Основні відмінності ферментів від неорганічних каталізаторів. Різниця між ферментами та неорганічними каталізаторами

Подібність

1. Каталізують лише енергетично можливі реакції. 2. Не змінюють напрями реакції. 3. Прискорюють настання рівноваги реакції, але зрушують його. 4. Не витрачаються у процесі реакції.

1. Швидкість ферментативної реакції набагато вища. 2. Висока специфічність. 3. М'які умови роботи (внутрішньоклітинні). 4. Можливість регулювання швидкості реакції. 5. Швидкість ферментативної реакції пропорційна кількості ферменту.

Ферментативний каталіз має особливості

Етапи каталізу

У ферментативної реакції можна назвати такі етапи:

1. Приєднання субстрату (S) до ферменту (E) із заснуванням фермент-субстратного комплексу (E-S).

2. Перетворення фермент-субстратного комплексу на один або кілька перехідних комплексів (E-X) за одну або кілька стадій.

3. Перетворення перехідного комплексу на комплекс фермент-продукт (E-P).

4. Відділення кінцевих продуктів ферменту.

Механізми каталізу

Донори	Акцептори
СООН -NH 3 + -SH	СОО- -NH 2 -S-

1. Кислотно-основний каталіз- В активному центрі ферменту знаходяться групи специфічних амінокислотних залишків, які є добрими донорами або акцепторами протонів. Такі групи є потужними каталізаторами багатьох органічних реакцій.

2. Ковалентний каталіз- Ферменти реагують зі своїми субстратами, утворюючи за допомогою ковалентних зв'язків дуже нестабільні фермент-субстратні комплекси, з яких в ході внутрішньомолекулярних перебудов утворюються продукти реакції.

Типи ферментативних реакцій

1. Тип "пінг-понг"- фермент спочатку взаємодіє з субстратом А, відбираючи у нього якісь хімічні групи і перетворюючи на відповідний продукт. Потім до ферменту приєднується субстрат, одержує ці хімічні групи. Прикладом є реакції перенесення аміногруп від амінокислот на кетокислоти - трансамінування.

Ферментативна реакція на кшталт "пінг-понг"

2. Тип послідовних реакцій- До ферменту послідовно приєднуються субстрати А і В, утворюючи "потрійний комплекс", після чого здійснюється каталіз. Продукти реакції також послідовно відщеплюються від ферменту.

Ферментативна реакція на кшталт "послідовних реакцій"

3. Тип випадкових взаємодій- субстрати А і В приєднуються до ферменту в будь-якому порядку, неупорядковано, і після каталізу також відщеплюються.

Ферментативна реакція на кшталт "випадкових взаємодій"

Ферменти мають білкову природу

Давно з'ясовано, що це ферменти є білками і мають всі властивості білків. Тому подібно до білків ферменти діляться на прості і складні.

Прості ферментискладаються тільки з амінокислот – наприклад, пепсин , трипсин , лізоцим.

Складні ферменти(холоферменти) мають у своєму складі білкову частину, що складається з амінокислот. апофермент, і небілкову частину – кофактор. Кофактор, у свою чергу, може називатися коферментомабо простетичноїгрупою. Прикладом може бути сукцинатдегідрогеназу (містить ФАД) (у циклі трикарбонових кислот), амінотрансферази (містять піридоксальфосфат) (функція), пероксидаза(містить гем). Для здійснення каталізу необхідний повноцінний комплекс апобелка та кофактора, окремо каталіз вони здійснити не можуть.

Як багато білків, ферменти можуть бути мономерами, тобто. складаються з однієї субодиниці, та полімерами, що складаються з кількох субодиниць.

p align="justify"> Ферменти - це спеціалізовані білки, утворюються в клітинах і здатні прискорювати біохімічні процеси, тобто. це біологічні каталізатори.

Багато ферментів для прояву каталітичної активності потребують присутності деяких речовин небілкової природи – кофакторів. Розрізняють 2 групи кофакторів - іони металів (і навіть деякі неорганічні сполуки) і коферменти, які є органічні речовини. Серед коферментів є такі, що містять метали (залізо у гемі, кобальт у кобаламіді).

Подібності ферментів та неорганічних каталізаторів:

1. каталізують лише енергетично можливі реакції;
2. не змінюють рівноваги у оборотних реакціях;
3. не змінюють напрямок реакції;
4. не витрачаються внаслідок реакції.

Відмінності між ферментами та неорганічними каталізаторами (загальні властивості ферментів):

1. складність будови;
2. висока потужність дії. За одиницю ферменту приймають таку його кількість, що каталізує перетворення 1мкМ речовини за 1 хвилину;
3. специфічність;
4. це речовини з регульованою активністю;

діють у м'яких умовах організму.

Прості ферменти складаються лише з амінокислот – наприклад, пепсин, трипсин, лізоцим.

Складні ферменти (холоферменти) мають у своєму складі білкову частину, що складається з амінокислот – апофермент, та небілкову частину – кофактор. Кофактор, у свою чергу, може називатися коферментом чи простетичною групою. Прикладом можуть бути сукцинатдегідрогеназа (містить ФАД) (у циклі трикарбонових кислот), амінотрансферази (містять піридоксальфосфат) (функція), пероксидаза (містить гем). Для здійснення каталізу необхідний повноцінний комплекс апобелка та кофактора, окремо каталіз вони здійснити не можуть.

За типом каталізованих реакцій ферменти поділяються на 6 класів згідно з ієрархічною класифікацією ферментів (КФ, EC - Enzyme Comission code). Класифікацію було запропоновано Міжнародним союзом біохімії та молекулярної біології (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Кожен клас містить підкласи, тому фермент описується сукупністю чотирьох чисел, розділених точками. Наприклад, пепсин має назву ЄС 3.4.23.1. Перше число грубо описує механізм реакції, що каталізується ферментом:

1. Оксидоредуктази, що каталізують окислення чи відновлення. Приклад: каталаза, алкогольдегідрогеназа
2. Трансферази, що каталізують перенесення хімічних груп з однієї молекули субстрату на іншу. Серед трансфераз особливо виділяють кінази, що переносять фосфатну групу, як правило, з молекули АТФ.
3. Гідролази, що каталізують гідроліз хімічних зв'язків. Приклад: естерази, пепсин, трипсин, амілаза, ліпопротеїнліпаза
4. Ліази, що каталізують розрив хімічних зв'язків без гідролізу з утворенням подвійного зв'язку в одному із продуктів.
5. Ізомерази, що каталізують структурні або геометричні зміни в молекулі субстрату.
6. Лігази, що каталізують утворення хімічних зв'язків між субстратами за рахунок гідролізу АТФ. Приклад: ДНК-полімераза

Подібність ферментів та	Відмінність ферментів від неорганічних каталізаторів
1. Прискорюють лише термодинамічно можливі реакції	1. Для ферментів характерна висока специфічність: субстратна специфічність : ▪ абсолютна (1 фермент – 1 субстрат), ▪ групова (1 фермент – кілька схожих субстратів) ▪ стереоспецифічність (ферменти працюють із субстратами лише певного стереоряду L або D). каталітична специфічність (Ферменти каталізують реакції переважно одного з типів хімічних реакцій - гідролізу, окислення-відновлення та ін)
2. Не змінюють стан рівноваги реакцій, лише прискорюють його досягнення.	2. Висока ефективність дії: ферменти прискорюють реакції в 108-1014 разів.
3. У реакціях не витрачаються	3. Ферменти діють лише у м'яких умовах (t = 36-37ºС, рН ~ 7,4, атмосферний тиск), т.к. вони мають конформаційну лабільність – здатність до зміни конформації молекули під дією денатуруючих агентів (рН, Т, хімічні речовини).
4. Діють у малих кількостях	4. В організмі дія ферментів регулюється специфічно (каталізатори лише неспецифічно)
5. Чутливі до активаторів та інгібіторів	5. Широкий діапазон дії (більшість процесів в організмі каталізують ферменти).

В даний час вчення про ферменти є центральним у біохімії та виділено у самостійну науку – ензимологію . Досягнення ензимології використовуються в медицині для діагностики та лікування, для вивчення механізмів патології, а, крім того, і в інших областях, наприклад, сільському господарстві, харчовій промисловості, хімічній, фармацевтичній та ін.

Будова ферментів

Метаболіт - Речовина, яка бере участь у метаболічних процесах.

Субстрат – речовина, яка входить у хімічну реакцію.

Продукт – речовина, що утворюється під час хімічної реакції.

Ферменти характеризуються наявністю специфічних центрів каталізу.

Активний центр (Ац) – це частина молекули ферменту, яка специфічно взаємодіє із субстратом і бере безпосередню участь у каталізі. Ац, як правило, знаходиться в ніші (кишені). В Ац можна виділити дві ділянки: ділянка зв'язування субстрату субстратна ділянка (контактний майданчик) та власне каталітичний центр .

Більшість субстратів утворює щонайменше три зв'язки з ферментом, завдяки чому молекула субстрату приєднується до активного центру єдино можливим способом, що забезпечує субстратну специфічність ферменту. Каталітичний центр забезпечує вибір шляху хімічного перетворення та каталітичну специфічність ферменту.

У групи регуляторних ферментів є алостеричні центри , які перебувають поза активного центру. До алостеричного центру можуть приєднуватися "+" або "-" модулятори, що регулюють активність ферментів.

Розрізняють ферменти прості, складаються тільки з амінокислот, і складні, включають також низькомолекулярні органічні сполуки небілкової природи (коферменти) та (або) іони металів (кофактори).

Коферменти – це органічні речовини небілкової природи, що у каталізі у складі каталітичного ділянки активного центру. У цьому випадку білкову складову називають апоферментом , а каталітично активну форму складного білка – холоферментом . Отже: холофермент = апофермент + кофермент.

Як коферменти функціонують:

нуклеотиди,

коензим Q,

Глутатіон

похідні водорозчинних вітамінів:

Кофермент, який приєднаний до білкової частини ковалентними зв'язками простетичною групою . Це, наприклад, FAD, FMN, біотин, ліпоєва кислота. Простетична група не відокремлюється від білкової частини. Кофермент, який приєднаний до білкової частини нековалентними зв'язками, називається косубстрат . Це, наприклад, НАД +, НАДФ +. Косубстрат приєднується до ферменту на момент реакції.

Кофактори ферментів – це іони металів, необхідних прояви каталітичної активності багатьох ферментів. Як кофактори виступають іони калію, магнію, кальцію, цинку, міді, заліза і т.д. Їхня роль різноманітна, вони стабілізують молекули субстрату, активний центр ферменту, його третинну та четвертинну структуру, забезпечують зв'язування субстрату та каталіз. Наприклад, АТФ приєднується до кіназ тільки разом з Mg 2+ .

Ізоферменти - це множинні форми одного ферменту, що каталізують одну і ту ж реакцію, але відрізняють за фізичними та хімічними властивостями (спорідненості до субстрату, максимальної швидкості реакції, що каталізується, електрофоретичної рухливості, різної чутливості до інгібіторів і активаторів, оптимуму рН і термостабільності). Ізоферменти мають четвертинну структуру, яка утворена парною кількістю субодиниць (2, 4, 6 тощо). Ізоформи ферменту утворюються внаслідок різних комбінацій субодиниць.

Як приклад можна розглянути лактатдегідрогеназу (ЛДГ), фермент, який каталізує оборотну реакцію:

НАДН 2 НАД +

піруват ← ЛДГ → лактат

ЛДГ існує у вигляді 5 ізоформ, кожна з яких складається з 4-х протомерів (субодиниць) 2 типів М (muscle) та Н (heart). Синтез протомерів М та Н типу кодується двома різними генетичними локусами. Ізоферменти ЛДГ різняться лише на рівні четвертинної структури: ЛДГ 1 (НННН), ЛДГ 2 (НННМ), ЛДГ 3 (ННММ), ЛДГ 4 (НМММ), ЛДГ 5 (ММММ).

Поліпептидні ланцюги Н і М типу мають однакову молекулярну масу, але у складі перших переважають карбонові амінокислоти, останніх – діамінокислоти, тому вони несуть різний заряд і можуть бути розділені методом електрофорезу.

Кисневий обмін у тканинах впливає на ізоферментний склад ЛДГ. Де домінує аеробний обмін, там переважають ЛДГ 1 ЛДГ 2 (міокард, надниркові залози), де анаеробний обмін - ЛДГ 4 ЛДГ 5 (скелетна мускулатура, печінка). У процесі індивідуального розвитку організму у тканинах відбувається зміна вмісту кисню та ізоформ ЛДГ. У зародка переважають ЛДГ 4 ЛДГ 5 . Після народження деяких тканин відбувається збільшення вмісту ЛДГ 1 , ЛДГ 2 .

Існування ізоформ підвищує адаптаційну можливість тканин, органів, організму загалом змінних умов. За зміною ізоферментного складу оцінюють метаболічний стан органів та тканин.

Локалізація та компартменталізація ферментів у клітині та тканинах.

Ферменти з локалізації ділять на 3 групи:

I – загальні ферменти (універсальні)

II - органоспецифічні

III - органеллоспецифічні

Загальні ферменти виявляються практично у всіх клітинах, забезпечують життєдіяльність клітини, каталізуючи реакції біосинтезу білка та нуклеїнових кислот, утворення біомембран та основних клітинних органел, енергообмін. Загальні ферменти різних тканин та органів, проте, відрізняються за активністю.

Органоспецифічні ферменти властиві лише певному органу чи тканині. Наприклад: Для печінки – аргіназ. Для нирок та кісткової тканини – лужна фосфатаза. Для передміхурової залози – КФ (кисла фосфатаза). Для підшлункової залози – α-амілаза, ліпаза. Для міокарда - КФК (креатинфосфокіназа), ЛДГ, АсТ і т.д.

Усередині клітин ферменти також розподілені нерівномірно. Одні ферменти перебувають у колоїдно-розчиненому стані в цитозолі, інші вмонтовані у клітинних органелах (структурований стан).

Органеллоспецифічні ферменти . Різним органелам властивий специфічний набір ферментів, який визначає їх функції.

Органеллоспецифічні ферменти це маркери внутрішньоклітинних утворень, органел:

Клітинна мембрана: ЛФ (лужна фосфатаза), АЦ (аденілатциклаза), К-Nа-АТФаза

Цитоплазма: ферменти гліколізу, пентозного циклу.

ЕПР: ферменти, що забезпечують гідроксилювання (мікросомальне окислення).

Рибосоми: ферменти, що забезпечують синтез білка.

Мітохондрії: ферменти окисного фосфорилювання, ЦТК (цитохромоксидаза, сукцинатдегідрогеназа), β-окислення жирних кислот.

Ядро клітини: ферменти, що забезпечують синтез РНК, ДНК (РНК-полімераза, НАД-синтетаза).

Ядрішко: ДНК-залежна-РНК-полімераза

В результаті в клітині утворюються відсіки (компартменти), які відрізняються набором ферментів та метаболізмом (компартменталізація метаболізму).

Серед ферментів виділяється нечисленна група р егуляторних ферментів, які здатні відповідати на специфічні регуляторні дії зміною активності. Ці ферменти є у всіх органах і тканинах і локалізуються на початку чи місцях розгалуження метаболічних шляхів.

Сувора локалізація всіх ферментів закодована у генах.

Визначення в плазмі чи сироватці крові активності органо-органеллоспецифічних ферментів широко використовується у клінічній діагностиці.

Класифікація та номенклатура ферментів

Номенклатура - Назви індивідуальних сполук, їх груп, класів, а також правила складання цих назв. Номенклатура ферментів буває тривіальною (коротка робоча назва) та систематичною. За систематичною номенклатурою, прийнята в 1961 р Міжнародним союзом біохімії, можна точно ідентифікувати фермент та його реакцію, що каталізується.

Класифікація - Поділ чогось за обраними ознаками.

Класифікація ферментів заснована на типі хімічної реакції, що каталізується;

На підставі 6 типів хімічних реакцій ферменти, які їх каталізують, поділяють на 6 класів, у кожному з яких кілька підкласів та підпідкласів (4-13);

Кожен фермент має власний шифр КФ 1.1.1.1. Перша цифра позначає клас, друга – підклас, третя – підпідклас, четверта – порядковий номер ферменту у його підпідкласі (у порядку відкриття).

Назва ферменту складається з 2 частин: 1 частина - назва субстрату (субстратів), 2 частина - тип реакції, що каталізується. Закінчення – АЗА;

Додаткова інформація, якщо необхідна, пишеться в кінці і полягає в дужках: L-малат + НАДФ + ↔ ПВК + СО 2 + НАДН 2 L-малат: НАДФ + - оксидоредуктаза (декарбоксилююча);

У правилах назви ферментів немає єдиного підходу.

Ферменти та їх значення у процесах життєдіяльності

З курсу хімії вам відомо, що таке каталізатор. Це речовина, яка прискорює реакцію, залишаючись наприкінці реакції незмінною (не витрачаючись). Біологічні каталізатори називаються ферментами(Від лат. fermentum- бродіння, закваска), або ензимами.

Майже всі ферменти – це білки (але не всі білки – ферменти!). В останні роки стало відомо, що деякі молекули РНК мають властивості ферментів.

Вперше високоочищений кристалічний фермент було виділено 1926 р. американським біохіміком Дж.Самнером. Цим ферментом була уреазаяка каталізує розщеплення сечовини. На цей час відомо понад 2 тис. ферментів, та його кількість продовжує зростати. Багато з них виділені з живих клітин та отримані у чистому вигляді.

У клітці постійно йдуть тисячі реакцій. Якщо змішати в пробірці органічні та неорганічні речовини точно в тих же співвідношеннях, що й у живій клітині, але без ферментів, то майже жодних реакцій із помітною швидкістю не йтиме. Саме завдяки ферментам реалізується генетична інформація та здійснюється весь обмін речовин.

Для назви більшості ферментів характерний суфікс-аза, який найчастіше додається до назви субстрату – речовини, з якою взаємодіє фермент.

Будова ферментів

У порівнянні з молекулярною масою субстрату ферменти мають набагато більшу масу. Така невідповідність наводить на думку, що не вся молекула ферменту бере участь у каталізі. Щоб розібратися в цьому питанні, необхідно познайомитись із будовою ферментів.

За будовою ферменти можуть бути простими та складними білками. У другому випадку у складі ферменту крім білкової частини ( апофермент) є додаткова група небілкової природи - активатор ( кофактор, або кофермент), внаслідок чого утворюється активний голофермент. Активаторами ферментів є:

1) неорганічні іони (наприклад, для активації ферменту амілази, що знаходиться в слині, потрібні іони хлору (Сl–);

2) простетичні групи (ФАД, біотин), міцно пов'язані із субстратом;

3) коферменти (НАД, НАДФ, кофермент А), неміцно пов'язані із субстратом.

Білкова частина і небілковий компонент окремо позбавлені ферментативної активності, але, з'єднавшись разом, набувають характерних властивостей ферменту.

У білковій частині ферментів містяться унікальні за своєю структурою активні центри, що є поєднанням певних амінокислотних залишків, строго орієнтованих по відношенню один до одного (в даний час структура активних центрів ряду ферментів розшифрована). Активний центр взаємодіє з молекулою субстрату із заснуванням «фермент-субстратного комплексу». Потім «фермент-субстратний комплекс» розпадається на фермент та продукт чи продукти реакції.

Згідно з гіпотезою, висунутою в 1890 р. Е. Фішером, субстрат підходить до ферменту, як ключ до замку, тобто. просторові конфігурації активного центру ферменту та субстрату точно відповідають ( комплементарні) один одному. Субстрат порівнюється з "ключом", який підходить до "замку" - ферменту. Так, активний центр лізоциму (ферменту слини) має вигляд щілини і формою точно відповідає фрагменту молекули складного вуглеводу бактеріальної палички, яка розщеплюється під дією цього ферменту.

У 1959 р. Д. Кошланд висунув гіпотезу, за якою просторова відповідність структури субстрату та активного центру ферменту створюється лише в момент їхньої взаємодії один з одним. Цю гіпотезу назвали гіпотезою «руки та рукавички»(Гіпотеза індукованої взаємодії). Цей процес «динамічного впізнавання» – на сьогодні найпоширеніша гіпотеза.

Відмінності ферментів від небіологічних каталізаторів

Ферменти багато в чому від небіологічних каталізаторів.

1. Ферменти значно ефективніше (10 4 –10 9 разів). Так, єдина молекула ферменту каталази може розщепити за секунду 10 тис. молекул токсичної для клітини перекису водню:

2Н 2 Про 2 ––> 2H 2 O + O 2 ,

яка виникає при окисненні в організмі різних сполук. Або ще один приклад, що підтверджує високу ефективність дії ферментів: при кімнатній температурі одна молекула уреази здатна за одну секунду розщепити до 30 тис. молекул сечовини:

H 2 N–CO–NH 2 + Н 2 О ––> СО 2 + 2NН 3 .

Якби не було каталізатора, на це знадобилося б близько 3 млн років.

2. Висока специфічність впливу ферментів. Більшість ферментів діють лише одну чи дуже невелику кількість «своїх» природних сполук (субстратів). Специфічність ферментів відбиває формула "один фермент - один субстрат". Завдяки цьому в живих організмах багато реакцій каталізується незалежно.

3. Ферменти доступні тонкої та точної регуляції. Активність ферменту може збільшуватися або зменшуватися за незначної зміни умов, у яких він «працює».

4. Небіологічні каталізатори в більшості випадків добре працюють лише за високої температури. Ферменти ж, присутні у клітинах у малих кількостях, працюють за нормальної температури і тиску (хоча рамки дії ферментів обмежені, оскільки висока температура викликає денатурацію). Оскільки більшість ферментів є білками, їхня активність найвища за фізіологічно нормальних умов: t=35–45 °C; слаболужне середовище (хоча для кожного ферменту існує своє оптимальне значення рН).

5. Ферменти утворюють комплекси – звані біологічні конвеєри. Процес розщеплення або синтезу будь-якої речовини в клітині, як правило, поділено на низку хімічних операцій. Кожну операцію виконує окремий фермент. Група таких ферментів складає своєрідний біохімічний конвеєр.

6. Ферменти здатні регулюватися, тобто. "включатися" і "вимикатися" (правда, це стосується не всіх ферментів, наприклад, не регулюється амілаза слини і ряд інших травних ферментів). У більшості молекул апоферментів є ділянки, які дізнаються ще й кінцевий продукт, що «сходить» із поліферментного конвеєра. Якщо такого продукту занадто багато, то активність початкового ферменту гальмується ним, і навпаки, якщо продукту мало, фермент активізується. Так регулюється багато біохімічних процесів.

Таким чином, ферменти мають цілу низку переваг у порівнянні з небіологічними каталізаторами.

	\|	наступна лекція ==>
Аналіз останніх досліджень та публікацій. Проблеми фінансування регіонів Європейського Союзу України розглядали такі науковці як: Возняк Г.В., Григор'єва О.М., Бєліченко О.Ф.	\|

Неорганічні каталізатори мало залежить від реакції середовища.

Неорганічні каталізатори, як показує досвід, можуть добре працювати і при вищих температурах - до кількох сотень градусів.

Від неорганічних каталізаторів ферменти відрізняються рядом характерних рис. Насамперед ферменти надзвичайно ефективні і виявляють у мільйони і мільярди разів вищу каталітичну активність в умовах помірної температури (температура тіла), нормального тиску та в області близьких до нейтральних значень рН середовища.

Як і неорганічні каталізатори, ферменти прискорюють ті реакції, які протікають мимовільно, але з дуже малими швидкостями.

На відміну від неорганічних каталізаторів ферменти виявляють свою активність у певному діапазоні значень рН середовища. У табл. 43 наведено значення рН, при яких різні ферменти виявляють свою максимальну активність.

На відміну від неорганічних каталізаторів ферменти виявляють свою активність у певному діапазоні значень рН середовища. У табл. 20 наведено значення рН, при яких різні ферменти виявляють свою максимальну активність.

Ферменти відрізняються від неорганічних каталізаторів колосальною активністю, яка разом із хімічною специфічністю становить головну особливість ферментативного каталізу. Абсолютна активність ферментів досягає величезних величин, які на кілька порядків перевищують навіть найпродуктивніші неорганічні каталізатори.

Ферменти значно ефективніші за звичайні неорганічні каталізатори. При ферментативному каталізі реакції часто йдуть у 100 000 – 1 000 000 разів швидше, ніж за звичайного каталізу. Якби реакції протікали повільніше, то життя було б неможливим. Відомо, наприклад, що одна з основних реакцій у нервовій системі проходить всього за мільйонні частки секунди.

Якщо порівняти вплив органічних і неорганічних каталізаторів, то перші при горінні тротилу були ефективнішими в області низьких тисків, а при горінні нітрогуанідину - в області високих. При горінні ВР з металооргапічними солями у тому випадку, коли даний метал не є каталізатором, переважає інгібуючу дію органічної частини молекули добавки, що є відновником.

У порівнянні з неорганічними каталізаторами ферменти мають значно складнішу будову. Кожен фермент містить білок, яким обумовлена висока специфічність біологічних каталізаторів. За своєю будовою ферменти поділяються на два великі класи: однокомпонентні та двокомпонентні. До однокомпонентних відносяться ферменти, що складаються тільки з білкових тіл, які мають каталітичні властивості. У цих ферментів роль активних груп виконують певні хімічні угруповання, що входять до складу білкової молекули і названі активних центрів.

У порівнянні з неорганічними каталізаторами будова ферментів значно складніша.