Тип на лекција:интегриран
Цели на лекцијата:
Образовни
- ги прошири знаењата за протеините - биолошки полимери.
- дознајте ја структурата, составот и својствата на протеините.
- Класифицирајте ги протеините според нивните функции во телото.
Образовни:
- формирање на основни образовни компетенции: образовни, комуникативни, лични.
- развој на вештини и способности на самостојна воспитно-образовна работа со извори на информации.
- развој на вештини за анализа, споредување, генерализирање, извлекување заклучоци, зборување пред публика.
Образовни:
- формирање на соодветна независност на учениците.
- негување на потребата за знаење, зголемување на когнитивните интереси, влевање интерес за природните науки.
Цели на лекцијата:
- употреба на историски материјал при воведување на темата на часот
- вклучување на елементи и информатичка технологија во процесот на објаснување на материјалот за час (мултимедијална презентација).
Краток опис на напредокот на часот(часот трае 90 минути)
- Вовед
- Структура и состав на протеините
- Структурна класификација на протеините
- Својства на протеините
- Функции на протеините
- Важноста на протеините и ензимите
- Рефлексивно-евалуативна фаза
- Заклучок.
Потребна опрема и материјали:мултимедијален проектор, епрувета, држач, ламба за алкохол, кибрит, пипета; протеински раствор, раствор на азотна киселина (конц.), бакар сулфат, фенол, натриум хидроксид, бакар хидроксид, вода, пилешки протеин
Детално резиме на лекцијата
Мотивација на учениците
Се менува секој момент
Вашата слика е чудна,
Каприциозен како дете и сенишен како чад,
Насекаде животот врие од претрупан вознемиреност,
Мешање на одличното со безначајното и смешно...
С.Ја. Надсон.
Наставник по биологија
За што се стиховите од песната на Надсон? Што е животот? Од каде дојде таа на земјата? Ова прашање го поставуваат многу векови и многу научници. Меѓу нив се и патникот и натуралист Александар Хумболт, Фридрих Енгелс, кој го дефинирал „животот како... начин на постоење на протеински тела...“
Посебно внимание посветуваме на проучувањето на протеините, бидејќи протеините се главната компонента на целиот живот на Земјата. Ниту една супстанција не врши толку многу специфични и различни функции во телото како протеинот. (слајд 1, Додаток 1)
Протеините се сложени органски соединенија кои се високомолекуларни полимери - макромолекули - изградени од стандардни субмолекуларни блокови поврзани со посебен тип на хемиска врска и формирајќи специфични просторни конфигурации. Првиот што го воспостави блок принципот на структурата на протеините и хемиската структура на блоковите беше извонредниот германски биохемичар Емил Херман Фишер (1852 -1919). Протеините се нарекуваат и протеини.
Генетските информации го добиваат своето вистинско олицетворение во протеините. Јадрото на клетката содржи многу илјадници гени, од кои секој одредува една карактеристика на организмот. Затоа, илјадници различни протеини се присутни во клетката, од кои секоја врши специфична функција одредена од соодветниот ген.
Секој тип на протеин има уникатен хемиски состав и структура кои ги одредуваат неговите биолошки својства. Како последица на тоа, протеините се предмет и на биолошките и на хемиските науки, како што се биохемијата, биофизиката, молекуларната биологија или биоорганската хемија. Денешната приказна за протеините ќе се базира на достигнувањата на сите овие науки.
Структура и состав на протеините
Наставник по хемија
Поради сложеноста на протеинските молекули и екстремната разновидност на нивните функции, исклучително е тешко да се создаде единствена јасна класификација на протеините на која било основа. Затоа, во моментов се прифатени три различни класификации на протеини:
1) по состав, 2) по структура, 3) по функции
1 студент
Сите протеини се составени од јаглерод, водород, кислород и азот, а многу од нив содржат и сулфур. . Приближен хемиски состав на протеинотможе да се претстави со следната табела: (слајд2) C 50 - 55%, O 19 - 24%, H 6,5 - 7,3%, N 15 - 19%, S 0,2 -2,4%.
Протеините сочинуваат повеќе од 50% од вкупната маса на органски соединенија во животинската клетка: (слајд3) во мускулите - 80%, во кожата - 63%, во црниот дроб - 57%, во мозокот - 45%, во коските -28 %
Хемиски формули на некои протеини: (слајд 4)
Пеницилин C16H18O4N2
Казеин С1864Н3021О576N468 S2
Хемоглобин C3032H4816 O872N780S8Fe4
Наставник по биологија
Молекуларни маси на некои протеински и непротеински соединенија:
Етил алкохол 46
Белката од пилешко е приближно 36.000
Протеин од вирусот на мозаик од тутун приближно 40.000.000
Овие табели ја покажуваат извонредната сложеност на протеините во структурата со супстанции од непротеинска природа.
Протеините се сложени биополимери, чии субмолекуларни блокови, или мономери, се хемиски деривати на амино киселини, наречени остатоци од аминокиселини. 20 остатоци од амино киселини се вклучени во формирањето на протеините
Да ја разгледаме општата структура и составот на амино киселините неопходни за изградба на протеини.
Молекулата на која било амино киселина содржи амино група - 2 и карбоксилна група - COOH, поврзана со групата YuCH, на која исто така се прикачени различни странични радикали, означени - R. Сите овие групи се поврзани со ковалентни врски.
Така, амино киселините вклучени во структурата на протеините ја имаат следната општа формула: (слајд 5)
Забележете дека се познати неколку стотици амино киселини, но обично само 20 од нив се користат од телото за биосинтеза на протеини
Наставник по хемија(слајд 6)
Протеините (полипептиди) се биополимери изградени од остатоци од а-аминокиселини поврзани со пептидни врски. Присуството на пептидни врски во протеините беше предложено од научникот А.Ја.Данилевски.
Пептидната врска е амидна врска –CO–NH– формирана од интеракцијата на а-амино киселините поради реакцијата помеѓу NH2 амино групата на една молекула и карбоксилната група на друга.
(слајд 7) Макромолекулите на природните полипептиди (протеини) се состојат од остатоци од а-аминокиселини -NH-CH(R)-CO-
Радикалниот R може да содржи отворени синџири, карбо- и хетероцикли, како и различни функционални групи (-SH, -OH, -COOH, -NH2).
Шема на формирање на полипептиди (слајд 8 )
Структурна класификација на протеините
Наставник по биологија(слајд 9)
Протеинските макромолекули имаат строго подредена хемиска и просторна структура, што е исклучително важно за нивното манифестирање на одредени биолошки својства.
Постојат 4 нивоа на структурна организација на протеините:
Примарна структура, секундарна структура, терцијарна структура, кватернарна структураа-амино киселински остатоци во полипептидниот синџир. Пептидните врски обезбедуваат одредена ригидност и Примарна структура– одредено множество и низа, стабилност на структурата. Сепак, издолжените полипептидни синџири не се појавуваат во природата, тие формираат структура од повисок ред поради формирањето на интрамолекуларни врски. Декодирањето на примарната структура на протеините започна во 1953 година, кога беше воспоставена структурата на краток пептид, окситоцин, кој содржи само 8 остатоци од аминокиселини. Во 1955 г Дешифриран е поголем пептид, инсулин, кој се состои од два пептидни синџири формирани од 51 аминокиселински остаток. (слајд 10)
Секундарна структура– Во 1951 година, американските научници Линус Полинг и Роберт Кори покажаа дека кога се формираат водородни врски помеѓу остатоците од аминокиселини лоцирани на одредено растојание едни од други во примарната структура, молекулата на филаментозен протеин ја добива формулата на таканаречената спирала. Овој тип на спирала има изглед на спирално скалило, со правилни вртења, во кои секој прв и четврти остаток од аминокиселини се поврзуваат со водородни врски. (слајд 11)
Терцијарна структура -се карактеризира со тридимензионално просторно пакување на полипептидниот синџир. Како резултат на неговото формирање, линеарните димензии на протеинската молекула може да станат 10 пати помали од должината на полипептидниот синџир. Формирањето на терциерната структура се заснова на формирање на различни врски помеѓу остатоците од аминокиселини кои се многу оддалечени во примарната структура. Нивниот пристап може да се изврши поради ковалентни S – S врски (дисулфидни мостови), водородни врски, хидрофобни и јонски интеракции. (слајд 12)
Кватернарна структура
Постојат протеини чии молекули можат да се комбинираат во поголеми структури. Во овој случај, одделни делови од протеинската молекула, наречени подединици или олигомери, се поврзани со други подединици преку релативно слаби врски, формирајќи макромолекуларен комплекс. Распоредот на полипептидните синџири на подединици една во однос на друга, т.е. методот на нивното заедничко просторно пакување, ја претставува кватернарната структура на протеинот. Оваа структура на протеинската молекула ја одредува специфичната биолошка активност на протеинот.
Агрегати на неколку протеински макромолекули (протеински комплекси), формирани преку интеракција на различни полипептидни синџири. (слајд 13)
Момци, сега да го ставиме знаењето што сте го стекнале во системот: (слајд 14)
Својства на протеините (слајд 15)
Наставник по хемија:Момци, сега ќе спроведеме мини-истражување, како резултат на што ќе научите за својствата на протеините.
Растворливост(Раствор од пилешки протеин)
Хидролиза
Кога протеините се хидролизираат, се формираат амино киселини.
Денатурација
Кога протеините се загреваат, прво се уништува кватернерната, а потоа терциерната структура на протеинот итн. Кога загревањето ќе престане, протеинските молекули повторно се собираат во сложени структури. Следствено, протеинот може целосно да се уништи само со многу високо загревање, што ја уништува примарната структура - полипептидниот синџир. Кога протеините се загреваат, прво се уништува кватернерната, а потоа терциерната структура на протеинот итн. Кога загревањето ќе престане, протеинските молекули повторно се собираат во сложени структури. Следствено, протеинот може целосно да се уништи само со многу високо загревање, што ја уништува примарната структура - полипептидниот синџир.
Демонстрација на искуство:
Искуство бр. 1Протеини + загревање --- денатурација (врнежи)
Искуство бр. 2Протеин + фенол --- денатурација (врнежи)
Искуство бр. 3Протеин + CuSO4 --- денатурација (врнежи)
Реакции на боја:
Протеините се карактеризираат со превиткување и формирање на жолт талог под дејство на азотна киселина (ксантопротеинска реакција) и формирање на виолетова боја кога протеинот реагира со бакар (II) хидроксид (биуретска реакција)
Искуство 1. Реакција на биурет - препознавање на пептидни групи во протеинска молекула
Реагенси. 2 ml раствор на бакар (II) сулфат.
Алгоритам
1. Додадете ист волумен на раствор на натриум хидроксид во протеинскиот раствор.
2. Во смесата се додаваат 2-3 капки раствор на бакар (II) сулфат
3. Протресете ја епрувета и набљудувајте ја промената на бојата. (се појавува црвено-виолетова)
Искуство 2. Ксантопротеинска реакција - нитрација на бензенските јадра пронајдени во радикалите на протеинските молекули
Опрема и реагенси. Епрувета, држач, ламба за алкохол, кибрит, пипета; 2 ml протеински раствор, 0,5 ml раствор на азотна киселина (кон.)
Алгоритам
1. Истурете 2 ml протеински раствор во епрувета.
2. По капка се додава 0,5 ml раствор на азотна киселина (кон.)
3. Загрејте ја епрувета.
4. Набљудувајте ја промената на бојата. (Протеинот станува жолт.)
Наставник по биологија
Функции на протеините во природата:(слајд 16)
Протеините се дел од сите клеточни мембрани и клеточни органели, како и екстрацелуларните структури. Изведба на кератин протеин структурна функција.Овој протеин се состои од коса, волна, рогови, копита и горниот мртов слој на кожата. Во подлабоките слоеви на кожата има влошки од колаген и еластин протеини. Токму овие протеини обезбедуваат сила и еластичност на кожата.
Следна функција , енергија.Протеините можат да се разградат, оксидираат и да ја обезбедат енергијата потребна за живот.
Мотор.Специјални контрактилни протеини се вклучени во сите видови движење на клетките и телото: формирање на псевдоподија, треперење на цилиите и тепање на флагели кај протозоите, мускулна контракција кај повеќеклеточните животни и обезбедуваат мускулни протеини актин и миозин.
Транспорт.Постојат различни транспортни протеини во крвта, во надворешните клеточни мембрани, во цитоплазмата и јадрата на клетките. Во крвта има транспортни протеини кои препознаваат и врзуваат одредени хормони и ги носат до целните клетки. Транспортирајте ги протеините како што се хемоглобинот и хемоцијанинот, кои носат кислород и миоглобинот, кој го задржува кислородот во мускулите.
Складирање.Благодарение на протеините, одредени супстанции можат да се складираат во телото. Албуминот од јајца служи како протеин за складирање на вода во белката од јајцето, млечниот казеин е извор на енергија, а протеинот феритин го задржува железото во жолчката, слезината и црниот дроб.
Заштитна. Како одговор на пенетрацијата на туѓи протеини или микроорганизми со антигенски својства во телото, крвните лимфоцити формираат специјални протеини - антитела кои можат да ги врзат и неутрализираат. Плунката и солзите содржат протеин лизозим, ензим кој ги уништува клеточните ѕидови на бактериите. Фибринот и тромбинот помагаат да се запре крварењето.
Каталитички.Протеините се биолошки катализатори. На пример, пепсин, трипсин, итн.
- структурни (волен кератин, свилен фиброин, колаген
- Енергија
- мотор (актин, миозин);
- транспорт (хемоглобин);
- резервни (казеин, јајце албумин);
- заштитни (имуноглобулини) итн.
- каталитички (ензими);
Важноста на протеините и ензимите
2-ри ученик
Меѓу протеините, постои посебна и многу важна подкласа - ензими.
Ензимите се протеини кои имаат каталитичка активност, т.е. забрзување на реакциите. Сите ензими се многу специфични за нивниот супстрат и, по правило, катализираат само една многу специфична реакција. Работата на ензимите е под влијание на бројни фактори: рН, температура, јонски состав на медиумот итн.
Болестите предизвикани од ензимски дефицит се широко познати. Пример: несварливост на млекото (без ензим на лактаза); хиповитаминоза (недостаток на витамини) Определувањето на ензимската активност во биолошките течности е од големо значење за дијагностицирање на болеста. На пример, вирусниот хепатитис се одредува со активноста на ензимите во крвната плазма.
Ензимите се користат како реагенси во дијагнозата на одредени болести.
Ензимите се користат за лекување на одредени болести. Примери на некои лекови базирани на ензими: панкреатин, фестал, лидаза.
Ензимите се користат во индустријата.
Во прехранбената индустрија, ензимите се користат за подготовка на безалкохолни пијалоци, сирења, конзервирана храна, колбаси и чадено месо.
Во сточарството, ензимите се користат за подготовка на добиточна храна.
Во производството на фотографски материјали се користат ензими.
Ензимите се користат во преработката на лен и коноп.
Ензимите се користат за омекнување на кожата во индустријата за кожа.
Ензимите се дел од прашоци за перење.
Рефлексивно-евалуативна фаза
Сега, со помош на картичките за тест и сигнал, ќе провериме како сте го совладале материјалот.
За одговорот „Да“ подигате црвен картон, а за одговорот „Не“ подигате син картон.
1. Протеините содржат амино киселини цврсто поврзани една со друга со водородни врски Не)
2. Пептидна врска е врска помеѓу јаглеродот од карбоксилната група на една аминокиселина и азотот од амино групата на друга аминокиселина. (Да)
3. Протеините го сочинуваат најголемиот дел од органските материи во клетката. (Да)
4. Протеинот е мономер. (Не)
5. Производ од хидролиза на пептидните врски е вода. (Не)
6. Производи од хидролиза на пептидни врски - амино киселини. (Да)
7. Протеинот е макромолекула. (Да)
8. Клеточните катализатори се протеини. (Да)
9. Постојат протеини кои транспортираат кислород и јаглерод диоксид. (Да)
10. Имунитетот не е поврзан со протеините. (Не)
Самотестирање(слајд 18)
1. Научникот предложи присуство на пептидни врски во протеините:
А) М.В. Ломоносов ;
Б ) И ЈАС. Данилевски;
Б) В.В. Марковников;
Г) Е.Г. Фишер.
2. Каква функција врши протеинскиот инсулин во телото?
А) Промовира згрутчување на крвта;
Б) формира комплекси со странски протеини;
Б) транспортира О2 во мускулите;
G) го регулира метаболизмот на гликозата.
3. Имитација на терциерната структура на протеинската молекула е:
А) топка од конец;
Б) електричен калем валани во топка;
Б) телевизиска антена;
Г) исправен телефонски кабел.
4. Како се вика протеинот чија примарна структура првпат била дешифрирана?
А) Рибонуклеаза;
Б) Инсулин ;
Б) Глобин;
Г) Миоглобин.
5. Биолошки катализатори - супстанции од протеинска природа - се нарекуваат:
А) Хормони ;
Б) Ензими ;
Б) Витамини;
Г) Јаглехидрати.
6. Која структура на протеинската молекула ја одредува специфичната биолошка активност на протеинот?
А) Кватернарен;
Б) Терцијарно;
Б) Секундарна;
Г) Примарна.
7. Каков тип на хемиска врска ја одржува секундарната структура на протеинската молекула?
А) Водород
Б) Јонски;
Б) Пептид;
Г) Хидрофобни.
8. Наведете го елементарниот состав на едноставни протеини:
Б) C, N, O, N, S;
Г) Целиот периодичен систем.
Рефлексија
Продолжи ја реченицата
1) Денес на час……..
2) Сега знам…….
3) Во мојата лекција…..
Домашна работа
1. ЕСЕЈ на тема: Што да правам поинаку сега кога ја добив оваа информација?
2. Состави на тема „Протеини“. Синквин. (5 реда)
Заклучок од лекцијата
Лекцијата ја започнавме со зборовите „живот“ Би сакале да ја завршиме лекцијата со истиот концепт „Да живееш значи да учиш!
Да се живее значи да се сонува широко и слободно!
Да се живее значи да се создава, да се работи неуморно, со неисцрпна инспирација!
Користени книги
- И.Г. Хомченко. Општа хемија. М.: Образование, 1993 година.
- В.Г. Жириков. Органска хемија. М.: Образование, 2003 година.
- В.Б. Захаров, С, Г. Мамонтов, В.И. Сивоглазов. Биологија. Општи обрасци: Учебник за 10-11 одделение на општообразовните институции. М: 2003 година
- А.О. Рувински, Л.В. Висоцкаја, С.М. Глаголев. Општа биологија: Учебник за 10-11 одделение со продлабочено проучување. М.: Образование, 1993 година.
Тема: „ХЕМИЈА, СВОЈСТВА, ФУНКЦИИ НА ЕДНОСТАВНИ И КОМПЛЕКСНИ ПРОТЕИНИ“
Изберете еден или повеќе точни одговори или пополнете ја фразата
1. Протеините се полимери составени од _____________, ________врски.
2. Кои од следните соединенија се протеини:
1. колаген
2. миоглобин
3. инсулин
4. глутатион
5. вазопресин
3. Кои од наведените протеини се заштитни?
1.трансферин
2.имуноглобулин
3. протромбин
4.фибриноген
5.инсулин
4. Кои од наведените протеини се транспортни протеини?
1. албумин
2. церулоплазмин
3. транскортин (кортикостероид врзувачки глобулин)
4. хемоглобин
5. имуноглобулин
5. Структурните протеини на човечкото тело вклучуваат:
1.трансферин
2. колаген
3. инсулин
4. еластин
6. Контрактилните протеини на човечкото тело вклучуваат:
2. кератин
3.хемоглобин
5. протромбин
7. Регулаторните протеини на човечкото тело вклучуваат:
1.церулоплазмин
2.инсулин
3.цитокини
4.хемоглобин
5.фибриноген
8.Примарната структура на протеинот се однесува на ____________ во протеинската молекула.
9. Секундарната структура на протеинот се подразбира какопросторно уредување _________.
10. Асоцијацијата на неколку полипептидни синџири за да се формира функционално активна протеинска молекула се нарекува _____ и _____ структури.
11 .Какви видови секундарна структура се наоѓаат во протеините?
1.α-спирала
2.б-плисирана структура
3. аморфна топка
4. колагенска спирала
5. β-спирала
12.__________ учествуваат во формирањето на секундарната структура на протеините.
13.Во формирањето на терциерната структура на протеините учествуваат:___,___,___, ___.
14.Формирањето на кватернарната структура на протеинот вклучува: ___, ___ и ___ помеѓурадикали на поларни ненаполнети амино киселини.
15.Кој од наведените протеини нема кватернарна структура?
1.хемоглобин
2.миоглобин
3.каталаза
4.инсулин
5.лактатна дехидрогеназа
16. Помеѓу радикалите на кои од наведените парови на амино киселини можат да настанат водородни врски во неутрална средина?
1.глутамат и серин
2. серин и аланин
3.глутамат и лизин
4. аспарагин и тирозин
5. треонин и цистеин
17. Кој од наведените парови на амино киселини може да формира јонски врски помеѓу радикалите во неутрална средина?
1.аспарагин и лизин
2.аспартат и аргинин
3.глутамат и фенилаланин
4.глутамат и лизин
5. Фенилаланин и Аланин
18.Помеѓу радикалите на кој од следните парови на амино киселини може да се појават дисулфидни врски?
1.серин и серин
2. цистеин и серин
3. цистеин и цистеин
4. цистеин и метионин
5.метионин и метионин
19.Какви видови врски може да се појават помеѓу аминокиселинските радикали на глутамат и тирозин?
1.псевдопептид
3. водород
4. хидрофобни
5. дисулфид
20.Какви видови врски може да се формираат помеѓу аминокиселинските радикали леуцин и валин?
1.дисулфид
3.хидрофобни
4.пептид
5.водород
21. Денатурација е процес на _____ разградување на протеин и губење на ______ од страна на протеинската молекула.
За време на денатурацијата, просторната структура на протеинската молекула ___ и биолошката активност на протеинот ___.
23. Преклопувањето на протеинската молекула за да се формира народна молекула по дејството на денатурирачките агенси се нарекува:
1. денатурација
2. реновирање
3. јонизација
4. екстракција
5. превиткување
24.Неповратното таложење на протеините од растворите е предизвикано од дејството на:
1. концентрирани
2. раствори на соли на тешки метали
3. раствори на соли на алкални и земноалкални метали
5.трихлороцетна киселина
25.Која од наведените реакции на таложење на протеини се реверзибилни?
1.танински врнежи
2.врнежи со ацетон на ниска температура
3. таложење со сулфосалицилна киселина
4.врнежи со бакар сулфат
5.врнежи со амониум сулфат
26.Кои квалитативни реакции може да се користат за откривање на протеини во урината?
2. Хелер
3.со сулфосалицилна киселина
4.биурет
5. Адамкевич
27.Растворливоста на протеините во вода се одредува со:
1.износ на наплата
2. рН на околината
3.присуство на хидратантна обвивка
4.присуство на непротеинска компонента
5.облик на протеинската молекула
28.Протеинското таложење од растворите се случува под влијание на:
1. дехидрирачки фактори
2. фактори кои придонесуваат за зголемување на полнежот на протеинската молекула;
3.денатурирачки фактори
4.фактори кои помагаат да се неутрализира полнењето на протеинската молекула
5.фактори кои ја зголемуваат колоидната стабилност на протеините
29.За да се изолираат протеините од растворите со солење, користетевисоко концентрирани раствори :
30.За екстракција на протеини од ткивни хомогенати, се користат:
1,5% раствор
3,5% раствор
4.заситен раствор
31 Изоелектричната точка на протеинот се нарекува pH вредноста на средината во која полнежот на протеинската молекула е ___ и pH вредноста на средината во која бројот на ____ е еднаков на бројот на ____ групи во протеинската молекула.
32.Полнењето на протеинската молекула зависи од:
1.присуство на хидрофобни амино киселини
2. рН на околината
3. присуство на групи способни за дисоцијација (амино-, карбокси-гванидин, имидазол) во аминокиселинските радикали
4.присуство на α-амино и α-карбокси групи во главниот синџир на молекулата
5.присуство на електролити
33.Протеинските раствори се карактеризираат со следниве физичко-хемиски својства:
1.висок вискозитет
2.опалесценција
3.висока стапка на дифузија
4.неможност да се пробие во полупропустлива мембрана
5.способност да навлезе во полупропустлива мембрана
34.Дијализата еметод за прочистување на протеините од ______ , врз основа на ___ минување низ полупропустлива мембрана.
35. За да се одделат протеинските мешавини во поединечни компоненти, се користат следните физички и хемиски методи:
1 партиција хроматографија
2.гел хроматографија
3.електрофореза
5.јонска размена на хроматографија
36.Која од следниве методи се користи за одвојување на протеини со различни вредности на изоелектрични точки?
1.филтрација со гел
2.јонска размена на хроматографија
3.електрофореза
4.афинитетна хроматографија
5.преградна хроматографија
37.Кои аминокиселини преовладуваат во протеин со изоелектрична точка 6,9?
1.глутаминска киселина
2.аргинин
4.аспарагинска киселина
Протеините како колаген, кератин, еластин се користат во козметологијата долго време. Но, пептидите почнаа да се користат релативно неодамна. И како што ѕвездата во подем често ја надминува старечката дива, пептидите се закануваат целосно да ги затемнат протеините на козметичката сцена. Дали е тоа само ефект на новина или пептидите всушност нудат нешто ново во споредба со протеините? Ајде да споредиме.
Големината значи
Главниот проблем со протеините кога се нанесуваат на кожата како дел од козметиката или фармацевтските производи е големата големина на молекулите, што го спречува пенетрацијата на овие молекули низ роговиден слој. Дури и во протеинските хидролизати, кои вообичаено се користат во козметиката, фрагментите остануваат премногу големи за да може да се зборува за нивната ефективна пенетрација во кожата. Големите протеински полимери на површината на кожата формираат филм кој, со доволна влажност на воздухот, ја навлажнува и омекнува роговиден слој или, обратно, може да има ефект на кревање и да предизвика чувство на затегнатост ако надвор е многу суво, ветровито или мраз. . Сепак, овој ефект е потипичен за линеарни полипептиди.
Многу пептиди, кои се поредоци со големина помали од протеините, веќе се способни да поминат низ роговиден слој и да стигнат до слојот на живите клетки. Се разбира, тешко е дури и пептидите да навлезат низ недопрена кожа, но здравата кожа секогаш има микропукнатини, абразии, области со оштетена бариера итн. Дополнително, пропустливоста на кожата може да се зголеми со пилинг, создавање состојба на хиперхидратација или примена на засилувачи на пропустливост.
Во козметологијата постои посебна категорија на лекови - ензимски (ензимски) пилинг, во кои протеинската фракција е претставена со протеолитички ензими. Во овој случај, точно не е неопходно ензимскиот протеин да помине низ роговиден слој. За овие лекови ќе зборуваме одделно.
Стабилност во готовиот производ
Како што споменавме погоре, сите големи протеини имаат сложена тридимензионална структура, која ги одредува нивните биолошки својства. Затоа, протеините ја губат својата функционалност штом нивната структура е неорганизирана, што често се случува во козметичките формулации.
Структурата на малите пептиди е постабилна во повеќето козметички композиции.
Специфичност на видот
Протеините се специфични за видовите, така што колагенот од, да речеме, рибите или птиците нема да „работи“ во човечкото тело додека не се расклопи во поединечни амино киселини и од нив не се изгради „точниот“ колаген.
Но, малите пептиди, како по правило, се универзални, и во овој поглед, сигналните молекули од животните, па дури и од растенијата, исто така можат да влијаат на човечките клетки. Ова се објаснува со фактот дека системот на клеточна регулација, како и основните механизми на одбрана, се формирале во најраните фази на еволуцијата на живите суштества и последователно малку се промениле. Ова ви овозможува да земете пептид изолиран од, на пример, соја и да го користите за да го стимулирате обновувањето на клетките на кожата. Сите овие својства ги ставаат пептидите меѓу најперспективните и најинтересните козметички состојки на денешницата, а најверојатно и на утрешниот ден.
Извор: „Прирачник за социјални инструктори и студенти“, составил: О.И. Тјутјуник (мајстор на спорт на СССР во кревање тегови)https://do4a.net/data/MetaMirrorCache/b7c755e091c4939dcc1a00e6e8419675.jpg
СТРУКТУРА НА ПРОТЕИНИ
Протеините се природни високомолекуларни органски соединенија изградени од 20 амино киселини. Протеинската молекула е полимер што не се разгранува, чија минимална структурна единица е мономер, претставен со амино киселина. Амино киселините во протеинската молекула се поврзани со уреа (полипептидни) врски во долги синџири. Молекуларна маса - од неколку илјади до неколку милиони атомски единици. Во зависност од обликот на протеинската молекула, се разликуваат глобуларни и фибриларни протеини.
Глобуларните протеини се разликуваат по нивната сферична молекуларна форма и се растворливи во вода и солени раствори. Добрата растворливост се објаснува со локализацијата на наелектризираните амино киселински остатоци на површината на топката, опкружена со хидратациона обвивка, која обезбедува добар контакт со растворувачот. Оваа група ги вклучува сите ензими и повеќето биолошки активни протеини.
Фибриларните протеини се карактеризираат со фиброзна структура и практично се нерастворливи во вода и солени раствори. Полипептидните синџири во молекулите се наоѓаат паралелно еден на друг. Учествуваат во формирањето на структурните елементи на сврзното ткиво (колагени, кератини, еластини). Посебна група се сложените протеини, кои, покрај амино киселините, вклучуваат јаглехидрати, нуклеински киселини итн. Во сите живи организми, протеините играат исклучително важна улога. Тие учествуваат во изградбата на клетките и ткивата, се биокатализатори (ензими), хормони, респираторни пигменти (хемоглобини), заштитни материи (имуноглобулини) итн. Биосинтезата на протеините се јавува на рибозомите и се одредува со кодот на нуклеинската киселина за време на процесот на преведување.
20 амино киселини, поврзани една со друга по вредност и наизменични во различни секвенци, ја претставуваат целата разновидност на природни протеини. Човечкото тело е способно да формира многу амино киселини од други прехранбени материи, но самиот не може да синтетизира 9 аминокиселини и мора да ги добие од храната. Таквите киселини се нарекуваат есенцијални или есенцијални. Тоа се валин, леуцин, изолеуцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, хистидин. Есенцијалните амино киселини вклучуваат аланин, аспарагин, аспарагинска киселина, аргинин, глицин, глутамин, глутаминска киселина, пролин, цистеин, тирозин, серија. Ако на протеинот му недостасува некоја есенцијална аминокиселина, протеинот нема целосно да се вари. Од оваа гледна точка, производите од животинско потекло (месо, риба, млеко) се поконзистентни со човечките потреби отколку растителните производи.
Примарната структура е концепт што ја означува низата на аминокиселински остатоци во протеинот. Пептидната врска е главниот тип на врска што ја одредува примарната структура.
Секундарната структура го карактеризира обликот на протеинскиот синџир во вселената. Оваа форма варира во зависност од множеството на амино киселини и нивната низа во полипептидниот синџир. Постојат две главни форми на секундарна структура: α-спирала и β-конфигурација. Многу протеини имаат форма на α-спирала. Можете да го замислите како обична спирала формирана на површината на цилиндарот. Стабилноста на спиралната конфигурација се одредува со бројни водородни врски помеѓу CO и NH групите на пептидните врски; β конфигурацијата е карактеристична за мал број протеини. Во форма, оваа структура може да се спореди со мевот на хармоника (преклопена структура)
Терциерната структура се јавува поради свиткување на пептидниот синџир во вселената. Оваа конфигурација може да се замисли како спирала формирана на цилиндар, чија оска периодично ја менува насоката, што доведува до формирање на свиоци.
СВОЈСТВА НА ПРОТЕИНИ
Растворливостзависи од рН на растворот, природата на растворувачот (неговата диелектрична константа), концентрацијата на електролитот, т.е. на јонската јачина и типот на контрајон и на структурата на протеинот. Глобуларните протеини се многу растворливи, додека фибриларните протеини се многу помалку растворливи. При ниска јонска јачина, јоните ја зголемуваат растворливоста на протеинот со неутрализирање на неговите наелектризирани групи. Така, еуглобулините се нерастворливи во вода, но се раствораат во слаби раствори на кујнска сол. При висока јонска јачина, јоните придонесуваат за таложење на протеините, како да се натпреваруваат со нив за молекули на вода - таканареченото солење на протеините. Органските растворувачи ги таложат протеините, предизвикувајќи нивно денатурирање.Електролитички својствапротеините се должат на фактот што во основна средина молекулите се однесуваат како полианиони со негативен вкупен полнеж, а во кисела средина - со позитивен вкупен полнеж. Ова ја одредува способноста на протеините да мигрираат во електрично поле до анодата или катодата, во зависност од нето полнењето. Анализата на нивната мешавина - електрофореза - се заснова на ова својство на протеините.
Денатурацијата на протеините е последица на прекин на слабите врски, што доведува до уништување на секундарните и терциерните структури. Денатурирана протеинска молекула е нарушена - таа добива карактер на случаен (статистички) калем. Како по правило, денатурацијата на протеините е неповратна, но во некои случаи, по елиминирање на средството за денатурација, може да дојде до ренатурација - реставрација на секундарните и терциерните структури и својства.Средства за денатурација:високи температури (прекин на водородни и хидрофобни врски), киселини и бази (прекин на електростатички врски), органски растворувачи (прекин на претежно хидрофобни врски).
Средствата за денатурирање вклучуваат и детергенти, соли на тешки метали, ултравиолетово зрачење и други видови на зрачење.
Денатурацијата не ги раскинува ковалентните врски, туку ја зголемува нивната пристапност до други фактори, особено ензими.
ФУНКЦИИ НА ПРОТЕИНИ
Каталитички или ензимски.Сите хемиски трансформации во живиот организам се случуваат со учество на катализатори. Биолошките катализатори (ензими) се протеини по хемиска природа кои ги катализираат хемиските трансформации во телото кои го сочинуваат метаболизмот.Транспортна функција.Протеините транспортираат или транспортираат биолошки значајни соединенија во телото. Во некои случаи, транспортираното соединение се сорбира од протеинска молекула. Ова ги штити од уништување и обезбедува пренос преку крвотокот. Овој вид транспорт се нарекува пасивен. Мембранските протеини транспортираат соединенија од области со мала концентрација во области со висока концентрација. Ова вклучува значителна потрошувачка на енергија и се нарекува активен транспорт.
Механохемиска функција- способноста на некои протеини да ја менуваат конформацијата, т.е. намалување на должината на молекулата, договор. Таквите протеини се нарекуваат контрактилни протеини (протеини на мускулите), бидејќи тие вршат механичка работа користејќи ја енергијата на хемиските врски.
Структурни(пластична) функција се врши главно од фибриларни протеини - елементи на клеточните мембрани. Овие протеини во составот на сврзните ткива ја обезбедуваат својата сила и еластичност: кератин од волна и коса, колагени на тетивите, кожата, 'рскавицата, васкуларните ѕидови и сврзните ткива.
Хормонална функција(контролна функција) се реализира со хормони од пептидна или протеинска природа. Тие влијаат на производството или активноста на ензимските протеини и ја менуваат брзината на хемиските реакции што ги катализираат, т.е. контрола на метаболичките процеси
Заштитна функцијапротеините се реализираат со антитела, интерферони, фибриноген.
Антитела- соединенија од протеинска природа, чија синтеза се индуцира за време на имунолошкиот одговор - реакција на телото на пенетрација на странски протеини или други антигенски компоненти (на пример, јаглени хидрати со висока молекуларна тежина) во внатрешната средина. Антителата се комбинираат со антигенот за да формираат нерастворлив комплекс, што го прави антигенот безбеден за телото.
Интерферони- глукопротеини синтетизирани од клетката откако вирусот ќе навлезе во неа. За разлика од антителата, интерфероните не комуницираат со антигенот, туку предизвикуваат формирање на интрацелуларни ензими. Тие ја блокираат синтезата на вирусни протеини, спречувајќи копирање на вирусни информации. Ова го спречува размножувањето на вирусот.
Фибриноген- растворлив плазма протеин, кој во последната фаза од процесот на згрутчување на крвта се трансформира во фибрин - нерастворлив протеин. Фибринот ја формира рамката на згрутчување на крвта, ограничувајќи ја загубата на крв.
Плазмин- протеин на крвната плазма кој го катализира разградувањето на фибринот. Ова обезбедува враќање на проодноста на садот затнат со згрутчување на фибрин.
Енергетска функцијапротеините се обезбедени од дел од амино киселините ослободени за време на разградувањето на протеините во ткивата. За време на процесот на разградување на редокс, амино киселините ослободуваат енергија и го синтетизираат енергетскиот носач АТП (аденозин трифосфорна киселина). Протеините сочинуваат околу 18% од човечката енергија.
АПСОЛУЦИЈА НА ПРОТЕИНИ
Меѓу органските материи на живата материја, протеините заземаат посебно место во нивното значење и биолошки функции. Околу 30% од сите протеини во човечкото тело се наоѓаат во мускулите, околу 20% во коските и тетивите и околу 10% во кожата. Но, најважните протеини се ензимите. Нивниот број во телото е мал, но тие контролираат голем број многу важни хемиски реакции. Сите процеси што се случуваат во телото: варењето на храната, оксидативните реакции, активноста на ендокрините жлезди, мускулната активност и функцијата на мозокот се регулирани со ензими. Нивната разновидност е огромна. Има многу стотици од нив во една единствена ќелија.
Протеините или протеините како што инаку се нарекуваат имаат многу сложена структура и се најкомплексни хранливи материи. Протеините се суштинска компонента на сите живи клетки. Протеините вклучуваат јаглерод, водород, кислород, азот, сулфура понекогаш фосфор. Најкарактеристична карактеристика на протеинот е присуството во него азот.
Другите хранливи материи не содржат азот. Затоа, протеинот се нарекува супстанција што содржи азот. Главните супстанции што содржат азот кои го сочинуваат протеинот се амино киселините. Бројот на амино киселини е мал - познати се само 28. Целата огромна разновидност на протеини кои се наоѓаат во природата е различна комбинација на познати амино киселини. Својствата и квалитетите на протеините зависат од нивната комбинација.
Кога се комбинираат две или повеќе аминокиселини, се формира покомплексно соединение - полипептид. Полипептидите, кога се комбинираат, формираат уште поголеми и посложени честички и, на крајот, сложена протеинска молекула.
Во дигестивниот тракт, преку низа средни фази (албумози и пептони), протеините се разложуваат на поедноставни соединенија (полипептиди), а потоа на амино киселини. Амино киселините, за разлика од протеините, лесно се апсорбираат и се апсорбираат од телото. Тие се користат од телото за да формира свој специфичен протеин. Ако поради вишокот на амино киселини нивното разградување во ткивата продолжи, тогаш тие се оксидираат до јаглерод диоксид и вода.
Повеќето протеини се растворливи во вода. Поради нивната голема големина, протеинските молекули речиси и не минуваат низ порите на клеточните мембрани. Кога се загреваат, водените раствори на протеини се коагулираат. Постојат протеини (на пример, желатин) кои се раствораат во вода само кога се загреваат.
Кога се апсорбира, храната прво влегува во усната шуплина, а потоа преку хранопроводникот во желудникот. Чистиот гастричен сок е безбоен и има кисела реакција, која е предизвикана од присуството на хлороводородна киселина во концентрација од 0,5%.
Гастричниот сок има способност да ја вари храната, што се должи на присуството на ензими во него. Содржи пепсин, ензим кој го разложува протеинот на пептони и албумози. Пепсинот го произведуваат стомачните жлезди во неактивна форма, но станува активен кога е изложен на хлороводородна киселина. Пепсинот делува само во кисела средина и станува неактивен кога е изложен на алкална средина.
Откако храната ќе влезе во стомакот, таа останува таму 3 до 10 часа. Должината на престојот на храната во стомакот зависи од нејзината природа и физичка состојба - дали е течна или цврста. Водата го напушта стомакот веднаш по влегувањето. Храната што содржи повеќе протеини останува во стомакот подолго од храната со јаглени хидрати; Масната храна уште подолго останува во стомакот. Движењето на храната се јавува поради контракцијата на желудникот, што го олеснува преминувањето на веќе значително сварената храна во пилоричниот дел, а потоа во дуоденумот, каде што дополнително се вари. Овде, сокот од цревните жлезди, со кои е испреплетена цревната слузница, како и сокот од панкреасот и жолчката, се истура на жолчката за храна. Под влијание на овие сокови, прехранбените супстанции - протеини, масти, јаглени хидрати - се подложени на дополнително разградување и се доведуваат до состојба каде што можат да се апсорбираат во крвта и лимфата.
Сокот од панкреасот е безбоен и има алкаленреакција.Еден од главните ензими е трипсин, кој се наоѓа во сокот на панкреасот во неактивна состојба во форма на трипсиноген. Трипсиногенот не може да ги разгради протеините освен ако не се претвори во активна состојба, т.е. во трипсин. Ова се случува под влијание на супстанца која се наоѓа во цревниот сок ентерокиназа. Ентерокиназата се произведува во цревната слузница. Во дуоденумот, ефектот на пепсин престанува, бидејќи пепсин делува само во кисела средина. Понатамошното варење на протеините продолжува под влијание на трипсин.
Трипсинот е многу активен во алкална средина. Нејзиното дејство продолжува во кисела средина, но неговата активност се намалува. Трипсинот делува на протеините и ги разложува на протеини и пептони и понатаму во аминокиселини.
Во желудникот и дуоденумот, протеините, мастите и јаглехидратите се разградуваат речиси целосно, само дел од нив останува несварен. Во тенкото црево, под влијание на цревниот сок, доаѓа до конечно разградување на сите хранливи материи и апсорпција на производите во крвта. Ова се случува преку капилари, од кои секоја се приближува до ресички лоцирани на ѕидот на тенкото црево.
МЕТАБОЛИЗАМ НА ПРОТЕИНИ
По распаѓањето на протеините во дигестивниот тракт, добиените амино киселини се апсорбираат во крвта заедно со мала количина полипептиди - соединенија кои се состојат од неколку амино киселини. Од аминокиселините, клетките на нашето тело синтетизираат протеин, кој се разликува од потрошениот протеин и е карактеристичен за одредено човечко тело.
Формирањето на нов протеин во телото на луѓето и животните се случува континуирано, бидејќи во текот на животот ги заменува крвните зрнца кои умираат, кожата, цревната слузница итн. се создаваат нови, млади клетки. Протеините навлегуваат во дигестивниот канал со храната, каде што се разложуваат на амино киселини, а од апсорбираните амино киселини се формира специфичен протеин за клетката. Ако, заобиколувајќи го дигестивниот тракт, протеинот се внесе директно во крвта, тогаш тој не само што не може да го користи човечкото тело, туку ќе предизвика и голем број сериозни компликации. Телото реагира на таквото внесување на протеини со нагло зголемување на температурата и некои други феномени. Ако протеинот повторно се внесе по 15-20 дена, може да дојде дури и смрт поради респираторна парализа, тешка срцева дисфункција и општи конвулзии.
Протеините не можат да се заменат со други хранливи материи, бидејќи синтезата на протеини во телото е можна само од амино киселини. Затоа, снабдувањето со сите или најважните амино киселини е толку неопходно.
Од познатите амино киселини, не сите имаат иста вредност за телото. Меѓу нив има и такви кои можат да се заменат со други или да се синтетизираат во телото од други амино киселини. Заедно со ова, постојат есенцијални амино киселини, во отсуство на нив, па дури и една од нив, метаболизмот на протеините во телото е нарушен.
Протеините не секогаш ги содржат сите амино киселини; некои содржат повеќе аминокиселини потребни на телото, додека други содржат помалку. Различни протеини содржат различни амино киселини и во различен однос.
Протеините кои ги содржат сите потребни аминокиселини на телото се нарекуваат целосни протеини. Протеините кои не ги содржат сите потребни амино киселини се нецелосни.
Внесувањето на целосни протеини е важно за луѓето, бидејќи од нив телото може слободно да ги синтетизира своите специфични протеини. Сепак, целосниот протеин може да се замени со два или три нецелосни протеини, кои, надополнувајќи се еден со друг, ги обезбедуваат сите потребни амино киселини во целост. Следствено, за нормално функционирање на телото, неопходно е храната да содржи целосни протеини или збир на нецелосни протеини, еднакви по содржина на аминокиселини на целосните протеини.
Внесувањето на целосни протеини од храната е исклучително важно за растечкиот организам, бидејќи во телото на детето, заедно со обновувањето на клетките кои умираат, како и кај возрасните, се создаваат нови клетки во голем број.
Редовната мешана храна содржи различни протеини, кои заедно ја обезбедуваат потребата на телото за амино киселини. Не е важна само биолошката вредност на протеините што се снабдуваат со храната, туку и нивната количина. Со недоволен внес на протеини, нормалниот раст на телото е суспендиран или одложен, бидејќи потребите за протеини не се задоволуваат поради недоволно внесување.
Целосните протеини вклучуваат главно протеини од животинско потекло, освен желатин, кој е нецелосен протеин. Нецелосните протеини се главно од растително потекло. Сепак, некои растенија (компир, мешунки, итн.) содржат целосни протеини. Меѓу животинските протеини, за организмот особено се вредни протеините од месото, јајцата, млекото и сл.
Зависност на биолошките својства на протеините од примарната структура. Специфичност на видот на примарната структура на протеините (инсулини од различни животни)
Биологија и генетика
Специфичност на видот на примарната структура на инсулинските протеини кај различни животни. Стабилноста на примарната структура е обезбедена главно со главните валентни пептидни врски; може да бидат вклучени мал број дисулфидни врски. Во некои ензими со слични каталитички својства, се наоѓаат идентични пептидни структури кои содржат непроменети непроменливи региони и променливи секвенци на аминокиселини, особено во регионите на нивните активни центри.
Зависност на биолошките својства на протеините од примарната структура. Специфичност на видот на примарната структура на протеините (инсулини од различни животни).
Анализата на податоците за примарната структура на протеините ни овозможува да ги извлечеме следните општи заклучоци.
1. Примарната структура на протеините е единствена и генетски детерминирана. Секој поединечен хомоген протеин се карактеризира со единствена низа на аминокиселини: фреквенцијата на замена на аминокиселините води не само до структурни преуредувања, туку и до промени во физичко-хемиските својства и биолошките функции.
2. Стабилноста на примарната структура е обезбедена главно со главните валентни пептидни врски; може да бидат вклучени мал број дисулфидни врски.
3. Различни комбинации на амино киселини може да се најдат во полипептиден синџир; Повторувачките секвенци се релативно ретки кај полипептидите.
4. Кај некои ензими со слични каталитички својства, постојат идентични пептидни структури кои содржат непроменети (непроменливи) региони и променливи секвенци на аминокиселини, особено во регионите на нивните активни центри. Овој принцип на структурна сличност е најтипичен за голем број протеолитички ензими: трипсин, химотрипсин итн.
5. Во примарната структура на полипептидниот синџир се одредуваат секундарните, терциерните и кватернерните структури на протеинската молекула, со што се одредува нејзината општа просторна конформација.
Примарната структура на инсулинот малку варира кај различни видови, како и неговата важност во регулирањето на метаболизмот на јаглени хидрати. Најблиску до човечкиот инсулин е свинскиот инсулин, кој се разликува од него по само еден остаток на аминокиселина: аланин се наоѓа во позиција 30 од Б-синџирот на свински инсулин, а треонинот се наоѓа во човечкиот инсулин; Говедскиот инсулин се разликува во три аминокиселински остатоци.
Како и други дела кои може да ве интересираат |
||
| 57782. | Истото е точно | 76 KB |
| Мета на проектот: покажете ја широката стагнација на маршот; да се осигура дека е можно да се истражат процесите на активност и дневното производство; развијте ги и систематизирајте ги научените факти... | ||
| 57783. | Примена на изводот за проучување на функција | 1,89 MB |
| Цели на часот: да се развијат вештини за истражување и графика на функции со користење на деривати. Наставникот запишува на табла а учениците во своите тетратки: Примена на изводи при изучување на функции. | ||
| 57784. | Истото е точно | 89 KB |
| Мета: Екстерно и систематизирање на знаењето, значи почеток на учење со тие; формулирајте сами, концентрирајте се, помагајте им на другите, анализирајте ја ситуацијата; развој на напредни вештини, креативност... | ||
| 57785. | Zastosuvannaya маршираат во различни galuzy науката | 1,1 MB |
| Мета: Почеток: датуми за проучување на општото продлабочување и проширување на знаењата за предметот на учење цела слика за постигнување на систематско знаење за поимите на геометриско и физичко поместување. | ||
| 57786. | Полска во 20-тите години на 20 век | 76,5 KB |
| Резиме на лекцијата: карактеризирање на процесот на обновување на суверената независност на Полска; ја откријат улогата на Ју Очигледни резултати: По завршувањето на часот учениците ќе можат: да ги објаснат околностите зад она што се случи во Полска... | ||
| 57787. | Пребарајте информации на Интернет | 113 KB |
| Мета: погледнете ги системите за пребарување на Интернет мрежата, правилата за пребарување информации во глобалната мрежа на Интернет, формулирајте барање за потребни информации, развивајте вештини, роботи и развијте информациска култура. | ||
| 57788. | Правата на детето, според меѓународното право | 58 KB |
| Презентираниот методолошки развој има за цел да го консолидира знаењето на учениците за правата на децата стекнато на лекциите по право од медиумите; формираат правен став по прашањето за правата на децата... | ||
| 57789. | Правопис без имиња | 52 KB |
| Резиме на лекцијата: разберете ги правилата за пишување без имиња; вибрирајте на ум за да ги воспоставите правилата во пракса, фокусирајќи се на семантичка анализа на зборовите; вежбајте синтаксичка и морфолошка анализа на имињата... | ||
| 57790. | Аритметичка прогресија | 384 KB |
| Развојни цели: развој на истражувачките вештини на учениците, способности за анализа на добиените податоци и извлекување заклучоци; развој на вештини за извршување на самопроверка и меѓусебна проверка, работа во групи... |
Специфичност на видот на примарната структура на протеините (инсулини од различни животни)
Примарната структура на протеинот е линеарна низа од остатоци од аминокиселини во полипептиден синџир.
Информациите за примарната структура на секој протеин се кодирани во ДНК.
Амино киселинската секвенца на протеинот ја одредува неговата просторна структура (конформација) и специфичната биолошка функција.
Во човечкото тело има повеќе од 50.000 протеини, секој од нив има примарна структура единствена за даден протеин.
Сите молекули на поединечен протеин имаат иста алтернација на остатоци од аминокиселини, што го разликува овој протеин од кој било друг протеин. Замената дури и на една аминокиселина често доведува до губење на биолошката активност на протеинот.
Во хемоглобинот, замената на глутаматот (глутаминска киселина) на позиција 6 од бета синџирот со валин предизвикува српеста анемија.
Протеински семејства.
Протеините кои имаат хомологни области на полипептидниот синџир, слична просторна структура (конформација) и извршуваат идентични функции во рамките на истиот вид формираат семејство на протеини.
Како по правило, тие се појавуваат за време на еволуцијата во еден биолошки вид со замена на некои амино киселини со други кои се слични по физички и хемиски својства.
Примери за протеински семејства се: семејството на миоглобин, кое ги вклучува, покрај самиот миоглобин, сите видови хемоглобин; семејството на имуноглобулини, семејството на рецептори за препознавање на антигенот на Т-клетките, семејството на протеини од главниот комплекс на хистокомпатибилност, семејството на серински протеази, чија карактеристична карактеристика е задолжителното присуство на аминокиселината серин во активниот центар.
Главниот протеин на крвната плазма, албуминот, формира семејство со алфа-фетопротеин, еден од протеините на фетално-плацентарниот комплекс, со кој има 70% хомологија во примарната структура.
Протеините кои вршат исти функции кај различни видови се нарекуваат хомологни.
Нивното постоење го потврдува заедничкото еволутивно потекло на видот. Тие се карактеризираат со:
- иста или малку поинаква маса;
— разликите во составот на аминокиселините не влијаат на активниот центар или области одговорни за формирање на конформацијата;
Инсулинот од различни организми е главниот регулатор на метаболизмот на јаглени хидрати кај животните и луѓето, има значителна сличност во неговата примарна структура.
Говедскиот инсулин се разликува од човечкиот инсулин по три аминокиселински остатоци, додека свинскиот инсулин се разликува само за една аминокиселина.
Конформација на пептидните синџири во протеините (секундарни и терциерни структури).
Слаби интрамолекуларни интеракции во пептидниот синџир, дисулфидни врски. Структура на доменот и неговата улога во функционирањето на протеините.
Конформација на пептидните синџири во протеините (секундарни и терциерни структури)
Конформацијата на протеинските синџири е одредена просторна структура формирана поради интрамолекуларни интеракции.
Двата главни типа на протеинска конформација се секундарни и терциерни структури. Секундарната структура на протеините е просторната структура на полипептидниот синџир, определена со водородни врски формирани од функционалните групи на пептидниот столб.
Секундарната структура на протеините содржи региони со правилни и неправилни структури. Областите со правилна структура се претставени со стабилни структури од два вида: алфа-спирален и бета-преклопен:
Алфа спиралните структури се најчестиот елемент на секундарната структура на протеините.
Пептидниот ланец формира спирала, при што секое вртење содржи 3,6 остатоци од аминокиселини. Во спиралните региони, водородните врски настануваат помеѓу >C=0 и >NH групите на пептидни врски преку 4 аминокиселински остатоци. Овие врски се ориентирани по оската на спиралата.
Страничните синџири на остатоци од амино киселини се локализирани на периферијата на спиралата и не учествуваат во формирањето на водородни врски кои ја стабилизираат α-спиралата. Меѓутоа, радикалите на некои аминокиселини го спречуваат формирањето на алфа-спирала ако неколку подеднакво наелектризирани радикали се наоѓаат во близина (се јавува електростатско одбивање) или гломазни радикали, како што се триптофан и метионин, се наоѓаат во близина (механичко нарушување на алфа-спиралата).
Пролинот, кому му недостига атом на водород во азотниот атом што ја формира пептидната врска, не може да формира водородна врска со соодветната карбоксилна група, а алфа-спиралата е скршена. Во регионот каде што се наоѓа пролинот, полипептидниот синџир формира јамка или свиткување.
Бета-плисираните структури се стабилизираат со повеќе водородни врски помеѓу атомите на пептидните групи на линеарни пресеци од еден полипептиден синџир (интра-синџирски врски) или различни полипептидни синџири (меѓусебни врски).
Водородните врски се наоѓаат нормално на полипептидниот синџир. Ако синџирите се ориентирани во иста насока, се формира паралелен P-плисиран слој, а ако синџирите се ориентирани во спротивни насоки, тогаш се формира антипаралелен бета-плисиран слој. Радикалите на остатоците од амино киселините се ориентирани речиси нормално на рамнината на бета слојот.
Покрај редовните структури, протеините имаат региони со неправилна секундарна структура, наречени случајни намотки (овој термин исто така често се користи за опишување на денатуриран протеин).
Тие немаат правилен просторен распоред, како алфа-спиралата и бета-плисираната структура, иако формираат конформативна карактеристика на секој протеин, составена од структури во облик на јамка и прстенест. Во протеинската молекула која се состои од голем број спирални и преклопени делови, неопходно има делови со неправилна структура. Тие вклучуваат од 3 до 10-15 остатоци од аминокиселини. Значењето на овие области е набивањето на протеинската молекула. Утврдено е дека областите на ротација на структурата на p-лист ја вклучуваат конфигурацијата на амино киселините Пролин-Глицин-Пролин.
Терциерната структура на протеинот е тродимензионална конформација на протеинот, формирана како резултат на интеракцијата помеѓу аминокиселинските радикали, кои можат да се лоцираат во пептидниот синџир на кое било растојание едни од други.
Функционално активната конформација се нарекува матична структура на протеинот.
Слаби интрамолекуларни интеракции во пептидниот синџир; дисулфидни врски. Формирањето на терциерната структура вклучува:
— хидрофобни интеракции, т.е. слаби интеракции помеѓу неполарните радикали, што доведува до фактот дека хидрофобните аминокиселински радикали се наоѓаат во глобуларната структура на протеинот, формирајќи хидрофобно јадро,
- јонски и водородни врски помеѓу хидрофилните групи на радикали на амино киселини кои се наоѓаат во внатрешноста на хидрофобното јадро.
Јонските и водородните врски, како и хидрофобните интеракции, се слаби, нивната енергија не е многу повисока од енергијата на топлинското движење на молекулите на собна температура.
- ковалентни дисулфидни врски -S-S- помеѓу остатоците од цистеин лоцирани на различни места на полипептидниот синџир.
Присуството на дисулфидни врски е карактеристично за протеините што се лачат од клетката (инсулин, имуноглобулини).
Домените се независни, компактно превиткани фрагменти од полипептиден ланец кои се одговорни за специфичен биолошки ефект. Тие имаат независна терцијарна структура, слична на глобуларни протеини.
Постојат три домени во структурата на мембранскиот рецептор:
1 - екстрацелуларен (се состои од спирални и преклопени делови);
2 - мембрана, алфа-спирален пресек кој се состои од хидрофобни амино киселини (секција на сидро);
3 - интрацелуларен, за интеракција со интрацелуларен ензим.
Карактеристика на организацијата на доменот на протеинот е релативната независност на домените, т.е.
можноста за нивно автономно функционирање. На пример, екстрацелуларниот домен на мембранскиот рецептор, одделен од мембранскиот алфа-спирален регион, продолжува да ги врзува молекулите на хормонот. Изолираниот прицврстувачки регион на мембранскиот рецептор е способен спонтано да се интегрира во клеточната мембрана, а изолираниот интрацелуларен домен на мембранскиот рецептор е способен да комуницира со интрацелуларен ензим (на пример, аденилат циклаза).
(На пример, во хексокиназата, еден домен е поврзан со гликоза, другиот со АТП; близината на домените ја промовира близината на АТП и гликозата и, соодветно, го забрзува трансферот на фосфатната група)
Хексокиназата ја катализира фосфорилацијата на гликозата.
Активната локација се наоѓа во преклопот помеѓу двата домени. Кога хексокиназата се врзува за гликозата, домените се затвораат и супстратот завршува во „стапица“ каде што се подложува на фосфорилација.
Претходно12345678910111213141516Следно
КОНФИГУРАЦИЈА И КОНФОРМАЦИЈА НА МОЛЕКУЛА НА ПРОТЕИН
⇐ ПретходнаСтраница 4 од 4
Од сето она што е кажано, можеме да заклучиме дека просторната организација на протеините е многу сложена.
Во хемијата постои концепт - просторен КОНФИГУРАЦИЈА - просторен релативен распоред на делови од молекулата цврсто фиксирани со ковалентни врски(на пример: припаѓаат на L-серијата стереоизомери или на D-серијата).
За протеините се користи и концептот КОНФОРМАЦИЈА протеинска молекула - дефинитивен, но не замрзнат, непроменлив релативен распоред на деловите на молекулата.
Бидејќи конформацијата на протеинската молекула се формира со учество на слаби видови врски, таа е подвижна (способна за промена), а протеинот може да ја промени својата структура. Во зависност од условите на околината, молекулата може да постои во различни конформациски состојби, кои лесно се трансформираат една во друга. Енергетски поволни за реални услови се само една или неколку конформациски состојби меѓу кои постои рамнотежа.
Транзициите од една конформациска состојба во друга обезбедуваат функционирање на протеинската молекула. Ова се реверзибилни конформациски промени (кои се наоѓаат во телото, на пример, при спроведување на нервниот импулс, при пренос на кислород преку хемоглобинот). Кога конформацијата се менува, дел од слабите врски се уништуваат и се формираат нови слаби врски.
ЛИГАНДИ
Интеракцијата на протеин со супстанција понекогаш доведува до врзување на молекулата на оваа супстанција со протеинска молекула.
Овој феномен е познат како „сорпција“ (врзување). Обратен процес - ослободување на друга молекула од протеинот се нарекува „десорпција“.
Ако за некој пар молекули процесот на сорпција преовладува над десорпцијата, тогаш ова е веќе специфична сорпција,а супстанцијата што се сорбува се вика "лиганд".
Видови лиганди:
1) Лигандот на ензимскиот протеин е супстратот.
2) Транспортен протеински лиганд – транспортирана супстанција.
3) Лиганд на антитела (имуноглобулин) – антиген.
4) Лиганд на хормонски или невротрансмитер рецептор - хормон или невротрансмитер.
Протеинот може да ја промени својата конформација не само кога е во интеракција со лиганд, туку и како резултат на каква било хемиска интеракција.
Пример за таква интеракција е додавањето на остаток од фосфорна киселина.
Во природни услови, протеините имаат неколку термодинамички поволни конформациски состојби.
Тоа се родни држави (природни). Натура (лат.) – природа.
РОДНОСТ НА МОЛЕКУЛАТА НА ПРОТЕИН
РОДЕЊЕ- ова е уникатен комплекс на физички, физичко-хемиски, хемиски и биолошки својства на протеинска молекула, која му припаѓа кога протеинската молекула е во својата природна, природна (матична) состојба.
На пример: протеинот на очната леќа - кристалин - е високо проѕирен само во својата матична состојба).
ДЕНАТУРАЦИЈА НА ПРОТЕИНИ
За да се означи процесот во кој се губат природните својства на протеинот, се користи терминот ДЕНАТУРАЦИЈА.
ДЕНАТУРАЦИЈА - ова е лишување од протеинот од неговите природни, природни својства, придружено со уништување на кватернарната (ако имало таква), терцијарната, а понекогаш и секундарната структура на протеинската молекула, што се јавува кога дисулфидните и слабите видови врски вклучени во формирањето на овие структури се уништени.Примарната структура е зачувана бидејќи е формирана од силни ковалентни врски.
Уништувањето на примарната структура може да се случи само како резултат на хидролиза на протеинската молекула со продолжено вриење во киселински или алкален раствор.
ФАКТОРИ КОИ ПРЕДИЗВИКУВААТ ДЕНАТУРАЦИЈА НА ПРОТЕИНИ
Факторите кои предизвикуваат денатурација на протеините може да се поделат на физичкиИ хемиски.
Физички фактори
1. Високи температури. Различни протеини имаат различна чувствителност на топлина.
Некои протеини се подложени на денатурација веќе на 40-500C. Таквите протеини се нарекуваат термолабилен. Други протеини денатурираат на многу повисоки температури, тие се термостабилен.
2. Ултравиолетово зрачење
3. Рендгенска и радиоактивна изложеност
4. Ултразвук
5. Механички удар (на пример, вибрации).
Хемиски фактори
1. Концентрирани киселини и алкалии.
На пример, трихлороцетна киселина (органска), азотна киселина (неорганска).
2. Соли на тешки метали (на пример, CuSO4).
3. Органски растворувачи (етил алкохол, ацетон)
4. Растителни алкалоиди.
5. Уреа во високи концентрации
Други супстанции кои можат да раскинат слаби видови врски во протеинските молекули.
Изложеноста на фактори на денатурација се користи за стерилизирање на опрема и инструменти, како и антисептици.
Реверзибилност на денатурација
Во епрувета (ин витро) ова е најчесто неповратен процес.
Ако денатурираниот протеин се стави во услови блиски до домашните, тогаш тој може да се реновира, но многу бавно, и оваа појава не е типична за сите протеини.
Ин виво, во телото, можна е брза ренатурација. Ова се должи на производството на специфични протеини во жив организам кои ја „препознаваат“ структурата на денатурираниот протеин, се прикачуваат на него користејќи слаби видови врски и создаваат оптимални услови за ренатурација.
Таквите специфични протеини се познати како " протеини од топлински шок"или" стрес протеини».
Протеини од стрес
Постојат неколку семејства на овие протеини, тие се разликуваат по молекуларна тежина.
На пример, познат е протеинот hsp 70, протеин од топлотен шок со маса од 70 kDa.
Таквите протеини се наоѓаат во сите клетки на телото.
Тие, исто така, вршат функција на транспортирање на полипептидни синџири низ биолошките мембрани и учествуваат во формирањето на терциерните и кватернерните структури на протеинските молекули. Наведените функции на стрес протеините се нарекуваат посредник.
При различни видови на стрес, синтезата на таквите протеини се индуцира: при прегревање на телото (40-440C), при вирусни заболувања, труење со соли на тешки метали, етанол итн.
Во телото на јужните народи е откриена зголемена содржина на протеини од стрес во споредба со северната раса.
Молекулата на протеинот од топлински шок се состои од две компактни глобули поврзани со лабав синџир:
Различни протеини од топлински шок имаат заеднички план за изградба.
Различни протеини со различни функции може да содржат исти домени. На пример, различни протеини кои се врзуваат за калциум имаат ист домен за сите нив, што е одговорно за врзување на Ca+2.
Улогата на структурата на доменот е тоа што му дава на протеинот поголеми можности да ја извршува својата функција поради движењата на еден домен во однос на друг. Областите каде што се спојуваат два домени се структурно најслабите места во молекулата на таквите протеини.
Тука најчесто се случува хидролиза на врската и протеинот се уништува.