Biologia molekularna, biochemia i biofizyka to nauki, które wykorzystują różne metody i mechanizmy do badania różne aspekty biologia.
Biologia molekularna bada proces ekspresji genów, który polega na transkrypcji DNA na RNA i translacji RNA na łańcuchy aminokwasów tworzące białka.
Obowiązuje biofizyka teoria fizyczna do badania układów i procesów biologicznych, w tym silników molekularnych i dynamiki błon.
Biochemia bada systemy żywe Poziom molekularny. Biochemicy badają składniki tworzące komórki, sposób ich powstawania i wzajemne interakcje.
Studenci kursu badają budowę i funkcje makrocząsteczek, takich jak białka, kwasy nukleinowe i węglowodany, a także układy biologiczne całych organizmów, badają istotne biologicznie procesy chemiczne, takie jak kataliza enzymatyczna.
Biochemia leży u podstaw rozwoju leki. Uzupełnia dziedzinę farmakologii.
Kursy z zakresu badań z zakresu biologii molekularnej, biochemii i biofizyki mogą również obejmować badanie mechanizmów genetycznych. Studenci studiów licencjackich na kierunku molekularnym i komórka biologiczna, biochemia i biofizycy mogą pracować jako młodsi badacze. Tytuł magistra/absolwenta może zwiększyć perspektywy kariery. Jednak na stanowiskach zapewniających nadzór nad projektami badawczymi oraz stopień profesora lub głównego badacza często potrzebny jest doktorat z biologii molekularnej i komórkowej, biochemii i biofizyki.
Jak przebiega szkolenie
Większość kursów łączy wykłady, tutoriale i ćwiczenia praktyczne, w które zaangażowani są studenci niezależna praca lub praca zespołowa. Pierwsze dwa lata studiów ten kurs z reguły obejmują wykłady i ćwiczenia praktyczne. W kolejnych latach studenci będą spędzać więcej czasu na samokształcenie i prowadzenie badań. Studenci pracują w warunki laboratoryjne z grupami badawczymi.
Studenci są zazwyczaj oceniani na podstawie wyników zajęć, zajęcia praktyczne, raporty laboratoryjne, prezentacje edukacyjne i egzaminy. Projekt badawczy lub rozprawa doktorska będzie wynosić ważna część oceny z ostatniego roku.
Perspektywy rozwoju kariery
Biolodzy molekularni, biochemicy i biofizycy często pracują w laboratoriach badawczych na uniwersytetach lub Instytuty badawcze. Biolodzy molekularni i biochemicy mogą znaleźć zatrudnienie także w przemyśle farmaceutycznym i biotechnologicznym. Przykłady konkretne stanowiska dla specjalistów w danej dziedzinie, posiadających stopień doktora, obejmują: członkostwo w kadrze dydaktycznej, pracę na stanowisku seniora pracownik naukowy laboratorium krajowe lub dyrektor ds. badań w firmie farmaceutycznej lub biotechnologicznej.
Biologia molekularna przeżyła okres szybkiego rozwoju własne metody badań, które obecnie różnią się od biochemii. Należą do nich w szczególności metody inżynierii genetycznej, klonowania, sztucznej ekspresji i nokautu genów. Ponieważ DNA jest materialnym nośnikiem informacji genetycznej, biologia molekularna znacznie zbliżyła się do genetyki, a na styku powstała genetyka molekularna, która jest jednocześnie gałęzią genetyki i biologii molekularnej. Tak jak biologia molekularna szeroko wykorzystuje wirusy jako narzędzie badawcze, tak wirusologia wykorzystuje metody biologii molekularnej do rozwiązywania swoich problemów. Do analizy informacji genetycznej używamy Inżynieria komputerowa, w związku z czym pojawiły się nowe obszary genetyki molekularnej, które czasami są rozważane dyscypliny specjalne: bioinformatyka, genomika i proteomika.
Historia rozwoju
Do tego przełomowego odkrycia przyczynił się długi okres badań nad genetyką i biochemią wirusów i bakterii.
W 1928 roku Frederick Griffith po raz pierwszy wykazał, że ekstrakt z bakterii chorobotwórczych zabitych ciepłem może przenosić patogenność na bakterie nieszkodliwe. Badanie transformacji bakterii doprowadziło następnie do oczyszczenia czynnika chorobotwórczego, który wbrew oczekiwaniom okazał się nie białkiem, a kwasem nukleinowym. Sam kwas nukleinowy nie jest niebezpieczny, niesie jedynie geny determinujące patogenność i inne właściwości mikroorganizmu.
W latach 50. XX wieku wykazano, że bakterie mają prymitywny proces płciowy, są zdolne do wymiany pozachromosomalnego DNA i plazmidów. Odkrycie plazmidów, a także transformacja stworzyły podstawę technologii plazmidów, szeroko rozpowszechnionej w biologii molekularnej. Kolejnym ważnym odkryciem dla metodologii było odkrycie na początku XX wieku wirusów bakteryjnych i bakteriofagów. Fagi mogą również przenosić materiał genetyczny z jednej komórki bakteryjnej do drugiej. Zakażenie bakterii przez fagi prowadzi do zmian w składzie bakteryjnego RNA. Jeśli bez fagów skład RNA jest podobny do składu bakteryjnego DNA, to po infekcji RNA staje się bardziej podobne do DNA bakteriofaga. W ten sposób ustalono, że o strukturze RNA decyduje struktura DNA. Z kolei tempo syntezy białek w komórkach zależy od ilości kompleksów RNA-białko. Tak to zostało sformułowane centralny dogmat biologii molekularnej: DNA ↔ RNA → białko.
Dalszemu rozwojowi biologii molekularnej towarzyszył zarówno rozwój jej metodologii, w szczególności wynalezienie metody określania sekwencji nukleotydów DNA (W. Gilbert i F. Sanger, Nagroda Nobla w dziedzinie chemii 1980), jak i nowe odkrycia w dziedzinie badań nad strukturą i funkcjonowaniem genów (patrz Historia genetyki). DO początek XXI wieku uzyskano dane na temat pierwotnej struktury całego ludzkiego DNA i szeregu innych organizmów najważniejszych dla medycyny, Rolnictwo I badania naukowe, co doprowadziło do powstania kilku nowych kierunków w biologii: genomiki, bioinformatyki itp.
Zobacz też
- Biologia molekularna (czasopismo)
- Transkryptomika
- Paleontologia molekularna
- EMBO – Europejska Organizacja Biologów Molekularnych
Literatura
- Piosenkarz M., Berg P. Geny i genomy. - Moskwa, 1998.
- Stent G., Kalidar R. Genetyka molekularna. - Moskwa, 1981.
- Sambrook J., Fritsch E.F., Maniatis T. Klonowanie molekularne. - 1989.
- Patruszew L. I. Ekspresja genu. - M.: Nauka, 2000. - 000 s., il. ISBN 5-02-001890-2
Spinki do mankietów
- Materiały dotyczące biologii molekularnej Rosyjskiej Akademii Nauk
Fundacja Wikimedia. 2010.
- Rejon Ardatowski, obwód Niżny Nowogród
- Rejon Arzamas w obwodzie Niżnym Nowogrodzie
Zobacz, co „biologia molekularna” znajduje się w innych słownikach:
BIOLOGIA MOLEKULARNA- studia podstawowe właściwości i przejawy życia na poziomie molekularnym. Najważniejsze kierunki w M.b. są studiami strukturalnymi organizacja funkcjonalna Aparat genetyczny komórek i mechanizm realizacji informacje dziedziczne… … Biologiczny słownik encyklopedyczny
BIOLOGIA MOLEKULARNA- bada podstawowe właściwości i przejawy życia na poziomie molekularnym. Dowiaduje się, jak i w jakim stopniu wzrost i rozwój organizmów, przechowywanie i przekazywanie informacji dziedzicznej, przemiana energii w żywych komórkach i inne zjawiska spowodowane są... Wielki słownik encyklopedyczny
BIOLOGIA MOLEKULARNA Nowoczesna encyklopedia
BIOLOGIA MOLEKULARNA- BIOLOGIA MOLEKULARNA, biologiczne badanie struktury i funkcjonowania CZĄSTECZEK tworzących organizmy żywe. Główne kierunki studiów obejmują fizyczne i Właściwości chemiczne białka i KWASY NUKLEINOWE, takie jak DNA. Zobacz też… … Naukowy i techniczny słownik encyklopedyczny
Biologia molekularna- sekcja biologii badająca podstawowe właściwości i przejawy życia na poziomie molekularnym. Dowiaduje się, jak i w jakim stopniu wzrost i rozwój organizmów, przechowywanie i przekazywanie informacji dziedzicznej, przemiana energii w żywych komórkach oraz... ... Słownik mikrobiologii
Biologia molekularna- - Tematyka biotechnologii EN biologia molekularna ... Przewodnik tłumacza technicznego
Biologia molekularna- BIOLOGIA MOLEKULARNA, bada podstawowe właściwości i przejawy życia na poziomie molekularnym. Dowiaduje się, jak i w jakim stopniu wzrost i rozwój organizmów, przechowywanie i przekazywanie informacji dziedzicznej, przemiana energii w żywych komórkach oraz... ... Ilustrowany słownik encyklopedyczny
Biologia molekularna- nauka, której celem jest zrozumienie natury zjawisk życiowych poprzez badanie obiektów i układów biologicznych na poziomie zbliżonym do poziomu molekularnego, a w niektórych przypadkach osiągającego tę granicę. Decydujący gol w której… … Wielka encyklopedia radziecka
BIOLOGIA MOLEKULARNA- bada zjawiska życia na poziomie makrocząsteczek (głównie białek i kwasów nukleinowych) w strukturach bezkomórkowych (rybosomy itp.), w wirusach, a także w komórkach. Cel M.b. ustalenie roli i mechanizmu działania tych makrocząsteczek na podstawie... ... Encyklopedia chemiczna
Biologia molekularna- bada podstawowe właściwości i przejawy życia na poziomie molekularnym. Dowiaduje się, jak i w jakim stopniu wzrost i rozwój organizmów, przechowywanie i przekazywanie informacji dziedzicznej, przemiana energii w żywych komórkach i inne zjawiska... ... słownik encyklopedyczny
PAŃSTWOWA FEDERALNA INSTYTUCJA SZKOLNICTWA WYŻSZEGO I ZAWODOWEGO
SYBERYJSKI UNIWERSYTET FEDERALNY
ZAKŁAD BIOLOGII FIZYKO-CHEMICZNEJ
WYKŁADY NA KURSIE
BIOCHEMIA I BIOLOGIA MOLEKULARNA
DLA STUDENTÓW BIOLOGII
KRASNOJARSK, 2008
SPIS TREŚCI
| Wstęp……………………………………………………………. | 4 |
| Moduł I. Biochemia statyczna………………………………. | 6 |
| Wykład 1. mono- i oligosacharydy…………………………………………………... | |
| Wykład 2. Struktura, właściwości, rola biologiczna homo- i heteropolisacharydy……………………………………………. | |
| Wykład 3. Budowa, właściwości, rola biologiczna prostych lipidów…………………………………………………………………........ | |
| Wykład 4. Budowa, właściwości, rola biologiczna lipidów złożonych………………………………………………………... | |
| Wykład 5. Skład aminokwasowy białek……………………… | 36 |
| Wykład 6. Poziomy organizacji strukturalnej białek…………… | 47 |
| Wykład 7. Charakterystyka fizykochemiczna białka………………… | 59 |
| Wykład 8. Klasyfikacja białek. Białka proste i złożone... | 65 |
| Wykład 9. Białka złożone…………………………………………………………… | 77 |
| Wykład 10. Struktura, właściwości, rola biologiczna nukleotydy …………………………………………………… | |
| Wykład 11. Struktura, właściwości, rola biologiczna kwasy nukleinowe…………………………………………………………….. | |
| Wykład 12. Witaminy - rola biologiczna, klasyfikacja. Witaminy rozpuszczalne w wodzie………………………………………. | |
| Wykład 13. Witaminy rozpuszczalne w tłuszczach……………………….. | 116 |
| Wykład 14. Enzymy - budowa, właściwości, mechanizm działania. | 122 |
| Wykład 15. Regulacja aktywności enzymatycznej. Klasyfikacja enzymów………………………………………. | |
| Moduł II. Biochemia dynamiczna …………………………… | 169 |
| Wykład 16. Metabolizm i energia w układach żywych. Rozkład węglowodanów w przewodzie pokarmowym............................ | |
| Wykład 17. Beztlenowy katabolizm węglowodanów............................ | 185 |
| Wykład 18. Tlenowy katabolizm węglowodanów (część I)………. | 201 |
| Wykład 19. Tlenowy katabolizm węglowodanów (część II)………… | 208 |
| Wykład 20. Biosynteza węglowodanów…………………………………. | 221 |
| Wykład 21. Rozkład lipidów pokarmowych i tkankowych............ | 227 |
| Wykład 22. Katabolizm kwasów tłuszczowych............................................ | 235 |
| Wykład 23. Biosynteza kwasów tłuszczowych i triacylogliceroli….. | 248 |
| Wykład 24. Biosynteza cholesterolu i kwasów żółciowych............ | 261 |
| Wykład 25. Utlenianie biologiczne……………………………. | 269 |
| Wykład 26. Fosforylacja substratowa i oksydacyjna. Łańcuch oddechowy ………………………………………………………….. | |
| Wykład 27. Mechanizmy powstawania i wykorzystania ATP w organizmach żywych………………………………………………………........ | |
| Wykład 28. Integracja metabolizmu komórkowego............................ | 300 |
| Moduł III. Biologia molekularna………………...……….... | 309 |
| Wykład 29. Replikacja DNA………………………………………. | 309 |
| Wykład 30. Transkrypcja (biosynteza RNA)………………………... | 320 |
| Wykład 31. Translacja (biosynteza białek)………………………. | 334 |
| Bibliografia………………………………………………………... | 348 |
WSTĘP
Biochemia, Lub chemia biologiczna, to nauka badająca skład, strukturę, właściwości substancji przyrody żywej, a także ich przemiany w procesie życiowej aktywności obiektów żywych w celu zrozumienia molekularnych podstaw życia.
Termin biochemia został wprowadzony przez Carla Neuberga w 1903 roku. Nazwa tej nauki wskazuje, że jest ona powiązana zarówno z biologią, jak i chemią: biochemia- jest to chemia, ponieważ bada strukturę, skład, właściwości i przemiany substancji oraz biologia, ponieważ bada tylko te substancje, które występują i ulegają przemianom w przyrodzie ożywionej.
W zależności od podejścia do badania materii żywej biochemia dzieli się na statyczną, dynamiczną i funkcjonalną. Statyczny bada skład chemiczny organizmów - skład, budowa, zawartość ilościowa w niektórych obiekty biologiczne. Dynamiczny studiuje przemiany związki chemiczne i przemiany energetyczne z nimi związane w procesie życiowej aktywności organizmów żywych. Funkcjonalny wyjaśnia związek pomiędzy budową związków chemicznych i procesami ich przemian z jednej strony, a funkcją struktur subkomórkowych, wyspecjalizowanych komórek, tkanek czy narządów, w skład których wchodzą wymienione substancje, z drugiej strony. Podział ten jest w dużej mierze arbitralny, a trzy sekcje są ze sobą ściśle powiązane.
W zależności od przedmiotu lub kierunku badań współczesna biochemia dzieli się na następujące niezależne działy: 1) biochemia ogólna; 2) chemia bioorganiczna; 3) biochemia zwierząt; 4) biochemia roślin; 5) biochemia mikroorganizmów; 6) biochemia medyczna; 7) biochemia weterynaryjna; 8) biochemia techniczna; 9) biochemia ewolucyjna; 10) biochemia radiacyjna; 11) biochemia kosmiczna; 12) enzymologia; 13)
Biologia molekularna.
W rozwoju biochemii można wyróżnić trzy okresy. Biochemia przednaukowa– okres gromadzenia wiedzy praktycznej (serowarstwo, przygotowywanie wina, wyprawa skórzana, pieczenie chleba itp.), trwający od czasów starożytnych do średniowiecza XIX wiek.
Biochemia klasyczna– okres oderwania się od fizjologii jako samodzielnej nauki (druga połowa XIX w.). Jego pojawienie się wiąże się z chęcią wyjaśnienia procesów fizjologicznych za pomocą reakcje chemiczne. Badania procesy fizjologiczne w tym okresie przeprowadzono na poziomie organizmu, tkanki i komórki. Najważniejszym osiągnięciem jest ustalenie ogólnego planu struktury głównych biopolimerów (białek i kwasów nukleinowych) oraz głównych dróg przemian chemicznych substancji w organizmach żywych.
Nowoczesna biochemia powstały na bazie klasycznych w drugiej połowie XX wieku w związku z przejściem badań biochemicznych do jakościowych nowy poziom– molekularny. Ułatwiło to przede wszystkim zastosowanie nowych metody fizyczne i chemiczne(rentgenowska analiza strukturalna, mikroskopia elektronowa, gaz, chromatografia cieczowa, metoda atomów znakowanych, spektrofotometria IR i UV, analiza fluorescencyjna, bioluminescencyjna, elektroforeza, spektrometria mas, ultrawirowanie, NMR, EPR itp.).
Wybitnymi osiągnięciami tego okresu są odkrycie dwuniciowej helisy DNA, rozszyfrowanie kodu genetycznego, określenie trójwymiarowej struktury szeregu białek, opis głównych szlaków metabolicznych węglowodanów, lipidów i białek, mechanizm powstawania ATP w komórkach, rozwój metod określania struktury pierwszorzędowej białek i kwasów nukleinowych, synteza genów itp.
To z kolei doprowadziło do pojawienia się nowego kierunku we współczesnej biochemii - Biologia molekularna, który połączył wysiłki biologów, biochemików, chemików i fizyków w dziedzinie badania molekularnych podstaw ewolucji, różnicowania, różnorodności biologicznej, rozwoju i starzenia się, karcynogenezy, odporności itp.
Na podstawie powyższego możemy stwierdzić, że biochemia i biologia molekularna w badaniach ogólnych chemicznych i procesy fizyczne i chemiczne, leżące u podstaw rozwoju i funkcjonowania żywych systemów na wszystkich poziomach organizacji.
Łączenie biochemii i biologii molekularnej w ramach jednego wykładu jest uzasadnione. Przedmioty ich badań są bardzo bliskie i najnowsze osiągnięcia oraz historia rozwoju współczesnej biochemii i biologii molekularnej nie pozwalają jednoznacznie odpowiedzieć na pytanie, gdzie kończy się sfera zainteresowań jednej, a zaczyna sfera zainteresowań innej nauki. Wraz z rozwojem metod inżynierii genetycznej i białek bioinformatyka, biochemia i biologia molekularna podążają równoległym torem, uzupełniając się i wzbogacając.
Biochemia i biologia molekularna przeżywają obecnie fazę szybki rozwój. Osiągnięcia tych i niektórych nauki pokrewne pozwoliło człowiekowi zbliżyć się do możliwości rekonstrukcji genomów, reprodukcji w zasadzie dowolnych organizmów o danych właściwościach.
Program wykładów składa się z trzech modułów, z czego dwa mają charakter statyczny i dotyczą budowy, właściwości i metabolizmu głównych związków organicznych występujących w obiektach biologicznych. Trzeci moduł opisuje wzorce reprodukcji informacji dziedzicznej i mechanizmy ekspresji genów.
Moduł 1. BIOCHEMIA STATYCZNA
WYKŁAD 1
BUDOWA, WŁAŚCIWOŚCI, ROLA BIOLOGICZNA
MONO-I OLIGOSACHARYDY
Węglowodany, czyli cukry, są związki organiczne, które zawierają w cząsteczce zarówno grupy karbonylowe (aldehyd lub keton), jak i kilka grup hydroksylowych (alkohol). Innymi słowy, węglowodany to alkohole aldehydowe (polioksyaldehydy) lub alkohole ketonowe (polioksyketony).
Węglowodany odgrywają niezwykle ważną rolę w przyrodzie ożywionej i są najpowszechniejszymi substancjami w świecie roślin, stanowiąc aż 80% suchej masy roślin. Ważny węglowodany są również przydatne w przemyśle, ponieważ są szeroko stosowane w drewnie w budownictwie, produkcji papieru, meblarstwie i innych towarach.
O biologicznym znaczeniu węglowodanów porozmawiamy bardziej szczegółowo później, ale na razie rozważymy ich nazewnictwo i klasyfikację.
Nazwę „węglowodany” zaproponował w 1844 roku K. Schmidt, profesor Uniwersytetu w Dorpacie (Tartu). Swój wygląd zawdzięcza stosunkowi wodoru i tlenu, który odkryto w cząsteczkach pierwszych odkrytych węglowodanów. To jest to samo co woda. Dlatego też pierwsi badacze węglowodanów uważali je za związki węgla i wody. Nazwa ta została zachowana i jest dziś powszechnie używana. Stosowany jest także w język angielski, w którym węglowodany są oznaczone słowem Węglowodany.
Klasyfikacja węglowodanów
Wszystkie węglowodany można podzielić na dwie części duże grupy: proste węglowodany (monosacharydy lub monosacharydy) i węglowodany złożone(polisacharydy lub poliozy).
Węglowodany proste nie ulegają hydrolizie, tworząc inne, a nawet więcej proste węglowodany. Po zniszczeniu cząsteczek monosacharydów można otrzymać cząsteczki jedynie innych klas związków chemicznych. W zależności od liczby atomów węgla w cząsteczce rozróżnia się tetrozy (cztery atomy), pentozy (pięć atomów), heksozy (sześć atomów) itp. Jeśli monosacharydy zawierają grupę aldehydową, należą do klasy aldoz (alkoholi aldehydowych), jeśli zawierają grupę ketonową, należą do klasy ketoz (alkohole ketonowe).
Węglowodany złożone, czyli polisacharydy, podczas hydrolizy rozkładają się na proste cząsteczki węglowodanów.
Węglowodany złożone z kolei dzielą się na oligo- i polisacharydy.
Oligosacharydy to złożone węglowodany o niskiej masie cząsteczkowej, które są rozpuszczalne w wodzie i mają słodki smak. Polisacharydy to wielkocząsteczkowe węglowodany utworzone z ponad 20 reszt monosacharydowych, nierozpuszczalne w wodzie i pozbawione słodkiego smaku.
W zależności od składu węglowodany złożone można podzielić na dwie grupy:
1) homopolisacharydy, składające się z reszt tego samego monosacharydu;
2) heteropolisacharydy, składające się z reszt różnych monosacharydów.
Ponadto związki węglowodanów z substancjami innych klas są szeroko rozpowszechnione w organizmach żywych. Aminocukry to związki węglowodanów z aminami (na przykład glukozaminą). Glikoproteiny i proteoglikany to związki węglowodanów z białkami, glikolipidy to związki węglowodanów z lipidami. Wreszcie kwasy nukleinowe DNA i RNA są również złożone cząsteczki, które zawierają składnik węglowodanowy.
Monosacharydy
Ogólny wzór monosacharydów to СnH2nOn. Nazwy monosacharydów powstają od cyfry greckiej, odpowiadający numerowi atomy węgla w danej cząsteczce i zakończenie -ose. Najpopularniejszymi monosacharydami występującymi w przyrodzie są te z pięcioma i sześcioma atomami węgla – pentozy i heksozy. W zależności od charakteru grupy karbonylowej wchodzącej w skład monosacharydów (aldehydu lub ketonu), monosacharydy dzielą się na aldozy (alkohole aldehydowe) i ketozy (alkohole ketonowe). Najpopularniejszymi heksozami są glukoza (cukier winogronowy) i fruktoza (cukier owocowy). Glukoza jest przedstawicielem aldoz, a fruktoza jest przedstawicielem ketoz.
Glukoza i fruktoza są izomerami, tj. mają ten sam skład atomowy i ich formuła molekularna jest taki sam (C 6H 12 O 6). Różni się jednak struktura przestrzenna ich cząsteczek:
CH2OH-CHON-CHON-CHON-CHON-CHNO
Glukoza (aldoheksoza)
CH2OH-CHON-CHON-CHON-CO-CH2OH
Fruktoza (ketoheksoza)
Chociaż powyższe wzory dają wyobrażenie o różnicach między glukozą i fruktozą, nie mogą zrozumieć, w jaki sposób atomy wodoru i grupy hydroksylowe w obu cząsteczkach są zorientowane przestrzennie względem siebie i szkieletu węglowego. E. Fisher opracował formuły przestrzenne nazwane jego imieniem. Przykłady podano poniżej.
W tych wzorach atomy węgla numeruje się od końca łańcucha, do którego najbliżej znajduje się grupa karbonylowa. W szczególności w aldozach pierwsza liczba jest przypisana do węgla grupy aldehydowej.
Jednak monosacharydy występują nie tylko w postaci form otwartych, ale także w postaci cykli. Te dwie formy – łańcuchowa i cykliczna – są tautomeryczne i mogą samoistnie przekształcać się w siebie w roztworach wodnych. Forma łańcucha zawiera wolną grupę aldehydową lub ketonową; forma cykliczna nie zawiera takich grup. Postać cykliczna często nazywana jest półacetalem ze względu na podobieństwo do półacetalów – substancji powstających podczas reakcji aldehydów z alkoholami:
Glukoza w roztwór wodny występuje w trzech formach, które mogą się wzajemnie przekształcać: otwartej, aldehydowej i dwóch cyklicznych (sześcio- i pięcioczłonowych). Fruktoza w roztworze wodnym występuje w formie otwartej, ketonowej oraz w formie dwucyklicznej (sześcio- i pięcioczłonowej). Tworzenie czteroczłonowej cyklicznej formy monosacharydów jest niemożliwe ze względu na ograniczenia kąta zgięcia cząsteczki.
Cykliczne wzory monosacharydów nazywane są wzorami Heuora.
Równowagę trzech form cząsteczki węglowodanów można zaobserwować jedynie w roztworach wodnych, podczas gdy w stanie krystalicznym monosacharydy mają strukturę składającą się głównie z sześcioczłonowych form cyklicznych. W roztworach wodnych monosacharydy występują również głównie w postaciach cyklicznych. Na przykład w wodnym roztworze glukozy forma otwarta stanowi tylko 0,024% cząsteczek.
Forma cykliczna powstaje, gdy atom wodoru grupy hydroksylowej piątego lub czwartego atomu węgla cząsteczki monosacharydu przenosi się na tlen grupy karbonylowej. W tym przypadku powstaje nowa grupa hydroksylowa, zwana półacetalem lub glikozydową. Ta grupa hydroksylowa charakteryzuje się zwiększoną reaktywność w porównaniu z innymi grupami hydroksylowymi cząsteczki.
W przestrzeni cykliczna forma monosacharydów ma nieco zakrzywiony wygląd, przypominający kształt krzesła, dlatego tę strukturę konformacyjną nazywa się „krzesłem”. Ponadto możliwe są inne struktury konformacyjne monosacharydów, patrz ryc. 1.1 a – ok 
B C
Ryż. 1.1. Struktury konformacyjne monosacharydów: a – krzesło; b – łódź (wanna); w – przekręcić
Sześcioczłonowe cykliczne cząsteczki monosacharydów nazywane są piranozami, a pięcioczłonowe nazywane są furanozami. Nazwy te pochodzą odpowiednio od nazw sześcioczłonowego heterocyklu piranowego i pięcioczłonowego heterocyklu furanu:
Jego właściwości chemiczne zależą od formy, w jakiej znajduje się cząsteczka monosacharydu – otwarta lub cykliczna. Monozy w formie otwartej reagują jako aldehydy lub ketony, a w przypadku cząsteczek forma cykliczna, właściwości alkoholi będą charakterystyczne.
Strukturę monosacharydów w postaci cyklicznej można wygodnie przedstawić za pomocą nieco zmodyfikowanych wzorów Heuorza, gdy krawędzie płaszczyzny pierścienia znajdujące się blisko czytelnika zostaną zaznaczone pogrubionymi liniami. W tym przypadku symbole atomów węgla tworzących szkielet cząsteczki zwykle nie są zapisywane:
Literatura do kursu biochemii Podstawowy 1. Podstawy biochemii / wyd. A. A. Anisimova. M., 1986. 2. Berezov T. T., Korovkin B. F. Chemia biologiczna. M., 1982 – 2002. 3. Knorre D. G., Myzina S. D. Chemia biologiczna. M., 2003. 4. Filippovich Yu. B. Podstawy biochemii. M., 1985 – 2000. 5. Konichev A. S., Sevastyanova G. A. Biologia molekularna. M., 2003. Dodatkowe 1. Elliot V., Elliot D. Biochemia i biologia molekularna. M., 2002. 2. Leninger A. Biochemia. M., 1976, 1985 3. Filippovich Yu. B. Biochemia białek i kwasów nukleinowych. M., 1976.
Biochemia to nauka o substancjach, z których zbudowane są organizmy żywe i procesy chemiczne, płynący w nich. Biochemia jest częścią biologii obejmującą obszary wymagające zastosowania podejść, technik i metod fizykochemicznych i chemicznych do badania procesów życiowych. Dwa etapy rozwoju biochemii: STATYCZNY I DYNAMICZNY. Biochemia statyczna lub opisowa bada skład żywej materii, strukturę i właściwości wydalanych substancji związki biologiczne. Biochemia dynamiczna bada przemiany chemiczne substancji w organizmie i znaczenie tych przemian dla procesów życiowych.
Główne zadania biochemii: badanie związku między strukturą substancji a ich funkcjami; badanie przemian związków chemicznych i konwersji energii w organizmie żywym; identyfikacja mechanizmy molekularne transfer informacji genetycznej w organizmach żywych itp.
Odkrycia, które utorowały drogę do powstania biochemii 1748 - M.V. Łomonosow odkrył prawo zachowania materii i pokazał jego zastosowanie zarówno do żywych, jak i przyroda nieożywiona. W tym samym stuleciu odkryto tlen (Scheele i Priestley) i udowodniono jego konieczność do oddychania u ludzi i zwierząt (Priestley, Lavoisier). Odkryto fotosyntezę (Priestley, Ingen-Hoose, Senebier). Abu Ali ibn Sina (Awicenna) (980 -1037) dzieło „Kanon nauki medyczne”. .
Historia biochemii W 1828 roku niemiecki chemik Wöhler zsyntetyzował w laboratorium mocznik z kwasu cyjanowego i amoniaku. . Rok 1828 można uznać za rok powstania biochemii jako nauki. Friedrich Wöhler 31. VII. 1800 - 23. IX. 18821814 Rosyjski akademik K. S. Kirchhoff odkrył enzym amylazę w kiełkującym ziarnie.
1880 - powstaje doktryna o witaminach - - która rozpoczęła się od pracy rosyjskiego naukowca N. I. Łunina 19 wiek - odkrycie aminokwasów jako składników białek - N. E. Lyaskovsky i A. Ya. Danilevsky W 1869 r. odkrycie DNADNA przez szwajcarski naukowiec Joan Misher W 1863 roku w Rosji przed innymi kraje europejskie— wprowadzono nauczanie chemii biologicznej (medycznej).
W XX wieku biochemia naprawdę rozkwitła. W 1902 roku Emil Fischer i jego współpracownicy po raz pierwszy przeprowadzili sztuczną syntezę peptydów i opracowali peptydową teorię struktury białek. . 3 maja 1922 r. Na spotkaniu Rosyjskiego Towarzystwa Botanicznego A. I. Oparin, 1894–1980, akademik V. A. Engelhardt (1894–1984) przedstawił istotę swojej teorii pochodzenia życia. Akademik Engelhardt odkrył zjawisko fosforylacji oksydacyjnej – syntezy ATP w mitochondriach. W 1953 roku Watson i Crick odkryli drugorzędową strukturę DNA, co pozwoliło zrozumieć, w jaki sposób przekazywana jest informacja dziedziczna. 2002 - prawie kompletna kreacja mapę genetyczną osoba.
Cechy składu chemicznego materii żywej waga całkowita wszystkie żyjące organizmy zamieszkujące Ziemia, 10 13 – 10 15 ton. W organizmie człowieka i zwierzęcia znajduje się 76 elementów tabeli D.I. Mendelejewa, które według zawartości ilościowej podzielone są na 4 grupy: makrobiogenne - O 2, C, N 2, H 2, Ca, P (powyżej 99%), oligobiogenne - K, Na , Cl 2 , S , Mg , Fe (od 0,1% do 1%) mikrobiogenne – Zn, Mn, Co, Cu, F, Br, I (poniżej 0,01%) ultramikrobiogenne – reszta – (poniżej 10 -4 – 10 -6)
Ciało ludzkie zawiera ponad 50 000 pojedynczych białek Enzymy Białka regulatorowe Białka receptorowe. Białka transportowe Białka strukturalne Białka ochronne Białka kurczliwe
Prolina jest jedynym iminokwasem, w którym rodnik jest związany zarówno z atomem węgla α, jak i grupą aminową
Przyjmuje się trzy klasyfikacje aminokwasów: biologiczne lub fizjologiczne, czyli według stopnia ich niezastąpienia dla organizmu. Dzieli się je na wymienne, niezbędne (osiem dla człowieka: walina, leucyna, izoleucyna, treonina, lizyna, metionina, fenyloalanina, tryptofan) i półniezbędne (dla człowieka trzy: arginina, tyrozyna, histydyna). strukturalny, tj. zgodnie ze strukturą rodnika bocznego; elektrochemiczne – oparte na właściwościach kwasowo-zasadowych aminokwasów;
Zawierające aminokwasy dodatkowa grupa– CO-NH
Rodzaje wiązań powstających pomiędzy rodnikami aminokwasów podczas tworzenia trzeciorzędowej struktury białka 1 - wiązania jonowe; 2 - wiązania wodorowe; 3 - wiązania hydrofobowe; 4 - wiązania dwusiarczkowe
Kombinacje struktur wtórnych są często nazywane strukturami superwtórnymi lub ponadwtórnymi β -kanapka β -beczka β -zakręt α -helisa-zwrot- α -helisa Zamek leucynowy
1. białka α – białka składające się głównie z α-helis, które zwykle tworzą wspólny rdzeń hydrofobowy (22%); 2. Białka β składają się głównie z łańcuchów β, pogrupowanych w β-kartki, stabilizowanych wieloma wiązania wodorowe. Białka te zazwyczaj mają wiele warstw ze wspólnym rdzeniem hydrofobowym (16%); 3. Białka α/β, które składają się z naprzemiennych struktur α i β (około 15%). 4. Białka α + β, w których obecne są zarówno struktury α, jak i β, jednak w odróżnieniu od białek α/β, w tej kategorii różne struktury drugorzędowe są od siebie przestrzennie odległe. Na podstawie obecności α-helis i β-struktur białka globularne można podzielić na cztery kategorie:
Istnieją cztery poziomy organizacja molekularna białko: Struktura pierwotna - sekwencja reszt aminokwasowych w łańcuchu polipeptydowym. Struktura drugorzędowa to układ odcinków łańcucha polipeptydowego regularne struktury, α-helisy i struktury b-arkuszowe (lub arkusze b). Struktura trzeciorzędowa to złożenie łańcucha polipeptydowego, w tym α-helis, β-arkuszów i nieuporządkowanych pętli polipeptydowych, w mniej lub bardziej zwartą formację, która może być samą w sobie globulą białkową lub być częścią bardziej złożonej globuli, jak np. podjednostka. Struktura czwartorzędowa to globula białkowa składająca się z kilku łańcuchów polipeptydowych. Każdy taki łańcuch tworzy stosunkowo odrębną strukturę w obrębie globuli, zwaną podjednostką.
Białko natywne to białko występujące w naturalny stan, zachowując właściwą mu strukturę w żywej komórce. Denaturacja białka – utrata natywnej konformacji w wyniku rozszczepienia duża ilość połączeń, którym towarzyszą straty określoną funkcję. Renaturacja białek – przywrócenie struktury natywnej. Hydroliza białek wiąże się z zerwaniem wiązań peptydowych, czyli prowadzi do zniszczenia pierwotnej struktury białka.
Właściwości fizykochemiczne białek Hydrofilowość, zdolność do tworzenia roztwory koloidalne. Roztwory białek mają niskie ciśnienie osmotyczne i wysoką lepkość. Zdolność rozpraszania światła (ilościowe oznaczanie białek metodą nefelometryczną). Zdolność pochłaniania promieni UV o długości fali 280 nm (stosowana do ilościowego oznaczania białek) Cząsteczki białek nie są w stanie przenikać przez półprzepuszczalne sztuczne błony, a także biobłony tkanek roślinnych i zwierzęcych. Białka są amfoteryczne ze względu na obecność wolnych grup NH2 i COOH. Mają wszystkie właściwości kwasów i zasad.
Metody izolacji i oczyszczania białek, rozdrabniania i niszczenia materiału biologicznego błony komórkowe; frakcjonowanie organelli zawierających określone białka; ekstrakcja białek (przeniesienie ich do stanu rozpuszczonego); rozdzielanie mieszaniny białek na poszczególne białka.
Metody oczyszczania białek Frakcjonowanie zgrubne: Oczyszczanie białek poprzez selektywną denaturację Wysalanie Wytrącanie w punkcie izoelektrycznym
W 1958 roku przyznano Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii „za ustalenie struktur białek, zwłaszcza insuliny” (Biochem J. 1951 wrzesień; 49(4): 463–481). F. Sanger W 1980 r. cz nagroda Nobla w chemii „za wkład w ustalenie podstawowych sekwencji w kwasy nukleinowe»
Definicja skład aminokwasowy białka: analizator aminokwasów. Degradacja Sangera 1-fluoro-2,4-dinitrobenzenu (FDNB) FDNB jest pochodną aminokwasu Nowoczesny analizator aminokwasów
Automatyczna procedura sekwencyjnego cięcia i identyfikacji N-końcowych aminokwasów w postaci ich pochodnych fenylotiohydantoiny (degradacja Edmana) Następujące podejście zaproponował V. Edman (1967)
Klasyfikacja białek ze względu na kształt molekularny (kulisty lub włóknisty); Przez waga molekularna(niska masa cząsteczkowa, wysoka masa cząsteczkowa itp.); Przez struktura chemiczna(obecność lub brak części niebiałkowej); według pełnionych funkcji (białka transportowe, ochronne, strukturalne itp.); przez lokalizację w komórce (jądrowej, cytoplazmatycznej, lizosomalnej itp.); przez lokalizację w organizmie (białka krwi, wątroby, serca itp.); jeśli to możliwe, adaptacyjnie reguluj ilość tych białek: białek syntetyzowanych w stałym tempie (konstytutywny) i białek, których synteza może wzrosnąć pod wpływem czynników środowiskowych (indukowalna); według długości życia w komórce (od białek bardzo szybko odnawiających się, T 1/2 krótszych niż 1 godzina, do białek odnawianych bardzo wolno, których T 1/2 oblicza się w tygodniach i miesiącach); przez podobne regiony struktury pierwotnej i powiązanych funkcji (rodziny białek).
Klasyfikacja białek ze względu na kształt cząsteczek: stosunek kulisty osi podłużnej i poprzecznej nie przekracza 1:10, częściej wynosi 1:3 lub 1:4; dobrze rozpuszczalny w wodzie. Hemoglobina i mioglobina są włókniste. stosunek osi podłużnej i poprzecznej jest większy niż 1: 10; wysoka regularność struktury; większość jest słabo rozpuszczalna w wodzie. Kolagen, keratyna, fibroina jedwabiu, fibrynogen
Klasyfikacja białek według funkcji 1. Enzymy. 2. Białka regulatorowe (insulina, kalmodulina, białka wiążące DNA). 3. Białka transportowe (albumina surowicy, hemoglobina). 4. Białka strukturalne (kolagen, elastyna). 5. Białka ochronne (immunoglobuliny, fibrynogen, toksyny bakteryjne). 6. Białka kurczliwe (aktyna, miozyna, tubulina). 7. Białka receptorowe itp.….
Klasyfikacja białek ze względu na skład chemiczny Proste Składają się wyłącznie z aminokwasów Złożone Zawierają oprócz aminokwasów składniki niebiałkowe Część niebiałkowa stanowi grupę prostetyczną
Białka proste Albuminy są białkami globularnymi 40 -70 k. Tak, rozpuszczalne w wodzie. Globuliny są obojętnymi białkami globularnymi dziurawca zwyczajnego. 150 k. Tak, nierozpuszczalny w wodzie, ale rozpuszczalny w słabych roztworach soli. Prolaminy i gluteliny są białkami kwasowymi. pochodzenie roślinne od 20 do 145 k. Tak, rozpuszczalny w 70% etanolu; zawiera dużo kwasu asparaginowego i glutaminowego. Głównymi białkami są protaminy i histony (zawierają dużo argininy i lizyny), M. M. nie przekracza 10 tys. Tak. Nie zawierają tryptofanu, są rozpuszczalne w rozcieńczonych kwasach (0,2 M HCl) i wytrącają się pod wpływem amoniaku i etanolu.Proteinoidy (skleroproteiny) to białka ściśle upakowane, nierozpuszczalne w wodzie i większości rozpuszczalników; zawiera 12-13 rodzajów aminokwasów.
Białka złożone Glikoproteiny (zawierają węglowodany). Lipoproteiny (zawierają lipidy). Fosfoproteiny (zawierają kwas fosforowy). Chromoproteiny (zawierają kolorową grupę prostetyczną). Metaloproteiny (zawierają jony różnych metali). Nukleoproteiny (zawierają kwasy nukleinowe).
Glikoproteiny Zawierają od 1 do 30% węglowodanów (monosacharydy, ich acetylo-aminopochodne, deoksysacharydy, kwasy neuraminowy i sialowy). większość białek na zewnętrznej powierzchni komórek zwierzęcych (receptorów); większość syntetyzowane białka komórkowe (interferony); większość białek osocza krwi (z wyjątkiem albumin): – immunoglobuliny; – substancje grupowe krwi; – fibrynogen, protrombina; – haptoglobina, transferyna; – ceruloplazmina; – enzymy błonowe; – hormony (gonadotropina, kortykotropina).
Proteoglikany Zawierają do 95% węglowodanów. Grupę protetyczną reprezentują heteropolisacharydy o dużej masie cząsteczkowej (kwas hialuronowy i chondroitynowy, heparyna...). Główna substancja macierzy międzykomórkowej tkanki łącznej (może stanowić do 30% suchej masy tkanki). składniki błony plazmatyczne komórki. Uczestniczyć w tworzeniu turgoru różnych tkanek itp.
Chromoproteiny (z greckiego chroma - farba) Grupa prostetyczna - składnik barwny: hemoproteiny lub porfiryny żelaza (grupa prostetyczna - hem zawierający żelazo (II)), porfiryny magnezowe (grupa prostetyczna - hem zawierający magnez) flawoproteiny (zawierają pochodne izoalloksazyny).
Hemoproteiny czerwone krwinki wypełnione hemoglobiną, komórki mięśniowe zawierające mioglobinę, komórki wątroby z powodu wysoka zawartość zawierają cytochrom P 450. oddychanie, transport tlenu i dwutlenku węgla, reakcje redoks... Hemoglobina hem
Porfiryny magnezowe Grupa protetyczna zawiera pierścienie tetrapirolowe i jest strukturalnie podobna do hemu. Kompleks z Mg 2+ Bierze udział w fotosyntezie.
Flawoproteiny Grupa prostetyczna – pochodne izoalloksazyny Wchodzą w skład oksydoreduktaz – enzymów katalizujących reakcje redoks w komórce. Niektóre flawoproteiny zawierają jony metali. Odgrywają ważną rolę w bioenergetyce komórkowej.
Lipoproteiny Grupa prostetyczna - lipidy: tłuszcze obojętne, wolne kwasy tłuszczowe, fosfolipidy, sterole itp. Część błon komórkowych, osłonki mielinowej włókna nerwowe itp. (strukturyzowane fosfolipidy). W postaci wolnej - w osoczu krwi (transport triacyloglicerydów i cholesterolu).
Nukleoproteiny Deoksyrybonukleoproteiny (DNP) Grupa prostetyczna – DNA. Wchodzą w skład chromatyny (5 klas histonów i białek niehistonowych). Funkcje ochronne, strukturalne, regulacyjne i enzymatyczne Rybonukleoproteiny (RNP) Grupa prostetyczna - RNA. Kompleksy nukleoproteinowe rybosomalnego RNA (r. RNP). Małe jądrowe rybonukleoproteiny (sn. RNP). Rybonukleoproteiny macierzy (m. RNP) są informosomami.
Fosfoproteiny Grupa prostetyczna - reszty kwasu fosforowego połączone z częścią białkową wiązaniami estrowymi poprzez grupy hydroksylowe seryny i treoniny. Źródło materiału energetycznego i plastycznego. kazeinogen mleczny (1% kwas fosforowy); witelina, witelina i foswityna z żółtka jaja kurzego; albumina jaja kurzego, występująca w białku jaja kurzego; ichtulina zawarta w jajach rybich itp.
Metaloproteiny Białka zawierające żelazo niehemowe Ferrytyna jest „magazynem” żelaza w śledzionie, wątrobie i szpiku kostnym (17-23% Fe). Transferyna jest glikoproteiną, fizjologicznym nośnikiem żelaza (0,13% Fe). Białka koordynacyjnie związane z metaloenzymami. Uczestniczą w tworzeniu kompleksu enzym-substrat. Grupa protetyczna – jony metali
Molekularne mechanizmy regulacji rozwoju
Mechanizmy kontroli wczesnego rozwoju organizm wielokomórkowy: regulacja zróżnicowanej aktywności genów w czasie i przestrzeni zarodka, zapewniająca koordynację tworzenia ogólnego planu budowy ciała oraz procesu specyfikacji komórek i podstaw. Pojęcie morfogenów i gradienty ich stężeń. Rola sygnalizacji międzykomórkowej w podziale zarodka na szereg domen komórkowych, które różnią się zestawem zygotycznych czynników transkrypcyjnych i występowaniem indukcji embrionalnej. Hierarchiczna zasada aktywacji genów kontrolujących rozwój.
Proteomika i współczesne problemy inżynieria białek
Wsparcie metodologiczne nowoczesnej inżynierii białek. Strukturalne i funkcjonalne aspekty projektowania cząsteczek białek. Nowoczesne podejścia do modelowania struktury i funkcji białek.
Nowoczesne metody badania genomu
Rewolucja genomowa końca XX wieku: innowacje technologiczne i ich skutki. Nowoczesne metody sekwencjonowania DNA (sekwencery II i III generacja, ich możliwości i obszary zastosowań). Obliczeniowe i eksperymentalne podejście do identyfikacji genów w sekwencjach genomowych i określenia ich funkcji. Postgenomiczne podejścia do badań biologicznych. Genomika funkcjonalna i proteomika. Genomika syntetyczna: osiągnięcia i możliwości.
Problemy z odpornością roślin
Główne wyniki badań odporności roślin na choroby zakaźne w aspekcie cytologicznym, fizjologiczno-biochemicznym i genetyki populacyjnej, teoria gen na genie. Molekularna analiza biologiczna struktury i funkcji genów awirulencji ( Śr) patogeny i oporność ( R) rośliny. Specyfika interakcji w układzie roślina-patogen, indukcja i tłumienie reakcji nadwrażliwości (apoptozy) i reakcji nekrozy wywołanej przez patogeny wytwarzające toksyny. Odporność wrodzona, dwupoziomowy system rozpoznawania ciał obcych. Inne funkcje ontogenetyczne R-geny roślin. Powielanie i grupowanie R-geny i lokalizacja na chromosomach. Uodpornianie ogólnoustrojowe roślin, jego mechanizmy. Nowoczesne rozumienie Fitoimmunizacja jako ewolucyjna odmiana ogólnego zjawiska biologicznego. Nowe podejścia do wykorzystania osiągnięć badań nad odpornością roślin w produkcji roślinnej i medycynie.
GENETYKA, FIZJOLOGIA I BIOLOGIA MEDYCZNA
Genom człowieka, natura molekularna choroby dziedziczne
Genom człowieka: ogólna charakterystyka. Główne elementy strukturalne i funkcjonalne ludzkiego genomu mitochondrialnego i jądrowego. Strukturalna organizacja ludzkich genów jądrowych. Organizacja genomowa ludzkich genów jądrowych. Pseudogeny, obcięte geny, fragmenty genów, introny. Ekstrageniczne ludzkie DNA. Unikalne, nisko-, średnio- i wysoce powtarzalne sekwencje ludzkiego genomu jądrowego: organizacja strukturalna, funkcje.
2.2. Natura molekularna choroby dziedziczne i
nowoczesne podejścia do ich leczenia
Klasyfikacja jednogenowych i wieloczynnikowych chorób człowieka i ich występowanie podłoże molekularne. Podstawy diagnostyki molekularnej dziedzicznych i niedziedzicznych chorób człowieka różne etapy ontogeneza. Terapia genowa i komórkowa chorób jednogenowych i wieloczynnikowych. Genomika molekularna. Koncepcja paszportu genetycznego człowieka. Rozwój diagnostyki molekularnej chorób człowieka i Białorusi.
Interferencja RNA: aspekty teoretyczne i praktyczne
Historia odkrycia interferencji RNA. Małe RNA jako induktory
Interferencja RNA. Strukturalna i funkcjonalna organizacja mikroRNA, krótkich interferujących RNA i innych małych RNA. Biogeneza małych RNA. Organizacja nieaktywnego i aktywnego kompleksu RISC. Funkcjonalna rola interferencji RNA. Wykorzystanie zjawiska interferencji RNA i małych RNA w genomice funkcjonalnej i eksperymentalnej terapii genowej.