రసాయన, క్రోమాటోగ్రాఫిక్, మైక్రోబయోలాజికల్ మరియు ఐసోటోప్: ప్రోటీన్ల యొక్క అమైనో యాసిడ్ కూర్పు యొక్క నిర్ణయం వివిధ పద్ధతుల ద్వారా నిర్వహించబడుతుంది. క్రోమాటోగ్రాఫిక్ పద్ధతులు ఎక్కువగా ఉపయోగించబడతాయి.
పేపర్ క్రోమాటోగ్రఫీ. ప్రోటీన్లు మరియు పాలీపెప్టైడ్‌ల పాక్షిక జలవిశ్లేషణ ద్వారా పొందిన డి- మరియు ట్రై-పెప్టైడ్‌లతో అమైనో ఆమ్లాల మిశ్రమం యొక్క భాగాలను గుర్తించడానికి పేపర్ క్రోమాటోగ్రఫీని ఉపయోగిస్తారు.
యాసిడ్, ఆల్కలీన్ లేదా ఎంజైమాటిక్ పద్ధతుల ద్వారా జలవిశ్లేషణ చేయవచ్చు. యాసిడ్ పద్ధతి తరచుగా ఉపయోగించబడుతుంది (6 N HCl, 8 N H 2 SO 4). జలవిశ్లేషణ వేడి చేయడం ద్వారా నిర్వహించబడుతుంది, కొన్నిసార్లు అధిక పీడనం వద్ద. జలవిశ్లేషణ ముగింపు సూచికలు కావచ్చు: హైడ్రోలైజేట్‌లో కార్బాక్సిల్ లేదా అమైన్ సమూహాల పెరుగుదలను నిలిపివేయడం లేదా ప్రతికూల బియురెట్ ప్రతిచర్య. అదనపు హైడ్రోలైజింగ్ రియాజెంట్ తీసివేయబడుతుంది: సల్ఫ్యూరిక్ ఆమ్లం Ca(OH) 2తో అవక్షేపించబడుతుంది, హైడ్రోక్లోరిక్ ఆమ్లం వాక్యూమ్‌లో స్వేదనం చేయబడుతుంది మరియు మిగిలిన ఆమ్లం వెండి నైట్రేట్‌తో అవక్షేపించబడుతుంది.
హైడ్రోలైజేట్ యొక్క భాగాలు సెల్యులోజ్‌పై శోషించబడిన నీటి మధ్య పంపిణీ చేయబడతాయి, ఇది స్థిరమైన దశ మరియు ఒక సేంద్రీయ ద్రావకం, మొబైల్ దశ, ఇది షీట్ వెంట పైకి లేదా క్రిందికి కదులుతుంది. బ్యూటానాల్-ఎసిటిక్ యాసిడ్-వాటర్ (4:1:5) మిశ్రమం మొబైల్ దశగా ఉపయోగించబడుతుంది. ఎక్కువ లైపోఫిలిక్ అమైనో ఆమ్లాలు సేంద్రీయ ద్రావకం పట్ల మరింత బలంగా ఆకర్షితులవుతాయి, అయితే ఎక్కువ హైడ్రోఫిలిక్ వాటిని స్థిరమైన దశకు బంధించడానికి ఎక్కువ ధోరణిని చూపుతాయి. ఒక మిథిలీన్ యూనిట్‌తో విభేదించే హోమోలాగస్ సమ్మేళనాలు వేర్వేరు వేగంతో కదులుతాయి మరియు సులభంగా వేరు చేయబడతాయి. క్రోమాటోగ్రఫీ చివరిలో, కాగితం ఎండబెట్టి మరియు డెవలపర్‌తో చికిత్స చేయబడుతుంది (అసిటోన్-గ్లాసియల్ ఎసిటిక్ యాసిడ్-వాటర్ మిశ్రమంలో నిన్హైడ్రిన్ యొక్క 0.5% ద్రావణం) మరియు చాలా నిమిషాలు వేడి చేయబడుతుంది. అమైనో ఆమ్లాలు రంగు మచ్చలుగా కనిపిస్తాయి. మొబిలిటీ అనేది ప్రతి సమ్మేళనం యొక్క స్థిరమైన విలువ లక్షణం మరియు పెరుగుతున్న పరమాణు బరువుతో పెరుగుతుంది. స్ట్రెయిట్-చైన్ అమైనో ఆమ్లాల కోసం, చలనశీలత విలువ సంబంధిత ఐసోమర్‌ల కంటే కొంచెం ఎక్కువగా ఉంటుంది. అణువులోకి ధ్రువ సమూహాల పరిచయం సమ్మేళనం యొక్క చలనశీలతను తగ్గిస్తుంది. స్థూలమైన నాన్‌పోలార్ సైడ్ చెయిన్‌లతో కూడిన అమైనో ఆమ్లాలు (లూసిన్, ఐసోలూసిన్, ఫెనిలాలనైన్, ట్రిప్టోఫాన్ మొదలైనవి) పొట్టి నాన్‌పోలార్ సైడ్ చెయిన్‌లతో (ప్రోలిన్, అలనైన్, గ్లైసిన్) లేదా పోలార్ సైడ్ చెయిన్‌లతో (థ్రెయోనిన్, అర్జినైన్, సిస్టీన్, హిస్టిడైన్, హిస్టిడైన్) అమైనో ఆమ్లాల కంటే వేగంగా కదులుతాయి. లైసిన్). ఇది హైడ్రోఫిలిక్ స్టేషనరీ ఫేజ్‌లోని ధ్రువ అణువుల యొక్క ఎక్కువ ద్రావణీయత మరియు కర్బన ద్రావకాలలో నాన్-పోలార్ అణువుల కారణంగా ఉంటుంది.
పేపర్ క్రోమాటోగ్రఫీని అమినో యాసిడ్ కంటెంట్‌ని లెక్కించడానికి ఉపయోగించవచ్చు. ప్రతి స్పాట్ ఎక్సైజ్ చేయబడింది మరియు తగిన ద్రావకంతో తొలగించబడుతుంది; అప్పుడు పరిమాణాత్మక రంగుమెట్రిక్ (నిన్హైడ్రిన్) పరీక్ష నిర్వహించబడుతుంది. మరొక అవతారంలో, కాగితం నిన్హైడ్రిన్తో స్ప్రే చేయబడుతుంది మరియు ప్రతిబింబించే లేదా ప్రసారం చేయబడిన కాంతిలో ఫోటోమీటర్ ఉపయోగించి స్పాట్ యొక్క రంగు తీవ్రతను కొలుస్తారు. సెమీక్వాంటిటేటివ్ అసెస్‌మెంట్‌లో, అమైనో యాసిడ్ కంటెంట్ క్రోమాటోగ్రామ్‌లోని మచ్చల ప్రాంతం ద్వారా అంచనా వేయబడుతుంది, ఇవి మిశ్రమంలోని అమైనో ఆమ్లాల సాంద్రతలకు అనులోమానుపాతంలో ఉంటాయి.
సన్నని పొర క్రోమాటోగ్రఫీ. అమైనో ఆమ్లాలను వేరు చేయడానికి మరియు గుర్తించడానికి సన్నని పొర క్రోమాటోగ్రఫీని కూడా ఉపయోగించవచ్చు. TLC, తెలిసినట్లుగా, రెండు వెర్షన్లలో ఉంది. విభజన TLC కాగితంపై విభజన TLC వలె ఉంటుంది మరియు అధిశోషణం TLC పూర్తిగా భిన్నమైన సూత్రాలపై ఆధారపడి ఉంటుంది.
సెల్యులోజ్ పౌడర్ లేదా ఇతర సాపేక్షంగా జడ వాహకాలపై RTLC చేస్తున్నప్పుడు, పేపర్ క్రోమాటోగ్రఫీలో వలె అదే ద్రావణి వ్యవస్థలు మరియు అదే అభివృద్ధి చెందుతున్న కారకాలను ఉపయోగించవచ్చు.
ATLC ద్వారా వేరుచేయడం అనేది సాల్వెంట్ (ఈ ద్రావకం తప్పనిసరిగా బైనరీ లేదా మరింత సంక్లిష్టమైన మిశ్రమం కానవసరం లేదు) సక్రియం చేయబడిన సోర్బెంట్‌పై దాని శోషణ సైట్ నుండి నమూనా యొక్క భాగాలను తొలగించే సామర్థ్యం ద్వారా నిర్ణయించబడుతుంది. ఉదాహరణకు, వేడిచేసిన సిలికా జెల్ మీద. ATLC లిపిడ్‌ల వంటి ధ్రువ రహిత సమ్మేళనాలను వేరు చేయడానికి ఉపయోగపడుతుంది, అయితే అమైనో ఆమ్లాలు మరియు చాలా పెప్టైడ్‌లను వేరు చేయడానికి కాదు. అమైనో ఆమ్లాలను వేరు చేయడానికి, RTLC ఉపయోగించబడుతుంది, ఇది ప్రోటీన్ హైడ్రోలైసేట్ల యొక్క 22 అమైనో ఆమ్లాలను త్వరగా వేరు చేయడానికి మరియు నిర్ణయించడానికి మిమ్మల్ని అనుమతిస్తుంది.
ప్రోటీన్ హైడ్రోలైజేట్‌లోని అమైనో ఆమ్లాలను గ్యాస్ క్రోమాటోగ్రఫీ ద్వారా కూడా నిర్ణయించవచ్చు, అయితే క్రోమాటోగ్రాఫిక్ విశ్లేషణకు ముందు, అమైనో ఆమ్లాలు సాధారణంగా అస్థిర సమ్మేళనాలుగా మార్చబడతాయి.
నిన్హైడ్రిన్తో పరస్పర చర్య. సంబంధిత ఆల్డిహైడ్లు ఏర్పడతాయి.
అందువలన, ఆల్డిహైడ్ల మిశ్రమం పొందబడుతుంది మరియు విశ్లేషించబడుతుంది. ఇది సరళమైన కేసు, కొన్ని అమైనో ఆమ్లాలకు మాత్రమే సరిపోతుంది.
అమైనో ఆమ్లాలు అస్థిర ఈస్టర్లుగా మార్చబడతాయి (ఆల్కైల్ ఈస్టర్లు, హైడ్రాక్సీ ఆమ్లాల మిథైల్ ఈస్టర్లు, క్లోరినేటెడ్ ఆమ్లాల మిథైల్ ఈస్టర్లు మొదలైనవి).
ఉత్పన్నాల ఎంపిక అధ్యయనం చేయబడిన అమైనో ఆమ్లాల మిశ్రమంపై ఆధారపడి ఉంటుంది.
అయాన్ మార్పిడి క్రోమాటోగ్రఫీ. ప్రస్తుతం, ఆహార ఉత్పత్తుల యొక్క అమైనో యాసిడ్ కూర్పు ఆటోమేటిక్ అయాన్ ఎక్స్ఛేంజ్ క్రోమాటోగ్రఫీని ఉపయోగించి ప్రత్యేకంగా నిర్ణయించబడుతుంది.
| అయాన్ మార్పిడి క్రోమాటోగ్రఫీఅయాన్ ఎక్స్ఛేంజర్ (కేషన్ ఎక్స్ఛేంజర్, అయాన్ ఎక్స్ఛేంజర్)లో చేర్చబడిన అయాన్లతో ద్రావణంలో అయాన్ల రివర్సిబుల్ స్టోయికియోమెట్రిక్ మార్పిడి మరియు అయానోజెనిక్ యొక్క విచ్ఛేదనం ఫలితంగా ఏర్పడిన స్థిర సోర్బెంట్ అయాన్లతో అయాన్ మార్పిడికి వేరు చేయబడిన అయాన్ల యొక్క విభిన్న సామర్థ్యంపై ఆధారపడి ఉంటుంది. సమూహాలు. సేంద్రీయ అయాన్ల కోసం, అయాన్ ఎక్స్ఛేంజర్ యొక్క స్థిర ఛార్జీలతో ఎలెక్ట్రోస్టాటిక్ పరస్పర చర్య అయాన్ ఎక్స్ఛేంజర్ మాతృకతో అయాన్ యొక్క సేంద్రీయ భాగం యొక్క హైడ్రోఫోబిక్ ఇంటరాక్షన్ ద్వారా సూపర్మోస్ చేయబడుతుంది. సేంద్రీయ అయాన్ల నిలుపుదలకి దాని సహకారాన్ని తగ్గించడానికి మరియు వాటి విభజన యొక్క సరైన ఎంపికను సాధించడానికి, ఒక సేంద్రీయ భాగం (1-25% మిథనాల్, ఐసోప్రొపనాల్, అసిటోనిట్రైల్) సజల ఎలుయెంట్‌కు జోడించబడుతుంది. |
మూర్ మరియు స్టెయిన్ పద్ధతి Na + రూపంలో సల్ఫోనేటెడ్ పాలీస్టైరిన్ రెసిన్తో నిండిన చిన్న మరియు పొడవైన నిలువు వరుసలను ఉపయోగిస్తుంది. pH = 2 వద్ద యాసిడ్ హైడ్రోలైజేట్ కాలమ్‌కు వర్తించినప్పుడు, అమైనో ఆమ్లాలు సోడియం అయాన్లతో కేషన్ మార్పిడి ద్వారా బంధిస్తాయి. ముందుగా ప్రోగ్రామ్ చేయబడిన pH మరియు ఉష్ణోగ్రత విలువల వద్ద సోడియం సిట్రేట్ ద్రావణంతో కాలమ్ తొలగించబడుతుంది. ఒక చిన్న నిలువు వరుస ఒక బఫర్‌తో ఎల్యూట్ చేయబడింది, ఒక పొడవైన నిలువు వరుస రెండు. ఎలుయేట్ నిన్హైడ్రిన్తో చికిత్స చేయబడుతుంది, ఫ్లో కలర్‌మీటర్‌ని ఉపయోగించి రంగు తీవ్రతను కొలుస్తుంది. డేటా స్వయంచాలకంగా చార్ట్ రికార్డర్‌లో రికార్డ్ చేయబడుతుంది మరియు పీక్ కింద ఉన్న ప్రాంతాన్ని లెక్కించడానికి కంప్యూటర్‌కు బదిలీ చేయబడుతుంది.
జడ వాహకాలపై అధిక-వోల్టేజ్ ఎలెక్ట్రోఫోరేసిస్. బయోకెమిస్ట్రీలో, అనువర్తిత స్థిరమైన విద్యుత్ క్షేత్రం ప్రభావంతో అమైనో ఆమ్లాలు, పాలీపెప్టైడ్‌లు మరియు ఇతర యాంఫోలైట్‌లను (పర్యావరణం యొక్క pHపై ఆధారపడి ఉండే మొత్తం ఛార్జ్ అణువులు) వేరుచేయడం విస్తృత అనువర్తనాన్ని కనుగొంది. ఇది జడ వాహకాలపై అధిక-వోల్టేజ్ ఎలెక్ట్రోఫోరేసిస్ యొక్క పద్ధతి. అమైనో ఆమ్లాలను వేరు చేసినప్పుడు, కాగితం స్ట్రిప్స్ లేదా సెల్యులోజ్ పౌడర్ యొక్క పలుచని పొరలు చాలా తరచుగా జడ వాహకాలుగా ఉపయోగించబడతాయి. 2000-5000 V యొక్క వోల్టేజ్ వద్ద 0.5-2 గంటలు వేరుచేయడం జరుగుతుంది, ఇది ఆంఫోలైట్స్ యొక్క మొత్తం ఛార్జీలు మరియు వాటి పరమాణు బరువులపై ఆధారపడి ఉంటుంది. అదే ఛార్జ్ మోసే అణువులలో, తేలికైనవి వేగంగా వలసపోతాయి. కానీ విభజన సమయంలో మరింత ముఖ్యమైన పరామితి మొత్తం ఛార్జ్. అమైనో ఆమ్లాలు, తక్కువ మాలిక్యులర్ బరువు పెప్టైడ్లు, కొన్ని ప్రోటీన్లు మరియు న్యూక్లియోటైడ్‌లను వేరు చేయడానికి ఈ పద్ధతిని ఉపయోగిస్తారు. నమూనా క్యారియర్‌పై ఉంచబడుతుంది, తగిన pH వద్ద బఫర్‌తో తేమగా ఉంటుంది మరియు ఫిల్టర్ పేపర్ స్ట్రిప్‌తో బఫర్ రిజర్వాయర్‌కు కనెక్ట్ చేయబడింది. కాగితం ఒక గాజు పలకతో కప్పబడి ఉంటుంది లేదా శీతలీకరణ కోసం హైడ్రోకార్బన్ ద్రావకంలో ముంచబడుతుంది. ఎలెక్ట్రిక్ ఫీల్డ్‌లో, ఇచ్చిన pH వద్ద ప్రతికూల చార్జ్‌ని కలిగి ఉండే అణువులు యానోడ్‌కు మారతాయి మరియు ధనాత్మక చార్జ్‌ను కలిగి ఉన్నవి కాథోడ్‌కు వలసపోతాయి. తరువాత, ఎండిన ఎలెక్ట్రోఫెరోగ్రామ్ నిన్హైడ్రిన్ (అమైనో ఆమ్లాలు, పెప్టైడ్‌లతో పనిచేసేటప్పుడు) లేదా UV కాంతిలో (న్యూక్లియోటైడ్‌లతో పనిచేసేటప్పుడు) శోషణను కొలిచే "అభివృద్ధి చెందింది".
pH ఎంపిక మిశ్రమం యొక్క అణువులలో చేర్చబడిన డిస్సోసియేటింగ్ సమూహాల pK విలువల ద్వారా నిర్ణయించబడుతుంది. pH 6.4 వద్ద, గ్లుటామేట్ మరియు అస్పార్టేట్ –1 చార్జ్‌ను కలిగి ఉంటాయి మరియు యానోడ్ వైపు కదులుతాయి; పరమాణు బరువులో వ్యత్యాసం కారణంగా వాటి విభజన జరుగుతుంది. లైసిన్, అర్జినైన్ మరియు హిస్టిడిన్ వ్యతిరేక దిశలో కదులుతాయి మరియు ప్రోటీన్‌ను రూపొందించే అన్ని ఇతర అమైనో ఆమ్లాలు అప్లికేషన్ యొక్క సైట్‌కు సమీపంలో ఉంటాయి. ఎంజైమాటిక్ జీర్ణక్రియ ఫలితంగా పెప్టైడ్‌లను వేరు చేసినప్పుడు, pHని 3.5కి తగ్గించడం వల్ల కాటినిక్ సమూహాల ఛార్జ్ పెరుగుతుంది మరియు మెరుగైన విభజనను అందిస్తుంది.
| అమైనో ఆమ్లాలు కనీసం రెండు బలహీనంగా అయనీకరణం చేయబడిన సమూహాలను కలిగి ఉంటాయి: -COOH మరియు -NH 3 +. ద్రావణంలో, ఈ సమూహాలు ఛార్జ్ చేయబడిన మరియు ఛార్జ్ చేయబడని రెండు రూపాల్లో ఉంటాయి, వీటి మధ్య ప్రోటాన్ సమతౌల్యం నిర్వహించబడుతుంది: R-COOH « R-COO – + H + R-NH 3 + « R-NH 2 + H + (సంయోగ ఆమ్లాలు మరియు స్థావరాలు ) R -COOH మరియు R-NH 3 + బలహీనమైన ఆమ్లాలు, కానీ మొదటిది అనేక ఆర్డర్‌లు బలంగా ఉంటాయి. అందువల్ల, చాలా తరచుగా (రక్త ప్లాస్మా, ఇంటర్ సెల్యులార్ ఫ్లూయిడ్ pH 7.1-7.4) కార్బాక్సిల్ సమూహాలు కార్బాక్సిలేట్ అయాన్ల రూపంలో ఉంటాయి, అమైనో సమూహాలు ప్రోటోనేట్ చేయబడతాయి. అమైనో ఆమ్లాలు ఏ pH వద్ద పరమాణు (నాన్-డిసోసియేటెడ్) రూపంలో ఉండవు. ఎ-అమినో యాసిడ్ మరియు ఎ-అమినో యాసిడ్‌లోని ఎ-అమినో గ్రూప్ యొక్క సుమారు pK విలువలు వరుసగా 2 మరియు 10. అమైనో ఆమ్లం యొక్క మొత్తం (మొత్తం) ఛార్జ్ (అన్ని సానుకూల మరియు ప్రతికూల చార్జీల బీజగణితం) pHపై ఆధారపడి ఉంటుంది, అనగా. ద్రావణంలో ప్రోటాన్ల ఏకాగ్రతపై. అమైనో ఆమ్లం యొక్క ఛార్జ్ pHని మార్చడం ద్వారా మార్చబడుతుంది. ఇది అమైనో ఆమ్లాలు, పెప్టైడ్లు మరియు ప్రోటీన్ల భౌతిక విభజనను సులభతరం చేస్తుంది. అమైనో ఆమ్లం యొక్క మొత్తం ఛార్జ్ సున్నా మరియు స్థిరమైన విద్యుత్ క్షేత్రంలో కదలకుండా ఉండే pH విలువను ఐసోఎలెక్ట్రిక్ పాయింట్ (pI) అంటారు. ఐసోఎలెక్ట్రిక్ పాయింట్ అనేది డిస్సోసియేటింగ్ గ్రూపుల యొక్క సమీప pK విలువల మధ్య మధ్యలో ఉంది. |
పేపరు, సన్నని-పొర క్రోమాటోగ్రఫీ, మైక్రోబయోలాజికల్, గ్యాస్ క్రోమాటోగ్రఫీ మరియు అనేక ఇతర పద్ధతులు ప్రస్తుతం పేలవమైన పునరుత్పత్తి మరియు దీర్ఘకాలం కారణంగా ఆచరణాత్మకంగా ఉపయోగించబడవు. ఆధునిక క్రోమాటోగ్రాఫ్‌లు 2-4 గంటల్లో 5% వరకు పునరుత్పత్తి సామర్థ్యంతో ప్రతి భాగం యొక్క 10 -7 -10 -9 మోల్ మాత్రమే కలిగి ఉన్న మిశ్రమం యొక్క అమైనో ఆమ్ల కూర్పును గుర్తించడం సాధ్యం చేస్తుంది.
అమైనో ఆమ్ల కూర్పు యొక్క విశ్లేషణ అధ్యయనంలో ఉన్న ప్రోటీన్ లేదా పెప్టైడ్ యొక్క పూర్తి జలవిశ్లేషణ మరియు హైడ్రోలైజేట్‌లోని అన్ని అమైనో ఆమ్లాల పరిమాణాత్మక నిర్ధారణను కలిగి ఉంటుంది. పెప్టైడ్ బంధాలు తటస్థ pH వద్ద స్థిరంగా ఉంటాయి కాబట్టి, యాసిడ్ లేదా ఆల్కలీన్ ఉత్ప్రేరకాన్ని ఉపయోగిస్తారు. ఎంజైమాటిక్ ఉత్ప్రేరకము పూర్తి జలవిశ్లేషణకు తక్కువ అనుకూలంగా ఉంటుంది. ప్రొటీన్‌ని దానిలోని అమైనో ఆమ్లాలలోకి పూర్తి జలవిశ్లేషణ చేయడం అనివార్యంగా కొన్ని అమైనో ఆమ్లాల అవశేషాల పాక్షిక నష్టంతో కూడి ఉంటుంది. జలవిశ్లేషణ కోసం, 6N సాధారణంగా ఉపయోగించబడుతుంది. హైడ్రోక్లోరిక్ ఆమ్లం యొక్క సజల ద్రావణం (110ºС), ఒక ఖాళీ చేయబడిన ఆంపౌల్‌లో. హైడ్రోలైజేట్‌లోని అమైనో ఆమ్లాల పరిమాణాత్మక నిర్ణయం అమైనో యాసిడ్ ఎనలైజర్ ఉపయోగించి నిర్వహించబడుతుంది. ఈ ఎనలైజర్‌లలో చాలా వరకు, అమైనో ఆమ్లాల మిశ్రమం సల్ఫోనిక్ కేషన్ ఎక్స్ఛేంజర్‌లపై వేరు చేయబడుతుంది మరియు స్పెక్ట్రోఫోటోమెట్రిక్‌గా నిన్హైడ్రిన్తో లేదా ఫ్లోరిమెట్రిక్‌తో ప్రతిచర్య ద్వారా గుర్తించడం జరుగుతుంది. ఓ-ఫ్తాలిక్ డయల్డిహైడ్.
అయినప్పటికీ, వ్యక్తిగత అమైనో ఆమ్లాల కోసం వేర్వేరు ప్రయోగశాలలలో పొందిన సారూప్య ఉత్పత్తుల యొక్క అమైనో ఆమ్ల కూర్పుపై డేటా కొన్నిసార్లు 50% వరకు తేడా ఉంటుంది.
ఈ వ్యత్యాసాలు రకరకాల, జాతులు లేదా సాంకేతిక వ్యత్యాసాలకు మాత్రమే కాకుండా, ప్రధానంగా ఆహార ఉత్పత్తి యొక్క జలవిశ్లేషణకు సంబంధించిన పరిస్థితులకు కారణం. ప్రామాణిక యాసిడ్ జలవిశ్లేషణతో (6 N HСl, 110-120ºС, 22-24 గంటలు), కొన్ని అమైనో ఆమ్లాలు పాక్షికంగా నాశనం చేయబడతాయి, వీటిలో థ్రెయోనిన్, సెరైన్ (10-15% మరియు అంతకంటే ఎక్కువ, ఎక్కువ కాలం జలవిశ్లేషణ జరుగుతుంది) మరియు ముఖ్యంగా మెథియోనిన్ (30-60%) మరియు సిస్టీన్ 56-60%, అలాగే ట్రిప్టోఫాన్ మరియు సిస్టీన్ యొక్క దాదాపు పూర్తి విధ్వంసం. ఉత్పత్తిలో పెద్ద మొత్తంలో కార్బోహైడ్రేట్ల సమక్షంలో ఈ ప్రక్రియ మెరుగుపరచబడుతుంది. మెథియోనిన్ మరియు సిస్టీన్ యొక్క పరిమాణాత్మక నిర్ణయం కోసం, పెర్ఫార్మిక్ యాసిడ్తో వారి ప్రాథమిక ఆక్సీకరణను నిర్వహించాలని సిఫార్సు చేయబడింది. ఈ సందర్భంలో, సిస్టీన్ సిస్టీక్ యాసిడ్‌గా మరియు మెథియోనిన్ మెథియోనిన్ సల్ఫోన్‌గా మార్చబడుతుంది, ఇవి తదుపరి ఆమ్ల జలవిశ్లేషణ సమయంలో చాలా స్థిరంగా ఉంటాయి.
సిస్టీన్ సిస్టీన్ యాసిడ్
అమైనో ఆమ్ల విశ్లేషణలో కష్టమైన పని ట్రిప్టోఫాన్ యొక్క నిర్ణయం. ఇప్పటికే చెప్పినట్లుగా, యాసిడ్ జలవిశ్లేషణ సమయంలో ఇది దాదాపు పూర్తిగా నాశనం అవుతుంది (90% వరకు). అందువల్ల, ట్రిప్టోఫాన్‌ను నిర్ణయించడానికి, 2 N యొక్క ఆల్కలీన్ జలవిశ్లేషణ యొక్క వైవిధ్యాలలో ఒకటి నిర్వహించబడుతుంది. NaOH, 100ºС, 5% టిన్ క్లోరైడ్ లేదా 2 N సమక్షంలో 16-18 గంటలు. బేరియం హైడ్రాక్సైడ్, దీనిలో ఇది కొద్దిగా నాశనం చేయబడుతుంది (10% వరకు). థియోగ్లైకోలిక్ యాసిడ్ మరియు ప్రీ-హైడ్రోలైజ్డ్ స్టార్చ్ సమక్షంలో కనిష్ట క్షీణత సంభవిస్తుంది. (ఆల్కలీన్ జలవిశ్లేషణ సమయంలో, సెరైన్, థ్రెయోనిన్, అర్జినైన్ మరియు సిస్టీన్ నాశనం అవుతాయి). సిట్రిక్ మరియు హైడ్రోక్లోరిక్ ఆమ్లాల మిశ్రమంతో తటస్థీకరణ తర్వాత, హైడ్రోలైజేట్ వెంటనే అమైనో యాసిడ్ ఎనలైజర్‌లో (జిలేషన్‌ను నివారించడానికి) విశ్లేషించబడుతుంది. ట్రిప్టోఫాన్‌ను నిర్ణయించడానికి అనేక రసాయన పద్ధతుల విషయానికొస్తే, అవి ఒక నియమం ప్రకారం, ఆహార ఉత్పత్తులలో పేలవంగా పునరుత్పత్తి చేయబడవు మరియు అందువల్ల వాటి ఉపయోగం సిఫారసు చేయబడలేదు.
మాంసం ఉత్పత్తుల కోసం, అదనపు ముఖ్యమైన అమైనో ఆమ్లం హైడ్రాక్సీప్రోలిన్, ఇది మాంసంలోని బంధన కణజాల ప్రోటీన్ల మొత్తాన్ని వర్గీకరిస్తుంది. ఇది ఆటోమేటిక్ ఎనలైజర్‌లను ఉపయోగించి అయాన్ ఎక్స్ఛేంజ్ క్రోమాటోగ్రఫీ ద్వారా లేదా కెమికల్ కలర్మెట్రిక్ పద్ధతి ద్వారా నిర్ణయించబడుతుంది. ఈ పద్ధతి యాసిడ్ హైడ్రోలైజేట్‌ను pH 6.0కి తటస్థీకరించడం, ప్రొపైల్ ఆల్కహాల్ మరియు బఫర్ మిశ్రమంలో క్లోరమైన్ T (లేదా క్లోరమైన్ B) యొక్క 1.4% ద్రావణాన్ని ఉపయోగించి హైడ్రాక్సీప్రోలిన్ యొక్క తదుపరి ఆక్సీకరణ, ఆక్సీకరణ ఉత్పత్తుల 533 nm వద్ద కలర్మెట్రిక్ నిర్ధారణపై ఆధారపడి ఉంటుంది. 10% తో ప్రతిచర్య తర్వాత హైడ్రాక్సీప్రోలిన్ - పెర్క్లోరిక్ యాసిడ్ మరియు ప్రొపైల్ ఆల్కహాల్ (1:2) మిశ్రమంలో పారా-డైమెథైలామినోబెంజాల్డిహైడ్ యొక్క పరిష్కారం.
ఆక్సిజన్ సమక్షంలో టైరోసిన్, ఫెనిలాలనైన్ మరియు ప్రోలిన్ పాక్షికంగా ఆక్సీకరణం చెందగలవు కాబట్టి, ప్రామాణిక యాసిడ్ జలవిశ్లేషణను నత్రజని వాతావరణంలో నిర్వహించాలని సిఫార్సు చేయబడింది. లూసిన్, ఐసోలూసిన్ మరియు వాలైన్‌తో సహా అనేక అమైనో ఆమ్లాలు, ప్రొటీన్ల నుండి పూర్తిగా వేరుచేయడం కోసం సుదీర్ఘ యాసిడ్ జలవిశ్లేషణ అవసరం - 72 గంటల వరకు. బయోకెమిస్ట్రీలో, ప్రోటీన్లను విశ్లేషించేటప్పుడు, సమాంతర నమూనాలు 24, 48, 72 మరియు 96 గంటల పాటు హైడ్రోలైజ్ చేయబడతాయి.
అన్ని అమైనో ఆమ్లాలను ఖచ్చితంగా లెక్కించడానికి, 5 వేర్వేరు జలవిశ్లేషణను నిర్వహించడం అవసరం, ఇది నిర్ణయాన్ని బాగా పొడిగిస్తుంది. సాధారణంగా, 1-2 జలవిశ్లేషణ జరుగుతుంది (హైడ్రోక్లోరిక్ యాసిడ్తో ప్రమాణం మరియు పెర్ఫార్మిక్ యాసిడ్తో ప్రాథమిక ఆక్సీకరణతో).
అమైనో ఆమ్లాల నష్టాన్ని నివారించడానికి, యాసిడ్ జలవిశ్లేషణ సమయంలో అదనపు యాసిడ్‌ను తొలగించడం, స్వేదనజలం కలిపి వాక్యూమ్ డెసికేటర్‌లో పదేపదే బాష్పీభవనం చేయడం ద్వారా వెంటనే నిర్వహించాలి.
ఎనలైజర్ సరిగ్గా పనిచేసినప్పుడు, అయాన్ మార్పిడి కాలమ్‌లు రెసిన్‌ను భర్తీ చేయకుండా చాలా కాలం పాటు పనిచేస్తాయి. అయినప్పటికీ, నమూనాలు గణనీయమైన మొత్తంలో రంగులు మరియు లిపిడ్లను కలిగి ఉన్నట్లయితే, కాలమ్ త్వరగా మూసుకుపోతుంది మరియు దాని విభజన సామర్థ్యాలను పునరుద్ధరించడానికి కొన్నిసార్లు కాలమ్‌ను రీప్యాక్ చేయడంతో కూడిన బహుళ పునరుత్పత్తి అవసరం. అందువల్ల, 5% కంటే ఎక్కువ కొవ్వు ఉన్న ఉత్పత్తుల కోసం, మొదట వెలికితీత ద్వారా లిపిడ్లను తొలగించాలని సిఫార్సు చేయబడింది. అమైనో యాసిడ్ కూర్పును విశ్లేషించేటప్పుడు ప్రధాన ఆహార ఉత్పత్తుల నమూనా తయారీకి సంబంధించిన పరిస్థితులను టేబుల్ 2.3 చూపుతుంది.
పట్టిక 2.3. - విశ్లేషణ కోసం ఆహార నమూనాలను సిద్ధం చేయడానికి షరతులు
| ఉత్పత్తి | లిపిడ్ తొలగింపు పద్ధతి | ప్రోటీన్ బరువు నిష్పత్తి: HCl (6M) |
| ప్రోటీన్ గాఢత (ఐసోలేట్) | అవసరం లేదు | 1:200 |
| మాంసం, చేపలు, తయారుగా ఉన్న మాంసం మరియు చేపలు, ఆఫల్) | 10 సార్లు డైథైల్ ఈథర్ 3-4 సార్లు లేదా 10 సార్లు ఇథనాల్-క్లోరోఫామ్ (1:2) 2 సార్లు సంగ్రహించడం | 1:250 |
| పాలు మరియు పాల ఉత్పత్తులు | 2 సార్లు ఇథనాల్-క్లోరోఫామ్ (1:2) మిశ్రమాన్ని ఉపయోగించి నమూనా యొక్క 10-రెట్లు మొత్తంతో సంగ్రహణ | 1:1000 |
| ధాన్యం మరియు ధాన్యం ఉత్పత్తులు | అవసరం లేదు | 1:1000 |
| మొక్కల ఉత్పత్తులు | అవసరం లేదు | 1:500 |
| మాంసం-కూరగాయ మరియు చేప-కూరగాయ ఉత్పత్తులు | డైథైల్ ఈథర్ 3-4 రెట్లు 10 రెట్లు మొత్తంతో సంగ్రహణ; ఇథనాల్-క్లోరోఫామ్ (1:2) మిశ్రమం 10 రెట్లు 2 రెట్లు బరువు ఉంటుంది | 1:1000 |
| గుడ్డు, గుడ్డు ఉత్పత్తులు | ఇథనాల్-క్లోరోఫామ్ (1:2) మిశ్రమంతో వెలికితీత, 10 రెట్లు 2 రెట్లు బరువు ఉంటుంది | 1:200 |
నియంత్రణ ప్రశ్నలు:
1. "ప్రోటీన్లు" అనే భావనను నిర్వచించండి.
2. శరీరంలో వాటి విధులను బట్టి ప్రోటీన్లు ఏ సమూహాలుగా విభజించబడ్డాయి?
3. మానవ పోషణలో ప్రోటీన్ల పాత్ర ఏమిటి?
6. మీకు ఏ ముఖ్యమైన అమైనో ఆమ్లాలు తెలుసు మరియు ఏ అమైనో ఆమ్లాలు అవసరం కావచ్చు?
7. ఆహార ఉత్పత్తులలో మొత్తం నైట్రోజన్ కంటెంట్ ఎలా నిర్ణయించబడుతుంది?
8. ప్రోటీన్ల అమైనో యాసిడ్ కూర్పు ఎలా నిర్ణయించబడుతుంది?
9. అమైనో ఆమ్లాలను నిర్ణయించడానికి మీకు ఏ పద్ధతులు తెలుసు?
§ 2.4 కార్బోహైడ్రేట్లు
కార్బోహైడ్రేట్లు మొక్కలు మరియు జంతువులలో విస్తృతంగా ఉంటాయి, ఇక్కడ అవి నిర్మాణ మరియు జీవక్రియ విధులను నిర్వహిస్తాయి. మొక్కలలో, కిరణజన్య సంయోగక్రియ ప్రక్రియలో, గ్లూకోజ్ కార్బన్ డయాక్సైడ్ మరియు నీటి నుండి సంశ్లేషణ చేయబడుతుంది, ఇది స్టార్చ్ రూపంలో నిల్వ చేయబడుతుంది లేదా మొక్కల నిర్మాణ ఆధారమైన సెల్యులోజ్‌గా మార్చబడుతుంది. జంతువులు కొవ్వులు మరియు ప్రోటీన్ల నుండి అనేక కార్బోహైడ్రేట్లను సంశ్లేషణ చేయగలవు, అయితే చాలా కార్బోహైడ్రేట్లు మొక్కల ఆహారాల నుండి వస్తాయి.
విషయ పరిచయం 1. పాలు యొక్క ప్రధాన భాగాలు 2. అమైనో ఆమ్ల విశ్లేషణ యొక్క పద్ధతులు 1. క్రోమాటోగ్రాఫిక్ విశ్లేషణ పద్ధతి 2. స్పెక్ట్రోఫోటోమెట్రిక్ విశ్లేషణ పద్ధతి 3. విశ్లేషణ యొక్క టైట్రోమెట్రిక్ పద్ధతి 4. ఎలెక్ట్రోకెమికల్ విశ్లేషణ పద్ధతి 3. అమైనో ఆమ్ల కూర్పును నిర్ణయించే పద్ధతులు 1. నిర్ధారణ సన్నని పొర క్రోమాటోగ్రఫీ ద్వారా అమైనో ఆమ్లాలు 3.2. స్పెక్ట్రోఫోటోమెట్రిక్ పద్ధతి ద్వారా అమైనో ఆమ్లాల నిర్ధారణ 4. నైరూప్య పత్రికల సమీక్ష ఉపయోగించిన సాహిత్యం యొక్క జాబితా పరిచయం పోషకాహార సమస్య అత్యంత ముఖ్యమైన సామాజిక సమస్యలలో ఒకటి.
పౌష్టికాహారం లేకుండా మానవ జీవితం, ఆరోగ్యం మరియు పని అసాధ్యం. సమతుల్య పోషణ సిద్ధాంతం ప్రకారం, ఒక వ్యక్తి యొక్క ఆహారంలో అవసరమైన పరిమాణంలో ప్రోటీన్లు, కొవ్వులు మరియు కార్బోహైడ్రేట్లు మాత్రమే కాకుండా, మానవులకు ప్రయోజనకరమైన నిర్దిష్ట నిష్పత్తిలో అవసరమైన అమైనో ఆమ్లాలు, విటమిన్లు మరియు ఖనిజాలు వంటి పదార్థాలు కూడా ఉండాలి.
సరైన పోషకాహారాన్ని నిర్వహించడంలో, పాల ఉత్పత్తులకు ప్రాథమిక పాత్ర ఇవ్వబడుతుంది. ఇది పాలకు పూర్తిగా వర్తిస్తుంది, ఇందులోని పోషక విలువలు పాల ప్రోటీన్ మరియు కొవ్వు అధిక సాంద్రత, మానవ శరీరం యొక్క సాధారణ అభివృద్ధికి చాలా అవసరమైన ముఖ్యమైన అమైనో ఆమ్లాలు, కాల్షియం మరియు భాస్వరం లవణాలు ఉండటం వల్ల. సులభంగా జీర్ణం కావడం అనేది ఆహార ఉత్పత్తిగా పాలు యొక్క ముఖ్యమైన లక్షణాలలో ఒకటి. అంతేకాకుండా, పాలు ఇతర ఆహారాల నుండి పోషకాలను గ్రహించడాన్ని ప్రేరేపిస్తుంది.
పాలు ఆహారంలో రకాన్ని జోడిస్తుంది, ఇతర ఉత్పత్తుల రుచిని మెరుగుపరుస్తుంది మరియు చికిత్సా మరియు రోగనిరోధక లక్షణాలను కలిగి ఉంటుంది. పాలు 20 అమైనో ఆమ్లాలు, 64 కొవ్వు ఆమ్లాలు, 40 ఖనిజాలు, 15 విటమిన్లు, డజన్ల కొద్దీ ఎంజైమ్‌లు మొదలైన వాటితో సహా 120 కంటే ఎక్కువ విభిన్న భాగాలను కలిగి ఉంటాయి. 1 లీటరు పచ్చి పాలు యొక్క శక్తి విలువ 2797 kJ. ఒక లీటరు పాలు కొవ్వు, కాల్షియం, భాస్వరం, మాంసకృత్తుల కోసం 53%, విటమిన్లు A, C మరియు థయామిన్ కోసం 35% మరియు శక్తి కోసం 26% రోజువారీ అవసరాలను తీర్చగలవు. ఈ కోర్సు పని యొక్క ప్రధాన లక్ష్యం పాలు యొక్క అమైనో ఆమ్ల కూర్పును గుర్తించడం. 1.
పాలు యొక్క ప్రధాన భాగాలు
భౌతిక రసాయన దృక్కోణం నుండి, పాలు సంక్లిష్టమైన పాలిడిస్పెర్స్ ... 5.1). పాలలో అతిపెద్ద నిర్దిష్ట గురుత్వాకర్షణ నీరు (85% కంటే ఎక్కువ, మిగిలినవి... పొడి అవశేషాలు పాలలోని అన్ని పోషకాలను కలిగి ఉంటాయి. ఇది పాల ఉత్పత్తుల ఉత్పత్తిలో పూర్తి ఉత్పత్తుల దిగుబడిని నిర్ణయిస్తుంది...
విశ్లేషణ యొక్క క్రోమాటోగ్రాఫిక్ పద్ధతి
అత్యంత ఆశాజనకమైన పద్ధతుల్లో ఒకటి అత్యంత ప్రభావవంతమైన పద్ధతి ... కానీ పద్ధతి యొక్క ప్రయోజనాలు గణనీయంగా దాని ప్రతికూలతలను అధిగమిస్తాయి. అదనంగా, ఇది రసాయన విశ్లేషణను పూర్తి చేయడానికి ఉపయోగించవచ్చు.... ఆధునిక గ్యాస్ క్రోమాటోగ్రాఫిక్ కేశనాళిక నిలువు వరుసలపై ఒక మాజీ... పద్ధతి అధిక సున్నితత్వంతో వర్గీకరించబడుతుంది మరియు పరిమాణాత్మక...
టైట్రోమెట్రిక్ విశ్లేషణ పద్ధతి
టైట్రోమెట్రిక్ విశ్లేషణ పద్ధతి. పరిమాణాత్మక నిర్ణయం కోసం టైట్రిమెట్రిక్ పద్ధతులలో, విస్తృతమైన... టైట్రేషన్‌ను ఒక సూచికతో (క్రిస్టల్ వైలెట్... అయితే, ఈ పద్ధతికి అనేక ముఖ్యమైన ప్రతికూలతలు ఉన్నాయి: ఉపయోగం... వ్యక్తిగత అమైనో యొక్క పరిమాణాత్మక విశ్లేషణ కోసం ఆమ్లాలు, కలిసిన...
విశ్లేషణ యొక్క ఎలెక్ట్రోకెమికల్ పద్ధతి
ఇటీవలి దశాబ్దాలలో, ఎలెక్ట్రోకెమికల్స్ విస్తృతంగా వ్యాపించాయి... 3.. అనుకూలమైన పరిస్థితులలో, అవి వ్యక్తిగత అంను మాత్రమే గుర్తించడం సాధ్యం చేస్తాయి... అందువలన, ట్రిప్టోఫాన్ యొక్క ధ్రువణ నిర్ధారణకు ఒక పద్ధతి అభివృద్ధి చేయబడింది, ప్రాథమిక... విశ్లేషణ యొక్క ఎలెక్ట్రోకెమికల్ పద్ధతి.
అమైనో ఆమ్ల కూర్పును నిర్ణయించే పద్ధతులు
అమైనో ఆమ్ల కూర్పును నిర్ణయించే పద్ధతులు 3.1.
సన్నని పొర క్రోమాటోగ్రఫీ ద్వారా అమైనో ఆమ్లాల నిర్ధారణ
84 గ్రా సిట్రిక్ యాసిడ్ మోనోహైడ్రేట్ 1 లీటరు స్వేదనజలంలో కరిగించబడుతుంది... 3.2.. 10 నిమిషాల తర్వాత, ఫిల్మ్ నైట్రేట్ బఫర్‌తో CG చాంబర్‌లో ఉంచబడుతుంది (బఫర్... పద్దతి: 2 (10) µl p. ప్లేట్ యొక్క ప్రారంభ రేఖకు హైడ్రోలైజేట్ వర్తించబడుతుంది... డ్రాప్స్ నమూనాలు మరియు ప్రామాణిక అమైనో ఆమ్లాలు ప్రారంభ రేఖకు వర్తించబడతాయి...
స్పెక్ట్రోఫోటోమెట్రిక్ పద్ధతి ద్వారా అమైనో ఆమ్లాల నిర్ధారణ
అమైనో ఆమ్లాలు, ప్రైమరీ అమైన్‌లు, పాలీపెప్టైడ్‌లు మరియు పెప్టోన్‌లతో వేడిచేసినప్పుడు... నిన్హైడ్రిన్ యొక్క 0.2 - 3% ద్రావణాన్ని వివిధ ద్రావకాలలో తయారు చేస్తారు (ఐసోబు... 2007. వాల్యూమ్ 2. ట్వెట్‌కోవా ఎన్.డి.
అందుకున్న మెటీరియల్‌తో మేము ఏమి చేస్తాము:
ఈ విషయం మీకు ఉపయోగకరంగా ఉంటే, మీరు దీన్ని సోషల్ నెట్‌వర్క్‌లలోని మీ పేజీకి సేవ్ చేయవచ్చు:
| ట్వీట్ చేయండి |
ఈ అంశంపై మరిన్ని సారాంశాలు, కోర్సులు మరియు పరిశోధనలు:
ఎంట్రోపీ యొక్క నిర్వచనం. శబ్దంతో కమ్యూనికేషన్ ఛానెల్‌ల ద్వారా సందేశాలను ప్రసారం చేసేటప్పుడు సమాచార నష్టాలను నిర్ణయించడం
ఆర్థిక నిర్వహణ వ్యవస్థ యొక్క సారాంశం యొక్క నిర్వచనం: విషయం మరియు పద్ధతి. మేము నిర్వహణ యొక్క ఉద్దేశ్యానికి కఠినమైన నిర్వచనాన్ని ఇవ్వగలము: సంస్థ యొక్క నిర్వహణకు ఉపయోగపడే సమాచారాన్ని అందించడం
Buu అనేది ఎంటర్‌ప్రైజ్ ఇన్ఫర్మేషన్ సిస్టమ్‌లో భాగం, మరోవైపు, సమాచారంతో మేనేజ్‌మెంట్‌ను అందించడం దీని ఉద్దేశ్యమైన కార్యాచరణ. యు యొక్క సారాంశం సమాచారం యొక్క విశ్లేషణాత్మక స్వభావంలో ఉంది, అది సేకరించబడుతుంది, సమూహం చేయబడుతుంది, గుర్తించబడుతుంది మరియు అధ్యయనం చేయబడుతుంది.
ఈ మార్గదర్శకాలు విద్యార్థులకు ఖనిజాలు మరియు శిలల వివరణ మరియు గుర్తింపుపై ప్రయోగశాల పనిని నిర్వహించడానికి ఉద్దేశించబడ్డాయి.. ఈ మార్గదర్శకాలు అవసరమైన పదజాలం మరియు వివరణ సాంకేతికతలను అందిస్తాయి.. మార్గదర్శకాలు గణన మరియు గ్రాఫికల్ నిర్మాణ పనిని నిర్వహించడానికి టాస్క్ ఎంపికలు మరియు ఉదాహరణలను అందిస్తాయి.
సంస్థ యొక్క ఆస్తి: కూర్పు, ప్రయోజనం. స్థిర మరియు వర్కింగ్ క్యాపిటల్ అవసరాన్ని నిర్ణయించడం
సంస్థ యొక్క మూలధనాన్ని అనేక దృక్కోణాల నుండి పరిగణించవచ్చు; అన్నింటిలో మొదటిది, మూలధనం మధ్య తేడాను గుర్తించడం మంచిది.
కార్పస్ డెలిక్టి ఒకదాని నుండి మరొకటి వేరు చేయడానికి అనుమతిస్తుంది... కార్పస్ డెలిక్టిని పరిష్కరించడానికి మనం మొదట నేరానికి గల కారణాలను చూడాలి... ముందుగా నేరానికి కారణాలు ఏమిటో అర్థం చేసుకోవాలి మరియు తర్వాత మనం దానిని చూస్తాము. ఆధారం ఒక్కటే...
ఎంట్రోపీ యొక్క నిర్వచనం. శబ్దంతో కమ్యూనికేషన్ ఛానెల్‌ల ద్వారా సందేశాలను ప్రసారం చేసేటప్పుడు సమాచార నష్టాలను నిర్ణయించడం. పనులు పూర్తి చేయడానికి ఎంపికలు
పని ఎంట్రోపీని గుర్తించడం.. సందేశంలో n అక్షరాలు ఉంటాయి, m రకాల చిహ్నాలు, అక్షరాల సంఖ్య ఉన్నాయి.. శబ్దంతో కమ్యూనికేషన్ ఛానెల్‌ల ద్వారా సందేశాలను ప్రసారం చేసేటప్పుడు సమాచార నష్టాలను గుర్తించడం పని.
అకౌంటింగ్ కోర్స్ టాస్క్‌లో ప్రాక్టికల్ క్లాసులను నిర్వహించడానికి అసైన్మెంట్లు 1. రోస్టోవ్ JSC యొక్క ఆస్తి కూర్పు ఆధారంగా, రకం మరియు కూర్పు ద్వారా ఆస్తి యొక్క ఆర్థిక ఆస్తులను సమూహపరచండి
అకౌంటింగ్ మరియు ఎకనామిక్స్ ఫ్యాకల్టీ.. ఖఖోనోవా ఎన్.. ప్రాక్టికల్ తరగతులకు అసైన్మెంట్లు..
అకర్బన సమ్మేళనాల ప్రధాన తరగతులు. జింక్ సమానమైన మోలార్ ద్రవ్యరాశిని నిర్ణయించడం. తటస్థీకరణ ప్రతిచర్య యొక్క వేడిని నిర్ణయించడం. రసాయన ప్రతిచర్య రేటు. ఉత్ప్రేరకము
పరిచయం.. కెమిస్ట్రీ చదువుతున్నప్పుడు, ప్రయోగశాల ఆచరణాత్మక పని చాలా ప్రాముఖ్యత కలిగి ఉంది. సరిగ్గా నిర్వహించిన ప్రయోగం అనుమతిస్తుంది..
ఇంటిగ్రేటెడ్ ఎన్విరాన్‌మెంట్ అండ్ కంపోజిషన్ ఆఫ్ ది ఆబ్జెక్ట్ పాస్కల్ లాంగ్వేజ్. భాష యొక్క కూర్పు
విషయాలు.. లెక్చర్ ఇంటిగ్రేటెడ్ ఎన్విరాన్‌మెంట్ మరియు ఆబ్జెక్ట్ పాస్కల్ లాంగ్వేజ్ కంపోజిషన్.. ఆబ్జెక్ట్ పాస్కల్‌లో విండోస్ ఎడిటింగ్‌తో పని చేయడం..
ఆపరేటింగ్ సిస్టమ్‌లకు పరిచయం. ఆపరేటింగ్ సిస్టమ్స్ యొక్క నిర్వచనం, ప్రయోజనం, కూర్పు మరియు విధులు
ఉన్నత వృత్తి విద్య యొక్క రాష్ట్ర విద్యా సంస్థ.. టోగ్లియాట్టి స్టేట్ యూనివర్శిటీ ఆఫ్ సర్వీస్..
ప్రోటీన్లు మరియు పెప్టైడ్‌ల ప్రాథమిక నిర్మాణాన్ని వివరించడంలో క్రింది దశలను వేరు చేయవచ్చు:
1. ప్రోటీన్ యొక్క స్వచ్ఛమైన రూపంలో వేరుచేయడం మరియు దాని పరమాణు బరువును నిర్ణయించడం
2. అమైనో యాసిడ్ కూర్పు యొక్క నిర్ణయం
3. N- టెర్మినల్ అమైనో ఆమ్లం యొక్క నిర్ణయం
4. సి-టెర్మినల్ అమైనో ఆమ్లం యొక్క నిర్ధారణ
5. అమైనో యాసిడ్ సీక్వెన్స్ యొక్క నిర్ణయం
దాని స్వచ్ఛమైన రూపంలో ప్రోటీన్ యొక్క ఐసోలేషన్.సాధారణంగా, ప్రారంభ పదార్థం అనేక విభిన్న ప్రోటీన్లను కలిగి ఉంటుంది. ఈ విషయంలో, ఈ మిశ్రమం నుండి దాని స్వచ్ఛమైన రూపంలో ఆసక్తి ఉన్న ప్రోటీన్‌ను వేరుచేసే సమస్య తలెత్తుతుంది. ప్రోటీన్లను శుద్ధి చేసేటప్పుడు, వ్యత్యాసం ఆధారంగా పద్ధతులు ఉపయోగించబడతాయి:
1. ప్రోటీన్ల ఉపరితల ఛార్జ్
2. ప్రోటీన్ల పరమాణు పరిమాణం (వాటి పరమాణు బరువుపై ఆధారపడి)
3. సబ్‌స్ట్రేట్‌లు లేదా ఇన్హిబిటర్‌లతో బంధించడం వల్ల జీవసంబంధమైన కార్యకలాపాలు
ఉపరితల ఛార్జ్‌లో తేడాల ఆధారంగా ప్రోటీన్ల విభజన.ఇచ్చిన pH విలువ వద్ద ప్రోటీన్ యొక్క మొత్తం ఉపరితల విద్యుత్ ఛార్జ్ ప్రతికూలంగా, తటస్థంగా లేదా సానుకూలంగా ఉంటుంది. అమినో యాసిడ్‌ల మాదిరిగానే విభిన్న చార్జీలతో ప్రోటీన్లను వేరు చేయడానికి, అయాన్ ఎక్స్ఛేంజ్ క్రోమాటోగ్రఫీ (పైన చూడండి) పద్ధతిని ఉపయోగించవచ్చు. అతినీలలోహిత కాంతి శోషణ యొక్క తీవ్రత ఆధారంగా స్పెక్ట్రోఫోటోమీటర్‌ని ఉపయోగించి పరీక్ష గొట్టాలలో ప్రోటీన్ సాంద్రత నిర్ణయించబడుతుంది మరియు క్రోమాటోగ్రాఫిక్ కాలమ్ నుండి ప్రవహించే ద్రవ పరిమాణంపై గ్రాఫికల్ డిపెండెన్స్ రూపొందించబడుతుంది.
మాలిక్యులర్ బరువు ద్వారా ప్రోటీన్ల విభజన. మీరు వివిధ పరిమాణాల బంతుల రూపంలో ప్రోటీన్ అణువులను ఊహించినట్లయితే, వాటి పరిమాణం వాటి పరమాణు బరువుపై ఆధారపడి ఉంటుంది, అప్పుడు పెద్ద బంతులు పెద్ద పరమాణు ద్రవ్యరాశి లేదా పరమాణు పరిమాణాన్ని కలిగి ఉంటాయి. దీనర్థం ప్రోటీన్లు జల్లెడలోని కణాల వలె వేరు చేయబడతాయి - ఒక జెల్ ద్వారా ఏర్పడిన పరమాణు జల్లెడ. ఈ పద్ధతిని తరచుగా పిలుస్తారు జెల్ వడపోత లేదా పరిమాణం మినహాయింపు క్రోమాటోగ్రఫీ. జెల్ ఫిల్ట్రేషన్ వివిధ పరిమాణాల ప్రోటీన్ల మిశ్రమాన్ని ఎలా వేరు చేయగలదో క్రింద ఒక ఉదాహరణ (Fig. 1.12).
క్రోమాటోగ్రాఫిక్ కాలమ్ ఉబ్బిన జెల్‌తో నిండి ఉంటుంది. జెల్ కణాలు క్రాస్-లింక్డ్ పాలిసాకరైడ్ పదార్థం నుండి తయారు చేయబడ్డాయి మరియు పెద్ద సంఖ్యలో మైక్రోపోర్‌లను కలిగి ఉంటాయి. మైక్రోపోర్‌ల పరిమాణం వేరు చేయబడిన చిన్న అణువులు వాటిలోకి చొచ్చుకుపోయే విధంగా ఎంపిక చేయబడతాయి, అయితే పెద్దవి దీన్ని చేయలేవు. వేరు చేయవలసిన ప్రోటీన్ల మిశ్రమం కాలమ్ పైభాగానికి వర్తించబడుతుంది మరియు బఫర్ ద్రావణంతో తొలగించబడుతుంది. జెల్ రేణువుల రంధ్రాలలోకి చొచ్చుకుపోలేక క్రిందికి ద్రవ ప్రవాహానికి దూరంగా ఉన్న పెద్ద అణువులు వేగంగా కదులుతాయి. చిన్న అణువులు రంధ్రాలలోకి చొచ్చుకుపోతాయి మరియు అక్కడే ఉంటాయి. మీరు కాలమ్ నుండి సమాన భాగాలలో ప్రవహించే ద్రావణాన్ని పరీక్ష గొట్టాలలోకి సేకరిస్తే, ప్రవహించే ద్రవం యొక్క మునుపటి భాగాలలో పెద్ద పరిమాణాల ప్రోటీన్లు ఉంటాయి మరియు తరువాతి భాగాలలో చిన్న పరిమాణాల ప్రోటీన్లు ఉంటాయి. రంధ్ర పరిమాణాన్ని ఎంచుకోవడం ద్వారా, అనేక రకాల ప్రోటీన్ మిశ్రమాల విభజనను సాధించవచ్చు.
Fig.1.12. జెల్ ఫిల్ట్రేషన్ ద్వారా ప్రోటీన్ విభజన యొక్క స్కీమాటిక్ ఇలస్ట్రేషన్
అణువు యొక్క పరిమాణం పరమాణు బరువుపై ఆధారపడి ఉంటుందని మేము పరిగణనలోకి తీసుకుంటే, జెల్ వడపోత ద్వారా ప్రోటీన్లను వేరు చేయడం ద్వారా, దాని పరమాణు బరువును నిర్ణయించడం ఏకకాలంలో సాధ్యమవుతుంది.
Fig.1.13. జెల్ వడపోత సమయంలో క్రోమాటోగ్రాఫిక్ కాలమ్ నుండి వాటి అవుట్‌పుట్ వాల్యూమ్‌పై ప్రోటీన్ల పరమాణు బరువు ఆధారపడటం యొక్క గ్రాఫ్
నిలువు వరుస నుండి ప్రవహించే ఎలుయేట్ పరిమాణం ప్రోటీన్ యొక్క పరమాణు బరువు యొక్క లాగరిథమ్‌కు విలోమానుపాతంలో ఉంటుంది. అందువల్ల, కాలమ్ నుండి ఆసక్తి ఉన్న ప్రోటీన్ బయటకు వచ్చిన ద్రవ పరిమాణాన్ని తెలుసుకోవడం సరిపోతుంది, తద్వారా ఇదే గ్రాఫ్ ఉపయోగించి, దాని పరమాణు బరువును (Fig. 1.13) స్థాపించవచ్చు.
ప్రోటీన్లను వాటి పరమాణు బరువును బట్టి వేరు చేయడానికి మిమ్మల్ని అనుమతించే మరొక పద్ధతి జెల్ ఎలెక్ట్రోఫోరేసిస్(పైన చుడండి).
అల్ట్రాసెంట్రిఫ్యూగేషన్.మీరు ఇసుక మరియు నీటితో నిండిన పాత్రను కదిలించి, ఆపై దానిని చదునైన ఉపరితలంపై ఉంచినట్లయితే, గురుత్వాకర్షణ శక్తి కారణంగా ఇసుక త్వరగా దిగువకు స్థిరపడుతుంది. ద్రావణంలో అధిక పరమాణు పదార్ధాలతో ఇది జరగదు, ఎందుకంటే థర్మల్ (బ్రౌనియన్) చలనం ద్రావణంలో వాటి ఏకరీతి పంపిణీని నిర్వహిస్తుంది. ఇసుక రేణువుల వంటి స్థూల కణాల స్థిరపడటం, అవి గణనీయమైన త్వరణానికి లోనైతేనే జరుగుతుంది.
ప్రోటీన్లను తయారు చేసే అమైనో ఆమ్లాలను గుర్తించడానికి, ఆమ్ల (HC1), ఆల్కలీన్ (Ba(OH)2) మరియు ఎంజైమాటిక్ జలవిశ్లేషణ ఉపయోగించబడతాయి. స్వచ్ఛమైన ప్రోటీన్, మలినాలు లేని, హైడ్రోలైజ్ చేయబడినప్పుడు, 20 వేర్వేరు అమైనో ఆమ్లాలు విడుదలవుతాయి.
అమైనో ఆమ్లాలు,ప్రోటీన్ల భాగాలు
a-అమైనో ఆమ్లాలు. అవన్నీ L-సిరీస్‌కు చెందినవి, మరియు ఆప్టికల్ రొటేషన్ యొక్క పరిమాణం మరియు సంకేతం అమైనో యాసిడ్ రాడికల్స్ యొక్క స్వభావం మరియు ద్రావణం యొక్క pH విలువపై ఆధారపడి ఉంటుంది. D-అమైనో ఆమ్లాలు మానవ ప్రోటీన్లలో కనిపించవు, కానీ అవి కొన్ని యాంటీబయాటిక్స్ (ఆక్టినోమైసిన్)లో భాగంగా బ్యాక్టీరియా యొక్క సెల్ గోడలో కనిపిస్తాయి.
అమైనో ఆమ్లాలు R రాడికల్ యొక్క రసాయన స్వభావంలో ఒకదానికొకటి భిన్నంగా ఉంటాయి, ఇది పెప్టైడ్ బంధం ఏర్పడటంలో పాల్గొనదు.
అమైనో ఆమ్లాల యొక్క ఆధునిక హేతుబద్ధ వర్గీకరణ రాడికల్స్ యొక్క ధ్రువణతపై ఆధారపడి ఉంటుంది:
నాన్-పోలార్ (హైడ్రోఫోబిక్)
 |  |
|
 |  |  |
పోలార్ (హైడ్రోఫిలిక్)
ప్రతికూలంగా ఛార్జ్ చేయబడింది
కొన్ని ప్రొటీన్లలో లభిస్తుంది అమైనో ఆమ్లం ఉత్పన్నాలు. బంధన కణజాల ప్రోటీన్ కొల్లాజెన్‌లో హైడ్రాక్సీప్రోలిన్ మరియు ఆక్సిలిసిన్ ఉంటాయి. థైరాయిడ్ హార్మోన్ల నిర్మాణం యొక్క ఆధారం డయోడోటైరోసిన్.
అమైనో ఆమ్లాలు ఒక సాధారణ ఆస్తిని కలిగి ఉంటాయి - యాంఫోటెరిక్(గ్రీకు యాంఫోటెరోస్ నుండి - రెండు వైపులా). pH పరిధిలో 4.0-9.0, దాదాపు అన్ని అమైనో ఆమ్లాలు బైపోలార్ అయాన్ల (zwitterions) రూపంలో ఉంటాయి. అర్థం అమైనో ఆమ్లం యొక్క ఐసోఎలెక్ట్రిక్ పాయింట్ (IEP, pI)సూత్రం ద్వారా లెక్కించబడుతుంది:
.
మోనోఅమినోడికార్బాక్సిలిక్ ఆమ్లాల కోసం, pI అనేది a- మరియు w-కార్బాక్సిల్ సమూహాల pK విలువలలో (టేబుల్ 1) సగం మొత్తంగా, డయామినోమోనోకార్బాక్సిలిక్ ఆమ్లాల కోసం - a- మరియు w- pK విలువలలో సగం మొత్తంగా లెక్కించబడుతుంది. అమైనో సమూహాలు.
అనవసరమైన అమైనో ఆమ్లాలు (మానవ శరీరంలో సంశ్లేషణ చేయబడతాయి), మరియు అవసరమైన అమైనో ఆమ్లాలు ఉన్నాయి, ఇవి శరీరంలో ఏర్పడవు మరియు తప్పనిసరిగా ఆహారంతో సరఫరా చేయబడతాయి.
ముఖ్యమైన అమైనో ఆమ్లాలు: వాలైన్, లూసిన్, ఐసోలూసిన్, లైసిన్, మెథియోనిన్, థ్రెయోనిన్, ట్రిప్టోఫాన్, ఫెనిలాలనైన్.
ముఖ్యమైన అమైనో ఆమ్లాలు:గ్లైసిన్, అలనైన్, ఆస్పరాజైన్, అస్పార్టేట్, గ్లుటామైన్, గ్లుటామేట్, ప్రోలిన్, సెరైన్.
షరతులతో భర్తీ చేయవచ్చు(ఇతర అమైనో ఆమ్లాల నుండి శరీరంలో సంశ్లేషణ చేయవచ్చు): అర్జినిన్ (సిట్రులిన్ నుండి), టైరోసిన్ (ఫెనిలాలనైన్ నుండి), సిస్టీన్ (సెరైన్ నుండి), హిస్టిడిన్ (గ్లుటామైన్ భాగస్వామ్యంతో).
జీవ వస్తువులలో అమైనో ఆమ్లాలను కనుగొనడానికి మరియు లెక్కించడానికి, నిన్హైడ్రిన్తో ప్రతిచర్య ఉపయోగించబడుతుంది.
టేబుల్ 1. అమైనో యాసిడ్ డిస్సోసియేషన్ స్థిరాంకాలు
| అమైనో ఆమ్లం | pK 1 | pK 2 | pK 3 |
| అలన్య | 2,34 | 9,69 | |
| అర్జినైన్ | 2,18 | 9,09 | 13,2 |
| ఆస్పరాగిన్ | 2,02 | 8,80 | |
| అస్పార్టిక్ యాసిడ్ | 1,88 | 3,65 | 9,60 |
| వాలి | 2,32 | 9,62 | |
| హిస్టిడిన్ | 1,78 | 5,97 | 8,97 |
| గ్లైసిన్ | 2,34 | 9,60 | |
| గ్లుటామైన్ | 2,17 | 9,13 | |
| గ్లుటామిక్ యాసిడ్ | 2,19 | 4,25 | 9,67 |
| ఐసోలూసిన్ | 2,26 | 9,62 | |
| లూసిన్ | 2,36 | 9,60 | |
| లైసిన్ | 2,20 | 8,90 | 10,28 |
| మెథియోనిన్ | 2,28 | 9,21 | |
| ప్రోలైన్ | 1,99 | 10,60 | |
| సిరీస్ | 2,21 | 9,15 | |
| టైరోసిన్ | 2,20 | 9,11 | 10,07 |
| థ్రెయోనిన్ | 2,15 | 9,12 | |
| ట్రిప్టోఫాన్ | 2,38 | 9,39 | |
| ఫెనిలాలనైన్ | 1,83 | 9,13 | |
| సిస్టీన్ | 1,71 | 8,33 | 10,78 |
విద్యా మాన్యువల్
స్వతంత్ర తయారీ కోసం
తరగతులకు
బయోలాజికల్ కెమిస్ట్రీలో
స్పెషాలిటీలో చదువుతున్న విద్యార్థుల కోసం
పీడియాట్రిక్స్
పార్ట్ I
సెంట్రల్ మెథడాలాజికల్ కౌన్సిల్
స్మోలెన్స్క్ స్టేట్ మెడికల్ అకాడమీ
స్మోలెన్స్క్
UDC: 612.015.
సమీక్షకులు: డాక్టర్ ఆఫ్ మెడికల్ సైన్సెస్, ప్రొఫెసర్ A.S. సోలోవియోవ్
డాక్టర్ ఆఫ్ మెడికల్ సైన్సెస్, ప్రొఫెసర్ O.V. మోలోట్కోవ్
పీడియాట్రిక్స్ స్పెషాలిటీలో చదువుతున్న విద్యార్థుల కోసం బయోలాజికల్ కెమిస్ట్రీలో తరగతులకు స్వీయ-తయారీ కోసం ఎడ్యుకేషనల్ మరియు మెథడాలాజికల్ మాన్యువల్.
పార్ట్ I / T.G. మకరెంకో, K.A. మాగెన్కోవా
స్మోలెన్స్క్ SGMA. 2012. - 92 పే.
మాన్యువల్లో లెక్చర్ కోర్సులో చేర్చని బయోకెమిస్ట్రీ ప్రోగ్రాం యొక్క క్లుప్త సారాంశం, పరిజ్ఞానాన్ని పరీక్షించడానికి పరీక్షలు, పరిస్థితుల సమస్యలు మరియు పరీక్షలకు సంబంధించిన ప్రశ్నలు ఉన్నాయి. మాన్యువల్లో పిల్లలలో జీవక్రియ యొక్క లక్షణాలపై ప్రత్యేక ప్రశ్నలు కూడా ఉన్నాయి. మాన్యువల్ III మరియు IV సెమిస్టర్‌ల పాఠ్యాంశాలకు అనుగుణంగా రెండు భాగాలను కలిగి ఉంటుంది. మాన్యువల్ పీడియాట్రిక్స్ ప్రత్యేకతలో చదువుతున్న విద్యార్థుల కోసం ఉద్దేశించబడింది.
రష్యన్ ఫెడరేషన్ యొక్క ఉన్నత వృత్తి విద్య SGMA రోజ్‌డ్రావ్ యొక్క స్టేట్ బడ్జెట్ ఎడ్యుకేషనల్ ఇన్స్టిట్యూషన్ కౌన్సిల్
బయోకెమిస్ట్రీలో లెక్చర్ కోర్సు విషయాలు (43 గంటలు)
1. బయోకెమిస్ట్రీకి పరిచయం.
2. ప్రోటీన్ల నిర్మాణ సంస్థ.
3. ప్రోటీన్ల యొక్క భౌతిక-రసాయన లక్షణాలు.
4. నిర్మాణం, ఎంజైమ్‌ల చర్య యొక్క యంత్రాంగం.
5. ఎంజైమ్‌ల లక్షణాలు.
6. ఇంట్రామిటోకాన్డ్రియల్ ఆక్సీకరణ. శక్తి మార్పిడి.
7. ఎక్స్‌ట్రామిటోకాన్డ్రియల్ ఆక్సీకరణ.
8. ఉత్ప్రేరకము యొక్క సాధారణ మార్గాలు.
9. కార్బోహైడ్రేట్ల వాయురహిత ఆక్సీకరణ.
10. కార్బోహైడ్రేట్ల ఏరోబిక్ ఆక్సీకరణ. గ్లూకోనోజెనిసిస్.
11. పెంటోసో - ఫాస్ఫేట్ మార్గం.
12. ట్రయాసిల్‌గ్లిసరాల్స్ మరియు గ్లిసరోఫాస్ఫోలిపిడ్‌ల జీవక్రియ
13. కొలెస్ట్రాల్, స్పింగోలిపిడ్ల జీవక్రియ.
14. కొవ్వు మరియు కార్బోహైడ్రేట్ జీవక్రియ మధ్య సంబంధం. కీటోన్ శరీరాలు.
15. కణజాలాలలో అమైనో యాసిడ్ జీవక్రియ యొక్క సాధారణ మార్గాలు.
16. కణజాలాలలో అమ్మోనియాను తటస్థీకరించే మార్గాలు.
17. ఫెనిలాలనైన్ మరియు టైరోసిన్ మార్పిడి.
18. ప్యూరిన్ మరియు పిరిమిడిన్ న్యూక్లియోటైడ్ల మార్పిడి.
19. హార్మోన్ల బయోకెమిస్ట్రీ.
20. ఎరిథ్రోసైట్స్ యొక్క బయోకెమిస్ట్రీ. హిమోప్రొటీన్ల మార్పిడి.
21. రక్తం యొక్క భౌతిక-రసాయన లక్షణాలు. రక్తం యొక్క శ్వాసకోశ పనితీరు.
22. బ్లడ్ కోగ్యులేషన్ మరియు ప్రతిస్కందక వ్యవస్థలు.
23. నీరు-ఉప్పు మార్పిడి.
విద్యార్థుల స్వతంత్ర పని కోసం మెటీరియల్
(72 గంటల పాఠ్యేతర పని)
పీడియాట్రిక్ ఫ్యాకల్టీ విద్యార్థుల కోసం బయోలాజికల్ కెమిస్ట్రీపై పాఠ్యేతర స్వతంత్ర పని కోసం మాన్యువల్ ఉద్దేశించబడింది.
క్లాస్‌రూమ్ లెక్చర్ కోర్సులో చేర్చని వైద్య విద్యార్థుల కోసం బయోలాజికల్ కెమిస్ట్రీ పాఠ్యాంశాల సారాంశం మాన్యువల్లో ఉంటుంది. పీడియాట్రిక్స్ యొక్క ప్రత్యేకతలో చదువుతున్న విద్యార్థులకు, పిల్లలలో జీవక్రియ యొక్క లక్షణాల గురించి అదనపు సమాచారం అందించబడుతుంది. తరగతి అంశాల కోసం పరీక్ష అసైన్మెంట్లు జ్ఞానం యొక్క ఇంటర్మీడియట్ మరియు చివరి నియంత్రణ కోసం ఉపయోగించబడతాయి. ఉపాధ్యాయుని భాగస్వామ్యంతో తరగతిలో పరిస్థితుల సమస్యల చర్చ జరగాలని భావిస్తున్నారు. ఈ విషయంలో, సందర్భోచిత పనులపై వ్యాఖ్యలు మాన్యువల్లో అందించబడలేదు. మాన్యువల్లో బయోకెమిస్ట్రీలో పరీక్ష ప్రశ్నల జాబితా ఉంటుంది.
పాఠం అంశం నం. 1
ప్రోటీన్ల అమినో యాసిడ్ కూర్పు. సాధారణ ప్రోటీన్ యొక్క జలవిశ్లేషణ. అమైనో ఆమ్లాల క్రోమాటోగ్రాఫిక్ విభజన
2. స్వతంత్ర పని యొక్క లక్ష్యాలు: ప్రొటీన్ల నిర్మాణ సంస్థ గురించి ఆలోచనలను విస్తరించండి
ప్రోటీన్ల జీవ విధులను అర్థం చేసుకోండి,
ప్రోటీన్ల యొక్క ప్రాధమిక, ద్వితీయ, తృతీయ, చతుర్భుజ నిర్మాణం గురించి పూర్తి సమాచారం,
పిల్లల శరీరంలోని కణజాలాల ప్రోటీన్ కూర్పు యొక్క విశిష్టతలతో పరిచయం పొందడానికి,
సంపాదించిన జ్ఞానాన్ని ఉపయోగించుకునే నైపుణ్యాన్ని పెంపొందించుకోండి.
4. స్వతంత్ర పని కోసం ప్రశ్నలు మరియు పనుల జాబితా
ప్రొటీన్లు పెప్టైడ్ బంధాల ద్వారా అనుసంధానించబడిన మరియు సంక్లిష్టమైన నిర్మాణాత్మక సంస్థను కలిగి ఉన్న అమైనో ఆమ్లాలను కలిగి ఉన్న అధిక-మాలిక్యులర్ పాలీమెరిక్ N- కలిగిన సేంద్రీయ పదార్థాలు.
"ప్రోటీన్లు" అనే పదం తెలుపు అవక్షేపాలను ఉత్పత్తి చేసే ఈ సమ్మేళనాల సామర్థ్యం కారణంగా ఉంది. "ప్రోటీన్లు" అనే పేరు ప్రోటోస్ (గ్రీకు) నుండి వచ్చింది - మొదటిది, ముఖ్యమైనది మరియు శరీరంలోని ఈ తరగతి పదార్థాల ప్రధాన పాత్రను ప్రతిబింబిస్తుంది.
మానవ శరీరంలో ప్రోటీన్ కంటెంట్లిపిడ్లు మరియు కార్బోహైడ్రేట్ల కంటెంట్ కంటే ఎక్కువ. ఇది మొత్తం కణజాల ద్రవ్యరాశి (తడి ద్రవ్యరాశి)లో 18-20% వరకు ఉంటుంది. 40 - 45% - 40 - 45% - ఇతర పదార్ధాలతో పోలిస్తే కణజాలాలలో ప్రొటీన్ల ప్రాబల్యం వెల్లడైంది. వివిధ కణజాలాలలో ప్రోటీన్ కంటెంట్ నిర్దిష్ట పరిధిలో హెచ్చుతగ్గులకు గురవుతుంది. అస్థిపంజర కండరాలలో అత్యధిక ప్రోటీన్ కంటెంట్ ఉంటుంది (తడి బరువులో 18-23% లేదా పొడి కణజాల బరువులో 80%). కొవ్వు కణజాలం తక్కువ ప్రోటీన్ కంటెంట్ (6% తడి బరువు లేదా 4% పొడి కణజాల బరువు) కలిగి ఉంటుంది.
బాల్యంలోశరీరంలోని మొత్తం ప్రోటీన్లు మరియు వాటి కూర్పు పెద్దల కంటే భిన్నంగా ఉంటాయి. పిండం శరీరంలో, మొత్తం ప్రోటీన్ కంటెంట్ 10% మించదు. నవజాత శిశువులలో ఇది శరీర బరువులో 10-12% ఉంటుంది. నియోనాటల్ కాలంలో, శక్తి ప్రయోజనాల కోసం ప్రోటీన్ బ్రేక్డౌన్ ప్రక్రియలలో పెరుగుదల ఉంది. ఈ కారణంగా, ప్రోటీన్ కంటెంట్ తాత్కాలికంగా తగ్గుతుంది. చిన్నతనంలో, అపరిపక్వ కరిగే నిర్మాణ ప్రోటీన్లు ప్రధానంగా ఉంటాయి. వయస్సుతో, పరిపక్వ ఫంక్షనల్ ప్రోటీన్లుగా వారి భేదం పెరుగుతుంది.
ప్రోటీన్ల జీవ విధులువైవిధ్యమైనది. అవి అధిక ప్రోటీన్ విశిష్టత మరియు వివిధ లిగాండ్‌లు, గ్రాహకాలు మరియు కణ నిర్మాణాలతో సంకర్షణ చెందగల సామర్థ్యంతో సంబంధం కలిగి ఉంటాయి.
· ప్లాస్టిక్ (నిర్మాణ) ఫంక్షన్ - ప్రోటీన్లు న్యూక్లియిక్ ఆమ్లాలు, లిపిడ్లు, కార్బోహైడ్రేట్లతో పాటు అన్ని సెల్యులార్ నిర్మాణాలలో భాగం.
శక్తి - 1 గ్రా ప్రోటీన్ సుమారు 4 కిలో కేలరీలు అందిస్తుంది
నియంత్రణ విధులు:
ఎ) ఎంజైమాటిక్ - 2,000 కంటే ఎక్కువ ప్రోటీన్లు జీవ ఉత్ప్రేరకాలు, శరీరంలో రసాయన ప్రతిచర్యల రేటును నియంత్రిస్తాయి
బి) హార్మోన్లు - శరీరంలోని జీవరసాయన మరియు శారీరక ప్రక్రియలను నియంత్రించే కొన్ని హార్మోన్లు ప్రోటీన్లు
c) క్రోమాటిన్‌లోని హిస్టోన్ ప్రోటీన్లు DNA జన్యువుల కార్యకలాపాలను నియంత్రిస్తాయి
డి) కణాంతర ప్రోటీన్ కాల్మోడ్యులిన్ వివిధ ఎంజైమ్‌ల కార్యకలాపాలను నియంత్రిస్తుంది
· రక్షణ (రోగనిరోధక) ఫంక్షన్. కొన్ని ప్రోటీన్లు (ఇమ్యునోగ్లోబులిన్లు, ఇంటర్ఫెరాన్, లైసోజైమ్) శరీరానికి విదేశీ పదార్ధాలను బంధించే సామర్థ్యాన్ని కలిగి ఉంటాయి.
· నిర్దిష్ట విధులు:
ఎ) సంకోచం (కండరాల ప్రోటీన్లు ఆక్టిన్ మరియు మైయోసిన్)
బి) ఫోటోరిసెప్టర్ (రెటీనా ప్రొటీన్ రోడాప్సిన్)
సి) రక్తం గడ్డకట్టడం (రక్తం గడ్డకట్టే కారకం ఫైబ్రినోజెన్)
d) గ్రాహకం - ప్రోటీన్లు సెల్యులార్ గ్రాహకాలలో భాగం
ప్రోటీన్ల రసాయన కూర్పు
ప్రోటీన్ల ప్రాథమిక కూర్పుచాలా వైవిధ్యమైనది. వాటిలో చాలా రసాయనాలు ఉంటాయి. అయినప్పటికీ, తప్పనిసరి రసాయన మూలకాలు కార్బన్ (51 - 55%), ఆక్సిజన్ (21 - 23%), నైట్రోజన్ (16% - అత్యంత స్థిరమైన విలువ), హైడ్రోజన్ (6-7%) మరియు సల్ఫర్ (0.5 - 2%)
ప్రోటీన్ల అమైనో యాసిడ్ కూర్పు. సహజ ప్రోటీన్లు α అమైనో ఆమ్లాలను కలిగి ఉంటాయి, ఇవి α- కార్బన్ అణువు వద్ద రాడికల్ యొక్క నిర్మాణంలో విభిన్నంగా ఉంటాయి.
పరీక్షలు
1. సహజ ప్రోటీన్ల కూర్పు రసాయన మూలకాలను కలిగి ఉంటుంది: కాల్షియం. కార్బన్. క్లోరిన్. హైడ్రోజన్. సోడియం. నైట్రోజన్. పొటాషియం . ఆక్సిజన్. సల్ఫర్ .
కార్బన్. హైడ్రోజన్. నైట్రోజన్. ఆక్సిజన్. సల్ఫర్.
3. అమైనో ఆమ్లాల ప్రత్యామ్నాయాలు ప్రోటీన్ల జీవ లక్షణాలలో గణనీయమైన మార్పులకు దారితీస్తాయి:
గ్లుటామేట్ నుండి అస్పార్టేట్. గ్లుటామేట్ నుండి వాలైన్. ట్రిప్టోఫాన్ నుండి గ్లూటామేట్. వాలైన్ నుండి లూసిన్. అస్పార్టేట్‌కు గ్లైసిన్. ట్రిప్టోఫాన్ నుండి ఫెనిలాలనైన్. సెరైన్ నుండి థ్రెయోనిన్. గ్లైసిన్ నుండి అలనైన్.
4. ప్రోటీన్ జలవిశ్లేషణ పూర్తి చేయడం దీని ద్వారా నిర్ణయించబడుతుంది:
డీనాట్ చేసిన ప్రోటీన్ యొక్క అవక్షేపాన్ని కరిగించడం ద్వారా. హైడ్రోలైజేట్ యొక్క టర్బిడిటీ అదృశ్యం ద్వారా. సానుకూల biuret ప్రతిచర్య ఆధారంగా. సానుకూల నిన్హైడ్రిన్ ప్రతిచర్య ఆధారంగా. ప్రతికూల నిన్హైడ్రిన్ ప్రతిచర్య ఆధారంగా. Adamkiewicz యొక్క సానుకూల స్పందన ప్రకారం. ప్రతికూల బయోరెట్ ప్రతిచర్య ఆధారంగా. ఫార్మల్ టైట్రేషన్ ఫలితాల ఆధారంగా.
5. ప్రోటీన్ యొక్క తృతీయ నిర్మాణం బంధాల ద్వారా స్థిరీకరించబడుతుంది:
హైడ్రోఫోబిక్. పెప్టైడ్. డైసల్ఫైడ్. అయానిక్ .హైడ్రోజన్.
6. ప్రోటీన్ల ద్వితీయ నిర్మాణం బంధాల ద్వారా స్థిరీకరించబడుతుంది:
డైసల్ఫైడ్. పెప్టైడ్. అయానిక్. హైడ్రోఫోబిక్. హైడ్రోజన్.
7. ప్రొటీన్ల పోలార్ ఫంక్షనల్ గ్రూపులు:
కార్బాక్సిల్.మిథైల్. ఫినోలిక్ . అమీన్. కార్బొనిల్. ఇండోలిక్.
8. అమైనో ఆమ్లాల క్రియాత్మక సమూహాలు పెప్టైడ్ బంధం ఏర్పడటంలో పాల్గొంటాయి:
ఎప్సిలాన్-అమైన్. ఆల్ఫా - అమైన్. బీటా - కార్బాక్సిల్. గామా-కార్బాక్సిల్. ఆల్ఫా - కార్బాక్సిల్. థియోల్స్.
9. అంతర్లీన నిర్మాణం, అనగా. ప్రోటీన్ నిర్మాణ సంస్థ యొక్క అధిక స్థాయిలను నిర్ణయించడం:
ప్రాథమిక.సెకండరీ. తృతీయ. చతుర్భుజి.
10. అదే సహజ జీవ లక్షణాలతో ప్రోటీన్ల యొక్క ఉచ్ఛరించిన జాతుల విశిష్టత కారణంగా:
అమైనో ఆమ్ల కూర్పులో ప్రాథమిక తేడాలు. పరమాణు బరువులో ముఖ్యమైన తేడాలు. అణువుల ప్రాదేశిక నిర్మాణం యొక్క లక్షణాలు. ప్రాథమిక నిర్మాణాలు సారూప్యంగా ఉన్నప్పుడు, వ్యక్తిగత సమానమైన అమైనో ఆమ్ల ప్రత్యామ్నాయాలు ఉంటాయి. ప్రాథమిక నిర్మాణాలు సారూప్యంగా ఉన్నప్పుడు, వ్యక్తిగత అసమాన అమైనో ఆమ్ల ప్రత్యామ్నాయాలు ఉన్నాయి. నాన్-ప్రోటీన్ భాగాల కూర్పులో తేడాలు.
11. అమైనో ఆమ్లాలు ప్రధానంగా ప్రోటీన్ అణువు యొక్క ఉపరితలంపై ఉన్నాయి:
నాన్-పోలార్ అమైనో ఆమ్లాలు. ధ్రువ అమైనో ఆమ్లాలు. అమైనో ఆమ్లాల రెండు సమూహాలు. ఈ సమూహాలు ఏవీ లేవు
12. అమైనో ఆమ్లాలు ప్రధానంగా ప్రోటీన్ అణువులో లోతుగా ఉంటాయి:
నాన్-పోలార్ అమైనో ఆమ్లాలు. ధ్రువ అమైనో ఆమ్లాలు. ఈ సమూహాలు ఏవీ లేవు. అమైనో ఆమ్లాల రెండు సమూహాలు
13. 3వ ప్రోటీన్ నిర్మాణం ఏర్పడటంలో ఇవి ఉంటాయి:
నాన్-పోలార్ అమైనో ఆమ్లాలు. ధ్రువ అమైనో ఆమ్లాలు. అమైనో ఆమ్లాల రెండు సమూహాలు . ఈ సమూహాలు ఏవీ లేవు
14. ఆక్సిజన్‌కు హిమోగ్లోబిన్ అనుబంధంలో మార్పుకు కారణం:
ప్రోటోమర్ల తృతీయ నిర్మాణంలో మార్పులు. ప్రోటోమర్ల సాపేక్ష స్థితిలో మార్పులు. ప్రోటోమర్ కన్ఫర్మేషన్‌లో సహకార మార్పులు
15. ఈ ప్రకటన సరైనదేనా?
ఎప్సిలాన్ - లైసిన్ యొక్క అమైనో సమూహం పెప్టైడ్ బంధం ఏర్పడటంలో పాల్గొంటుంది
అవును. నం. సరైన సమాధానం లేదు
16. ఈ ప్రకటన సరైనదేనా?
సెరైన్ మరియు వాలైన్ రాడికల్స్ హైడ్రోఫిలిక్ లక్షణాలను కలిగి ఉంటాయి
అవును. నం. సరైన సమాధానం లేదు
17. చాపెరోన్‌లు ప్రధానంగా వీటి నిర్మాణం మరియు నిర్వహణలో పాల్గొంటారు:
ప్రోటీన్ల ప్రాథమిక నిర్మాణం . ప్రోటీన్ల యొక్క తృతీయ నిర్మాణం . న్యూక్లియిక్ ఆమ్లాల ద్వితీయ నిర్మాణం
20%. 10-12%. 5%
సందర్భోచిత పనులు
1. పెప్టైడ్ శకలం మీద: టైర్ - సిస్ - లెయు - వాల్ - ఆస్ప్ - అలా
బంధాల ఏర్పాటులో ఏ అమైనో యాసిడ్ రాడికల్స్ పాల్గొనవచ్చో పేరు పెట్టండి:
హైడ్రోఫోబిక్. అయానిక్. డైసల్ఫైడ్
2. పెప్టైడ్ భాగంపై: టైర్ – సిస్ – లెయు – వాల్ – ఆస్ప్ – అలా
ఈ అమైనో ఆమ్లాల రాడికల్స్ ద్వారా ఏర్పడిన బంధాలు ప్రోటీన్ యొక్క నిర్మాణ సంస్థ యొక్క ఏ స్థాయిల ఏర్పాటును సూచిస్తాయి
3. శ్వాస తీసుకోవడంలో ఇబ్బంది, తల తిరగడం, వేగవంతమైన హృదయ స్పందన మరియు అవయవాలలో నొప్పి వంటి ఫిర్యాదులతో క్లినిక్‌లో చేరిన ఆఫ్రికన్ విద్యార్థి రక్తంలో కొడవలి ఆకారంలో ఎర్ర రక్త కణాలు కనుగొనబడ్డాయి.
ఈ వ్యాధి అభివృద్ధికి కారణాన్ని వివరించండి.
4. హిమోగ్లోబిన్ ఒక సంక్లిష్టమైన ఒలిగోమెరిక్ హిమోప్రొటీన్ ప్రోటీన్. ఏ పోస్ట్-ట్రాన్స్లేషనల్ మార్పులు ఫంక్షనల్ యాక్టివ్ ప్రోటీన్ ఏర్పడటానికి దారితీస్తాయి?
ప్రధాన
బయోకెమిస్ట్రీ. Ed. ఇ.ఎస్. సెవెరినా. 2003. పేజీలు 9-28, 31-56.
బయోకెమిస్ట్రీ. వ్యాయామాలు మరియు పనులతో కూడిన చిన్న కోర్సు. 2001. P. 7-25.
మరియు నేను. నికోలెవ్ బయోలాజికల్ కెమిస్ట్రీ. 2004. పేజీలు 16-35,38-43.
ఓ.డి. కుష్మనోవా. బయోలాజికల్ కెమిస్ట్రీలో ప్రయోగశాల వ్యాయామాలకు గైడ్. 1983. పేజీలు 15-19, 19-24.
ఉపన్యాస పదార్థం
అదనపు
టి.టి. బెరెజోవ్, B.F. కొరోవ్కిన్. జీవ రసాయన శాస్త్రం. 1990. పేజీలు 10-41, 49-59.
R. ముర్రే మరియు ఇతరులు. "హ్యూమన్ బయోకెమిస్ట్రీ". M. "శాంతి". 1993. పే. 21-51(1)
మకరెంకో T.G., స్టంజాస్ N.M. విద్యా మరియు పద్దతి మాన్యువల్లు "పిల్లల శరీరం యొక్క జీవరసాయన లక్షణాలు." స్మోలెన్స్క్ 2001. 2007.
మకరెంకో T.G., స్టంజాస్ N.M. విద్యా విద్యా సంస్థ సిఫార్సు చేసిన పాఠ్య పుస్తకం "నవజాత శిశువులు మరియు శిశువులలో జీవక్రియ యొక్క లక్షణాలు." స్మోలెన్స్క్ 2012.
ఎ.ఇ. మెద్వెదేవ్ "22 వ జన్యుపరంగా ఎన్కోడ్ చేయబడిన అమైనో ఆమ్లం కనుగొనబడింది" // Vopr. తేనె. రసాయన శాస్త్రం. 2002. నం. 5 -. తో. 432
పాఠం అంశం నం. 2
ప్రోటీన్లకు అవక్షేపణ ప్రతిచర్యలు.
ప్రోటీన్ల పరిమాణాత్మక నిర్ణయం కోసం పద్ధతులు
2 . స్వతంత్ర పని యొక్క లక్ష్యాలు: ప్రోటీన్ల యొక్క ప్రాథమిక భౌతిక రసాయన లక్షణాలు మరియు వాటి అనువర్తిత వైద్య ప్రాముఖ్యత గురించి, జీవ ద్రవాలలో ప్రోటీన్ల యొక్క పరిమాణాత్మక నిర్ణయానికి ప్రయోగశాల ఆచరణలో ఉపయోగించే పద్ధతుల గురించి జ్ఞానాన్ని విస్తరించండి
3. స్వతంత్ర పని యొక్క పనులు:
ప్రోటీన్ సొల్యూషన్స్ యొక్క ప్రాథమిక భౌతిక రసాయన లక్షణాల బయోమెడికల్ ప్రాముఖ్యతను అంచనా వేయగలగాలి,
రక్త సీరమ్‌లోని సాధారణ ప్రోటీన్ కంటెంట్‌తో, సాధ్యమయ్యే విచలనాలు మరియు వాటి జీవరసాయన వివరణతో మిమ్మల్ని మీరు పరిచయం చేసుకోండి,
కొత్త సమాచారం, దాని విశ్లేషణ, తార్కిక ప్రదర్శనతో పని చేసే నైపుణ్యాన్ని పెంపొందించడానికి
ప్రయోగశాల ఆచరణలో
ప్రొటీన్లను లెక్కించడానికి ఆప్టికల్, కలర్మెట్రిక్ మరియు అజోటోమెట్రిక్ పద్ధతులు ఉపయోగించబడతాయి.
ఆప్టికల్ పద్ధతులుప్రోటీన్ల యొక్క ఆప్టికల్ లక్షణాల ఆధారంగా.
వీటితొ పాటు:
- స్పెక్ట్రోఫోటోమెట్రిక్ పద్ధతులు, సుమారు 200 nm మరియు 260 nm పరిధిలో ప్రోటీన్ల ద్వారా UV కిరణాల శోషణ తీవ్రతను అంచనా వేస్తుంది. UVL శోషణ స్థాయి ప్రోటీన్ గాఢతకు అనులోమానుపాతంలో ఉంటుంది;
- రిఫ్రాక్టోమెట్రిక్ పద్ధతులువాటి ఏకాగ్రతకు అనులోమానుపాతంలో కాంతిని వక్రీభవించే ప్రోటీన్ పరిష్కారాల సామర్థ్యం ఆధారంగా;
- నెఫెలోమెట్రిక్ పద్ధతులువాటి ఏకాగ్రతకు అనులోమానుపాతంలో కాంతిని వెదజల్లడానికి ప్రోటీన్ పరిష్కారాల సామర్థ్యం ఆధారంగా;
- పోలారిమెట్రిక్ పద్ధతులువాటి ఏకాగ్రతకు అనులోమానుపాతంలో ధ్రువణ కాంతి యొక్క సమతలాన్ని తిప్పడానికి ప్రోటీన్ పరిష్కారాల సామర్థ్యంపై ఆధారపడి ఉంటాయి.
కలర్మెట్రిక్ పద్ధతులుప్రోటీన్ల యొక్క రంగు ప్రతిచర్యల ఆధారంగా - బైయురెట్ రియాక్షన్, లోరీ పద్ధతి, ప్రోటీన్ల ద్వారా కొన్ని రంగులను పీల్చుకునే పద్ధతి. రంగు యొక్క తీవ్రత ప్రోటీన్ ద్రావణం యొక్క ఏకాగ్రత ద్వారా నిర్ణయించబడుతుంది.
నైట్రోమెట్రిక్ పద్ధతులునత్రజని కంటెంట్‌ని నిర్ణయించడం మరియు దానిని ప్రోటీన్ గాఢతగా మార్చడం (ప్రోటీన్లలో 16% నైట్రోజన్ ఉంటుంది) ఆధారంగా ఉంటాయి.
పరీక్షలు
1. కలర్మెట్రిక్ పద్ధతులు ఉన్నాయి:
నైట్రోమెట్రిక్. స్పెక్ట్రోఫోటోమెట్రిక్ . రంగుల సార్ప్షన్. లోరీ పద్ధతి. Biuret పద్ధతి. రిఫ్రాక్టోమెట్రిక్.
2. వారి విశ్లేషణ యొక్క పద్ధతులు ప్రోటీన్ల ఛార్జ్ని పొందగల సామర్థ్యంపై ఆధారపడి ఉంటాయి:
X- రే డిఫ్రాక్షన్ విశ్లేషణ. ఎలెక్ట్రోఫోరేసిస్. అయాన్ ఎక్స్ఛేంజ్ క్రోమాటోగ్రఫీ. పొటెన్షియోమెట్రిక్ టైట్రేషన్. రిఫ్రాక్టోమెట్రీ. అల్ట్రాసెంట్రిఫ్యూగేషన్. కాలమ్ జెల్ వడపోత.
3. ద్రావణాల నుండి ప్రోటీన్లను ఉప్పు వేయడం వల్ల కలిగే ప్రభావం దీనితో ముడిపడి ఉంటుంది:
ద్వితీయ మరియు తృతీయ నిర్మాణాల అంతరాయంతో. పెప్టైడ్ బంధాల విచ్ఛిన్నంతో. ప్రోటీన్ల ద్వారా ఛార్జ్ కోల్పోవడంతో. వారి అణువుల నిర్జలీకరణంతో. క్వాటర్నరీ నిర్మాణం ఏర్పడటంతో.
4. జంతు మూలం యొక్క కణజాలం నుండి ప్రోటీన్ల యొక్క పూర్తి వెలికితీత కోసం, మీరు క్రింది ద్రవాలను ఉపయోగించవచ్చు:
ఆల్కహాల్-నీటి మిశ్రమం. అసిటోన్. 10% అమ్మోనియం సల్ఫేట్ ద్రావణం. పరిశుద్ధమైన నీరు. 10% NaCl పరిష్కారం. 10% KCl పరిష్కారం.
5. మీరు ఈ క్రింది పద్ధతులను ఉపయోగించి ప్రోటీన్ల యొక్క స్థానిక లక్షణాలను కోల్పోకుండా ప్రోటీన్ వెలికితీత సమయంలో ఉన్న తక్కువ-మాలిక్యులర్ పదార్థాలను వదిలించుకోవచ్చు:
ఎలెక్ట్రోఫోరేసిస్. డయాలసిస్ కాలమ్ జెల్ - వడపోత. ట్రైక్లోరోఅసిటిక్ యాసిడ్తో ప్రోటీన్ల అవపాతం.
6. భౌతిక మరియు రసాయన విశ్లేషణ పద్ధతులను ఉపయోగించి వివిధ పరమాణు బరువులు కలిగిన ప్రోటీన్లను వేరు చేయవచ్చు:
డయాలసిస్. ఎలెక్ట్రోఫోరేసిస్. సాల్టింగ్ అవుట్. పొటెన్షియోమెట్రిక్ టైట్రేషన్. కాలమ్ జెల్ వడపోత.
7. ఫిజియోలాజికల్ pH విలువల వద్ద, ఒక అమైనో ఆమ్లం దాని చార్జ్‌ని పొందవచ్చు లేదా కోల్పోతుంది:
సిస్టీన్. అర్జినైన్. టైరోసిన్. సెరిన్. హిస్టిడిన్. థ్రెయోనిన్.
8. ద్రావణంలో గ్లోబులిన్ల ఉనికిని నిరూపించవచ్చు:
ఎలెక్ట్రోఫోరేసిస్. కాలమ్ జెల్ వడపోత. అమ్మోనియం సల్ఫేట్‌తో 50% సంతృప్తత వద్ద ఉప్పు వేయడం. అమ్మోనియం సల్ఫేట్‌తో 100% సంతృప్తత వద్ద ఉప్పు వేయండి. యూరియాతో డీనాటరేషన్.
9. డీనాటరేషన్ ప్రభావం క్రింది సంకేతాల ద్వారా వర్గీకరించబడుతుంది:
అవక్షేపం యొక్క వేగవంతమైన నిర్మాణం. జీవసంబంధ కార్యకలాపాల నష్టం. జీవ లక్షణాల పరిరక్షణ. ప్రోటీన్ యొక్క ప్రాధమిక నిర్మాణం యొక్క ఉల్లంఘన. అవక్షేపం నెమ్మదిగా ఏర్పడటం. ద్వితీయ మరియు తృతీయ నిర్మాణం (కన్ఫర్మేషన్) ఉల్లంఘన. కన్ఫర్మేషన్ నిర్వహించడం.
10. సాల్టింగ్ అవుట్ ఎఫెక్ట్ క్రింది లక్షణాల ద్వారా వర్గీకరించబడుతుంది:
ప్రభావం యొక్క రివర్సిబిలిటీ.జీవ లక్షణాల నష్టం. జీవ లక్షణాల పరిరక్షణ. ప్రోటీన్ కన్ఫర్మేషన్ యొక్క భంగం. ప్రోటీన్ కన్ఫర్మేషన్ నిర్వహించడం. అవక్షేపం యొక్క వేగవంతమైన నిర్మాణం.
11. ప్రొటీన్ డీనాటరేషన్ దీని వల్ల కలుగుతుంది:
సోడియం క్లోరైడ్. సల్ఫ్యూరిక్ ఆమ్లం. సీసం అసిటేట్. అమ్మోనియం సల్ఫేట్. సిల్వర్ నైట్రేట్. సల్ఫోసాలిసిలిక్ ఆమ్లం. యూరియా. గ్లూకోజ్.
సంభావ్య ప్రవణత నుండి. ప్రోటీన్ల పరమాణు బరువు నుండి. పర్యావరణం యొక్క pH నుండి. ప్రోటీన్ అణువుల ఆకారం నుండి. ప్రోటీన్ల అమైనో యాసిడ్ కూర్పు యొక్క లక్షణాల నుండి. ప్రోటీన్లలో ప్రొస్తెటిక్ సమూహాల ఉనికి నుండి.
13. ప్రోటీన్ల మిశ్రమం నుండి ఉప్పును ఉపయోగించి, మీరు వేరు చేయవచ్చు:
ఓవాల్బుమిన్. గామా గ్లోబులిన్. సీరం అల్బుమిన్.
14. నీటిలో ప్రోటీన్ల ద్రావణీయత పాలీపెప్టైడ్ గొలుసుల క్రియాత్మక సమూహాల ద్వారా అందించబడుతుంది:
కార్బాక్సిల్.మిథైల్. ఫినాలిక్. అమీన్. కార్బొనిల్. ఇండోలిక్. హైడ్రాక్సిల్. థియోల్స్. ఆసన్నమైన.
15. ప్రోటీన్ల పరమాణు బరువుపై అత్యంత లక్ష్యం డేటా భౌతిక రసాయన పద్ధతుల ద్వారా అందించబడుతుంది:
క్రయోస్కోపీ. ఎబుల్లియోస్కోపీ. ఎక్స్-రే నిర్మాణ విశ్లేషణ.అల్ట్రాసెంట్రిఫ్యూగేషన్. ఎలక్ట్రాన్ మైక్రోస్కోపీ.
16. ద్రావణంలో ప్రోటీన్ కంటెంట్‌ను ఖచ్చితంగా గుర్తించడానికి, మీరు ఆప్టికల్ ప్రభావాన్ని ఉపయోగించవచ్చు:
కాంతి కిరణాల వక్రీభవనం. లైట్ స్కాటరింగ్ ప్రభావం. ఆప్టికల్ కార్యాచరణ. స్పెక్ట్రం యొక్క UV భాగంలో కిరణాల శోషణ.
17. ప్రొటీన్ల జెల్ ఫిల్ట్రేషన్ చేస్తున్నప్పుడు, కింది వాటిని ఉపయోగిస్తారు:
ఛార్జ్ పరిమాణంలో తేడాలు. పరమాణు బరువులో తేడాలు . ఆప్టికల్ లక్షణాలలో తేడాలు
18. ప్రోటీన్ ఎలెక్ట్రోఫోరేసిస్‌లో, కింది వాటిని ఉపయోగిస్తారు:
ఛార్జ్ పరిమాణంలో తేడాలు . పరమాణు బరువులో తేడాలు . ఆప్టికల్ లక్షణాలలో తేడాలు
19. సెరులోప్లాస్మిన్ (మాలిక్యులర్ బరువు 151,000, ఐసోఎలెక్ట్రిక్ పాయింట్ 4.4) మరియు γ - గ్లోబులిన్ (మోల్. బరువు 150,000, ఐసోఎలెక్ట్రిక్ పాయింట్ 6.3) ప్రోటీన్ల మిశ్రమాన్ని క్రింది పద్ధతులను ఉపయోగించి వేరు చేయవచ్చు:
ఎలెక్ట్రోఫోరేసిస్.జెల్ - వడపోత. అయాన్ మార్పిడి క్రోమాటోగ్రఫీ
20. ప్రొటీన్ల పరిమాణాత్మక నిర్ధారణకు రిఫ్రాక్టోమెట్రిక్ పద్ధతులు దీని ప్రభావంపై ఆధారపడి ఉంటాయి:
కాంతి వెదజల్లుతోంది. కాంతి శోషణ. కాంతి వక్రీభవనం . ధ్రువణ కాంతి యొక్క విమానం యొక్క భ్రమణాలు
21. ప్రోటీన్ల పరిమాణాత్మక నిర్ధారణకు స్పెక్ట్రోఫోటోమెట్రిక్ పద్ధతులు దీని ప్రభావంపై ఆధారపడి ఉంటాయి:
కాంతి వెదజల్లుతోంది. ఒక నిర్దిష్ట తరంగదైర్ఘ్యం వద్ద కాంతి శోషణ. కాంతి వక్రీభవనం. ధ్రువణ కాంతి యొక్క విమానం యొక్క భ్రమణాలు
22. ఐసోఎలెక్ట్రిక్ పాయింట్ వద్ద, ఒక ప్రోటీన్ అణువు:
వారు విడదీయరు. ఇ విద్యుత్ తటస్థ . యానోడ్ వైపు కదులుతోంది. పాలీపెప్టైడ్‌లుగా విభజించండి
23. ప్రోటీన్లు వీటి ఉనికి కారణంగా స్థిరమైన సజల ద్రావణాలను ఏర్పరుస్తాయి:
బ్రౌనియన్ మోషన్ హైడ్రోఫోబిక్ రాడికల్స్ ఉనికి. ప్రోటీన్ అణువులలో ఛార్జ్ మరియు హైడ్రేషన్ షెల్ ఉనికి. పైన పేర్కొన్న అన్ని కారకాలు
సందర్భోచిత పనులు
1. తదుపరి పెప్టైడ్ యొక్క కదలిక దిశను (యానోడ్‌కి, కాథోడ్‌కి లేదా ప్రారంభంలోనే) సూచించండి
లిజ్ - గ్లి - అలా - గ్లి
2. తదుపరి పెప్టైడ్ యొక్క కదలిక దిశను (యానోడ్‌కి, కాథోడ్‌కి లేదా ప్రారంభంలోనే ఉండి) సూచించండి
లిజ్ - గ్లూ - అలా - గ్లి
3. తదుపరి పెప్టైడ్ యొక్క కదలిక దిశను (యానోడ్‌కి, కాథోడ్‌కి లేదా ప్రారంభంలోనే) సూచించండి
గ్లూ - గ్లి - అలా - గ్లి
4. ఐసోఎలెక్ట్రిక్ పాయింట్ = 4.7 కలిగిన ప్రోటీన్ యొక్క అమైనో ఆమ్ల కూర్పు యొక్క లక్షణాల గురించి తీర్మానాలు చేయండి
5. ఐసోఎలెక్ట్రిక్ పాయింట్ = 4.7 ఉన్న ప్రోటీన్ తటస్థ వాతావరణంలో ఏ ఛార్జ్ పొందుతుంది?
మీ సమాధానాన్ని వివరించండి.
6. అమ్మోనియం సల్ఫేట్‌తో ప్రోటీన్‌ను ఉప్పు వేసిన తర్వాత, ఉప్పు మిశ్రమంతో అధ్యయనంలో ఉన్న ప్రోటీన్‌ను కలిగి ఉన్న అవక్షేపం పొందబడింది. ఉప్పు నుండి ప్రోటీన్‌ను ఎలా వేరు చేయవచ్చు?
7. అంశంపై ప్రాథమిక మరియు అదనపు సాహిత్యం
ప్రధాన
బయోకెమిస్ట్రీ. Ed. ఇ.ఎస్. సెవెరినా. 2003. పేజీలు 67-74
బయోకెమిస్ట్రీ. వ్యాయామాలు మరియు పనులతో కూడిన చిన్న కోర్సు. 2001. పేజీలు 29-31
మరియు నేను. నికోలెవ్ బయోలాజికల్ కెమిస్ట్రీ. 2004. పేజీలు 43-60
ఓ.డి. కుష్మనోవా. బయోలాజికల్ కెమిస్ట్రీలో ప్రయోగశాల వ్యాయామాలకు గైడ్. 1983. పేజీలు 7-15, 28-29.
ఉపన్యాస పదార్థం
అదనపు
టి.టి. బెరెజోవ్, B.F. కొరోవ్కిన్. జీవ రసాయన శాస్త్రం. 1990. పేజీలు 37-41.
R. ముర్రే మరియు ఇతరులు. "హ్యూమన్ బయోకెమిస్ట్రీ". M. "శాంతి". 1993. పేజీలు 43-51 (1)
యు.ఇ. వెల్టిష్చెవ్, M.V. ఎర్మోలేవ్, A.A. అనానెంకో, యు.ఎ. క్న్యాజేవ్. "పిల్లలలో జీవక్రియ." M.: మెడిసిన్. 1983. 462 పే.
ఆర్.ఎం. కోహ్న్, K.S. నోరు. జీవక్రియ వ్యాధుల ప్రారంభ రోగనిర్ధారణ. M. "మెడిసిన్". - 1986.
మకరెంకో T.G., స్టంజాస్ N.M. విద్యా మరియు పద్దతి మాన్యువల్లు "పిల్లల శరీరం యొక్క జీవరసాయన లక్షణాలు." స్మోలెన్స్క్ 2001. 2007
మకరెంకో T.G., స్టంజాస్ N.M. విద్యా మరియు పద్దతి మాన్యువల్ "నవజాత శిశువులు మరియు శిశువులలో జీవక్రియ యొక్క లక్షణాలు" (UMOచే సిఫార్సు చేయబడింది). స్మోలెన్స్క్ 2012.
టిటోవ్ V.N. రక్త సీరం // క్లిన్‌లోని మొత్తం ప్రోటీన్ యొక్క కంటెంట్‌ను నిర్ణయించే పద్దతి అంశాలు. ప్రయోగశాల. డయాగ్నోస్టిక్స్, 1995, - .నం 2.S. 15-18
పాఠం అంశం నం. 3
ప్రోటీన్ల వర్గీకరణ.
సాధారణ మరియు సంక్లిష్టమైన ప్రోటీన్లు
2. స్వతంత్ర పని యొక్క లక్ష్యాలు:ప్రోటీన్ వర్గీకరణ సూత్రాలు, సాధారణ మరియు సంక్లిష్ట ప్రోటీన్ల యొక్క ప్రధాన సమూహాల లక్షణాలు మరియు కూర్పు లక్షణాల గురించి జ్ఞానాన్ని ఏకీకృతం చేయడం
3. స్వతంత్ర పని యొక్క పనులు:
ప్రోటీన్ వర్గీకరణ సూత్రాలను పరిగణించండి,
సాధారణ మరియు సంక్లిష్టమైన ప్రోటీన్ల యొక్క ప్రధాన సమూహాల లక్షణాలు, రసాయన కూర్పు మరియు జీవ విధుల యొక్క లక్షణాలను అధ్యయనం చేయడానికి,
కొత్త సమాచారం, దాని విశ్లేషణ, తార్కిక ప్రదర్శనతో పని చేసే నైపుణ్యాన్ని పెంపొందించడానికి
విద్యా మరియు వృత్తిపరమైన కార్యకలాపాలలో సంపాదించిన జ్ఞానాన్ని ఉపయోగించుకునే నైపుణ్యాన్ని అభివృద్ధి చేయడం.
4. స్వతంత్ర పని కోసం ప్రశ్నల జాబితా
ప్రోటీన్ వర్గీకరణ
శరీరంలోని భారీ సంఖ్యలో ప్రోటీన్లు, వాటి లక్షణాల వైవిధ్యం మరియు జీవ విధులు వాటి వర్గీకరణ యొక్క సంక్లిష్టతను నిర్ణయిస్తాయి.
నిర్మాణ మరియు క్రియాత్మక సూత్రాల ప్రకారం ప్రోటీన్ల వర్గీకరణలు ప్రతిపాదించబడ్డాయి.
“ఈ రోజు, పాత వర్గీకరణతో సంతృప్తి చెందడానికి ప్రోటీన్ల గురించి చాలా ఎక్కువ తెలుసు, మరియు మంచిదాన్ని సృష్టించడం చాలా తక్కువ” - ప్రోటీన్ వర్గీకరణ సమస్య యొక్క స్థితి యొక్క ఈ నిర్వచనం నేటికీ సంబంధితంగా ఉంది.
ఆచరణాత్మక పరంగా, ప్రోటీన్ల వర్గీకరణ చాలా సౌకర్యవంతంగా ఉంటుంది, వాటి రసాయన కూర్పు మరియు భౌతిక రసాయన లక్షణాల యొక్క విశేషాలను పరిగణనలోకి తీసుకుంటుంది.
ఈ వర్గీకరణ ప్రకారం, అన్ని ప్రోటీన్లు 2 సమూహాలుగా విభజించబడ్డాయి: సాధారణ (ప్రోటీన్లు) మరియు సంక్లిష్ట (ప్రోటీన్లు.
TO ప్రోటీన్లు (సాధారణ ప్రోటీన్లు) అమైనో ఆమ్లాలను మాత్రమే కలిగి ఉన్న ప్రోటీన్లను కలిగి ఉంటుంది.
అమైనో ఆమ్ల కూర్పు యొక్క భౌతిక రసాయన లక్షణాలు మరియు లక్షణాలను బట్టి అవి సమూహాలుగా విభజించబడ్డాయి. సాధారణ ప్రోటీన్ల యొక్క క్రింది సమూహాలు వేరు చేయబడ్డాయి:
· అల్బుమిన్లు,
గ్లోబులిన్లు,
ప్రొటమిన్లు,
· హిస్టోన్లు,
ప్రోలామిన్లు,
· గ్లూటెలిన్స్,
· ప్రొటీనాయిడ్స్.
అల్బుమిన్ -మానవ శరీరం యొక్క కణజాలాలలో విస్తృతమైన ప్రోటీన్ల సమూహం. అవి సాపేక్షంగా తక్కువ పరమాణు బరువు 50 – 70 వేల డాల్టన్లు. ఫిజియోలాజికల్ pH పరిధిలోని అల్బుమిన్లు ప్రతికూల చార్జ్‌ను కలిగి ఉంటాయి, ఎందుకంటే వాటి కూర్పులో గ్లూటామిక్ ఆమ్లం యొక్క అధిక కంటెంట్ కారణంగా, అవి pH 4.7 వద్ద ఐసోఎలెక్ట్రిక్ స్థితిలో ఉంటాయి. తక్కువ పరమాణు బరువు మరియు ఉచ్చారణ ఛార్జ్ కలిగి, అల్బుమిన్లు ఎలెక్ట్రోఫోరేసిస్ సమయంలో చాలా ఎక్కువ వేగంతో కదులుతాయి. అల్బుమిన్ల యొక్క అమైనో ఆమ్ల కూర్పు వైవిధ్యమైనది; అవి అవసరమైన అమైనో ఆమ్లాల మొత్తం శ్రేణిని కలిగి ఉంటాయి. అల్బుమిన్లు అధిక హైడ్రోఫిలిక్ ప్రోటీన్లు. అవి స్వేదనజలంలో కరుగుతాయి. అల్బుమిన్ అణువు చుట్టూ శక్తివంతమైన ఆర్ద్రీకరణ షెల్ ఏర్పడుతుంది, కాబట్టి వాటిని ద్రావణాల నుండి ఉప్పు వేయడానికి అమ్మోనియం సల్ఫేట్ యొక్క అధిక 100% గాఢత అవసరం. అల్బుమిన్లు శరీరంలో నిర్మాణ మరియు రవాణా పనితీరును నిర్వహిస్తాయి మరియు రక్తం యొక్క భౌతిక మరియు రసాయన స్థిరాంకాలను నిర్వహించడంలో పాల్గొంటాయి.
గ్లోబులిన్స్- ప్రోటీన్ల విస్తృత సమూహం, సాధారణంగా అల్బుమిన్‌లతో కూడి ఉంటుంది. అవి అల్బుమిన్ల కంటే ఎక్కువ పరమాణు బరువును కలిగి ఉంటాయి - సుమారు 200 వేల డాల్టన్లు, కాబట్టి అవి ఎలెక్ట్రోఫోరేసిస్ సమయంలో నెమ్మదిగా కదులుతాయి. గ్లోబులిన్ల యొక్క ఐసోఎలెక్ట్రిక్ పాయింట్ pH 6.3 - 7 వద్ద ఉంటుంది. అవి విభిన్నమైన అమైనో ఆమ్లాల ద్వారా వేరు చేయబడతాయి. గ్లోబులిన్లు స్వేదనజలంలో కరగవు; KCl మరియు NaCl యొక్క ఉప్పు ద్రావణాలలో 5-10% గాఢతతో కరుగుతుంది. గ్లోబులిన్లు అల్బుమిన్ల కంటే తక్కువ హైడ్రేట్‌గా ఉంటాయి, కాబట్టి అవి ఇప్పటికే అమ్మోనియం సల్ఫేట్‌తో 50% సంతృప్తతతో ద్రావణాల నుండి ఉప్పు వేయబడతాయి. శరీరంలోని గ్లోబులిన్లు నిర్మాణ, రక్షణ మరియు రవాణా విధులను నిర్వహిస్తాయి.
హిస్టోన్స్- 11-24 వేల డాల్టన్‌ల చిన్న పరమాణు బరువును కలిగి ఉంటుంది. అవి ఆల్కలీన్ అమైనో ఆమ్లాలు లైసిన్ మరియు అర్జినైన్‌లో సమృద్ధిగా ఉంటాయి, అందువల్ల అవి pH 9.5 - 12 వద్ద పదునైన ఆల్కలీన్ వాతావరణంలో ఐసోఎలెక్ట్రిక్ స్థితిలో ఉంటాయి. శారీరక పరిస్థితులలో, హిస్టోన్లు సానుకూల చార్జ్ కలిగి ఉంటాయి. వివిధ రకాల హిస్టోన్‌లలో, అర్జినైన్ మరియు లైసిన్ యొక్క కంటెంట్ మారుతూ ఉంటుంది మరియు అందువల్ల అవి 5 తరగతులుగా విభజించబడ్డాయి. హిస్టోన్స్ H1 మరియు H2 లలో లైసిన్ పుష్కలంగా ఉంటాయి, హిస్టోన్స్ H3లో అర్జినైన్ పుష్కలంగా ఉంటుంది. హిస్టోన్ అణువులు ధ్రువంగా ఉంటాయి, చాలా హైడ్రోఫిలిక్, అందువల్ల ద్రావణాల నుండి ఉప్పు వేయడం కష్టం. కణాలలో, ధనాత్మకంగా చార్జ్ చేయబడిన హిస్టోన్లు సాధారణంగా క్రోమాటిన్‌లో ప్రతికూలంగా చార్జ్ చేయబడిన DNAతో సంబంధం కలిగి ఉంటాయి. క్రోమాటిన్‌లోని హిస్టోన్లు ఒక పరంజాను ఏర్పరుస్తాయి, దానిపై DNA అణువు గాయపడుతుంది. హిస్టోన్ల యొక్క ప్రధాన విధులు నిర్మాణ మరియు నియంత్రణ.
ప్రొటమిన్లు- తక్కువ పరమాణు ఆల్కలీన్ ప్రోటీన్లు. వాటి పరమాణు బరువు 4 - 12 వేల డాల్టన్లు. ప్రొటమైన్‌లలో 80% వరకు అర్జినైన్ మరియు లైసిన్ ఉంటాయి. అవి మిల్క్ ఫిష్ యొక్క న్యూక్లియోప్రొటీన్లలో ఉంటాయి - క్లూపెయిన్ (హెర్రింగ్), మాకేరెల్ (మాకేరెల్).
ప్రోలామిన్లు, గ్లూటెలిన్లు -గ్లుటామిక్ ఆమ్లం (43% వరకు) మరియు హైడ్రోఫోబిక్ అమైనో ఆమ్లాలు, ముఖ్యంగా ప్రోలిన్ (10 - 15% వరకు) అధికంగా ఉండే కూరగాయల ప్రోటీన్లు. వాటి అమైనో యాసిడ్ కూర్పు యొక్క ప్రత్యేకతల కారణంగా, ప్రోలామిన్లు మరియు గ్లూటెలిన్లు నీరు మరియు సెలైన్ ద్రావణాలలో కరగవు, కానీ 70% ఇథైల్ ఆల్కహాల్‌లో కరుగుతాయి. ప్రోలామిన్లు మరియు గ్లూటెలిన్లు తృణధాన్యాల ఆహార ప్రోటీన్లు, ఇవి గ్లూటెన్ ప్రోటీన్లు అని పిలవబడేవి. గ్లూటెన్ ప్రోటీన్లలో సెకలిన్ (రై), గ్లియాడిన్ (గోధుమలు), హార్డిన్ (బార్లీ), అవెనిన్ (వోట్స్) ఉన్నాయి. బాల్యంలో, గ్లూటెన్ ప్రోటీన్లకు అసహనం సంభవించవచ్చు, పేగు లింఫోయిడ్ కణాలలో ప్రతిరోధకాలు ఉత్పత్తి చేయబడతాయి. సెలియక్ ఎంట్రోపతి అభివృద్ధి చెందుతుంది మరియు పేగు ఎంజైమ్‌ల కార్యకలాపాలు తగ్గుతాయి. ఈ విషయంలో, 4 నెలల వయస్సు తర్వాత పిల్లలకు తృణధాన్యాల కషాయాలను నిర్వహించాలని సిఫార్సు చేయబడింది. బియ్యం మరియు మొక్కజొన్నలో గ్లూటెన్ ప్రోటీన్లు ఉండవు.
ప్రొటీనాయిడ్స్(ప్రోటీన్ లాంటిది) - ఫైబ్రిల్లర్ నీటిలో కరగని ప్రోటీన్లు. అవి సహాయక కణజాలాలలో భాగం (ఎముకలు, మృదులాస్థి, స్నాయువులు, స్నాయువులు). అవి కొల్లాజెన్, ఎలాస్టిన్, కెరాటిన్, ఫైబ్రోయిన్ ద్వారా సూచించబడతాయి.
కొల్లాజెన్ (పుట్టిన జిగురు ) – శరీరంలో విస్తృతంగా పంపిణీ చేయబడిన ప్రోటీన్, ఇది శరీరంలోని అన్ని ప్రోటీన్లలో మూడవ వంతు ఉంటుంది. ఇది ఎముకలు, మృదులాస్థి, దంతాలు, స్నాయువులు మరియు ఇతర కణజాలాలలో భాగం.
కొల్లాజెన్ యొక్క అమైనో యాసిడ్ కూర్పు యొక్క ప్రత్యేకతలు, మొదటగా, గ్లైసిన్ (అన్ని అమైనో ఆమ్లాలలో 1/3), ప్రోలిన్ (అన్ని అమైనో ఆమ్లాలలో 1/4) మరియు లూసిన్ యొక్క అధిక కంటెంట్. కొల్లాజెన్‌లో అరుదైన అమైనో ఆమ్లాలు హైడ్రాక్సీప్రోలిన్ మరియు హైడ్రాక్సిలిసిన్ ఉంటాయి, అయితే చక్రీయ అమైనో ఆమ్లాలు లేవు.
కొల్లాజెన్ యొక్క పాలీపెప్టైడ్ గొలుసులు సుమారు 1000 అమైనో ఆమ్లాలను కలిగి ఉంటాయి. కొల్లాజెన్‌లో వివిధ రకాలైన పాలీపెప్టైడ్ గొలుసుల కలయికపై ఆధారపడి అనేక రకాలు ఉన్నాయి. కొల్లాజెన్ యొక్క ఫైబ్రిల్-ఏర్పడే రకాల్లో టైప్ I కొల్లాజెన్ (చర్మంలో ప్రధానంగా ఉంటుంది), టైప్ II కొల్లాజెన్ (మృదులాస్థిలో ప్రధానమైనది) మరియు టైప్ III కొల్లాజెన్ (రక్తనాళాలలో ప్రధానమైనది) ఉన్నాయి. నవజాత శిశువులలో, కొల్లాజెన్ యొక్క అధిక భాగం రకం III, పెద్దలలో - రకాలు II మరియు I.
కొల్లాజెన్ యొక్క ద్వితీయ నిర్మాణం "విరిగిన" ఆల్ఫా హెలిక్స్, దీని మలుపు 3.3 అమైనో ఆమ్లాలను కలిగి ఉంటుంది. హెలిక్స్ పిచ్ 0.29 nm.
కొల్లాజెన్ యొక్క మూడు పాలీపెప్టైడ్ గొలుసులు ట్రిపుల్ ట్విస్టెడ్ తాడు రూపంలో అమర్చబడి, హైడ్రోజన్ బంధాల ద్వారా స్థిరంగా ఉంటాయి మరియు కొల్లాజెన్ ఫైబర్ యొక్క నిర్మాణ యూనిట్ - ట్రోపోకొల్లాజెన్‌ను ఏర్పరుస్తాయి. ట్రోపోకొల్లాజెన్ నిర్మాణాలు సమాంతరంగా, రేఖాంశంగా ఆఫ్‌సెట్ వరుసలలో అమర్చబడి, సమయోజనీయ బంధాలచే స్థిరపరచబడి, కొల్లాజెన్ ఫైబర్‌ను ఏర్పరుస్తాయి. ట్రోపోకొల్లాజెన్ మధ్య ఖాళీలలో, కాల్షియం ఎముక కణజాలంలో జమ చేయబడుతుంది. కొల్లాజెన్ ఫైబర్స్ కొల్లాజెన్ కట్టలను స్థిరీకరించే కార్బోహైడ్రేట్లను కలిగి ఉంటాయి.
కెరాటిన్స్ -జుట్టు యొక్క ప్రోటీన్లు, గోర్లు. ఇవి లవణాలు, ఆమ్లాలు మరియు క్షారాల ద్రావణాలలో కరగవు. కెరాటిన్లు పెద్ద మొత్తంలో సల్ఫర్-కలిగిన అమైనో ఆమ్లాలను (7-12% వరకు) కలిగి ఉన్న భిన్నాన్ని కలిగి ఉంటాయి, ఈ ప్రోటీన్లకు అధిక బలాన్ని అందించే డైసల్ఫైడ్ వంతెనలను ఏర్పరుస్తాయి. కెరాటిన్‌ల పరమాణు బరువు చాలా ఎక్కువ, 2,000,000 డాల్టన్‌లకు చేరుకుంటుంది. కెరాటిన్లు ఆల్ఫా మరియు బీటా నిర్మాణాలను కలిగి ఉంటాయి. ఆల్ఫా కెరాటిన్‌లలో, మూడు ఆల్ఫా హెలిక్స్‌లు సూపర్‌కాయిల్‌గా కలిసి ప్రోటోఫిబ్రిల్స్‌ను ఏర్పరుస్తాయి. ప్రోటోఫిబ్రిల్స్ ప్రొఫైబ్రిల్స్‌గా, తర్వాత మాక్రోఫైబ్రిల్స్‌గా కలిసిపోతాయి. బీటా కెరాటిన్‌లకు ఉదాహరణ సిల్క్ ఫైబ్రోయిన్.
ఎలాస్టిన్ -సాగే ఫైబర్స్, స్నాయువులు, స్నాయువుల ప్రోటీన్. ఎలాస్టిన్ నీటిలో కరగదు మరియు ఉబ్బదు. ఎలాస్టిన్‌లో గ్లైసిన్, వాలైన్ మరియు లూసిన్ (25-30% వరకు) అధిక నిష్పత్తిలో ఉంటాయి. ఎలాస్టిన్ లోడ్ కింద సాగుతుంది మరియు లోడ్ తొలగించబడిన తర్వాత దాని పరిమాణాన్ని పునరుద్ధరించగలదు. స్థితిస్థాపకత అమైనో ఆమ్లం లైసిన్ భాగస్వామ్యంతో పెద్ద సంఖ్యలో ఇంటర్‌చైన్ క్రాస్-లింక్‌ల ఎలాస్టిన్‌లో ఉనికిని కలిగి ఉంటుంది. రెండు ప్రోటీన్ గొలుసులు లైసిల్-నార్లూసిన్ బంధాన్ని ఏర్పరుస్తాయి. నాలుగు ప్రోటీన్ గొలుసులు డెస్మోసిన్ అనే బంధాన్ని ఏర్పరుస్తాయి.
TO సంక్లిష్ట ప్రోటీన్లు (ప్రోటీన్లు) ప్రోటీన్ భాగానికి అదనంగా, నాన్-ప్రోటీన్ పదార్ధాలను (ప్రొస్తేటిక్ గ్రూపులు) కలిగి ఉండే ప్రోటీన్లను చేర్చండి.
కాంప్లెక్స్ ప్రోటీన్లు వాటి ప్రొస్తెటిక్ సమూహం యొక్క రసాయన కూర్పు ప్రకారం వర్గీకరించబడ్డాయి. సంక్లిష్ట ప్రోటీన్ల క్రింది సమూహాలు వేరు చేయబడ్డాయి:
క్రోమోప్రొటీన్లు,
· లిపోప్రొటీన్లు,
గ్లైకోప్రొటీన్లు,
ఫాస్ఫోప్రొటీన్లు,
· మెటాలోప్రొటీన్లు.
క్రోమోప్రొటీన్లుప్రొస్తెటిక్ సమూహంగా రంగు లేని ప్రోటీన్ సమ్మేళనాలను కలిగి ఉంటుంది. క్రోమోప్రొటీన్ల సమూహంలో హిమోప్రొటీన్లు మరియు ఫ్లేవోప్రొటీన్లు ఉంటాయి.
హెమోపోరోథైడ్స్‌లోప్రొస్తెటిక్ గ్రూప్ హేమ్ - ప్రొటీన్‌కు ఎరుపు రంగును ఇచ్చే సేంద్రీయ, ఇనుము కలిగిన పదార్థం. హేమ్ సమన్వయం మరియు హైడ్రోఫోబిక్ బంధాల ద్వారా ప్రోటీన్ గ్లోబిన్‌తో బంధిస్తుంది. హిమోప్రొటీన్‌లకు ఉదాహరణలు ఎరిథ్రోసైట్ ప్రోటీన్ హిమోగ్లోబిన్, కండరాల ప్రోటీన్ మయోగ్లోబిన్, కణజాల ప్రోటీన్లు సైటోక్రోమ్‌లు, ఎంజైమ్‌లు ఉత్ప్రేరకము, పెరాక్సిడేస్. కణజాలాలలో ఆక్సిజన్ రవాణా మరియు ఆక్సీకరణ ప్రక్రియలలో హిమోప్రొటీన్లు పాల్గొంటాయి.
ఫ్లేవోప్రొటీన్లలోపసుపు కృత్రిమ సమూహాన్ని కలిగి ఉంటుంది. న్యూక్లియోటైడ్‌లు FAD మరియు FMNలను ప్రొస్తెటిక్ సమూహంగా సూచించవచ్చు. ఫ్లేవోప్రొటీన్లలో సక్సినేట్ డీహైడ్రోజినేస్ అనే ఎంజైమ్ ఉంటుంది. కొన్ని ఫ్లేవోప్రొటీన్లలో లోహాలు ఉంటాయి - మెటాలోఫ్లావోప్రోటీన్లు. ఫ్లేవోప్రొటీన్లు శరీరంలో ఆక్సీకరణ ప్రక్రియలలో పాల్గొంటాయి.
న్యూక్లియోప్రొటీన్లుప్రోటీన్ భాగం మరియు న్యూక్లియిక్ ఆమ్లాలు: DNA లేదా RNA. డియోక్సిరిబోన్యూక్లియోప్రొటీన్లు కేంద్రకంలో మరియు రిబోన్యూక్లియోప్రొటీన్లు సైటోసోల్‌లో స్థానీకరించబడతాయి. న్యూక్లియస్ యొక్క న్యూక్లియోప్రొటీన్లలోని ప్రోటీన్లు ప్రధానంగా హిస్టోన్ల ద్వారా సూచించబడతాయి. న్యూక్లియోప్రొటీన్ల ప్రోటీన్ మరియు నాన్-ప్రోటీన్ భాగాలు అయానిక్ మరియు హైడ్రోఫోబిక్ బంధాల ద్వారా అనుసంధానించబడి ఉంటాయి. న్యూక్లియోప్రొటీన్ల పూర్తి జలవిశ్లేషణతో, అమైనో ఆమ్లాలు, ఫాస్పోరిక్ ఆమ్లం, కార్బోహైడ్రేట్లు మరియు ప్యూరిన్ లేదా పిరిమిడిన్ నైట్రోజన్ బేస్ ఏర్పడతాయి. న్యూక్లియోప్రొటీన్లు జన్యు సమాచారం యొక్క నిల్వ మరియు పునరుత్పత్తిలో పాల్గొంటాయి.
లిపోప్రొటీన్లుఅవి ప్రొస్తెటిక్ సమూహంగా (ట్రైసిల్‌గ్లిసరాల్స్, ఫాస్ఫోలిపిడ్‌లు, కొలెస్ట్రాల్ మొదలైనవి) వివిధ కొవ్వులను కలిగి ఉంటాయి. ప్రోటీన్ మరియు లిపిడ్ మధ్య హైడ్రోఫోబిక్ మరియు అయానిక్ బంధాలు ఏర్పడతాయి. లిపోప్రొటీన్లు సాధారణంగా స్ట్రక్చరల్‌గా విభజించబడతాయి, ఇవి కణ త్వచాలలో భాగంగా ఉంటాయి మరియు రక్తంలో కొవ్వులను రవాణా చేసే రవాణా. ట్రాన్స్‌పోర్ట్ లిపోప్రొటీన్లు గోళాకార కణాలు లోపల హైడ్రోఫోబిక్ కొవ్వులు మరియు ఉపరితలంపై హైడ్రోఫిలిక్ ప్రోటీన్లు ఉంటాయి. లిపోప్రొటీన్ యొక్క ఉదాహరణ రక్తం గడ్డకట్టే కారకం థ్రోంబోప్లాస్టిన్.
ఫాస్ఫోప్రొటీన్లుఈస్టర్ బంధాల ద్వారా ప్రోటీన్ భాగం యొక్క సెరైన్‌కు అనుసంధానించబడిన ఫాస్పోరిక్ ఆమ్లం యొక్క వాటి కూర్పు అవశేషాలను కలిగి ఉంటుంది. ఒక ప్రొటీన్‌కు ఫాస్పోరిక్ యాసిడ్‌ని కలపడం రివర్సిబుల్ మరియు ఫాస్పోరిక్ యాసిడ్ మరియు ప్రొటీన్ యొక్క చార్జ్డ్ గ్రూపుల మధ్య అయానిక్ బంధాల ఏర్పాటు లేదా విచ్ఛిన్నంతో కూడి ఉంటుంది, ఇది ఫాస్ఫోప్రొటీన్ యొక్క జీవసంబంధ కార్యకలాపాలను మారుస్తుంది. ఫాస్ఫోప్రొటీన్‌లలో ఎముక కణజాలం, మిల్క్ కేసినోజెన్, గుడ్డులోని తెల్లసొన ఓవోటెలిన్, కొన్ని ఎంజైమ్‌లు (ఫాస్ఫోరైలేస్, గ్లైకోజెన్ సింథటేస్, TAG లైపేస్) యొక్క నిర్మాణ ప్రోటీన్లు ఉన్నాయి.
గ్లైకోప్రొటీన్లుసాధారణంగా కలిగి ఉంటాయి , కార్బోహైడ్రేట్ అవశేషాలు (మోనోశాకరైడ్లు, ఒలిగోశాకరైడ్లు) గ్లైకోసిడిక్ బంధాల ద్వారా గట్టిగా జతచేయబడతాయి. గ్లైకోప్రొటీన్లు సాధారణంగా మొజాయిక్ నిర్మాణాన్ని కలిగి ఉంటాయి, దీనిలో కార్బోహైడ్రేట్ మరియు ప్రోటీన్ శకలాలు ప్రత్యామ్నాయంగా ఉంటాయి. కార్బోహైడ్రేట్ భాగం గ్లైకోప్రొటీన్‌లకు ప్రత్యేకతను ఇస్తుంది మరియు కణజాల ఎంజైమ్‌లకు వాటి నిరోధకతను నిర్ణయిస్తుంది. గ్లైకోప్రొటీన్లు మానవ శరీరంలో విస్తృతంగా ప్రాతినిధ్యం వహిస్తాయి. అవి కణజాలాలలో మరియు జీవ ద్రవాలలో కనిపిస్తాయి. లాలాజల మ్యూకిన్‌లో 15% వరకు మన్నోస్ మరియు గెలాక్టోస్ ఉంటాయి. గ్లైకోప్రొటీన్లు కొన్ని