Прашање 18. Сличности и разлики помеѓу ензимите и неорганските катализатори. Зависност на брзината на ензимските реакции од температурата, рН. Видови специфичност.
Структурата на едноставни и сложени ензими (на пример, хидролази, дехидрогенази).
Врз основа на нивниот состав, ензимите се поделени на едноставни и сложени.
Едноставните ензими се направени од амино киселини. Тие вклучуваат ензими на гастроинтестиналниот тракт - α-амилаза, пепсин, трипсин, липаза итн. Сите овие ензими припаѓаат на класата 3 - хидролази.
Комплексните ензими се состојат од протеински дел, апоензим, и непротеински дел, кофактор. Каталитички активниот ензим-кофактор комплекс се нарекува холоензим. И металните јони и органските соединенија, од кои многу се деривати на витамини, можат да дејствуваат како кофактори.
На пример, оксидоредуктазите користат Fe2+, Cu²+, Mn²+, Mg²+ кинази како кофактори; глутатион пероксидаза, ензим кој го неутрализира водород пероксид, бара селен.
Коензимите се органски супстанции кои се лабаво врзани за протеинскиот дел. На пример, NAD-зависните дехидрогенази се состојат од протеини и коензими NAD, NADP, деривати на витамин PP.
Протетска група е коензим кој е цврсто (често ковалентно) поврзан со апоензим. На пример, флавин дехидрогеназите се состојат од протеински и протетски групи FAD, FMN и деривати на витамин Б2. Апоензимот ја одредува насоката или специфичноста на дејството на ензимот.
. Општи својства на ензимите: специфичност, влијание на температурата, pH на околината врз ензимската активност.
Активноста на ензимите е под влијание на температурата, pH на медиумот и јонската јачина на растворите.
Бидејќи ензимите се протеини по хемиска природа, зголемувањето на температурата над 45-50˚C доведува до термичка денатурација и ензимите се деактивираат (со исклучок на мускулната миокиназа, папаинот).
Ниските температури не ги уништуваат ензимите, туку само го запираат нивното дејство. Оптималната температура за манифестација на ензимската активност е 37-40˚C.
Активноста на ензимите е под влијание на реакцијата на околината. рН вредноста на средината во која ензимот покажува максимална активност се нарекува оптимална pH вредност на околината за дејството на овој ензим. Оптималната pH вредност за ензимското дејство лежи во физиолошки опсег од 6,0-8,0. Исклучоци: пепсин, чија pH оптимална е 2,0; аргиназа – оптималната pH вредност е 10,0.
Ензимите имаат специфичност. Постојат неколку видови на специфичност:
1. Апсолутна специфичност - ензимот комуницира само со еден супстрат. На пример, уреазата ја забрзува хидролизата на уреата, но не ја разградува тиоуреата.
2. Стереоспецифичност - ензимот комуницира со специфичен оптички и геометриски изомер.
3. Апсолутна специфичност на групата - ензимите се специфични во однос на природата на врската, како и оние соединенија кои ја формираат оваа врска. На пример, α-амилазата ја раскинува α-гликозидната врска во молекулата на малтоза, која се состои од две молекули на гликоза, но не расцепува молекула на сахароза, која се состои од молекула на гликоза и молекула на фруктоза.
4. Релативна специфичност на групата. Во овој случај, ензимите се специфични само во однос на врската, но се рамнодушни кон оние соединенија што ја формираат оваа врска. На пример, протеазите ја забрзуваат хидролизата на пептидните врски во различни протеини, липазите го забрзуваат распаѓањето на естерските врски во мастите.
Прашање 19 Ензимски активатори и инхибитори. Механизмот на нивното делување. Реверзибилна и неповратна, конкурентна и неконкурентна инхибиција. Користење на принципот на конкурентна инхибиција во медицината.
.Ензимски активатори и инхибитори, механизми на нивното влијание и значење.
Стапката на хемиски реакции е под влијание на различни супстанции. Врз основа на природата на нивното влијание, супстанциите се поделени на активатори, кои ја зголемуваат ензимската активност и инхибитори (парализатори), кои ја потиснуваат ензимската активност.
Активирањето на ензимите може да биде предизвикано од:
1. Присуство на кофактори – метални јони Fe²+, Mg²+, Mn²+, Cu²+, Zn²+, ATP, липоична киселина.
2. Нивната делумна протеолиза.
Ензимите на гастроинтестиналниот тракт се произведуваат во форма на неактивни форми - зимогени. Под влијание на различни фактори, пептидот се расцепува за да формира активен центар и зимогенот се претвора во активна форма на ензимот.
Пепсиноген HCl пепсин + пептид
Трипсиноген ентерокиназа трипсин + пептид
Овој тип на активирање ги штити клетките на гастроинтестиналниот тракт од само-варење.
3. Фосфорилација и дефосфорилација. На пример:
неактивни липаза + АТП → липаза-фосфат (активна липаза);
липаза-фосфат + H3PO4 → липаза (неактивна липаза)
Инхибиторите, врз основа на природата на нивното дејство, се поделени на реверзибилни и неповратни. Оваа поделба се заснова на јачината на врската помеѓу инхибиторот и ензимот.
Реверзибилните инхибитори се соединенија кои не-ковалентно комуницираат со ензимот и можат да се отцепат од ензимот.
Иреверзибилните инхибитори се соединенија кои формираат ковалентни, силни врски со ензимот.
Иреверзибилната инхибиција може да биде специфична или неспецифична.
Со специфична инхибиција, инхибиторите го инхибираат дејството на одредени ензими со врзување на поединечни функционални групи на активното место. На пример, отровите на тиол ги инхибираат ензимите чиј активен центар вклучува SH групи; јаглерод моноксид (CO) ги инхибира ензимите кои имаат Fe²+ во активното место.
Неспецифичните инхибитори го инхибираат дејството на сите ензими. Тука спаѓаат сите денатурирачки фактори (висока температура, органски и минерални киселини, соли на тешки метали итн.).
Реверзибилната инхибиција може да биде конкурентна. Во овој случај, инхибиторот е структурен аналог на подлогата и се натпреварува со него за врзување во местото за врзување на подлогата на активниот центар.
Карактеристична карактеристика на конкурентната инхибиција е тоа што може да се ослаби или целосно да се елиминира со зголемување на концентрацијата на подлогата.
Сукцинат дехидрогеназа (SDH), ензим во циклусот на цитрати, го дехидрогенизира сукцинатот, претворајќи го во фумарат. Малонатот, кој е структурно сличен на сукцинатот, се врзува за активното место на LDH, но не може да се дехидрогенизира. Затоа, малонатот е конкурентен инхибитор на SDH.
Многу лекови се конкурентни ензимски инхибитори. На пример, сулфонамидните лекови, кои се структурни аналози на пара-аминобензоева киселина (PABA), главниот фактор на раст на патогените микроорганизми, се натпреваруваат со него за врзување во местото за врзување на супстратот на активниот центар на ензимот. Антимикробниот ефект на сулфонамидните лекови се заснова на ова.
Ензимите и нивното значење во животните процеси
Од вашиот курс по хемија знаете што е катализатор. Ова е супстанца која ја забрзува реакцијата, останувајќи непроменета на крајот од реакцијата (без да се консумира). Биолошките катализатори се нарекуваат ензими(од лат. ферментум– ферментација, квас) или ензими.
Речиси сите ензими се протеини (но не сите протеини се ензими!). Во последниве години, стана познато дека некои молекули на РНК имаат и својства на ензими.
Високо прочистениот кристален ензим првпат бил изолиран во 1926 година од американскиот биохемичар Џ. Самнер. Овој ензим беше уреаза, што го катализира разградувањето на уреата. До денес се познати повеќе од 2 илјади ензими, а нивниот број продолжува да расте. Многу од нив се изолирани од живите клетки и се добиваат во нивната чиста форма.
Во ќелијата постојано се случуваат илјадници реакции. Ако измешате органски и неоргански материи во епрувета во точно исти пропорции како во жива клетка, но без ензими, тогаш речиси и да нема реакции со забележлива брзина. Благодарение на ензимите се реализираат генетските информации и се спроведува целиот метаболизам.
Името на повеќето ензими се карактеризира со суфиксот -аза, кој најчесто се додава на името на супстратот - супстанцијата со која ензимот комуницира.
Структурата на ензимите
Во споредба со молекуларната тежина на подлогата, ензимите имаат многу поголема маса. Ова несовпаѓање сугерира дека не е вклучена целата ензимска молекула во катализата. За да го разберете ова прашање, треба да се запознаете со структурата на ензимите.
По структура, ензимите можат да бидат едноставни или сложени протеини. Во вториот случај, ензимот содржи, покрај протеинскиот дел ( апоензим) постои дополнителна група од непротеинска природа - активатор ( кофактор, или коензим), што резултира со формирање на активни холоензим. Ензимските активатори се:
1) неоргански јони (на пример, за да се активира ензимот амилаза кој се наоѓа во плунката, потребни се јони на хлорид (Cl–));
2) протетски групи (FAD, биотин), цврсто врзани за подлогата;
3) коензими (NAD, NADP, коензим А), лабаво поврзани со супстратот.
Протеинскиот дел и непротеинската компонента поединечно немаат ензимска активност, но кога се комбинираат заедно тие ги стекнуваат карактеристичните својства на ензимот.
Протеинскиот дел од ензимите содржи активни центри кои се единствени по својата структура, кои се комбинација од одредени аминокиселински остатоци строго ориентирани едни на други (сега е дешифрирана структурата на активните центри на голем број ензими). Активниот центар комуницира со молекулата на подлогата за да формира „комплекс ензим-супстрат“. „Комплексот ензим-супстрат“ потоа се распаѓа на ензимот и производот или производите од реакцијата.
Според хипотезата изнесена во 1890 година од Е. Фишер, супстратот се приближува до ензимот како клуч на бравата, т.е. просторните конфигурации на активното место на ензимот и супстратот точно одговараат ( комплементарни) едни со други. Подлогата се споредува со „клуч“ што одговара на „бравата“ - ензимот. Така, активниот центар на лизозимот (ензимот на плунката) има изглед на процеп и во форма точно одговара на фрагмент од сложена јаглехидратна молекула на бактериски бацил, кој се разложува под дејство на овој ензим.
Во 1959 година, Д. Оваа хипотеза беше наречена хипотеза за „раце и ракавици“.(хипотеза за индуцирана интеракција). Овој процес на „динамично препознавање“ е најшироко прифатената хипотеза денес.
Разлики помеѓу ензими и небиолошки катализатори
Ензимите се разликуваат од небиолошките катализатори на многу начини.
1. Ензимите се многу поефикасни (10 4 – 10 9 пати). Така, една молекула на ензимот каталаза може да разложи 10 илјади молекули на водороден пероксид, кој е токсичен за клетките, во една секунда:
2H 2 O 2 ––> 2H 2 O + O 2,
која настанува при оксидација на различни соединенија во телото. Или друг пример што ја потврдува високата ефикасност на ензимите: на собна температура, една молекула на уреаза е способна да разложи до 30 илјади молекули на уреа во една секунда:
H 2 N–CO–NH 2 + H 2 O ––> CO 2 + 2NH 3.
Без катализатор, ова би траело околу 3 милиони години.
2. Висока специфичност на ензимското дејство. Повеќето ензими делуваат само на еден или многу мал број „нивни“ природни соединенија (супстрати). Специфичноста на ензимите се рефлектира со формулата "еден ензим - еден супстрат". Поради ова, кај живите организми многу реакции се катализираат независно.
3. Ензимите се предмет на фина и прецизна регулација. Активноста на ензимот може да се зголеми или намали со мали промени во условите во кои тој „работи“.
4. Небиолошките катализатори во повеќето случаи работат добро само на високи температури. Ензимите, кои се присутни во клетките во мали количини, работат на нормална температура и притисок (иако опсегот на дејство на ензимите е ограничен, бидејќи високата температура предизвикува денатурација). Бидејќи повеќето ензими се протеини, нивната активност е најголема при физиолошки нормални услови: t = 35–45 °C; малку алкална средина (иако секој ензим има своја оптимална pH вредност).
5. Ензимите формираат комплекси - таканаречени биолошки транспортери. Процесот на разградување или синтеза на која било супстанција во клетката обично се дели на голем број хемиски операции. Секоја операција се изведува од посебен ензим. Група такви ензими сочинуваат еден вид биохемиска подвижна лента.
6. Ензимите се способни да се регулираат, т.е. „вклучи“ и „исклучи“ (сепак, ова не важи за сите ензими; на пример, плунковната амилаза и голем број други дигестивни ензими не се регулирани). Во повеќето апоензимски молекули има делови кои исто така го препознаваат финалниот производ што „излегува“ од мултиензимскиот транспортер. Ако има премногу таков производ, тогаш активноста на самиот почетен ензим е инхибирана од него, и обратно, ако нема доволно производ, тогаш ензимот се активира. Така се регулираат многу биохемиски процеси.
Така, ензимите имаат голем број на предности во однос на небиолошките катализатори.
| | | следно предавање ==> | |
| Анализа на преостанатите истражувања и публикации. Проблемите за финансирање на регионите на Европската унија и Украина ги разгледаа следните научници: Возњак Г.В., Григорева О.Н., Беличенко А.Ф. | | |
|
Сличностите меѓу ензимите и
|
Разликата помеѓу ензимите и неоргански катализатори |
|
1. Се забрзуваат само термодинамички можните реакции |
1. Ензимите се карактеризираат со висока специфичност: специфичност на подлогата : ▪ апсолутна (1 ензим - 1 супстрат), ▪ група (1 ензим – неколку слични супстрати) ▪ стереоспецифичност (ензимите работат само со супстрати од одредена стерео серија L или D). каталитичка специфичност (ензимите ги катализираат реакциите претежно на еден вид хемиска реакција - хидролиза, оксидација-редукција итн.) |
|
2. Тие не ја менуваат состојбата на реакциона рамнотежа, туку само го забрзуваат нејзиното постигнување. |
2. Висока ефикасност: ензимите ги забрзуваат реакциите 10 8 -10 14 пати. |
|
3. Не се трошат во реакции |
3. Ензимите дејствуваат само под благи услови (t = 36-37ºС, pH ~ 7,4, атмосферски притисок), бидејќи тие имаат конформациска лабилност - способност да ја менуваат конформацијата на молекулата под влијание на денатурирачки агенси (pH, T, хемикалии). |
|
4. Ефективни во мали количини |
4. Во телото, дејството на ензимите е специфично регулирано (катализаторите се само неспецифични) |
|
5. Чувствителен на активатори и инхибитори |
5. Широк опсег на дејство (повеќето процеси во телото се катализираат од ензими). |
Во моментов, проучувањето на ензимите е централно во биохемијата и е поделено во независна наука - ензимологија . Достигнувањата на ензимологијата се користат во медицината за дијагноза и третман, за проучување на механизмите на патологијата и, покрај тоа, во други области, на пример, во земјоделството, прехранбената индустрија, хемиската, фармацевтската итн.
Структурата на ензимите
Метаболитот - супстанца која учествува во метаболичките процеси.
Подлога – супстанца која се подложува на хемиска реакција.
Производ – супстанца која се формира при хемиска реакција.
Ензимите се карактеризираат со присуство на специфични центри на катализа.
Активен центар (Ac) е дел од молекулата на ензимот што специфично комуницира со подлогата и е директно вклучена во катализата. Атс, по правило, се наоѓа во ниша (џеб). Во Ac може да се разликуваат два региони: местото на врзување на подлогата - површина на подлогата (контакт рампа) и всушност каталитички центар .
Повеќето супстрати формираат најмалку три врски со ензимот, поради што молекулата на подлогата се прицврстува на активното место на единствениот можен начин, со што се обезбедува специфичноста на супстратот на ензимот. Каталитичкиот центар обезбедува избор на патеката на хемиската трансформација и каталитичката специфичност на ензимот.
Група регулаторни ензими има алостерични центри , кои се наоѓаат надвор од активниот центар. „+“ или „–“ модулатори кои ја регулираат ензимската активност може да се прикачат на алостеричниот центар.
Постојат едноставни ензими, кои се состојат само од амино киселини и сложени ензими, кои исто така вклучуваат органски соединенија со мала молекуларна тежина од непротеинска природа (коензими) и (или) метални јони (кофактори).
Коензими се органски супстанции од непротеинска природа кои учествуваат во катализата како дел од каталитичкото место на активниот центар. Во овој случај, протеинската компонента се нарекува апоензим , а каталитички активната форма на комплексен протеин е холоензим . Така: холоензим = апоензим + коензим.
Следниве функционираат како коензими:
нуклеотиди,
коензим Q,
Глутатион
деривати на витамини растворливи во вода:
Коензим кој е прикачен на протеинскиот дел со ковалентни врски се нарекува протетска група . Тоа се, на пример, FAD, FMN, биотин, липоична киселина. Протетската група не е одвоена од протеинскиот дел. Коензим кој е прикачен на протеинскиот дел со нековалентни врски се нарекува косупстрат . Тоа се, на пример, NAD +, NADP +. Косупстратот се прикачува на ензимот во моментот на реакција.
Ензимски кофактори се метални јони неопходни за каталитичката активност на многу ензими. Како кофактори делуваат јоните на калиум, магнезиум, калциум, цинк, бакар, железо и сл. Нивната улога е разновидна. На пример, АТП се врзува за кинази само во врска со Mg 2+.
Изоензими - ова се повеќе форми на еден ензим кои катализираат иста реакција, но се разликуваат по физички и хемиски својства (афинитет кон подлогата, максимална брзина на катализираната реакција, електрофоретска подвижност, различна чувствителност на инхибитори и активатори, оптимална pH вредност и термичка стабилност) . Изоензимите имаат кватернарна структура, која е формирана од парен број на подединици (2, 4, 6, итн.). Ензимските изоформи се формираат со различни комбинации на подединици.
Како пример, земете ја лактат дехидрогеназата (LDH), ензим кој катализира реверзибилна реакција:
NADH 2 NAD +
пируват ← LDH → лактат
LDH постои во форма на 5 изоформи, од кои секоја се состои од 4 протомери (подединици) од 2 типа M (мускули) и H (срце). Синтезата на протомери од типот M и H е кодирана од два различни генетски локуси. LDH изоензимите се разликуваат на ниво на кватернарна структура: LDH 1 (NNNN), LDH 2 (NNMM), LDH 3 (NNMM), LDH 4 (NMMM), LDH 5 (MMMM).
Полипептидните синџири од типот H и M имаат иста молекуларна тежина, но во првите доминираат карбоксилни амино киселини, а во вторите диамино киселини, така што тие носат различни полнежи и можат да се одвојат со електрофореза.
Метаболизмот на кислородот во ткивата влијае на изоензимскиот состав на LDH. Онаму каде што доминира аеробниот метаболизам, доминираат LDH 1, LDH 2 (миокардот, надбубрежните жлезди), каде што анаеробниот метаболизам - LDH 4, LDH 5 (скелетни мускули, црн дроб). Во текот на индивидуалниот развој на организмот, во ткивата се јавуваат промени во содржината на кислород и изоформите на LDH. Во ембрионот преовладуваат LDH 4 и LDH 5. По раѓањето, содржината на LDH 1 и LDH 2 се зголемува во некои ткива.
Постоењето на изоформи го зголемува адаптивниот капацитет на ткивата, органите и телото како целина на променливите услови. Метаболичката состојба на органите и ткивата се проценува со промени во составот на изоензимите.
Локализација и компартментализација на ензимите во клетките и ткивата.
Ензимите се поделени во 3 групи врз основа на локализација:
I – општи ензими (универзални)
II - специфични за органи
III - специфични за органела
Заеднички ензими кои се наоѓаат во речиси сите клетки, тие ја обезбедуваат виталната активност на клетката со катализирање на реакциите на биосинтезата на протеините и нуклеинските киселини, формирањето на биомембрани и главните клеточни органели и размената на енергија. Заедничките ензими на различни ткива и органи, сепак, се разликуваат по активност.
Ензими специфични за органите карактеристични само за одреден орган или ткиво. На пример: За црниот дроб - аргиназа. За бубрези и коскено ткиво - алкална фосфатаза. За жлездата на простатата – AF (киселина фосфатаза). За панкреасот – α-амилаза, липаза. За миокардот – CPK (креатин фосфокиназа), LDH, AST, итн.
Ензимите се исто така нерамномерно распоредени во клетките. Некои ензими се во колоидно растворена состојба во цитозолот, други се вградени во клеточни органели (структурирана состојба).
Ензими специфични за органели . Различни органели имаат специфичен сет на ензими, кои ги одредуваат нивните функции.
Органели-специфични ензими се маркери на интрацелуларни формации, органели:
Клеточна мембрана: ALP (алкална фосфатаза), AC (аденилат циклаза), K-Na-ATP-аза
Цитоплазма: ензими на гликолиза, циклус на пентоза.
ЕР: ензими кои обезбедуваат хидроксилација (микросомална оксидација).
Рибозоми: ензими кои обезбедуваат синтеза на протеини.
Митохондрии: ензими на оксидативна фосфорилација, TCA циклус (цитохром оксидаза, сукцинат дехидрогеназа), β-оксидација на масни киселини.
Клеточно јадро: ензими кои обезбедуваат синтеза на РНК, ДНК (РНК полимераза, НАД синтетаза).
Нуклеолу: РНК полимераза зависна од ДНК
Како резултат на тоа, во клетката се формираат прегради, кои се разликуваат во збир на ензими и метаболизам (компартизација на метаболизмот).
Меѓу ензимите има мала група Р регулаторни ензими, кои се способни да одговорат на специфичните регулаторни влијанија со промена на активноста. Овие ензими се присутни во сите органи и ткива и се локализирани на почетокот или на точките на разгранување на метаболичките патишта.
Строгата локализација на сите ензими е кодирана во гените.
Определувањето на активноста на органели-специфичните ензими во плазмата или серумот е широко користено во клиничката дијагностика.
Класификација и номенклатура на ензими
Номенклатура – имиња на одделни соединенија, нивни групи, класи, како и правила за составување на овие имиња. Ензимската номенклатура може да биде тривијална (кратко работно име) или систематска. Според систематската номенклатура усвоена во 1961 година од страна на Меѓународната унија за биохемија, ензимот и неговата катализирана реакција може точно да се идентификуваат.
Класификација - делење на нешто според избрани карактеристики.
Класификацијата на ензимите се заснова на видот на хемиската реакција што ја катализираат;
Врз основа на 6 типа на хемиски реакции, ензимите кои ги катализираат се поделени во 6 класи, од кои секоја има неколку подкласи и подкласи (4-13);
Секој ензим има свој код EC 1.1.1.1. Првата цифра ја означува класата, втората - подкласата, третата - поткласата, четвртата - серискиот број на ензимот во неговата подкласа (по редослед на откривање).
Името на ензимот се состои од 2 дела: 1 дел - името на супстратот (супстрати), 2 дел - типот на катализираната реакција. Завршување – AZA;
Дополнителни информации, доколку е потребно, се напишани на крајот и затворени во загради: L-малат + NADP+ ↔ PVK + CO 2 + NADH 2 L-малат: NADP+ - оксидоредуктаза (декарбоксилирање);
Не постои единствен пристап кон правилата за именување на ензимите.
|
Сличности | |
|
1. Се катализираат само енергетски можните реакции. 2. Не го менуваат правецот на реакцијата. 3. Го забрзуваат почетокот на реакциската рамнотежа, но не ја поместуваат. 4. Не се трошат за време на процесот на реакција. |
1. Брзината на ензимската реакција е многу поголема. 2. Висока специфичност. 3. Благи услови за работа (интрацелуларни). 4. Можност за прилагодување на брзината на реакцијата. 5. Брзината на ензимската реакција е пропорционална на количината на ензимот. |
Фази на катализа
Во ензимска реакција може да се разликуваат следниве чекори:
1. Прицврстување на супстрат (S) за ензим (Е) за да се формира комплекс ензим-супстрат (E-S).
2. Конверзија на комплексот ензим-супстрат во еден или повеќе преодни комплекси (E-X) во еден или повеќе чекори.
3. Конверзија на преодниот комплекс во комплекс ензимски производ (E-P).
4. Одвојување на финалните производи од ензимот.
Механизми на катализа
|
Донатори |
Акцептори |
|
COOH -NH 3 + -SH |
COO- -NH 2 -S- |
2. Ковалентна катализа– ензимите реагираат со нивните супстрати, формирајќи многу нестабилни комплекси ензим-супстрат користејќи ковалентни врски, од кои се формираат реакциони продукти при интрамолекуларни преуредувања.
Видови на ензимски реакции
1. Тип на пинг-понг– ензимот најпрво комуницира со супстратот А, отстранувајќи ги сите хемиски групи од него и претворајќи го во соодветниот производ. Супстратот Б потоа е прикачен на ензимот, примајќи ги овие хемиски групи. Пример е реакцијата на пренос на амино групи од амино киселини во кето киселини - трансаминација.
Ензимска реакција на пинг-понг
2. Вид на последователни реакции– супстратите А и Б секвенцијално се додаваат во ензимот, формирајќи „троен комплекс“, по што се јавува катализа. Производите на реакцијата исто така секвенцијално се одвојуваат од ензимот.
Ензимска реакција според типот „секвенцијални реакции“.
3. Вид на случајни интеракции– супстратите А и Б се додаваат на ензимот по кој било редослед, по случаен избор, а по катализата исто така се отцепуваат.
Ензимска реакција според типот на „случајни интеракции“
Ензимите се протеински по природа
Одамна е утврдено дека сите ензими се протеини и ги имаат сите својства на протеините. Затоа, како и протеините, ензимите се поделени на едноставни и сложени.
Едноставни ензимисе состои само од амино киселини - на пример, пепсин , трипсин , лизозим.
Комплексни ензими(холоензими) содржат протеински дел кој се состои од амино киселини - апоензими непротеинскиот дел - кофактор. Кофакторот, пак, може да се нарече коензимили протетскигрупа. Пример може да биде сукцинат дехидрогеназа (содржи FAD) (во циклусот на трикарбоксилна киселина), аминотрансферази (содржи пиридоксал фосфат) (функција), пероксидаза(содржи хем). За да се спроведе катализа, неопходен е комплетен комплекс на апопротеин и кофактор, тие не можат да вршат катализа одделно.
Како и многу протеини, ензимите можат да бидат мономери, т.е. се состои од една подединица и полимери, кој се состои од неколку подединици.
Датум на создавање: 30.04.2015
Материјалната основа на сите животни процеси на телото е составена од илјадници хемиски реакции катализирани од ензими. Значењето на ензимите беше многу правилно и фигуративно дефинирано од И.П. Павлов, нарекувајќи ги „стимуланси на животот“. Повреда на синтезата на кој било ензим во хармоничен систем на метаболички реакции во телото доведува до развој на болести кои често завршуваат со смрт. На пример, недостаток кај децата на ензимот кој ја претвора галактозата во гликоза предизвикува галактоземија. Со оваа болест децата се трујат со вишок галактоза и умираат во првите месеци од животот. Зголемената активност на ксантин оксидаза е причина за гихт. Има многу такви примери што може да се наведат. Затоа ензимите се движечката сила зад сета таа бесконечна разновидност на хемиски трансформации кои, земени заедно, го сочинуваат метаболизмот во основата на животот. Затоа проучувањето на ензимите е од толку големо значење. Науката за ензимите е важна гранка на биохемијата, а во медицината постои јасно видлива насока - медицинската ензимологија.
Ферментологијата или, инаку, ензимологијата е проучување на ензими (ензими) - биолошки катализатори од протеинска природа, формирани од која било жива клетка и имаат способност да активираат различни хемиски реакции што се случуваат во телото.
Ензимите се широко користени во многу области на науката и индустријата. Во последниве години, со помош на високо прочистени ензимски препарати, беше можно да се дешифрира структурата на сложените соединенија кои го сочинуваат телото, вклучително и некои протеини и нуклеински киселини.
Ензимите се од големо практично значење, бидејќи многу области од индустријата - винарството, пекарството, производството на алкохол, чај, амино киселини, витамини, антибиотици - се засноваат на употреба на различни ензимски процеси. Затоа, проучувањето на својствата и механизмот на дејство на ензимите им овозможува на хемичарите да создадат нови, понапредни катализатори за хемиската индустрија. Дејството на различни физиолошки активни соединенија што се користат во медицината и земјоделството - лековити супстанции, стимуланси за раст на растенијата итн., на крајот се сведува на фактот дека овие супстанции активираат или потиснуваат една или друга врска во метаболизмот на телото, еден или друг ензимски процес. Несомнено, проучувањето на моделите на делување на ензимите и влијанието на разни стимуланси или парализатори врз нив е од огромно значење за медицината и земјоделството.
Опсегот на прашања што ги проучува ензимологијата е многу широк. Развојот на методи за изолирање и прочистување на ензимите со цел да се воспостави нивната структура, проучување на процесите на формирање на ензими во жива клетка, регулирање на дејството, улогата на ензимите во спроведувањето на различни физиолошки функции - ова не е целосен список на најважните биолошки проблеми кои интензивно се проучуваат во моментов.
За историјата на проучувањето на ензимите
Историјата на ензимите датира одамна. Дури и во развојот на човечкото општество, луѓето се сретнале со различни ензимски процеси и ги користеле во животот. Алкохолна и млечна киселинска ферментација, употреба на предјадења при правење леб, употреба на сириште за правење сирења итн. - сите овие ензимски процеси се добро познати уште од памтивек.
Еден од првите следбеници што ги проучувал ензимските процеси биле Реумур и Спаланзани. Во нивните експерименти за варење на месото во желудникот на птиците, тие прво го покренаа прашањето за потребата од проучување на хемискиот состав на дигестивниот сок. Рускиот научник К.С. Кирхоф (1814)
Тој покажа дека екстрактот од никнат јачмен содржи супстанца која предизвикува претворање на скроб во шеќер. Така, Кирхоф беше првиот што доби ензимски препарат на амилаза (ензим кој го разградува скробот) и со право можеме да го сметаме овој датум за датум на појавата на ензимологијата. Додека ги проучувал процесите на ферментација, холандскиот научник Ван Хелмонт првпат го вовел во науката терминот „ензими“ (ферментум - квас). Зборот „ензим“ доаѓа од старогрчкиот збор en zume, што значи „квасец“.
До средината на 1950-тите, концептот на ензими како биолошки катализатори беше цврсто воспоставен во науката. Големиот спор меѓу двајцата најголеми научници во светот, Луис Пастер и Либиг Ју, за локацијата на ензимите во клетката датира од ова време - спор кој, во суштина, беше борба помеѓу два светогледа во науката - идеализмот и материјализмот и го забави развојот на доктрината за ензими речиси 50 години. Луј Пастер, докажувајќи дека активноста на ензимите е неразделна од структурата на клетката и престанува со нејзиното уништување, цврсто застана на позицијата на вирховизмот, една од сортите на идеализмот во биологијата. Либиг тврдеше дека дејството на ензимите не е поврзано со структурата на клетката. Оваа дебата практично продолжи повеќе од 100 години и повторно, и повторно, ја потврди потребата од материјалистички пристап кон проучувањето на биолошките закони. Првиот што ја потврди точноста на гледиштето на J. Liebig беше рускиот истражувач М.М.Манасеин во 1871. Со мелење на клетките на квасецот со кварцен песок, т.е. целосно уништувајќи ја структурата на клетките, таа докажала дека клеточниот сок има способност да ферментира скроб. Меѓутоа, како што многу често се случувало во царска Русија, истражувањето на М.М. и ги доби истите резултати. Последователно, делата на А.Н. Лебедев, И.П. Павлов, М. Дуклос, Е. Токму материјалистичкиот пристап кон научното истражување му даде можност на Ј. Самнер во 1927 година. за прв пат да се добие ензимот уреаза, а на J. Northrop во 1931 година - кристален трипсин и пепсин.
Во моментов, преку работата на голема армија на научници, како кај нас така и во странство, успешно се развива изучувањето на ензимите. Во моментов се познати околу 1000 ензими. Академик А.Е.Браунштајн, А.И.Опарин, С.Е.Орехович, А.А. Поставувањето дијагноза, изборот на вистинскиот третман и превенцијата, развојот и користењето на различни лекови итн. се базираат на проучување на ензимите.
Што знаеме за катализата?
Катализата е процес на промена на брзината на хемиската реакција под влијание на различни супстанции - катализатори кои учествуваат во овој процес и остануваат хемиски непроменети на крајот од реакцијата. Ако додавањето на катализатор го забрзува хемискиот процес, тогаш оваа појава се нарекува позитивна катализа, а забавувањето на реакцијата се нарекува негативна. Најчесто се среќаваме со позитивна катализа. Во зависност од нивната хемиска природа, катализаторите се делат на неоргански и органски. Вторите, исто така, вклучуваат биолошки катализатори - ензими.
За да се разбере дејството на катализаторите, неопходно е накратко да се разгледа суштината на катализата. Брзината на секоја хемиска реакција зависи од судирите на активните молекули на супстанциите што реагираат. Активирана молекула е онаа која има одредена количина на потенцијална енергија. Интеракцијата на две такви молекули ќе се случи само ако снабдувањето со енергија на овие молекули е доволно за да се надминат силите на судир меѓу нив - таканаречената „енергетска бариера“ на реакцијата. Ако молекулите кои реагираат имаат поголема енергетска вредност од енергетската бариера, тогаш реакцијата ќе се случи. Ако енергетската резерва на телата кои реагираат не е доволна за да се надмине енергетската бариера, тогаш тие нема да комуницираат. Во овој случај, за да дојде до реакцијата, потребно е да се активираат молекулите, односно да им се обезбеди дополнителна количина на енергија, која, во комбинација со достапната потенцијална енергија во молекулите, ќе биде доволна за надминување на енергетската бариера. Оваа дополнителна енергија се нарекува „енергија на активирање!“ Молекулите можат да се активираат со загревање, зголемување на притисокот, зрачење итн.
Суштината на дејството на катализаторите е дека, прво, тие имаат способност да активираат молекули на супстанции кои реагираат, и, второ, интеракцијата на молекулите (или супстанциите) не се јавува во една, туку во неколку фази.
Така, излегува дека катализаторот не само што ги намалува трошоците за енергија на реакциите, туку и значително ја зголемува нивната брзина.
Главните карактеристики на катализаторите го вклучуваат следново: а) катализаторите можат да ги забрзаат само оние хемиски реакции кои генерално можат да се одвиваат според нивните сопствени термодинамички закони, б) катализаторите не ја менуваат насоката на хемиската реакција, туку само го забрзуваат постигнувањето на состојба на рамнотежа.
Разлика помеѓу ензимите и другите видови катализатори
При проучувањето на својствата на ензимите, беше откриено дека во нивното дејство тие се катализатори, главно обезбедувајќи позитивна катализа. Затоа, тие се карактеризираат со сите карактеристики на процесот на катализа.
Заедно со ова, ензимите имаат свои одредени разлики, кои ги вклучуваат „космичките“ брзини на реакциите што ги катализираат, многу сложена хемиска структура, која во некои случаи може да се промени во текот на реакцијата и да се врати на оригиналот по нејзиното завршување, и , конечно, висока специфичност на дејството.
За да ја потврдиме високата стапка на реакции катализирани од ензими, да го погледнеме повторно нашиот пример со водород пероксид. Во телото, распаѓањето на H2O2 се катализира од ензимот каталаза со брзина 2x1011 пати поголема од брзината на некатализирана реакција и 107 пати во случај на платина црна. Енергијата на активирање за време на ензимската реакција се намалува за 9 и 6 пати, соодветно. Други примери го вклучуваат следново. Човечкиот стомак произведува ензим пепсин, кој ги разградува протеините. Еден грам пепсин на час може да хидролизира 50 kg белка од јајце, а 1,6 g амилаза, синтетизирана во панкреасот и плунковните жлезди, може да разложи 175 kg скроб за еден час.
Комплексноста на структурата на ензимите се должи на фактот дека сите тие се протеини, односно високомолекуларни соединенија со голема молекуларна тежина.
При проучувањето на ензимите, беше откриено дека сите тие се протеини и затоа ги имаат сите својства на протеините. Ензимите имаат сложена структура слична на протеините, подлежат на расцепување под дејство на протеолитички ензими, се формираат кога се раствораат во вода итн. Молекуларните тежини на ензимите се движат од стотици илјади до милиони единици на молекуларна тежина.
Молекуларната тежина на рибонуклеазата е 12.700, пепсин - 35.500, катализа на крв - 248.000, глутамат дехидрогеназа - 1.000.000.
Според нивната структура, сите ензими се поделени на едноставни и сложени.
Едноставните ензими, протеинските ензими, се состојат само од амино киселини, а сложените ензими, протеинските ензими, имаат протеински дел, апоензим, кој се состои само од амино киселини и непротеински дел, коензим или протетска група. Непротеинскиот дел може да биде претставен со минерали и витамини.
Протеинските ензими вклучуваат, на пример, хидролитички ензими на гастроинтестиналниот тракт, кои ги разградуваат прехранбените производи, вклучително и протеинските ензими на водата.