Pemangkin dan enzim tak organik (biomangkin), tanpa dimakan sendiri, mempercepatkan perjalanan tindak balas kimia dan keupayaan tenaganya. Dengan adanya sebarang mangkin, tenaga dalam sistem kimia kekal malar. Semasa proses pemangkinan, arah tindak balas kimia kekal tidak berubah.
Definisi
Enzim adalah pemangkin biologi. Asas mereka adalah protein. Bahagian aktif enzim mengandungi bahan bukan organik, contohnya, atom logam. Pada masa yang sama, kecekapan pemangkin logam yang termasuk dalam molekul enzim meningkat berjuta-juta kali. Perlu diperhatikan bahawa serpihan organik dan bukan organik enzim tidak mampu secara individu mempamerkan sifat-sifat pemangkin, sedangkan secara bersamaan ia adalah pemangkin berkuasa.
tak organik pemangkin mempercepatkan semua jenis tindak balas kimia.
Perbandingan
Pemangkin tak organik adalah sifat tak organik, manakala enzim adalah protein. Pemangkin bukan organik tidak mengandungi protein.
Enzim, berbanding dengan pemangkin bukan organik, mempunyai kekhususan substrat dan kecekapan tertinggi. Terima kasih kepada enzim, tindak balas berlangsung berjuta-juta kali lebih cepat.
Sebagai contoh, hidrogen peroksida terurai agak perlahan tanpa kehadiran pemangkin. Dengan adanya pemangkin bukan organik (biasanya garam besi), tindak balas agak cepat. Dan apabila enzim katalase ditambah, peroksida terurai pada kelajuan yang tidak dapat dibayangkan.
Enzim mampu bekerja dalam julat suhu yang terhad (biasanya 37 0 C). Kelajuan tindakan pemangkin bukan organik meningkat sebanyak 2-4 kali dengan setiap peningkatan suhu sebanyak 10 darjah. Enzim tertakluk kepada peraturan (terdapat perencat dan pengaktif enzim). Pemangkin bukan organik dicirikan oleh operasi yang tidak terkawal.
Enzim dicirikan oleh labiliti konformasi (strukturnya mengalami perubahan kecil yang berlaku dalam proses memecahkan ikatan lama dan membentuk ikatan baru, kekuatannya lebih lemah). Tindak balas yang melibatkan enzim berlaku hanya dalam keadaan fisiologi. Enzim mampu bekerja di dalam badan, tisu dan selnya, di mana suhu, tekanan dan pH yang diperlukan dicipta.
Laman web Kesimpulan
- Enzim ialah badan protein bermolekul tinggi; Enzim boleh memangkinkan hanya satu jenis tindak balas. Mereka adalah pemangkin untuk tindak balas biokimia. Pemangkin bukan organik mempercepatkan pelbagai tindak balas.
- Enzim boleh bertindak dalam julat suhu sempit tertentu, tekanan tertentu dan keasidan persekitaran.
- Reaksi enzimatik adalah cepat.
|
Persamaan | |
|
1. Hanya tindak balas yang mungkin secara bertenaga dimangkinkan. 2. Mereka tidak mengubah arah tindak balas. 3. Mereka mempercepatkan permulaan keseimbangan tindak balas, tetapi tidak mengalihkannya. 4. Mereka tidak dimakan semasa proses tindak balas. |
1. Kelajuan tindak balas enzim adalah lebih tinggi. 2. Kekhususan yang tinggi. 3. Keadaan kerja yang ringan (intraselular). 4. Kemungkinan melaraskan kelajuan tindak balas. 5. Kadar tindak balas enzim adalah berkadar dengan jumlah enzim. |
Peringkat pemangkinan
Langkah-langkah berikut boleh dibezakan dalam tindak balas enzimatik:
1. Lekatan substrat (S) kepada enzim (E) untuk membentuk kompleks enzim-substrat (E-S).
2. Penukaran kompleks enzim-substrat kepada satu atau lebih kompleks peralihan (E-X) dalam satu atau lebih langkah.
3. Penukaran kompleks peralihan kepada kompleks produk enzim (E-P).
4. Pengasingan produk akhir daripada enzim.
Mekanisme pemangkinan
|
Penderma |
Penerima |
|
COOH -NH 3 + -SH |
COO- -NH 2 -S- |
2. Pemangkinan kovalen– enzim bertindak balas dengan substratnya, membentuk, menggunakan ikatan kovalen, kompleks enzim-substrat yang sangat tidak stabil, dari mana hasil tindak balas terbentuk semasa penyusunan semula intramolekul.
Jenis-jenis Tindak Balas Enzim
1. Jenis ping-pong– enzim mula-mula berinteraksi dengan substrat A, mengeluarkan sebarang kumpulan kimia daripadanya dan menukarkannya kepada produk yang sepadan. Substrat B kemudiannya dilekatkan pada enzim, menerima kumpulan kimia ini. Contohnya ialah tindak balas pemindahan kumpulan amino daripada asid amino kepada asid keto - transaminasi.
Tindak balas ping pong enzimatik
2. Jenis tindak balas berjujukan– substrat A dan B ditambah secara berurutan kepada enzim, membentuk "kompleks ternari", selepas itu pemangkinan berlaku. Hasil tindak balas juga dipisahkan secara berurutan daripada enzim.
Tindak balas enzim mengikut jenis "tindak balas berurutan".
3. Jenis interaksi rawak– substrat A dan B ditambah kepada enzim dalam sebarang susunan, secara rawak, dan selepas pemangkinan mereka juga dibelah.
Tindak balas enzimatik mengikut jenis "interaksi rawak"
Enzim bersifat protein
Telah lama diketahui bahawa semua enzim adalah protein dan mempunyai semua sifat protein. Oleh itu, seperti protein, enzim dibahagikan kepada mudah dan kompleks.
Enzim ringkas hanya terdiri daripada asid amino - contohnya, pepsin , tripsin , lisozim.
Enzim kompleks(holoenzim) mengandungi bahagian protein yang terdiri daripada asid amino - apoenzim, dan bahagian bukan protein – kofaktor. Kofaktor pula boleh dipanggil koenzim atau prostetik kumpulan. Contohnya boleh jadi suksinat dehidrogenase (mengandungi FAD) (dalam kitaran asid trikarboksilik), aminotransferases (mengandungi pyridoxal fosfat) (fungsi), peroksidase(mengandungi heme). Untuk menjalankan pemangkinan, kompleks apoprotein dan kofaktor yang lengkap diperlukan;
Seperti banyak protein, enzim boleh monomer, iaitu terdiri daripada satu subunit, dan polimer, yang terdiri daripada beberapa subunit.
Apabila dilarutkan dalam air, molekul protein memperoleh cas positif.
Bagaimanakah sifat protein ini boleh dinyatakan menggunakan nilai pI?
+ a. pI > 7 g< 3
b. pI = 7 d Adalah mustahil untuk menilai dengan tanda pertuduhan
V. pI< 7 интервале значения рI.
3. Apabila protein yang mengandungi asid amino glutamat, arginin, dan valine dilarutkan dalam air, molekul protein memperoleh cas positif. Apa yang boleh dikatakan tentang komposisi asid amino protein?
A. glutamat lebih daripada arginin + g arginin lebih daripada glutamat
b. valine kurang daripada glutamat d. arginin dan glutamat adalah sama
V. valine lebih besar daripada jumlah glutamat
4 . Albumin protein darah mempunyai nilai pI 4.6. Ini bermakna bahawa dalam larutan akueus
+ a. protein bercas negatif Tanda cas boleh jadi apa-apa
b. protein bercas positif dan tanda cas tidak dapat ditentukan
V. protein tidak mempunyai cas
Persamaan antara enzim dan mangkin bukan organik ialah
A. enzim mempunyai kekhususan yang tinggi
b. kadar tindak balas enzim dikawal
+ g. Semasa pemangkinan, tenaga sistem kekal malar
Perbezaan antara enzim dan mangkin bukan organik ialah
(2 jawapan):
+ a. enzim sangat spesifik
+ b. kadar tindak balas enzim dikawal
V. Semasa pemangkinan, tenaga sistem kimia berubah
d
d. semasa pemangkinan, arah tindak balas kimia berubah
7. Menjelaskan struktur enzim, istilah "kofaktor dan koenzim" telah disebut.
Ia harus dijelaskan:
+a. kofaktor dan koenzim terletak di luar tapak aktif
b. hanya kofaktor berada di tapak aktif
V. hanya koenzim yang berada dalam tapak aktif
d. kofaktor dan koenzim terletak di tapak aktif
d. koenzim terletak di luar tapak aktif
8. Secara takrif: “Pendenaturan protein ialah
A. kehilangan keterlarutan d
b. hidrolisis semua ikatan peptida struktur
V. proteolisis separa +d. kehilangan sifat protein semula jadi.
9. Apabila membincangkan fungsi protein, istilah "apoenzim" digunakan. Apakah yang mereka maksudkan:
A. protein-enzim kompleks + bahagian protein enzim
b. protein-enzim ringkas d.
V. bahagian bukan protein enzim
10. Pusat aktif protein enzim kompleks termasuk bahagian:
A. hanya pemangkin; substrat dan alosterik
b. substrat sahaja d
+ c. substrat dan pemangkin
11. Konsep "kekhususan" enzim adalah berdasarkan:
A. jenis tindak balas d
b. struktur substrat d. jenis tindak balas, struktur substrat
+v. jenis tindak balas dan struktur substrat dan hasil tindak balas.
12. Apabila mengkaji sifat enzim, didapati bahawa ia bertindak pada substrat kelas kimia yang sama, mempunyai struktur ruang yang serupa. Bagaimana untuk menentukan jenis kekhususan yang mungkin:
A. kumpulan mutlak + g, stereospecificity
b. kumpulan I (relatif) d
c.kekhususan stereo
13. Teori "perubahan teraruh dalam konfigurasi spatial enzim dan substrat" dalam proses interaksi mereka dikemukakan oleh saintis
+ A .Koshlandom Menten
b. Lowry D. Fisher
V. Michaelis
14. Apabila mencirikan protein, istilah "holoenzim" digunakan. Apakah yang mereka maksudkan: ini
+ a. protein-enzim kompleks d
b. protein-enzim ringkas d
V. bahagian bukan protein enzim
15. Pembahagian enzim kepada kelas adalah berdasarkan:
A. struktur substrat d
b. struktur hasil tindak balas, jenis tindak balas dan sifat koenzim
+v. jenis tindak balas yang dimangkin
16. Enzim yang mengandungi ion besi di pusat aktif dinyahaktifkan di bawah pengaruh ion sianida. Tentukan jenis perencatan:
A. berdaya saing c. tidak spesifik
b. +g tidak berdaya saing. khusus
17. Bahan "effector, modulator" bertindak pada tapak enzim:
A. substrat d. substrat dan alosterik
b. pemangkin d
+ c. alosterik
Perbezaan:
1. Kadar tindak balas enzim adalah lebih tinggi daripada yang dimangkin oleh mangkin bukan organik.
2. Enzim mempunyai kekhususan substrat yang tinggi.
3. Enzim adalah protein mengikut sifat kimianya, pemangkin adalah bukan organik.
4. Enzim tertakluk kepada peraturan (terdapat pengaktif dan perencat enzim), pemangkin bukan organik berfungsi tidak terkawal.
5. Enzim mempunyai labiliti konformasi - keupayaan untuk mengalami sedikit perubahan dalam strukturnya disebabkan oleh pemecahan dan pembentukan ikatan lemah baru.
6. Reaksi enzimatik berlaku hanya dalam keadaan fisiologi, kerana ia berfungsi di dalam sel, tisu dan badan (ini adalah nilai suhu, tekanan dan pH tertentu).
Sifat umum enzim:
1. Mereka tidak dimakan semasa proses pemangkinan;
2. Mereka mempunyai aktiviti yang tinggi berbanding dengan pemangkin sifat lain;
3. Mereka mempunyai kekhususan yang tinggi;
4. Labiliti (ketidakstabilan);
5. Hanya tindak balas tersebut dipercepatkan yang tidak bercanggah dengan undang-undang termodinamik.
Sifat am pemangkin tak organik:
1. Sifat kimia - bahan berat molekul rendah;
2. Semasa tindak balas, struktur mangkin berubah sedikit atau tidak berubah sama sekali;
3. pH optimum - sangat berasid atau beralkali;
4. Peningkatan kadar tindak balas adalah jauh lebih rendah berbanding dengan tindakan enzim.
Kekhususan - selektiviti enzim yang sangat tinggi berhubung dengan substrat. Kekhususan enzim dijelaskan oleh kebetulan konfigurasi spatial substrat dan pusat substrat. Kedua-dua pusat aktif enzim dan keseluruhan molekul proteinnya bertanggungjawab untuk kekhususan enzim. Tapak aktif enzim menentukan jenis tindak balas yang boleh dijalankan oleh enzim. Terdapat tiga jenis kekhususan: mutlak, relatif, stereokimia.
Kekhususan mutlak. Enzim yang bertindak pada satu substrat sahaja mempunyai kekhususan ini. Sebagai contoh, sucrase hanya menghidrolisis sukrosa, laktase - laktosa, maltase - maltosa, urease - urea, arginase - arginin, dll.
Kekhususan relatif ialah keupayaan enzim untuk bertindak ke atas sekumpulan substrat dengan jenis ikatan biasa, i.e. kekhususan relatif menunjukkan dirinya hanya berkaitan dengan jenis ikatan tertentu dalam kumpulan substrat. Contoh: lipase memecahkan ikatan ester dalam lemak asal haiwan dan sayuran. Amilase menghidrolisis ikatan α-glikosidik dalam kanji, dekstrin dan glikogen. Alkohol dehidrogenase mengoksidakan alkohol (metanol, etanol, dll.).
Kekhususan stereokimia ialah keupayaan enzim untuk bertindak pada satu stereoisomer sahaja. Contohnya: 1) L, B-isomerisme: L-amilase daripada air liur dan jus pankreas hanya membelah ikatan L-glukosid dalam kanji dan tidak membelah ikatan D-glukosid dalam serat; 2) Isomeri L dan B: Dalam badan kita, hanya asid L-amino yang mengalami transformasi, kerana transformasi ini dilakukan oleh enzim L-oksidase, yang mampu bertindak balas hanya dengan bentuk L asid amino; 3) Cis-, trans-isomerism: Fumarate hydratase boleh menukar hanya trans-isomer (asid fumaric) kepada asid malik. Isomer cis (asid maleik) tidak mengalami perubahan sedemikian dalam badan kita.
Penyetempatan enzim bergantung pada fungsinya. Sesetengah enzim hanya dibubarkan dalam sitoplasma, yang lain dikaitkan dengan organel tertentu. Sebagai contoh, enzim redoks tertumpu dalam mitokondria.
Ektoenzim ialah enzim yang disetempat dalam membran plasma dan bertindak di luarnya.
Endoenzim - berfungsi di dalam sel. Mereka memangkinkan tindak balas biosintesis dan metabolisme tenaga.
Eksoenzim dirembeskan oleh sel ke dalam persekitaran di luar sel, mereka memecahkan molekul besar kepada serpihan yang lebih kecil dan dengan itu memudahkan penembusannya ke dalam sel. Ini termasuk enzim hidrolitik, yang memainkan peranan yang sangat penting dalam pemakanan mikroorganisma.
Enzim dan kepentingannya dalam proses kehidupan
Daripada kursus kimia anda, anda tahu apa itu pemangkin. Ini adalah bahan yang mempercepatkan tindak balas, kekal tidak berubah pada akhir tindak balas (tidak dimakan). Pemangkin biologi dipanggil enzim(dari lat. fermentum– penapaian, doh masam), atau enzim.
Hampir semua enzim adalah protein (tetapi tidak semua protein adalah enzim!). Dalam beberapa tahun kebelakangan ini, telah diketahui bahawa beberapa molekul RNA juga mempunyai sifat enzim.
Enzim kristal yang sangat disucikan pertama kali diasingkan pada tahun 1926 oleh ahli biokimia Amerika J. Sumner. Enzim ini adalah urease, yang memangkinkan pecahan urea. Sehingga kini, lebih daripada 2 ribu enzim diketahui, dan bilangannya terus berkembang. Kebanyakannya diasingkan daripada sel hidup dan diperolehi dalam bentuk tulennya.
Beribu-ribu tindak balas sentiasa berlaku di dalam sel. Jika anda mencampurkan bahan organik dan bukan organik dalam tabung uji dalam perkadaran yang sama seperti dalam sel hidup, tetapi tanpa enzim, maka hampir tiada tindak balas akan berlaku pada kelajuan yang ketara. Ia adalah terima kasih kepada enzim bahawa maklumat genetik direalisasikan dan semua metabolisme dijalankan.
Nama kebanyakan enzim dicirikan oleh akhiran -ase, yang paling kerap ditambahkan pada nama substrat - bahan yang berinteraksi dengan enzim.
Struktur enzim
Berbanding dengan berat molekul substrat, enzim mempunyai jisim yang lebih besar. Percanggahan ini menunjukkan bahawa bukan keseluruhan molekul enzim terlibat dalam pemangkinan. Untuk memahami isu ini, anda perlu membiasakan diri dengan struktur enzim.
Mengikut struktur, enzim boleh menjadi protein ringkas atau kompleks. Dalam kes kedua, enzim mengandungi, sebagai tambahan kepada bahagian protein ( apoenzim) terdapat kumpulan tambahan sifat bukan protein - pengaktif ( kofaktor, atau koenzim), mengakibatkan pembentukan aktif holoenzim. Pengaktif enzim adalah:
1) ion tak organik (contohnya, untuk mengaktifkan enzim amilase yang terdapat dalam air liur, ion klorida (Cl–) diperlukan);
2) kumpulan prostetik (FAD, biotin), terikat kuat pada substrat;
3) koenzim (NAD, NADP, koenzim A), longgar dikaitkan dengan substrat.
Bahagian protein dan komponen bukan protein secara individu tidak mempunyai aktiviti enzimatik, tetapi apabila digabungkan bersama mereka memperoleh sifat ciri enzim.
Bahagian protein enzim mengandungi pusat aktif yang unik dalam strukturnya, yang merupakan gabungan sisa asid amino tertentu yang berorientasikan ketat antara satu sama lain (struktur pusat aktif beberapa enzim kini telah ditafsirkan). Pusat aktif berinteraksi dengan molekul substrat untuk membentuk "kompleks enzim-substrat." "Kompleks enzim-substrat" kemudiannya terurai menjadi enzim dan produk atau produk tindak balas.
Menurut hipotesis yang dikemukakan pada tahun 1890 oleh E. Fisher, substrat menghampiri enzim sebagai kunci kepada kunci, iaitu konfigurasi spatial tapak aktif enzim dan substrat sepadan dengan tepat ( saling melengkapi) antara satu sama lain. Substrat dibandingkan dengan "kunci" yang sesuai dengan "kunci" - enzim. Oleh itu, pusat aktif lisozim (enzim air liur) mempunyai bentuk celah dan bentuknya betul-betul sepadan dengan serpihan molekul karbohidrat kompleks bacillus bakteria, yang dipecahkan di bawah tindakan enzim ini.
Pada tahun 1959, D. Koshland mengemukakan hipotesis mengikut mana korespondensi spatial antara struktur substrat dan pusat aktif enzim dicipta hanya pada saat interaksi mereka antara satu sama lain. Hipotesis ini dipanggil hipotesis "tangan dan sarung tangan".(hipotesis interaksi teraruh). Proses "pengiktirafan dinamik" ini adalah hipotesis yang paling banyak diterima hari ini.
Perbezaan antara enzim dan pemangkin bukan biologi
Enzim berbeza daripada pemangkin bukan biologi dalam banyak cara.
1. Enzim jauh lebih cekap (10 4 –10 9 kali). Oleh itu, satu molekul enzim katalase boleh memecahkan 10 ribu molekul hidrogen peroksida, yang toksik kepada sel, dalam satu saat:
2H 2 O 2 ––> 2H 2 O + O 2,
yang berlaku semasa pengoksidaan pelbagai sebatian dalam badan. Atau contoh lain yang mengesahkan kecekapan tinggi enzim: pada suhu bilik, satu molekul urease mampu memecahkan sehingga 30 ribu molekul urea dalam satu saat:
H 2 N–CO–NH 2 + H 2 O ––> CO 2 + 2NH 3.
Tanpa pemangkin, ini akan mengambil masa kira-kira 3 juta tahun.
2. Kekhususan tinggi tindakan enzim. Kebanyakan enzim bertindak hanya pada satu atau sebilangan kecil sebatian semula jadi (substrat) "mereka". Kekhususan enzim dicerminkan oleh formula "satu enzim - satu substrat". Disebabkan ini, dalam organisma hidup banyak tindak balas dimangkin secara bebas.
3. Enzim tertakluk kepada peraturan yang halus dan tepat. Aktiviti enzim boleh meningkat atau berkurang dengan sedikit perubahan dalam keadaan di mana ia "berfungsi".
4. Pemangkin bukan biologi dalam kebanyakan kes hanya berfungsi dengan baik pada suhu tinggi. Enzim, terdapat dalam sel dalam kuantiti yang kecil, berfungsi pada suhu dan tekanan normal (walaupun skop tindakan enzim adalah terhad, kerana suhu tinggi menyebabkan denaturasi). Oleh kerana kebanyakan enzim adalah protein, aktivitinya paling tinggi dalam keadaan fisiologi normal: t=35–45 °C; persekitaran yang sedikit alkali (walaupun setiap enzim mempunyai nilai pH optimumnya sendiri).
5. Enzim membentuk kompleks - penghantar biologi yang dipanggil. Proses pemecahan atau sintesis sebarang bahan dalam sel biasanya dibahagikan kepada beberapa operasi kimia. Setiap operasi dilakukan oleh enzim yang berasingan. Sekumpulan enzim sedemikian membentuk sejenis tali pinggang penghantar biokimia.
6. Enzim boleh dikawal, iaitu. "hidupkan" dan "matikan" (namun, ini tidak terpakai kepada semua enzim; contohnya, amilase saliva dan beberapa enzim pencernaan lain tidak dikawal). Dalam kebanyakan molekul apoenzim terdapat bahagian yang juga mengiktiraf produk akhir yang "terlepas" dari penghantar multienzim. Sekiranya terdapat terlalu banyak produk sedemikian, maka aktiviti enzim awal itu sendiri dihalang olehnya, dan sebaliknya, jika produk tidak mencukupi, maka enzim diaktifkan. Ini adalah berapa banyak proses biokimia dikawal.
Oleh itu, enzim mempunyai beberapa kelebihan berbanding pemangkin bukan biologi.
| | | kuliah seterusnya ==> | |
| Analisis baki penyelidikan dan penerbitan. Masalah pembiayaan wilayah Kesatuan Eropah dan Ukraine telah dipertimbangkan oleh saintis berikut: Voznyak G.V., Grigor'eva O.N., Belichenko A.F. | | |