పాఠం రకం:ఇంటిగ్రేటెడ్
పాఠ్య లక్ష్యాలు:
విద్యాపరమైన
- ప్రొటీన్లు - బయోలాజికల్ పాలిమర్ల గురించి జ్ఞానాన్ని విస్తరించండి.
- ప్రోటీన్ల నిర్మాణం, కూర్పు మరియు లక్షణాలను కనుగొనండి.
- శరీరంలో వాటి పనితీరును బట్టి ప్రోటీన్లను వర్గీకరించండి.
విద్యాపరమైన:
- ప్రాథమిక విద్యా సామర్థ్యాల ఏర్పాటు: విద్యా, ప్రసారక, వ్యక్తిగత.
- సమాచార వనరులతో స్వతంత్ర విద్యా పని యొక్క నైపుణ్యాలు మరియు సామర్థ్యాల అభివృద్ధి.
- విశ్లేషించడానికి, పోల్చడానికి, సాధారణీకరించడానికి, తీర్మానాలు చేయడానికి, ప్రేక్షకుల ముందు మాట్లాడడానికి నైపుణ్యాల అభివృద్ధి.
విద్యాపరమైన:
- విద్యార్థుల తగినంత స్వాతంత్ర్యం ఏర్పడటం.
- జ్ఞానం యొక్క అవసరాన్ని పెంపొందించడం, అభిజ్ఞా ఆసక్తులను పెంచడం, సహజ శాస్త్రాలపై ఆసక్తిని కలిగించడం.
పాఠ్య లక్ష్యాలు:
- పాఠం యొక్క అంశాన్ని పరిచయం చేసేటప్పుడు చారిత్రక విషయాలను ఉపయోగించడం
- పాఠ్యాంశాలను వివరించే ప్రక్రియలో అంశాలు మరియు సమాచార సాంకేతికతను చేర్చడం (మల్టీమీడియా ప్రదర్శన).
పాఠం పురోగతి యొక్క సంక్షిప్త వివరణ(పాఠం 90 నిమిషాలు ఉంటుంది)
- పరిచయం
- ప్రోటీన్ల నిర్మాణం మరియు కూర్పు
- ప్రోటీన్ల నిర్మాణ వర్గీకరణ
- ప్రోటీన్ల లక్షణాలు
- ప్రోటీన్ల విధులు
- ప్రోటీన్లు మరియు ఎంజైమ్ల ప్రాముఖ్యత
- ప్రతిబింబ-మూల్యాంకన దశ
- ముగింపు.
అవసరమైన పరికరాలు మరియు పదార్థాలు:మల్టీమీడియా ప్రొజెక్టర్, టెస్ట్ ట్యూబ్, హోల్డర్, ఆల్కహాల్ ల్యాంప్, మ్యాచ్లు, పైపెట్; ప్రోటీన్ ద్రావణం, నైట్రిక్ యాసిడ్ ద్రావణం (conc.), కాపర్ సల్ఫేట్, ఫినాల్, సోడియం హైడ్రాక్సైడ్, కాపర్ హైడ్రాక్సైడ్, నీరు, చికెన్ ప్రోటీన్
వివరణాత్మక పాఠం సారాంశం
విద్యార్థి ప్రేరణ
ప్రతి క్షణం మారుతోంది
మీ చిత్రం విచిత్రంగా ఉంది,
పిల్లవాడిలా మోజుకనుగుణంగా మరియు పొగ వంటి దయ్యం,
ప్రతిచోటా జీవితం గజిబిజి ఆందోళనలో ఉడికిపోతుంది,
గొప్పని అప్రధానమైన మరియు హాస్యాస్పదమైన వాటితో కలపడం...
S.Ya నాడ్సన్.
జీవశాస్త్ర ఉపాధ్యాయుడు
నాడ్సన్ కవితలోని పంక్తులు దేనికి సంబంధించినవి? జీవితం అంటే ఏమిటి? ఆమె భూమిపై ఎక్కడ నుండి వచ్చింది? ఈ ప్రశ్న అనేక శతాబ్దాలుగా మరియు చాలా మంది శాస్త్రవేత్తలచే అడిగారు. వారిలో ప్రయాణికుడు మరియు ప్రకృతి శాస్త్రవేత్త అలెగ్జాండర్ హంబోల్ట్, ఫ్రెడరిక్ ఎంగెల్స్, "జీవితం... ప్రొటీన్ బాడీల ఉనికికి ఒక విధానం..." అని నిర్వచించారు.
మేము ప్రోటీన్ల అధ్యయనానికి ప్రత్యేక శ్రద్ధ చూపుతాము, ఎందుకంటే భూమిపై ఉన్న అన్ని జీవులకు ప్రోటీన్లు ప్రధాన భాగం. ఏ పదార్ధం శరీరంలో ప్రోటీన్ వలె అనేక నిర్దిష్ట మరియు విభిన్న విధులను నిర్వహించదు. (స్లయిడ్ 1, అనుబంధం 1)
ప్రోటీన్లు సంక్లిష్ట కర్బన సమ్మేళనాలు, ఇవి అధిక-మాలిక్యులర్ పాలిమర్లు - స్థూల అణువులు - ప్రత్యేక రకమైన రసాయన బంధంతో అనుసంధానించబడిన ప్రామాణిక సబ్మోలిక్యులర్ బ్లాక్ల నుండి నిర్మించబడ్డాయి మరియు నిర్దిష్ట ప్రాదేశిక కాన్ఫిగరేషన్లను ఏర్పరుస్తాయి. ప్రోటీన్ నిర్మాణం మరియు బ్లాక్స్ యొక్క రసాయన నిర్మాణం యొక్క బ్లాక్ సూత్రాన్ని స్థాపించిన మొదటి వ్యక్తి అత్యుత్తమ జర్మన్ బయోకెమిస్ట్ ఎమిల్ హెర్మాన్ ఫిషర్ (1852 -1919). ప్రొటీన్లను ప్రొటీన్లు అని కూడా అంటారు.
జన్యు సమాచారం ప్రోటీన్లలో దాని నిజమైన స్వరూపాన్ని పొందుతుంది. సెల్ న్యూక్లియస్ అనేక వేల జన్యువులను కలిగి ఉంటుంది, వీటిలో ప్రతి ఒక్కటి జీవి యొక్క ఒక లక్షణాన్ని నిర్ణయిస్తుంది. అందువల్ల, కణంలో వేలాది వేర్వేరు ప్రోటీన్లు ఉన్నాయి, వీటిలో ప్రతి ఒక్కటి సంబంధిత జన్యువు ద్వారా నిర్ణయించబడిన నిర్దిష్ట పనితీరును నిర్వహిస్తుంది.
ప్రతి రకమైన ప్రోటీన్ దాని జీవ లక్షణాలను నిర్ణయించే ప్రత్యేకమైన రసాయన కూర్పు మరియు నిర్మాణాన్ని కలిగి ఉంటుంది. పర్యవసానంగా, ప్రోటీన్లు జీవరసాయన శాస్త్రం, బయోఫిజిక్స్, మాలిక్యులర్ బయాలజీ లేదా బయోఆర్గానిక్ కెమిస్ట్రీ వంటి జీవ మరియు రసాయన శాస్త్రాలకు సంబంధించినవి. ప్రోటీన్ల గురించి నేటి కథ ఈ శాస్త్రాల విజయాలపై ఆధారపడి ఉంటుంది.
ప్రోటీన్ల నిర్మాణం మరియు కూర్పు
కెమిస్ట్రీ టీచర్
ప్రోటీన్ అణువుల సంక్లిష్టత మరియు వాటి పనితీరు యొక్క విపరీతమైన వైవిధ్యం కారణంగా, ఏదైనా ఒక ప్రాతిపదికన ప్రోటీన్ల యొక్క ఒకే స్పష్టమైన వర్గీకరణను సృష్టించడం చాలా కష్టం.అందువల్ల, ప్రోటీన్ల యొక్క మూడు విభిన్న వర్గీకరణలు ప్రస్తుతం ఆమోదించబడ్డాయి:
1) కూర్పు ద్వారా, 2) నిర్మాణం ద్వారా, 3) ఫంక్షన్ల ద్వారా
1వ విద్యార్థి
అన్ని ప్రొటీన్లు కార్బన్, హైడ్రోజన్, ఆక్సిజన్ మరియు నైట్రోజన్తో తయారవుతాయి.చాలా సల్ఫర్ కూడా ఉంటాయి. . ప్రోటీన్ యొక్క సుమారు రసాయన కూర్పుకింది పట్టిక ద్వారా సూచించవచ్చు: (స్లయిడ్2) C 50 - 55%, O 19 - 24%, H 6.5 - 7.3%, N 15 - 19%, S 0.2 -2.4%.
జంతు కణంలోని కర్బన సమ్మేళనాల మొత్తం ద్రవ్యరాశిలో 50% కంటే ఎక్కువ ప్రోటీన్లు ఉన్నాయి: (స్లైడ్3) కండరాలలో - 80%, చర్మంలో - 63%, కాలేయంలో - 57%, మెదడులో - 45%, ఎముకలలో -28 %
కొన్ని ప్రోటీన్ల రసాయన సూత్రాలు: (స్లయిడ్ 4)
పెన్సిలిన్ C16H18O4N2
కేసీన్ С1864Н3021О576N468 S2
హిమోగ్లోబిన్ C3032H4816 O872N780S8Fe4
జీవశాస్త్ర ఉపాధ్యాయుడు
కొన్ని ప్రోటీన్ మరియు నాన్-ప్రోటీన్ సమ్మేళనాల పరమాణు ద్రవ్యరాశి:
ఇథైల్ ఆల్కహాల్ 46
కోడి గుడ్డు తెల్లసొన సుమారు 36,000
పొగాకు మొజాయిక్ వైరస్ ప్రోటీన్ సుమారు 40,000,000
ఈ పట్టికలు నాన్-ప్రోటీన్ స్వభావం కలిగిన పదార్థాలతో నిర్మాణంలో ప్రోటీన్ల యొక్క అసాధారణ సంక్లిష్టతను ప్రదర్శిస్తాయి.
ప్రోటీన్లు సంక్లిష్ట బయోపాలిమర్లు, వీటిలో సబ్మోలిక్యులర్ బ్లాక్లు లేదా మోనోమర్లు అమైనో ఆమ్లాల రసాయన ఉత్పన్నాలు, వీటిని అమైనో ఆమ్ల అవశేషాలు అంటారు. 20 అమైనో ఆమ్లాల అవశేషాలు ప్రోటీన్ల నిర్మాణంలో పాల్గొంటాయి
ప్రోటీన్ల నిర్మాణానికి అవసరమైన అమైనో ఆమ్లాల సాధారణ నిర్మాణం మరియు కూర్పును పరిశీలిద్దాం.
ఏదైనా అమైనో ఆమ్లం యొక్క అణువు ఒక అమైనో సమూహాన్ని కలిగి ఉంటుంది - 2 మరియు కార్బాక్సిల్ సమూహం - COOH, YuCH సమూహానికి అనుసంధానించబడి ఉంటుంది, వీటికి వివిధ సైడ్ రాడికల్స్ కూడా జతచేయబడతాయి, నియమించబడినవి - R. ఈ సమూహాలన్నీ సమయోజనీయ బంధాల ద్వారా అనుసంధానించబడి ఉంటాయి.
అందువలన, ప్రోటీన్ నిర్మాణంలో చేర్చబడిన అమైనో ఆమ్లాలు క్రింది సాధారణ సూత్రాన్ని కలిగి ఉంటాయి: (స్లయిడ్ 5)
అనేక వందల అమైనో ఆమ్లాలు తెలుసు, కానీ సాధారణంగా వాటిలో 20 మాత్రమే ప్రోటీన్ బయోసింథసిస్ కోసం శరీరం ఉపయోగిస్తుంది.
కెమిస్ట్రీ టీచర్(స్లయిడ్ 6)
ప్రొటీన్లు (పాలీపెప్టైడ్స్) పెప్టైడ్ బంధాల ద్వారా అనుసంధానించబడిన ఎ-అమినో యాసిడ్ అవశేషాల నుండి నిర్మించిన బయోపాలిమర్లు. ప్రొటీన్లలో పెప్టైడ్ బంధాల ఉనికిని శాస్త్రవేత్త A.Ya. డానిలేవ్స్కీ సూచించారు.
పెప్టైడ్ బంధం అనేది ఒక అణువు యొక్క NH2 అమైనో సమూహం మరియు మరొక అణువు యొక్క కార్బాక్సిల్ సమూహం మధ్య ప్రతిచర్య కారణంగా a-అమైనో ఆమ్లాల పరస్పర చర్య ద్వారా ఏర్పడిన అమైడ్ బంధం –CO–NH.
(స్లయిడ్ 7) సహజ పాలీపెప్టైడ్స్ (ప్రోటీన్లు) యొక్క స్థూల కణాలు a-అమైనో ఆమ్ల అవశేషాలను కలిగి ఉంటాయి -NH-CH(R)-CO-
R రాడికల్లో ఓపెన్ చెయిన్లు, కార్బో- మరియు హెటెరోసైకిల్స్, అలాగే వివిధ ఫంక్షనల్ గ్రూపులు (-SH, -OH, -COOH, -NH2) ఉంటాయి.
పాలీపెప్టైడ్ ఏర్పడే పథకం (స్లయిడ్ 8 )
ప్రోటీన్ల నిర్మాణ వర్గీకరణ
జీవశాస్త్ర ఉపాధ్యాయుడు(స్లయిడ్ 9)
ప్రోటీన్ స్థూల కణములు ఖచ్చితంగా ఆదేశించబడిన రసాయన మరియు ప్రాదేశిక నిర్మాణాన్ని కలిగి ఉంటాయి, ఇది కొన్ని జీవసంబంధమైన లక్షణాల యొక్క అభివ్యక్తికి చాలా ముఖ్యమైనది.
ప్రొటీన్ల నిర్మాణ సంస్థ యొక్క 4 స్థాయిలు ఉన్నాయి:
ప్రాథమిక నిర్మాణం, ద్వితీయ నిర్మాణం, తృతీయ నిర్మాణం, చతుర్భుజ నిర్మాణంపాలీపెప్టైడ్ గొలుసులో a-అమైనో ఆమ్లం అవశేషాలు. పెప్టైడ్ బంధాలు ఒక నిర్దిష్ట దృఢత్వాన్ని అందిస్తాయి మరియు ప్రాథమిక నిర్మాణం- ఒక నిర్దిష్ట సెట్ మరియు క్రమం, నిర్మాణం యొక్క స్థిరత్వం. ఏది ఏమైనప్పటికీ, పొడుగుచేసిన పాలీపెప్టైడ్ గొలుసులు ప్రకృతిలో జరగవు; అవి ఇంట్రామోలిక్యులర్ బంధాల ఏర్పాటు కారణంగా అధిక క్రమ నిర్మాణాన్ని ఏర్పరుస్తాయి. 1953లో ప్రోటీన్ల ప్రాథమిక నిర్మాణాన్ని డీకోడింగ్ చేయడం ప్రారంభమైంది, కేవలం 8 అమైనో యాసిడ్ అవశేషాలను కలిగి ఉండే ఆక్సిటోసిన్ అనే చిన్న పెప్టైడ్ నిర్మాణం స్థాపించబడింది. 1955లో ఒక పెద్ద పెప్టైడ్, ఇన్సులిన్, 51 అమైనో యాసిడ్ అవశేషాలతో ఏర్పడిన రెండు పెప్టైడ్ గొలుసులను కలిగి ఉంటుంది. (స్లయిడ్ 10)
ద్వితీయ నిర్మాణం- 1951 లో, అమెరికన్ శాస్త్రవేత్తలు లైనస్ పాలింగ్ మరియు రాబర్ట్ కోరీలు ప్రాథమిక నిర్మాణంలో ఒకదానికొకటి కొంత దూరంలో ఉన్న అమైనో ఆమ్ల అవశేషాల మధ్య హైడ్రోజన్ బంధాలు ఏర్పడినప్పుడు, ఒక ఫిలమెంటస్ ప్రోటీన్ అణువు హెలిక్స్ అని పిలవబడే సూత్రాన్ని పొందుతుందని చూపించారు. ఈ రకమైన హెలిక్స్ సాధారణ మలుపులతో మురి మెట్ల రూపాన్ని కలిగి ఉంటుంది, దీనిలో ప్రతి మొదటి మరియు నాల్గవ అమైనో ఆమ్ల అవశేషాలు హైడ్రోజన్ బంధాల ద్వారా అనుసంధానించబడి ఉంటాయి. (స్లయిడ్ 11)
తృతీయ నిర్మాణం -పాలీపెప్టైడ్ చైన్ యొక్క త్రిమితీయ ప్రాదేశిక ప్యాకేజింగ్ ద్వారా వర్గీకరించబడుతుంది. దాని నిర్మాణం ఫలితంగా, ప్రోటీన్ అణువు యొక్క సరళ కొలతలు పాలీపెప్టైడ్ గొలుసు పొడవు కంటే 10 రెట్లు తక్కువగా మారవచ్చు. తృతీయ నిర్మాణం యొక్క నిర్మాణం ప్రాధమిక నిర్మాణంలో చాలా దూరంలో ఉన్న అమైనో ఆమ్ల అవశేషాల మధ్య వివిధ బంధాల ఏర్పాటుపై ఆధారపడి ఉంటుంది. సమయోజనీయ S - S బంధాలు (డైసల్ఫైడ్ వంతెనలు), హైడ్రోజన్ బంధాలు, హైడ్రోఫోబిక్ మరియు అయానిక్ పరస్పర చర్యల కారణంగా వారి విధానం నిర్వహించబడుతుంది. (స్లయిడ్ 12)
క్వాటర్నరీ నిర్మాణం
అణువులు పెద్ద నిర్మాణాలుగా మిళితం చేయగల ప్రోటీన్లు ఉన్నాయి. ఈ సందర్భంలో, సబ్యూనిట్లు లేదా ఒలిగోమర్లు అని పిలువబడే ప్రోటీన్ అణువు యొక్క వ్యక్తిగత భాగాలు సాపేక్షంగా బలహీనమైన బంధాల ద్వారా ఇతర సబ్యూనిట్లకు అనుసంధానించబడి, స్థూల కణ సముదాయాన్ని ఏర్పరుస్తాయి. ఒకదానికొకటి సాపేక్షంగా సబ్యూనిట్ల యొక్క పాలీపెప్టైడ్ గొలుసుల అమరిక, అంటే వాటి ఉమ్మడి ప్రాదేశిక ప్యాకేజింగ్ యొక్క పద్ధతి, ప్రోటీన్ యొక్క క్వాటర్నరీ నిర్మాణాన్ని సూచిస్తుంది. ప్రోటీన్ అణువు యొక్క ఈ నిర్మాణం ప్రోటీన్ యొక్క నిర్దిష్ట జీవసంబంధ కార్యకలాపాలను నిర్ణయిస్తుంది.
వివిధ పాలీపెప్టైడ్ గొలుసుల పరస్పర చర్య ద్వారా ఏర్పడిన అనేక ప్రోటీన్ స్థూల కణాల (ప్రోటీన్ కాంప్లెక్స్లు) సంకలనాలు. (స్లయిడ్ 13)
అబ్బాయిలు, ఇప్పుడు మీరు సంపాదించిన జ్ఞానాన్ని సిస్టమ్లో ఉంచుదాం: (స్లయిడ్ 14)
ప్రోటీన్ల లక్షణాలు (స్లయిడ్ 15)
కెమిస్ట్రీ టీచర్:గైస్, ఇప్పుడు మేము ఒక చిన్న-పరిశోధనను నిర్వహిస్తాము, దాని ఫలితంగా మీరు ప్రోటీన్ల లక్షణాల గురించి నేర్చుకుంటారు.
ద్రావణీయత(చికెన్ ప్రోటీన్ సొల్యూషన్)
జలవిశ్లేషణ
ప్రోటీన్లు హైడ్రోలైజ్ చేయబడినప్పుడు, అమైనో ఆమ్లాలు ఏర్పడతాయి.
డీనాటరేషన్
ప్రోటీన్లు వేడి చేయబడినప్పుడు, మొదట చతుర్భుజం, తరువాత ప్రోటీన్ యొక్క తృతీయ నిర్మాణం నాశనం అవుతుంది, మొదలైనవి. వేడి చేయడం ఆగిపోయినప్పుడు, ప్రోటీన్ అణువులు సంక్లిష్ట నిర్మాణాలుగా మళ్లీ కలిసిపోతాయి. పర్యవసానంగా, చాలా అధిక వేడితో మాత్రమే ప్రోటీన్ పూర్తిగా నాశనం చేయబడుతుంది, ఇది ప్రాధమిక నిర్మాణాన్ని నాశనం చేస్తుంది - పాలీపెప్టైడ్ గొలుసు. ప్రోటీన్లు వేడి చేయబడినప్పుడు, మొదట చతుర్భుజం, తరువాత ప్రోటీన్ యొక్క తృతీయ నిర్మాణం నాశనం అవుతుంది, మొదలైనవి. వేడి చేయడం ఆగిపోయినప్పుడు, ప్రోటీన్ అణువులు సంక్లిష్ట నిర్మాణాలుగా మళ్లీ కలిసిపోతాయి. పర్యవసానంగా, చాలా అధిక వేడితో మాత్రమే ప్రోటీన్ పూర్తిగా నాశనం చేయబడుతుంది, ఇది ప్రాధమిక నిర్మాణాన్ని నాశనం చేస్తుంది - పాలీపెప్టైడ్ గొలుసు.
అనుభవం యొక్క ప్రదర్శన:
అనుభవం నం. 1ప్రొటీన్ + హీటింగ్ --- డీనాటరేషన్ (అవపాతం)
అనుభవం నం. 2ప్రోటీన్ + ఫినాల్ --- డీనాటరేషన్ (అవపాతం)
అనుభవం నం. 3ప్రోటీన్ + CuSO4 --- డీనాటరేషన్ (అవపాతం)
రంగు ప్రతిచర్యలు:
ప్రోటీన్లు నైట్రిక్ యాసిడ్ (క్శాంతోప్రొటీన్ రియాక్షన్) చర్యలో మడతపెట్టడం మరియు పసుపు అవక్షేపం ఏర్పడటం మరియు ప్రోటీన్ రాగి (II) హైడ్రాక్సైడ్ (బైయురెట్ రియాక్షన్)తో చర్య జరిపినప్పుడు వైలెట్ రంగు ఏర్పడటం ద్వారా వర్గీకరించబడతాయి.
అనుభవం 1. Biuret ప్రతిచర్య - ప్రోటీన్ అణువులో పెప్టైడ్ సమూహాల గుర్తింపు
కారకాలు. 2 ml రాగి (II) సల్ఫేట్ ద్రావణం.
అల్గోరిథం
1. ప్రోటీన్ ద్రావణానికి అదే పరిమాణంలో సోడియం హైడ్రాక్సైడ్ ద్రావణాన్ని జోడించండి.
2. మిశ్రమానికి 2-3 చుక్కల రాగి (II) సల్ఫేట్ ద్రావణాన్ని జోడించండి
3. టెస్ట్ ట్యూబ్ని షేక్ చేయండి మరియు రంగు మార్పును గమనించండి. (ఎరుపు-వైలెట్ కనిపిస్తుంది)
అనుభవం 2. Xanthoprotein ప్రతిచర్య - ప్రోటీన్ అణువుల రాడికల్స్లో కనిపించే బెంజీన్ న్యూక్లియైల నైట్రేషన్
పరికరాలు మరియు కారకాలు. టెస్ట్ ట్యూబ్, హోల్డర్, ఆల్కహాల్ ల్యాంప్, మ్యాచ్లు, పైపెట్; 2 ml ప్రోటీన్ ద్రావణం, 0.5 ml నైట్రిక్ యాసిడ్ ద్రావణం (conc.)
అల్గోరిథం
1.టెస్ట్ ట్యూబ్లో 2 ml ప్రోటీన్ ద్రావణాన్ని పోయాలి.
2. డ్రాప్వైస్ 0.5 ml నైట్రిక్ యాసిడ్ ద్రావణాన్ని జోడించండి (conc.)
3. టెస్ట్ ట్యూబ్ను వేడి చేయండి.
4. రంగు మార్పును గమనించండి. (ప్రోటీన్ పసుపు రంగులోకి మారుతుంది.)
జీవశాస్త్ర ఉపాధ్యాయుడు
ప్రకృతిలో ప్రోటీన్ల విధులు:(స్లయిడ్ 16)
ప్రోటీన్లు అన్ని కణ త్వచాలు మరియు కణ అవయవాలు, అలాగే బాహ్య కణ నిర్మాణాలలో భాగం. కెరాటిన్ ప్రోటీన్ పనితీరు నిర్మాణ పనితీరు.ఈ ప్రోటీన్ జుట్టు, ఉన్ని, కొమ్ములు, కాళ్లు మరియు చర్మం యొక్క పైభాగంలో చనిపోయిన పొరను కలిగి ఉంటుంది. చర్మం యొక్క లోతైన పొరలలో కొల్లాజెన్ మరియు ఎలాస్టిన్ ప్రోటీన్ల ప్యాడ్లు ఉన్నాయి. ఇది చర్మం యొక్క బలం మరియు స్థితిస్థాపకతను అందించే ఈ ప్రోటీన్లు.
తదుపరి ఫంక్షన్ , శక్తి.ప్రొటీన్లు విచ్ఛిన్నమై, ఆక్సీకరణం చెంది జీవితానికి అవసరమైన శక్తిని అందిస్తాయి.
మోటార్.ప్రత్యేక సంకోచ ప్రోటీన్లు అన్ని రకాల కణం మరియు శరీర కదలికలలో పాల్గొంటాయి: సూడోపోడియా ఏర్పడటం, సిలియా యొక్క మినుకుమినుకుమనే మరియు ప్రోటోజోవాలో ఫ్లాగెల్లాను కొట్టడం, బహుళ సెల్యులార్ జంతువులలో కండరాల సంకోచం మరియు కండరాల ప్రోటీన్లు ఆక్టిన్ మరియు మైయోసిన్ అందించడం.
రవాణా.రక్తంలో, బయటి కణ త్వచాలలో, కణాల సైటోప్లాజం మరియు న్యూక్లియైలలో వివిధ రవాణా ప్రోటీన్లు ఉన్నాయి. రక్తంలో ట్రాన్స్పోర్టర్ ప్రొటీన్లు ఉన్నాయి, ఇవి కొన్ని హార్మోన్లను గుర్తించి బంధిస్తాయి మరియు వాటిని కణాలను లక్ష్యంగా చేసుకుంటాయి. ఆక్సిజన్ను మోసే హిమోగ్లోబిన్ మరియు హిమోసైనిన్ మరియు కండరాలలో ఆక్సిజన్ను కలిగి ఉండే మయోగ్లోబిన్ వంటి రవాణా ప్రోటీన్లు.
నిల్వ.ప్రోటీన్లకు ధన్యవాదాలు, కొన్ని పదార్థాలు శరీరంలో నిల్వ చేయబడతాయి. గుడ్డులోని తెల్లసొనలో గుడ్డు అల్బుమిన్ నీటిని నిల్వచేసే ప్రోటీన్గా పనిచేస్తుంది, మిల్క్ కేసైన్ శక్తికి మూలం మరియు ఫెర్రిటిన్ అనే ప్రోటీన్ గుడ్డులోని పచ్చసొన, ప్లీహము మరియు కాలేయంలో ఇనుమును కలిగి ఉంటుంది.
రక్షిత. శరీరంలోకి యాంటీజెనిక్ లక్షణాలతో విదేశీ ప్రోటీన్లు లేదా సూక్ష్మజీవుల వ్యాప్తికి ప్రతిస్పందనగా, రక్త లింఫోసైట్లు ప్రత్యేక ప్రోటీన్లను ఏర్పరుస్తాయి - వాటిని బంధించి, తటస్థీకరించగల ప్రతిరోధకాలు. లాలాజలం మరియు కన్నీళ్లలో ప్రోటీన్ లైసోజైమ్ ఉంటుంది, ఇది బ్యాక్టీరియా కణ గోడలను నాశనం చేసే ఎంజైమ్. ఫైబ్రిన్ మరియు త్రాంబిన్ రక్తస్రావం ఆపడానికి సహాయపడతాయి.
ఉత్ప్రేరకము.ప్రోటీన్లు జీవ ఉత్ప్రేరకాలు. ఉదాహరణకు, పెప్సిన్, ట్రిప్సిన్ మొదలైనవి.
- నిర్మాణాత్మక (ఉన్ని కెరాటిన్, సిల్క్ ఫైబ్రోయిన్, కొల్లాజెన్
- శక్తి
- మోటార్ (ఆక్టిన్, మైయోసిన్);
- రవాణా (హిమోగ్లోబిన్);
- విడి (కేసిన్, గుడ్డు అల్బుమిన్);
- రక్షిత (ఇమ్యునోగ్లోబులిన్లు) మొదలైనవి.
- ఉత్ప్రేరక (ఎంజైములు);
ప్రోటీన్లు మరియు ఎంజైమ్ల ప్రాముఖ్యత
2వ విద్యార్థి
ప్రోటీన్లలో, ప్రత్యేకమైన మరియు చాలా ముఖ్యమైన ఉపవర్గం ఉంది - ఎంజైములు.
ఎంజైమ్లు ఉత్ప్రేరక చర్యను కలిగి ఉండే ప్రోటీన్లు, అనగా. ప్రతిచర్యలను వేగవంతం చేస్తుంది. అన్ని ఎంజైమ్లు వాటి సబ్స్ట్రేట్కు చాలా నిర్దిష్టంగా ఉంటాయి మరియు ఒక నియమం వలె, ఒక నిర్దిష్ట ప్రతిచర్యను మాత్రమే ఉత్ప్రేరకపరుస్తాయి. ఎంజైమ్ల పని అనేక కారకాలచే ప్రభావితమవుతుంది: pH, ఉష్ణోగ్రత, మాధ్యమం యొక్క అయానిక్ కూర్పు మొదలైనవి.
ఎంజైమ్ లోపం వల్ల వచ్చే వ్యాధులు విస్తృతంగా తెలుసు. ఉదాహరణ: పాలు అజీర్ణం (లాక్టేజ్ ఎంజైమ్ లేదు); హైపోవిటమినోసిస్ (విటమిన్ లోపం) వ్యాధిని నిర్ధారించడానికి జీవ ద్రవాలలో ఎంజైమ్ కార్యాచరణను నిర్ణయించడం చాలా ముఖ్యమైనది. ఉదాహరణకు, వైరల్ హెపటైటిస్ రక్త ప్లాస్మాలోని ఎంజైమ్ల చర్య ద్వారా నిర్ణయించబడుతుంది.
కొన్ని వ్యాధుల నిర్ధారణలో ఎంజైమ్లను కారకాలుగా ఉపయోగిస్తారు.
కొన్ని వ్యాధుల చికిత్సకు ఎంజైమ్లను ఉపయోగిస్తారు. కొన్ని ఎంజైమ్ ఆధారిత ఔషధాల ఉదాహరణలు: ప్యాంక్రియాటిన్, ఫెస్టల్, లిడేస్.
పరిశ్రమలో ఎంజైమ్లను ఉపయోగిస్తారు.
ఆహార పరిశ్రమలో, శీతల పానీయాలు, చీజ్లు, క్యాన్డ్ ఫుడ్, సాసేజ్లు మరియు పొగబెట్టిన మాంసాల తయారీలో ఎంజైమ్లను ఉపయోగిస్తారు.
పశుపోషణలో, ఫీడ్ తయారీలో ఎంజైమ్లను ఉపయోగిస్తారు.
ఫోటోగ్రాఫిక్ పదార్థాల ఉత్పత్తిలో ఎంజైమ్లను ఉపయోగిస్తారు.
అవిసె మరియు జనపనార ప్రాసెసింగ్లో ఎంజైమ్లను ఉపయోగిస్తారు.
తోలు పరిశ్రమలో తోలును మృదువుగా చేయడానికి ఎంజైమ్లను ఉపయోగిస్తారు.
ఎంజైమ్లు వాషింగ్ పౌడర్లలో భాగం.
ప్రతిబింబ-మూల్యాంకన దశ
ఇప్పుడు, పరీక్ష మరియు సిగ్నల్ కార్డ్ల సహాయంతో, మీరు మెటీరియల్ని ఎలా ప్రావీణ్యం పొందారో మేము తనిఖీ చేస్తాము.
“అవును” అనే సమాధానం కోసం మీరు రెడ్ కార్డ్ని పెంచుతారు, “లేదు” అనే సమాధానం కోసం మీరు బ్లూ కార్డ్ని పెంచుతారు.
1. ప్రోటీన్లు హైడ్రోజన్ బంధాల ద్వారా ఒకదానితో ఒకటి గట్టిగా అనుసంధానించబడిన అమైనో ఆమ్లాలను కలిగి ఉంటాయి No)
2. పెప్టైడ్ బంధం అనేది ఒక అమైనో ఆమ్లం యొక్క కార్బాక్సిల్ సమూహం యొక్క కార్బన్ మరియు మరొక అమైనో ఆమ్లం యొక్క అమైనో సమూహం యొక్క నత్రజని మధ్య బంధం. (అవును)
3. ప్రొటీన్లు కణంలోని సేంద్రీయ పదార్ధాలలో ఎక్కువ భాగం ఉంటాయి. (అవును)
4. ప్రోటీన్ ఒక మోనోమర్. (లేదు)
5. పెప్టైడ్ బంధాల జలవిశ్లేషణ యొక్క ఉత్పత్తి నీరు. (లేదు)
6. పెప్టైడ్ బంధాల జలవిశ్లేషణ ఉత్పత్తులు - అమైనో ఆమ్లాలు. (అవును)
7. ప్రోటీన్ ఒక స్థూల కణము. (అవును)
8. సెల్ ఉత్ప్రేరకాలు ప్రోటీన్లు. (అవును)
9. ఆక్సిజన్ మరియు కార్బన్ డయాక్సైడ్ రవాణా చేసే ప్రోటీన్లు ఉన్నాయి. (అవును)
10. రోగనిరోధక శక్తి ప్రోటీన్లతో సంబంధం కలిగి ఉండదు. (లేదు)
స్వీయ పరీక్ష(స్లయిడ్ 18)
1. ప్రొటీన్లలో పెప్టైడ్ బంధాల ఉనికిని శాస్త్రవేత్త సూచించారు:
ఎ) ఎం.వి. లోమోనోసోవ్ ;
బి ) మరియు నేను. డానిలేవ్స్కీ;
బి) వి.వి. మార్కోవ్నికోవ్;
డి) ఇ.జి. ఫిషర్.
2. ప్రొటీన్ ఇన్సులిన్ శరీరంలో ఏ పని చేస్తుంది?
ఎ) రక్తం గడ్డకట్టడాన్ని ప్రోత్సహిస్తుంది;
బి) విదేశీ ప్రోటీన్లతో సముదాయాలను ఏర్పరుస్తుంది;
B) కండరాలలో O2 రవాణా;
జి) గ్లూకోజ్ జీవక్రియను నియంత్రిస్తుంది.
3. ప్రోటీన్ అణువు యొక్క తృతీయ నిర్మాణం యొక్క అనుకరణ:
ఎ) దారపు బంతి;
B) ఎలక్ట్రిక్ కాయిల్ ఒక బంతికి చుట్టబడుతుంది;
బి) టెలివిజన్ యాంటెన్నా;
డి) నిఠారుగా టెలిఫోన్ త్రాడు.
4. ప్రాథమిక నిర్మాణం మొదటగా అర్థాన్ని విడదీసిన ప్రోటీన్ పేరు ఏమిటి?
ఎ) రిబోన్యూక్లీస్;
బి) ఇన్సులిన్ ;
బి) గ్లోబిన్;
డి) మైయోగ్లోబిన్.
5. జీవ ఉత్ప్రేరకాలు - ప్రోటీన్ స్వభావం యొక్క పదార్థాలు - అంటారు:
ఎ) హార్మోన్లు ;
బి) ఎంజైములు ;
బి) విటమిన్లు;
డి) కార్బోహైడ్రేట్లు.
6. ప్రోటీన్ అణువు యొక్క ఏ నిర్మాణం ప్రోటీన్ యొక్క నిర్దిష్ట జీవసంబంధ కార్యకలాపాలను నిర్ణయిస్తుంది?
ఎ) చతుర్భుజి;
బి) తృతీయ;
బి) సెకండరీ;
డి) ప్రాథమిక.
7. ప్రోటీన్ అణువు యొక్క ద్వితీయ నిర్మాణాన్ని ఏ రకమైన రసాయన బంధం నిర్వహిస్తుంది?
ఎ) హైడ్రోజన్
బి) అయానిక్;
బి) పెప్టైడ్;
డి) హైడ్రోఫోబిక్.
8. సాధారణ ప్రోటీన్ల మూలక కూర్పును సూచించండి:
బి) సి, ఎన్, ఓ, ఎన్, ఎస్;
డి) మొత్తం ఆవర్తన పట్టిక.
ప్రతిబింబం
వాక్యాన్ని కొనసాగించండి
1) ఈరోజు క్లాసులో.....
2) ఇప్పుడు నాకు తెలుసు.....
3) నా పాఠంలో....
ఇంటి పని
1. అంశంపై వ్యాసం: నేను ఈ సమాచారాన్ని స్వీకరించిన తర్వాత ఇప్పుడు నేను భిన్నంగా ఏమి చేయగలను?
2. "ప్రోటీన్" అనే అంశంపై కంపోజ్ చేయండి. సింక్వైన్. (5 లైన్లు)
పాఠానికి ముగింపు
మేము "జీవితం" అనే పదాలతో మా పాఠాన్ని ప్రారంభించాము. అదే భావనతో మేము పాఠాన్ని ముగించాలనుకుంటున్నాము "జీవించడం అంటే నేర్చుకోవడం!
జీవించడం అంటే విస్తృతంగా మరియు స్వేచ్ఛగా కలలు కనడం!
జీవించడం అంటే, తరగని స్ఫూర్తితో, అవిశ్రాంతంగా పనిచేయడం, సృష్టించడం!
వాడిన పుస్తకాలు
- ఐ.జి. ఖోమ్చెంకో. జనరల్ కెమిస్ట్రీ. M.: విద్య, 1993.
- వి జి. జిరికోవ్. కర్బన రసాయన శాస్త్రము. M.: విద్య, 2003.
- వి.బి. జఖారోవ్, ఎస్, జి. మమోంటోవ్, V.I. సివోగ్లాజోవ్. జీవశాస్త్రం. సాధారణ నమూనాలు: సాధారణ విద్యా సంస్థల 10-11 తరగతులకు పాఠ్య పుస్తకం. M: 2003
- ఎ.ఓ. రువిన్స్కీ, L.V. వైసోట్స్కాయ, S.M. గ్లాగోలెవ్. సాధారణ జీవశాస్త్రం: లోతైన అధ్యయనంతో 10-11 తరగతులకు పాఠ్య పుస్తకం. M.: విద్య, 1993.
అంశం: “రసాయన శాస్త్రం, లక్షణాలు, సాధారణ మరియు సంక్లిష్టమైన ప్రొటీన్ల విధులు”
ఒకటి లేదా అంతకంటే ఎక్కువ సరైన సమాధానాలను ఎంచుకోండి లేదా పదబంధాన్ని పూర్తి చేయండి
1. ప్రొటీన్లు పాలిమర్లతో తయారవుతాయి _____________, ________కనెక్షన్లు.
2. కింది సమ్మేళనాలలో ఏవి ప్రోటీన్లు:
1. కొల్లాజెన్
2. మైయోగ్లోబిన్
3. ఇన్సులిన్
4. గ్లూటాతియోన్
5. వాసోప్రెసిన్
3. కింది వాటిలో ఏ ప్రొటీన్లు రక్షణగా ఉంటాయి?
1.ట్రాన్స్ఫెర్రిన్
2.ఇమ్యూనోగ్లోబులిన్
3. ప్రోథ్రాంబిన్
4.ఫైబ్రినోజెన్
5.ఇన్సులిన్
4. కింది వాటిలో రవాణా ప్రోటీన్లు ఏవి?
1. అల్బుమిన్
2. సెరులోప్లాస్మిన్
3. ట్రాన్స్కార్టిన్ (కార్టికోస్టెరాయిడ్ బైండింగ్ గ్లోబులిన్)
4. హిమోగ్లోబిన్
5. ఇమ్యునోగ్లోబులిన్
5. మానవ శరీరం యొక్క నిర్మాణ ప్రోటీన్లు:
1.ట్రాన్స్ఫెర్రిన్
2. కొల్లాజెన్
3. ఇన్సులిన్
4. ఎలాస్టిన్
6. మానవ శరీరం యొక్క సంకోచ ప్రోటీన్లు:
2. కెరాటిన్
3. హిమోగ్లోబిన్
5. ప్రోథ్రాంబిన్
7. మానవ శరీరం యొక్క నియంత్రణ ప్రోటీన్లు:
1.సెరులోప్లాస్మిన్
2.ఇన్సులిన్
3.సైటోకిన్స్
4. హిమోగ్లోబిన్
5.ఫైబ్రినోజెన్
8.ప్రోటీన్ యొక్క ప్రాధమిక నిర్మాణం ప్రోటీన్ అణువులోని ____________ని సూచిస్తుంది.
9. ప్రోటీన్ యొక్క ద్వితీయ నిర్మాణాన్ని అర్థం చేసుకోవచ్చుప్రాదేశిక అమరిక _________.
10. క్రియాత్మకంగా క్రియాశీల ప్రోటీన్ అణువును రూపొందించడానికి అనేక పాలీపెప్టైడ్ గొలుసుల అనుబంధాన్ని _____ మరియు _____ నిర్మాణాలు అంటారు.
11 .ప్రోటీన్లలో ఏ రకమైన ద్వితీయ నిర్మాణం కనిపిస్తుంది?
1.α-హెలిక్స్
2.β-ప్లీటెడ్ స్ట్రక్చర్
3. నిరాకార బంతి
4. కొల్లాజెన్ స్పైరల్
5. β-హెలిక్స్
12.__________ ప్రోటీన్ల ద్వితీయ నిర్మాణంలో పాల్గొంటుంది.
13.ప్రోటీన్ల యొక్క తృతీయ నిర్మాణ నిర్మాణంలో పాల్గొనడం:___ ,___ ,___, ___.
14.ప్రొటీన్ యొక్క చతుర్భుజ నిర్మాణం ఏర్పడటంలో ఇవి ఉంటాయి: ___, ___ మరియు ___ మధ్యధ్రువ ఛార్జ్ చేయని అమైనో ఆమ్లాల రాడికల్స్.
15.కింది వాటిలో ఏ ప్రొటీన్లో చతుర్భుజ నిర్మాణం లేదు?
1. హిమోగ్లోబిన్
2.మయోగ్లోబిన్
3.కాటలేస్
4.ఇన్సులిన్
5.లాక్టేట్ డీహైడ్రోజినేస్
16. తటస్థ వాతావరణంలో హైడ్రోజన్ బంధాలు ఏ లిస్టెడ్ జతల అమైనో ఆమ్లాల రాడికల్ల మధ్య ఉత్పన్నమవుతాయి?
1.గ్లుటామేట్ మరియు సెరైన్
2. సెరైన్ మరియు అలనైన్
3.గ్లుటామేట్ మరియు లైసిన్
4. ఆస్పరాజిన్ మరియు టైరోసిన్
5. థ్రెయోనిన్ మరియు సిస్టీన్
17. జాబితా చేయబడిన అమైనో ఆమ్లాల జంటలలో ఏది తటస్థ వాతావరణంలో రాడికల్స్ మధ్య అయానిక్ బంధాలను ఏర్పరుస్తుంది?
1.ఆస్పరాగిన్ మరియు లైసిన్
2.అస్పార్టేట్ మరియు అర్జినైన్
3.గ్లుటామేట్ మరియు ఫెనిలాలనైన్
4.గ్లుటామేట్ మరియు లైసిన్
5. ఫెనిలాలనైన్ మరియు అలనైన్
18.కింది ఏ జత అమైనో ఆమ్లాల రాడికల్ల మధ్య డైసల్ఫైడ్ బంధాలు ఏర్పడతాయి?
1.సెరైన్ మరియు సెరైన్
2. సిస్టీన్ మరియు సెరైన్
3. సిస్టీన్ మరియు సిస్టీన్
4. సిస్టీన్ మరియు మెథియోనిన్
5.మెథియోనిన్ మరియు మెథియోనిన్
19.గ్లుటామేట్ మరియు టైరోసిన్ యొక్క అమైనో యాసిడ్ రాడికల్స్ మధ్య ఏ రకమైన బంధాలు ఏర్పడతాయి?
1.సూడోపెప్టైడ్
3. హైడ్రోజన్
4. హైడ్రోఫోబిక్
5. డైసల్ఫైడ్
20.అమైనో యాసిడ్ రాడికల్స్ లూసిన్ మరియు వాలైన్ మధ్య ఏ రకమైన బంధాలు ఏర్పడతాయి?
1.డైసల్ఫైడ్
3.హైడ్రోఫోబిక్
4.పెప్టైడ్
5.హైడ్రోజన్
21. డీనాటరేషన్ అనేది ప్రోటీన్ యొక్క _____ విచ్ఛిన్న ప్రక్రియ మరియు ప్రోటీన్ అణువు ద్వారా ______ని కోల్పోవడం.
డీనాటరేషన్ సమయంలో, ప్రోటీన్ అణువు ___ యొక్క ప్రాదేశిక నిర్మాణం మరియు ప్రోటీన్ ___ యొక్క జీవసంబంధ కార్యకలాపాలు.
23. డీనాటరింగ్ ఏజెంట్ల చర్య తర్వాత స్థానిక అణువును ఏర్పరచడానికి ప్రోటీన్ అణువు యొక్క మడతను అంటారు:
1. డీనాటరేషన్
2. పునరుద్ధరణ
3. అయనీకరణం
4. వెలికితీత
5. రీఫోల్డింగ్
24.ద్రావణాల నుండి ప్రోటీన్ల యొక్క కోలుకోలేని అవపాతం దీని చర్య వలన సంభవిస్తుంది:
1. కేంద్రీకృతమై
2. హెవీ మెటల్ లవణాల పరిష్కారాలు
3. క్షార మరియు ఆల్కలీన్ ఎర్త్ లోహాల లవణాల పరిష్కారాలు
5.ట్రైక్లోరోఅసిటిక్ యాసిడ్
25.కింది వాటిలో ఏ ప్రొటీన్ అవక్షేప ప్రతిచర్యలు రివర్సబుల్గా ఉంటాయి?
1.టానిన్ అవపాతం
2.తక్కువ ఉష్ణోగ్రత వద్ద అసిటోన్తో అవపాతం
3.సల్ఫోసాలిసిలిక్ యాసిడ్తో అవపాతం
4.కాపర్ సల్ఫేట్తో అవపాతం
5.అమోనియం సల్ఫేట్తో అవపాతం
26.మూత్రంలో ప్రోటీన్ను గుర్తించడానికి ఏ గుణాత్మక ప్రతిచర్యలను ఉపయోగించవచ్చు?
2.హెల్లర్
3.సల్ఫోసాలిసిలిక్ యాసిడ్తో
4.బియురెట్
5. ఆడమ్కీవిచ్
27.నీటిలో ప్రోటీన్ ద్రావణీయత దీని ద్వారా నిర్ణయించబడుతుంది:
1.ఛార్జ్ మొత్తం
2. పర్యావరణం యొక్క pH
3. హైడ్రేషన్ షెల్ యొక్క ఉనికి
4.ప్రోటీన్ కాని భాగం యొక్క ఉనికి
5.ప్రోటీన్ అణువు యొక్క ఆకారం
28.పరిష్కారాల నుండి ప్రోటీన్ అవపాతం దీని ప్రభావంతో సంభవిస్తుంది:
1. నిర్జలీకరణ కారకాలు
2. ప్రోటీన్ అణువు యొక్క ఛార్జ్ పెంచడానికి దోహదపడే అంశాలు;
3. డీనాటరింగ్ కారకాలు
4.ప్రోటీన్ అణువు యొక్క ఛార్జ్ను తటస్థీకరించడంలో సహాయపడే కారకాలు
5.ప్రోటీన్ల ఘర్షణ స్థిరత్వాన్ని పెంచే కారకాలు
29.ఉప్పు వేయడం ద్వారా ద్రావణాల నుండి ప్రోటీన్లను వేరుచేయడానికి, ఉపయోగించండిఅధిక సాంద్రీకృత పరిష్కారాలు :
30.కణజాల సజాతీయత నుండి ప్రోటీన్ల వెలికితీత కోసం, క్రింది వాటిని ఉపయోగిస్తారు:
1.5% పరిష్కారం
3.5% పరిష్కారం
4.సంతృప్త పరిష్కారం
31 ప్రోటీన్ యొక్క ఐసోఎలెక్ట్రిక్ పాయింట్ అంటారుప్రోటీన్ అణువు యొక్క ఛార్జ్ ___ ఉన్న పర్యావరణం యొక్క pH విలువ మరియు ప్రోటీన్ అణువులోని ____ సంఖ్య ____ సమూహాల సంఖ్యకు సమానమైన పర్యావరణం యొక్క pH విలువ.
32.ప్రోటీన్ అణువు యొక్క ఛార్జ్ ఆధారపడి ఉంటుంది:
1.హైడ్రోఫోబిక్ అమైనో ఆమ్లాల ఉనికి
2. పర్యావరణం యొక్క pH
3.అమినో యాసిడ్ రాడికల్స్లో డిస్సోసియేషన్ (అమినో-, కార్బాక్సీ-గ్వానిడిన్, ఇమిడాజోల్) సామర్థ్యం గల సమూహాల ఉనికి
4. అణువు యొక్క ప్రధాన గొలుసులో α-అమినో మరియు α-కార్బాక్సీ సమూహాల ఉనికి
5.ఎలక్ట్రోలైట్స్ ఉనికి
33.ప్రోటీన్ పరిష్కారాలు క్రింది భౌతిక రసాయన లక్షణాల ద్వారా వర్గీకరించబడతాయి:
1.అధిక స్నిగ్ధత
2. opalescence
3.అధిక వ్యాప్తి రేటు
4. సెమిపెర్మెబుల్ మెమ్బ్రేన్లోకి ప్రవేశించలేకపోవడం
5.సెమీ-పారగమ్య పొరను చొచ్చుకుపోయే సామర్థ్యం
34.డయాలసిస్ ఉందినుండి ప్రోటీన్లను శుద్ధి చేసే పద్ధతి ______ , సెమీ-పారగమ్య పొర గుండా ___ ఆధారంగా.
35. ప్రోటీన్ మిశ్రమాలను వ్యక్తిగత భాగాలుగా విభజించడానికి, క్రింది భౌతిక మరియు రసాయన పద్ధతులు ఉపయోగించబడతాయి:
1 విభజన క్రోమాటోగ్రఫీ
2.జెల్ క్రోమాటోగ్రఫీ
3.ఎలెక్ట్రోఫోరేసిస్
5.ion మార్పిడి క్రోమాటోగ్రఫీ
36.వివిధ ఐసోఎలెక్ట్రిక్ పాయింట్లతో ప్రొటీన్లను వేరు చేయడానికి కింది పద్ధతుల్లో ఏది ఉపయోగించబడుతుంది?
1.జెల్ వడపోత
2.ion మార్పిడి క్రోమాటోగ్రఫీ
3.ఎలెక్ట్రోఫోరేసిస్
4.అఫినిటీ క్రోమాటోగ్రఫీ
5. విభజన క్రోమాటోగ్రఫీ
37.6.9 ఐసోఎలెక్ట్రిక్ పాయింట్తో ప్రోటీన్లో ఏ అమైనో ఆమ్లాలు ఎక్కువగా ఉంటాయి?
1.గ్లుటామిక్ ఆమ్లం
2.అర్జినైన్
4.అస్పార్టిక్ యాసిడ్
కొల్లాజెన్, కెరాటిన్, ఎలాస్టిన్ వంటి ప్రొటీన్లు చాలా కాలంగా కాస్మోటాలజీలో ఉపయోగించబడుతున్నాయి. కానీ పెప్టైడ్లు సాపేక్షంగా ఇటీవల ఉపయోగించడం ప్రారంభించాయి. మరియు పెరుగుతున్న నక్షత్రం తరచుగా వృద్ధాప్య దివాను అధిగమించినట్లే, పెప్టైడ్లు సౌందర్య సాధనాల దృశ్యంలో ప్రోటీన్లను పూర్తిగా గ్రహణానికి గురిచేస్తాయి. ఇది కేవలం కొత్తదనం ప్రభావమా లేక ప్రోటీన్లతో పోలిస్తే పెప్టైడ్లు కొత్తదనాన్ని అందిస్తాయా? పోల్చి చూద్దాం.
పరిమాణం ముఖ్యం
సౌందర్య సాధనాలు లేదా ఫార్మాస్యూటికల్స్లో భాగంగా చర్మానికి వర్తించినప్పుడు ప్రోటీన్లతో ఉన్న ప్రధాన సమస్య అణువుల పెద్ద పరిమాణం, ఇది స్ట్రాటమ్ కార్నియం ద్వారా ఈ అణువుల వ్యాప్తిని నిరోధిస్తుంది. సాధారణంగా సౌందర్య సాధనాలలో ఉపయోగించే ప్రోటీన్ హైడ్రోలైసేట్లలో కూడా, శకలాలు చాలా పెద్దవిగా ఉంటాయి, అవి చర్మంలోకి ప్రభావవంతంగా చొచ్చుకుపోవడాన్ని గురించి మాట్లాడలేవు. చర్మం యొక్క ఉపరితలంపై ఉన్న పెద్ద ప్రోటీన్ పాలిమర్లు ఒక చలనచిత్రాన్ని ఏర్పరుస్తాయి, తగినంత గాలి తేమతో, స్ట్రాటమ్ కార్నియంను తేమగా మరియు మృదువుగా చేస్తుంది లేదా, దానికి విరుద్ధంగా, ఇది చాలా పొడిగా, గాలులతో లేదా మంచుతో నిండినట్లయితే, ఒక ఎత్తైన ప్రభావాన్ని కలిగి ఉంటుంది మరియు బిగుతుగా ఉంటుంది. . అయినప్పటికీ, ఈ ప్రభావం లీనియర్ పాలీపెప్టైడ్లకు మరింత విలక్షణమైనది.
ప్రోటీన్ల కంటే చిన్న పరిమాణంలో ఉండే అనేక పెప్టైడ్లు ఇప్పటికే స్ట్రాటమ్ కార్నియం గుండా వెళ్లి జీవ కణాల పొరను చేరుకోగలవు. అయితే, పెప్టైడ్లు కూడా చెక్కుచెదరకుండా ఉండే చర్మం ద్వారా చొచ్చుకుపోవడం కష్టం, కానీ ఆరోగ్యకరమైన చర్మం ఎల్లప్పుడూ మైక్రోక్రాక్లు, రాపిడిలో, దెబ్బతిన్న అవరోధం ఉన్న ప్రాంతాలను కలిగి ఉంటుంది. అదనంగా, ఎక్స్ఫోలియేట్ చేయడం, హైపర్హైడ్రేషన్ స్థితిని సృష్టించడం లేదా పారగమ్యత పెంచేవారిని వర్తింపజేయడం ద్వారా చర్మ పారగమ్యతను పెంచవచ్చు.
కాస్మోటాలజీలో ఔషధాల యొక్క ప్రత్యేక వర్గం ఉంది - ఎంజైమ్ (ఎంజైమాటిక్) పీలింగ్స్, దీనిలో ప్రోటీన్ భిన్నం ప్రోటీయోలైటిక్ ఎంజైమ్లచే సూచించబడుతుంది. ఈ సందర్భంలో, ఎంజైమ్ ప్రోటీన్ స్ట్రాటమ్ కార్నియం గుండా వెళ్ళడానికి ఖచ్చితంగా అవసరం లేదు. మేము ఈ మందుల గురించి విడిగా మాట్లాడుతాము.
తుది ఉత్పత్తిలో స్థిరత్వం
పైన చెప్పినట్లుగా, అన్ని పెద్ద ప్రోటీన్లు సంక్లిష్టమైన త్రిమితీయ నిర్మాణాన్ని కలిగి ఉంటాయి, ఇది వాటి జీవ లక్షణాలను నిర్ణయిస్తుంది. అందువల్ల, ప్రోటీన్లు వాటి నిర్మాణం అస్తవ్యస్తమైన వెంటనే వాటి కార్యాచరణను కోల్పోతాయి, ఇది తరచుగా సౌందర్య సూత్రీకరణలలో జరుగుతుంది.
చిన్న పెప్టైడ్స్ యొక్క నిర్మాణం చాలా సౌందర్య కూర్పులలో మరింత స్థిరంగా ఉంటుంది.
జాతుల విశిష్టత
ప్రోటీన్లు జాతుల-నిర్దిష్టమైనవి, కాబట్టి చేపలు లేదా పక్షుల నుండి కొల్లాజెన్ వ్యక్తిగత అమైనో ఆమ్లాలుగా విడదీయబడే వరకు మరియు వాటి నుండి "సరైన" కొల్లాజెన్ నిర్మించబడే వరకు మానవ శరీరంలో "పని చేయదు".
కానీ చిన్న పెప్టైడ్లు, ఒక నియమం వలె, సార్వత్రికమైనవి, మరియు ఈ విషయంలో, జంతువులు మరియు మొక్కల నుండి సిగ్నల్ అణువులు కూడా మానవ కణాలను ప్రభావితం చేస్తాయి. సెల్యులార్ రెగ్యులేషన్ వ్యవస్థ, అలాగే రక్షణ యొక్క ప్రాథమిక విధానాలు, జీవుల పరిణామం యొక్క ప్రారంభ దశలలో ఏర్పడిన వాస్తవం మరియు తరువాత కొద్దిగా మారిన వాస్తవం ఇది వివరించబడింది. ఇది సోయా నుండి వేరుచేయబడిన పెప్టైడ్ను తీసుకోవడానికి మరియు చర్మ కణాల టర్నోవర్ను ఉత్తేజపరిచేందుకు దాన్ని ఉపయోగించడానికి మిమ్మల్ని అనుమతిస్తుంది. ఈ లక్షణాలన్నీ పెప్టైడ్లను ఈనాటి అత్యంత ఆశాజనకమైన మరియు ఆసక్తికరమైన కాస్మెటిక్ పదార్థాలలో ఉంచుతాయి మరియు చాలా మటుకు, రేపు.
ప్రాధమిక నిర్మాణంపై ప్రోటీన్ల యొక్క జీవ లక్షణాలపై ఆధారపడటం. ప్రోటీన్ల యొక్క ప్రాధమిక నిర్మాణం యొక్క జాతుల విశిష్టత (వివిధ జంతువుల నుండి ఇన్సులిన్లు)
జీవశాస్త్రం మరియు జన్యుశాస్త్రం
వివిధ జంతువులలో ఇన్సులిన్ ప్రోటీన్ల ప్రాథమిక నిర్మాణం యొక్క జాతుల విశిష్టత. ప్రాథమిక నిర్మాణం యొక్క స్థిరత్వం ప్రధానంగా ప్రధాన వాలెంట్ పెప్టైడ్ బంధాల ద్వారా నిర్ధారించబడుతుంది; తక్కువ సంఖ్యలో డైసల్ఫైడ్ బంధాలు చేరి ఉండవచ్చు. సారూప్య ఉత్ప్రేరక లక్షణాలను కలిగి ఉన్న కొన్ని ఎంజైమ్లలో, మారని మార్పులేని ప్రాంతాలు మరియు వేరియబుల్ అమైనో ఆమ్ల శ్రేణులను కలిగి ఉన్న ఒకేలాంటి పెప్టైడ్ నిర్మాణాలు కనిపిస్తాయి, ముఖ్యంగా వాటి క్రియాశీల కేంద్రాల ప్రాంతాలలో.
ప్రాధమిక నిర్మాణంపై ప్రోటీన్ల యొక్క జీవ లక్షణాలపై ఆధారపడటం. ప్రోటీన్ల యొక్క ప్రాధమిక నిర్మాణం యొక్క జాతుల విశిష్టత (వివిధ జంతువుల నుండి ఇన్సులిన్లు).
ప్రోటీన్ల యొక్క ప్రాధమిక నిర్మాణంపై డేటా యొక్క విశ్లేషణ క్రింది సాధారణ తీర్మానాలను రూపొందించడానికి అనుమతిస్తుంది.
1. ప్రోటీన్ల ప్రాథమిక నిర్మాణం ప్రత్యేకమైనది మరియు జన్యుపరంగా నిర్ణయించబడుతుంది. ప్రతి వ్యక్తి సజాతీయ ప్రోటీన్ అమైనో ఆమ్లాల యొక్క ప్రత్యేక క్రమం ద్వారా వర్గీకరించబడుతుంది: అమైనో ఆమ్లాల ప్రత్యామ్నాయాల ఫ్రీక్వెన్సీ నిర్మాణ పునర్వ్యవస్థీకరణలకు మాత్రమే కాకుండా, భౌతిక రసాయన లక్షణాలు మరియు జీవ విధులలో మార్పులకు కూడా దారితీస్తుంది.
2. ప్రాథమిక నిర్మాణం యొక్క స్థిరత్వం ప్రధానంగా ప్రధాన వాలెంట్ పెప్టైడ్ బంధాల ద్వారా నిర్ధారించబడుతుంది; తక్కువ సంఖ్యలో డైసల్ఫైడ్ బంధాలు చేరి ఉండవచ్చు.
3. పాలీపెప్టైడ్ గొలుసులో అమైనో ఆమ్లాల వివిధ కలయికలు కనిపిస్తాయి; పాలీపెప్టైడ్లలో పునరావృత శ్రేణులు చాలా అరుదు.
4. సారూప్య ఉత్ప్రేరక లక్షణాలను కలిగి ఉన్న కొన్ని ఎంజైమ్లలో, ప్రత్యేకించి వాటి క్రియాశీల కేంద్రాల ప్రాంతాలలో, మారని (మారలేని) ప్రాంతాలు మరియు వేరియబుల్ అమైనో ఆమ్ల శ్రేణులను కలిగి ఉన్న ఒకేలాంటి పెప్టైడ్ నిర్మాణాలు ఉన్నాయి. ఈ నిర్మాణ సారూప్యత సూత్రం అనేక ప్రోటీయోలైటిక్ ఎంజైమ్లకు అత్యంత విలక్షణమైనది: ట్రిప్సిన్, చైమోట్రిప్సిన్, మొదలైనవి.
5. పాలీపెప్టైడ్ గొలుసు యొక్క ప్రాధమిక నిర్మాణంలో, ప్రోటీన్ అణువు యొక్క ద్వితీయ, తృతీయ మరియు క్వార్టర్నరీ నిర్మాణాలు నిర్ణయించబడతాయి, దాని సాధారణ ప్రాదేశిక ఆకృతిని నిర్ణయిస్తాయి.
కార్బోహైడ్రేట్ జీవక్రియను నియంత్రించడంలో దాని ప్రాముఖ్యత వలె, ఇన్సులిన్ యొక్క ప్రాధమిక నిర్మాణం వివిధ జాతులలో కొంతవరకు మారుతుంది. మానవ ఇన్సులిన్కు అత్యంత సన్నిహితమైనది పిగ్ ఇన్సులిన్, ఇది ఒక అమైనో ఆమ్లం అవశేషాలలో మాత్రమే భిన్నంగా ఉంటుంది: అలనైన్ పంది ఇన్సులిన్ యొక్క B-గొలుసులో 30 స్థానంలో ఉంది మరియు థ్రెయోనిన్ మానవ ఇన్సులిన్లో ఉంది; బోవిన్ ఇన్సులిన్ మూడు అమైనో ఆమ్ల అవశేషాలలో భిన్నంగా ఉంటుంది.
అలాగే మీకు ఆసక్తి కలిగించే ఇతర రచనలు |
||
57782. | అదే నిజం | 76 KB |
ప్రాజెక్ట్కు మెటా: మార్చ్ యొక్క విస్తృత స్తబ్దతను చూపించు; కార్యాచరణ మరియు రోజువారీ ఉత్పత్తి ప్రక్రియలను పరిశోధించడం సాధ్యమవుతుందని నిర్ధారించడానికి; నేర్చుకున్న వాస్తవాలను అభివృద్ధి చేయండి మరియు క్రమబద్ధీకరించండి... | ||
57783. | ఒక ఫంక్షన్ యొక్క అధ్యయనానికి ఉత్పన్నాన్ని వర్తింపజేయడం | 1.89 MB |
పాఠ్య లక్ష్యాలు: ఉత్పన్నాలను ఉపయోగించి విధులను పరిశోధించడం మరియు గ్రాఫింగ్ చేయడంలో నైపుణ్యాలను అభివృద్ధి చేయడం. ఉపాధ్యాయుడు బోర్డుపై మరియు విద్యార్థులు వారి నోట్బుక్లలో వ్రాస్తారు: ఫంక్షన్ల అధ్యయనంలో ఉత్పన్నాల అప్లికేషన్. | ||
57784. | అదే నిజం | 89 KB |
మెటా: జ్ఞానం యొక్క బాహ్య మరియు క్రమబద్ధీకరణ, అంటే వాటితో నేర్చుకోవడం ప్రారంభం; మీ స్వంతంగా రూపొందించండి, దృష్టి కేంద్రీకరించండి, ఇతరులకు సహాయం చేయండి, పరిస్థితిని విశ్లేషించండి; అధునాతన నైపుణ్యాలు, సృజనాత్మకత అభివృద్ధి... | ||
57785. | Zastosuvannaya వివిధ గాలుజీ సైన్స్ లో కవాతు | 1.1 MB |
మెటా: ప్రారంభం: రేఖాగణిత మరియు భౌతిక స్థానభ్రంశం యొక్క భావనల గురించి క్రమబద్ధమైన జ్ఞానం యొక్క సాధన యొక్క పూర్తి చిత్రాన్ని నేర్చుకునే విషయం గురించి జ్ఞానం యొక్క సాధారణ లోతు మరియు విస్తరణ అధ్యయనం కోసం తేదీలు. | ||
57786. | 20వ శతాబ్దం 20వ దశకంలో పోలాండ్ | 76.5 KB |
పాఠం సారాంశం: పోలాండ్ యొక్క సార్వభౌమ స్వాతంత్ర్యం యొక్క పునరుద్ధరణ ప్రక్రియను వర్గీకరించండి; Yu పాత్రను బహిర్గతం చేయండి. స్పష్టమైన ఫలితాలు: పాఠం తర్వాత, విద్యార్థులు చేయగలరు: పోలాండ్లో ఏమి జరిగిందో దాని వెనుక ఉన్న పరిస్థితులను వివరించండి... | ||
57787. | ఇంటర్నెట్లో సమాచారం కోసం శోధించండి | 113 KB |
మెటా: ఇంటర్నెట్ నెట్వర్క్ యొక్క శోధన వ్యవస్థలను చూడండి, ఇంటర్నెట్ యొక్క గ్లోబల్ నెట్వర్క్లో సమాచారం కోసం శోధించడానికి నియమాలు, అవసరమైన సమాచారం కోసం శోధనను రూపొందించండి, నైపుణ్యాలు, రోబోట్లను అభివృద్ధి చేయండి మరియు సమాచార సంస్కృతిని అభివృద్ధి చేయండి. | ||
57788. | అంతర్జాతీయ చట్టం ప్రకారం పిల్లల హక్కులు | 58 KB |
సమర్పించబడిన పద్దతి అభివృద్ధి అనేది మీడియా నుండి న్యాయ పాఠాలలో పొందిన పిల్లల హక్కుల గురించి విద్యార్థుల జ్ఞానాన్ని ఏకీకృతం చేయడానికి ఉద్దేశించబడింది; బాలల హక్కుల సమస్యపై చట్టపరమైన స్థితిని ఏర్పరచండి... | ||
57789. | పేర్లు లేకుండా స్పెల్లింగ్ | 52 KB |
పాఠం సారాంశం: పేర్లు లేకుండా వ్రాసే నియమాలను అర్థం చేసుకోండి; పదాల అర్థ విశ్లేషణపై దృష్టి సారించి, ఆచరణలో నియమాలను స్థాపించడానికి మనస్సులో కంపించండి; పేర్ల యొక్క వాక్యనిర్మాణ మరియు పదనిర్మాణ విశ్లేషణను అభ్యసించండి... | ||
57790. | అంకగణిత పురోగతి | 384 KB |
అభివృద్ధి లక్ష్యాలు: విద్యార్థుల పరిశోధన నైపుణ్యాల అభివృద్ధి, పొందిన డేటాను విశ్లేషించడానికి మరియు తీర్మానాలను రూపొందించే సామర్థ్యాలు; స్వీయ-తనిఖీ మరియు పరస్పర తనిఖీని నిర్వహించడానికి నైపుణ్యాల అభివృద్ధి, సమూహాలలో పని చేయడం... |
ప్రోటీన్ల యొక్క ప్రాధమిక నిర్మాణం యొక్క జాతుల విశిష్టత (వివిధ జంతువుల నుండి ఇన్సులిన్లు)
ప్రోటీన్ యొక్క ప్రాధమిక నిర్మాణం పాలీపెప్టైడ్ గొలుసులోని అమైనో ఆమ్ల అవశేషాల యొక్క సరళ శ్రేణి.
ప్రతి ప్రోటీన్ యొక్క ప్రాధమిక నిర్మాణం గురించి సమాచారం DNA లో ఎన్కోడ్ చేయబడింది.
ప్రోటీన్ యొక్క అమైనో ఆమ్ల శ్రేణి దాని ప్రాదేశిక నిర్మాణాన్ని (కన్ఫర్మేషన్) మరియు నిర్దిష్ట జీవసంబంధమైన పనితీరును నిర్ణయిస్తుంది.
మానవ శరీరంలో 50,000 కంటే ఎక్కువ ప్రోటీన్లు ఉన్నాయి, వాటిలో ప్రతి ఒక్కటి ఇచ్చిన ప్రోటీన్కు ప్రత్యేకమైన ప్రాథమిక నిర్మాణాన్ని కలిగి ఉంటుంది.
వ్యక్తిగత ప్రోటీన్ యొక్క అన్ని అణువులు అమైనో ఆమ్ల అవశేషాల యొక్క ఒకే విధమైన ప్రత్యామ్నాయాన్ని కలిగి ఉంటాయి, ఇది ఈ ప్రోటీన్ను ఏ ఇతర ప్రోటీన్ నుండి వేరు చేస్తుంది. ఒక అమైనో ఆమ్లాన్ని కూడా భర్తీ చేయడం తరచుగా ప్రోటీన్ యొక్క జీవసంబంధ కార్యకలాపాలను కోల్పోతుంది.
హిమోగ్లోబిన్లో, బీటా చైన్లో 6వ స్థానంలో ఉన్న గ్లూటామేట్ (గ్లుటామిక్ యాసిడ్)ని వాలైన్తో భర్తీ చేయడం వల్ల సికిల్ సెల్ అనీమియా వస్తుంది.
ప్రోటీన్ కుటుంబాలు.
పాలీపెప్టైడ్ గొలుసు యొక్క సజాతీయ ప్రాంతాలను కలిగి ఉన్న ప్రోటీన్లు, ఒకే విధమైన ప్రాదేశిక నిర్మాణం (అనుకూలత) మరియు ఒకే జాతిలో ఒకే విధమైన విధులను నిర్వహిస్తాయి, ఇవి ప్రోటీన్ల కుటుంబాన్ని ఏర్పరుస్తాయి.
నియమం ప్రకారం, భౌతిక మరియు రసాయన లక్షణాలతో సమానమైన కొన్ని అమైనో ఆమ్లాలను ఇతరులతో భర్తీ చేయడం ద్వారా ఒక జీవసంబంధమైన జాతులలో పరిణామ సమయంలో అవి ఉత్పన్నమవుతాయి.
ప్రోటీన్ కుటుంబాలకు ఉదాహరణలు: మయోగ్లోబిన్ కుటుంబం, ఇందులో మయోగ్లోబిన్తో పాటు, అన్ని రకాల హిమోగ్లోబిన్ ఉంటుంది; ఇమ్యునోగ్లోబులిన్ల కుటుంబం, T-సెల్ యాంటిజెన్ గుర్తింపు గ్రాహకాల కుటుంబం, ప్రధాన హిస్టోకాంపాబిలిటీ కాంప్లెక్స్ యొక్క ప్రోటీన్ల కుటుంబం, సెరైన్ ప్రోటీసెస్ యొక్క కుటుంబం, క్రియాశీలక కేంద్రంలో అమైనో ఆమ్లం సెరైన్ యొక్క తప్పనిసరి ఉనికిని కలిగి ఉన్న విలక్షణమైన లక్షణం.
రక్త ప్లాస్మా యొక్క ప్రధాన ప్రోటీన్, అల్బుమిన్, పిండం-ప్లాసెంటల్ కాంప్లెక్స్ యొక్క ప్రోటీన్లలో ఒకటైన ఆల్ఫా-ఫెటోప్రొటీన్తో ఒక కుటుంబాన్ని ఏర్పరుస్తుంది, దీనితో ఇది ప్రాథమిక నిర్మాణంలో 70% హోమోలజీని కలిగి ఉంటుంది.
వివిధ జాతులలో ఒకే విధమైన విధులను నిర్వర్తించే ప్రోటీన్లను హోమోలాగస్ అంటారు.
వాటి ఉనికి జాతుల సాధారణ పరిణామ మూలాన్ని నిర్ధారిస్తుంది. అవి వీటి ద్వారా వర్గీకరించబడతాయి:
- అదే లేదా కొద్దిగా భిన్నమైన ద్రవ్యరాశి;
- అమైనో యాసిడ్ కూర్పులో వ్యత్యాసాలు క్రియాశీల కేంద్రం లేదా ఆకృతి ఏర్పడటానికి బాధ్యత వహించే ప్రాంతాలను ప్రభావితం చేయవు;
వివిధ జీవుల నుండి వచ్చే ఇన్సులిన్ జంతువులు మరియు మానవులలో కార్బోహైడ్రేట్ జీవక్రియ యొక్క ప్రధాన నియంత్రకం; దాని ప్రాథమిక నిర్మాణంలో ఇది గణనీయమైన సారూప్యతను కలిగి ఉంది.
బోవిన్ ఇన్సులిన్ మూడు అమైనో ఆమ్లాల అవశేషాలలో మానవ ఇన్సులిన్ నుండి భిన్నంగా ఉంటుంది, అయితే పిగ్ ఇన్సులిన్ ఒక అమైనో ఆమ్లంతో మాత్రమే భిన్నంగా ఉంటుంది.
ప్రోటీన్లలో పెప్టైడ్ గొలుసుల ఆకృతి (ద్వితీయ మరియు తృతీయ నిర్మాణాలు).
పెప్టైడ్ చైన్, డైసల్ఫైడ్ బాండ్స్లో బలహీనమైన ఇంట్రామోలిక్యులర్ ఇంటరాక్షన్లు. డొమైన్ నిర్మాణం మరియు ప్రోటీన్ల పనితీరులో దాని పాత్ర.
ప్రోటీన్లలో పెప్టైడ్ గొలుసుల ఆకృతి (ద్వితీయ మరియు తృతీయ నిర్మాణాలు)
ప్రొటీన్ చైన్ల కన్ఫర్మేషన్ అనేది ఇంట్రామోలిక్యులర్ ఇంటరాక్షన్ల కారణంగా ఏర్పడిన ఒక నిర్దిష్ట ప్రాదేశిక నిర్మాణం.
ప్రోటీన్ కన్ఫర్మేషన్ యొక్క రెండు ప్రధాన రకాలు ద్వితీయ మరియు తృతీయ నిర్మాణాలు. ప్రోటీన్ల ద్వితీయ నిర్మాణం అనేది పాలీపెప్టైడ్ గొలుసు యొక్క ప్రాదేశిక నిర్మాణం, పెప్టైడ్ వెన్నెముక యొక్క క్రియాత్మక సమూహాలచే ఏర్పడిన హైడ్రోజన్ బంధాల ద్వారా నిర్ణయించబడుతుంది.
ప్రోటీన్ల యొక్క ద్వితీయ నిర్మాణం సాధారణ మరియు క్రమరహిత నిర్మాణాలతో ప్రాంతాలను కలిగి ఉంటుంది. సాధారణ నిర్మాణంతో ఉన్న ప్రాంతాలు రెండు రకాల స్థిరమైన నిర్మాణాల ద్వారా సూచించబడతాయి: ఆల్ఫా-హెలికల్ మరియు బీటా-ఫోల్డ్:
ఆల్ఫా హెలికల్ నిర్మాణాలు ప్రోటీన్ ద్వితీయ నిర్మాణంలో అత్యంత సాధారణ మూలకం.
పెప్టైడ్ గొలుసు హెలిక్స్ను ఏర్పరుస్తుంది, ప్రతి మలుపులో 3.6 అమైనో ఆమ్ల అవశేషాలు ఉంటాయి. హెలికల్ ప్రాంతాలలో, హైడ్రోజన్ బంధాలు 4 అమైనో ఆమ్ల అవశేషాల ద్వారా పెప్టైడ్ బంధాల >C=0 మరియు >NH సమూహాల మధ్య ఉత్పన్నమవుతాయి. ఈ బంధాలు మురి అక్షం వెంట ఉంటాయి.
అమైనో యాసిడ్ అవశేషాల సైడ్ చెయిన్లు హెలిక్స్ యొక్క అంచున స్థానీకరించబడతాయి మరియు α-హెలిక్స్ను స్థిరీకరించే హైడ్రోజన్ బంధాల ఏర్పాటులో పాల్గొనవు. అయినప్పటికీ, కొన్ని అమైనో ఆమ్లాల రాడికల్స్ సమీపంలో అనేక సమాన చార్జ్డ్ రాడికల్స్ (ఎలెక్ట్రోస్టాటిక్ రిపల్షన్ ఏర్పడుతుంది) లేదా ట్రిప్టోఫాన్ మరియు మెథియోనిన్ వంటి భారీ రాడికల్స్ సమీపంలో ఉన్నట్లయితే (ఆల్ఫా హెలిక్స్ యొక్క యాంత్రిక అంతరాయం) ఆల్ఫా హెలిక్స్ ఏర్పడకుండా నిరోధిస్తుంది.
పెప్టైడ్ బంధాన్ని ఏర్పరుచుకునే నైట్రోజన్ అణువు వద్ద హైడ్రోజన్ అణువు లేని ప్రోలిన్, సంబంధిత కార్బాక్సిల్ సమూహంతో హైడ్రోజన్ బంధాన్ని ఏర్పరచదు మరియు ఆల్ఫా హెలిక్స్ విరిగిపోతుంది. ప్రోలైన్ ఉన్న ప్రాంతంలో, పాలీపెప్టైడ్ గొలుసు ఒక లూప్ లేదా బెండ్ను ఏర్పరుస్తుంది.
బీటా-ప్లీటెడ్ స్ట్రక్చర్లు ఒక పాలీపెప్టైడ్ చైన్ (ఇంట్రాచైన్ బాండ్లు) లేదా విభిన్న పాలీపెప్టైడ్ చైన్ల (ఇంటర్చైన్ బాండ్లు) యొక్క లీనియర్ విభాగాల పెప్టైడ్ సమూహాల పరమాణువుల మధ్య బహుళ హైడ్రోజన్ బంధాల ద్వారా స్థిరీకరించబడతాయి.
హైడ్రోజన్ బంధాలు పాలీపెప్టైడ్ గొలుసుకు లంబంగా ఉంటాయి. గొలుసులు ఒకే దిశలో ఉన్నట్లయితే, ఒక సమాంతర P-ప్లీటెడ్ పొర ఏర్పడుతుంది మరియు గొలుసులు వ్యతిరేక దిశలలో ఉంటే, అప్పుడు ఒక యాంటీపరాలల్ బీటా-ప్లీటెడ్ పొర ఏర్పడుతుంది. అమైనో ఆమ్ల అవశేషాల రాడికల్స్ బీటా పొర యొక్క సమతలానికి దాదాపు లంబంగా ఉంటాయి.
సాధారణ నిర్మాణాలతో పాటు, ప్రొటీన్లు క్రమరహిత ద్వితీయ నిర్మాణంతో ప్రాంతాలను కలిగి ఉంటాయి, వీటిని యాదృచ్ఛిక కాయిల్స్ అని పిలుస్తారు (ఈ పదం తరచుగా డీనాట్ చేయబడిన ప్రోటీన్ను వివరించడానికి కూడా ఉపయోగిస్తారు).
ఆల్ఫా హెలిక్స్ మరియు బీటా-ప్లీటెడ్ స్ట్రక్చర్ వంటి వాటికి క్రమమైన ప్రాదేశిక అమరిక ఉండదు, అయినప్పటికీ అవి లూప్-ఆకారంలో మరియు రింగ్-ఆకారపు నిర్మాణాలను కలిగి ఉన్న ప్రతి ప్రోటీన్కు ఒక కన్ఫర్మేషన్ లక్షణాన్ని ఏర్పరుస్తాయి. అనేక హెలికల్ మరియు ముడుచుకున్న విభాగాలతో కూడిన ప్రోటీన్ అణువులో, తప్పనిసరిగా క్రమరహిత నిర్మాణంతో విభాగాలు ఉంటాయి. వాటిలో 3 నుండి 10-15 అమైనో ఆమ్లాల అవశేషాలు ఉంటాయి. ఈ ప్రాంతాల యొక్క ప్రాముఖ్యత ప్రోటీన్ అణువు యొక్క సంపీడనం. p-షీట్ నిర్మాణం యొక్క భ్రమణ ప్రాంతాలలో ప్రోలిన్-గ్లైసిన్-ప్రోలిన్ అనే అమైనో ఆమ్లాల ఆకృతీకరణ ఉన్నట్లు కనుగొనబడింది.
ప్రోటీన్ యొక్క తృతీయ నిర్మాణం అనేది అమైనో యాసిడ్ రాడికల్స్ మధ్య పరస్పర చర్య ఫలితంగా ఏర్పడిన ప్రోటీన్ యొక్క త్రిమితీయ ఆకృతి, ఇది పెప్టైడ్ గొలుసులో ఒకదానికొకటి ఏ దూరంలోనైనా ఉంటుంది.
క్రియాత్మకంగా క్రియాశీల ఆకృతిని ప్రోటీన్ యొక్క స్థానిక నిర్మాణం అంటారు.
పెప్టైడ్ గొలుసులో బలహీనమైన ఇంట్రామోలిక్యులర్ పరస్పర చర్యలు; డైసల్ఫైడ్ బంధాలు. తృతీయ నిర్మాణం యొక్క నిర్మాణం వీటిని కలిగి ఉంటుంది:
- హైడ్రోఫోబిక్ పరస్పర చర్యలు, అనగా. నాన్-పోలార్ రాడికల్స్ మధ్య బలహీనమైన పరస్పర చర్యలు, హైడ్రోఫోబిక్ అమైనో యాసిడ్ రాడికల్స్ ప్రోటీన్ యొక్క గోళాకార నిర్మాణంలో తమను తాము కనుగొని, హైడ్రోఫోబిక్ కోర్ని ఏర్పరుస్తాయి,
- హైడ్రోఫోబిక్ కోర్ లోపల కనిపించే అమైనో యాసిడ్ రాడికల్స్ యొక్క హైడ్రోఫిలిక్ సమూహాల మధ్య అయానిక్ మరియు హైడ్రోజన్ బంధాలు.
అయానిక్ మరియు హైడ్రోజన్ బంధాలు, అలాగే హైడ్రోఫోబిక్ సంకర్షణలు బలహీనంగా ఉన్నాయి; గది ఉష్ణోగ్రత వద్ద అణువుల ఉష్ణ కదలిక శక్తి కంటే వాటి శక్తి చాలా ఎక్కువ కాదు.
- పాలీపెప్టైడ్ గొలుసులోని వివిధ ప్రదేశాలలో ఉన్న సిస్టీన్ అవశేషాల మధ్య సమయోజనీయ డైసల్ఫైడ్ బంధాలు -S-S-.
డైసల్ఫైడ్ బంధాల ఉనికి సెల్ (ఇన్సులిన్, ఇమ్యునోగ్లోబులిన్) ద్వారా స్రవించే ప్రోటీన్ల లక్షణం.
డొమైన్లు ఒక నిర్దిష్ట జీవ ప్రభావానికి బాధ్యత వహించే పాలీపెప్టైడ్ గొలుసు యొక్క స్వతంత్ర, కుదించబడిన ముడుచుకున్న శకలాలు. అవి గ్లోబులర్ ప్రొటీన్ల మాదిరిగానే స్వతంత్ర తృతీయ నిర్మాణాన్ని కలిగి ఉంటాయి.
మెమ్బ్రేన్ రిసెప్టర్ నిర్మాణంలో మూడు డొమైన్లు ఉన్నాయి:
1 - ఎక్స్ట్రాసెల్యులర్ (మురి మరియు ముడుచుకున్న విభాగాలను కలిగి ఉంటుంది);
2 - మెమ్బ్రేన్, హైడ్రోఫోబిక్ అమైనో ఆమ్లాలు (యాంకర్ విభాగం) కలిగి ఉన్న ఆల్ఫా-హెలికల్ విభాగం;
3 - కణాంతర, కణాంతర ఎంజైమ్తో పరస్పర చర్య కోసం.
ప్రొటీన్ డొమైన్ ఆర్గనైజేషన్ యొక్క లక్షణం డొమైన్ల సాపేక్ష స్వాతంత్ర్యం, అనగా.
వారి స్వయంప్రతిపత్త పనితీరు యొక్క అవకాశం. ఉదాహరణకు, మెమ్బ్రేన్ రిసెప్టర్ యొక్క ఎక్స్ట్రాసెల్యులర్ డొమైన్, మెమ్బ్రేన్ ఆల్ఫా-హెలికల్ ప్రాంతం నుండి వేరు చేయబడి, హార్మోన్ అణువులను బంధించడం కొనసాగిస్తుంది. మెమ్బ్రేన్ రిసెప్టర్ యొక్క వివిక్త యాంకర్ ప్రాంతం ఆకస్మికంగా కణ త్వచంలో కలిసిపోతుంది మరియు మెమ్బ్రేన్ రిసెప్టర్ యొక్క వివిక్త కణాంతర డొమైన్ కణాంతర ఎంజైమ్తో సంకర్షణ చెందుతుంది (ఉదాహరణకు, అడెనిలేట్ సైక్లేస్).
(ఉదాహరణకు, హెక్సోకినేస్లో, ఒక డొమైన్ గ్లూకోజ్తో, మరొకటి ATPతో అనుబంధించబడి ఉంటుంది; డొమైన్ల సామీప్యత ATP మరియు గ్లూకోజ్ల సామీప్యాన్ని ప్రోత్సహిస్తుంది మరియు తదనుగుణంగా, ఫాస్ఫేట్ సమూహం యొక్క బదిలీని వేగవంతం చేస్తుంది)
హెక్సోకినేస్ గ్లూకోజ్ యొక్క ఫాస్ఫోరైలేషన్ను ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది.
సక్రియ సైట్ రెండు డొమైన్ల మధ్య మడతలో ఉంది. హెక్సోకినేస్ గ్లూకోజ్తో బంధించినప్పుడు, డొమైన్లు మూసివేయబడతాయి మరియు సబ్స్ట్రేట్ ఫాస్ఫోరైలేషన్కు లోనయ్యే "ట్రాప్"లో ముగుస్తుంది.
మునుపటి12345678910111213141516తదుపరి
ప్రోటీన్ అణువు యొక్క కాన్ఫిగరేషన్ మరియు కన్ఫర్మేషన్
⇐ మునుపటిపేజీ 4లో 4
చెప్పబడిన అన్నింటి నుండి, ప్రోటీన్ల యొక్క ప్రాదేశిక సంస్థ చాలా క్లిష్టంగా ఉందని మేము నిర్ధారించగలము.
కెమిస్ట్రీలో ఒక భావన ఉంది - ప్రాదేశిక ఆకృతీకరణ - సమయోజనీయ బంధాల ద్వారా దృఢంగా స్థిరపడిన అణువు యొక్క భాగాల ప్రాదేశిక సాపేక్ష అమరిక(ఉదాహరణకు: స్టీరియో ఐసోమర్ల L-సిరీస్కు లేదా D-సిరీస్కు చెందినది).
ప్రోటీన్ల కోసం భావన కూడా ఉపయోగించబడుతుంది కన్ఫర్మేషన్ ప్రోటీన్ అణువు - అణువు యొక్క భాగాల యొక్క ఖచ్చితమైన, కానీ స్తంభింపజేయని, మార్చలేని సాపేక్ష అమరిక.
బలహీనమైన రకాల బంధాల భాగస్వామ్యంతో ప్రోటీన్ అణువు యొక్క ఆకృతి ఏర్పడినందున, ఇది మొబైల్ (మార్చగల సామర్థ్యం) మరియు ప్రోటీన్ దాని నిర్మాణాన్ని మార్చగలదు. పర్యావరణ పరిస్థితులపై ఆధారపడి, ఒక అణువు వివిధ ఆకృతీకరణ స్థితులలో ఉంటుంది, ఇది ఒకదానికొకటి సులభంగా రూపాంతరం చెందుతుంది. వాస్తవ పరిస్థితులకు శక్తివంతంగా అనుకూలమైనవి ఒకటి లేదా అనేక ఆకృతీకరణ స్థితుల మధ్య సమతుల్యత ఉంటుంది.
ఒక ఆకృతీకరణ స్థితి నుండి మరొక స్థితికి పరివర్తనాలు ప్రోటీన్ అణువు యొక్క పనితీరును నిర్ధారిస్తాయి. ఇవి రివర్సిబుల్ కన్ఫర్మేషనల్ మార్పులు (శరీరంలో కనిపిస్తాయి, ఉదాహరణకు, నరాల ప్రేరణ యొక్క ప్రసరణ సమయంలో, హిమోగ్లోబిన్ ద్వారా ఆక్సిజన్ బదిలీ సమయంలో). కన్ఫర్మేషన్ మారినప్పుడు, కొన్ని బలహీన బంధాలు నాశనమై కొత్త బలహీన బంధాలు ఏర్పడతాయి.
లిగాండ్స్
ఒక పదార్ధంతో ప్రోటీన్ యొక్క పరస్పర చర్య కొన్నిసార్లు ఈ పదార్ధం యొక్క అణువును ప్రోటీన్ అణువు ద్వారా బంధించడానికి దారితీస్తుంది.
ఈ దృగ్విషయాన్ని అంటారు "సోర్ప్షన్" (బైండింగ్). రివర్స్ ప్రక్రియ - ప్రోటీన్ నుండి మరొక అణువు విడుదల అంటారు "నిర్జలీకరణం".
కొన్ని జత అణువుల కోసం సోర్ప్షన్ ప్రక్రియ నిర్జలీకరణం కంటే ఎక్కువగా ఉంటే, ఇది ఇప్పటికే ఉంది నిర్దిష్ట సోర్ప్షన్,మరియు sorbed అని పదార్ధం అంటారు "లిగాండ్".
లిగాండ్ల రకాలు:
1) ఎంజైమ్ ప్రోటీన్ యొక్క లిగాండ్ సబ్స్ట్రేట్.
2) రవాణా ప్రోటీన్ లిగాండ్ - రవాణా చేయబడిన పదార్ధం.
3) యాంటీబాడీ (ఇమ్యునోగ్లోబులిన్) లిగాండ్ - యాంటిజెన్.
4) హార్మోన్ లేదా న్యూరోట్రాన్స్మిటర్ రిసెప్టర్ లిగాండ్ - హార్మోన్ లేదా న్యూరోట్రాన్స్మిటర్.
ఒక ప్రొటీన్ లిగాండ్తో సంకర్షణ చెందుతున్నప్పుడు మాత్రమే కాకుండా, ఏదైనా రసాయన పరస్పర చర్య ఫలితంగా కూడా దాని ఆకృతిని మార్చగలదు.
అటువంటి పరస్పర చర్యకు ఒక ఉదాహరణ ఫాస్పోరిక్ యాసిడ్ అవశేషాల జోడింపు.
సహజ పరిస్థితులలో, ప్రొటీన్లు అనేక థర్మోడైనమిక్ అనుకూలమైన ఆకృతీకరణ స్థితులను కలిగి ఉంటాయి.
ఇవి స్థానిక రాష్ట్రాలు (సహజమైనవి). నేచురా (lat.) - ప్రకృతి.
ప్రొటీన్ మాలిక్యూల్ యొక్క నేటివిటీ
నేటివిటీ- ఇది ప్రోటీన్ అణువు యొక్క భౌతిక, భౌతిక రసాయన, రసాయన మరియు జీవ లక్షణాల యొక్క ప్రత్యేకమైన సముదాయం, ఇది ప్రోటీన్ అణువు దాని సహజ, సహజ (స్థానిక) స్థితిలో ఉన్నప్పుడు దానికి చెందినది.
ఉదాహరణకు: కంటి లెన్స్ యొక్క ప్రోటీన్ - క్రిస్టాలిన్ - దాని స్థానిక స్థితిలో మాత్రమే అత్యంత పారదర్శకంగా ఉంటుంది).
ప్రొటీన్ డీనాటరేషన్
ప్రోటీన్ యొక్క స్థానిక లక్షణాలను కోల్పోయే ప్రక్రియను సూచించడానికి, DENATURATION అనే పదం ఉపయోగించబడుతుంది.
డీనాటరేషన్ - ఇది ప్రోటీన్ అణువు యొక్క క్వాటర్నరీ (ఒకవేళ ఉంటే), తృతీయ మరియు కొన్నిసార్లు ద్వితీయ నిర్మాణాన్ని నాశనం చేయడంతో పాటు దాని సహజ, స్థానిక లక్షణాల యొక్క ప్రోటీన్ యొక్క లేమి, ఇది డైసల్ఫైడ్ మరియు బలహీనమైన రకాల బంధాల సమయంలో సంభవిస్తుంది. ఈ నిర్మాణాల నిర్మాణంలో పాలుపంచుకోవడం నాశనం అవుతుంది.బలమైన సమయోజనీయ బంధాల ద్వారా ఏర్పడినందున ప్రాథమిక నిర్మాణం భద్రపరచబడింది.
ఆమ్లం లేదా క్షార ద్రావణంలో దీర్ఘకాలం ఉడకబెట్టడం ద్వారా ప్రోటీన్ అణువు యొక్క జలవిశ్లేషణ ఫలితంగా ప్రాథమిక నిర్మాణం యొక్క విధ్వంసం మాత్రమే జరుగుతుంది.
ప్రోటీన్ డీనాటరేషన్కు కారణమయ్యే కారకాలు
ప్రోటీన్ డీనాటరేషన్కు కారణమయ్యే కారకాలను విభజించవచ్చు భౌతికమరియు రసాయన.
భౌతిక కారకాలు
1. అధిక ఉష్ణోగ్రతలు. వేర్వేరు ప్రోటీన్లు వేడికి భిన్నమైన సున్నితత్వాన్ని కలిగి ఉంటాయి.
కొన్ని ప్రోటీన్లు ఇప్పటికే 40-500C వద్ద డీనాటరేషన్కు గురవుతాయి. ఇటువంటి ప్రోటీన్లు అంటారు థర్మోలాబైల్. ఇతర ప్రొటీన్లు చాలా ఎక్కువ ఉష్ణోగ్రతల వద్ద డీనేచర్ అవుతాయి, అవి థర్మోస్టేబుల్.
2. అతినీలలోహిత వికిరణం
3. ఎక్స్-రే మరియు రేడియోధార్మిక బహిర్గతం
4. అల్ట్రాసౌండ్
5. యాంత్రిక ప్రభావం (ఉదాహరణకు, కంపనం).
రసాయన కారకాలు
1. సాంద్రీకృత ఆమ్లాలు మరియు క్షారాలు.
ఉదాహరణకు, ట్రైక్లోరోఅసిటిక్ ఆమ్లం (సేంద్రీయ), నైట్రిక్ ఆమ్లం (అకర్బన).
2. భారీ లోహాల లవణాలు (ఉదాహరణకు, CuSO4).
3. సేంద్రీయ ద్రావకాలు (ఇథైల్ ఆల్కహాల్, అసిటోన్)
4. ప్లాంట్ ఆల్కలాయిడ్స్.
5. అధిక సాంద్రతలలో యూరియా
ప్రోటీన్ అణువులలో బలహీనమైన రకాల బంధాలను విచ్ఛిన్నం చేసే ఇతర పదార్థాలు.
డీనాటరేషన్ కారకాలకు గురికావడం పరికరాలు మరియు సాధనాలను క్రిమిరహితం చేయడానికి అలాగే యాంటిసెప్టిక్స్కు ఉపయోగించబడుతుంది.
డీనాటరేషన్ యొక్క రివర్సిబిలిటీ
టెస్ట్ ట్యూబ్లో (ఇన్ విట్రో) ఇది చాలా తరచుగా కోలుకోలేని ప్రక్రియ.
డీనాట్ చేయబడిన ప్రోటీన్ను స్థానిక వాటికి దగ్గరగా ఉన్న పరిస్థితులలో ఉంచినట్లయితే, అది పునరుద్ధరించబడుతుంది, కానీ చాలా నెమ్మదిగా ఉంటుంది మరియు ఈ దృగ్విషయం అన్ని ప్రోటీన్లకు విలక్షణమైనది కాదు.
వివోలో, శరీరంలో, వేగవంతమైన పునర్నిర్మాణం సాధ్యమవుతుంది. ఇది ఒక జీవిలో నిర్దిష్ట ప్రోటీన్ల ఉత్పత్తి కారణంగా ఉంది, ఇది డీనాట్ చేయబడిన ప్రోటీన్ యొక్క నిర్మాణాన్ని "గుర్తిస్తుంది", బలహీనమైన రకాల బంధాలను ఉపయోగించి దానికి జోడించబడుతుంది మరియు పునర్నిర్మాణానికి సరైన పరిస్థితులను సృష్టిస్తుంది.
అటువంటి నిర్దిష్ట ప్రోటీన్లను " వేడి షాక్ ప్రోటీన్లు"లేదా" ఒత్తిడి ప్రోటీన్లు».
ఒత్తిడి ప్రోటీన్లు
ఈ ప్రోటీన్లలో అనేక కుటుంబాలు ఉన్నాయి, అవి పరమాణు బరువులో విభిన్నంగా ఉంటాయి.
ఉదాహరణకు, ప్రోటీన్ hsp 70, 70 kDa ద్రవ్యరాశి కలిగిన హీట్షాక్ ప్రోటీన్ అంటారు.
ఇటువంటి ప్రోటీన్లు శరీరంలోని అన్ని కణాలలో కనిపిస్తాయి.
వారు జీవ పొరల ద్వారా పాలీపెప్టైడ్ గొలుసులను రవాణా చేసే పనిని కూడా నిర్వహిస్తారు మరియు ప్రోటీన్ అణువుల యొక్క తృతీయ మరియు చతుర్భుజ నిర్మాణాల ఏర్పాటులో పాల్గొంటారు. ఒత్తిడి ప్రోటీన్ల యొక్క జాబితా చేయబడిన విధులు అంటారు చాపెరోన్.
వివిధ రకాల ఒత్తిడిలో, అటువంటి ప్రోటీన్ల సంశ్లేషణ ప్రేరేపించబడుతుంది: శరీరం వేడెక్కినప్పుడు (40-440C), వైరల్ వ్యాధుల సమయంలో, భారీ లోహాల లవణాలు, ఇథనాల్ మొదలైన వాటితో విషం.
ఉత్తర జాతితో పోలిస్తే దక్షిణాది ప్రజల శరీరంలో ఒత్తిడి ప్రోటీన్ల యొక్క పెరిగిన కంటెంట్ కనుగొనబడింది.
హీట్ షాక్ ప్రోటీన్ అణువు ఒక వదులుగా ఉండే గొలుసుతో అనుసంధానించబడిన రెండు కాంపాక్ట్ గ్లోబుల్స్ను కలిగి ఉంటుంది:
వేర్వేరు హీట్ షాక్ ప్రోటీన్లు సాధారణ నిర్మాణ ప్రణాళికను కలిగి ఉంటాయి.
విభిన్న విధులు కలిగిన వివిధ ప్రొటీన్లు ఒకే డొమైన్లను కలిగి ఉండవచ్చు. ఉదాహరణకు, వివిధ కాల్షియం-బైండింగ్ ప్రోటీన్లు అన్నింటికీ ఒకే డొమైన్ను కలిగి ఉంటాయి, ఇది Ca+2 బైండింగ్కు బాధ్యత వహిస్తుంది.
డొమైన్ నిర్మాణం యొక్క పాత్ర ఏమిటంటే, ఒక డొమైన్కు సంబంధించి మరొక డొమైన్ యొక్క కదలికల కారణంగా దాని పనితీరును నిర్వహించడానికి ప్రోటీన్కు ఎక్కువ అవకాశాలను అందిస్తుంది. రెండు డొమైన్లు కలిపే ప్రాంతాలు అటువంటి ప్రోటీన్ల అణువులో నిర్మాణపరంగా బలహీనమైన ప్రదేశాలు.
ఇక్కడే బాండ్ జలవిశ్లేషణ చాలా తరచుగా జరుగుతుంది మరియు ప్రోటీన్ నాశనం అవుతుంది.