Perbezaan utama antara enzim dan pemangkin bukan organik. Perbezaan antara enzim dan mangkin bukan organik

Persamaan
1. Hanya tindak balas yang mungkin secara bertenaga dimangkinkan. 2. Mereka tidak mengubah arah tindak balas. 3. Mereka mempercepatkan permulaan keseimbangan tindak balas, tetapi tidak mengalihkannya. 4. Mereka tidak dimakan semasa proses tindak balas.	1. Kelajuan tindak balas enzim adalah lebih tinggi. 2. Kekhususan yang tinggi. 3. Keadaan kerja yang sederhana (intraselular). 4. Kemungkinan melaraskan kelajuan tindak balas. 5. Kadar tindak balas enzim adalah berkadar dengan jumlah enzim.

Pemangkinan enzim mempunyai ciri tersendiri

Peringkat pemangkinan

Langkah-langkah berikut boleh dibezakan dalam tindak balas enzimatik:

1. Lekatan substrat (S) kepada enzim (E) untuk membentuk kompleks enzim-substrat (E-S).

2. Penukaran kompleks enzim-substrat kepada satu atau lebih kompleks peralihan (E-X) dalam satu atau lebih langkah.

3. Penukaran kompleks peralihan kepada kompleks produk enzim (E-P).

4. Pengasingan produk akhir daripada enzim.

Mekanisme pemangkinan

Penderma	Penerima
COOH -NH 3 + -SH	COO- -NH 2 -S-

1. Pemangkinan asid-bes– di pusat aktif enzim terdapat kumpulan sisa asid amino tertentu yang merupakan penderma atau penerima proton yang baik. Kumpulan sedemikian adalah pemangkin yang kuat untuk banyak tindak balas organik.

2. Pemangkinan kovalen– enzim bertindak balas dengan substratnya, membentuk kompleks enzim-substrat yang sangat tidak stabil menggunakan ikatan kovalen, dari mana hasil tindak balas terbentuk semasa penyusunan semula intramolekul.

Jenis-jenis Tindak Balas Enzim

1. Jenis ping-pong– enzim mula-mula berinteraksi dengan substrat A, mengeluarkan sebarang kumpulan kimia daripadanya dan menukarkannya kepada produk yang sepadan. Substrat B kemudiannya dilekatkan pada enzim, menerima kumpulan kimia ini. Contohnya ialah tindak balas pemindahan kumpulan amino daripada asid amino kepada asid keto - transaminasi.

Tindak balas enzim ping-pong

2. Jenis tindak balas berjujukan– substrat A dan B ditambah secara berurutan kepada enzim, membentuk "kompleks ternari", selepas itu pemangkinan berlaku. Hasil tindak balas juga dipisahkan secara berurutan daripada enzim.

Tindak balas enzim mengikut jenis "tindak balas berurutan".

3. Jenis interaksi rawak– substrat A dan B ditambah kepada enzim dalam sebarang susunan, secara rawak, dan selepas pemangkinan mereka juga terputus.

Tindak balas enzimatik mengikut jenis "interaksi rawak"

Enzim bersifat protein

Telah lama diketahui bahawa semua enzim adalah protein dan mempunyai semua sifat protein. Oleh itu, seperti protein, enzim dibahagikan kepada mudah dan kompleks.

Enzim ringkas hanya terdiri daripada asid amino - contohnya, pepsin , tripsin , lisozim.

Enzim kompleks(holoenzim) mempunyai bahagian protein yang terdiri daripada asid amino - apoenzim, dan bahagian bukan protein – kofaktor. Kofaktor pula boleh dipanggil koenzim atau prostetik kumpulan. Contohnya boleh jadi suksinat dehidrogenase (mengandungi FAD) (dalam kitaran asid trikarboksilik), aminotransferases (mengandungi pyridoxal phosphate) (fungsi), peroksidase(mengandungi heme). Untuk menjalankan pemangkinan, kompleks apoprotein dan kofaktor yang lengkap diperlukan; mereka tidak boleh menjalankan pemangkinan secara berasingan.

Seperti banyak protein, enzim boleh monomer, iaitu terdiri daripada satu subunit, dan polimer, yang terdiri daripada beberapa subunit.

Enzim ialah protein khusus yang terbentuk dalam sel dan mampu mempercepatkan proses biokimia, i.e. Ini adalah pemangkin biologi.

Banyak enzim memerlukan kehadiran bahan bukan protein tertentu - kofaktor - untuk mempamerkan aktiviti pemangkin. Terdapat 2 kumpulan kofaktor - ion logam (serta beberapa sebatian tak organik) dan koenzim, yang merupakan bahan organik. Antara koenzim terdapat yang mengandungi logam (besi dalam heme, kobalt dalam kobalamide).

Persamaan antara enzim dan mangkin tak organik:

1. memangkinkan tindak balas yang mungkin secara bertenaga;
2. jangan ubah keseimbangan dalam tindak balas boleh balik;
3. jangan ubah arah tindak balas;
4. tidak dimakan akibat tindak balas.

Perbezaan antara enzim dan pemangkin tak organik (sifat am enzim):

1. kerumitan struktur;
2. kuasa tindakan yang tinggi. Satu unit enzim diambil sebagai jumlah yang memangkinkan penukaran 1 µM bahan dalam 1 minit;
3. kekhususan;
4. ini adalah bahan dengan aktiviti terkawal;

bertindak dalam keadaan ringan badan.

Telah lama diketahui bahawa semua enzim adalah protein dan mempunyai semua sifat protein. Oleh itu, seperti protein, enzim dibahagikan kepada mudah dan kompleks.

Enzim ringkas hanya terdiri daripada asid amino - contohnya, pepsin, trypsin, lisozim.

Enzim kompleks (holoenzim) mempunyai bahagian protein yang terdiri daripada asid amino - apoenzim, dan bahagian bukan protein - kofaktor. Kofaktor pula boleh dipanggil koenzim atau kumpulan prostetik. Contohnya termasuk suksinat dehidrogenase (mengandungi FAD) (dalam kitaran asid trikarboksilik), aminotransferases (mengandungi pyridoxal fosfat) (fungsi), peroksidase (mengandungi heme). Untuk menjalankan pemangkinan, kompleks apoprotein dan kofaktor yang lengkap diperlukan; mereka tidak boleh menjalankan pemangkinan secara berasingan.

Berdasarkan jenis tindak balas yang dimangkinkan, enzim dibahagikan kepada 6 kelas mengikut klasifikasi hierarki enzim (EC - Kod Suruhanjaya Enzim). Klasifikasi ini dicadangkan oleh Kesatuan Antarabangsa Biokimia dan Biologi Molekul. Setiap kelas mengandungi subkelas, supaya enzim diterangkan oleh satu set empat nombor yang dipisahkan oleh titik. Sebagai contoh, pepsin mempunyai nama EU 3.4.23.1. Nombor pertama secara kasar menerangkan mekanisme tindak balas yang dimangkin oleh enzim:

1. Oksidoreduktase yang memangkinkan pengoksidaan atau pengurangan. Contoh: katalase, alkohol dehidrogenase
2. Pemindahan yang memangkinkan pemindahan kumpulan kimia daripada satu molekul substrat ke molekul substrat yang lain. Antara pemindahan, kinase yang memindahkan kumpulan fosfat, biasanya daripada molekul ATP, amat dibezakan.
3. Hidrolas yang memangkinkan hidrolisis ikatan kimia. Contoh: esterase, pepsin, tripsin, amilase, lipoprotein lipase
4. Liase yang memangkinkan pemecahan ikatan kimia tanpa hidrolisis dengan pembentukan ikatan berganda dalam salah satu produk.
5. Isomerase yang memangkinkan perubahan struktur atau geometri dalam molekul substrat.
6. Ligase yang memangkinkan pembentukan ikatan kimia antara substrat akibat hidrolisis ATP. Contoh: DNA polimerase

Persamaan antara enzim dan	Perbezaan antara enzim dan pemangkin bukan organik
1. Hanya tindak balas yang mungkin secara termodinamik dipercepatkan	1. Enzim dicirikan oleh kekhususan yang tinggi: kekhususan substrat : ▪ mutlak (1 enzim - 1 substrat), ▪ kumpulan (1 enzim – beberapa substrat serupa) ▪ stereospecificity (enzim berfungsi dengan substrat hanya siri stereo L atau D tertentu). kekhususan pemangkin (enzim memangkinkan tindak balas terutamanya daripada satu jenis tindak balas kimia - hidrolisis, pengurangan pengoksidaan, dsb.)
2. Mereka tidak mengubah keadaan keseimbangan tindak balas, tetapi hanya mempercepatkan pencapaiannya.	2. Kecekapan tinggi: enzim mempercepatkan tindak balas 10 8 -10 14 kali ganda.
3. Mereka tidak dimakan dalam tindak balas	3. Enzim bertindak hanya dalam keadaan ringan (t = 36-37ºС, pH ~ 7.4, tekanan atmosfera), kerana mereka mempunyai labiliti konformasi - keupayaan untuk mengubah konformasi molekul di bawah pengaruh agen denaturasi (pH, T, bahan kimia).
4. Berkesan dalam kuantiti yang kecil	4. Dalam badan, tindakan enzim dikawal secara khusus (mangkin hanya tidak spesifik)
5. Sensitif kepada pengaktif dan perencat	5. Pelbagai tindakan yang luas (kebanyakan proses dalam badan dimangkinkan oleh enzim).

Pada masa ini, kajian enzim adalah pusat dalam biokimia dan dipisahkan kepada sains bebas - enzimologi . Pencapaian enzimologi digunakan dalam perubatan untuk diagnosis dan rawatan, untuk mengkaji mekanisme patologi, dan, sebagai tambahan, dalam bidang lain, contohnya, dalam pertanian, industri makanan, kimia, farmaseutikal, dll.

Struktur enzim

Metabolit - bahan yang mengambil bahagian dalam proses metabolik.

Substrat – bahan yang mengalami tindak balas kimia.

produk – bahan yang terbentuk semasa tindak balas kimia.

Enzim dicirikan oleh kehadiran pusat pemangkinan tertentu.

Pusat aktif (Ac) ialah sebahagian daripada molekul enzim yang secara khusus berinteraksi dengan substrat dan terlibat secara langsung dalam pemangkinan. Ats, sebagai peraturan, terletak di ceruk (poket). Dua kawasan boleh dibezakan dalam Ac: tapak pengikat substrat - kawasan substrat (pad kenalan) dan sebenarnya pusat pemangkin .

Kebanyakan substrat membentuk sekurang-kurangnya tiga ikatan dengan enzim, kerana molekul substrat melekat pada tapak aktif dengan satu-satunya cara yang mungkin, yang memastikan kekhususan substrat enzim. Pusat pemangkin menyediakan pilihan laluan transformasi kimia dan kekhususan pemangkin enzim.

Sekumpulan enzim pengawalseliaan mempunyai pusat alosterik , yang terletak di luar pusat aktif. Modulator “+” atau “–” yang mengawal aktiviti enzim boleh dilekatkan pada pusat alosterik.

Terdapat enzim ringkas, hanya terdiri daripada asid amino, dan enzim kompleks, yang juga termasuk sebatian organik berat molekul rendah yang bersifat bukan protein (koenzim) dan (atau) ion logam (kofaktor).

Koenzim adalah bahan organik bukan protein yang mengambil bahagian dalam pemangkinan sebagai sebahagian daripada tapak pemangkin pusat aktif. Dalam kes ini, komponen protein dipanggil apoenzim , dan bentuk aktif secara pemangkin bagi protein kompleks ialah holoenzim . Oleh itu: holoenzim = apoenzim + koenzim.

Fungsi berikut sebagai koenzim:

nukleotida,

koenzim Q,

Glutathione

derivatif vitamin larut air:

Koenzim yang terikat pada bahagian protein oleh ikatan kovalen dipanggil kumpulan prostetik . Ini adalah, sebagai contoh, FAD, FMN, biotin, asid lipoik. Kumpulan prostetik tidak dipisahkan daripada bahagian protein. Koenzim yang melekat pada bahagian protein oleh ikatan bukan kovalen dipanggil kosubstrat . Ini adalah, sebagai contoh, NAD +, NADP +. Kosubstrat melekat pada enzim pada masa tindak balas.

Kofaktor enzim adalah ion logam yang diperlukan untuk aktiviti pemangkin banyak enzim. Kalium, magnesium, kalsium, zink, kuprum, besi, dll. ion bertindak sebagai kofaktor. Peranan mereka adalah pelbagai; mereka menstabilkan molekul substrat, pusat aktif enzim, struktur tertier dan kuaternarinya, dan memastikan pengikatan dan pemangkinan substrat. Sebagai contoh, ATP mengikat kepada kinase hanya bersama dengan Mg 2+ .

Isoenzim - ini adalah pelbagai bentuk satu enzim yang memangkinkan tindak balas yang sama, tetapi berbeza dalam sifat fizikal dan kimia (pertalian untuk substrat, kelajuan maksimum tindak balas yang dimangkin, mobiliti elektroforesis, kepekaan yang berbeza kepada perencat dan pengaktif, pH optimum dan kestabilan terma) . Isoenzim mempunyai struktur kuaternari, yang dibentuk oleh bilangan subunit genap (2, 4, 6, dll.). Isoform enzim dibentuk oleh gabungan subunit yang berbeza.

Sebagai contoh, pertimbangkan laktat dehidrogenase (LDH), enzim yang memangkinkan tindak balas boleh balik:

NADH 2 NAD +

piruvat ← LDH → laktat

LDH wujud dalam bentuk 5 isoform yang setiap satunya terdiri daripada 4 protomer (subunit) 2 jenis M (otot) dan H (jantung). Sintesis protomer jenis M dan H dikodkan oleh dua lokus genetik yang berbeza. Isoenzim LDH berbeza pada tahap struktur kuaternari: LDH 1 (NNNN), LDH 2 (NNMM), LDH 3 (NNMM), LDH 4 (NMMM), LDH 5 (MMMM).

Rantai polipeptida jenis H dan M mempunyai berat molekul yang sama, tetapi yang pertama didominasi oleh asid amino karboksilik, yang kedua oleh asid diamino, jadi ia membawa cas yang berbeza dan boleh dipisahkan oleh elektroforesis.

Metabolisme oksigen dalam tisu menjejaskan komposisi isoenzim LDH. Di mana metabolisme aerobik mendominasi, LDH 1, LDH 2 mendominasi (miokardium, kelenjar adrenal), di mana metabolisme anaerobik - LDH 4, LDH 5 (otot rangka, hati). Semasa perkembangan individu organisma, perubahan dalam kandungan oksigen dan isoform LDH berlaku dalam tisu. Dalam embrio, LDH 4 dan LDH 5 mendominasi. Selepas kelahiran, kandungan LDH 1 dan LDH 2 meningkat dalam beberapa tisu.

Kewujudan isoform meningkatkan kapasiti penyesuaian tisu, organ, dan badan secara keseluruhan kepada keadaan yang berubah-ubah. Keadaan metabolik organ dan tisu dinilai oleh perubahan dalam komposisi isoenzim.

Penyetempatan dan pembahagian enzim dalam sel dan tisu.

Enzim dibahagikan kepada 3 kumpulan berdasarkan penyetempatan:

I – enzim am (sejagat)

II - khusus organ

III - khusus organel

Enzim biasa ditemui dalam hampir semua sel, mereka memastikan aktiviti penting sel dengan memangkinkan tindak balas biosintesis protein dan asid nukleik, pembentukan biomembran dan organel selular utama, dan pertukaran tenaga. Enzim biasa tisu dan organ yang berbeza, bagaimanapun, berbeza dalam aktiviti.

Enzim khusus organ ciri hanya organ atau tisu tertentu. Contohnya: Untuk hati - arginase. Untuk buah pinggang dan tisu tulang - fosfatase alkali. Untuk kelenjar prostat - AF (asid fosfatase). Untuk pankreas - α-amilase, lipase. Untuk miokardium - CPK (creatine phosphokinase), LDH, AST, dll.

Enzim juga diagihkan secara tidak sekata di dalam sel. Sesetengah enzim berada dalam keadaan terlarut koloid dalam sitosol, yang lain tertanam dalam organel selular (keadaan berstruktur).

Enzim khusus organel . Organel yang berbeza mempunyai set enzim tertentu, yang menentukan fungsinya.

Enzim khusus organel adalah penanda pembentukan intraselular, organel:

Membran sel: ALP (alkali fosfatase), AC (adenilate cyclase), K-Na-ATPase

Sitoplasma: enzim glikolisis, kitaran pentosa.

ER: enzim yang menyediakan hidroksilasi (pengoksidaan mikrosom).

Ribosom: enzim yang menyediakan sintesis protein.

Mitokondria: enzim fosforilasi oksidatif, kitaran TCA (cytochrome oxidase, succinate dehydrogenase), β-pengoksidaan asid lemak.

Nukleus sel: enzim yang memastikan sintesis RNA, DNA (RNA polimerase, NAD synthetase).

Nukleolus: RNA polimerase yang bergantung kepada DNA

Akibatnya, petak terbentuk di dalam sel, yang berbeza dalam set enzim dan metabolisme (pembahagian metabolisme).

Di antara enzim terdapat sekumpulan kecil R enzim pengawalseliaan, yang mampu bertindak balas terhadap pengaruh pengawalseliaan tertentu dengan mengubah aktiviti. Enzim-enzim ini terdapat dalam semua organ dan tisu dan disetempat pada permulaan atau pada titik percabangan laluan metabolik.

Penyetempatan ketat semua enzim dikodkan dalam gen.

Penentuan aktiviti enzim khusus organel dalam plasma atau serum digunakan secara meluas dalam diagnostik klinikal.

Pengelasan dan tatanama enzim

Nomenklatur – nama sebatian individu, kumpulan mereka, kelas, serta peraturan untuk mengarang nama ini. Nomenklatur enzim boleh menjadi remeh (nama kerja pendek) atau sistematik. Menurut tatanama sistematik yang diterima pakai pada tahun 1961 oleh Kesatuan Biokimia Antarabangsa, enzim dan tindak balas pemangkinnya boleh dikenal pasti dengan tepat.

Pengelasan - pembahagian sesuatu mengikut ciri yang dipilih.

Pengelasan enzim adalah berdasarkan jenis tindak balas kimia yang dimangkinkannya;

Berdasarkan 6 jenis tindak balas kimia, enzim yang memangkinkannya dibahagikan kepada 6 kelas, setiap satunya mempunyai beberapa subkelas dan subkelas (4-13);

Setiap enzim mempunyai kod sendiri EC 1.1.1.1. Digit pertama menunjukkan kelas, kedua - subkelas, ketiga - subsubkelas, keempat - nombor siri enzim dalam subkelasnya (mengikut urutan penemuan).

Nama enzim terdiri daripada 2 bahagian: 1 bahagian - nama substrat (substrat), 2 bahagian - jenis tindak balas yang dimangkin. Berakhir – AZA;

Maklumat tambahan, jika perlu, ditulis di hujung dan disertakan dalam kurungan: L-malat + NADP+ ↔ PVK + CO 2 + NADH 2 L-malate: NADP+ - oksidoreduktase (dekarboksilasi);

Tiada pendekatan seragam kepada peraturan untuk menamakan enzim.

Enzim dan kepentingannya dalam proses kehidupan

Daripada kursus kimia anda, anda tahu apa itu pemangkin. Ini adalah bahan yang mempercepatkan tindak balas, kekal tidak berubah pada akhir tindak balas (tanpa dimakan). Pemangkin biologi dipanggil enzim(dari lat. fermentum– penapaian, doh masam), atau enzim.

Hampir semua enzim adalah protein (tetapi tidak semua protein adalah enzim!). Dalam beberapa tahun kebelakangan ini, telah diketahui bahawa beberapa molekul RNA juga mempunyai sifat enzim.

Enzim kristal yang sangat disucikan pertama kali diasingkan pada tahun 1926 oleh ahli biokimia Amerika J. Sumner. Enzim ini adalah urease, yang memangkinkan pecahan urea. Sehingga kini, lebih daripada 2 ribu enzim diketahui, dan bilangannya terus berkembang. Kebanyakannya diasingkan daripada sel hidup dan diperolehi dalam bentuk tulennya.

Beribu-ribu tindak balas sentiasa berlaku di dalam sel. Jika anda mencampurkan bahan organik dan bukan organik dalam tabung uji dalam perkadaran yang sama seperti dalam sel hidup, tetapi tanpa enzim, maka hampir tiada tindak balas akan berlaku pada kelajuan yang ketara. Ia adalah terima kasih kepada enzim bahawa maklumat genetik direalisasikan dan semua metabolisme dijalankan.

Nama kebanyakan enzim dicirikan oleh akhiran -ase, yang paling kerap ditambah kepada nama substrat - bahan yang berinteraksi dengan enzim.

Struktur enzim

Berbanding dengan berat molekul substrat, enzim mempunyai jisim yang lebih besar. Percanggahan ini menunjukkan bahawa bukan keseluruhan molekul enzim terlibat dalam pemangkinan. Untuk memahami isu ini, anda perlu membiasakan diri dengan struktur enzim.

Mengikut struktur, enzim boleh menjadi protein ringkas atau kompleks. Dalam kes kedua, enzim mengandungi, sebagai tambahan kepada bahagian protein ( apoenzim) terdapat kumpulan tambahan sifat bukan protein - pengaktif ( kofaktor, atau koenzim), mengakibatkan pembentukan aktif holoenzim. Pengaktif enzim adalah:

1) ion tak organik (contohnya, untuk mengaktifkan enzim amilase yang terdapat dalam air liur, ion klorida (Cl–) diperlukan);

2) kumpulan prostetik (FAD, biotin) terikat kuat pada substrat;

3) koenzim (NAD, NADP, koenzim A), longgar dikaitkan dengan substrat.

Bahagian protein dan komponen bukan protein secara individu tidak mempunyai aktiviti enzimatik, tetapi apabila digabungkan bersama mereka memperoleh sifat ciri enzim.

Bahagian protein enzim mengandungi pusat aktif yang unik dalam strukturnya, yang merupakan gabungan sisa asid amino tertentu yang berorientasikan ketat antara satu sama lain (struktur pusat aktif beberapa enzim kini telah ditafsirkan). Pusat aktif berinteraksi dengan molekul substrat untuk membentuk "kompleks enzim-substrat." "Kompleks enzim-substrat" kemudiannya terurai kepada enzim dan produk atau produk tindak balas.

Menurut hipotesis yang dikemukakan pada tahun 1890 oleh E. Fisher, substrat menghampiri enzim sebagai kunci kepada kunci, iaitu konfigurasi spatial tapak aktif enzim dan substrat sepadan dengan tepat ( saling melengkapi) satu sama lain. Substrat dibandingkan dengan "kunci" yang sesuai dengan "kunci" - enzim. Oleh itu, pusat aktif lisozim (enzim air liur) mempunyai rupa celah dan dalam bentuk betul-betul sepadan dengan serpihan molekul karbohidrat kompleks bacillus bakteria, yang dipecahkan di bawah tindakan enzim ini.

Pada tahun 1959, D. Koshland mengemukakan hipotesis mengikut mana korespondensi spatial struktur substrat dan pusat aktif enzim dicipta hanya pada saat interaksi mereka antara satu sama lain. Hipotesis ini dipanggil hipotesis "tangan dan sarung tangan".(hipotesis interaksi teraruh). Proses "pengiktirafan dinamik" ini adalah hipotesis yang paling banyak diterima hari ini.

Perbezaan antara enzim dan pemangkin bukan biologi

Enzim berbeza daripada pemangkin bukan biologi dalam banyak cara.

1. Enzim jauh lebih cekap (10 4 –10 9 kali). Oleh itu, satu molekul enzim katalase boleh memecahkan 10 ribu molekul hidrogen peroksida, yang toksik kepada sel, dalam satu saat:

2H 2 O 2 ––> 2H 2 O + O 2,

yang berlaku semasa pengoksidaan pelbagai sebatian dalam badan. Atau contoh lain yang mengesahkan kecekapan tinggi enzim: pada suhu bilik, satu molekul urease mampu memecahkan sehingga 30 ribu molekul urea dalam satu saat:

H 2 N–CO–NH 2 + H 2 O ––> CO 2 + 2NH 3.

Tanpa pemangkin, ini akan mengambil masa kira-kira 3 juta tahun.

2. Kekhususan tinggi tindakan enzim. Kebanyakan enzim bertindak hanya pada satu atau sebilangan kecil sebatian semula jadi (substrat) "mereka". Kekhususan enzim dicerminkan oleh formula "satu enzim - satu substrat". Disebabkan ini, dalam organisma hidup banyak tindak balas dimangkin secara bebas.

3. Enzim tertakluk kepada peraturan yang halus dan tepat. Aktiviti enzim boleh meningkat atau berkurang dengan sedikit perubahan dalam keadaan di mana ia "berfungsi".

4. Pemangkin bukan biologi dalam kebanyakan kes hanya berfungsi dengan baik pada suhu tinggi. Enzim, terdapat dalam sel dalam kuantiti yang kecil, berfungsi pada suhu dan tekanan normal (walaupun skop tindakan enzim adalah terhad, kerana suhu tinggi menyebabkan denaturasi). Oleh kerana kebanyakan enzim adalah protein, aktivitinya paling tinggi dalam keadaan fisiologi normal: t = 35–45 °C; persekitaran yang sedikit alkali (walaupun setiap enzim mempunyai nilai pH optimumnya sendiri).

5. Enzim membentuk kompleks - penghantar biologi yang dipanggil. Proses pemecahan atau sintesis sebarang bahan dalam sel biasanya dibahagikan kepada beberapa operasi kimia. Setiap operasi dilakukan oleh enzim yang berasingan. Sekumpulan enzim sedemikian membentuk sejenis tali pinggang penghantar biokimia.

6. Enzim mampu dikawal, iaitu. "hidupkan" dan "matikan" (namun, ini tidak terpakai kepada semua enzim; contohnya, amilase saliva dan beberapa enzim pencernaan lain tidak dikawal). Dalam kebanyakan molekul apoenzim terdapat bahagian yang juga mengiktiraf produk akhir yang "terlepas" dari penghantar multienzim. Sekiranya terdapat terlalu banyak produk sedemikian, maka aktiviti enzim awal itu sendiri dihalang olehnya, dan sebaliknya, jika produk tidak mencukupi, maka enzim diaktifkan. Ini adalah berapa banyak proses biokimia dikawal.

Oleh itu, enzim mempunyai beberapa kelebihan berbanding pemangkin bukan biologi.

	\|	kuliah seterusnya ==>
Analisis baki penyelidikan dan penerbitan. Masalah pembiayaan wilayah Kesatuan Eropah dan Ukraine telah dipertimbangkan oleh saintis berikut: Voznyak G.V., Grigor'eva O.N., Belichenko A.F.	\|

Pemangkin tak organik boleh dikatakan bebas daripada tindak balas medium.

Pemangkin bukan organik, seperti yang ditunjukkan oleh pengalaman, boleh berfungsi dengan sempurna pada suhu yang lebih tinggi - sehingga beberapa ratus darjah.

Enzim berbeza daripada pemangkin tak organik dalam beberapa ciri ciri. Pertama sekali, enzim sangat berkesan dan mempamerkan aktiviti pemangkin berjuta-juta dan berbilion kali lebih tinggi dalam keadaan suhu sederhana (suhu badan), tekanan normal dan dalam kawasan yang hampir dengan nilai pH neutral.

Seperti pemangkin tak organik, enzim hanya mempercepatkan tindak balas yang berlaku secara spontan, tetapi pada kadar yang sangat rendah.

Tidak seperti pemangkin bukan organik, enzim mempamerkan aktivitinya dalam julat nilai pH yang ditetapkan dengan ketat. Dalam jadual 43 menunjukkan nilai pH di mana pelbagai enzim menunjukkan aktiviti maksimumnya.

Tidak seperti pemangkin bukan organik, enzim mempamerkan aktivitinya dalam julat nilai pH yang ditetapkan dengan ketat. Dalam jadual 20 menunjukkan nilai pH di mana pelbagai enzim menunjukkan aktiviti maksimumnya.

Enzim berbeza daripada pemangkin bukan organik dengan aktiviti besarnya, yang, bersama-sama dengan kekhususan kimia, membentuk ciri utama pemangkinan enzimatik. Aktiviti mutlak enzim mencapai nilai yang sangat besar, iaitu beberapa urutan magnitud yang lebih tinggi daripada pemangkin bukan organik yang paling produktif.

Enzim adalah jauh lebih cekap daripada pemangkin bukan organik konvensional. Dengan pemangkinan enzimatik, tindak balas sering berlaku 100,000 hingga 1,000,000 kali lebih cepat daripada pemangkinan konvensional. Jika tindak balas berjalan lebih perlahan, kehidupan akan menjadi mustahil. Sebagai contoh, diketahui bahawa salah satu tindak balas utama dalam sistem saraf berlaku hanya dalam sepersejuta saat.

Jika kita membandingkan pengaruh pemangkin organik dan bukan organik, yang pertama lebih berkesan apabila membakar TNT pada tekanan rendah, dan apabila membakar nitroguanidine - pada tekanan tinggi. Apabila membakar bahan letupan dengan garam organologam, dalam kes di mana logam ini bukan pemangkin, kesan perencatan bahagian organik molekul aditif, yang merupakan agen pengurangan, mendominasi.

Berbanding dengan pemangkin bukan organik, enzim mempunyai struktur yang lebih kompleks. Setiap enzim mengandungi protein, yang menyumbang kepada kekhususan tinggi pemangkin biologi. Menurut strukturnya, enzim dibahagikan kepada dua kelas besar: satu komponen dan dua komponen. Enzim komponen tunggal termasuk enzim yang hanya terdiri daripada badan protein yang mempunyai sifat pemangkin. Dalam enzim ini, peranan kumpulan aktif dilakukan oleh kumpulan kimia tertentu yang merupakan sebahagian daripada molekul protein dan dipanggil pusat aktif.

Berbanding dengan pemangkin bukan organik, struktur enzim adalah lebih kompleks.