Rodzina rekinów jest bardzo rozpowszechniona i dość dobrze zbadana.
Każdy z nas wie, że istnieją straszne drapieżniki, takie jak żarłacz biały czy żarłacz tygrysi. Ale wśród rekinów są też absolutnie niesamowite gatunki, takie jak rekin grenlandzki.
Gatunek ten, o którym do niedawna nikt nie słyszał, nie został jeszcze tak dobrze poznany, a jednak jest wyjątkowy. Faktem jest, że rekin grenlandzki może żyć i wędrować po lodowatych oceanach planety przez ponad sto lat.
Opis i styl życia
Rekin grenlandzki – Somniosus microcephalus, odkryty u północnych wybrzeży Europy, wzdłuż wybrzeża Labradoru i w pobliżu wyspy, zaszokował badaczy.
Jak typowy tropikalny drapieżnik mógł znaleźć się w tak surowych, zimnych wodach? Od pierwszego spotkania naukowcy nie pozostawili rekinów grenlandzkich bez opieki, mając nadzieję poznać ich tajemnice. Jednak wciąż jest zbyt wiele tajemnic.
Rekin grenlandzki to bardzo duży drapieżnik, osiągający średnio do 7 metrów długości i ważący tonę. Zazwyczaj te rekiny mają około czterech metrów długości. W przeciwieństwie do większości swoich krewnych, jego płetwa grzbietowa jest mała, ostre zęby nie osiągają nawet centymetra długości, ma kolor zbliżony do kawy - zamiast zwykłej szarości - i może pływać w wodzie o temperaturze nieco poniżej zera.
Rekin polarny jest zawsze spokojny. Ten drapieżnik żywi się różnymi rybami i nie gardzi krabami i meduzami. W jej biografii jest też bardzo paradoksalny fakt: ulubionym przysmakiem rekina są foki. Jak tak flegmatycznemu drapieżnikowi udaje się dogonić zwinne i szybkie koty? Jest to jednak fakt, ponieważ w żołądkach rekinów polarnych często znajdowano całe kawałki mięsa fok i lwów morskich.
Mimo całej swojej powolności rekiny mają ogromny apetyt, biorąc pod uwagę, że w ich żołądkach niejednokrotnie znaleziono dużą ofiarę: całą fokę, znaczną ilość dorsza i łososia, renifera bez rogów, a nawet niedźwiedzia polarnego. Być może ten ostatni stał się ofiarą podczas długiego pływania.
W 2016 roku grupa międzynarodowych badaczy pod przewodnictwem czołowego specjalisty z Uniwersytetu w Kopenhadze Juliusa Nielsena odkryła, że wiek rekina złowionego u wybrzeży Grenlandii wynosił ponad 400 lat. Po dokładniejszych badaniach dokładny wiek ustalono na 512 lat.
Rekiny grenlandzkie żyją pod lodem Oceanu Arktycznego i jego przybrzeżnych mórz na głębokościach do 600 metrów. Są to największe rekiny na świecie, dorastają do 20 metrów i mogą żyć kilkaset lat. Uważa się, że jedzą nawet niedźwiedzie polarne.
Ze względu na zimne środowisko rekin ma długą wątrobę. Podobnie jak produkt w lodówce dojrzewa długo i osiąga dojrzałość płciową w wieku około 140 lat. Azot trimetyloaminy, wytwarzany i gromadzony w mięśniach ryb, pozwala im żyć w tak zimnych warunkach.
Dla ludzi rekin nie stanowi szczególnego zagrożenia, ale według legend Eskimosów zdarzały się przypadki, gdy ryby wywróciły kajaki. Najprawdopodobniej drapieżnik po prostu pomylił je ze zdobyczą. Na rekiny grenlandzkie polowano wcześniej ze względu na ich duże wątroby. Mięsa nie je się bez odpowiedniego przygotowania. Bardzo długie i trudne.
Żadna publikacja prasowa na świecie nie pominęła głośnych nagłówków na ten temat:
W morzu są stworzenia, które widziały Szekspira.
Hartowanie rekinów: naukowcy odkryli, że rekiny grenlandzkie żyją 400-500 lat.
Naukowcy odkryli najdłużej żyjące kręgowce.
Zimne wody Grenlandii są domem dla najstarszego 400-letniego rekina.
Rybacy złowili długowiecznego rekina, który urodził się za czasów Iwana Groźnego.
Naukowcy określili możliwy wiek najstarszego zwierzęcia na planecie.
Ten rekin złapany przez naukowców żył w czasach Kolumba.
Długość życia rekinów grenlandzkich może przekraczać 500 lat.
Biologom udało się znaleźć najstarsze zwierzę na świecie.
Szacuje się, że jego tempo wzrostu wynosi mniej niż jeden centymetr rocznie. Wcześniej było wiadomo, że te rekiny są stworzeniami długowiecznymi, ale to, jak długo żyją, pozostawało tajemnicą.
Biolodzy morscy od dziesięcioleci bezskutecznie przyglądają się długości życia rekinów grenlandzkich, powiedział Stephen Campana, ekspert ds. rekinów na Uniwersytecie w USA. - Biorąc pod uwagę, że rekin ten jest niebezpiecznym drapieżnikiem (królem łańcucha pokarmowego) w wodach Arktyki, to niesamowite, że nie wiedzieliśmy, czy rekin ten żyje 20, czy 1000 lat.
Rekin grenlandzki po raz pierwszy zaobserwowano na powierzchni wody ze statku badawczego Sanna w północnej Grenlandii.
Julius Nielsen twierdzi, że jest to pierwszy niezbity dowód na to, jak długo te stworzenia mogą żyć:
Zakładaliśmy, że mamy do czynienia z niezwykłym zwierzęciem, jednak fakt, że rekiny okazały się tak stare, był dla nas prawdziwym zaskoczeniem!To z pewnością mówi nam, że to stworzenie jest wyjątkowe i należy je uważać za najstarsze zwierzę na świecie.
Wideo - najdłużej żyjący kręgowiec na planecie:
W publikacji w renomowanym czasopiśmie naukowym Science (sierpień 2016) autorstwa Nielsena i jego międzynarodowego zespołu badaczy (specjalistów z Wielkiej Brytanii, Danii i USA) opisano, w jaki sposób ustalili wiek 28 samic rekinów grenlandzkich podczas badań naukowych prowadzonych w latach 2010-2013.
Okazuje się, że wiek wielu ryb można określić, licząc narost warstw węglanu wapnia – „skał” – w. Technika ta przypomina nieco liczenie słojów na drzewie.
Trudność badania polegała na tym, że rekiny nie mają takich kamieni. Jednak rekiny grenlandzkie mają mnóstwo innych tkanek bogatych w wapń, nadających się do tego typu analiz.
Ponadto zespół badawczy oparł się na różnych podejściach, na przykład na nauce.
Soczewka oka składa się z białek, które gromadzą się z biegiem czasu, a także białek znajdujących się w samym środku oka, które również powstają i pozostają niezmienione przez całe życie ryby.
Ustalenie daty wystąpienia tych białek pozwoliło ekspertom określić wiek rekina.
Aby określić, kiedy powstały białka, naukowcy sięgnęli po datowanie radiowęglowe – metodę polegającą na oznaczaniu zawartości w materiale rodzaju węgla zwanego węglem-14, który z biegiem czasu ulega rozpadowi radioaktywnemu.
Wykorzystując tę technikę do pracy z białkami w środku każdej soczewki, naukowcy wywnioskowali szeroki zakres wieku każdego rekina.
Następnie naukowcy wykorzystali „efekt uboczny” testów przeprowadzonych w latach pięćdziesiątych XX wieku: zdetonowanie bomb spowodowało wzrost poziomu węgla-14 w atmosferze.
Impuls węgla-14 przedostał się do morskiej sieci troficznej północnego Atlantyku nie później niż na początku lat sześćdziesiątych XX wieku.
Dzięki temu otrzymaliśmy przydatne znaczniki czasu” – mówi Nielsen. – Chcę wiedzieć, gdzie widzę puls u mojego rekina i jaki to jest czas: czy ma 50 czy 10 lat?
Nielsen i jego zespół odkryli, że białka soczewek dwóch najmniejszych z 28 rekinów grenlandzkich zawierały duże ilości węgla-14, co sugeruje, że urodziły się one po wczesnych latach sześćdziesiątych XX wieku.
Jednak trzeci mały rekin wykazywał nieco wyższy poziom węgla-14 niż 25 większych rekinów. Może to wskazywać, że narodził się on na początku lat 60. XX wieku, kiedy cząstki atomowe bomby związane z węglem-14 zaczęły być włączane do wszystkich morskich łańcuchów pokarmowych.
Po długich podróżach rekiny grenlandzkie wracają do głębokich, zimnych wód fiordu Uummannaq w północno-zachodniej Grenlandii (rekiny brały udział w programie znakowania i wypuszczania dużych drapieżników w Norwegii i Grenlandii).
Sugeruje to, że większość analizowanych przez nas rekinów miała ponad 50 lat” – stwierdził Nielsen.
Następnie naukowcy połączyli dane radiowęglowe z szacunkami dotyczącymi wzrostu rekinów grenlandzkich, aby stworzyć model, który pozwolił im przetestować wiek 25 drapieżników urodzonych przed latami sześćdziesiątymi XX wieku.
Wyniki wykazały, że największym rekinem w grupie była samica, mierząca ponad pięć metrów długości. Miała najprawdopodobniej około 392 lata, choć – jak zauważa Nielsen – rozpiętość możliwych wieków wahała się od 272 do 512 lat.
Rekiny grenlandzkie są obecnie najlepszymi kandydatami do tytułu najdłużej żyjących kręgowców na naszej planecie – stwierdziła z podziwem badaczka.
Wideo - rekin polarny grenlandzki:
Co więcej, dorosłe samice biorące udział w eksperymencie osiągają dojrzałość płciową dopiero po osiągnięciu długości czterech metrów. Ich pierwsze narodziny mają miejsce dopiero w wieku około 150 lat.
Nielsen uważa, że „przyszłe badania powinny umożliwić określenie wieku z większą dokładnością”.
I nie może się doczekać dalszych badań:
Istnieją inne aspekty biologii rekinów grenlandzkich, które warto poznać i omówić” – podsumował.
Przypomnijmy, że już wcześniej naukowcy sugerowali, że rekin grenlandzki każdego roku rośnie o 0,5-1 centymetra.
Prawdopodobnie powodem długowieczności jest bardzo powolny metabolizm: ten typ rekina jest drapieżnikiem żyjącym w wodach o temperaturze od -1 do +5 stopni Celsjusza.
To wyjaśnia również powolność rekina, za co nadano mu łacińską nazwę Somniosus microcephalus, co oznacza „śpioch z małym mózgiem”.
Treść artykułu
BIAŁKA (Artykuł 1)– klasa polimerów biologicznych występujących w każdym żywym organizmie. Przy udziale białek zachodzą główne procesy zapewniające funkcje życiowe organizmu: oddychanie, trawienie, skurcze mięśni, przekazywanie impulsów nerwowych. Tkanka kostna, skóra, włosy i napalone formacje żywych istot składają się z białek. U większości ssaków wzrost i rozwój organizmu następuje dzięki pokarmom zawierającym białka jako składnik pożywienia. Rola białek w organizmie, a co za tym idzie ich struktura, jest bardzo zróżnicowana.
Skład białka.
Wszystkie białka są polimerami, których łańcuchy są złożone z fragmentów aminokwasów. Aminokwasy to związki organiczne zawierające w swoim składzie (zgodnie z nazwą) grupę aminową NH2 oraz organiczną grupę kwasową, tj. karboksylowa, grupa COOH. Z całej gamy istniejących aminokwasów (teoretycznie liczba możliwych aminokwasów jest nieograniczona) w tworzeniu białek biorą udział tylko te, które mają tylko jeden atom węgla między grupą aminową a grupą karboksylową. Ogólnie aminokwasy biorące udział w tworzeniu białek można przedstawić wzorem: H2N–CH(R)–COOH. Grupa R przyłączona do atomu węgla (ta pomiędzy grupą aminową i karboksylową) określa różnicę pomiędzy aminokwasami tworzącymi białka. Grupa ta może składać się tylko z atomów węgla i wodoru, ale częściej zawiera oprócz C i H różne grupy funkcyjne (zdolne do dalszych przekształceń), na przykład HO-, H 2 N- itp. Istnieje również opcja, gdy R = H.
Organizmy istot żywych zawierają ponad 100 różnych aminokwasów, jednak nie wszystkie są wykorzystywane do budowy białek, a tylko 20, tzw. „podstawowych”. W tabeli 1 przedstawiono ich nazwy (większość nazw opracowanych historycznie), wzór strukturalny, a także powszechnie używany skrót. Wszystkie wzory strukturalne ułożono w tabeli tak, aby główny fragment aminokwasu znajdował się po prawej stronie.
| Nazwa | Struktura | Przeznaczenie |
| GLICYNA | GLI | |
| ALANIN | ALE | |
| WALINA | WAŁ | |
| LEUCYNA | LEI | |
| IZOLEUCYNA | ILE | |
| SERYNA | SERW | |
| TREONINA | TRE | |
| CYSTEINA | WNP | |
| METIONINA | SPOTKAŁ | |
| LIZYNA | LIZ | |
| ARGININA | ARG | |
| KWAS SZPARAGOWY | ASN | |
| ASPARAGINA | ASN | |
| KWAS GLUTAMINOWY | GLU | |
| GLUTAMINA | GLN | |
| FENYLALANINA | SUSZARKA DO WŁOSÓW | |
| TYROZYNA | TIR | |
| TRYPTOFAN | TRZY | |
| HISTYDYNA | GIS | |
| PROLINA | ZAWODOWIEC | |
| W praktyce międzynarodowej akceptowane jest skrócone oznaczenie wymienionych aminokwasów przy użyciu łacińskich trzyliterowych lub jednoliterowych skrótów, na przykład glicyna - Gly lub G, alanina - Ala lub A. | ||
Spośród tych dwudziestu aminokwasów (Tabela 1) tylko prolina zawiera grupę NH obok grupy karboksylowej COOH (zamiast NH2), ponieważ jest częścią fragmentu cyklicznego.
Osiem aminokwasów (walina, leucyna, izoleucyna, treonina, metionina, lizyna, fenyloalanina i tryptofan), umieszczonych w tabeli na szarym tle, nazywa się niezbędnymi, ponieważ organizm musi je stale otrzymywać z pokarmów białkowych dla prawidłowego wzrostu i rozwoju.
Cząsteczka białka powstaje w wyniku sekwencyjnego łączenia aminokwasów, natomiast grupa karboksylowa jednego kwasu oddziałuje z grupą aminową sąsiedniej cząsteczki, co powoduje utworzenie wiązania peptydowego –CO–NH– i uwolnienie cząsteczka wody. Na ryc. Rycina 1 przedstawia sekwencyjną kombinację alaniny, waliny i glicyny.
Ryż. 1 POŁĄCZENIE SZEREGOWE AMINOKWASÓW podczas tworzenia cząsteczki białka. Jako główny kierunek łańcucha polimeru wybrano ścieżkę od końcowej grupy aminowej H2N do końcowej grupy karboksylowej COOH.
Aby zwięźle opisać strukturę cząsteczki białka, stosuje się skróty aminokwasów (Tabela 1, trzecia kolumna) biorących udział w tworzeniu łańcucha polimeru. Fragment cząsteczki pokazany na ryc. 1 zapisuje się następująco: H2N-ALA-VAL-GLY-COOH.
Cząsteczki białek zawierają od 50 do 1500 reszt aminokwasowych (krótsze łańcuchy nazywane są polipeptydami). Indywidualność białka zależy od zestawu aminokwasów tworzących łańcuch polimeru i, co nie mniej ważne, od kolejności ich naprzemienności w łańcuchu. Przykładowo cząsteczka insuliny składa się z 51 reszt aminokwasowych (jest to jedno z białek o najkrótszym łańcuchu) i składa się z dwóch połączonych ze sobą równoległych łańcuchów o różnej długości. Kolejność naprzemienności fragmentów aminokwasów pokazano na ryc. 2.
Ryż. 2 CZĄSTECZKA INSULINY, zbudowane z 51 reszt aminokwasowych, fragmenty identycznych aminokwasów zaznaczono odpowiednim kolorem tła. Reszty aminokwasów cysteinowych zawarte w łańcuchu (w skrócie CIS) tworzą mostki dwusiarczkowe –S-S-, które łączą dwie cząsteczki polimeru, lub tworzą mostki w obrębie jednego łańcucha.
Cząsteczki aminokwasów cysteiny (Tabela 1) zawierają reaktywne grupy sulfodorkowe –SH, które oddziałują ze sobą, tworząc mostki dwusiarczkowe –S-S-. Rola cysteiny w świecie białek jest szczególna, przy jej udziale powstają wiązania poprzeczne pomiędzy cząsteczkami białek polimerowych.
Łączenie aminokwasów w łańcuch polimerowy zachodzi w żywym organizmie pod kontrolą kwasów nukleinowych, które zapewniają ścisłą kolejność składania i regulują stałą długość cząsteczki polimeru ( cm. KWASY NUKLEINOWE).
Struktura białek.
Skład cząsteczki białka, przedstawiony w postaci naprzemiennych reszt aminokwasowych (ryc. 2), nazywany jest pierwotną strukturą białka. Wiązania wodorowe występują pomiędzy grupami iminowymi HN i grupami karbonylowymi CO obecnymi w łańcuchu polimeru ( cm. WIĄZANIE WODOROWE), w rezultacie cząsteczka białka uzyskuje określony kształt przestrzenny, zwany strukturą wtórną. Najpopularniejsze typy drugorzędowej struktury białka to dwa.
Pierwsza opcja, zwana α-helisą, realizowana jest za pomocą wiązań wodorowych w obrębie pojedynczej cząsteczki polimeru. Parametry geometryczne cząsteczki, określone długością wiązań i kątami wiązań, są takie, że możliwe jest tworzenie wiązań wodorowych dla grup H-N i C=O, pomiędzy którymi znajdują się dwa fragmenty peptydowe H-N-C=O (ryc. 3).
Skład łańcucha polipeptydowego pokazany na ryc. 3, w skróconej formie:
H2N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.
Na skutek obkurczającego działania wiązań wodorowych cząsteczka przyjmuje kształt spirali – tzw. α-helisy, przedstawianej jako zakrzywiona spiralna wstęga przechodząca przez atomy tworzące łańcuch polimeru (rys. 4)
Ryż. 4 MODEL 3D CZĄSTECZKI BIAŁKA w postaci α-helisy. Wiązania wodorowe pokazano zielonymi liniami przerywanymi. Cylindryczny kształt helisy jest widoczny przy pewnym kącie obrotu (na rysunku nie pokazano atomów wodoru). Zabarwienie poszczególnych atomów podano zgodnie z międzynarodowymi przepisami, które zalecają kolor czarny dla atomów węgla, niebieski dla azotu, czerwony dla tlenu, żółty dla siarki (dla atomów wodoru nie pokazanych na rysunku zaleca się kolor biały, w tym przypadku cały struktura przedstawiona na ciemnym tle).
Inna wersja struktury drugorzędowej, zwana strukturą β, powstaje również z udziałem wiązań wodorowych, z tą różnicą, że grupy H-N i C=O dwóch lub większej liczby łańcuchów polimeru umieszczonych równolegle oddziałują. Ponieważ łańcuch polipeptydowy ma kierunek (ryc. 1), możliwe są opcje, gdy kierunek łańcuchów jest zbieżny (równoległa struktura β, ryc. 5) lub jest przeciwny (antyrównoległa struktura β, ryc. 6).
Łańcuchy polimerowe o różnym składzie mogą brać udział w tworzeniu struktury β, podczas gdy grupy organiczne otaczające łańcuch polimeru (Ph, CH 2OH itp.) w większości przypadków odgrywają rolę drugorzędną; względne położenie H-N i C =O grupy są decydujące. Ponieważ grupy H-N i C=O są skierowane w różnych kierunkach względem łańcucha polimeru (na rysunku w górę i w dół), możliwe staje się jednoczesne oddziaływanie trzech lub więcej łańcuchów.
Skład pierwszego łańcucha polipeptydowego na ryc. 5:
H2N-LEY-ALA-FEN-GLY-ALA-ALA-COOH
Skład drugiego i trzeciego łańcucha:
H2N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH
Skład łańcuchów polipeptydowych pokazany na ryc. 6, taki sam jak na rys. 5, różnica polega na tym, że drugi łańcuch ma przeciwny (w porównaniu do ryc. 5) kierunek.
Utworzenie struktury β wewnątrz jednej cząsteczki jest możliwe, gdy fragment łańcucha w pewnym obszarze zostanie obrócony o 180°; w tym przypadku dwie gałęzie jednej cząsteczki mają przeciwne kierunki, w wyniku czego powstaje antyrównoległa struktura β ( Ryc. 7).
Konstrukcja pokazana na ryc. 7 na płaskim obrazie pokazanym na ryc. 8 w postaci trójwymiarowego modelu. Sekcje struktury β są zwykle po prostu oznaczone płaską falistą wstęgą przechodzącą przez atomy tworzące łańcuch polimeru.
Struktura wielu białek jest naprzemienna: α-helisa i struktury β przypominające wstążkę, a także pojedyncze łańcuchy polipeptydowe. Ich wzajemne rozmieszczenie i naprzemienność w łańcuchu polimeru nazywa się trzeciorzędową strukturą białka.
Poniżej przedstawiono metody przedstawiania struktury białek na przykładzie krabiny białka roślinnego. Wzory strukturalne białek, często zawierające nawet setki fragmentów aminokwasów, są złożone, kłopotliwe i trudne do zrozumienia, dlatego czasami stosuje się uproszczone wzory strukturalne – bez symboli pierwiastków chemicznych (ryc. 9, opcja A), ale za to jednocześnie zachowują kolor pociągnięć walencyjnych zgodnie z międzynarodowymi przepisami (ryc. 4). W tym przypadku formuła jest prezentowana nie w sposób płaski, ale w obrazie przestrzennym, który odpowiada rzeczywistej strukturze cząsteczki. Metoda ta pozwala np. na rozróżnienie mostków dwusiarczkowych (podobnych do tych występujących w insulinie, ryc. 2), grup fenylowych w bocznej ramce łańcucha itp. Obraz cząsteczek w postaci modeli trójwymiarowych (kulki połączone prętami) jest nieco wyraźniejsze (ryc. 9, opcja B). Obie metody nie pozwalają jednak na pokazanie struktury trzeciorzędowej, dlatego amerykańska biofizyczka Jane Richardson zaproponowała przedstawienie struktur α w postaci spiralnie skręconych wstęg (patrz ryc. 4), struktur β w postaci płaskich falistych wstęg (ryc. 8) i łącząc je pojedynczymi łańcuchami - w postaci cienkich wiązek każdy rodzaj konstrukcji ma swój własny kolor. Ta metoda przedstawiania trzeciorzędowej struktury białka jest obecnie szeroko stosowana (ryc. 9, opcja B). Czasami dla większej informacji pokazano razem strukturę trzeciorzędową i uproszczony wzór strukturalny (ryc. 9, opcja D). Istnieją również modyfikacje metody zaproponowanej przez Richardsona: α-helisy przedstawiono w postaci cylindrów, a struktury β w postaci płaskich strzałek wskazujących kierunek łańcucha (rys. 9, opcja E). Mniej powszechną metodą jest przedstawienie całej cząsteczki w postaci liny, gdzie nierówne struktury są podświetlone różnymi kolorami, a mostki dwusiarczkowe są pokazane jako mostki żółte (ryc. 9, opcja E).
Najwygodniejszą do percepcji jest opcja B, gdy podczas przedstawiania struktury trzeciorzędowej nie wskazano cech strukturalnych białka (fragmenty aminokwasów, kolejność ich naprzemienności, wiązania wodorowe) i zakłada się, że wszystkie białka zawierają „szczegóły ” wzięty ze standardowego zestawu dwudziestu aminokwasów (Tabela 1). Głównym zadaniem przy przedstawianiu struktury trzeciorzędowej jest pokazanie układu przestrzennego i naprzemienności struktur drugorzędnych.
Ryż. 9 RÓŻNE OPCJE PRZEDSTAWIENIA STRUKTURY BIAŁKA KRUMBINY.
A – wzór strukturalny w obrazie przestrzennym.
B – konstrukcja w postaci modelu trójwymiarowego.
B – trzeciorzędowa struktura cząsteczki.
D – kombinacja opcji A i B.
D – uproszczony obraz struktury trzeciorzędowej.
E – struktura trzeciorzędowa z mostkami dwusiarczkowymi.
Najwygodniejsza dla percepcji jest wolumetryczna struktura trzeciorzędowa (opcja B), wolna od szczegółów wzoru strukturalnego.
Cząsteczka białka o strukturze trzeciorzędowej z reguły przyjmuje określoną konfigurację, która powstaje w wyniku oddziaływań polarnych (elektrostatycznych) i wiązań wodorowych. W rezultacie cząsteczka przyjmuje postać zwartej kuli - białek globularnych (globule, łac. kulka) lub nitkowato - białka włókniste (włókno, łac. błonnik).
Przykładem struktury kulistej jest albumina białkowa; klasa albumin obejmuje białko jaja kurzego. Łańcuch polimerowy albuminy składa się głównie z alaniny, kwasu asparaginowego, glicyny i cysteiny, naprzemiennie w określonej kolejności. Struktura trzeciorzędowa zawiera α-helisy połączone pojedynczymi łańcuchami (ryc. 10).
Ryż. 10 GLOBALNA STRUKTURA ALBUMINY
Przykładem struktury włóknistej jest fibroina białkowa. Zawierają dużą ilość reszt glicyny, alaniny i seryny (co druga reszta aminokwasowa to glicyna); Nie ma reszt cysteiny zawierających grupy sulfodorkowe. Fibroina, główny składnik naturalnego jedwabiu i pajęczyn, zawiera struktury β połączone pojedynczymi łańcuchami (ryc. 11).
Ryż. jedenaście FIBRYLARNA FIBROINA BIAŁKOWA
Możliwość utworzenia struktury trzeciorzędowej określonego typu jest nieodłącznie związana z pierwotną strukturą białka, tj. określona z góry na podstawie kolejności naprzemienności reszt aminokwasowych. Z pewnych zbiorów takich reszt powstają przeważnie α-helisy (jest ich całkiem sporo), inny zestaw prowadzi do pojawienia się struktur β, pojedyncze łańcuchy charakteryzują się składem.
Niektóre cząsteczki białek, zachowując swoją trzeciorzędową strukturę, są zdolne do łączenia się w duże agregaty supramolekularne, podczas gdy są one utrzymywane razem przez oddziaływania polarne, a także wiązania wodorowe. Takie formacje nazywane są czwartorzędową strukturą białka. Na przykład białko ferrytyna, które składa się głównie z leucyny, kwasu glutaminowego, kwasu asparaginowego i histydyny (ferrycyna zawiera wszystkie 20 reszt aminokwasowych w różnych ilościach), tworzy trzeciorzędową strukturę czterech równoległych α-helis. Kiedy cząsteczki łączą się w jeden zespół (ryc. 12), powstaje struktura czwartorzędowa, która może zawierać do 24 cząsteczek ferrytyny.
Ryc.12 TWORZENIE CZWARTOROWEJ STRUKTURY GLOBALNEJ FERRYTYNY BIAŁKA
Innym przykładem formacji supramolekularnych jest struktura kolagenu. Jest to białko włókniste, którego łańcuchy zbudowane są głównie z glicyny, na przemian z proliną i lizyną. Struktura zawiera pojedyncze łańcuchy, potrójne α-helisy, na przemian ze wstęgowymi strukturami β ułożonymi w równoległe wiązki (ryc. 13).
Ryc.13 SUPRAMOLLEKULARNA STRUKTURA WŁÓKNIĄTKIEGO BIAŁKA KOLAGENOWEGO
Właściwości chemiczne białek.
Pod wpływem rozpuszczalników organicznych, produktów przemiany materii niektórych bakterii (fermentacja kwasu mlekowego) lub wraz ze wzrostem temperatury następuje zniszczenie struktur drugorzędowych i trzeciorzędowych bez uszkodzenia ich struktury pierwotnej, w wyniku czego białko traci rozpuszczalność i aktywność biologiczną, proces ten nazywa się denaturacją, czyli utratą naturalnych właściwości, na przykład zsiadaniem kwaśnego mleka, skoagulowanym białkiem gotowanego jaja kurzego. W podwyższonych temperaturach białka organizmów żywych (w szczególności mikroorganizmów) ulegają szybkiej denaturacji. Takie białka nie są w stanie uczestniczyć w procesach biologicznych, w rezultacie mikroorganizmy giną, dzięki czemu gotowane (lub pasteryzowane) mleko można dłużej przechowywać.
Wiązania peptydowe H-N-C=O tworzące łańcuch polimerowy cząsteczki białka ulegają hydrolizie w obecności kwasów lub zasad, powodując pęknięcie łańcucha polimeru, co ostatecznie może prowadzić do powstania oryginalnych aminokwasów. Wiązania peptydowe wchodzące w skład α-helis lub struktur β są bardziej odporne na hydrolizę i różne wpływy chemiczne (w porównaniu z tymi samymi wiązaniami w pojedynczych łańcuchach). Delikatniejszy rozkład cząsteczki białka na tworzące ją aminokwasy przeprowadza się w środowisku bezwodnym za pomocą hydrazyny H 2 N – NH 2 , przy czym wszystkie fragmenty aminokwasów, z wyjątkiem ostatniego, tworzą tzw. hydrazydy kwasów karboksylowych zawierające ten fragment C(O)–HN–NH2 (ryc. 14).
Ryż. 14. DZIAŁ POLIPEPTYDÓW
Taka analiza może dostarczyć informacji o składzie aminokwasów konkretnego białka, jednak ważniejsze jest poznanie ich sekwencji w cząsteczce białka. Jedną z powszechnie stosowanych w tym celu metod jest działanie izotiocyjanianem fenylu (FITC) na łańcuch polipeptydowy, który w środowisku zasadowym przyłącza się do polipeptydu (od końca zawierającego grupę aminową) i gdy reakcja środowisko zmienia się na kwaśne, zostaje odłączony od łańcucha zabierając ze sobą fragment jednego aminokwasu (ryc. 15).
Ryż. 15 SEKWENCYJNE ROZCIĄGANIE POLIPEPTYDU
Opracowano wiele specjalnych technik do takiej analizy, w tym te, które rozpoczynają „rozkładanie” cząsteczki białka na jej składniki składowe, zaczynając od końca karboksylowego.
Mostki krzyżowo-disiarczkowe SS (powstające w wyniku oddziaływania reszt cysteiny, ryc. 2 i 9) ulegają rozszczepieniu, przekształcając je w grupy HS pod wpływem różnych środków redukujących. Działanie utleniaczy (tlenu lub nadtlenku wodoru) ponownie prowadzi do powstania mostków dwusiarczkowych (ryc. 16).
Ryż. 16. ROZszczepienie mostków dwusiarczkowych
Aby utworzyć dodatkowe wiązania poprzeczne w białkach, wykorzystuje się reaktywność grup aminowych i karboksylowych. Grupy aminowe znajdujące się w bocznej ramce łańcucha są bardziej dostępne dla różnych interakcji - fragmenty lizyny, asparaginy, lizyny, proliny (Tabela 1). Kiedy takie grupy aminowe oddziałują z formaldehydem, następuje proces kondensacji i pojawiają się mostki krzyżowe –NH–CH2–NH– (ryc. 17).
Ryż. 17 TWORZENIE DODATKOWYCH MOSTÓW KRZYŻOWYCH MIĘDZY CZĄSTECZKAMI BIAŁKA.
Końcowe grupy karboksylowe białka mogą reagować ze złożonymi związkami niektórych metali wielowartościowych (częściej stosuje się związki chromu), zachodzą także wiązania poprzeczne. Obydwa procesy są stosowane w garbowaniu skóry.
Rola białek w organizmie.
Rola białek w organizmie jest zróżnicowana.
Enzymy(fermentacja łac. – fermentacja), ich inna nazwa to enzymy (en zuch po grecku. - w drożdżach) są białkami o działaniu katalitycznym, są w stanie tysiące razy zwiększyć prędkość procesów biochemicznych. Pod działaniem enzymów składniki żywności: białka, tłuszcze i węglowodany rozkładają się na prostsze związki, z których następnie syntetyzowane są nowe makrocząsteczki niezbędne dla danego typu organizmu. Enzymy biorą także udział w wielu procesach syntezy biochemicznej, np. w syntezie białek (niektóre białka pomagają w syntezie innych). Cm. ENZYMY
Enzymy są katalizatorami nie tylko wysokowydajnymi, ale także selektywnymi (kierują reakcję ściśle w zadanym kierunku). W ich obecności reakcja przebiega z niemal 100% wydajnością bez tworzenia produktów ubocznych, a warunki są łagodne: normalne ciśnienie atmosferyczne i temperatura żywego organizmu. Dla porównania syntezę amoniaku z wodoru i azotu w obecności katalizatora - żelaza aktywowanego - prowadzi się w temperaturze 400–500 ° C i ciśnieniu 30 MPa, wydajność amoniaku wynosi 15–25% na cykl. Enzymy uważane są za niezrównane katalizatory.
Intensywne badania nad enzymami rozpoczęły się w połowie XIX wieku, obecnie zbadano ponad 2000 różnych enzymów, jest to najbardziej zróżnicowana klasa białek.
Nazwy enzymów są następujące: końcówkę -aza dodaje się do nazwy odczynnika, z którym enzym oddziałuje, lub do nazwy katalizowanej reakcji, np. arginaza rozkłada argininę (tab. 1), dekarboksylaza katalizuje dekarboksylację, tj. usunięcie CO 2 z grupy karboksylowej:
– COOH → – CH + CO2
Często, aby dokładniej wskazać rolę enzymu, w jego nazwie wskazany jest zarówno przedmiot, jak i rodzaj reakcji, na przykład dehydrogenaza alkoholowa, enzym przeprowadzający odwodornienie alkoholi.
W przypadku niektórych enzymów, odkrytych dość dawno temu, zachowała się historyczna nazwa (bez końcówki –aza), np. pepsyna (pepsis, grecki. trawienie) i trypsyna (thrypsis grecki. upłynnianie), enzymy te rozkładają białka.
W celu usystematyzowania enzymy łączy się w duże klasy, klasyfikacja opiera się na rodzaju reakcji, klasy nazywane są zgodnie z ogólną zasadą - nazwą reakcji i zakończeniem - aza. Niektóre z tych klas są wymienione poniżej.
Oksydoreduktazy– enzymy katalizujące reakcje redoks. Dehydrogenazy zawarte w tej klasie przeprowadzają transfer protonów, na przykład dehydrogenaza alkoholowa (ADH) utlenia alkohole do aldehydów, późniejsze utlenianie aldehydów do kwasów karboksylowych jest katalizowane przez dehydrogenazy aldehydowe (ALDH). Obydwa procesy zachodzą w organizmie podczas przemiany etanolu w kwas octowy (ryc. 18).
Ryż. 18 DWUSTOPNIOWE UTLENIANIE ETANOLU do kwasu octowego
To nie etanol ma działanie narkotyczne, ale produkt pośredni - aldehyd octowy; im niższa aktywność enzymu ALDH, tym wolniej zachodzi drugi etap - utlenianie aldehydu octowego do kwasu octowego i tym dłuższy i silniejszy jest efekt odurzający po spożyciu etanol. Analiza wykazała, że ponad 80% przedstawicieli rasy żółtej ma stosunkowo niską aktywność ALDH i w związku z tym ma zauważalnie większą tolerancję na alkohol. Przyczyną tej wrodzonej zmniejszonej aktywności ALDH jest to, że niektóre reszty kwasu glutaminowego w „osłabionej” cząsteczce ALDH zostały zastąpione fragmentami lizyny (Tabela 1).
Transferazy– enzymy katalizujące przeniesienie grup funkcyjnych, np. transiminaza katalizuje ruch grupy aminowej.
Hydrolazy– enzymy katalizujące hydrolizę. Wspomniane wcześniej trypsyna i pepsyna hydrolizują wiązania peptydowe, a lipazy rozszczepiają wiązanie estrowe w tłuszczach:
–RC(O)OR 1 +H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1
Liazy– enzymy katalizujące reakcje, które nie zachodzą hydrolitycznie, w wyniku takich reakcji rozrywają się wiązania C-C, C-O, C-N i powstają nowe wiązania. Do tej klasy należy enzym dekarboksylaza
Izomerazy– enzymy katalizujące izomeryzację, np. konwersję kwasu maleinowego do kwasu fumarowego (ryc. 19), jest to przykład izomeryzacji cis – trans ( zobacz IZOMERIA).
Ryż. 19. IZOMERYZACJA KWASU MALEINOWEGO do fumaru w obecności enzymu.
W pracy enzymów obserwuje się ogólną zasadę, zgodnie z którą zawsze istnieje strukturalna zgodność między enzymem a odczynnikiem przyspieszonej reakcji. Według przenośnego wyrażenia jednego z twórców doktryny enzymów E. Fishera, odczynnik pasuje do enzymu jak klucz do zamka. Pod tym względem każdy enzym katalizuje określoną reakcję chemiczną lub grupę reakcji tego samego typu. Czasami enzym może działać na pojedynczy związek, na przykład ureazę (uron grecki. – mocz) katalizuje jedynie hydrolizę mocznika:
(H 2 N) 2 do = O + H 2 O = CO 2 + 2NH 3
Najbardziej subtelną selektywność wykazują enzymy rozróżniające optycznie aktywne antypody – izomery lewoskrętne i prawoskrętne. L-arginaza działa wyłącznie na lewoskrętną argininę i nie wpływa na prawoskrętny izomer. Dehydrogenaza L-mleczanowa działa wyłącznie na lewoskrętne estry kwasu mlekowego, tzw. mleczany (laktis łac. mleko), natomiast dehydrogenaza D-mleczanowa rozkłada wyłącznie D-mleczany.
Większość enzymów działa nie na jeden, ale na grupę pokrewnych związków, np. trypsyna „preferuje” rozszczepianie wiązań peptydowych utworzonych przez lizynę i argininę (Tabela 1).
Właściwości katalityczne niektórych enzymów, takich jak hydrolazy, są określone wyłącznie przez strukturę samej cząsteczki białka; inna klasa enzymów - oksydoreduktazy (na przykład dehydrogenaza alkoholowa) może być aktywna tylko w obecności cząsteczek niebiałkowych związanych z z nich - witaminy, jony aktywujące Mg, Ca, Zn, Mn oraz fragmenty kwasów nukleinowych (ryc. 20).
Ryż. 20 CZĄSTECZKA DEHYDROGENAZY ALKOHOLOWEJ
Białka transportowe wiążą i transportują różne cząsteczki lub jony przez błony komórkowe (zarówno wewnątrz, jak i na zewnątrz komórki), a także z jednego narządu do drugiego.
Na przykład hemoglobina wiąże tlen podczas krwi przepływającej przez płuca i dostarcza go do różnych tkanek organizmu, gdzie tlen jest uwalniany, a następnie wykorzystywany do utleniania składników żywności. Proces ten służy jako źródło energii (czasami określa się to mianem „spalania”). pożywienia w organizmie).
Oprócz części białkowej hemoglobina zawiera złożony związek żelaza z cykliczną cząsteczką porfiryną (porfir grecki. – fioletowy), co powoduje czerwone zabarwienie krwi. To właśnie ten kompleks (ryc. 21, po lewej) pełni rolę nośnika tlenu. W hemoglobinie kompleks porfiryny i żelaza znajduje się wewnątrz cząsteczki białka i jest utrzymywany na miejscu poprzez interakcje polarne, a także wiązanie koordynacyjne z azotem w histydynie (Tabela 1), która jest częścią białka. Cząsteczka O2 przenoszona przez hemoglobinę jest przyłączona poprzez wiązanie koordynacyjne do atomu żelaza po stronie przeciwnej do tej, do której przyłączona jest histydyna (ryc. 21, po prawej).
Ryż. 21 STRUKTURA KOMPLEKSU ŻELAZA
Strukturę kompleksu pokazano po prawej stronie w formie trójwymiarowego modelu. Kompleks jest utrzymywany w cząsteczce białka przez wiązanie koordynacyjne (niebieska linia przerywana) pomiędzy atomem Fe i atomem N w histydynie, która jest częścią białka. Cząsteczka O2 przenoszona przez hemoglobinę jest koordynacyjnie połączona (czerwona linia przerywana) z atomem Fe po przeciwnej stronie płaskiego kompleksu.
Hemoglobina jest jednym z najdokładniej zbadanych białek, składa się z a-helis połączonych pojedynczymi łańcuchami i zawiera cztery kompleksy żelaza. Zatem hemoglobina jest jak obszerny pakiet do transportu czterech cząsteczek tlenu jednocześnie. Kształt hemoglobiny odpowiada białkom globularnym (ryc. 22).
Ryż. 22 GLOBALNA FORMA HEMOGLOBINY
Główną „zaletą” hemoglobiny jest to, że dodatek tlenu i jego późniejsza eliminacja podczas przenoszenia do różnych tkanek i narządów następuje szybko. Tlenek węgla, CO (tlenek węgla), wiąże się z Fe w hemoglobinie jeszcze szybciej, ale w przeciwieństwie do O 2 tworzy kompleks trudny do zniszczenia. W rezultacie taka hemoglobina nie jest w stanie związać O 2, co prowadzi (przy wdychaniu dużych ilości tlenku węgla) do śmierci organizmu w wyniku uduszenia.
Drugą funkcją hemoglobiny jest przenoszenie wydychanego CO2, ale w procesie tymczasowego wiązania dwutlenku węgla nie uczestniczy atom żelaza, ale grupa H2N białka.
„Działanie” białek zależy od ich budowy, np. zastąpienie jedynej reszty aminokwasowej kwasu glutaminowego w łańcuchu polipeptydowym hemoglobiny resztą waliny (rzadko obserwowana wada wrodzona) prowadzi do choroby zwanej anemia sierpowata.
Istnieją również białka transportowe, które mogą wiązać tłuszcze, glukozę i aminokwasy oraz transportować je zarówno do wnętrza, jak i na zewnątrz komórek.
Białka transportowe specjalnego typu nie transportują samych substancji, ale pełnią funkcje „regulatora transportu”, przepuszczając określone substancje przez błonę (zewnętrzną ścianę komórki). Takie białka są częściej nazywane białkami błonowymi. Mają kształt wydrążonego cylindra i osadzone w ściance membrany zapewniają przemieszczanie się niektórych polarnych cząsteczek lub jonów do wnętrza komórki. Przykładem białka błonowego jest porina (ryc. 23).
Ryż. 23 BIAŁKO PORYNOWE
Białka spożywcze i zapasowe, jak sama nazwa wskazuje, służą jako źródła wewnętrznego odżywiania, najczęściej dla zarodków roślin i zwierząt, a także we wczesnych stadiach rozwoju młodych organizmów. Do białek żywności zalicza się albuminę (ryc. 10), główny składnik białka jaja, oraz kazeinę, główne białko mleka. Pod wpływem enzymu pepsyny kazeina koaguluje w żołądku, co zapewnia jej zatrzymanie w przewodzie pokarmowym i efektywne wchłanianie. Kazeina zawiera fragmenty wszystkich aminokwasów potrzebnych organizmowi.
Ferrytyna (ryc. 12), która występuje w tkankach zwierzęcych, zawiera jony żelaza.
Białka zapasowe obejmują również mioglobinę, która pod względem składu i struktury jest podobna do hemoglobiny. Mioglobina koncentruje się głównie w mięśniach, jej główną rolą jest magazynowanie tlenu, który daje jej hemoglobina. Szybko nasyca się tlenem (znacznie szybciej niż hemoglobina), a następnie stopniowo przenosi go do różnych tkanek.
Białka strukturalne pełnią funkcję ochronną (skóra) lub wspomagającą - spajają organizm w jedną całość i dodają mu siły (chrząstki i ścięgna). Ich głównym składnikiem jest białko włókniste kolagen (ryc. 11), białko najpowszechniejsze w świecie zwierzęcym w organizmie ssaków, stanowiące prawie 30% całkowitej masy białek. Kolagen ma dużą wytrzymałość na rozciąganie (znana jest wytrzymałość skóry), jednak ze względu na niską zawartość wiązań poprzecznych w kolagenie skórnym, skóry zwierzęce w postaci surowej są mało przydatne do wytwarzania różnych produktów. Aby zmniejszyć pęcznienie skóry w wodzie, skurcz podczas suszenia, a także zwiększyć wytrzymałość w stanie nawodnionym i zwiększyć elastyczność w kolagenie, powstają dodatkowe wiązania poprzeczne (ryc. 15a), jest to tzw. proces garbowania skóry .
W organizmach żywych cząsteczki kolagenu powstające podczas wzrostu i rozwoju organizmu nie ulegają odnowie i nie są zastępowane przez nowo zsyntetyzowane. Wraz z wiekiem organizmu wzrasta liczba wiązań poprzecznych w kolagenie, co prowadzi do zmniejszenia jego elastyczności, a ponieważ nie następuje odnowa, pojawiają się zmiany związane z wiekiem - wzrost kruchości chrząstki i ścięgien oraz wygląd zmarszczek na skórze.
Więzadła stawowe zawierają elastynę, białko strukturalne, które łatwo rozciąga się w dwóch wymiarach. Największą elastyczność ma żywica białkowa, która znajduje się w punktach zawiasowych skrzydeł niektórych owadów.
Formacje napalone - włosy, paznokcie, pióra, składające się głównie z białka keratynowego (ryc. 24). Główną różnicą jest zauważalna zawartość reszt cysteiny tworzących mostki dwusiarczkowe, które nadają włosom i tkaninom wełnianym wysoką elastyczność (zdolność przywracania pierwotnego kształtu po odkształceniu).
Ryż. 24. FRAGMENT KERATYNY BIAŁKOWEJ FIBRYLOWEJ
Aby nieodwracalnie zmienić kształt obiektu keratynowego, należy najpierw zniszczyć mostki dwusiarczkowe za pomocą środka redukującego, nadać mu nowy kształt, a następnie ponownie utworzyć mostki dwusiarczkowe za pomocą środka utleniającego (ryc. 16) i właśnie to się robi na przykład trwała ondulacja włosów.
Wraz ze wzrostem zawartości reszt cysteiny w keratynie i odpowiednio wzrostem liczby mostków dwusiarczkowych, zdolność do odkształcania zanika, ale pojawia się wysoka wytrzymałość (rogi zwierząt kopytnych i skorupy żółwi zawierają do 18% cysteiny fragmenty). Ciało ssaków zawiera do 30 różnych rodzajów keratyny.
Fibrylarna fibroina białkowa, spokrewniona z keratyną, wydzielana przez gąsienice jedwabników podczas zwijania kokonu, a także przez pająki podczas tkania sieci, zawiera jedynie struktury β połączone pojedynczymi łańcuchami (ryc. 11). W przeciwieństwie do keratyny, fibroina nie posiada krzyżowych mostków dwusiarczkowych i jest bardzo wytrzymała na rozciąganie (wytrzymałość na jednostkę przekroju poprzecznego niektórych próbek sieci jest wyższa niż w przypadku kabli stalowych). Fibroina ze względu na brak usieciowań jest nieelastyczna (wiadomo, że tkaniny wełniane są prawie odporne na gniecenie, podczas gdy tkaniny jedwabne łatwo się gniotą).
Białka regulatorowe.
Białka regulatorowe, powszechnie nazywane hormony, uczestniczą w różnych procesach fizjologicznych. Na przykład hormon insulina (ryc. 25) składa się z dwóch łańcuchów α połączonych mostkami dwusiarczkowymi. Insulina reguluje procesy metaboliczne z udziałem glukozy, jej brak prowadzi do cukrzycy.
Ryż. 25 INSULINA BIAŁKOWA
Przysadka mózgowa syntetyzuje hormon regulujący wzrost organizmu. Istnieją białka regulatorowe, które kontrolują biosyntezę różnych enzymów w organizmie.
Białka kurczliwe i motoryczne dają organizmowi zdolność do kurczenia się, zmiany kształtu i poruszania się, zwłaszcza mięśni. 40% masy wszystkich białek zawartych w mięśniach stanowi miozyna (mys, myos, grecki. – mięśnie). Jego cząsteczka zawiera zarówno części włókniste, jak i kuliste (ryc. 26)
Ryż. 26 CZĄSTECZKA MIOZYNY
Takie cząsteczki łączą się w duże agregaty zawierające 300–400 cząsteczek.
Gdy zmienia się stężenie jonów wapnia w przestrzeni otaczającej włókna mięśniowe, następuje odwracalna zmiana w konformacji cząsteczek – zmiana kształtu łańcucha na skutek rotacji poszczególnych fragmentów wokół wiązań walencyjnych. Prowadzi to do skurczu i rozkurczu mięśni, a sygnał do zmiany stężenia jonów wapnia pochodzi z zakończeń nerwowych we włóknach mięśniowych. Sztuczny skurcz mięśni może być wywołany działaniem impulsów elektrycznych, co prowadzi do gwałtownej zmiany stężenia jonów wapnia, na czym polega stymulacja mięśnia sercowego w celu przywrócenia funkcji serca.
Białka ochronne pomagają chronić organizm przed inwazją atakujących bakterii, wirusów i przed wnikaniem obcych białek (ogólna nazwa ciał obcych to antygeny). Rolę białek ochronnych pełnią immunoglobuliny (inna ich nazwa to przeciwciała), rozpoznają one antygeny, które dostały się do organizmu i mocno się z nimi wiążą. W organizmie ssaków, w tym człowieka, występuje pięć klas immunoglobulin: M, G, A, D i E, ich budowa jak sama nazwa wskazuje jest kulista, ponadto wszystkie zbudowane są w podobny sposób. Organizację molekularną przeciwciał przedstawiono poniżej na przykładzie immunoglobuliny klasy G (ryc. 27). Cząsteczka zawiera cztery łańcuchy polipeptydowe połączone trzema mostkami dwusiarczkowymi S-S (pokazano je na ryc. 27 z pogrubionymi wiązaniami walencyjnymi i dużymi symbolami S), ponadto każdy łańcuch polimeru zawiera wewnątrzłańcuchowe mostki dwusiarczkowe. Dwa duże łańcuchy polimeru (na niebiesko) zawierają 400–600 reszt aminokwasowych. Pozostałe dwa łańcuchy (na zielono) są prawie o połowę krótsze i zawierają około 220 reszt aminokwasowych. Wszystkie cztery łańcuchy są ułożone w taki sposób, że końcowe grupy H2N są skierowane w tym samym kierunku.
Ryż. 27 SCHEMATYCZNE PRZEDSTAWIENIE STRUKTURY IMMUNOGLOBULINY
Po kontakcie organizmu z obcym białkiem (antygenem) komórki układu odpornościowego zaczynają wytwarzać immunoglobuliny (przeciwciała), które gromadzą się w surowicy krwi. W pierwszym etapie główną pracę wykonują odcinki łańcuchów zawierające terminal H 2 N (na ryc. 27 odpowiednie sekcje zaznaczono kolorem jasnoniebieskim i jasnozielonym). Są to obszary wychwytywania antygenów. Podczas syntezy immunoglobulin obszary te powstają w taki sposób, aby ich struktura i konfiguracja maksymalnie odpowiadała strukturze zbliżającego się antygenu (jak klucz do zamka, jak enzymy, ale zadania w tym przypadku są inne). Zatem dla każdego antygenu tworzone jest ściśle indywidualne przeciwciało jako odpowiedź immunologiczna. Żadne znane białko nie potrafi tak „plastycznie” zmieniać swojej struktury w zależności od czynników zewnętrznych, oprócz immunoglobulin. Enzymy rozwiązują problem zgodności strukturalnej z odczynnikiem w inny sposób - za pomocą gigantycznego zestawu różnych enzymów, biorąc pod uwagę wszystkie możliwe przypadki, a immunoglobuliny za każdym razem odbudowują „narzędzie pracy”. Co więcej, region zawiasowy immunoglobuliny (ryc. 27) zapewnia dwóm obszarom wychwytującym pewną niezależną mobilność, w rezultacie cząsteczka immunoglobuliny może „znaleźć” jednocześnie dwa najdogodniejsze miejsca do wychwycenia przez antygen, aby bezpiecznie napraw to, przypomina to działania skorupiaka.
Następnie aktywowany jest łańcuch kolejnych reakcji układu odpornościowego organizmu, następuje połączenie immunoglobulin innych klas, w wyniku czego dochodzi do dezaktywacji obcego białka, a następnie antygen (obcy mikroorganizm lub toksyna) ulega zniszczeniu i usunięciu.
Po kontakcie z antygenem maksymalne stężenie immunoglobuliny osiągane jest (w zależności od charakteru antygenu i indywidualnych cech samego organizmu) w ciągu kilku godzin (czasami kilku dni). Organizm zapamiętuje taki kontakt, a przy powtarzającym się ataku tego samego antygenu immunoglobuliny gromadzą się w surowicy krwi znacznie szybciej i w większych ilościach – pojawia się odporność nabyta.
Powyższa klasyfikacja białek jest nieco arbitralna, np. białko trombiny, wymieniane wśród białek ochronnych, jest zasadniczo enzymem katalizującym hydrolizę wiązań peptydowych, czyli należy do klasy proteaz.
Do białek ochronnych często zalicza się białka z jadu węża oraz toksyczne białka niektórych roślin, gdyż ich zadaniem jest ochrona organizmu przed uszkodzeniami.
Istnieją białka, których funkcje są tak wyjątkowe, że trudno je sklasyfikować. Na przykład białkowa monellina występująca w afrykańskiej roślinie ma bardzo słodki smak i została zbadana jako nietoksyczna substancja, którą można stosować zamiast cukru w celu zapobiegania otyłości. Osocze krwi niektórych ryb antarktycznych zawiera białka o właściwościach przeciw zamarzaniu, które zapobiegają zamarzaniu krwi tych ryb.
Sztuczna synteza białek.
Kondensacja aminokwasów prowadząca do łańcucha polipeptydowego jest procesem dobrze zbadanym. Można na przykład przeprowadzić kondensację dowolnego aminokwasu lub mieszaniny kwasów i w ten sposób otrzymać polimer zawierający identyczne jednostki lub różne jednostki naprzemiennie w losowej kolejności. Takie polimery w niewielkim stopniu przypominają naturalne polipeptydy i nie wykazują aktywności biologicznej. Głównym zadaniem jest łączenie aminokwasów w ściśle określonej, z góry ustalonej kolejności, w celu odtworzenia sekwencji reszt aminokwasowych w naturalnych białkach. Amerykański naukowiec Robert Merrifield zaproponował oryginalną metodę, która umożliwiła rozwiązanie tego problemu. Istota metody polega na tym, że pierwszy aminokwas zostaje przyłączony do nierozpuszczalnego żelu polimerowego, który zawiera grupy reaktywne, które mogą łączyć się z grupami –COOH – aminokwasu. Za takie podłoże polimerowe przyjęto usieciowany polistyren z wprowadzonymi do niego grupami chlorometylowymi. Aby zapobiec reakcji aminokwasu biorącego udział w reakcji i połączeniu się z grupą H2N z substratem, grupa aminowa tego kwasu jest najpierw blokowana dużym podstawnikiem [(C 4 H 9) 3 ] Grupa 3 OS (O). Po przyłączeniu aminokwasu do nośnika polimeru, grupę blokującą usuwa się i do mieszaniny reakcyjnej wprowadza się inny aminokwas, który również ma wcześniej zablokowaną grupę H2N. W takim układzie możliwe jest jedynie oddziaływanie grupy H2N pierwszego aminokwasu i grupy –COOH drugiego kwasu, które odbywa się w obecności katalizatorów (sole fosfoniowe). Następnie cały schemat powtarza się, wprowadzając trzeci aminokwas (ryc. 28).
Ryż. 28. SCHEMAT SYNTEZY ŁAŃCUCHÓW POLIPEPTYDOWYCH
Na ostatnim etapie powstałe łańcuchy polipeptydowe oddziela się od nośnika polistyrenowego. Teraz cały proces jest zautomatyzowany, istnieją automatyczne syntezatory peptydów, które działają według opisanego schematu. Metodą tą zsyntetyzowano wiele peptydów stosowanych w medycynie i rolnictwie. Udało się także otrzymać ulepszone analogi naturalnych peptydów o selektywnym i wzmocnionym działaniu. Syntetyzowane są niektóre małe białka, takie jak hormon insulina i niektóre enzymy.
Istnieją również metody syntezy białek, które kopiują naturalne procesy: syntetyzują fragmenty kwasów nukleinowych skonfigurowanych do produkcji określonych białek, następnie fragmenty te wbudowują się w żywy organizm (np. w bakterię), po czym organizm zaczyna wytwarzać pożądane białko. W ten sposób obecnie otrzymuje się znaczne ilości trudno dostępnych białek i peptydów, a także ich analogów.
Białka jako źródła pożywienia.
Białka w żywym organizmie ulegają ciągłemu rozkładowi na pierwotne aminokwasy (przy nieodzownym udziale enzymów), niektóre aminokwasy ulegają przemianie w inne, po czym białka są ponownie syntetyzowane (również przy udziale enzymów), tj. ciało podlega ciągłej odnowie. Niektóre białka (kolagen skóry i włosów) nie ulegają odnowie, organizm stale je traci i w zamian syntetyzuje nowe. Białka jako źródła pożywienia spełniają dwie główne funkcje: dostarczają organizmowi budulca do syntezy nowych cząsteczek białka, a ponadto dostarczają organizmowi energii (źródła kalorii).
Ssaki mięsożerne (w tym człowiek) pozyskują niezbędne białka z pokarmów roślinnych i zwierzęcych. Żadne z białek uzyskanych z pożywienia nie jest wchłaniane do organizmu w postaci niezmienionej. W przewodzie pokarmowym wszystkie wchłonięte białka rozkładają się na aminokwasy i z nich budowane są białka niezbędne dla danego organizmu, natomiast z 8 niezbędnych kwasów (tab. 1) pozostałych 12 można syntetyzować w organizmie, jeśli nie są dostarczane w wystarczających ilościach z pożywieniem, jednakże niezbędne kwasy muszą być koniecznie dostarczane z pożywieniem. Organizm otrzymuje atomy siarki w cysteinie z niezbędnym aminokwasem metioniną. Część białek ulega rozkładowi uwalniając energię niezbędną do podtrzymania życia, a zawarty w nich azot jest wydalany z organizmu wraz z moczem. Zazwyczaj organizm ludzki traci 25–30 g białka dziennie, dlatego pokarmy białkowe muszą być zawsze obecne w wymaganej ilości. Minimalne dzienne zapotrzebowanie na białko wynosi 37 g dla mężczyzn i 29 g dla kobiet, jednak zalecane spożycie jest niemal dwukrotnie wyższe. Oceniając produkty spożywcze, należy wziąć pod uwagę jakość białka. W przypadku braku lub niskiej zawartości niezbędnych aminokwasów, białko uważa się za mało wartościowe, dlatego należy je spożywać w większych ilościach. Zatem białka roślin strączkowych zawierają niewiele metioniny, a białka pszenicy i kukurydzy zawierają mało lizyny (oba niezbędne aminokwasy). Białka zwierzęce (z wyłączeniem kolagenu) zaliczane są do pełnoporcjowych produktów spożywczych. Komplet wszystkich niezbędnych kwasów zawiera kazeinę mleczną, a także twarożek i sery z niej wytwarzane, zatem dieta wegetariańska, jeśli jest bardzo rygorystyczna, tj. „bezmleczny” wymaga zwiększonego spożycia roślin strączkowych, orzechów i grzybów, aby dostarczyć organizmowi niezbędnych aminokwasów w wymaganych ilościach.
Syntetyczne aminokwasy i białka są również stosowane jako produkty spożywcze, dodając je do pasz zawierających niezbędne aminokwasy w małych ilościach. Istnieją bakterie, które potrafią przetwarzać i asymilować węglowodory ropopochodne, w tym przypadku do pełnej syntezy białek należy je karmić związkami zawierającymi azot (amoniak lub azotany). Uzyskane w ten sposób białko wykorzystywane jest jako pasza dla zwierząt gospodarskich i drobiu. Do paszy zwierząt domowych często dodawany jest zestaw enzymów – karbohydraz, które katalizują hydrolizę trudno rozkładających się składników pokarmów węglowodanowych (ścian komórkowych zbóż), w wyniku czego pokarmy roślinne są lepiej wchłaniane.
Michaił Lewicki
BIAŁKA (artykuł 2)
(białka), klasa złożonych związków zawierających azot, najbardziej charakterystycznych i najważniejszych (wraz z kwasami nukleinowymi) składników materii żywej. Białka pełnią liczne i różnorodne funkcje. Większość białek to enzymy katalizujące reakcje chemiczne. Wiele hormonów regulujących procesy fizjologiczne to także białka. Białka strukturalne, takie jak kolagen i keratyna, są głównymi składnikami tkanki kostnej, włosów i paznokci. Białka kurczliwe mięśni mają zdolność zmiany swojej długości poprzez wykorzystanie energii chemicznej do wykonania pracy mechanicznej. Białka obejmują przeciwciała, które wiążą i neutralizują substancje toksyczne. Niektóre białka, które mogą reagować na wpływy zewnętrzne (światło, zapach), służą jako receptory w zmysłach, które odbierają podrażnienie. Wiele białek znajdujących się wewnątrz komórki i na błonie komórkowej pełni funkcje regulacyjne.
W pierwszej połowie XIX w. wielu chemików, a wśród nich przede wszystkim J. von Liebig, stopniowo doszło do wniosku, że białka stanowią szczególną klasę związków azotowych. Nazwę „białka” (od greckiego protos – pierwszy) zaproponował w 1840 r. holenderski chemik G. Mulder.
WŁAŚCIWOŚCI FIZYCZNE
Białka są białe w stanie stałym, ale bezbarwne w roztworze, chyba że zawierają jakąś grupę chromoforową (kolorową), taką jak hemoglobina. Rozpuszczalność w wodzie różni się znacznie pomiędzy różnymi białkami. Zmienia się także w zależności od pH i stężenia soli w roztworze, dzięki czemu można dobrać warunki, w jakich jedno białko będzie selektywnie wytrącać się w obecności innych białek. Ta metoda „wysalania” jest szeroko stosowana do izolowania i oczyszczania białek. Oczyszczone białko często wytrąca się z roztworu w postaci kryształów.
W porównaniu do innych związków masa cząsteczkowa białek jest bardzo duża – od kilku tysięcy do wielu milionów daltonów. Dlatego podczas ultrawirowania białka ulegają sedymentacji i to z różną szybkością. Ze względu na obecność w cząsteczkach białek grup naładowanych dodatnio i ujemnie, poruszają się one z różnymi prędkościami i w polu elektrycznym. Stanowi to podstawę elektroforezy, metody stosowanej do izolowania poszczególnych białek ze złożonych mieszanin. Białka oczyszcza się również metodą chromatografii.
WŁAŚCIWOŚCI CHEMICZNE
Struktura.
Białka są polimerami, tj. cząsteczki zbudowane jak łańcuchy z powtarzających się jednostek monomeru, czyli podjednostek, których rolę pełnią alfa-aminokwasy. Ogólny wzór aminokwasów
gdzie R oznacza atom wodoru lub jakąś grupę organiczną.
Cząsteczka białka (łańcuch polipeptydowy) może składać się jedynie ze stosunkowo niewielkiej liczby aminokwasów lub kilku tysięcy jednostek monomeru. Połączenie aminokwasów w łańcuch jest możliwe, ponieważ każdy z nich ma dwie różne grupy chemiczne: zasadową grupę aminową NH2 i kwasową grupę karboksylową COOH. Obie te grupy są przyłączone do atomu węgla a. Grupa karboksylowa jednego aminokwasu może tworzyć wiązanie amidowe (peptydowe) z grupą aminową innego aminokwasu:
Po połączeniu w ten sposób dwóch aminokwasów łańcuch można przedłużyć, dodając trzeci do drugiego aminokwasu i tak dalej. Jak widać z powyższego równania, gdy tworzy się wiązanie peptydowe, uwalniana jest cząsteczka wody. W obecności kwasów, zasad czy enzymów proteolitycznych reakcja przebiega w odwrotnym kierunku: łańcuch polipeptydowy zostaje rozszczepiony na aminokwasy pod wpływem wody. Reakcja ta nazywa się hydrolizą. Hydroliza zachodzi spontanicznie, a do połączenia aminokwasów w łańcuch polipeptydowy wymagana jest energia.
Grupa karboksylowa i grupa amidowa (lub podobna grupa imidowa w przypadku aminokwasu proliny) są obecne we wszystkich aminokwasach, ale różnice między aminokwasami zależą od charakteru grupy, czyli „łańcucha bocznego”. który jest oznaczony powyżej literą R. Rolę łańcucha bocznego może pełnić jeden atom wodoru, jak aminokwas glicyna, i pewna grupa o dużych rozmiarach, jak histydyna i tryptofan. Niektóre łańcuchy boczne są chemicznie obojętne, podczas gdy inne są wyraźnie reaktywne.
Można syntetyzować wiele tysięcy różnych aminokwasów i wiele różnych aminokwasów występuje w przyrodzie, ale do syntezy białek wykorzystuje się tylko 20 rodzajów aminokwasów: alanina, arginina, asparagina, kwas asparaginowy, walina, histydyna, glicyna, glutamina, glutaminian kwasy, izoleucyna, leucyna, lizyna, metionina, prolina, seryna, tyrozyna, treonina, tryptofan, fenyloalanina i cysteina (w białkach cysteina może występować w postaci dimeru – cystyny). Co prawda niektóre białka oprócz regularnie występujących dwudziestu zawierają inne aminokwasy, jednak powstają one w wyniku modyfikacji jednego z dwudziestu wymienionych po włączeniu go do białka.
Aktywność optyczna.
Wszystkie aminokwasy, z wyjątkiem glicyny, mają cztery różne grupy przyłączone do atomu węgla α. Z punktu widzenia geometrii cztery różne grupy można przyłączyć na dwa sposoby, w związku z czym istnieją dwie możliwe konfiguracje, czyli dwa izomery, powiązane ze sobą jak obiekt ze swoim lustrzanym odbiciem, tj. jak lewa ręka w prawo. Jedna konfiguracja nazywana jest lewoskrętną, czyli lewoskrętną (L), a druga nazywana jest prawoskrętną, czyli prawoskrętną (D), ponieważ oba izomery różnią się kierunkiem obrotu płaszczyzny światła spolaryzowanego. W białkach występują wyłącznie L-aminokwasy (wyjątek stanowi glicyna; można ją znaleźć tylko w jednej postaci, ponieważ dwie z czterech jej grup są takie same) i wszystkie są optycznie czynne (ponieważ występuje tylko jeden izomer). D-aminokwasy są rzadkie w przyrodzie; występują w niektórych antybiotykach i ścianie komórkowej bakterii.
Sekwencja aminokwasów.
Aminokwasy w łańcuchu polipeptydowym nie są ułożone losowo, ale w określonej kolejności i to właśnie ta kolejność determinuje funkcje i właściwości białka. Zmieniając kolejność 20 rodzajów aminokwasów, możesz stworzyć ogromną liczbę różnych białek, tak jak możesz stworzyć wiele różnych tekstów z liter alfabetu.
W przeszłości określenie sekwencji aminokwasów białka często trwało kilka lat. Bezpośrednie oznaczanie jest w dalszym ciągu zadaniem dość pracochłonnym, chociaż stworzono urządzenia, które pozwalają na jego wykonanie w sposób automatyczny. Zwykle łatwiej jest określić sekwencję nukleotydową odpowiedniego genu i wywnioskować z niej sekwencję aminokwasów białka. Do chwili obecnej ustalono już sekwencje aminokwasowe wielu setek białek. Funkcje rozszyfrowanych białek są zwykle znane, co pomaga wyobrazić sobie możliwe funkcje podobnych białek powstających na przykład w nowotworach złośliwych.
Złożone białka.
Białka składające się wyłącznie z aminokwasów nazywane są prostymi. Często jednak do łańcucha polipeptydowego przyłączony jest atom metalu lub jakiś związek chemiczny niebędący aminokwasem. Takie białka nazywane są złożonymi. Przykładem jest hemoglobina: zawiera porfirynę żelaza, która decyduje o jej czerwonej barwie i pozwala jej pełnić rolę nośnika tlenu.
Nazwy najbardziej złożonych białek wskazują na charakter przyłączonych grup: glikoproteiny zawierają cukry, lipoproteiny zawierają tłuszcze. Jeśli aktywność katalityczna enzymu zależy od przyłączonej grupy, wówczas nazywa się to grupą prostetyczną. Często witamina pełni rolę grupy protetycznej lub jest jej częścią. Na przykład witamina A, związana z jednym z białek siatkówki, decyduje o jej wrażliwości na światło.
Struktura trzeciorzędowa.
Ważna jest nie tyle sekwencja aminokwasów samego białka (struktura pierwotna), ile sposób jego ułożenia w przestrzeni. Na całej długości łańcucha polipeptydowego jony wodorowe tworzą regularne wiązania wodorowe, które nadają mu kształt helisy lub warstwy (struktura wtórna). Z połączenia takich helis i warstw powstaje zwarta forma następnego rzędu - trzeciorzędowa struktura białka. Wokół wiązań utrzymujących jednostki monomeru łańcucha możliwe są obroty pod małymi kątami. Dlatego z czysto geometrycznego punktu widzenia liczba możliwych konfiguracji dowolnego łańcucha polipeptydowego jest nieskończenie duża. W rzeczywistości każde białko zwykle występuje tylko w jednej konfiguracji, określonej przez jego sekwencję aminokwasów. Konstrukcja ta nie jest sztywna, wydaje się „oddychać” – oscyluje wokół pewnej przeciętnej konfiguracji. Obwód jest złożony w konfigurację, w której energia swobodna (zdolność do wytworzenia pracy) jest minimalna, tak jak zwolniona sprężyna ściska się tylko do stanu odpowiadającego minimalnej energii swobodnej. Często jedna część łańcucha jest ściśle połączona z drugą wiązaniami dwusiarczkowymi (–S–S–) pomiędzy dwiema resztami cysteiny. Częściowo dlatego cysteina odgrywa szczególnie ważną rolę wśród aminokwasów.
Złożoność struktury białek jest tak duża, że nie jest jeszcze możliwe obliczenie trzeciorzędowej struktury białka, nawet jeśli znana jest jego sekwencja aminokwasów. Ale jeśli możliwe jest uzyskanie kryształów białka, wówczas jego trzeciorzędową strukturę można określić za pomocą dyfrakcji promieni rentgenowskich.
W białkach strukturalnych, kurczliwych i niektórych innych łańcuchy są wydłużone, a kilka leżących w pobliżu lekko złożonych łańcuchów tworzy włókienka; z kolei włókienka składają się w większe formacje - włókna. Jednakże większość białek w roztworze ma kształt kulisty: łańcuchy są zwinięte w kulkę, jak przędza w kłębek. Energia swobodna w tej konfiguracji jest minimalna, ponieważ aminokwasy hydrofobowe („odpychające wodę”) są ukryte wewnątrz globuli, a aminokwasy hydrofilowe („przyciągające wodę”) znajdują się na jej powierzchni.
Wiele białek to kompleksy kilku łańcuchów polipeptydowych. Struktura ta nazywana jest czwartorzędową strukturą białka. Na przykład cząsteczka hemoglobiny składa się z czterech podjednostek, z których każda jest białkiem globularnym.
Białka strukturalne ze względu na swoją konfigurację liniową tworzą włókna charakteryzujące się bardzo dużą wytrzymałością na rozciąganie, natomiast konfiguracja globularna pozwala białkom na wchodzenie w specyficzne interakcje z innymi związkami. Przy prawidłowym ułożeniu łańcuchów na powierzchni globuli pojawiają się wnęki o określonym kształcie, w których mieszczą się reaktywne grupy chemiczne. Jeśli białkiem jest enzym, to do takiej wnęki wchodzi inna, zwykle mniejsza cząsteczka jakiejś substancji, tak jak klucz wchodzi do zamka; w tym przypadku konfiguracja chmury elektronowej cząsteczki zmienia się pod wpływem grup chemicznych znajdujących się we wnęce, co wymusza na niej określoną reakcję. W ten sposób enzym katalizuje reakcję. Cząsteczki przeciwciał mają również wnęki, w których wiążą się różne obce substancje, dzięki czemu stają się nieszkodliwe. Model „zamka i klucza”, który wyjaśnia oddziaływanie białek z innymi związkami, pozwala zrozumieć specyfikę enzymów i przeciwciał, tj. ich zdolność do reagowania tylko z określonymi związkami.
Białka w różnych typach organizmów.
Białka, które pełnią tę samą funkcję u różnych gatunków roślin i zwierząt i dlatego noszą tę samą nazwę, mają również podobną konfigurację. Różnią się one jednak nieco sekwencją aminokwasów. W miarę odchodzenia gatunków od wspólnego przodka niektóre aminokwasy w pewnych pozycjach są zastępowane przez mutacje innymi. Szkodliwe mutacje powodujące choroby dziedziczne są eliminowane w drodze doboru naturalnego, ale korzystne lub przynajmniej neutralne mogą się utrzymywać. Im bliżej siebie znajdują się dwa gatunki, tym mniejsze są różnice w ich białkach.
Niektóre białka zmieniają się stosunkowo szybko, inne są bardzo konserwatywne. Do tego ostatniego zalicza się na przykład cytochrom c, enzym oddechowy występujący w większości żywych organizmów. U ludzi i szympansów sekwencje aminokwasów są identyczne, ale w cytochromie c pszenicy różni się tylko 38% aminokwasów. Nawet porównując człowieka i bakterie, nadal można zauważyć podobieństwo cytochromu c (różnice dotyczą 65% aminokwasów), mimo że wspólny przodek bakterii i człowieka żył na Ziemi około dwóch miliardów lat temu. Obecnie porównanie sekwencji aminokwasów jest często wykorzystywane do konstruowania drzewa filogenetycznego (rodzinnego), odzwierciedlającego powiązania ewolucyjne pomiędzy różnymi organizmami.
Denaturacja.
Zsyntetyzowana cząsteczka białka, składana, uzyskuje swoją charakterystyczną konfigurację. Konfiguracja ta może jednak zostać zniszczona przez ogrzewanie, zmianę pH, wystawienie na działanie rozpuszczalników organicznych, a nawet po prostu potrząsanie roztworem, aż na jego powierzchni pojawią się pęcherzyki. Białko zmodyfikowane w ten sposób nazywa się denaturatem; traci swoją aktywność biologiczną i zwykle staje się nierozpuszczalny. Dobrze znanymi przykładami denaturowanego białka są jajka na twardo lub bita śmietana. Małe białka zawierające tylko około stu aminokwasów są zdolne do renaturacji, tj. ponownie uzyskać pierwotną konfigurację. Jednak większość białek po prostu zamienia się w masę splątanych łańcuchów polipeptydowych i nie przywraca swojej poprzedniej konfiguracji.
Jedną z głównych trudności w izolowaniu aktywnych białek jest ich wyjątkowa wrażliwość na denaturację. Ta właściwość białek znajduje przydatne zastosowanie w utrwalaniu żywności: wysoka temperatura nieodwracalnie denaturuje enzymy mikroorganizmów, w wyniku czego mikroorganizmy obumierają.
SYNTEZA BIAŁEK
Aby syntetyzować białko, żywy organizm musi posiadać system enzymów zdolnych do łączenia jednego aminokwasu z drugim. Źródło informacji jest również potrzebne do określenia, które aminokwasy należy połączyć. Ponieważ w organizmie istnieje tysiące rodzajów białek, a każde z nich składa się średnio z kilkuset aminokwasów, wymagana informacja musi być naprawdę ogromna. Jest on przechowywany (podobnie jak nagranie na taśmie magnetycznej) w cząsteczkach kwasu nukleinowego tworzących geny.
Aktywacja enzymów.
Łańcuch polipeptydowy syntetyzowany z aminokwasów nie zawsze jest białkiem w swojej ostatecznej postaci. Wiele enzymów jest syntetyzowanych najpierw jako nieaktywne prekursory i stają się aktywne dopiero wtedy, gdy inny enzym usunie kilka aminokwasów na jednym końcu łańcucha. Niektóre enzymy trawienne, takie jak trypsyna, są syntetyzowane w tej nieaktywnej formie; enzymy te ulegają aktywacji w przewodzie pokarmowym w wyniku usunięcia końcowego fragmentu łańcucha. Hormon insuliny, którego cząsteczka w swojej aktywnej postaci składa się z dwóch krótkich łańcuchów, syntetyzowana jest w postaci jednego łańcucha, tzw. proinsulina. Następnie środkowa część tego łańcucha jest usuwana, a pozostałe fragmenty łączą się, tworząc cząsteczkę aktywnego hormonu. Złożone białka powstają dopiero po przyłączeniu do białka określonej grupy chemicznej, a to przyłączenie często wymaga również enzymu.
Krążenie metaboliczne.
Po podaniu zwierzęciu aminokwasów znakowanych radioaktywnymi izotopami węgla, azotu lub wodoru, znacznik szybko ulega wbudowaniu w jego białka. Jeśli znakowane aminokwasy przestaną przedostawać się do organizmu, ilość znacznika w białkach zaczyna się zmniejszać. Eksperymenty te pokazują, że powstałe białka nie są zatrzymywane w organizmie do końca życia. Wszystkie, z nielicznymi wyjątkami, znajdują się w stanie dynamicznym, stale rozkładając się na aminokwasy, a następnie ponownie syntetyzując.
Niektóre białka rozkładają się, gdy komórki umierają i ulegają zniszczeniu. Dzieje się tak cały czas, na przykład w przypadku czerwonych krwinek i komórek nabłonkowych wyściełających wewnętrzną powierzchnię jelita. Ponadto rozkład i resynteza białek zachodzi również w żywych komórkach. Co dziwne, mniej wiadomo na temat rozkładu białek niż na temat ich syntezy. Wiadomo jednak, że w rozkładzie biorą udział enzymy proteolityczne podobne do tych, które w przewodzie pokarmowym rozkładają białka na aminokwasy.
Okres półtrwania różnych białek jest różny – od kilku godzin do wielu miesięcy. Jedynym wyjątkiem są cząsteczki kolagenu. Po uformowaniu pozostają stabilne i nie są odnawiane ani wymieniane. Z biegiem czasu jednak zmieniają się niektóre ich właściwości, w szczególności elastyczność, a brak ich odnawiania skutkuje pewnymi zmianami związanymi z wiekiem, takimi jak pojawienie się zmarszczek na skórze.
Białka syntetyczne.
Chemicy dawno nauczyli się polimeryzować aminokwasy, ale aminokwasy są łączone w sposób nieuporządkowany, tak że produkty takiej polimeryzacji w niewielkim stopniu przypominają produkty naturalne. To prawda, że możliwe jest łączenie aminokwasów w określonej kolejności, co umożliwia otrzymanie niektórych biologicznie aktywnych białek, w szczególności insuliny. Proces jest dość skomplikowany, w ten sposób można otrzymać jedynie białka, których cząsteczki zawierają około stu aminokwasów. Zamiast tego korzystniej jest zsyntetyzować lub wyizolować sekwencję nukleotydową genu odpowiadającą pożądanej sekwencji aminokwasów, a następnie wprowadzić ten gen do bakterii, która poprzez replikację wytworzy duże ilości pożądanego produktu. Metoda ta ma jednak także swoje wady.
BIAŁKO I ODŻYWANIE
Kiedy białka w organizmie rozkładają się na aminokwasy, aminokwasy te można ponownie wykorzystać do syntezy białek. Jednocześnie same aminokwasy ulegają rozkładowi, przez co nie są ponownie wykorzystywane w całości. Oczywiste jest również, że podczas wzrostu, ciąży i gojenia się ran synteza białek musi przekraczać rozkład. Organizm stale traci część białek; Są to białka włosów, paznokci i powierzchniowej warstwy skóry. Dlatego, aby syntetyzować białka, każdy organizm musi otrzymać aminokwasy z pożywienia.
Źródła aminokwasów.
Rośliny zielone syntetyzują wszystkie 20 aminokwasów znajdujących się w białkach z CO2, wody i amoniaku lub azotanów. Wiele bakterii jest również zdolnych do syntezy aminokwasów w obecności cukru (lub jego odpowiednika) i związanego azotu, ale cukier jest ostatecznie dostarczany przez rośliny zielone. Zwierzęta mają ograniczoną zdolność do syntezy aminokwasów; pozyskują aminokwasy jedząc zielone rośliny lub inne zwierzęta. W przewodzie pokarmowym wchłonięte białka rozkładają się na aminokwasy, te ostatnie są wchłaniane i z nich budowane są białka charakterystyczne dla danego organizmu. Żadne z wchłoniętych białek nie jest włączane do struktur ciała jako takich. Jedynym wyjątkiem jest to, że u wielu ssaków niektóre przeciwciała matczyne mogą przedostać się w stanie nienaruszonym przez łożysko do krwioobiegu płodu, a poprzez mleko matki (szczególnie u przeżuwaczy) mogą przedostać się do noworodka zaraz po urodzeniu.
Zapotrzebowanie na białko.
Oczywiste jest, że aby utrzymać życie, organizm musi otrzymywać określoną ilość białka z pożywienia. Skala tej potrzeby zależy jednak od wielu czynników. Organizm potrzebuje pożywienia zarówno jako źródła energii (kalorii), jak i materiału do budowy swoich struktur. Na pierwszym miejscu jest potrzeba energii. Oznacza to, że gdy w diecie jest mało węglowodanów i tłuszczów, białka dietetyczne wykorzystywane są nie do syntezy własnych białek, lecz jako źródło kalorii. Podczas długotrwałego postu nawet własne białka wykorzystywane są do zaspokojenia potrzeb energetycznych. Jeśli w diecie jest wystarczająca ilość węglowodanów, spożycie białka można zmniejszyć.
Bilans azotowy.
Średnio ok. 16% całkowitej masy białka stanowi azot. Podczas rozkładu aminokwasów zawartych w białkach zawarty w nich azot jest wydalany z organizmu z moczem i (w mniejszym stopniu) z kałem w postaci różnych związków azotowych. Do oceny jakości odżywienia białkowego wygodnie jest zatem posłużyć się wskaźnikiem, jakim jest bilans azotowy, czyli tzw. różnica (w gramach) pomiędzy ilością azotu wprowadzanego do organizmu a ilością azotu wydalanego w ciągu dnia. Przy normalnym odżywianiu u osoby dorosłej kwoty te są równe. W rosnącym organizmie ilość wydalanego azotu jest mniejsza niż ilość otrzymywana, tj. bilans jest dodatni. Jeśli w diecie brakuje białka, bilans jest ujemny. Jeśli w diecie jest wystarczająca ilość kalorii, ale nie ma w niej białek, organizm oszczędza białka. Jednocześnie metabolizm białek ulega spowolnieniu, a wielokrotne wykorzystanie aminokwasów w syntezie białek następuje z najwyższą możliwą efektywnością. Straty są jednak nieuniknione, a związki azotu w dalszym ciągu wydalane są z moczem, a częściowo z kałem. Ilość azotu wydalanego z organizmu dziennie podczas postu białkowego może służyć jako miara dziennego niedoboru białka. Naturalnym jest założenie, że wprowadzając do diety ilość białka odpowiadającą temu niedoborowi, można przywrócić równowagę azotową. Jednak tak nie jest. Po otrzymaniu takiej ilości białka organizm zaczyna mniej efektywnie wykorzystywać aminokwasy, dlatego do przywrócenia równowagi azotowej potrzebna jest dodatkowa ilość białka.
Jeśli ilość białka w diecie przekracza ilość niezbędną do utrzymania równowagi azotowej, wówczas wydaje się, że nie ma w tym żadnej szkody. Nadmiar aminokwasów jest po prostu wykorzystywany jako źródło energii. Szczególnie uderzającym przykładem jest to, że Eskimosi spożywają niewiele węglowodanów i około dziesięciokrotnie więcej białka wymaganego do utrzymania równowagi azotowej. Jednak w większości przypadków używanie białka jako źródła energii nie jest korzystne, ponieważ dana ilość węglowodanów może wytworzyć znacznie więcej kalorii niż ta sama ilość białka. W biednych krajach ludzie czerpią kalorie z węglowodanów i spożywają minimalne ilości białka.
Jeżeli organizm otrzymuje wymaganą ilość kalorii w postaci produktów niebiałkowych, wówczas minimalna ilość białka zapewniająca utrzymanie bilansu azotowego wynosi ok. 30 g dziennie. Mniej więcej tyle białka zawierają cztery kromki chleba lub 0,5 litra mleka. Nieco większą liczbę uważa się zwykle za optymalną; Zalecane jest 50 do 70 g.
Aminokwasy.
Do tej pory białko było rozpatrywane całościowo. Tymczasem, aby mogła nastąpić synteza białek, w organizmie muszą znajdować się wszystkie niezbędne aminokwasy. Organizm zwierzęcia sam jest w stanie syntetyzować część aminokwasów. Nazywa się je wymiennymi, ponieważ niekoniecznie muszą być obecne w diecie – ważne jest jedynie, aby ogólna podaż białka jako źródła azotu była wystarczająca; następnie, jeśli brakuje aminokwasów egzogennych, organizm może je syntetyzować kosztem tych, które są obecne w nadmiarze. Pozostałe, „niezbędne” aminokwasy nie mogą być syntetyzowane i muszą być dostarczane do organizmu z pożywieniem. Niezbędne dla człowieka są walina, leucyna, izoleucyna, treonina, metionina, fenyloalanina, tryptofan, histydyna, lizyna i arginina. (Chociaż arginina może być syntetyzowana w organizmie, zalicza się ją do aminokwasów niezbędnych, ponieważ nie jest wytwarzana w wystarczających ilościach u noworodków i dorastających dzieci. Z drugiej strony niektóre z tych aminokwasów z pożywienia mogą stać się niepotrzebne dla osoby dorosłej osoba.)
Ta lista niezbędnych aminokwasów jest w przybliżeniu taka sama u innych kręgowców, a nawet owadów. Wartość odżywczą białek określa się zwykle poprzez podawanie ich rosnącym szczurom i monitorowanie przyrostu masy ciała zwierząt.
Wartość odżywcza białek.
Wartość odżywcza białka zależy od tego, jakiego aminokwasu brakuje w nim najbardziej. Zilustrujmy to przykładem. Białka w naszym organizmie zawierają średnio ok. 2% tryptofanu (wagowo). Załóżmy, że dieta zawiera 10 g białka zawierającego 1% tryptofanu i że jest w niej wystarczająca ilość innych niezbędnych aminokwasów. W naszym przypadku 10 g tego niekompletnego białka jest zasadniczo równoważne 5 g pełnego białka; pozostałe 5 g może służyć jedynie jako źródło energii. Należy pamiętać, że ponieważ aminokwasy praktycznie nie są magazynowane w organizmie i aby mogła nastąpić synteza białek, wszystkie aminokwasy muszą być obecne w tym samym czasie, efekt spożycia niezbędnych aminokwasów można wykryć tylko wtedy, gdy wszystkie wejść do ciała w tym samym czasie.
Przeciętny skład większości białek zwierzęcych jest zbliżony do średniego składu białek w organizmie człowieka, dlatego jest mało prawdopodobne, aby groził nam niedobór aminokwasów, jeśli nasza dieta jest bogata w pokarmy takie jak mięso, jaja, mleko i sery. Istnieją jednak białka, takie jak żelatyna (produkt denaturacji kolagenu), które zawierają bardzo mało niezbędnych aminokwasów. Białka roślinne, chociaż pod tym względem są lepsze od żelatyny, są również ubogie w niezbędne aminokwasy; Mają szczególnie niską zawartość lizyny i tryptofanu. Niemniej jednak diety czysto wegetariańskiej nie można w ogóle uznać za szkodliwą, chyba że spożywa się w niej nieco większą ilość białek roślinnych, wystarczającą do dostarczenia organizmowi niezbędnych aminokwasów. Rośliny zawierają najwięcej białka w swoich nasionach, szczególnie w nasionach pszenicy i różnych roślin strączkowych. Młode pędy, takie jak szparagi, są również bogate w białko.
Białka syntetyczne w diecie.
Dodając niewielkie ilości syntetycznych aminokwasów egzogennych lub białek bogatych w aminokwasy do białek niekompletnych, takich jak białka kukurydzy, można znacznie zwiększyć wartość odżywczą tych ostatnich, tj. zwiększając w ten sposób ilość spożywanego białka. Inną możliwością jest hodowanie bakterii lub drożdży na węglowodorach naftowych z dodatkiem azotanów lub amoniaku jako źródła azotu. Otrzymane w ten sposób białko drobnoustrojowe może służyć jako pasza dla drobiu, zwierząt gospodarskich lub może być bezpośrednio spożywane przez człowieka. Trzecia, szeroko stosowana metoda wykorzystuje fizjologię przeżuwaczy. U przeżuwaczy, w początkowej części żołądka, tzw. W żwaczu żyją specjalne formy bakterii i pierwotniaków, które przekształcają niekompletne białka roślinne w pełniejsze białka drobnoustrojów, a te z kolei po trawieniu i wchłanianiu zamieniają się w białka zwierzęce. Mocznik, tani syntetyczny związek zawierający azot, można dodawać do paszy dla zwierząt gospodarskich. Mikroorganizmy żyjące w żwaczu wykorzystują azot mocznikowy do przekształcania węglowodanów (których w paszy jest znacznie więcej) w białko. Około jedna trzecia całego azotu w paszy dla zwierząt gospodarskich może mieć postać mocznika, co zasadniczo oznacza, w pewnym stopniu, chemiczną syntezę białka.