ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಜೈವಿಕ ಚಟುವಟಿಕೆಯನ್ನು ಅದರ ರಚನೆಯಿಂದ ನಿರ್ಧರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯ ಮೇಲೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಜೈವಿಕ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳ ಅವಲಂಬನೆ

ಪಾಠದ ಪ್ರಕಾರ:ಸಂಯೋಜಿಸಲಾಗಿದೆ

ಪಾಠದ ಉದ್ದೇಶಗಳು:

ಶೈಕ್ಷಣಿಕ

• ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಬಗ್ಗೆ ಜ್ಞಾನವನ್ನು ವಿಸ್ತರಿಸಿ - ಜೈವಿಕ ಪಾಲಿಮರ್ಗಳು.
• ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ರಚನೆ, ಸಂಯೋಜನೆ ಮತ್ತು ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳನ್ನು ಕಂಡುಹಿಡಿಯಿರಿ.
• ದೇಹದಲ್ಲಿನ ಅವುಗಳ ಕಾರ್ಯಗಳಿಗೆ ಅನುಗುಣವಾಗಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ವರ್ಗೀಕರಿಸಿ.

ಶೈಕ್ಷಣಿಕ:

• ಮೂಲಭೂತ ಶೈಕ್ಷಣಿಕ ಸಾಮರ್ಥ್ಯಗಳ ರಚನೆ: ಶೈಕ್ಷಣಿಕ, ಸಂವಹನ, ವೈಯಕ್ತಿಕ.
• ಮಾಹಿತಿ ಮೂಲಗಳೊಂದಿಗೆ ಸ್ವತಂತ್ರ ಶೈಕ್ಷಣಿಕ ಕೆಲಸದ ಕೌಶಲ್ಯ ಮತ್ತು ಸಾಮರ್ಥ್ಯಗಳ ಅಭಿವೃದ್ಧಿ.
• ವಿಶ್ಲೇಷಿಸಲು, ಹೋಲಿಸಲು, ಸಾಮಾನ್ಯೀಕರಿಸಲು, ತೀರ್ಮಾನಗಳನ್ನು ತೆಗೆದುಕೊಳ್ಳಲು, ಪ್ರೇಕ್ಷಕರ ಮುಂದೆ ಮಾತನಾಡಲು ಕೌಶಲ್ಯಗಳ ಅಭಿವೃದ್ಧಿ.

ಶೈಕ್ಷಣಿಕ:

• ವಿದ್ಯಾರ್ಥಿಗಳ ಸಾಕಷ್ಟು ಸ್ವಾತಂತ್ರ್ಯದ ರಚನೆ.
• ಜ್ಞಾನದ ಅಗತ್ಯವನ್ನು ಪೋಷಿಸುವುದು, ಅರಿವಿನ ಆಸಕ್ತಿಗಳನ್ನು ಹೆಚ್ಚಿಸುವುದು, ನೈಸರ್ಗಿಕ ವಿಜ್ಞಾನಗಳಲ್ಲಿ ಆಸಕ್ತಿಯನ್ನು ಹುಟ್ಟುಹಾಕುವುದು.

ಪಾಠದ ಉದ್ದೇಶಗಳು:

• ಪಾಠದ ವಿಷಯವನ್ನು ಪರಿಚಯಿಸುವಾಗ ಐತಿಹಾಸಿಕ ವಸ್ತುಗಳ ಬಳಕೆ
• ಪಾಠದ ವಿಷಯವನ್ನು ವಿವರಿಸುವ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯಲ್ಲಿ ಅಂಶಗಳು ಮತ್ತು ಮಾಹಿತಿ ತಂತ್ರಜ್ಞಾನವನ್ನು ಸೇರಿಸುವುದು (ಮಲ್ಟಿಮೀಡಿಯಾ ಪ್ರಸ್ತುತಿ).

ಪಾಠದ ಪ್ರಗತಿಯ ಸಂಕ್ಷಿಪ್ತ ವಿವರಣೆ(ಪಾಠವು 90 ನಿಮಿಷಗಳವರೆಗೆ ಇರುತ್ತದೆ)

1. ಪರಿಚಯ
2. ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ರಚನೆ ಮತ್ತು ಸಂಯೋಜನೆ
3. ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ರಚನಾತ್ಮಕ ವರ್ಗೀಕರಣ
4. ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳು
5. ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಕಾರ್ಯಗಳು
6. ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಮತ್ತು ಕಿಣ್ವಗಳ ಪ್ರಾಮುಖ್ಯತೆ
7. ಪ್ರತಿಫಲಿತ-ಮೌಲ್ಯಮಾಪನ ಹಂತ
8. ತೀರ್ಮಾನ.

ಅಗತ್ಯವಿರುವ ಉಪಕರಣಗಳು ಮತ್ತು ಸಾಮಗ್ರಿಗಳು:ಮಲ್ಟಿಮೀಡಿಯಾ ಪ್ರೊಜೆಕ್ಟರ್, ಟೆಸ್ಟ್ ಟ್ಯೂಬ್, ಹೋಲ್ಡರ್, ಆಲ್ಕೋಹಾಲ್ ಲ್ಯಾಂಪ್, ಪಂದ್ಯಗಳು, ಪೈಪೆಟ್; ಪ್ರೋಟೀನ್ ದ್ರಾವಣ, ನೈಟ್ರಿಕ್ ಆಸಿಡ್ ದ್ರಾವಣ (ಕಾನ್.), ತಾಮ್ರದ ಸಲ್ಫೇಟ್, ಫೀನಾಲ್, ಸೋಡಿಯಂ ಹೈಡ್ರಾಕ್ಸೈಡ್, ತಾಮ್ರದ ಹೈಡ್ರಾಕ್ಸೈಡ್, ನೀರು, ಕೋಳಿ ಪ್ರೋಟೀನ್

ವಿವರವಾದ ಪಾಠ ಸಾರಾಂಶ

ವಿದ್ಯಾರ್ಥಿ ಪ್ರೇರಣೆ

ಪ್ರತಿ ಕ್ಷಣವೂ ಬದಲಾಗುತ್ತಿದೆ
ನಿಮ್ಮ ಚಿತ್ರ ವಿಚಿತ್ರವಾಗಿದೆ,
ಮಗುವಿನಂತೆ ವಿಚಿತ್ರವಾದ ಮತ್ತು ಹೊಗೆಯಂತೆ ಪ್ರೇತ,
ಎಲ್ಲೆಡೆ ಜೀವನವು ಗಡಿಬಿಡಿಯ ಆತಂಕದಲ್ಲಿ ಕುದಿಯುತ್ತಿದೆ,
ಅತ್ಯಲ್ಪ ಮತ್ತು ಹಾಸ್ಯಾಸ್ಪದದೊಂದಿಗೆ ಶ್ರೇಷ್ಠತೆಯನ್ನು ಬೆರೆಸುವುದು...
ಎಸ್.ಯಾ. ನಾಡ್ಸನ್.

ಜೀವಶಾಸ್ತ್ರ ಶಿಕ್ಷಕ

ನಾಡ್ಸನ್ ಅವರ ಕವಿತೆಯ ಸಾಲುಗಳು ಯಾವುವು? ಜೀವನವೆಂದರೆ ಏನು? ಅವಳು ಭೂಮಿಯ ಮೇಲೆ ಎಲ್ಲಿಂದ ಬಂದಳು? ಈ ಪ್ರಶ್ನೆಯನ್ನು ಹಲವು ಶತಮಾನಗಳಿಂದ ಮತ್ತು ಅನೇಕ ವಿಜ್ಞಾನಿಗಳು ಕೇಳಿದ್ದಾರೆ. ಅವರಲ್ಲಿ ಪ್ರವಾಸಿ ಮತ್ತು ನೈಸರ್ಗಿಕವಾದಿ ಅಲೆಕ್ಸಾಂಡರ್ ಹಂಬೋಲ್ಟ್, ಫ್ರೆಡ್ರಿಕ್ ಎಂಗೆಲ್ಸ್ ಅವರು "ಜೀವನವನ್ನು... ಪ್ರೋಟೀನ್ ದೇಹಗಳ ಅಸ್ತಿತ್ವದ ವಿಧಾನ..." ಎಂದು ವ್ಯಾಖ್ಯಾನಿಸಿದ್ದಾರೆ.

ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಅಧ್ಯಯನಕ್ಕೆ ನಾವು ವಿಶೇಷ ಗಮನವನ್ನು ನೀಡುತ್ತೇವೆ, ಏಕೆಂದರೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಭೂಮಿಯ ಮೇಲಿನ ಎಲ್ಲಾ ಜೀವನದ ಮುಖ್ಯ ಅಂಶವಾಗಿದೆ. ಯಾವುದೇ ವಸ್ತುವು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನಂತೆ ದೇಹದಲ್ಲಿ ಅನೇಕ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಮತ್ತು ವೈವಿಧ್ಯಮಯ ಕಾರ್ಯಗಳನ್ನು ನಿರ್ವಹಿಸುವುದಿಲ್ಲ. (ಸ್ಲೈಡ್ 1, ಅನುಬಂಧ 1)

ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಸಂಕೀರ್ಣ ಸಾವಯವ ಸಂಯುಕ್ತಗಳಾಗಿವೆ, ಅವುಗಳು ಉನ್ನತ-ಆಣ್ವಿಕ ಪಾಲಿಮರ್‌ಗಳು - ಮ್ಯಾಕ್ರೋಮಾಲಿಕ್ಯೂಲ್‌ಗಳು - ವಿಶೇಷ ರೀತಿಯ ರಾಸಾಯನಿಕ ಬಂಧದಿಂದ ಸಂಪರ್ಕಗೊಂಡಿರುವ ಪ್ರಮಾಣಿತ ಸಬ್‌ಮಾಲಿಕ್ಯುಲರ್ ಬ್ಲಾಕ್‌ಗಳಿಂದ ನಿರ್ಮಿಸಲಾಗಿದೆ ಮತ್ತು ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ಸಂರಚನೆಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ. ಪ್ರೊಟೀನ್ ರಚನೆ ಮತ್ತು ಬ್ಲಾಕ್ಗಳ ರಾಸಾಯನಿಕ ರಚನೆಯ ಬ್ಲಾಕ್ ತತ್ವವನ್ನು ಸ್ಥಾಪಿಸಿದ ಮೊದಲನೆಯದು ಅತ್ಯುತ್ತಮ ಜರ್ಮನ್ ಜೀವರಸಾಯನಶಾಸ್ತ್ರಜ್ಞ ಎಮಿಲ್ ಹರ್ಮನ್ ಫಿಶರ್ (1852 -1919). ಪ್ರೋಟೀನುಗಳನ್ನು ಪ್ರೊಟೀನ್ ಎಂದೂ ಕರೆಯುತ್ತಾರೆ.

ಆನುವಂಶಿಕ ಮಾಹಿತಿಯು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಅದರ ನೈಜ ಸಾಕಾರವನ್ನು ಪಡೆಯುತ್ತದೆ. ಜೀವಕೋಶದ ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಸ್ ಸಾವಿರಾರು ವಂಶವಾಹಿಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ, ಪ್ರತಿಯೊಂದೂ ಜೀವಿಯ ಒಂದು ಗುಣಲಕ್ಷಣವನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುತ್ತದೆ. ಆದ್ದರಿಂದ, ಜೀವಕೋಶದಲ್ಲಿ ಸಾವಿರಾರು ವಿಭಿನ್ನ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಇರುತ್ತವೆ, ಪ್ರತಿಯೊಂದೂ ಅನುಗುಣವಾದ ಜೀನ್‌ನಿಂದ ನಿರ್ಧರಿಸಲ್ಪಟ್ಟ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಕಾರ್ಯವನ್ನು ನಿರ್ವಹಿಸುತ್ತದೆ.

ಪ್ರತಿಯೊಂದು ವಿಧದ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅದರ ಜೈವಿಕ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುವ ವಿಶಿಷ್ಟ ರಾಸಾಯನಿಕ ಸಂಯೋಜನೆ ಮತ್ತು ರಚನೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ. ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ, ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಜೀವರಸಾಯನಶಾಸ್ತ್ರ, ಜೈವಿಕ ಭೌತಶಾಸ್ತ್ರ, ಆಣ್ವಿಕ ಜೀವಶಾಸ್ತ್ರ ಅಥವಾ ಜೈವಿಕ ರಸಾಯನಶಾಸ್ತ್ರದಂತಹ ಜೈವಿಕ ಮತ್ತು ರಾಸಾಯನಿಕ ವಿಜ್ಞಾನಗಳೆರಡರ ವಿಷಯವಾಗಿದೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಬಗ್ಗೆ ಇಂದಿನ ಕಥೆಯು ಈ ಎಲ್ಲಾ ವಿಜ್ಞಾನಗಳ ಸಾಧನೆಗಳನ್ನು ಆಧರಿಸಿದೆ.

ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ರಚನೆ ಮತ್ತು ಸಂಯೋಜನೆ

ರಸಾಯನಶಾಸ್ತ್ರ ಶಿಕ್ಷಕ

ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುಗಳ ಸಂಕೀರ್ಣತೆ ಮತ್ತು ಅವುಗಳ ಕಾರ್ಯಗಳ ವಿಪರೀತ ವೈವಿಧ್ಯತೆಯಿಂದಾಗಿ, ಯಾವುದೇ ಒಂದು ಆಧಾರದ ಮೇಲೆ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಒಂದು ಸ್ಪಷ್ಟ ವರ್ಗೀಕರಣವನ್ನು ರಚಿಸುವುದು ಅತ್ಯಂತ ಕಷ್ಟಕರವಾಗಿದೆ.ಆದ್ದರಿಂದ, ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಮೂರು ವಿಭಿನ್ನ ವರ್ಗೀಕರಣಗಳನ್ನು ಪ್ರಸ್ತುತ ಅಂಗೀಕರಿಸಲಾಗಿದೆ:

1) ಸಂಯೋಜನೆಯಿಂದ, 2) ರಚನೆಯಿಂದ, 3) ಕಾರ್ಯಗಳಿಂದ

1 ನೇ ವಿದ್ಯಾರ್ಥಿ

ಎಲ್ಲಾ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಇಂಗಾಲ, ಹೈಡ್ರೋಜನ್, ಆಮ್ಲಜನಕ ಮತ್ತು ಸಾರಜನಕದಿಂದ ಮಾಡಲ್ಪಟ್ಟಿದೆ.ಹಲವು ಸಲ್ಫರ್ ಅನ್ನು ಸಹ ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ. . ಪ್ರೋಟೀನ್ನ ಅಂದಾಜು ರಾಸಾಯನಿಕ ಸಂಯೋಜನೆಕೆಳಗಿನ ಕೋಷ್ಟಕದಿಂದ ಪ್ರತಿನಿಧಿಸಬಹುದು: (ಸ್ಲೈಡ್2) C 50 - 55%, O 19 - 24%, H 6.5 - 7.3%, N 15 - 19%, S 0.2 -2.4%.

ಪ್ರಾಣಿ ಕೋಶದಲ್ಲಿನ ಸಾವಯವ ಸಂಯುಕ್ತಗಳ ಒಟ್ಟು ದ್ರವ್ಯರಾಶಿಯ 50% ಕ್ಕಿಂತ ಹೆಚ್ಚು ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು: (ಸ್ಲೈಡ್ 3) ಸ್ನಾಯುಗಳಲ್ಲಿ - 80%, ಚರ್ಮದಲ್ಲಿ - 63%, ಯಕೃತ್ತಿನಲ್ಲಿ - 57%, ಮೆದುಳಿನಲ್ಲಿ - 45%, ಮೂಳೆಗಳಲ್ಲಿ -28 %

ಕೆಲವು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ರಾಸಾಯನಿಕ ಸೂತ್ರಗಳು: (ಸ್ಲೈಡ್ 4)

ಪೆನ್ಸಿಲಿನ್ C16H18O4N2

ಕೇಸಿನ್ С1864Н3021О576N468 S2

ಹಿಮೋಗ್ಲೋಬಿನ್ C3032H4816 O872N780S8Fe4

ಜೀವಶಾಸ್ತ್ರ ಶಿಕ್ಷಕ

ಕೆಲವು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಲ್ಲದ ಸಂಯುಕ್ತಗಳ ಆಣ್ವಿಕ ದ್ರವ್ಯರಾಶಿಗಳು:

ಈಥೈಲ್ ಆಲ್ಕೋಹಾಲ್ 46

ಕೋಳಿ ಮೊಟ್ಟೆಯ ಬಿಳಿಭಾಗವು ಸುಮಾರು 36,000 ಆಗಿದೆ

ತಂಬಾಕು ಮೊಸಾಯಿಕ್ ವೈರಸ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸುಮಾರು 40,000,000

ಈ ಕೋಷ್ಟಕಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಲ್ಲದ ಪ್ರಕೃತಿಯ ವಸ್ತುಗಳೊಂದಿಗೆ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಅಸಾಧಾರಣ ಸಂಕೀರ್ಣತೆಯನ್ನು ಪ್ರದರ್ಶಿಸುತ್ತವೆ.

ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಸಂಕೀರ್ಣ ಬಯೋಪಾಲಿಮರ್‌ಗಳಾಗಿವೆ, ಇವುಗಳ ಸಬ್‌ಮಾಲಿಕ್ಯುಲರ್ ಬ್ಲಾಕ್‌ಗಳು ಅಥವಾ ಮೊನೊಮರ್‌ಗಳು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ರಾಸಾಯನಿಕ ಉತ್ಪನ್ನಗಳಾಗಿವೆ, ಇದನ್ನು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಉಳಿಕೆಗಳು ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ. 20 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಉಳಿಕೆಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ತೊಡಗಿಕೊಂಡಿವೆ

ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ನಿರ್ಮಾಣಕ್ಕೆ ಅಗತ್ಯವಾದ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಸಾಮಾನ್ಯ ರಚನೆ ಮತ್ತು ಸಂಯೋಜನೆಯನ್ನು ಪರಿಗಣಿಸೋಣ.

ಯಾವುದೇ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅಣುವು ಅಮೈನೋ ಗುಂಪನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ - 2 ಮತ್ತು ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿಲ್ ಗುಂಪು - COOH, YuCH ಗುಂಪಿಗೆ ಸಂಪರ್ಕ ಹೊಂದಿದೆ, ಇದಕ್ಕೆ ವಿವಿಧ ಅಡ್ಡ ರಾಡಿಕಲ್ಗಳನ್ನು ಸಹ ಲಗತ್ತಿಸಲಾಗಿದೆ, ಗೊತ್ತುಪಡಿಸಲಾಗಿದೆ - R. ಈ ಎಲ್ಲಾ ಗುಂಪುಗಳು ಕೋವೆಲನ್ಸಿಯ ಬಂಧಗಳಿಂದ ಸಂಪರ್ಕ ಹೊಂದಿವೆ.

ಹೀಗಾಗಿ, ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಒಳಗೊಂಡಿರುವ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಈ ಕೆಳಗಿನ ಸಾಮಾನ್ಯ ಸೂತ್ರವನ್ನು ಹೊಂದಿವೆ: (ಸ್ಲೈಡ್ 5)

ಹಲವಾರು ನೂರು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ತಿಳಿದಿವೆ, ಆದರೆ ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಅವುಗಳಲ್ಲಿ 20 ಮಾತ್ರ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಜೈವಿಕ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಗಾಗಿ ದೇಹದಿಂದ ಬಳಸಲ್ಪಡುತ್ತವೆ ಎಂಬುದನ್ನು ಗಮನಿಸಿ.

ರಸಾಯನಶಾಸ್ತ್ರ ಶಿಕ್ಷಕ(ಸ್ಲೈಡ್ 6)

ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು (ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ಗಳು) ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧಗಳಿಂದ ಸಂಪರ್ಕಗೊಂಡಿರುವ ಎ-ಅಮಿನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳಿಂದ ನಿರ್ಮಿಸಲಾದ ಬಯೋಪಾಲಿಮರ್‌ಗಳಾಗಿವೆ. ಪ್ರೊಟೀನ್ಗಳಲ್ಲಿ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧಗಳ ಉಪಸ್ಥಿತಿಯನ್ನು ವಿಜ್ಞಾನಿ A.Ya. ಡ್ಯಾನಿಲೆವ್ಸ್ಕಿ ಸೂಚಿಸಿದ್ದಾರೆ.

ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧವು ಒಂದು ಅಮೈಡ್ ಬಂಧವಾಗಿದೆ –CO–NH– ಒಂದು ಅಣುವಿನ NH2 ಅಮೈನೋ ಗುಂಪು ಮತ್ತು ಇನ್ನೊಂದು ಅಣುವಿನ ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿಲ್ ಗುಂಪಿನ ನಡುವಿನ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಯಿಂದಾಗಿ ಎ-ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಯಿಂದ ರೂಪುಗೊಂಡಿದೆ.

(ಸ್ಲೈಡ್ 7) ನೈಸರ್ಗಿಕ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ಗಳ (ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು) ಮ್ಯಾಕ್ರೋಮಾಲಿಕ್ಯೂಲ್‌ಗಳು ಎ-ಅಮಿನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುತ್ತವೆ -NH-CH(R)-CO-

R ರಾಡಿಕಲ್ ತೆರೆದ ಸರಪಳಿಗಳು, ಕಾರ್ಬೋ- ಮತ್ತು ಹೆಟೆರೋಸೈಕಲ್ಗಳು, ಹಾಗೆಯೇ ವಿವಿಧ ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ಗುಂಪುಗಳನ್ನು (-SH, -OH, -COOH, -NH2) ಒಳಗೊಂಡಿರಬಹುದು.

ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ರಚನೆಯ ಯೋಜನೆ (ಸ್ಲೈಡ್ 8 )

ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ರಚನಾತ್ಮಕ ವರ್ಗೀಕರಣ

ಜೀವಶಾಸ್ತ್ರ ಶಿಕ್ಷಕ(ಸ್ಲೈಡ್ 9)

ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸ್ಥೂಲ ಅಣುಗಳು ಕಟ್ಟುನಿಟ್ಟಾಗಿ ಆದೇಶಿಸಿದ ರಾಸಾಯನಿಕ ಮತ್ತು ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ರಚನೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿವೆ, ಇದು ಕೆಲವು ಜೈವಿಕ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳ ಅಭಿವ್ಯಕ್ತಿಗೆ ಬಹಳ ಮುಖ್ಯವಾಗಿದೆ.

ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ರಚನಾತ್ಮಕ ಸಂಘಟನೆಯ 4 ಹಂತಗಳಿವೆ:

ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆ, ದ್ವಿತೀಯ ರಚನೆ, ತೃತೀಯ ರಚನೆ, ಕ್ವಾಟರ್ನರಿ ರಚನೆಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯಲ್ಲಿ ಎ-ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಉಳಿಕೆಗಳು. ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧಗಳು ಒಂದು ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಬಿಗಿತವನ್ನು ಒದಗಿಸುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆ- ಒಂದು ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಸೆಟ್ ಮತ್ತು ಅನುಕ್ರಮ, ರಚನೆಯ ಸ್ಥಿರತೆ. ಆದಾಗ್ಯೂ, ಉದ್ದವಾದ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳು ಪ್ರಕೃತಿಯಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುವುದಿಲ್ಲ; ಇಂಟ್ರಾಮೋಲಿಕ್ಯುಲರ್ ಬಂಧಗಳ ರಚನೆಯಿಂದಾಗಿ ಅವು ಹೆಚ್ಚಿನ ಕ್ರಮದ ರಚನೆಯನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯನ್ನು ಡಿಕೋಡಿಂಗ್ 1953 ರಲ್ಲಿ ಪ್ರಾರಂಭವಾಯಿತು, ಕೇವಲ 8 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಉಳಿಕೆಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಆಕ್ಸಿಟೋಸಿನ್ ಎಂಬ ಸಣ್ಣ ಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ನ ರಚನೆಯನ್ನು ಸ್ಥಾಪಿಸಲಾಯಿತು. 1955 ರಲ್ಲಿ ಒಂದು ದೊಡ್ಡ ಪೆಪ್ಟೈಡ್, ಇನ್ಸುಲಿನ್, 51 ಅಮೈನೋ ಆಸಿಡ್ ಅವಶೇಷಗಳಿಂದ ರೂಪುಗೊಂಡ ಎರಡು ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುವ ಡೀಕ್ರಿಪ್ಟ್ ಮಾಡಲಾಗಿದೆ. (ಸ್ಲೈಡ್ 10)

ದ್ವಿತೀಯ ರಚನೆ- 1951 ರಲ್ಲಿ, ಅಮೇರಿಕನ್ ವಿಜ್ಞಾನಿಗಳಾದ ಲಿನಸ್ ಪಾಲಿಂಗ್ ಮತ್ತು ರಾಬರ್ಟ್ ಕೋರೆ ಅವರು ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಪರಸ್ಪರ ಒಂದು ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ದೂರದಲ್ಲಿರುವ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳ ನಡುವೆ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳು ರೂಪುಗೊಂಡಾಗ, ತಂತು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವು ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಎಂದು ಕರೆಯಲ್ಪಡುವ ಸೂತ್ರವನ್ನು ಪಡೆದುಕೊಳ್ಳುತ್ತದೆ ಎಂದು ತೋರಿಸಿದರು. ಈ ರೀತಿಯ ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಸುರುಳಿಯಾಕಾರದ ಮೆಟ್ಟಿಲುಗಳ ನೋಟವನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ, ನಿಯಮಿತ ತಿರುವುಗಳೊಂದಿಗೆ, ಇದರಲ್ಲಿ ಪ್ರತಿ ಮೊದಲ ಮತ್ತು ನಾಲ್ಕನೇ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಶೇಷವು ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳಿಂದ ಸಂಪರ್ಕ ಹೊಂದಿದೆ. (ಸ್ಲೈಡ್ 11)

ತೃತೀಯ ರಚನೆ -ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಮೂರು ಆಯಾಮದ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ಪ್ಯಾಕೇಜಿಂಗ್ ಮೂಲಕ ನಿರೂಪಿಸಲಾಗಿದೆ. ಅದರ ರಚನೆಯ ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ, ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ರೇಖೀಯ ಆಯಾಮಗಳು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಉದ್ದಕ್ಕಿಂತ 10 ಪಟ್ಟು ಕಡಿಮೆ ಆಗಬಹುದು. ತೃತೀಯ ರಚನೆಯ ರಚನೆಯು ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಬಹಳ ದೂರದಲ್ಲಿರುವ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಉಳಿಕೆಗಳ ನಡುವಿನ ವಿವಿಧ ಬಂಧಗಳ ರಚನೆಯನ್ನು ಆಧರಿಸಿದೆ. ಕೋವೆಲನ್ಸಿಯ S - S ಬಂಧಗಳು (ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಸೇತುವೆಗಳು), ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳು, ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಮತ್ತು ಅಯಾನಿಕ್ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಗಳ ಕಾರಣದಿಂದಾಗಿ ಅವರ ವಿಧಾನವನ್ನು ಕೈಗೊಳ್ಳಬಹುದು. (ಸ್ಲೈಡ್ 12)

ಕ್ವಾಟರ್ನರಿ ರಚನೆ

ಅಣುಗಳು ದೊಡ್ಡ ರಚನೆಗಳಾಗಿ ಸಂಯೋಜಿಸಬಹುದಾದ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಿವೆ. ಈ ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ, ಉಪಘಟಕಗಳು ಅಥವಾ ಆಲಿಗೋಮರ್‌ಗಳು ಎಂದು ಕರೆಯಲ್ಪಡುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ಪ್ರತ್ಯೇಕ ಭಾಗಗಳು ತುಲನಾತ್ಮಕವಾಗಿ ದುರ್ಬಲ ಬಂಧಗಳ ಮೂಲಕ ಇತರ ಉಪಘಟಕಗಳಿಗೆ ಸಂಪರ್ಕ ಹೊಂದಿದ್ದು, ಮ್ಯಾಕ್ರೋಮಾಲಿಕ್ಯುಲರ್ ಸಂಕೀರ್ಣವನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ. ಪರಸ್ಪರ ಸಂಬಂಧಿಸಿರುವ ಉಪಘಟಕಗಳ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳ ವ್ಯವಸ್ಥೆ, ಅಂದರೆ ಅವುಗಳ ಜಂಟಿ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ಪ್ಯಾಕೇಜಿಂಗ್ ವಿಧಾನ, ಪ್ರೋಟೀನ್ನ ಕ್ವಾಟರ್ನರಿ ರಚನೆಯನ್ನು ಪ್ರತಿನಿಧಿಸುತ್ತದೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ಈ ರಚನೆಯು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಜೈವಿಕ ಚಟುವಟಿಕೆಯನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುತ್ತದೆ.

ವಿವಿಧ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಯ ಮೂಲಕ ರೂಪುಗೊಂಡ ಹಲವಾರು ಪ್ರೊಟೀನ್ ಮ್ಯಾಕ್ರೋಮೋಲ್ಕುಲ್ಗಳ (ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಂಕೀರ್ಣಗಳು) ಒಟ್ಟುಗೂಡಿಸುತ್ತದೆ. (ಸ್ಲೈಡ್ 13)

ಗೆಳೆಯರೇ, ಈಗ ನೀವು ಸಂಪಾದಿಸಿದ ಜ್ಞಾನವನ್ನು ವ್ಯವಸ್ಥೆಯಲ್ಲಿ ಸೇರಿಸೋಣ: (ಸ್ಲೈಡ್ 14)

ಪ್ರೋಟೀನ್ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳು (ಸ್ಲೈಡ್ 15)

ರಸಾಯನಶಾಸ್ತ್ರ ಶಿಕ್ಷಕ:ಹುಡುಗರೇ, ಈಗ ನಾವು ಮಿನಿ-ಸಂಶೋಧನೆಯನ್ನು ನಡೆಸುತ್ತೇವೆ, ಇದರ ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ ನೀವು ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳ ಬಗ್ಗೆ ಕಲಿಯುವಿರಿ.

ಕರಗುವಿಕೆ(ಚಿಕನ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ ದ್ರಾವಣ)

ಜಲವಿಚ್ಛೇದನ

ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಹೈಡ್ರೊಲೈಸ್ ಮಾಡಿದಾಗ, ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತವೆ.

ಡಿನಾಟರೇಶನ್

ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ಬಿಸಿಮಾಡಿದಾಗ, ಮೊದಲು ಕ್ವಾಟರ್ನರಿ, ನಂತರ ಪ್ರೋಟೀನ್ನ ತೃತೀಯ ರಚನೆಯು ನಾಶವಾಗುತ್ತದೆ, ಇತ್ಯಾದಿ. ತಾಪನವು ನಿಂತಾಗ, ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುಗಳು ಸಂಕೀರ್ಣ ರಚನೆಗಳಾಗಿ ಮರುಜೋಡಿಸುತ್ತವೆ. ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ, ಹೆಚ್ಚಿನ ತಾಪನದಿಂದ ಮಾತ್ರ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅನ್ನು ಸಂಪೂರ್ಣವಾಗಿ ನಾಶಪಡಿಸಬಹುದು, ಇದು ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯನ್ನು ನಾಶಪಡಿಸುತ್ತದೆ - ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿ. ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ಬಿಸಿಮಾಡಿದಾಗ, ಮೊದಲು ಕ್ವಾಟರ್ನರಿ, ನಂತರ ಪ್ರೋಟೀನ್ನ ತೃತೀಯ ರಚನೆಯು ನಾಶವಾಗುತ್ತದೆ, ಇತ್ಯಾದಿ. ತಾಪನವು ನಿಂತಾಗ, ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುಗಳು ಸಂಕೀರ್ಣ ರಚನೆಗಳಾಗಿ ಮರುಜೋಡಿಸುತ್ತವೆ. ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ, ಹೆಚ್ಚಿನ ತಾಪನದಿಂದ ಮಾತ್ರ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅನ್ನು ಸಂಪೂರ್ಣವಾಗಿ ನಾಶಪಡಿಸಬಹುದು, ಇದು ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯನ್ನು ನಾಶಪಡಿಸುತ್ತದೆ - ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿ.

ಅನುಭವದ ಪ್ರದರ್ಶನ:

ಅನುಭವ ಸಂಖ್ಯೆ 1ಪ್ರೋಟೀನ್ + ತಾಪನ --- ಡಿನಾಟರೇಶನ್ (ಮಳೆ)

ಅನುಭವ ಸಂಖ್ಯೆ 2ಪ್ರೋಟೀನ್ + ಫೀನಾಲ್ --- ಡಿನಾಟರೇಶನ್ (ಮಳೆ)

ಅನುಭವ ಸಂಖ್ಯೆ 3ಪ್ರೋಟೀನ್ + CuSO4 --- ಡಿನಾಟರೇಶನ್ (ಮಳೆ)

ಬಣ್ಣ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಗಳು:

ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ನೈಟ್ರಿಕ್ ಆಮ್ಲದ (ಕ್ಸಾಂಥೋಪ್ರೋಟೀನ್ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆ) ಕ್ರಿಯೆಯ ಅಡಿಯಲ್ಲಿ ಮಡಿಸುವಿಕೆ ಮತ್ತು ಹಳದಿ ಅವಕ್ಷೇಪನ ರಚನೆ ಮತ್ತು ತಾಮ್ರ (II) ಹೈಡ್ರಾಕ್ಸೈಡ್‌ನೊಂದಿಗೆ (ಬಿಯುರೆಟ್ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆ) ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯಿಸಿದಾಗ ನೇರಳೆ ಬಣ್ಣದ ರಚನೆಯಿಂದ ನಿರೂಪಿಸಲಾಗಿದೆ.

ಅನುಭವ 1. ಬ್ಯೂರೆಟ್ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆ - ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನಲ್ಲಿ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಗುಂಪುಗಳ ಗುರುತಿಸುವಿಕೆ

ಕಾರಕಗಳು. ತಾಮ್ರದ (II) ಸಲ್ಫೇಟ್ ದ್ರಾವಣದ 2 ಮಿಲಿ.

ಅಲ್ಗಾರಿದಮ್

1. ಪ್ರೋಟೀನ್ ದ್ರಾವಣಕ್ಕೆ ಅದೇ ಪ್ರಮಾಣದ ಸೋಡಿಯಂ ಹೈಡ್ರಾಕ್ಸೈಡ್ ದ್ರಾವಣವನ್ನು ಸೇರಿಸಿ.

2. ಮಿಶ್ರಣಕ್ಕೆ ತಾಮ್ರದ (II) ಸಲ್ಫೇಟ್ ದ್ರಾವಣದ 2-3 ಹನಿಗಳನ್ನು ಸೇರಿಸಿ

3. ಪರೀಕ್ಷಾ ಟ್ಯೂಬ್ ಅನ್ನು ಅಲ್ಲಾಡಿಸಿ ಮತ್ತು ಬಣ್ಣ ಬದಲಾವಣೆಯನ್ನು ಗಮನಿಸಿ. (ಕೆಂಪು-ನೇರಳೆ ಕಾಣಿಸಿಕೊಳ್ಳುತ್ತದೆ)

ಅನುಭವ 2. ಕ್ಸಾಂಥೋಪ್ರೋಟೀನ್ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆ - ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುಗಳ ರಾಡಿಕಲ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುವ ಬೆಂಜೀನ್ ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಸ್‌ಗಳ ನೈಟ್ರೇಶನ್

ಸಲಕರಣೆಗಳು ಮತ್ತು ಕಾರಕಗಳು. ಟೆಸ್ಟ್ ಟ್ಯೂಬ್, ಹೋಲ್ಡರ್, ಆಲ್ಕೋಹಾಲ್ ಲ್ಯಾಂಪ್, ಪಂದ್ಯಗಳು, ಪೈಪೆಟ್; 2 ಮಿಲಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ ದ್ರಾವಣ, 0.5 ಮಿಲಿ ನೈಟ್ರಿಕ್ ಆಸಿಡ್ ದ್ರಾವಣ (ಕಾಂ.)

ಅಲ್ಗಾರಿದಮ್

1. ಟೆಸ್ಟ್ ಟ್ಯೂಬ್‌ಗೆ 2 ಮಿಲಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ ದ್ರಾವಣವನ್ನು ಸುರಿಯಿರಿ.

2. ಡ್ರಾಪ್‌ವೈಸ್ 0.5 ಮಿಲಿ ನೈಟ್ರಿಕ್ ಆಸಿಡ್ ದ್ರಾವಣವನ್ನು ಸೇರಿಸಿ (ಕಂ.)

3. ಪರೀಕ್ಷಾ ಟ್ಯೂಬ್ ಅನ್ನು ಬಿಸಿ ಮಾಡಿ.

4. ಬಣ್ಣ ಬದಲಾವಣೆಯನ್ನು ಗಮನಿಸಿ. (ಪ್ರೋಟೀನ್ ಹಳದಿ ಬಣ್ಣಕ್ಕೆ ತಿರುಗುತ್ತದೆ.)

ಜೀವಶಾಸ್ತ್ರ ಶಿಕ್ಷಕ

ಪ್ರಕೃತಿಯಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಕಾರ್ಯಗಳು:(ಸ್ಲೈಡ್ 16)

ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಎಲ್ಲಾ ಜೀವಕೋಶ ಪೊರೆಗಳು ಮತ್ತು ಜೀವಕೋಶದ ಅಂಗಕಗಳ ಭಾಗವಾಗಿದೆ, ಜೊತೆಗೆ ಬಾಹ್ಯಕೋಶದ ರಚನೆಗಳು. ಕೆರಾಟಿನ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಕಾರ್ಯನಿರ್ವಹಿಸುತ್ತದೆ ರಚನಾತ್ಮಕ ಕಾರ್ಯ.ಈ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಕೂದಲು, ಉಣ್ಣೆ, ಕೊಂಬುಗಳು, ಗೊರಸುಗಳು ಮತ್ತು ಚರ್ಮದ ಮೇಲಿನ ಸತ್ತ ಪದರವನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುತ್ತದೆ. ಚರ್ಮದ ಆಳವಾದ ಪದರಗಳಲ್ಲಿ ಕಾಲಜನ್ ಮತ್ತು ಎಲಾಸ್ಟಿನ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಪ್ಯಾಡ್ಗಳಿವೆ. ಇದು ಚರ್ಮದ ಶಕ್ತಿ ಮತ್ತು ಸ್ಥಿತಿಸ್ಥಾಪಕತ್ವವನ್ನು ಒದಗಿಸುವ ಈ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು.

ಮುಂದಿನ ಕಾರ್ಯ , ಶಕ್ತಿ.ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳನ್ನು ವಿಭಜಿಸಬಹುದು, ಆಕ್ಸಿಡೀಕರಿಸಬಹುದು ಮತ್ತು ಜೀವನಕ್ಕೆ ಅಗತ್ಯವಾದ ಶಕ್ತಿಯನ್ನು ಒದಗಿಸಬಹುದು.

ಮೋಟಾರ್.ವಿಶೇಷ ಸಂಕೋಚಕ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಎಲ್ಲಾ ವಿಧದ ಜೀವಕೋಶ ಮತ್ತು ದೇಹದ ಚಲನೆಯಲ್ಲಿ ತೊಡಗಿಕೊಂಡಿವೆ: ಸೂಡೊಪೊಡಿಯಾದ ರಚನೆ, ಸಿಲಿಯದ ಮಿನುಗುವಿಕೆ ಮತ್ತು ಪ್ರೊಟೊಜೋವಾದಲ್ಲಿ ಫ್ಲ್ಯಾಜೆಲ್ಲಾವನ್ನು ಹೊಡೆಯುವುದು, ಬಹುಕೋಶೀಯ ಪ್ರಾಣಿಗಳಲ್ಲಿ ಸ್ನಾಯುವಿನ ಸಂಕೋಚನ, ಮತ್ತು ಸ್ನಾಯು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಾದ ಆಕ್ಟಿನ್ ಮತ್ತು ಮಯೋಸಿನ್ ಅನ್ನು ಒದಗಿಸುತ್ತದೆ.

ಸಾರಿಗೆ.ರಕ್ತದಲ್ಲಿ, ಹೊರಗಿನ ಜೀವಕೋಶ ಪೊರೆಗಳಲ್ಲಿ, ಜೀವಕೋಶಗಳ ಸೈಟೋಪ್ಲಾಸಂ ಮತ್ತು ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಸ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ವಿವಿಧ ಸಾರಿಗೆ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಿವೆ. ರಕ್ತದಲ್ಲಿ ಟ್ರಾನ್ಸ್ಪೋರ್ಟರ್ ಪ್ರೊಟೀನ್ಗಳಿವೆ, ಅದು ಕೆಲವು ಹಾರ್ಮೋನುಗಳನ್ನು ಗುರುತಿಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಬಂಧಿಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಅವುಗಳನ್ನು ಗುರಿ ಕೋಶಗಳಿಗೆ ಸಾಗಿಸುತ್ತದೆ. ಆಮ್ಲಜನಕವನ್ನು ಸಾಗಿಸುವ ಹಿಮೋಗ್ಲೋಬಿನ್ ಮತ್ತು ಹಿಮೋಸಯಾನಿನ್ ಮತ್ತು ಸ್ನಾಯುಗಳಲ್ಲಿ ಆಮ್ಲಜನಕವನ್ನು ಹಿಡಿದಿಟ್ಟುಕೊಳ್ಳುವ ಮಯೋಗ್ಲೋಬಿನ್‌ನಂತಹ ಸಾರಿಗೆ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು.

ಸಂಗ್ರಹಣೆ.ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಿಗೆ ಧನ್ಯವಾದಗಳು, ಕೆಲವು ವಸ್ತುಗಳನ್ನು ದೇಹದಲ್ಲಿ ಸಂಗ್ರಹಿಸಬಹುದು. ಎಗ್ ಅಲ್ಬುಮಿನ್ ಮೊಟ್ಟೆಯ ಬಿಳಿಯಲ್ಲಿ ನೀರು ಸಂಗ್ರಹಿಸುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಆಗಿ ಕಾರ್ಯನಿರ್ವಹಿಸುತ್ತದೆ, ಹಾಲಿನ ಕ್ಯಾಸೀನ್ ಶಕ್ತಿಯ ಮೂಲವಾಗಿದೆ ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಫೆರಿಟಿನ್ ಮೊಟ್ಟೆಯ ಹಳದಿ ಲೋಳೆ, ಗುಲ್ಮ ಮತ್ತು ಯಕೃತ್ತಿನಲ್ಲಿ ಕಬ್ಬಿಣವನ್ನು ಹಿಡಿದಿಟ್ಟುಕೊಳ್ಳುತ್ತದೆ.

ರಕ್ಷಣಾತ್ಮಕ. ದೇಹಕ್ಕೆ ಪ್ರತಿಜನಕ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳೊಂದಿಗೆ ವಿದೇಶಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಅಥವಾ ಸೂಕ್ಷ್ಮಜೀವಿಗಳ ನುಗ್ಗುವಿಕೆಗೆ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಯಾಗಿ, ರಕ್ತದ ಲಿಂಫೋಸೈಟ್ಸ್ ವಿಶೇಷ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ - ಅವುಗಳನ್ನು ಬಂಧಿಸುವ ಮತ್ತು ತಟಸ್ಥಗೊಳಿಸುವ ಪ್ರತಿಕಾಯಗಳು. ಲಾಲಾರಸ ಮತ್ತು ಕಣ್ಣೀರು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಲೈಸೋಜೈಮ್ ಅನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ, ಇದು ಬ್ಯಾಕ್ಟೀರಿಯಾದ ಜೀವಕೋಶದ ಗೋಡೆಗಳನ್ನು ನಾಶಮಾಡುವ ಕಿಣ್ವವಾಗಿದೆ. ಫೈಬ್ರಿನ್ ಮತ್ತು ಥ್ರಂಬಿನ್ ರಕ್ತಸ್ರಾವವನ್ನು ನಿಲ್ಲಿಸಲು ಸಹಾಯ ಮಾಡುತ್ತದೆ.

ವೇಗವರ್ಧಕ.ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಜೈವಿಕ ವೇಗವರ್ಧಕಗಳಾಗಿವೆ. ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಪೆಪ್ಸಿನ್, ಟ್ರಿಪ್ಸಿನ್, ಇತ್ಯಾದಿ.

• ರಚನಾತ್ಮಕ (ಉಣ್ಣೆ ಕೆರಾಟಿನ್, ರೇಷ್ಮೆ ಫೈಬ್ರೊಯಿನ್, ಕಾಲಜನ್
• ಶಕ್ತಿ
• ಮೋಟಾರ್ (ಆಕ್ಟಿನ್, ಮೈಯೋಸಿನ್);
• ಸಾರಿಗೆ (ಹಿಮೋಗ್ಲೋಬಿನ್);
• ಬಿಡಿ (ಕೇಸೀನ್, ಎಗ್ ಅಲ್ಬುಮಿನ್);
• ರಕ್ಷಣಾತ್ಮಕ (ಇಮ್ಯುನೊಗ್ಲಾಬ್ಯುಲಿನ್ಗಳು), ಇತ್ಯಾದಿ.
• ವೇಗವರ್ಧಕ (ಕಿಣ್ವಗಳು);

ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಮತ್ತು ಕಿಣ್ವಗಳ ಪ್ರಾಮುಖ್ಯತೆ

2 ನೇ ವಿದ್ಯಾರ್ಥಿ

ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಲ್ಲಿ, ವಿಶೇಷ ಮತ್ತು ಬಹಳ ಮುಖ್ಯವಾದ ಉಪವರ್ಗವಿದೆ - ಕಿಣ್ವಗಳು.

ಕಿಣ್ವಗಳು ವೇಗವರ್ಧಕ ಚಟುವಟಿಕೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಾಗಿವೆ, ಅಂದರೆ. ವೇಗವರ್ಧಿಸುವ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಗಳು. ಎಲ್ಲಾ ಕಿಣ್ವಗಳು ಅವುಗಳ ತಲಾಧಾರಕ್ಕೆ ಹೆಚ್ಚು ನಿರ್ದಿಷ್ಟವಾಗಿರುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ನಿಯಮದಂತೆ, ಒಂದು ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಯನ್ನು ಮಾತ್ರ ವೇಗವರ್ಧಿಸುತ್ತದೆ. ಕಿಣ್ವಗಳ ಕೆಲಸವು ಹಲವಾರು ಅಂಶಗಳಿಂದ ಪ್ರಭಾವಿತವಾಗಿರುತ್ತದೆ: pH, ತಾಪಮಾನ, ಮಾಧ್ಯಮದ ಅಯಾನಿಕ್ ಸಂಯೋಜನೆ, ಇತ್ಯಾದಿ.

ಕಿಣ್ವದ ಕೊರತೆಯಿಂದ ಉಂಟಾಗುವ ರೋಗಗಳು ವ್ಯಾಪಕವಾಗಿ ತಿಳಿದಿವೆ. ಉದಾಹರಣೆ: ಹಾಲಿನ ಅಜೀರ್ಣತೆ (ಲ್ಯಾಕ್ಟೇಸ್ ಕಿಣ್ವವಿಲ್ಲ); ಹೈಪೋವಿಟಮಿನೋಸಿಸ್ (ವಿಟಮಿನ್ ಕೊರತೆ) ಜೈವಿಕ ದ್ರವಗಳಲ್ಲಿ ಕಿಣ್ವದ ಚಟುವಟಿಕೆಯ ನಿರ್ಣಯವು ರೋಗವನ್ನು ಪತ್ತೆಹಚ್ಚಲು ಹೆಚ್ಚಿನ ಪ್ರಾಮುಖ್ಯತೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ. ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ರಕ್ತ ಪ್ಲಾಸ್ಮಾದಲ್ಲಿನ ಕಿಣ್ವಗಳ ಚಟುವಟಿಕೆಯಿಂದ ವೈರಲ್ ಹೆಪಟೈಟಿಸ್ ಅನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಕೆಲವು ರೋಗಗಳ ರೋಗನಿರ್ಣಯದಲ್ಲಿ ಕಿಣ್ವಗಳನ್ನು ಕಾರಕಗಳಾಗಿ ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಕೆಲವು ರೋಗಗಳಿಗೆ ಚಿಕಿತ್ಸೆ ನೀಡಲು ಕಿಣ್ವಗಳನ್ನು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಕೆಲವು ಕಿಣ್ವ-ಆಧಾರಿತ ಔಷಧಿಗಳ ಉದಾಹರಣೆಗಳು: ಪ್ಯಾಂಕ್ರಿಯಾಟಿನ್, ಫೆಸ್ಟಲ್, ಲಿಡೇಸ್.

ಕಿಣ್ವಗಳನ್ನು ಉದ್ಯಮದಲ್ಲಿ ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಆಹಾರ ಉದ್ಯಮದಲ್ಲಿ, ತಂಪು ಪಾನೀಯಗಳು, ಚೀಸ್, ಪೂರ್ವಸಿದ್ಧ ಆಹಾರ, ಸಾಸೇಜ್‌ಗಳು ಮತ್ತು ಹೊಗೆಯಾಡಿಸಿದ ಮಾಂಸಗಳ ತಯಾರಿಕೆಯಲ್ಲಿ ಕಿಣ್ವಗಳನ್ನು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಪಶುಸಂಗೋಪನೆಯಲ್ಲಿ, ಫೀಡ್ ತಯಾರಿಕೆಯಲ್ಲಿ ಕಿಣ್ವಗಳನ್ನು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಛಾಯಾಗ್ರಹಣದ ವಸ್ತುಗಳ ಉತ್ಪಾದನೆಯಲ್ಲಿ ಕಿಣ್ವಗಳನ್ನು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಅಗಸೆ ಮತ್ತು ಸೆಣಬಿನ ಸಂಸ್ಕರಣೆಯಲ್ಲಿ ಕಿಣ್ವಗಳನ್ನು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಚರ್ಮದ ಉದ್ಯಮದಲ್ಲಿ ಚರ್ಮವನ್ನು ಮೃದುಗೊಳಿಸಲು ಕಿಣ್ವಗಳನ್ನು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಕಿಣ್ವಗಳು ತೊಳೆಯುವ ಪುಡಿಗಳ ಭಾಗವಾಗಿದೆ.

ಪ್ರತಿಫಲಿತ-ಮೌಲ್ಯಮಾಪನ ಹಂತ

ಈಗ, ಪರೀಕ್ಷೆ ಮತ್ತು ಸಿಗ್ನಲ್ ಕಾರ್ಡ್‌ಗಳ ಸಹಾಯದಿಂದ, ನೀವು ವಸ್ತುಗಳನ್ನು ಹೇಗೆ ಮಾಸ್ಟರಿಂಗ್ ಮಾಡಿದ್ದೀರಿ ಎಂಬುದನ್ನು ನಾವು ಪರಿಶೀಲಿಸುತ್ತೇವೆ.

"ಹೌದು" ಎಂಬ ಉತ್ತರಕ್ಕಾಗಿ ನೀವು ಕೆಂಪು ಕಾರ್ಡ್ ಅನ್ನು ಎತ್ತುತ್ತೀರಿ, "ಇಲ್ಲ" ಎಂಬ ಉತ್ತರಕ್ಕಾಗಿ ನೀವು ನೀಲಿ ಕಾರ್ಡ್ ಅನ್ನು ಎತ್ತುತ್ತೀರಿ.

1. ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳಿಂದ ಒಂದಕ್ಕೊಂದು ಬಿಗಿಯಾಗಿ ಜೋಡಿಸಲಾದ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ No)

2. ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧವು ಒಂದು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿಲ್ ಗುಂಪಿನ ಕಾರ್ಬನ್ ಮತ್ತು ಇನ್ನೊಂದು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅಮೈನೋ ಗುಂಪಿನ ಸಾರಜನಕದ ನಡುವಿನ ಬಂಧವಾಗಿದೆ. (ಹೌದು)

3. ಜೀವಕೋಶದ ಸಾವಯವ ಪದಾರ್ಥಗಳ ಬಹುಪಾಲು ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು. (ಹೌದು)

4. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಒಂದು ಮೊನೊಮರ್ ಆಗಿದೆ. (ಇಲ್ಲ)

5. ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧಗಳ ಜಲವಿಚ್ಛೇದನದ ಉತ್ಪನ್ನವು ನೀರು. (ಇಲ್ಲ)

6. ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧಗಳ ಜಲವಿಚ್ಛೇದನದ ಉತ್ಪನ್ನಗಳು - ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು. (ಹೌದು)

7. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಒಂದು ಮ್ಯಾಕ್ರೋಮಾಲಿಕ್ಯೂಲ್ ಆಗಿದೆ. (ಹೌದು)

8. ಜೀವಕೋಶದ ವೇಗವರ್ಧಕಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಾಗಿವೆ. (ಹೌದು)

9. ಆಮ್ಲಜನಕ ಮತ್ತು ಕಾರ್ಬನ್ ಡೈಆಕ್ಸೈಡ್ ಅನ್ನು ಸಾಗಿಸುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಿವೆ. (ಹೌದು)

10. ಪ್ರತಿರಕ್ಷೆಯು ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳೊಂದಿಗೆ ಸಂಬಂಧ ಹೊಂದಿಲ್ಲ. (ಇಲ್ಲ)

ಸ್ವಯಂ ಪರೀಕ್ಷೆ(ಸ್ಲೈಡ್ 18)

1. ವಿಜ್ಞಾನಿಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧಗಳ ಉಪಸ್ಥಿತಿಯನ್ನು ಸೂಚಿಸಿದ್ದಾರೆ:

ಎ) ಎಂ.ವಿ. ಲೋಮೊನೊಸೊವ್ ;

ಬಿ ) ನಾನು ಮತ್ತು. ಡ್ಯಾನಿಲೆವ್ಸ್ಕಿ;

ಬಿ) ವಿ.ವಿ. ಮಾರ್ಕೊವ್ನಿಕೋವ್;

ಡಿ) ಇ.ಜಿ. ಮೀನುಗಾರ.

2. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಇನ್ಸುಲಿನ್ ದೇಹದಲ್ಲಿ ಯಾವ ಕಾರ್ಯವನ್ನು ನಿರ್ವಹಿಸುತ್ತದೆ?

ಎ) ರಕ್ತ ಹೆಪ್ಪುಗಟ್ಟುವಿಕೆಯನ್ನು ಉತ್ತೇಜಿಸುತ್ತದೆ;

ಬಿ) ವಿದೇಶಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳೊಂದಿಗೆ ಸಂಕೀರ್ಣಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತದೆ;

ಬಿ) ಸ್ನಾಯುಗಳಲ್ಲಿ O2 ಅನ್ನು ಸಾಗಿಸುತ್ತದೆ;

ಜಿ) ಗ್ಲೂಕೋಸ್ ಚಯಾಪಚಯವನ್ನು ನಿಯಂತ್ರಿಸುತ್ತದೆ.

3. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ತೃತೀಯ ರಚನೆಯ ಅನುಕರಣೆ:

ಎ) ದಾರದ ಚೆಂಡು;

ಬಿ) ಚೆಂಡಿನೊಳಗೆ ಸುತ್ತಿಕೊಂಡ ವಿದ್ಯುತ್ ಸುರುಳಿ;

ಬಿ) ದೂರದರ್ಶನ ಆಂಟೆನಾ;

ಡಿ) ನೇರಗೊಳಿಸಿದ ದೂರವಾಣಿ ಬಳ್ಳಿ.

4. ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯನ್ನು ಮೊದಲು ಅರ್ಥೈಸಿದ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಹೆಸರೇನು?

ಎ) ರೈಬೋನ್ಯೂಕ್ಲೀಸ್;

ಬಿ) ಇನ್ಸುಲಿನ್ ;

ಬಿ) ಗ್ಲೋಬಿನ್;

ಡಿ) ಮಯೋಗ್ಲೋಬಿನ್.

5. ಜೈವಿಕ ವೇಗವರ್ಧಕಗಳು - ಪ್ರೋಟೀನ್ ಪ್ರಕೃತಿಯ ವಸ್ತುಗಳು - ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ:

ಎ) ಹಾರ್ಮೋನುಗಳು ;

ಬಿ) ಕಿಣ್ವಗಳು ;

ಬಿ) ವಿಟಮಿನ್ಸ್;

ಡಿ) ಕಾರ್ಬೋಹೈಡ್ರೇಟ್ಗಳು.

6. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ಯಾವ ರಚನೆಯು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಜೈವಿಕ ಚಟುವಟಿಕೆಯನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುತ್ತದೆ?

ಎ) ಕ್ವಾಟರ್ನರಿ;

ಬಿ) ತೃತೀಯ;

ಬಿ) ಮಾಧ್ಯಮಿಕ;

ಡಿ) ಪ್ರಾಥಮಿಕ

7. ಯಾವ ರೀತಿಯ ರಾಸಾಯನಿಕ ಬಂಧವು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯನ್ನು ನಿರ್ವಹಿಸುತ್ತದೆ?

ಎ) ಜಲಜನಕ

ಬಿ) ಅಯಾನಿಕ್;

ಬಿ) ಪೆಪ್ಟೈಡ್;

ಡಿ) ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್.

8. ಸರಳ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಧಾತುರೂಪದ ಸಂಯೋಜನೆಯನ್ನು ಸೂಚಿಸಿ:

ಬಿ) ಸಿ, ಎನ್, ಒ, ಎನ್, ಎಸ್;

ಡಿ) ಸಂಪೂರ್ಣ ಆವರ್ತಕ ಕೋಷ್ಟಕ.

ಪ್ರತಿಬಿಂಬ

ವಾಕ್ಯವನ್ನು ಮುಂದುವರಿಸಿ

1) ಇಂದು ತರಗತಿಯಲ್ಲಿ.....

2) ಈಗ ನನಗೆ ಗೊತ್ತು.....

3) ನನ್ನ ಪಾಠದಲ್ಲಿ ...

ಮನೆಕೆಲಸ

1. ವಿಷಯದ ಕುರಿತು ಪ್ರಬಂಧ: ನಾನು ಈ ಮಾಹಿತಿಯನ್ನು ಸ್ವೀಕರಿಸಿದ ನಂತರ ನಾನು ಈಗ ವಿಭಿನ್ನವಾಗಿ ಏನು ಮಾಡಬಹುದು?

2. "ಪ್ರೋಟೀನ್" ವಿಷಯದ ಮೇಲೆ ರಚಿಸಿ. ಸಿಂಕ್ವೈನ್. (5 ಸಾಲುಗಳು)

ಪಾಠಕ್ಕೆ ತೀರ್ಮಾನ

ನಾವು ನಮ್ಮ ಪಾಠವನ್ನು "ಜೀವನ" ಪದಗಳೊಂದಿಗೆ ಪ್ರಾರಂಭಿಸಿದ್ದೇವೆ. ನಾವು ಅದೇ ಪರಿಕಲ್ಪನೆಯೊಂದಿಗೆ ಪಾಠವನ್ನು ಕೊನೆಗೊಳಿಸಲು ಬಯಸುತ್ತೇವೆ "ಬದುಕುವುದು ಎಂದರೆ ಕಲಿಯುವುದು!

ಬದುಕುವುದು ಎಂದರೆ ವಿಶಾಲವಾಗಿ ಮತ್ತು ಮುಕ್ತವಾಗಿ ಕನಸು ಕಾಣುವುದು!

ಬದುಕುವುದು ಎಂದರೆ ರಚಿಸುವುದು, ದಣಿವರಿಯಿಲ್ಲದೆ, ಅಕ್ಷಯ ಸ್ಫೂರ್ತಿಯೊಂದಿಗೆ ಕೆಲಸ ಮಾಡುವುದು!

ಬಳಸಿದ ಪುಸ್ತಕಗಳು

1. ಐ.ಜಿ. ಖೊಮ್ಚೆಂಕೊ. ಸಾಮಾನ್ಯ ರಸಾಯನಶಾಸ್ತ್ರ. ಎಂ.: ಶಿಕ್ಷಣ, 1993.
2. ವಿ.ಜಿ. ಝಿರಿಕೋವ್. ಸಾವಯವ ರಸಾಯನಶಾಸ್ತ್ರ. ಎಂ.: ಶಿಕ್ಷಣ, 2003.
3. ವಿ.ಬಿ. ಜಖರೋವ್, ಎಸ್, ಜಿ. ಮಾಮೊಂಟೊವ್, ವಿ.ಐ. ಸಿವೊಗ್ಲಾಜೋವ್. ಜೀವಶಾಸ್ತ್ರ. ಸಾಮಾನ್ಯ ಮಾದರಿಗಳು: ಸಾಮಾನ್ಯ ಶಿಕ್ಷಣ ಸಂಸ್ಥೆಗಳ 10-11 ನೇ ತರಗತಿಗಳಿಗೆ ಪಠ್ಯಪುಸ್ತಕ. ಎಂ: 2003
4. ಎ.ಓ. ರುವಿನ್ಸ್ಕಿ, ಎಲ್.ವಿ.ವೈಸೊಟ್ಸ್ಕಾಯಾ, ಎಸ್.ಎಂ.ಗ್ಲಾಗೊಲೆವ್. ಸಾಮಾನ್ಯ ಜೀವಶಾಸ್ತ್ರ: ಆಳವಾದ ಅಧ್ಯಯನದೊಂದಿಗೆ 10-11 ಶ್ರೇಣಿಗಳಿಗೆ ಪಠ್ಯಪುಸ್ತಕ. ಎಂ.: ಶಿಕ್ಷಣ, 1993.

ವಿಷಯ: "ರಸಾಯನಶಾಸ್ತ್ರ, ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳು, ಸರಳ ಮತ್ತು ಸಂಕೀರ್ಣ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಕಾರ್ಯಗಳು"

ಒಂದು ಅಥವಾ ಹೆಚ್ಚು ಸರಿಯಾದ ಉತ್ತರಗಳನ್ನು ಆಯ್ಕೆಮಾಡಿ ಅಥವಾ ಪದಗುಚ್ಛವನ್ನು ಪೂರ್ಣಗೊಳಿಸಿ

1. ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಪಾಲಿಮರ್ಗಳಿಂದ ಮಾಡಲ್ಪಟ್ಟಿದೆ _____________, ________ಸಂಪರ್ಕಗಳು.

2. ಈ ಕೆಳಗಿನ ಯಾವ ಸಂಯುಕ್ತಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಾಗಿವೆ:

1. ಕಾಲಜನ್

2. ಮಯೋಗ್ಲೋಬಿನ್

3. ಇನ್ಸುಲಿನ್

4. ಗ್ಲುಟಾಥಿಯೋನ್

5. ವಾಸೊಪ್ರೆಸ್ಸಿನ್

3. ಕೆಳಗಿನ ಯಾವ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ರಕ್ಷಣಾತ್ಮಕವಾಗಿವೆ?

1.ಟ್ರಾನ್ಸ್ಫೆರಿನ್

2.ಇಮ್ಯುನೊಗ್ಲಾಬ್ಯುಲಿನ್

3. ಪ್ರೋಥ್ರೊಂಬಿನ್

4.ಫೈಬ್ರಿನೊಜೆನ್

5.ಇನ್ಸುಲಿನ್

4. ಕೆಳಗಿನ ಯಾವ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಸಾರಿಗೆ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಾಗಿವೆ?

1. ಅಲ್ಬುಮಿನ್

2. ಸೆರುಲೋಪ್ಲಾಸ್ಮಿನ್

3. ಟ್ರಾನ್ಸ್‌ಕಾರ್ಟಿನ್ (ಕಾರ್ಟಿಕೊಸ್ಟೆರಾಯ್ಡ್ ಬೈಂಡಿಂಗ್ ಗ್ಲೋಬ್ಯುಲಿನ್)

4. ಹಿಮೋಗ್ಲೋಬಿನ್

5. ಇಮ್ಯುನೊಗ್ಲಾಬ್ಯುಲಿನ್

5. ಮಾನವ ದೇಹದ ರಚನಾತ್ಮಕ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಸೇರಿವೆ:

1.ಟ್ರಾನ್ಸ್ಫೆರಿನ್

2. ಕಾಲಜನ್

3. ಇನ್ಸುಲಿನ್

4. ಎಲಾಸ್ಟಿನ್

6. ಮಾನವ ದೇಹದ ಸಂಕೋಚನ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಸೇರಿವೆ:

2. ಕೆರಾಟಿನ್

3. ಹಿಮೋಗ್ಲೋಬಿನ್

5. ಪ್ರೋಥ್ರೊಂಬಿನ್

7. ಮಾನವ ದೇಹದ ನಿಯಂತ್ರಕ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಸೇರಿವೆ:

1.ಸೆರುಲೋಪ್ಲಾಸ್ಮಿನ್

2.ಇನ್ಸುಲಿನ್

3.ಸೈಟೋಕಿನ್ಗಳು

4. ಹಿಮೋಗ್ಲೋಬಿನ್

5.ಫೈಬ್ರಿನೊಜೆನ್

8.ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನಲ್ಲಿ ____________ ಅನ್ನು ಸೂಚಿಸುತ್ತದೆ.

9. ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯನ್ನು ಹೀಗೆ ಅರ್ಥೈಸಲಾಗುತ್ತದೆಪ್ರಾದೇಶಿಕ ವ್ಯವಸ್ಥೆ _________.

10.ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕವಾಗಿ ಸಕ್ರಿಯವಾಗಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವನ್ನು ರೂಪಿಸಲು ಹಲವಾರು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳ ಸಂಯೋಜನೆಯನ್ನು _____ ಮತ್ತು _____ ರಚನೆಗಳು ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ.

11 .ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಯಾವ ರೀತಿಯ ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆ ಕಂಡುಬರುತ್ತದೆ?

1.α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್

2.β- ನೆರಿಗೆಯ ರಚನೆ

3. ಅಸ್ಫಾಟಿಕ ಚೆಂಡು

4. ಕಾಲಜನ್ ಸುರುಳಿ

5. β-ಹೆಲಿಕ್ಸ್

12.__________ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಭಾಗವಹಿಸುತ್ತದೆ.

13.ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ತೃತೀಯ ರಚನೆಯ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಭಾಗವಹಿಸುವುದು:___,___,___, ___.

14.ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಕ್ವಾಟರ್ನರಿ ರಚನೆಯ ರಚನೆಯು ಒಳಗೊಂಡಿರುತ್ತದೆ: ___, ___ ಮತ್ತು ___ ನಡುವೆಧ್ರುವೀಯ ಚಾರ್ಜ್ ಮಾಡದ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ರಾಡಿಕಲ್ಗಳು.

15.ಕೆಳಗಿನ ಯಾವ ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳು ಕ್ವಾಟರ್ನರಿ ರಚನೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿಲ್ಲ?

1. ಹಿಮೋಗ್ಲೋಬಿನ್

2.ಮಯೋಗ್ಲೋಬಿನ್

3.ಕ್ಯಾಟಲೇಸ್

4.ಇನ್ಸುಲಿನ್

5.ಲ್ಯಾಕ್ಟೇಟ್ ಡಿಹೈಡ್ರೋಜಿನೇಸ್

16. ಪಟ್ಟಿ ಮಾಡಲಾದ ಯಾವ ಜೋಡಿ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ರಾಡಿಕಲ್‌ಗಳ ನಡುವೆ ತಟಸ್ಥ ಪರಿಸರದಲ್ಲಿ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳು ಉದ್ಭವಿಸಬಹುದು?

1.ಗ್ಲುಟಮೇಟ್ ಮತ್ತು ಸೆರೈನ್

2. ಸೆರೈನ್ ಮತ್ತು ಅಲನೈನ್

3.ಗ್ಲುಟಮೇಟ್ ಮತ್ತು ಲೈಸಿನ್

4. ಆಸ್ಪ್ಯಾರಜಿನ್ ಮತ್ತು ಟೈರೋಸಿನ್

5. ಥ್ರೋನೈನ್ ಮತ್ತು ಸಿಸ್ಟೈನ್

17. ಪಟ್ಟಿ ಮಾಡಲಾದ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಯಾವ ಜೋಡಿಗಳು ತಟಸ್ಥ ಪರಿಸರದಲ್ಲಿ ರಾಡಿಕಲ್ಗಳ ನಡುವೆ ಅಯಾನಿಕ್ ಬಂಧಗಳನ್ನು ರಚಿಸಬಹುದು?

1.ಆಸ್ಪ್ಯಾರಜಿನ್ ಮತ್ತು ಲೈಸಿನ್

2.ಆಸ್ಪರ್ಟೇಟ್ ಮತ್ತು ಅರ್ಜಿನೈನ್

3.ಗ್ಲುಟಮೇಟ್ ಮತ್ತು ಫೆನೈಲಾಲನೈನ್

4.ಗ್ಲುಟಮೇಟ್ ಮತ್ತು ಲೈಸಿನ್

5. ಫೆನೈಲಾಲನೈನ್ ಮತ್ತು ಅಲನೈನ್

18.ಕೆಳಗಿನ ಯಾವ ಜೋಡಿ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ರಾಡಿಕಲ್‌ಗಳ ನಡುವೆ ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಬಂಧಗಳು ಸಂಭವಿಸಬಹುದು?

1.ಸೆರೈನ್ ಮತ್ತು ಸೆರೈನ್

2. ಸಿಸ್ಟೀನ್ ಮತ್ತು ಸೆರೈನ್

3. ಸಿಸ್ಟೀನ್ ಮತ್ತು ಸಿಸ್ಟೀನ್

4. ಸಿಸ್ಟೀನ್ ಮತ್ತು ಮೆಥಿಯೋನಿನ್

5.ಮೆಥಿಯೋನಿನ್ ಮತ್ತು ಮೆಥಿಯೋನಿನ್

19.ಗ್ಲುಟಮೇಟ್ ಮತ್ತು ಟೈರೋಸಿನ್‌ನ ಅಮೈನೋ ಆಸಿಡ್ ರಾಡಿಕಲ್‌ಗಳ ನಡುವೆ ಯಾವ ರೀತಿಯ ಬಂಧಗಳು ಸಂಭವಿಸಬಹುದು?

1. ಸ್ಯೂಡೋಪೆಪ್ಟೈಡ್

3. ಹೈಡ್ರೋಜನ್

4. ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್

5. ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್

20.ಅಮೈನೊ ಆಸಿಡ್ ರಾಡಿಕಲ್ಸ್ ಲ್ಯೂಸಿನ್ ಮತ್ತು ವ್ಯಾಲೈನ್ ನಡುವೆ ಯಾವ ರೀತಿಯ ಬಂಧಗಳು ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತವೆ?

1.ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್

3.ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್

4.ಪೆಪ್ಟೈಡ್

5.ಹೈಡ್ರೋಜನ್

21. ಡಿನಾಟರೇಶನ್ ಎನ್ನುವುದು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ _____ ವಿಭಜನೆಯ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆ ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನಿಂದ ______ ನಷ್ಟವಾಗಿದೆ.

ಡಿನಾಟರೇಶನ್ ಸಮಯದಲ್ಲಿ, ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ರಚನೆ ___ ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟೀನ್ ___ ನ ಜೈವಿಕ ಚಟುವಟಿಕೆ.

23. ಡಿನಾಟರಿಂಗ್ ಏಜೆಂಟ್‌ಗಳ ಕ್ರಿಯೆಯ ನಂತರ ಸ್ಥಳೀಯ ಅಣುವನ್ನು ರೂಪಿಸಲು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ಮಡಿಸುವಿಕೆಯನ್ನು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ:

1. ಡಿನಾಟರೇಶನ್

2. ಪುನರುಜ್ಜೀವನ

3. ಅಯಾನೀಕರಣ

4. ಹೊರತೆಗೆಯುವಿಕೆ

5. ರಿಫೋಲ್ಡಿಂಗ್

24.ದ್ರಾವಣಗಳಿಂದ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಬದಲಾಯಿಸಲಾಗದ ಮಳೆಯು ಇದರ ಕ್ರಿಯೆಯಿಂದ ಉಂಟಾಗುತ್ತದೆ:

1. ಕೇಂದ್ರೀಕೃತ

2. ಹೆವಿ ಮೆಟಲ್ ಲವಣಗಳ ಪರಿಹಾರಗಳು

3. ಕ್ಷಾರ ಮತ್ತು ಕ್ಷಾರೀಯ ಭೂಮಿಯ ಲೋಹಗಳ ಲವಣಗಳ ಪರಿಹಾರಗಳು

5.ಟ್ರೈಕ್ಲೋರೋಅಸೆಟಿಕ್ ಆಮ್ಲ

25.ಕೆಳಗಿನ ಯಾವ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅವಕ್ಷೇಪನ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಗಳು ಹಿಂತಿರುಗಿಸಬಲ್ಲವು?

1.ಟ್ಯಾನಿನ್ ಮಳೆ

2.ಕಡಿಮೆ ತಾಪಮಾನದಲ್ಲಿ ಅಸಿಟೋನ್‌ನೊಂದಿಗೆ ಮಳೆ

3.ಸಲ್ಫೋಸಾಲಿಸಿಲಿಕ್ ಆಮ್ಲದೊಂದಿಗೆ ಮಳೆ

4.ತಾಮ್ರದ ಸಲ್ಫೇಟ್ನೊಂದಿಗೆ ಮಳೆ

5.ಅಮೋನಿಯಂ ಸಲ್ಫೇಟ್ನೊಂದಿಗೆ ಮಳೆ

26.ಮೂತ್ರದಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಪತ್ತೆಹಚ್ಚಲು ಯಾವ ಗುಣಾತ್ಮಕ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಗಳನ್ನು ಬಳಸಬಹುದು?

2.ಹೆಲ್ಲರ್

3.ಸಲ್ಫೋಸಾಲಿಸಿಲಿಕ್ ಆಮ್ಲದೊಂದಿಗೆ

4.ಬಿಯುರೆಟ್

5. ಆಡಮ್ಕಿವಿಚ್

27.ನೀರಿನಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಕರಗುವಿಕೆಯನ್ನು ಇವರಿಂದ ನಿರ್ಧರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ:

1.ಚಾರ್ಜ್ ಮೊತ್ತ

2. ಪರಿಸರದ pH

3. ಜಲಸಂಚಯನ ಶೆಲ್ ಇರುವಿಕೆ

4. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಲ್ಲದ ಅಂಶದ ಉಪಸ್ಥಿತಿ

5. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ಆಕಾರ

28.ದ್ರಾವಣಗಳಿಂದ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮಳೆಯು ಇದರ ಪ್ರಭಾವದ ಅಡಿಯಲ್ಲಿ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ:

1. ನಿರ್ಜಲೀಕರಣದ ಅಂಶಗಳು

2. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ಚಾರ್ಜ್ ಅನ್ನು ಹೆಚ್ಚಿಸಲು ಕಾರಣವಾಗುವ ಅಂಶಗಳು;

3. ಡಿನಾಟರಿಂಗ್ ಅಂಶಗಳು

4. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ಚಾರ್ಜ್ ಅನ್ನು ತಟಸ್ಥಗೊಳಿಸಲು ಸಹಾಯ ಮಾಡುವ ಅಂಶಗಳು

5.ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಕೊಲೊಯ್ಡಲ್ ಸ್ಥಿರತೆಯನ್ನು ಹೆಚ್ಚಿಸುವ ಅಂಶಗಳು

29.ಉಪ್ಪು ಹಾಕುವ ಮೂಲಕ ದ್ರಾವಣಗಳಿಂದ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ಪ್ರತ್ಯೇಕಿಸಲು, ಬಳಸಿಹೆಚ್ಚು ಕೇಂದ್ರೀಕೃತ ಪರಿಹಾರಗಳು :

30.ಅಂಗಾಂಶ ಹೋಮೋಜೆನೇಟ್‌ಗಳಿಂದ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳನ್ನು ಹೊರತೆಗೆಯಲು, ಈ ಕೆಳಗಿನವುಗಳನ್ನು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ:

1.5% ಪರಿಹಾರ

3.5% ಪರಿಹಾರ

4.ಸ್ಯಾಚುರೇಟೆಡ್ ಪರಿಹಾರ

31 ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಐಸೋಎಲೆಕ್ಟ್ರಿಕ್ ಪಾಯಿಂಟ್ ಅನ್ನು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ಚಾರ್ಜ್ ___ ಆಗಿರುವ ಪರಿಸರದ pH ಮೌಲ್ಯ ಮತ್ತು ____ ಸಂಖ್ಯೆಯು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನಲ್ಲಿ ____ ಗುಂಪುಗಳ ಸಂಖ್ಯೆಗೆ ಸಮಾನವಾಗಿರುವ ಪರಿಸರದ pH ಮೌಲ್ಯ.

32.ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ಚಾರ್ಜ್ ಇದನ್ನು ಅವಲಂಬಿಸಿರುತ್ತದೆ:

1.ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಉಪಸ್ಥಿತಿ

2. ಪರಿಸರದ pH

3.ಅಮಿನೊ ಆಸಿಡ್ ರಾಡಿಕಲ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ವಿಘಟನೆಯ ಸಾಮರ್ಥ್ಯವಿರುವ ಗುಂಪುಗಳ ಉಪಸ್ಥಿತಿ (ಅಮಿನೊ-, ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿ-ಗ್ವಾನಿಡಿನ್, ಇಮಿಡಾಜೋಲ್)

4. ಅಣುವಿನ ಮುಖ್ಯ ಸರಪಳಿಯಲ್ಲಿ α-ಅಮಿನೋ ಮತ್ತು α-ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿ ಗುಂಪುಗಳ ಉಪಸ್ಥಿತಿ

5.ವಿದ್ಯುದ್ವಿಚ್ಛೇದ್ಯಗಳ ಉಪಸ್ಥಿತಿ

33.ಪ್ರೋಟೀನ್ ದ್ರಾವಣಗಳನ್ನು ಈ ಕೆಳಗಿನ ಭೌತರಾಸಾಯನಿಕ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳಿಂದ ನಿರೂಪಿಸಲಾಗಿದೆ:

1.ಹೆಚ್ಚಿನ ಸ್ನಿಗ್ಧತೆ

2. ಅಪಾರದರ್ಶಕತೆ

3.ಹೈ ಡಿಫ್ಯೂಷನ್ ದರ

4. ಸೆಮಿಪರ್ಮಿಯಬಲ್ ಮೆಂಬರೇನ್ ಅನ್ನು ಭೇದಿಸಲು ಅಸಮರ್ಥತೆ

5.ಅರೆ-ಪ್ರವೇಶಸಾಧ್ಯವಾದ ಪೊರೆಯನ್ನು ಭೇದಿಸುವ ಸಾಮರ್ಥ್ಯ

34.ಡಯಾಲಿಸಿಸ್ ಆಗಿದೆಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ಶುದ್ಧೀಕರಿಸುವ ವಿಧಾನ ______ , ಅರೆ-ಪ್ರವೇಶಸಾಧ್ಯ ಪೊರೆಯ ಮೂಲಕ ಹಾದುಹೋಗುವ ___ ಆಧರಿಸಿ.

35. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮಿಶ್ರಣಗಳನ್ನು ಪ್ರತ್ಯೇಕ ಘಟಕಗಳಾಗಿ ಪ್ರತ್ಯೇಕಿಸಲು, ಕೆಳಗಿನ ಭೌತಿಕ ಮತ್ತು ರಾಸಾಯನಿಕ ವಿಧಾನಗಳನ್ನು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ:

1 ವಿಭಾಗ ಕ್ರೊಮ್ಯಾಟೋಗ್ರಫಿ

2.ಜೆಲ್ ಕ್ರೊಮ್ಯಾಟೋಗ್ರಫಿ

3.ಎಲೆಕ್ಟ್ರೋಫೋರೆಸಿಸ್

5.ಐಯಾನ್ ಎಕ್ಸ್ಚೇಂಜ್ ಕ್ರೊಮ್ಯಾಟೋಗ್ರಫಿ

36.ವಿಭಿನ್ನ ಐಸೊಎಲೆಕ್ಟ್ರಿಕ್ ಪಾಯಿಂಟ್ ಮೌಲ್ಯಗಳೊಂದಿಗೆ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳನ್ನು ಪ್ರತ್ಯೇಕಿಸಲು ಈ ಕೆಳಗಿನ ಯಾವ ವಿಧಾನಗಳನ್ನು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ?

1.ಜೆಲ್ ಶೋಧನೆ

2.ಐಯಾನ್ ಎಕ್ಸ್ಚೇಂಜ್ ಕ್ರೊಮ್ಯಾಟೋಗ್ರಫಿ

3.ಎಲೆಕ್ಟ್ರೋಫೋರೆಸಿಸ್

4.ಅಫಿನಿಟಿ ಕ್ರೊಮ್ಯಾಟೋಗ್ರಫಿ

5.ವಿಭಜನಾ ಕ್ರೊಮ್ಯಾಟೋಗ್ರಫಿ

37.6.9 ಐಸೊಎಲೆಕ್ಟ್ರಿಕ್ ಪಾಯಿಂಟ್ ಹೊಂದಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನಲ್ಲಿ ಯಾವ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಮೇಲುಗೈ ಸಾಧಿಸುತ್ತವೆ?

1.ಗ್ಲುಟಾಮಿಕ್ ಆಮ್ಲ

2.ಅರ್ಜಿನೈನ್

4.ಆಸ್ಪರ್ಟಿಕ್ ಆಮ್ಲ

ಕಾಲಜನ್, ಕೆರಾಟಿನ್, ಎಲಾಸ್ಟಿನ್ ಮುಂತಾದ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ದೀರ್ಘಕಾಲದವರೆಗೆ ಕಾಸ್ಮೆಟಾಲಜಿಯಲ್ಲಿ ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಆದರೆ ತುಲನಾತ್ಮಕವಾಗಿ ಇತ್ತೀಚೆಗೆ ಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ಗಳನ್ನು ಬಳಸಲಾರಂಭಿಸಿತು. ಮತ್ತು ಉದಯೋನ್ಮುಖ ನಕ್ಷತ್ರವು ವಯಸ್ಸಾದ ದಿವಾವನ್ನು ಮೀರಿಸುವಂತೆಯೇ, ಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ಗಳು ಸೌಂದರ್ಯವರ್ಧಕಗಳ ದೃಶ್ಯದಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳನ್ನು ಸಂಪೂರ್ಣವಾಗಿ ಗ್ರಹಣ ಮಾಡಲು ಬೆದರಿಕೆ ಹಾಕುತ್ತವೆ. ಇದು ಕೇವಲ ನವೀನತೆಯ ಪರಿಣಾಮವೇ ಅಥವಾ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಿಗೆ ಹೋಲಿಸಿದರೆ ಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ಗಳು ಹೊಸದನ್ನು ನೀಡುತ್ತವೆಯೇ? ಹೋಲಿಕೆ ಮಾಡೋಣ.
ಗಾತ್ರವು ಮುಖ್ಯವಾಗಿದೆ
ಕಾಸ್ಮೆಟಿಕ್ಸ್ ಅಥವಾ ಫಾರ್ಮಾಸ್ಯುಟಿಕಲ್ಸ್ನ ಭಾಗವಾಗಿ ಚರ್ಮಕ್ಕೆ ಅನ್ವಯಿಸಿದಾಗ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳೊಂದಿಗಿನ ಮುಖ್ಯ ಸಮಸ್ಯೆ ಅಣುಗಳ ದೊಡ್ಡ ಗಾತ್ರವಾಗಿದೆ, ಇದು ಸ್ಟ್ರಾಟಮ್ ಕಾರ್ನಿಯಮ್ ಮೂಲಕ ಈ ಅಣುಗಳ ನುಗ್ಗುವಿಕೆಯನ್ನು ತಡೆಯುತ್ತದೆ. ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಸೌಂದರ್ಯವರ್ಧಕಗಳಲ್ಲಿ ಬಳಸಲಾಗುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಹೈಡ್ರೊಲೈಸೇಟ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಸಹ, ಚರ್ಮಕ್ಕೆ ಅವುಗಳ ಪರಿಣಾಮಕಾರಿ ನುಗ್ಗುವಿಕೆಯ ಬಗ್ಗೆ ಮಾತನಾಡಲು ಸಾಧ್ಯವಾಗದ ತುಣುಕುಗಳು ತುಂಬಾ ದೊಡ್ಡದಾಗಿವೆ. ಚರ್ಮದ ಮೇಲ್ಮೈಯಲ್ಲಿರುವ ದೊಡ್ಡ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಪಾಲಿಮರ್‌ಗಳು ಫಿಲ್ಮ್ ಅನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ, ಸಾಕಷ್ಟು ಗಾಳಿಯ ಆರ್ದ್ರತೆಯೊಂದಿಗೆ, ಸ್ಟ್ರಾಟಮ್ ಕಾರ್ನಿಯಮ್ ಅನ್ನು ತೇವಗೊಳಿಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಮೃದುಗೊಳಿಸುತ್ತದೆ ಅಥವಾ ಇದಕ್ಕೆ ವಿರುದ್ಧವಾಗಿ, ಎತ್ತುವ ಪರಿಣಾಮವನ್ನು ಬೀರುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಅದು ತುಂಬಾ ಶುಷ್ಕ, ಗಾಳಿ ಅಥವಾ ಫ್ರಾಸ್ಟಿ ಆಗಿದ್ದರೆ ಬಿಗಿತದ ಭಾವನೆಯನ್ನು ಉಂಟುಮಾಡುತ್ತದೆ. . ಆದಾಗ್ಯೂ, ಈ ಪರಿಣಾಮವು ರೇಖೀಯ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ಗಳಿಗೆ ಹೆಚ್ಚು ವಿಶಿಷ್ಟವಾಗಿದೆ.
ಅನೇಕ ಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ಗಳು, ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಿಗಿಂತ ಚಿಕ್ಕದಾಗಿರುವ ಆರ್ಡರ್‌ಗಳು, ಈಗಾಗಲೇ ಸ್ಟ್ರಾಟಮ್ ಕಾರ್ನಿಯಮ್ ಮೂಲಕ ಹಾದುಹೋಗಲು ಮತ್ತು ಜೀವಂತ ಕೋಶಗಳ ಪದರವನ್ನು ತಲುಪಲು ಸಮರ್ಥವಾಗಿವೆ. ಸಹಜವಾಗಿ, ಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ಗಳು ಸಹ ಅಖಂಡ ಚರ್ಮದ ಮೂಲಕ ಭೇದಿಸುವುದು ಕಷ್ಟ, ಆದರೆ ಆರೋಗ್ಯಕರ ಚರ್ಮವು ಯಾವಾಗಲೂ ಮೈಕ್ರೊಕ್ರ್ಯಾಕ್‌ಗಳು, ಸವೆತಗಳು, ಹಾನಿಗೊಳಗಾದ ತಡೆಗೋಡೆ ಹೊಂದಿರುವ ಪ್ರದೇಶಗಳು ಇತ್ಯಾದಿಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ. ಹೆಚ್ಚುವರಿಯಾಗಿ, ಚರ್ಮದ ಪ್ರವೇಶಸಾಧ್ಯತೆಯನ್ನು ಎಕ್ಸ್‌ಫೋಲಿಯೇಟ್ ಮಾಡುವ ಮೂಲಕ ಹೆಚ್ಚಿಸಬಹುದು, ಹೈಪರ್ಹೈಡ್ರೇಶನ್ ಸ್ಥಿತಿಯನ್ನು ರಚಿಸಬಹುದು ಅಥವಾ ಪ್ರವೇಶಸಾಧ್ಯತೆಯನ್ನು ಹೆಚ್ಚಿಸುವವರನ್ನು ಅನ್ವಯಿಸಬಹುದು.
ಕಾಸ್ಮೆಟಾಲಜಿಯಲ್ಲಿ ವಿಶೇಷ ವರ್ಗದ ಔಷಧಗಳಿವೆ - ಕಿಣ್ವ (ಎಂಜೈಮ್ಯಾಟಿಕ್) ಸಿಪ್ಪೆಸುಲಿಯುವುದು, ಇದರಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಭಾಗವನ್ನು ಪ್ರೋಟಿಯೋಲೈಟಿಕ್ ಕಿಣ್ವಗಳಿಂದ ಪ್ರತಿನಿಧಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಈ ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ, ಕಿಣ್ವ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸ್ಟ್ರಾಟಮ್ ಕಾರ್ನಿಯಮ್ ಮೂಲಕ ಹಾದುಹೋಗಲು ನಿಖರವಾಗಿ ಅಗತ್ಯವಿಲ್ಲ. ನಾವು ಈ ಔಷಧಿಗಳ ಬಗ್ಗೆ ಪ್ರತ್ಯೇಕವಾಗಿ ಮಾತನಾಡುತ್ತೇವೆ.
ಸಿದ್ಧಪಡಿಸಿದ ಉತ್ಪನ್ನದಲ್ಲಿ ಸ್ಥಿರತೆ
ಮೇಲೆ ಹೇಳಿದಂತೆ, ಎಲ್ಲಾ ದೊಡ್ಡ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಸಂಕೀರ್ಣವಾದ ಮೂರು ಆಯಾಮದ ರಚನೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿವೆ, ಅದು ಅವುಗಳ ಜೈವಿಕ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುತ್ತದೆ. ಆದ್ದರಿಂದ, ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ತಮ್ಮ ರಚನೆಯನ್ನು ಅಸ್ತವ್ಯಸ್ತಗೊಳಿಸಿದ ತಕ್ಷಣ ತಮ್ಮ ಕಾರ್ಯವನ್ನು ಕಳೆದುಕೊಳ್ಳುತ್ತವೆ, ಇದು ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಕಾಸ್ಮೆಟಿಕ್ ಸೂತ್ರೀಕರಣಗಳಲ್ಲಿ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ.
ಹೆಚ್ಚಿನ ಕಾಸ್ಮೆಟಿಕ್ ಸಂಯೋಜನೆಗಳಲ್ಲಿ ಸಣ್ಣ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ಗಳ ರಚನೆಯು ಹೆಚ್ಚು ಸ್ಥಿರವಾಗಿರುತ್ತದೆ.
ಜಾತಿಯ ನಿರ್ದಿಷ್ಟತೆ
ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಜಾತಿ-ನಿರ್ದಿಷ್ಟವಾಗಿವೆ, ಆದ್ದರಿಂದ ಮೀನು ಅಥವಾ ಪಕ್ಷಿಗಳಿಂದ ಕಾಲಜನ್ ಮಾನವ ದೇಹದಲ್ಲಿ "ಕೆಲಸ" ಮಾಡುವುದಿಲ್ಲ, ಅದು ಪ್ರತ್ಯೇಕ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳಾಗಿ ಡಿಸ್ಅಸೆಂಬಲ್ ಆಗುವವರೆಗೆ ಮತ್ತು ಅವುಗಳಿಂದ "ಸರಿಯಾದ" ಕಾಲಜನ್ ಅನ್ನು ನಿರ್ಮಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ.
ಆದರೆ ಸಣ್ಣ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ಗಳು, ನಿಯಮದಂತೆ, ಸಾರ್ವತ್ರಿಕವಾಗಿವೆ, ಮತ್ತು ಈ ನಿಟ್ಟಿನಲ್ಲಿ, ಪ್ರಾಣಿಗಳು ಮತ್ತು ಸಸ್ಯಗಳಿಂದ ಸಿಗ್ನಲ್ ಅಣುಗಳು ಸಹ ಮಾನವ ಜೀವಕೋಶಗಳ ಮೇಲೆ ಪ್ರಭಾವ ಬೀರುತ್ತವೆ. ಸೆಲ್ಯುಲಾರ್ ನಿಯಂತ್ರಣದ ವ್ಯವಸ್ಥೆ ಮತ್ತು ರಕ್ಷಣೆಯ ಮೂಲ ಕಾರ್ಯವಿಧಾನಗಳು ಜೀವಿಗಳ ವಿಕಾಸದ ಆರಂಭಿಕ ಹಂತಗಳಲ್ಲಿ ರೂಪುಗೊಂಡವು ಮತ್ತು ತರುವಾಯ ಸ್ವಲ್ಪ ಬದಲಾಗಿದೆ ಎಂಬ ಅಂಶದಿಂದ ಇದನ್ನು ವಿವರಿಸಲಾಗಿದೆ. ಇದು ಸೋಯಾದಿಂದ ಪ್ರತ್ಯೇಕವಾದ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಅನ್ನು ತೆಗೆದುಕೊಳ್ಳಲು ಮತ್ತು ಚರ್ಮದ ಕೋಶಗಳ ವಹಿವಾಟನ್ನು ಉತ್ತೇಜಿಸಲು ಅದನ್ನು ಬಳಸಲು ನಿಮಗೆ ಅನುಮತಿಸುತ್ತದೆ. ಈ ಎಲ್ಲಾ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳು ಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ಗಳನ್ನು ಇಂದಿನ ಅತ್ಯಂತ ಭರವಸೆಯ ಮತ್ತು ಆಸಕ್ತಿದಾಯಕ ಕಾಸ್ಮೆಟಿಕ್ ಪದಾರ್ಥಗಳಲ್ಲಿ ಇರಿಸುತ್ತವೆ, ಮತ್ತು ಹೆಚ್ಚಾಗಿ ನಾಳೆ.

ಮೂಲ: "ಸಾಮಾಜಿಕ ಬೋಧಕರು ಮತ್ತು ವಿದ್ಯಾರ್ಥಿಗಳಿಗೆ ಕೈಪಿಡಿ," ಇವರಿಂದ ಸಂಕಲಿಸಲಾಗಿದೆ: O.I. ತ್ಯುಟ್ಯುನ್ನಿಕ್ (ವೇಟ್‌ಲಿಫ್ಟಿಂಗ್‌ನಲ್ಲಿ ಯುಎಸ್‌ಎಸ್‌ಆರ್‌ನ ಮಾಸ್ಟರ್ ಆಫ್ ಸ್ಪೋರ್ಟ್ಸ್)

https://do4a.net/data/MetaMirrorCache/b7c755e091c4939dcc1a00e6e8419675.jpg

ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ರಚನೆ

ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು 20 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳಿಂದ ನಿರ್ಮಿಸಲಾದ ನೈಸರ್ಗಿಕ ಉನ್ನತ-ಆಣ್ವಿಕ ಸಾವಯವ ಸಂಯುಕ್ತಗಳಾಗಿವೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವು ಕವಲೊಡೆಯದೆ ಇರುವ ಪಾಲಿಮರ್ ಆಗಿದೆ, ಇದರ ಕನಿಷ್ಠ ರಚನಾತ್ಮಕ ಘಟಕವು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದಿಂದ ಪ್ರತಿನಿಧಿಸುವ ಮೊನೊಮರ್ ಆಗಿದೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನಲ್ಲಿ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಯೂರಿಯಾ (ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್) ಬಂಧಗಳಿಂದ ದೀರ್ಘ ಸರಪಳಿಗಳಾಗಿ ಸಂಪರ್ಕ ಹೊಂದಿವೆ. ಆಣ್ವಿಕ ದ್ರವ್ಯರಾಶಿ - ಹಲವಾರು ಸಾವಿರದಿಂದ ಹಲವಾರು ಮಿಲಿಯನ್ ಪರಮಾಣು ಘಟಕಗಳು. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ಆಕಾರವನ್ನು ಅವಲಂಬಿಸಿ, ಗೋಳಾಕಾರದ ಮತ್ತು ಫೈಬ್ರಿಲ್ಲಾರ್ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳನ್ನು ಪ್ರತ್ಯೇಕಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಗೋಳಾಕಾರದ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳನ್ನು ಅವುಗಳ ಗೋಳಾಕಾರದ ಆಣ್ವಿಕ ಆಕಾರದಿಂದ ಗುರುತಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ನೀರು ಮತ್ತು ಲವಣಯುಕ್ತ ದ್ರಾವಣಗಳಲ್ಲಿ ಕರಗುತ್ತವೆ. ದ್ರಾವಕದೊಂದಿಗೆ ಉತ್ತಮ ಸಂಪರ್ಕವನ್ನು ಖಾತ್ರಿಪಡಿಸುವ ಜಲಸಂಚಯನ ಶೆಲ್‌ನಿಂದ ಸುತ್ತುವರಿದಿರುವ ಗೋಳದ ಮೇಲ್ಮೈಯಲ್ಲಿ ಚಾರ್ಜ್ಡ್ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳ ಸ್ಥಳೀಕರಣದಿಂದ ಉತ್ತಮ ಕರಗುವಿಕೆಯನ್ನು ವಿವರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಈ ಗುಂಪು ಎಲ್ಲಾ ಕಿಣ್ವಗಳು ಮತ್ತು ಹೆಚ್ಚು ಜೈವಿಕವಾಗಿ ಸಕ್ರಿಯವಾಗಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿದೆ.

ಫೈಬ್ರಿಲ್ಲಾರ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ನಾರಿನ ರಚನೆಯಿಂದ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿವೆ ಮತ್ತು ಪ್ರಾಯೋಗಿಕವಾಗಿ ನೀರು ಮತ್ತು ಲವಣಯುಕ್ತ ದ್ರಾವಣಗಳಲ್ಲಿ ಕರಗುವುದಿಲ್ಲ. ಅಣುಗಳಲ್ಲಿನ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳು ಒಂದಕ್ಕೊಂದು ಸಮಾನಾಂತರವಾಗಿ ನೆಲೆಗೊಂಡಿವೆ. ಸಂಯೋಜಕ ಅಂಗಾಂಶದ (ಕಾಲಜನ್ಗಳು, ಕೆರಾಟಿನ್ಗಳು, ಎಲಾಸ್ಟಿನ್ಗಳು) ರಚನಾತ್ಮಕ ಅಂಶಗಳ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಭಾಗವಹಿಸಿ. ವಿಶೇಷ ಗುಂಪು ಸಂಕೀರ್ಣ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು, ಇದು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಜೊತೆಗೆ, ಕಾರ್ಬೋಹೈಡ್ರೇಟ್ಗಳು, ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಿಕ್ ಆಮ್ಲಗಳು, ಇತ್ಯಾದಿಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುತ್ತದೆ. ಎಲ್ಲಾ ಜೀವಿಗಳಲ್ಲಿ, ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಅತ್ಯಂತ ಪ್ರಮುಖ ಪಾತ್ರವನ್ನು ವಹಿಸುತ್ತವೆ. ಅವರು ಜೀವಕೋಶಗಳು ಮತ್ತು ಅಂಗಾಂಶಗಳ ನಿರ್ಮಾಣದಲ್ಲಿ ಭಾಗವಹಿಸುತ್ತಾರೆ, ಬಯೋಕ್ಯಾಟಲಿಸ್ಟ್‌ಗಳು (ಕಿಣ್ವಗಳು), ಹಾರ್ಮೋನುಗಳು, ಉಸಿರಾಟದ ವರ್ಣದ್ರವ್ಯಗಳು (ಹಿಮೋಗ್ಲೋಬಿನ್‌ಗಳು), ರಕ್ಷಣಾತ್ಮಕ ವಸ್ತುಗಳು (ಇಮ್ಯುನೊಗ್ಲಾಬ್ಯುಲಿನ್‌ಗಳು), ಇತ್ಯಾದಿ. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಜೈವಿಕ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ ರೈಬೋಸೋಮ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಅನುವಾದ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯಲ್ಲಿ ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಿಕ್ ಆಮ್ಲ ಕೋಡ್‌ನಿಂದ ನಿರ್ಧರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

20 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು, ಮೌಲ್ಯದಲ್ಲಿ ಪರಸ್ಪರ ಸಂಪರ್ಕಗೊಂಡಿವೆ ಮತ್ತು ವಿಭಿನ್ನ ಅನುಕ್ರಮಗಳಲ್ಲಿ ಪರ್ಯಾಯವಾಗಿ, ನೈಸರ್ಗಿಕ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಸಂಪೂರ್ಣ ವೈವಿಧ್ಯತೆಯನ್ನು ಪ್ರತಿನಿಧಿಸುತ್ತವೆ. ಮಾನವ ದೇಹವು ಇತರ ಆಹಾರ ಪದಾರ್ಥಗಳಿಂದ ಅನೇಕ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸುವ ಸಾಮರ್ಥ್ಯವನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ, ಆದರೆ ಇದು 9 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಸ್ವತಃ ಸಂಶ್ಲೇಷಿಸಲು ಸಾಧ್ಯವಿಲ್ಲ ಮತ್ತು ಅವುಗಳನ್ನು ಆಹಾರದಿಂದ ಪಡೆಯಬೇಕು. ಅಂತಹ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಅಗತ್ಯ ಅಥವಾ ಅಗತ್ಯ ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ. ಅವುಗಳೆಂದರೆ ವ್ಯಾಲಿನ್, ಲ್ಯೂಸಿನ್, ಐಸೊಲ್ಯೂಸಿನ್, ಲೈಸಿನ್, ಮೆಥಿಯೋನಿನ್, ಥ್ರೆಯೋನೈನ್, ಟ್ರಿಪ್ಟೊಫಾನ್, ಫೆನೈಲಾಲನೈನ್, ಹಿಸ್ಟಿಡಿನ್. ಅಗತ್ಯ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳಲ್ಲಿ ಅಲನೈನ್, ಆಸ್ಪ್ಯಾರಜಿನ್, ಆಸ್ಪರ್ಟಿಕ್ ಆಮ್ಲ, ಅರ್ಜಿನೈನ್, ಗ್ಲೈಸಿನ್, ಗ್ಲುಟಾಮಿನ್, ಗ್ಲುಟಾಮಿಕ್ ಆಮ್ಲ, ಪ್ರೋಲಿನ್, ಸಿಸ್ಟೈನ್, ಟೈರೋಸಿನ್, ಸರಣಿಗಳು ಸೇರಿವೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಯಾವುದೇ ಅಗತ್ಯ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲವನ್ನು ಕಳೆದುಕೊಂಡರೆ, ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಂಪೂರ್ಣವಾಗಿ ಜೀರ್ಣವಾಗುವುದಿಲ್ಲ. ಈ ದೃಷ್ಟಿಕೋನದಿಂದ, ಪ್ರಾಣಿ ಉತ್ಪನ್ನಗಳು (ಮಾಂಸ, ಮೀನು, ಹಾಲು) ಸಸ್ಯ ಉತ್ಪನ್ನಗಳಿಗಿಂತ ಮಾನವ ಅಗತ್ಯಗಳಿಗೆ ಹೆಚ್ಚು ಸ್ಥಿರವಾಗಿರುತ್ತವೆ.

ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನಲ್ಲಿನ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಉಳಿಕೆಗಳ ಅನುಕ್ರಮವನ್ನು ಸೂಚಿಸುವ ಪರಿಕಲ್ಪನೆಯಾಗಿದೆ. ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧವು ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುವ ಬಂಧದ ಮುಖ್ಯ ವಿಧವಾಗಿದೆ.

ಸೆಕೆಂಡರಿ ರಚನೆಯು ಬಾಹ್ಯಾಕಾಶದಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸರಪಳಿಯ ಆಕಾರವನ್ನು ನಿರೂಪಿಸುತ್ತದೆ. ಈ ರೂಪವು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಸೆಟ್ ಮತ್ತು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯಲ್ಲಿ ಅವುಗಳ ಅನುಕ್ರಮವನ್ನು ಅವಲಂಬಿಸಿ ಬದಲಾಗುತ್ತದೆ. ದ್ವಿತೀಯ ರಚನೆಯ ಎರಡು ಮುಖ್ಯ ರೂಪಗಳಿವೆ: α- ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಮತ್ತು β- ಸಂರಚನೆ. ಅನೇಕ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು α- ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಆಕಾರವನ್ನು ಹೊಂದಿವೆ. ಸಿಲಿಂಡರ್ನ ಮೇಲ್ಮೈಯಲ್ಲಿ ರೂಪುಗೊಂಡ ನಿಯಮಿತ ಸುರುಳಿಯಂತೆ ನೀವು ಊಹಿಸಬಹುದು. ಹೆಲಿಕಲ್ ಕಾನ್ಫಿಗರೇಶನ್‌ನ ಸ್ಥಿರತೆಯನ್ನು ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧಗಳ CO ಮತ್ತು NH ಗುಂಪುಗಳ ನಡುವಿನ ಹಲವಾರು ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳಿಂದ ನಿರ್ಧರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ; β ಸಂರಚನೆಯು ಕಡಿಮೆ ಸಂಖ್ಯೆಯ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಲಕ್ಷಣವಾಗಿದೆ. ಆಕಾರದಲ್ಲಿ, ಈ ರಚನೆಯನ್ನು ಅಕಾರ್ಡಿಯನ್‌ನ ಬೆಲ್ಲೋಸ್‌ಗೆ ಹೋಲಿಸಬಹುದು (ಮಡಿಸಿದ ರಚನೆ)

ಬಾಹ್ಯಾಕಾಶದಲ್ಲಿ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಬಾಗುವಿಕೆಯಿಂದಾಗಿ ತೃತೀಯ ರಚನೆಯು ಉದ್ಭವಿಸುತ್ತದೆ. ಈ ಸಂರಚನೆಯನ್ನು ಸಿಲಿಂಡರ್ನಲ್ಲಿ ರೂಪುಗೊಂಡ ಸುರುಳಿಯಂತೆ ಕಲ್ಪಿಸಿಕೊಳ್ಳಬಹುದು, ಅದರ ಅಕ್ಷವು ನಿಯತಕಾಲಿಕವಾಗಿ ದಿಕ್ಕನ್ನು ಬದಲಾಯಿಸುತ್ತದೆ, ಇದು ಬಾಗುವಿಕೆಗಳ ರಚನೆಗೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ.

ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳು

ಕರಗುವಿಕೆದ್ರಾವಣದ pH, ದ್ರಾವಕದ ಸ್ವರೂಪ (ಅದರ ಡೈಎಲೆಕ್ಟ್ರಿಕ್ ಸ್ಥಿರ), ವಿದ್ಯುದ್ವಿಚ್ಛೇದ್ಯದ ಸಾಂದ್ರತೆ, ಅಂದರೆ. ಅಯಾನಿಕ್ ಶಕ್ತಿ ಮತ್ತು ಕೌಂಟರ್‌ಯಾನ್‌ನ ಪ್ರಕಾರ ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ರಚನೆಯ ಮೇಲೆ. ಗೋಳಾಕಾರದ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಹೆಚ್ಚು ಕರಗುತ್ತವೆ, ಆದರೆ ಫೈಬ್ರಿಲ್ಲರ್ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಕಡಿಮೆ ಕರಗುತ್ತವೆ. ಕಡಿಮೆ ಅಯಾನಿಕ್ ಬಲದಲ್ಲಿ, ಅಯಾನುಗಳು ಅದರ ಚಾರ್ಜ್ಡ್ ಗುಂಪುಗಳನ್ನು ತಟಸ್ಥಗೊಳಿಸುವ ಮೂಲಕ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಕರಗುವಿಕೆಯನ್ನು ಹೆಚ್ಚಿಸುತ್ತವೆ. ಹೀಗಾಗಿ, ಯೂಗ್ಲೋಬ್ಯುಲಿನ್ಗಳು ನೀರಿನಲ್ಲಿ ಕರಗುವುದಿಲ್ಲ, ಆದರೆ ಟೇಬಲ್ ಉಪ್ಪಿನ ದುರ್ಬಲ ದ್ರಾವಣಗಳಲ್ಲಿ ಕರಗುತ್ತವೆ. ಹೆಚ್ಚಿನ ಅಯಾನಿಕ್ ಶಕ್ತಿಯಲ್ಲಿ, ಅಯಾನುಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಮಳೆಗೆ ಕೊಡುಗೆ ನೀಡುತ್ತವೆ, ನೀರಿನ ಅಣುಗಳಿಗೆ ಅವರೊಂದಿಗೆ ಸ್ಪರ್ಧಿಸುವಂತೆ - ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಿಂದ ಉಪ್ಪು ಹಾಕುವಿಕೆ ಎಂದು ಕರೆಯುತ್ತಾರೆ. ಸಾವಯವ ದ್ರಾವಕಗಳು ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳನ್ನು ಅವಕ್ಷೇಪಿಸುತ್ತವೆ, ಇದರಿಂದಾಗಿ ಅವು ಡಿನೇಚರ್ ಆಗುತ್ತವೆ.

ಎಲೆಕ್ಟ್ರೋಲೈಟಿಕ್ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳುಮೂಲ ಪರಿಸರದಲ್ಲಿ ಅಣುಗಳು ಋಣಾತ್ಮಕ ಒಟ್ಟು ಚಾರ್ಜ್‌ನೊಂದಿಗೆ ಪಾಲಿಯಾನಿಯನ್‌ಗಳಾಗಿ ಮತ್ತು ಆಮ್ಲೀಯ ವಾತಾವರಣದಲ್ಲಿ - ಧನಾತ್ಮಕ ಒಟ್ಟು ಚಾರ್ಜ್‌ನೊಂದಿಗೆ ವರ್ತಿಸುತ್ತವೆ ಎಂಬ ಅಂಶದಿಂದಾಗಿ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಕಂಡುಬರುತ್ತವೆ. ಇದು ನಿವ್ವಳ ಚಾರ್ಜ್ ಅನ್ನು ಅವಲಂಬಿಸಿ ಆನೋಡ್ ಅಥವಾ ಕ್ಯಾಥೋಡ್‌ಗೆ ವಿದ್ಯುತ್ ಕ್ಷೇತ್ರದಲ್ಲಿ ಚಲಿಸುವ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಸಾಮರ್ಥ್ಯವನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುತ್ತದೆ. ಅವುಗಳ ಮಿಶ್ರಣದ ವಿಶ್ಲೇಷಣೆ - ಎಲೆಕ್ಟ್ರೋಫೋರೆಸಿಸ್ - ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಈ ಆಸ್ತಿಯನ್ನು ಆಧರಿಸಿದೆ.
ಪ್ರೋಟೀನ್ ಡಿನಾಟರೇಶನ್ ದುರ್ಬಲ ಬಂಧಗಳ ಛಿದ್ರದ ಪರಿಣಾಮವಾಗಿದೆ, ಇದು ದ್ವಿತೀಯ ಮತ್ತು ತೃತೀಯ ರಚನೆಗಳ ನಾಶಕ್ಕೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ. ಡಿನೇಚರ್ಡ್ ಪ್ರೊಟೀನ್ ಅಣುವು ಅಸ್ತವ್ಯಸ್ತವಾಗಿದೆ - ಇದು ಯಾದೃಚ್ಛಿಕ (ಸಂಖ್ಯಾಶಾಸ್ತ್ರೀಯ) ಸುರುಳಿಯ ಪಾತ್ರವನ್ನು ತೆಗೆದುಕೊಳ್ಳುತ್ತದೆ. ನಿಯಮದಂತೆ, ಪ್ರೋಟೀನ್ ಡಿನಾಟರೇಶನ್ ಅನ್ನು ಬದಲಾಯಿಸಲಾಗುವುದಿಲ್ಲ, ಆದರೆ ಕೆಲವು ಸಂದರ್ಭಗಳಲ್ಲಿ, ಡಿನಾಟರಿಂಗ್ ಏಜೆಂಟ್ ಅನ್ನು ತೆಗೆದುಹಾಕಿದ ನಂತರ, ಪುನರಾವರ್ತನೆ ಸಂಭವಿಸಬಹುದು - ದ್ವಿತೀಯ ಮತ್ತು ತೃತೀಯ ರಚನೆಗಳು ಮತ್ತು ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳ ಮರುಸ್ಥಾಪನೆ.

ಡಿನಾಟರಿಂಗ್ ಏಜೆಂಟ್‌ಗಳು:ಹೆಚ್ಚಿನ ತಾಪಮಾನಗಳು (ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಮತ್ತು ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಬಂಧಗಳ ವಿರಾಮ), ಆಮ್ಲಗಳು ಮತ್ತು ಬೇಸ್ಗಳು (ಸ್ಥಾಯೀವಿದ್ಯುತ್ತಿನ ಬಂಧಗಳ ವಿರಾಮ), ಸಾವಯವ ದ್ರಾವಕಗಳು (ಪ್ರಧಾನವಾಗಿ ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಬಂಧಗಳ ವಿರಾಮ).

ಡಿನಾಟರಿಂಗ್ ಏಜೆಂಟ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಡಿಟರ್ಜೆಂಟ್‌ಗಳು, ಹೆವಿ ಲೋಹಗಳ ಲವಣಗಳು, ನೇರಳಾತೀತ ವಿಕಿರಣ ಮತ್ತು ಇತರ ರೀತಿಯ ವಿಕಿರಣಗಳು ಸೇರಿವೆ.

ಡಿನಾಟರೇಶನ್ ಕೋವೆಲನ್ಸಿಯ ಬಂಧಗಳನ್ನು ಮುರಿಯುವುದಿಲ್ಲ, ಆದರೆ ಇತರ ಅಂಶಗಳಿಗೆ, ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಕಿಣ್ವಗಳಲ್ಲಿ ಅವುಗಳ ಪ್ರವೇಶವನ್ನು ಹೆಚ್ಚಿಸುತ್ತದೆ.

ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಕಾರ್ಯಗಳು

ವೇಗವರ್ಧಕ ಅಥವಾ ಕಿಣ್ವಕ.ಜೀವಂತ ಜೀವಿಗಳಲ್ಲಿನ ಎಲ್ಲಾ ರಾಸಾಯನಿಕ ರೂಪಾಂತರಗಳು ವೇಗವರ್ಧಕಗಳ ಭಾಗವಹಿಸುವಿಕೆಯೊಂದಿಗೆ ಸಂಭವಿಸುತ್ತವೆ. ಜೈವಿಕ ವೇಗವರ್ಧಕಗಳು (ಕಿಣ್ವಗಳು) ರಾಸಾಯನಿಕ ಸ್ವಭಾವದಿಂದ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಾಗಿವೆ, ಅದು ಚಯಾಪಚಯವನ್ನು ರೂಪಿಸುವ ದೇಹದಲ್ಲಿನ ರಾಸಾಯನಿಕ ರೂಪಾಂತರಗಳನ್ನು ವೇಗವರ್ಧಿಸುತ್ತದೆ.

ಸಾರಿಗೆ ಕಾರ್ಯ.ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ದೇಹದಲ್ಲಿ ಜೈವಿಕವಾಗಿ ಮಹತ್ವದ ಸಂಯುಕ್ತಗಳನ್ನು ಸಾಗಿಸುತ್ತವೆ ಅಥವಾ ಸಾಗಿಸುತ್ತವೆ. ಕೆಲವು ಸಂದರ್ಭಗಳಲ್ಲಿ, ಸಾಗಿಸಲಾದ ಸಂಯುಕ್ತವನ್ನು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನಿಂದ ಸೋರ್ಬ್ ಮಾಡಲಾಗುತ್ತದೆ. ಇದು ವಿನಾಶದಿಂದ ಅವರನ್ನು ರಕ್ಷಿಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ರಕ್ತಪ್ರವಾಹದ ಮೂಲಕ ವರ್ಗಾವಣೆಯನ್ನು ಖಚಿತಪಡಿಸುತ್ತದೆ. ಈ ರೀತಿಯ ಸಾರಿಗೆಯನ್ನು ನಿಷ್ಕ್ರಿಯ ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ. ಮೆಂಬರೇನ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಕಡಿಮೆ ಸಾಂದ್ರತೆಯ ಪ್ರದೇಶಗಳಿಂದ ಹೆಚ್ಚಿನ ಸಾಂದ್ರತೆಯ ಪ್ರದೇಶಗಳಿಗೆ ಸಂಯುಕ್ತಗಳನ್ನು ಸಾಗಿಸುತ್ತವೆ. ಇದು ಗಮನಾರ್ಹ ಶಕ್ತಿಯ ಬಳಕೆಯನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಇದನ್ನು ಸಕ್ರಿಯ ಸಾರಿಗೆ ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಯಾಂತ್ರಿಕ ರಾಸಾಯನಿಕ ಕಾರ್ಯ- ಕೆಲವು ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳ ರಚನೆಯನ್ನು ಬದಲಾಯಿಸುವ ಸಾಮರ್ಥ್ಯ, ಅಂದರೆ. ಅಣುವಿನ ಉದ್ದವನ್ನು ಕಡಿಮೆ ಮಾಡಿ, ಸಂಕುಚಿತಗೊಳಿಸಿ. ಅಂತಹ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ಸಂಕೋಚಕ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು (ಸ್ನಾಯು ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು) ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ ಏಕೆಂದರೆ ಅವು ರಾಸಾಯನಿಕ ಬಂಧಗಳ ಶಕ್ತಿಯನ್ನು ಬಳಸಿಕೊಂಡು ಯಾಂತ್ರಿಕ ಕೆಲಸವನ್ನು ನಿರ್ವಹಿಸುತ್ತವೆ.

ರಚನಾತ್ಮಕ(ಪ್ಲಾಸ್ಟಿಕ್) ಕಾರ್ಯವನ್ನು ಮುಖ್ಯವಾಗಿ ಫೈಬ್ರಿಲ್ಲಾರ್ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಿಂದ ನಿರ್ವಹಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ - ಜೀವಕೋಶ ಪೊರೆಗಳ ಅಂಶಗಳು. ಸಂಯೋಜಕ ಅಂಗಾಂಶಗಳ ಸಂಯೋಜನೆಯಲ್ಲಿನ ಈ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಅವುಗಳ ಶಕ್ತಿ ಮತ್ತು ಸ್ಥಿತಿಸ್ಥಾಪಕತ್ವವನ್ನು ಒದಗಿಸುತ್ತವೆ: ಉಣ್ಣೆ ಮತ್ತು ಕೂದಲಿನ ಕೆರಾಟಿನ್, ಸ್ನಾಯುರಜ್ಜುಗಳ ಕಾಲಜನ್ಗಳು, ಚರ್ಮ, ಕಾರ್ಟಿಲೆಜ್, ನಾಳೀಯ ಗೋಡೆಗಳು ಮತ್ತು ಸಂಯೋಜಕ ಅಂಗಾಂಶಗಳು.

ಹಾರ್ಮೋನ್ ಕಾರ್ಯ(ನಿಯಂತ್ರಣ ಕಾರ್ಯ) ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಅಥವಾ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಪ್ರಕೃತಿಯ ಹಾರ್ಮೋನುಗಳಿಂದ ಅರಿತುಕೊಳ್ಳಲಾಗುತ್ತದೆ. ಅವು ಕಿಣ್ವ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಉತ್ಪಾದನೆ ಅಥವಾ ಚಟುವಟಿಕೆಯ ಮೇಲೆ ಪರಿಣಾಮ ಬೀರುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಅವು ವೇಗವರ್ಧಿಸುವ ರಾಸಾಯನಿಕ ಕ್ರಿಯೆಗಳ ದರವನ್ನು ಬದಲಾಯಿಸುತ್ತವೆ, ಅಂದರೆ. ಚಯಾಪಚಯ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಗಳನ್ನು ನಿಯಂತ್ರಿಸಿ

ರಕ್ಷಣಾತ್ಮಕ ಕಾರ್ಯಪ್ರತಿಕಾಯಗಳು, ಇಂಟರ್ಫೆರಾನ್ಗಳು, ಫೈಬ್ರಿನೊಜೆನ್ಗಳಿಂದ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ಅರಿತುಕೊಳ್ಳಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಪ್ರತಿಕಾಯಗಳು- ಪ್ರೋಟೀನ್ ಪ್ರಕೃತಿಯ ಸಂಯುಕ್ತಗಳು, ಪ್ರತಿರಕ್ಷಣಾ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಯ ಸಮಯದಲ್ಲಿ ಉಂಟಾಗುವ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ - ಆಂತರಿಕ ಪರಿಸರಕ್ಕೆ ವಿದೇಶಿ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಅಥವಾ ಇತರ ಪ್ರತಿಜನಕ ಘಟಕಗಳ (ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಹೆಚ್ಚಿನ ಆಣ್ವಿಕ ತೂಕದ ಕಾರ್ಬೋಹೈಡ್ರೇಟ್‌ಗಳು) ನುಗ್ಗುವಿಕೆಗೆ ದೇಹದ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆ. ಪ್ರತಿಕಾಯಗಳು ಪ್ರತಿಜನಕದೊಂದಿಗೆ ಸೇರಿ ಕರಗದ ಸಂಕೀರ್ಣವನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ, ಪ್ರತಿಜನಕವನ್ನು ದೇಹಕ್ಕೆ ಸುರಕ್ಷಿತವಾಗಿಸುತ್ತದೆ.

ಇಂಟರ್ಫೆರಾನ್ಗಳು- ವೈರಸ್ ಭೇದಿಸಿದ ನಂತರ ಜೀವಕೋಶದಿಂದ ಸಂಶ್ಲೇಷಿಸಲ್ಪಟ್ಟ ಗ್ಲುಕೋಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು. ಪ್ರತಿಕಾಯಗಳಿಗಿಂತ ಭಿನ್ನವಾಗಿ, ಇಂಟರ್ಫೆರಾನ್ಗಳು ಪ್ರತಿಜನಕದೊಂದಿಗೆ ಸಂವಹನ ನಡೆಸುವುದಿಲ್ಲ, ಆದರೆ ಅಂತರ್ಜೀವಕೋಶದ ಕಿಣ್ವಗಳ ರಚನೆಗೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತವೆ. ಅವರು ವೈರಲ್ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯನ್ನು ನಿರ್ಬಂಧಿಸುತ್ತಾರೆ, ವೈರಲ್ ಮಾಹಿತಿಯ ನಕಲು ಮಾಡುವುದನ್ನು ತಡೆಯುತ್ತಾರೆ. ಇದು ವೈರಸ್ ಗುಣಿಸುವುದನ್ನು ನಿಲ್ಲಿಸುತ್ತದೆ.

ಫೈಬ್ರಿನೊಜೆನ್- ಕರಗಬಲ್ಲ ಪ್ಲಾಸ್ಮಾ ಪ್ರೋಟೀನ್, ಇದು ರಕ್ತ ಹೆಪ್ಪುಗಟ್ಟುವಿಕೆಯ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯ ಕೊನೆಯ ಹಂತದಲ್ಲಿ ಫೈಬ್ರಿನ್ ಆಗಿ ರೂಪಾಂತರಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ - ಕರಗದ ಪ್ರೋಟೀನ್. ಫೈಬ್ರಿನ್ ರಕ್ತ ಹೆಪ್ಪುಗಟ್ಟುವಿಕೆಯ ಚೌಕಟ್ಟನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತದೆ, ರಕ್ತದ ನಷ್ಟವನ್ನು ಸೀಮಿತಗೊಳಿಸುತ್ತದೆ.

ಪ್ಲಾಸ್ಮಿನ್- ಫೈಬ್ರಿನ್ ವಿಭಜನೆಯನ್ನು ವೇಗವರ್ಧಿಸುವ ರಕ್ತದ ಪ್ಲಾಸ್ಮಾ ಪ್ರೋಟೀನ್. ಇದು ಫೈಬ್ರಿನ್ ಹೆಪ್ಪುಗಟ್ಟುವಿಕೆಯೊಂದಿಗೆ ಮುಚ್ಚಿಹೋಗಿರುವ ಹಡಗಿನ ಪೇಟೆನ್ಸಿಯ ಮರುಸ್ಥಾಪನೆಯನ್ನು ಖಾತ್ರಿಗೊಳಿಸುತ್ತದೆ.

ಶಕ್ತಿ ಕಾರ್ಯಅಂಗಾಂಶಗಳಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ ವಿಭಜನೆಯ ಸಮಯದಲ್ಲಿ ಬಿಡುಗಡೆಯಾದ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಭಾಗದಿಂದ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ಒದಗಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ರೆಡಾಕ್ಸ್ ವಿಭಜನೆಯ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯಲ್ಲಿ, ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಶಕ್ತಿಯನ್ನು ಬಿಡುಗಡೆ ಮಾಡುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಶಕ್ತಿ ವಾಹಕ ATP (ಅಡೆನೊಸಿನ್ ಟ್ರೈಫಾಸ್ಫೊರಿಕ್ ಆಮ್ಲ) ಅನ್ನು ಸಂಶ್ಲೇಷಿಸುತ್ತವೆ. ಮಾನವ ಶಕ್ತಿಯ ಸೇವನೆಯ ಸುಮಾರು 18% ನಷ್ಟು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಆಗಿದೆ.

ಪ್ರೋಟೀನ್ ನಿವಾರಣೆ

ಜೀವಂತ ವಸ್ತುಗಳ ಸಾವಯವ ಪದಾರ್ಥಗಳಲ್ಲಿ, ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಅವುಗಳ ಮಹತ್ವ ಮತ್ತು ಜೈವಿಕ ಕಾರ್ಯಗಳಲ್ಲಿ ವಿಶೇಷ ಸ್ಥಾನವನ್ನು ಪಡೆದುಕೊಳ್ಳುತ್ತವೆ. ಮಾನವ ದೇಹದಲ್ಲಿನ ಎಲ್ಲಾ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಸುಮಾರು 30% ಸ್ನಾಯುಗಳಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುತ್ತದೆ, ಸುಮಾರು 20% ಮೂಳೆಗಳು ಮತ್ತು ಸ್ನಾಯುರಜ್ಜುಗಳಲ್ಲಿ ಮತ್ತು ಸುಮಾರು 10% ಚರ್ಮದಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುತ್ತದೆ. ಆದರೆ ಪ್ರಮುಖ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಕಿಣ್ವಗಳು. ದೇಹದಲ್ಲಿ ಅವರ ಸಂಖ್ಯೆ ಚಿಕ್ಕದಾಗಿದೆ, ಆದರೆ ಅವು ಹಲವಾರು ಪ್ರಮುಖ ರಾಸಾಯನಿಕ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಗಳನ್ನು ನಿಯಂತ್ರಿಸುತ್ತವೆ. ದೇಹದಲ್ಲಿ ಸಂಭವಿಸುವ ಎಲ್ಲಾ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಗಳು: ಆಹಾರ ಜೀರ್ಣಕ್ರಿಯೆ, ಆಕ್ಸಿಡೇಟಿವ್ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಗಳು, ಅಂತಃಸ್ರಾವಕ ಗ್ರಂಥಿಗಳ ಚಟುವಟಿಕೆ, ಸ್ನಾಯುವಿನ ಚಟುವಟಿಕೆ ಮತ್ತು ಮೆದುಳಿನ ಕಾರ್ಯವನ್ನು ಕಿಣ್ವಗಳಿಂದ ನಿಯಂತ್ರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಅವರ ವೈವಿಧ್ಯತೆಯು ಅಗಾಧವಾಗಿದೆ. ಒಂದೇ ಕೋಶದಲ್ಲಿ ಅವುಗಳಲ್ಲಿ ನೂರಾರು ಇವೆ.

ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು, ಅಥವಾ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಎಂದು ಕರೆಯಲ್ಪಡುವಂತೆ, ಬಹಳ ಸಂಕೀರ್ಣವಾದ ರಚನೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿವೆ ಮತ್ತು ಪೋಷಕಾಂಶಗಳ ಅತ್ಯಂತ ಸಂಕೀರ್ಣವಾಗಿದೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಎಲ್ಲಾ ಜೀವಂತ ಕೋಶಗಳ ಅತ್ಯಗತ್ಯ ಅಂಶವಾಗಿದೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಸೇರಿವೆ ಇಂಗಾಲ, ಜಲಜನಕ, ಆಮ್ಲಜನಕ, ಸಾರಜನಕ, ಗಂಧಕಮತ್ತು ಕೆಲವೊಮ್ಮೆ ರಂಜಕ. ಪ್ರೋಟೀನ್ನ ಅತ್ಯಂತ ವಿಶಿಷ್ಟ ಲಕ್ಷಣವೆಂದರೆ ಅದರಲ್ಲಿರುವ ಉಪಸ್ಥಿತಿ ಸಾರಜನಕ.

ಇತರ ಪೋಷಕಾಂಶಗಳು ಸಾರಜನಕವನ್ನು ಹೊಂದಿರುವುದಿಲ್ಲ. ಆದ್ದರಿಂದ, ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅನ್ನು ಸಾರಜನಕ-ಹೊಂದಿರುವ ವಸ್ತು ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅನ್ನು ರೂಪಿಸುವ ಮುಖ್ಯ ಸಾರಜನಕ-ಒಳಗೊಂಡಿರುವ ವಸ್ತುಗಳು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು. ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಸಂಖ್ಯೆ ಚಿಕ್ಕದಾಗಿದೆ - ಕೇವಲ 28 ಮಾತ್ರ ತಿಳಿದಿದೆ. ಪ್ರಕೃತಿಯಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುವ ಎಲ್ಲಾ ಅಗಾಧವಾದ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ತಿಳಿದಿರುವ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ವಿಭಿನ್ನ ಸಂಯೋಜನೆಯಾಗಿದೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳು ಮತ್ತು ಗುಣಗಳು ಅವುಗಳ ಸಂಯೋಜನೆಯನ್ನು ಅವಲಂಬಿಸಿರುತ್ತದೆ.

ಎರಡು ಅಥವಾ ಹೆಚ್ಚಿನ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಸಂಯೋಜಿಸಿದಾಗ, ಹೆಚ್ಚು ಸಂಕೀರ್ಣವಾದ ಸಂಯುಕ್ತವು ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ - ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್. ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ಗಳು, ಸಂಯೋಜಿಸಿದಾಗ, ಇನ್ನೂ ದೊಡ್ಡದಾದ ಮತ್ತು ಹೆಚ್ಚು ಸಂಕೀರ್ಣವಾದ ಕಣಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಅಂತಿಮವಾಗಿ, ಸಂಕೀರ್ಣ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ.

ಜೀರ್ಣಾಂಗದಲ್ಲಿ, ಮಧ್ಯಂತರ ಹಂತಗಳ ಸರಣಿಯ ಮೂಲಕ (ಅಲ್ಬುಮೋಸ್ ಮತ್ತು ಪೆಪ್ಟೋನ್‌ಗಳು), ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳನ್ನು ಸರಳವಾದ ಸಂಯುಕ್ತಗಳಾಗಿ (ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ಗಳು) ಮತ್ತು ನಂತರ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳಾಗಿ ವಿಭಜಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು, ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಿಂತ ಭಿನ್ನವಾಗಿ, ದೇಹದಿಂದ ಸುಲಭವಾಗಿ ಹೀರಲ್ಪಡುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಹೀರಲ್ಪಡುತ್ತವೆ. ದೇಹವು ತನ್ನದೇ ಆದ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅನ್ನು ರೂಪಿಸಲು ಅವುಗಳನ್ನು ಬಳಸುತ್ತದೆ. ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಹೆಚ್ಚುವರಿ ಪೂರೈಕೆಯಿಂದಾಗಿ, ಅಂಗಾಂಶಗಳಲ್ಲಿ ಅವುಗಳ ವಿಭಜನೆಯು ಮುಂದುವರಿದರೆ, ಅವು ಇಂಗಾಲದ ಡೈಆಕ್ಸೈಡ್ ಮತ್ತು ನೀರಿಗೆ ಆಕ್ಸಿಡೀಕರಣಗೊಳ್ಳುತ್ತವೆ.

ಹೆಚ್ಚಿನ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ನೀರಿನಲ್ಲಿ ಕರಗುತ್ತವೆ. ಅವುಗಳ ದೊಡ್ಡ ಗಾತ್ರದ ಕಾರಣ, ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುಗಳು ಬಹುತೇಕ ಜೀವಕೋಶ ಪೊರೆಗಳ ರಂಧ್ರಗಳ ಮೂಲಕ ಹಾದುಹೋಗುವುದಿಲ್ಲ. ಬಿಸಿ ಮಾಡಿದಾಗ, ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಜಲೀಯ ದ್ರಾವಣಗಳು ಹೆಪ್ಪುಗಟ್ಟುತ್ತವೆ. ಬಿಸಿಯಾದಾಗ ಮಾತ್ರ ನೀರಿನಲ್ಲಿ ಕರಗುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು (ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಜೆಲಾಟಿನ್) ಇವೆ.

ಹೀರಿಕೊಂಡಾಗ, ಆಹಾರವು ಮೊದಲು ಬಾಯಿಯ ಕುಹರದೊಳಗೆ ಪ್ರವೇಶಿಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ನಂತರ ಅನ್ನನಾಳದ ಮೂಲಕ ಹೊಟ್ಟೆಗೆ ಪ್ರವೇಶಿಸುತ್ತದೆ. ಶುದ್ಧ ಗ್ಯಾಸ್ಟ್ರಿಕ್ ರಸವು ಬಣ್ಣರಹಿತವಾಗಿರುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಆಮ್ಲೀಯ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ, ಇದು 0.5% ಸಾಂದ್ರತೆಯಲ್ಲಿ ಹೈಡ್ರೋಕ್ಲೋರಿಕ್ ಆಮ್ಲದ ಉಪಸ್ಥಿತಿಯಿಂದ ಉಂಟಾಗುತ್ತದೆ.

ಗ್ಯಾಸ್ಟ್ರಿಕ್ ಜ್ಯೂಸ್ ಆಹಾರವನ್ನು ಜೀರ್ಣಿಸಿಕೊಳ್ಳುವ ಸಾಮರ್ಥ್ಯವನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ, ಇದು ಅದರಲ್ಲಿ ಕಿಣ್ವಗಳ ಉಪಸ್ಥಿತಿಯಿಂದಾಗಿ. ಇದು ಪೆಪ್ಸಿನ್ ಅನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ, ಇದು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅನ್ನು ಪೆಪ್ಟೋನ್ಗಳು ಮತ್ತು ಅಲ್ಬಮೋಸ್ಗಳಾಗಿ ವಿಭಜಿಸುವ ಕಿಣ್ವವಾಗಿದೆ. ಪೆಪ್ಸಿನ್ ಜಠರ ಗ್ರಂಥಿಗಳಿಂದ ನಿಷ್ಕ್ರಿಯ ರೂಪದಲ್ಲಿ ಉತ್ಪತ್ತಿಯಾಗುತ್ತದೆ; ಹೈಡ್ರೋಕ್ಲೋರಿಕ್ ಆಮ್ಲಕ್ಕೆ ಒಡ್ಡಿಕೊಂಡಾಗ ಅದು ಸಕ್ರಿಯವಾಗುತ್ತದೆ. ಪೆಪ್ಸಿನ್ ಆಮ್ಲೀಯ ವಾತಾವರಣದಲ್ಲಿ ಮಾತ್ರ ಕಾರ್ಯನಿರ್ವಹಿಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಕ್ಷಾರೀಯ ವಾತಾವರಣಕ್ಕೆ ಒಡ್ಡಿಕೊಂಡಾಗ ನಿಷ್ಕ್ರಿಯವಾಗುತ್ತದೆ.

ಆಹಾರವು ಹೊಟ್ಟೆಯನ್ನು ಪ್ರವೇಶಿಸಿದಾಗ, ಅದು 3 ರಿಂದ 10 ಗಂಟೆಗಳವರೆಗೆ ಇರುತ್ತದೆ. ಆಹಾರವು ಹೊಟ್ಟೆಯಲ್ಲಿ ಉಳಿಯುವ ಸಮಯವು ಅದರ ಸ್ವರೂಪ ಮತ್ತು ಭೌತಿಕ ಸ್ಥಿತಿಯನ್ನು ಅವಲಂಬಿಸಿರುತ್ತದೆ - ಅದು ದ್ರವ ಅಥವಾ ಘನವಾಗಿದೆ. ಹೊಟ್ಟೆಯನ್ನು ಪ್ರವೇಶಿಸಿದ ತಕ್ಷಣ ನೀರು ಬಿಡುತ್ತದೆ. ಕಾರ್ಬೋಹೈಡ್ರೇಟ್ ಆಹಾರಗಳಿಗಿಂತ ಹೆಚ್ಚು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಹೊಂದಿರುವ ಆಹಾರವು ಹೊಟ್ಟೆಯಲ್ಲಿ ಹೆಚ್ಚು ಕಾಲ ಉಳಿಯುತ್ತದೆ; ಕೊಬ್ಬಿನ ಆಹಾರಗಳು ಹೊಟ್ಟೆಯಲ್ಲಿ ಇನ್ನೂ ಹೆಚ್ಚು ಕಾಲ ಇರುತ್ತವೆ. ಹೊಟ್ಟೆಯ ಸಂಕೋಚನದಿಂದಾಗಿ ಆಹಾರದ ಚಲನೆಯು ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ, ಇದು ಈಗಾಗಲೇ ಗಮನಾರ್ಹವಾಗಿ ಜೀರ್ಣವಾಗಿರುವ ಆಹಾರದ ಗ್ರುಯೆಲ್ ಅನ್ನು ಪೈಲೋರಿಕ್ ಭಾಗಕ್ಕೆ ಮತ್ತು ನಂತರ ಡ್ಯುವೋಡೆನಮ್ಗೆ ಹಾದುಹೋಗಲು ಅನುವು ಮಾಡಿಕೊಡುತ್ತದೆ, ಅಲ್ಲಿ ಅದು ಮತ್ತಷ್ಟು ಜೀರ್ಣವಾಗುತ್ತದೆ. ಇಲ್ಲಿ, ಕರುಳಿನ ಲೋಳೆಪೊರೆಯ ಚುಕ್ಕೆಗಳಿರುವ ಕರುಳಿನ ಗ್ರಂಥಿಗಳ ರಸ, ಹಾಗೆಯೇ ಮೇದೋಜ್ಜೀರಕ ಗ್ರಂಥಿಯ ರಸ ಮತ್ತು ಪಿತ್ತರಸವನ್ನು ಆಹಾರದ ಗ್ರುಯಲ್ ಮೇಲೆ ಸುರಿಯಲಾಗುತ್ತದೆ. ಈ ರಸಗಳ ಪ್ರಭಾವದ ಅಡಿಯಲ್ಲಿ, ಆಹಾರ ಪದಾರ್ಥಗಳು - ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು, ಕೊಬ್ಬುಗಳು, ಕಾರ್ಬೋಹೈಡ್ರೇಟ್ಗಳು - ಮತ್ತಷ್ಟು ಸ್ಥಗಿತಕ್ಕೆ ಒಳಗಾಗುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಅವು ರಕ್ತ ಮತ್ತು ದುಗ್ಧರಸಕ್ಕೆ ಹೀರಿಕೊಳ್ಳುವ ಸ್ಥಿತಿಗೆ ತರಲಾಗುತ್ತದೆ.
ಮೇದೋಜ್ಜೀರಕ ಗ್ರಂಥಿಯ ರಸವು ಬಣ್ಣರಹಿತವಾಗಿರುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಹೊಂದಿದೆ ಕ್ಷಾರೀಯಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆ.

ಮುಖ್ಯ ಕಿಣ್ವಗಳಲ್ಲಿ ಒಂದಾಗಿದೆ ಟ್ರಿಪ್ಸಿನ್, ಪ್ಯಾಂಕ್ರಿಯಾಟಿಕ್ ರಸದಲ್ಲಿ ಟ್ರಿಪ್ಸಿನೋಜೆನ್ ರೂಪದಲ್ಲಿ ನಿಷ್ಕ್ರಿಯ ಸ್ಥಿತಿಯಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುತ್ತದೆ. ಟ್ರಿಪ್ಸಿನೋಜೆನ್ ಸಕ್ರಿಯ ಸ್ಥಿತಿಗೆ ಪರಿವರ್ತಿಸದ ಹೊರತು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳನ್ನು ಒಡೆಯಲು ಸಾಧ್ಯವಿಲ್ಲ, ಅಂದರೆ. ಟ್ರಿಪ್ಸಿನ್ ಆಗಿ. ಕರುಳಿನ ರಸದಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುವ ವಸ್ತುವಿನ ಪ್ರಭಾವದ ಅಡಿಯಲ್ಲಿ ಇದು ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ ಎಂಟ್ರೊಕಿನೇಸ್. ಎಂಟರೊಕಿನೇಸ್ ಕರುಳಿನ ಲೋಳೆಪೊರೆಯಲ್ಲಿ ಉತ್ಪತ್ತಿಯಾಗುತ್ತದೆ. ಡ್ಯುವೋಡೆನಮ್ನಲ್ಲಿ, ಪೆಪ್ಸಿನ್ ಪರಿಣಾಮವು ನಿಲ್ಲುತ್ತದೆ, ಏಕೆಂದರೆ ಪೆಪ್ಸಿನ್ ಆಮ್ಲೀಯ ವಾತಾವರಣದಲ್ಲಿ ಮಾತ್ರ ಕಾರ್ಯನಿರ್ವಹಿಸುತ್ತದೆ. ಟ್ರಿಪ್ಸಿನ್ ಪ್ರಭಾವದ ಅಡಿಯಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಮತ್ತಷ್ಟು ಜೀರ್ಣಕ್ರಿಯೆ ಮುಂದುವರಿಯುತ್ತದೆ.

ಕ್ಷಾರೀಯ ವಾತಾವರಣದಲ್ಲಿ ಟ್ರಿಪ್ಸಿನ್ ತುಂಬಾ ಸಕ್ರಿಯವಾಗಿದೆ. ಇದರ ಕ್ರಿಯೆಯು ಆಮ್ಲೀಯ ವಾತಾವರಣದಲ್ಲಿ ಮುಂದುವರಿಯುತ್ತದೆ, ಆದರೆ ಅದರ ಚಟುವಟಿಕೆಯು ಕಡಿಮೆಯಾಗುತ್ತದೆ. ಟ್ರಿಪ್ಸಿನ್ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಮೇಲೆ ಕಾರ್ಯನಿರ್ವಹಿಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಅವುಗಳನ್ನು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮತ್ತು ಪೆಪ್ಟೋನ್‌ಗಳಾಗಿ ಮತ್ತು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳಾಗಿ ವಿಭಜಿಸುತ್ತದೆ.

ಹೊಟ್ಟೆ ಮತ್ತು ಡ್ಯುವೋಡೆನಮ್ನಲ್ಲಿ, ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು, ಕೊಬ್ಬುಗಳು ಮತ್ತು ಕಾರ್ಬೋಹೈಡ್ರೇಟ್ಗಳು ಸಂಪೂರ್ಣವಾಗಿ ವಿಭಜನೆಯಾಗುತ್ತವೆ, ಅವುಗಳಲ್ಲಿ ಒಂದು ಭಾಗ ಮಾತ್ರ ಜೀರ್ಣವಾಗುವುದಿಲ್ಲ. ಸಣ್ಣ ಕರುಳಿನಲ್ಲಿ, ಕರುಳಿನ ರಸದ ಪ್ರಭಾವದ ಅಡಿಯಲ್ಲಿ, ಎಲ್ಲಾ ಪೋಷಕಾಂಶಗಳ ಅಂತಿಮ ಸ್ಥಗಿತ ಮತ್ತು ರಕ್ತದಲ್ಲಿ ಉತ್ಪನ್ನಗಳ ಹೀರಿಕೊಳ್ಳುವಿಕೆ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ. ಇದು ಕ್ಯಾಪಿಲ್ಲರಿಗಳ ಮೂಲಕ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ, ಪ್ರತಿಯೊಂದೂ ಸಣ್ಣ ಕರುಳಿನ ಗೋಡೆಯ ಮೇಲೆ ಇರುವ ವಿಲ್ಲಿಯನ್ನು ಸಮೀಪಿಸುತ್ತದೆ.

ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮೆಟಾಬಾಲಿಸಮ್

ಜೀರ್ಣಾಂಗವ್ಯೂಹದ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ವಿಭಜನೆಯ ನಂತರ, ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಅಲ್ಪ ಪ್ರಮಾಣದ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ಗಳೊಂದಿಗೆ ರಕ್ತದಲ್ಲಿ ಹೀರಲ್ಪಡುತ್ತವೆ - ಹಲವಾರು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುವ ಸಂಯುಕ್ತಗಳು. ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳಿಂದ, ನಮ್ಮ ದೇಹದ ಜೀವಕೋಶಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅನ್ನು ಸಂಶ್ಲೇಷಿಸುತ್ತವೆ, ಇದು ಸೇವಿಸುವ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನಿಂದ ಭಿನ್ನವಾಗಿದೆ ಮತ್ತು ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಮಾನವ ದೇಹದ ಲಕ್ಷಣವಾಗಿದೆ.

ಮಾನವರು ಮತ್ತು ಪ್ರಾಣಿಗಳ ದೇಹದಲ್ಲಿ ಹೊಸ ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆಯು ನಿರಂತರವಾಗಿ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ, ಏಕೆಂದರೆ ಜೀವನದುದ್ದಕ್ಕೂ ಇದು ಸಾಯುತ್ತಿರುವ ರಕ್ತ ಕಣಗಳು, ಚರ್ಮ, ಕರುಳಿನ ಲೋಳೆಪೊರೆ ಇತ್ಯಾದಿಗಳನ್ನು ಬದಲಾಯಿಸುತ್ತದೆ. ಹೊಸ, ಯುವ ಕೋಶಗಳನ್ನು ರಚಿಸಲಾಗಿದೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಆಹಾರದೊಂದಿಗೆ ಜೀರ್ಣಕಾರಿ ಕಾಲುವೆಯನ್ನು ಪ್ರವೇಶಿಸುತ್ತವೆ, ಅಲ್ಲಿ ಅವು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳಾಗಿ ವಿಭಜನೆಯಾಗುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಹೀರಿಕೊಳ್ಳುವ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳಿಂದ ಜೀವಕೋಶ-ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಪ್ರೋಟೀನ್ ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ. ಜೀರ್ಣಾಂಗವನ್ನು ಬೈಪಾಸ್ ಮಾಡಿದರೆ, ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅನ್ನು ನೇರವಾಗಿ ರಕ್ತಕ್ಕೆ ಪರಿಚಯಿಸಿದರೆ, ಅದನ್ನು ಮಾನವ ದೇಹವು ಬಳಸಲಾಗುವುದಿಲ್ಲ, ಆದರೆ ಹಲವಾರು ಗಂಭೀರ ತೊಡಕುಗಳನ್ನು ಉಂಟುಮಾಡುತ್ತದೆ. ತಾಪಮಾನದಲ್ಲಿ ತೀಕ್ಷ್ಣವಾದ ಹೆಚ್ಚಳ ಮತ್ತು ಇತರ ಕೆಲವು ವಿದ್ಯಮಾನಗಳೊಂದಿಗೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ನ ಅಂತಹ ಪರಿಚಯಕ್ಕೆ ದೇಹವು ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯಿಸುತ್ತದೆ. 15-20 ದಿನಗಳ ನಂತರ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅನ್ನು ಪುನಃ ಪರಿಚಯಿಸಿದರೆ, ಉಸಿರಾಟದ ಪಾರ್ಶ್ವವಾಯು, ತೀವ್ರ ಹೃದಯದ ಅಪಸಾಮಾನ್ಯ ಕ್ರಿಯೆ ಮತ್ತು ಸಾಮಾನ್ಯ ಸೆಳೆತದಿಂದಾಗಿ ಸಾವು ಸಹ ಸಂಭವಿಸಬಹುದು.

ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳನ್ನು ಬೇರೆ ಯಾವುದೇ ಪೋಷಕಾಂಶಗಳಿಂದ ಬದಲಾಯಿಸಲಾಗುವುದಿಲ್ಲ, ಏಕೆಂದರೆ ದೇಹದಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳಿಂದ ಮಾತ್ರ ಸಾಧ್ಯ. ಆದ್ದರಿಂದ, ಎಲ್ಲಾ ಅಥವಾ ಅತ್ಯಂತ ಪ್ರಮುಖವಾದ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಪೂರೈಕೆಯು ತುಂಬಾ ಅವಶ್ಯಕವಾಗಿದೆ.

ತಿಳಿದಿರುವ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳಲ್ಲಿ, ಎಲ್ಲಾ ದೇಹಕ್ಕೆ ಒಂದೇ ಮೌಲ್ಯವನ್ನು ಹೊಂದಿಲ್ಲ. ಅವುಗಳಲ್ಲಿ ಇತರರಿಂದ ಬದಲಾಯಿಸಬಹುದಾದ ಅಥವಾ ಇತರ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳಿಂದ ದೇಹದಲ್ಲಿ ಸಂಶ್ಲೇಷಿಸಬಹುದಾದವುಗಳಿವೆ. ಇದರೊಂದಿಗೆ, ಅಗತ್ಯವಾದ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳಿವೆ, ಅವುಗಳ ಅನುಪಸ್ಥಿತಿಯಲ್ಲಿ, ಅಥವಾ ಅವುಗಳಲ್ಲಿ ಒಂದಾದರೂ, ದೇಹದಲ್ಲಿನ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಚಯಾಪಚಯವು ಅಡ್ಡಿಪಡಿಸುತ್ತದೆ.

ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಯಾವಾಗಲೂ ಎಲ್ಲಾ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುವುದಿಲ್ಲ; ಕೆಲವು ದೇಹಕ್ಕೆ ಅಗತ್ಯವಿರುವ ಹೆಚ್ಚು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ, ಆದರೆ ಇತರವುಗಳು ಕಡಿಮೆ ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ. ವಿಭಿನ್ನ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ವಿಭಿನ್ನ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಮತ್ತು ವಿಭಿನ್ನ ಅನುಪಾತಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ.

ದೇಹಕ್ಕೆ ಅಗತ್ಯವಿರುವ ಎಲ್ಲಾ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ಸಂಪೂರ್ಣ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ. ಅಗತ್ಯವಿರುವ ಎಲ್ಲಾ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರದ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಅಪೂರ್ಣವಾಗಿವೆ.

ಸಂಪೂರ್ಣ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಸೇವನೆಯು ಮಾನವರಿಗೆ ಮುಖ್ಯವಾಗಿದೆ, ಏಕೆಂದರೆ ಅವುಗಳಿಂದ ದೇಹವು ಅದರ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳನ್ನು ಮುಕ್ತವಾಗಿ ಸಂಶ್ಲೇಷಿಸುತ್ತದೆ. ಆದಾಗ್ಯೂ, ಸಂಪೂರ್ಣ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅನ್ನು ಎರಡು ಅಥವಾ ಮೂರು ಅಪೂರ್ಣ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಿಂದ ಬದಲಾಯಿಸಬಹುದು, ಇದು ಪರಸ್ಪರ ಪೂರಕವಾಗಿ, ಒಟ್ಟಾರೆಯಾಗಿ ಅಗತ್ಯವಿರುವ ಎಲ್ಲಾ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಒದಗಿಸುತ್ತದೆ. ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ, ದೇಹದ ಸಾಮಾನ್ಯ ಕಾರ್ಯಚಟುವಟಿಕೆಗೆ, ಆಹಾರವು ಸಂಪೂರ್ಣ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಅಥವಾ ಅಪೂರ್ಣ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಗುಂಪನ್ನು ಹೊಂದಿರುವುದು ಅವಶ್ಯಕ, ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅಂಶವು ಸಂಪೂರ್ಣ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಿಗೆ ಸಮನಾಗಿರುತ್ತದೆ.

ಬೆಳೆಯುತ್ತಿರುವ ಜೀವಿಗೆ ಆಹಾರದಿಂದ ಸಂಪೂರ್ಣ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಸೇವನೆಯು ಬಹಳ ಮುಖ್ಯವಾಗಿದೆ, ಏಕೆಂದರೆ ಮಗುವಿನ ದೇಹದಲ್ಲಿ, ಸಾಯುತ್ತಿರುವ ಕೋಶಗಳ ಪುನಃಸ್ಥಾಪನೆಯೊಂದಿಗೆ, ವಯಸ್ಕರಂತೆ, ಹೆಚ್ಚಿನ ಸಂಖ್ಯೆಯಲ್ಲಿ ಹೊಸ ಕೋಶಗಳನ್ನು ರಚಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

ನಿಯಮಿತ ಮಿಶ್ರ ಆಹಾರವು ವಿವಿಧ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ, ಇದು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ದೇಹದ ಅಗತ್ಯವನ್ನು ಒದಗಿಸುತ್ತದೆ. ಆಹಾರದೊಂದಿಗೆ ಸರಬರಾಜು ಮಾಡಲಾದ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಜೈವಿಕ ಮೌಲ್ಯವು ಮಾತ್ರವಲ್ಲ, ಅವುಗಳ ಪ್ರಮಾಣವೂ ಮುಖ್ಯವಾಗಿದೆ. ಸಾಕಷ್ಟು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸೇವನೆಯೊಂದಿಗೆ, ದೇಹದ ಸಾಮಾನ್ಯ ಬೆಳವಣಿಗೆಯನ್ನು ಸ್ಥಗಿತಗೊಳಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ ಅಥವಾ ವಿಳಂಬವಾಗುತ್ತದೆ, ಏಕೆಂದರೆ ಸಾಕಷ್ಟು ಸೇವನೆಯಿಂದಾಗಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಗತ್ಯಗಳನ್ನು ಪೂರೈಸಲಾಗುವುದಿಲ್ಲ.

ಸಂಪೂರ್ಣ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಮುಖ್ಯವಾಗಿ ಪ್ರಾಣಿ ಮೂಲದ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುತ್ತವೆ, ಜೆಲಾಟಿನ್ ಅನ್ನು ಹೊರತುಪಡಿಸಿ, ಇದು ಅಪೂರ್ಣ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಆಗಿದೆ. ಅಪೂರ್ಣ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಮುಖ್ಯವಾಗಿ ಸಸ್ಯ ಮೂಲದವು. ಆದಾಗ್ಯೂ, ಕೆಲವು ಸಸ್ಯಗಳು (ಆಲೂಗಡ್ಡೆ, ದ್ವಿದಳ ಧಾನ್ಯಗಳು, ಇತ್ಯಾದಿ) ಸಂಪೂರ್ಣ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ. ಪ್ರಾಣಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಲ್ಲಿ, ಮಾಂಸ, ಮೊಟ್ಟೆ, ಹಾಲು ಇತ್ಯಾದಿಗಳಿಂದ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ದೇಹಕ್ಕೆ ವಿಶೇಷವಾಗಿ ಮೌಲ್ಯಯುತವಾಗಿವೆ.

ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯ ಮೇಲೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಜೈವಿಕ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳ ಅವಲಂಬನೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯ ಜಾತಿಗಳ ನಿರ್ದಿಷ್ಟತೆ (ವಿವಿಧ ಪ್ರಾಣಿಗಳಿಂದ ಇನ್ಸುಲಿನ್ಗಳು)

ಜೀವಶಾಸ್ತ್ರ ಮತ್ತು ತಳಿಶಾಸ್ತ್ರ

ವಿವಿಧ ಪ್ರಾಣಿಗಳಲ್ಲಿ ಇನ್ಸುಲಿನ್ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯ ಜಾತಿಗಳ ನಿರ್ದಿಷ್ಟತೆ. ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯ ಸ್ಥಿರತೆಯನ್ನು ಮುಖ್ಯವಾಗಿ ಪ್ರಮುಖ ವ್ಯಾಲೆಂಟ್ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧಗಳಿಂದ ಖಾತ್ರಿಪಡಿಸಲಾಗಿದೆ; ಕಡಿಮೆ ಸಂಖ್ಯೆಯ ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಬಂಧಗಳು ಒಳಗೊಳ್ಳಬಹುದು. ಒಂದೇ ರೀತಿಯ ವೇಗವರ್ಧಕ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಕೆಲವು ಕಿಣ್ವಗಳಲ್ಲಿ, ಬದಲಾಗದ ಅಸ್ಥಿರ ಪ್ರದೇಶಗಳು ಮತ್ತು ವೇರಿಯಬಲ್ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲ ಅನುಕ್ರಮಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಒಂದೇ ರೀತಿಯ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ರಚನೆಗಳು ಕಂಡುಬರುತ್ತವೆ, ವಿಶೇಷವಾಗಿ ಅವುಗಳ ಸಕ್ರಿಯ ಕೇಂದ್ರಗಳ ಪ್ರದೇಶಗಳಲ್ಲಿ.

ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯ ಮೇಲೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಜೈವಿಕ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳ ಅವಲಂಬನೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯ ಜಾತಿಗಳ ನಿರ್ದಿಷ್ಟತೆ (ವಿವಿಧ ಪ್ರಾಣಿಗಳಿಂದ ಇನ್ಸುಲಿನ್ಗಳು).

ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯ ಮೇಲಿನ ಡೇಟಾದ ವಿಶ್ಲೇಷಣೆಯು ಈ ಕೆಳಗಿನ ಸಾಮಾನ್ಯ ತೀರ್ಮಾನಗಳನ್ನು ತೆಗೆದುಕೊಳ್ಳಲು ನಮಗೆ ಅನುಮತಿಸುತ್ತದೆ.

1. ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯು ವಿಶಿಷ್ಟವಾಗಿದೆ ಮತ್ತು ತಳೀಯವಾಗಿ ನಿರ್ಧರಿಸಲ್ಪಡುತ್ತದೆ. ಪ್ರತಿಯೊಂದು ಏಕರೂಪದ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ವಿಶಿಷ್ಟ ಅನುಕ್ರಮದಿಂದ ನಿರೂಪಿಸಲ್ಪಟ್ಟಿದೆ: ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಪರ್ಯಾಯಗಳ ಆವರ್ತನವು ರಚನಾತ್ಮಕ ಮರುಜೋಡಣೆಗಳಿಗೆ ಮಾತ್ರವಲ್ಲದೆ ಭೌತ ರಾಸಾಯನಿಕ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳು ಮತ್ತು ಜೈವಿಕ ಕ್ರಿಯೆಗಳಲ್ಲಿನ ಬದಲಾವಣೆಗಳಿಗೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ.

2. ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯ ಸ್ಥಿರತೆಯನ್ನು ಮುಖ್ಯವಾಗಿ ಪ್ರಮುಖ ವ್ಯಾಲೆಂಟ್ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧಗಳಿಂದ ಖಾತ್ರಿಪಡಿಸಲಾಗಿದೆ; ಕಡಿಮೆ ಸಂಖ್ಯೆಯ ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಬಂಧಗಳು ಒಳಗೊಳ್ಳಬಹುದು.

3. ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯಲ್ಲಿ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ವಿವಿಧ ಸಂಯೋಜನೆಗಳನ್ನು ಕಾಣಬಹುದು; ಪುನರಾವರ್ತಿತ ಅನುಕ್ರಮಗಳು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ತುಲನಾತ್ಮಕವಾಗಿ ಅಪರೂಪ.

4. ಒಂದೇ ರೀತಿಯ ವೇಗವರ್ಧಕ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಕೆಲವು ಕಿಣ್ವಗಳಲ್ಲಿ, ಬದಲಾಗದ (ಅಸ್ಥಿರ) ಪ್ರದೇಶಗಳು ಮತ್ತು ವೇರಿಯಬಲ್ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲ ಅನುಕ್ರಮಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಒಂದೇ ರೀತಿಯ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ರಚನೆಗಳಿವೆ, ವಿಶೇಷವಾಗಿ ಅವುಗಳ ಸಕ್ರಿಯ ಕೇಂದ್ರಗಳ ಪ್ರದೇಶಗಳಲ್ಲಿ. ಈ ರಚನಾತ್ಮಕ ಹೋಲಿಕೆಯ ತತ್ವವು ಹಲವಾರು ಪ್ರೋಟಿಯೋಲೈಟಿಕ್ ಕಿಣ್ವಗಳಿಗೆ ವಿಶಿಷ್ಟವಾಗಿದೆ: ಟ್ರಿಪ್ಸಿನ್, ಚೈಮೊಟ್ರಿಪ್ಸಿನ್, ಇತ್ಯಾದಿ.

5. ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ, ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ದ್ವಿತೀಯ, ತೃತೀಯ ಮತ್ತು ಕ್ವಾಟರ್ನರಿ ರಚನೆಗಳನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ, ಅದರ ಸಾಮಾನ್ಯ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ರಚನೆಯನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುತ್ತದೆ.

ಕಾರ್ಬೋಹೈಡ್ರೇಟ್ ಚಯಾಪಚಯವನ್ನು ನಿಯಂತ್ರಿಸುವಲ್ಲಿ ಅದರ ಪ್ರಾಮುಖ್ಯತೆಯಂತೆ ಇನ್ಸುಲಿನ್‌ನ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯು ವಿಭಿನ್ನ ಜಾತಿಗಳಲ್ಲಿ ಸ್ವಲ್ಪಮಟ್ಟಿಗೆ ಬದಲಾಗುತ್ತದೆ. ಮಾನವ ಇನ್ಸುಲಿನ್‌ಗೆ ಹತ್ತಿರದ ವಿಷಯವೆಂದರೆ ಹಂದಿ ಇನ್ಸುಲಿನ್, ಇದು ಕೇವಲ ಒಂದು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಶೇಷದಲ್ಲಿ ಭಿನ್ನವಾಗಿದೆ: ಅಲನೈನ್ ಹಂದಿ ಇನ್ಸುಲಿನ್‌ನ ಬಿ-ಸರಪಳಿಯ 30 ನೇ ಸ್ಥಾನದಲ್ಲಿದೆ ಮತ್ತು ಥ್ರೆಯೊನೈನ್ ಮಾನವ ಇನ್ಸುಲಿನ್‌ನಲ್ಲಿದೆ; ಬೋವಿನ್ ಇನ್ಸುಲಿನ್ ಮೂರು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳಲ್ಲಿ ಭಿನ್ನವಾಗಿದೆ.

ಹಾಗೆಯೇ ನಿಮಗೆ ಆಸಕ್ತಿಯಿರುವ ಇತರ ಕೃತಿಗಳು
57782.	ಅದೇ ಸತ್ಯ	76 ಕೆಬಿ
	ಯೋಜನೆಗೆ ಮೆಟಾ: ಮೆರವಣಿಗೆಯ ವ್ಯಾಪಕ ನಿಶ್ಚಲತೆಯನ್ನು ತೋರಿಸಿ; ಚಟುವಟಿಕೆ ಮತ್ತು ದೈನಂದಿನ ಉತ್ಪಾದನೆಯ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಗಳನ್ನು ತನಿಖೆ ಮಾಡಲು ಸಾಧ್ಯವಿದೆ ಎಂದು ಖಚಿತಪಡಿಸಿಕೊಳ್ಳಲು; ಕಲಿತ ಸಂಗತಿಗಳನ್ನು ಅಭಿವೃದ್ಧಿಪಡಿಸಿ ಮತ್ತು ವ್ಯವಸ್ಥಿತಗೊಳಿಸಿ...
57783.	ಕ್ರಿಯೆಯ ಅಧ್ಯಯನಕ್ಕೆ ವ್ಯುತ್ಪನ್ನವನ್ನು ಅನ್ವಯಿಸುವುದು	1.89 MB
	ಪಾಠದ ಉದ್ದೇಶಗಳು: ಉತ್ಪನ್ನಗಳನ್ನು ಬಳಸಿಕೊಂಡು ಸಂಶೋಧನೆ ಮತ್ತು ಗ್ರಾಫಿಂಗ್ ಕಾರ್ಯಗಳಲ್ಲಿ ಕೌಶಲ್ಯಗಳನ್ನು ಅಭಿವೃದ್ಧಿಪಡಿಸಲು. ಶಿಕ್ಷಕರು ಬೋರ್ಡ್‌ನಲ್ಲಿ ಮತ್ತು ವಿದ್ಯಾರ್ಥಿಗಳು ತಮ್ಮ ನೋಟ್‌ಬುಕ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಬರೆಯುತ್ತಾರೆ: ಕಾರ್ಯಗಳ ಅಧ್ಯಯನದಲ್ಲಿ ಉತ್ಪನ್ನಗಳ ಅಪ್ಲಿಕೇಶನ್.
57784.	ಅದೇ ಸತ್ಯ	89 ಕೆಬಿ
	ಮೆಟಾ: ಜ್ಞಾನದ ಬಾಹ್ಯ ಮತ್ತು ವ್ಯವಸ್ಥಿತಗೊಳಿಸುವಿಕೆ, ಅಂದರೆ ಇವುಗಳೊಂದಿಗೆ ಕಲಿಕೆಯ ಪ್ರಾರಂಭ; ನಿಮ್ಮದೇ ಆದ ಮೇಲೆ ರೂಪಿಸಿ, ಕೇಂದ್ರೀಕರಿಸಿ, ಇತರರಿಗೆ ಸಹಾಯ ಮಾಡಿ, ಪರಿಸ್ಥಿತಿಯನ್ನು ವಿಶ್ಲೇಷಿಸಿ; ಸುಧಾರಿತ ಕೌಶಲ್ಯಗಳ ಅಭಿವೃದ್ಧಿ, ಸೃಜನಶೀಲತೆ ...
57785.	Zastosuvannaya ವಿವಿಧ ಗ್ಯಾಲುಜಿ ವಿಜ್ಞಾನದಲ್ಲಿ ಮೆರವಣಿಗೆ	1.1 MB
	ಮೆಟಾ: ಪ್ರಾರಂಭ: ಜ್ಯಾಮಿತೀಯ ಮತ್ತು ಭೌತಿಕ ಸ್ಥಳಾಂತರದ ಪರಿಕಲ್ಪನೆಗಳ ಬಗ್ಗೆ ವ್ಯವಸ್ಥಿತ ಜ್ಞಾನದ ಸಾಧನೆಯ ಸಂಪೂರ್ಣ ಚಿತ್ರವನ್ನು ಕಲಿಯುವ ವಿಷಯದ ಬಗ್ಗೆ ಜ್ಞಾನದ ಸಾಮಾನ್ಯ ಆಳವಾದ ಮತ್ತು ವಿಸ್ತರಣೆಯ ಅಧ್ಯಯನದ ದಿನಾಂಕಗಳು.
57786.	20 ನೇ ಶತಮಾನದ 20 ರ ದಶಕದಲ್ಲಿ ಪೋಲೆಂಡ್	76.5 ಕೆಬಿ
	ಪಾಠದ ಸಾರಾಂಶ: ಪೋಲೆಂಡ್ನ ಸಾರ್ವಭೌಮ ಸ್ವಾತಂತ್ರ್ಯದ ನವೀಕರಣದ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯನ್ನು ನಿರೂಪಿಸಿ; Yu ಪಾತ್ರವನ್ನು ಬಹಿರಂಗಪಡಿಸಿ. ಸ್ಪಷ್ಟ ಫಲಿತಾಂಶಗಳು: ಪಾಠದ ನಂತರ, ವಿದ್ಯಾರ್ಥಿಗಳು ಸಾಧ್ಯವಾಗುತ್ತದೆ: ಪೋಲೆಂಡ್‌ನಲ್ಲಿ ಏನಾಯಿತು ಎಂಬುದರ ಹಿಂದಿನ ಸಂದರ್ಭಗಳನ್ನು ವಿವರಿಸಿ...
57787.	ಅಂತರ್ಜಾಲದಲ್ಲಿ ಮಾಹಿತಿಗಾಗಿ ಹುಡುಕಿ	113 ಕೆಬಿ
	ಮೆಟಾ: ಇಂಟರ್ನೆಟ್ ನೆಟ್‌ವರ್ಕ್‌ನ ಹುಡುಕಾಟ ವ್ಯವಸ್ಥೆಗಳನ್ನು ನೋಡಿ, ಇಂಟರ್ನೆಟ್‌ನ ಜಾಗತಿಕ ನೆಟ್‌ವರ್ಕ್‌ನಲ್ಲಿ ಮಾಹಿತಿಯನ್ನು ಹುಡುಕುವ ನಿಯಮಗಳು, ಅಗತ್ಯ ಮಾಹಿತಿಗಾಗಿ ಹುಡುಕಾಟವನ್ನು ರೂಪಿಸಿ, ಕೌಶಲ್ಯಗಳನ್ನು ಅಭಿವೃದ್ಧಿಪಡಿಸಿ, ರೋಬೋಟ್‌ಗಳನ್ನು ಮತ್ತು ಮಾಹಿತಿ ಸಂಸ್ಕೃತಿಯನ್ನು ಅಭಿವೃದ್ಧಿಪಡಿಸಿ.
57788.	ಅಂತರರಾಷ್ಟ್ರೀಯ ಕಾನೂನಿನ ಪ್ರಕಾರ ಮಕ್ಕಳ ಹಕ್ಕುಗಳು	58 ಕೆಬಿ
	ಪ್ರಸ್ತುತಪಡಿಸಿದ ಕ್ರಮಶಾಸ್ತ್ರೀಯ ಅಭಿವೃದ್ಧಿಯು ಮಾಧ್ಯಮದಿಂದ ಕಾನೂನಿನ ಪಾಠಗಳಲ್ಲಿ ಸ್ವಾಧೀನಪಡಿಸಿಕೊಂಡಿರುವ ಮಕ್ಕಳ ಹಕ್ಕುಗಳ ವಿದ್ಯಾರ್ಥಿಗಳ ಜ್ಞಾನವನ್ನು ಕ್ರೋಢೀಕರಿಸುವ ಉದ್ದೇಶವನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ; ಮಕ್ಕಳ ಹಕ್ಕುಗಳ ವಿಷಯದಲ್ಲಿ ಕಾನೂನು ಸ್ಥಾನವನ್ನು ರೂಪಿಸಿ...
57789.	ಹೆಸರಿಲ್ಲದ ಕಾಗುಣಿತ	52 ಕೆಬಿ
	ಪಾಠದ ಸಾರಾಂಶ: ಹೆಸರುಗಳಿಲ್ಲದೆ ಬರೆಯುವ ನಿಯಮಗಳನ್ನು ಅರ್ಥಮಾಡಿಕೊಳ್ಳಿ; ಆಚರಣೆಯಲ್ಲಿ ನಿಯಮಗಳನ್ನು ಸ್ಥಾಪಿಸಲು ಮನಸ್ಸಿನಲ್ಲಿ ಕಂಪಿಸುತ್ತದೆ, ಪದಗಳ ಶಬ್ದಾರ್ಥದ ವಿಶ್ಲೇಷಣೆಯನ್ನು ಕೇಂದ್ರೀಕರಿಸುತ್ತದೆ; ಹೆಸರುಗಳ ವಾಕ್ಯರಚನೆ ಮತ್ತು ರೂಪವಿಜ್ಞಾನದ ವಿಶ್ಲೇಷಣೆಯನ್ನು ಅಭ್ಯಾಸ ಮಾಡಿ...
57790.	ಅಂಕಗಣಿತದ ಪ್ರಗತಿ	384 ಕೆಬಿ
	ಅಭಿವೃದ್ಧಿ ಗುರಿಗಳು: ವಿದ್ಯಾರ್ಥಿಗಳ ಸಂಶೋಧನಾ ಕೌಶಲ್ಯಗಳ ಅಭಿವೃದ್ಧಿ, ಪಡೆದ ಡೇಟಾವನ್ನು ವಿಶ್ಲೇಷಿಸಲು ಮತ್ತು ತೀರ್ಮಾನಗಳನ್ನು ತೆಗೆದುಕೊಳ್ಳುವ ಸಾಮರ್ಥ್ಯ; ಸ್ವಯಂ ತಪಾಸಣೆ ಮತ್ತು ಪರಸ್ಪರ ತಪಾಸಣೆ, ಗುಂಪುಗಳಲ್ಲಿ ಕೆಲಸ ಮಾಡುವ ಕೌಶಲ್ಯಗಳ ಅಭಿವೃದ್ಧಿ...

ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯ ಜಾತಿಗಳ ನಿರ್ದಿಷ್ಟತೆ (ವಿವಿಧ ಪ್ರಾಣಿಗಳಿಂದ ಇನ್ಸುಲಿನ್ಗಳು)

ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯಲ್ಲಿ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳ ರೇಖೀಯ ಅನುಕ್ರಮವಾಗಿದೆ.

ಪ್ರತಿ ಪ್ರೊಟೀನ್‌ನ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯ ಬಗ್ಗೆ ಮಾಹಿತಿಯನ್ನು ಡಿಎನ್‌ಎಯಲ್ಲಿ ಎನ್‌ಕೋಡ್ ಮಾಡಲಾಗಿದೆ.

ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಅಮೈನೊ ಆಸಿಡ್ ಅನುಕ್ರಮವು ಅದರ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ರಚನೆ (ಅನುರೂಪ) ಮತ್ತು ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಜೈವಿಕ ಕಾರ್ಯವನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುತ್ತದೆ.

ಮಾನವ ದೇಹದಲ್ಲಿ 50,000 ಕ್ಕಿಂತ ಹೆಚ್ಚು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಿವೆ, ಅವುಗಳಲ್ಲಿ ಪ್ರತಿಯೊಂದೂ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗೆ ವಿಶಿಷ್ಟವಾದ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ.

ಪ್ರತ್ಯೇಕ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಎಲ್ಲಾ ಅಣುಗಳು ಅಮೈನೊ ಆಸಿಡ್ ಶೇಷಗಳ ಒಂದೇ ಪರ್ಯಾಯವನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ, ಇದು ಈ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅನ್ನು ಯಾವುದೇ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನಿಂದ ಪ್ರತ್ಯೇಕಿಸುತ್ತದೆ. ಒಂದು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲವನ್ನು ಸಹ ಬದಲಾಯಿಸುವುದರಿಂದ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಜೈವಿಕ ಚಟುವಟಿಕೆಯ ನಷ್ಟಕ್ಕೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ.

ಹಿಮೋಗ್ಲೋಬಿನ್‌ನಲ್ಲಿ, ಬೀಟಾ ಸರಪಳಿಯ 6 ನೇ ಸ್ಥಾನದಲ್ಲಿ ಗ್ಲುಟಮೇಟ್ (ಗ್ಲುಟಾಮಿಕ್ ಆಮ್ಲ) ಅನ್ನು ವ್ಯಾಲೈನ್‌ನೊಂದಿಗೆ ಬದಲಾಯಿಸುವುದರಿಂದ ಕುಡಗೋಲು ಕಣ ರಕ್ತಹೀನತೆ ಉಂಟಾಗುತ್ತದೆ.

ಪ್ರೋಟೀನ್ ಕುಟುಂಬಗಳು.

ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಏಕರೂಪದ ಪ್ರದೇಶಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು, ಒಂದೇ ರೀತಿಯ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ರಚನೆ (ಅನುರೂಪತೆ) ಮತ್ತು ಒಂದೇ ಜಾತಿಯೊಳಗೆ ಒಂದೇ ರೀತಿಯ ಕಾರ್ಯಗಳನ್ನು ನಿರ್ವಹಿಸುತ್ತವೆ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಕುಟುಂಬವನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ.

ನಿಯಮದಂತೆ, ಭೌತಿಕ ಮತ್ತು ರಾಸಾಯನಿಕ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳಲ್ಲಿ ಹೋಲುವ ಕೆಲವು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಇತರರೊಂದಿಗೆ ಬದಲಾಯಿಸುವ ಮೂಲಕ ಒಂದು ಜೈವಿಕ ಜಾತಿಯೊಳಗೆ ವಿಕಾಸದ ಸಮಯದಲ್ಲಿ ಅವು ಉದ್ಭವಿಸುತ್ತವೆ.

ಪ್ರೋಟೀನ್ ಕುಟುಂಬಗಳ ಉದಾಹರಣೆಗಳೆಂದರೆ: ಮಯೋಗ್ಲೋಬಿನ್ ಕುಟುಂಬ, ಇದು ಮಯೋಗ್ಲೋಬಿನ್ ಜೊತೆಗೆ, ಎಲ್ಲಾ ರೀತಿಯ ಹಿಮೋಗ್ಲೋಬಿನ್ ಅನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುತ್ತದೆ; ಇಮ್ಯುನೊಗ್ಲಾಬ್ಯುಲಿನ್‌ಗಳ ಕುಟುಂಬ, ಟಿ-ಸೆಲ್ ಪ್ರತಿಜನಕ ಗುರುತಿಸುವಿಕೆ ಗ್ರಾಹಕಗಳ ಕುಟುಂಬ, ಪ್ರಮುಖ ಹಿಸ್ಟೋಕಾಂಪ್ಯಾಬಿಲಿಟಿ ಸಂಕೀರ್ಣದ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಕುಟುಂಬ, ಸೆರಿನ್ ಪ್ರೋಟಿಯೇಸ್‌ಗಳ ಕುಟುಂಬ, ಇದರ ವಿಶಿಷ್ಟ ಲಕ್ಷಣವೆಂದರೆ ಸಕ್ರಿಯ ಕೇಂದ್ರದಲ್ಲಿ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಕಡ್ಡಾಯ ಉಪಸ್ಥಿತಿ.

ರಕ್ತದ ಪ್ಲಾಸ್ಮಾದ ಮುಖ್ಯ ಪ್ರೋಟೀನ್, ಅಲ್ಬುಮಿನ್, ಭ್ರೂಣದ-ಜರಾಯು ಸಂಕೀರ್ಣದ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಒಂದಾದ ಆಲ್ಫಾ-ಫೆಟೊಪ್ರೋಟೀನ್‌ನೊಂದಿಗೆ ಕುಟುಂಬವನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತದೆ, ಇದರೊಂದಿಗೆ ಇದು ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ 70% ಹೋಮಾಲಜಿಯನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ.

ವಿಭಿನ್ನ ಜಾತಿಗಳಲ್ಲಿ ಒಂದೇ ರೀತಿಯ ಕಾರ್ಯಗಳನ್ನು ನಿರ್ವಹಿಸುವ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳನ್ನು ಹೋಮೋಲೋಗಸ್ ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಅವರ ಅಸ್ತಿತ್ವವು ಜಾತಿಯ ಸಾಮಾನ್ಯ ವಿಕಾಸದ ಮೂಲವನ್ನು ದೃಢೀಕರಿಸುತ್ತದೆ. ಅವುಗಳನ್ನು ಇವುಗಳಿಂದ ನಿರೂಪಿಸಲಾಗಿದೆ:

- ಅದೇ ಅಥವಾ ಸ್ವಲ್ಪ ವಿಭಿನ್ನ ದ್ರವ್ಯರಾಶಿ;

- ಅಮೈನೊ ಆಸಿಡ್ ಸಂಯೋಜನೆಯಲ್ಲಿನ ವ್ಯತ್ಯಾಸಗಳು ಸಕ್ರಿಯ ಕೇಂದ್ರ ಅಥವಾ ರಚನೆಯ ರಚನೆಗೆ ಕಾರಣವಾದ ಪ್ರದೇಶಗಳ ಮೇಲೆ ಪರಿಣಾಮ ಬೀರುವುದಿಲ್ಲ;

ವಿವಿಧ ಜೀವಿಗಳ ಇನ್ಸುಲಿನ್ ಪ್ರಾಣಿಗಳು ಮತ್ತು ಮಾನವರಲ್ಲಿ ಕಾರ್ಬೋಹೈಡ್ರೇಟ್ ಚಯಾಪಚಯ ಕ್ರಿಯೆಯ ಮುಖ್ಯ ನಿಯಂತ್ರಕವಾಗಿದೆ; ಇದು ಅದರ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಗಮನಾರ್ಹ ಹೋಲಿಕೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ.

ಗೋವಿನ ಇನ್ಸುಲಿನ್ ಮೂರು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳಲ್ಲಿ ಮಾನವ ಇನ್ಸುಲಿನ್‌ನಿಂದ ಭಿನ್ನವಾಗಿದೆ, ಆದರೆ ಹಂದಿ ಇನ್ಸುಲಿನ್ ಕೇವಲ ಒಂದು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದಿಂದ ಭಿನ್ನವಾಗಿರುತ್ತದೆ.

ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳ ಅನುಸರಣೆ (ದ್ವಿತೀಯ ಮತ್ತು ತೃತೀಯ ರಚನೆಗಳು).

ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿ, ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಬಂಧಗಳಲ್ಲಿ ದುರ್ಬಲ ಇಂಟ್ರಾಮೋಲಿಕ್ಯುಲರ್ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಗಳು. ಡೊಮೇನ್ ರಚನೆ ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಕಾರ್ಯನಿರ್ವಹಣೆಯಲ್ಲಿ ಅದರ ಪಾತ್ರ.

ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿನ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳ ಹೊಂದಾಣಿಕೆ (ದ್ವಿತೀಯ ಮತ್ತು ತೃತೀಯ ರಚನೆಗಳು)

ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸರಪಳಿಗಳ ರಚನೆಯು ಇಂಟ್ರಾಮೋಲಿಕ್ಯುಲರ್ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಗಳಿಂದ ರೂಪುಗೊಂಡ ಒಂದು ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ರಚನೆಯಾಗಿದೆ.

ಎರಡು ಮುಖ್ಯ ವಿಧದ ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆಗಳು ದ್ವಿತೀಯ ಮತ್ತು ತೃತೀಯ ರಚನೆಗಳಾಗಿವೆ. ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳ ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ರಚನೆಯಾಗಿದ್ದು, ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬೆನ್ನೆಲುಬಿನ ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ಗುಂಪುಗಳಿಂದ ರೂಪುಗೊಂಡ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳಿಂದ ನಿರ್ಧರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯು ನಿಯಮಿತ ಮತ್ತು ಅನಿಯಮಿತ ರಚನೆಗಳೊಂದಿಗೆ ಪ್ರದೇಶಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ. ನಿಯಮಿತ ರಚನೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಪ್ರದೇಶಗಳನ್ನು ಎರಡು ರೀತಿಯ ಸ್ಥಿರ ರಚನೆಗಳಿಂದ ಪ್ರತಿನಿಧಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ: ಆಲ್ಫಾ-ಹೆಲಿಕಲ್ ಮತ್ತು ಬೀಟಾ-ಫೋಲ್ಡ್ಡ್:

ಆಲ್ಫಾ ಹೆಲಿಕಲ್ ರಚನೆಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್ ದ್ವಿತೀಯ ರಚನೆಯ ಸಾಮಾನ್ಯ ಅಂಶವಾಗಿದೆ.

ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯು ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಅನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತದೆ, ಪ್ರತಿ ತಿರುವು 3.6 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಉಳಿಕೆಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ. ಸುರುಳಿಯಾಕಾರದ ಪ್ರದೇಶಗಳಲ್ಲಿ, ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳು 4 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳ ಮೂಲಕ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧಗಳ >C=0 ಮತ್ತು >NH ಗುಂಪುಗಳ ನಡುವೆ ಉದ್ಭವಿಸುತ್ತವೆ. ಈ ಬಂಧಗಳು ಸುರುಳಿಯ ಅಕ್ಷದ ಉದ್ದಕ್ಕೂ ಆಧಾರಿತವಾಗಿವೆ.

ಅಮೈನೊ ಆಸಿಡ್ ಅವಶೇಷಗಳ ಅಡ್ಡ ಸರಪಳಿಗಳು ಹೆಲಿಕ್ಸ್ನ ಪರಿಧಿಯಲ್ಲಿ ಸ್ಥಳೀಕರಿಸಲ್ಪಟ್ಟಿವೆ ಮತ್ತು α- ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಅನ್ನು ಸ್ಥಿರಗೊಳಿಸುವ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಭಾಗವಹಿಸುವುದಿಲ್ಲ. ಆದಾಗ್ಯೂ, ಕೆಲವು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ರಾಡಿಕಲ್‌ಗಳು ಹಲವಾರು ಸಮಾನವಾಗಿ ಚಾರ್ಜ್ ಮಾಡಿದ ರಾಡಿಕಲ್‌ಗಳು ಹತ್ತಿರದಲ್ಲಿದ್ದರೆ (ಸ್ಥಾಯೀವಿದ್ಯುತ್ತಿನ ವಿಕರ್ಷಣೆ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ) ಅಥವಾ ಟ್ರಿಪ್ಟೊಫಾನ್ ಮತ್ತು ಮೆಥಿಯೋನಿನ್‌ನಂತಹ ಬೃಹತ್ ರಾಡಿಕಲ್‌ಗಳು ಹತ್ತಿರದಲ್ಲಿದ್ದರೆ (ಆಲ್ಫಾ ಹೆಲಿಕ್ಸ್‌ನ ಯಾಂತ್ರಿಕ ಅಡ್ಡಿ) ಆಲ್ಫಾ ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ರಚನೆಯನ್ನು ತಡೆಯುತ್ತದೆ.

ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧವನ್ನು ರೂಪಿಸುವ ಸಾರಜನಕ ಪರಮಾಣುವಿನಲ್ಲಿ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಮಾಣುವಿನ ಕೊರತೆಯಿರುವ ಪ್ರೋಲಿನ್, ಅನುಗುಣವಾದ ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿಲ್ ಗುಂಪಿನೊಂದಿಗೆ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧವನ್ನು ರೂಪಿಸಲು ಸಾಧ್ಯವಿಲ್ಲ ಮತ್ತು ಆಲ್ಫಾ ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಮುರಿದುಹೋಗುತ್ತದೆ. ಪ್ರೋಲಿನ್ ಇರುವ ಪ್ರದೇಶದಲ್ಲಿ, ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯು ಲೂಪ್ ಅಥವಾ ಬೆಂಡ್ ಅನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತದೆ.

ಒಂದು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ (ಇಂಟ್ರಾಚೈನ್ ಬಾಂಡ್‌ಗಳು) ಅಥವಾ ವಿಭಿನ್ನ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳ (ಇಂಟರ್‌ಚೈನ್ ಬಾಂಡ್‌ಗಳು) ರೇಖೀಯ ವಿಭಾಗಗಳ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಗುಂಪುಗಳ ಪರಮಾಣುಗಳ ನಡುವಿನ ಬಹು ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳಿಂದ ಬೀಟಾ-ಪ್ಲೀಟೆಡ್ ರಚನೆಗಳನ್ನು ಸ್ಥಿರಗೊಳಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗೆ ಲಂಬವಾಗಿ ನೆಲೆಗೊಂಡಿವೆ. ಸರಪಳಿಗಳು ಒಂದೇ ದಿಕ್ಕಿನಲ್ಲಿ ಆಧಾರಿತವಾಗಿದ್ದರೆ, ಸಮಾನಾಂತರ P- ನೆರಿಗೆಯ ಪದರವು ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಸರಪಳಿಗಳು ವಿರುದ್ಧ ದಿಕ್ಕುಗಳಲ್ಲಿ ಆಧಾರಿತವಾಗಿದ್ದರೆ, ಆಂಟಿಪ್ಯಾರಲಲ್ ಬೀಟಾ-ಪ್ಲೀಟೆಡ್ ಪದರವು ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ. ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳ ರಾಡಿಕಲ್ಗಳು ಬೀಟಾ ಪದರದ ಸಮತಲಕ್ಕೆ ಬಹುತೇಕ ಲಂಬವಾಗಿ ಆಧಾರಿತವಾಗಿವೆ.

ನಿಯಮಿತ ರಚನೆಗಳ ಜೊತೆಗೆ, ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಅನಿಯಮಿತ ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯೊಂದಿಗೆ ಪ್ರದೇಶಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ, ಇದನ್ನು ಯಾದೃಚ್ಛಿಕ ಸುರುಳಿಗಳು ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ (ಈ ಪದವನ್ನು ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಡಿನೇಚರ್ಡ್ ಪ್ರೊಟೀನ್ ಅನ್ನು ವಿವರಿಸಲು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ).

ಅವು ಆಲ್ಫಾ ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಮತ್ತು ಬೀಟಾ-ಪ್ಲೀಟೆಡ್ ರಚನೆಯಂತಹ ನಿಯಮಿತ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ವ್ಯವಸ್ಥೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿಲ್ಲ, ಆದರೂ ಅವು ಲೂಪ್-ಆಕಾರದ ಮತ್ತು ರಿಂಗ್-ಆಕಾರದ ರಚನೆಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುವ ಪ್ರತಿ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಒಂದು ವಿಶಿಷ್ಟ ಲಕ್ಷಣವನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ. ಹಲವಾರು ಸುರುಳಿಯಾಕಾರದ ಮತ್ತು ಮಡಿಸಿದ ವಿಭಾಗಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನಲ್ಲಿ, ಅನಿಯಮಿತ ರಚನೆಯೊಂದಿಗೆ ಅಗತ್ಯವಾಗಿ ವಿಭಾಗಗಳಿವೆ. ಅವು 3 ರಿಂದ 10-15 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಉಳಿಕೆಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿವೆ. ಈ ಪ್ರದೇಶಗಳ ಪ್ರಾಮುಖ್ಯತೆಯು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ಸಂಕೋಚನವಾಗಿದೆ. ಪಿ-ಶೀಟ್ ರಚನೆಯ ತಿರುಗುವಿಕೆಯ ಪ್ರದೇಶಗಳು ಪ್ರೋಲಿನ್-ಗ್ಲೈಸಿನ್-ಪ್ರೋಲಿನ್ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಸಂರಚನೆಯನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿವೆ ಎಂದು ಕಂಡುಬಂದಿದೆ.

ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ತೃತೀಯ ರಚನೆಯು ಅಮೈನೋ ಆಸಿಡ್ ರಾಡಿಕಲ್‌ಗಳ ನಡುವಿನ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಯ ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ ರೂಪುಗೊಂಡ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಮೂರು ಆಯಾಮದ ರಚನೆಯಾಗಿದೆ, ಇದು ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯಲ್ಲಿ ಪರಸ್ಪರ ಯಾವುದೇ ದೂರದಲ್ಲಿರಬಹುದು.

ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕವಾಗಿ ಸಕ್ರಿಯವಾಗಿರುವ ರಚನೆಯನ್ನು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಸ್ಥಳೀಯ ರಚನೆ ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯಲ್ಲಿ ದುರ್ಬಲ ಇಂಟ್ರಾಮೋಲಿಕ್ಯುಲರ್ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಗಳು; ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಬಂಧಗಳು. ತೃತೀಯ ರಚನೆಯ ರಚನೆಯು ಒಳಗೊಂಡಿರುತ್ತದೆ:

- ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಗಳು, ಅಂದರೆ. ಧ್ರುವೀಯವಲ್ಲದ ರಾಡಿಕಲ್‌ಗಳ ನಡುವಿನ ದುರ್ಬಲ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಗಳು, ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಅಮೈನೋ ಆಸಿಡ್ ರಾಡಿಕಲ್‌ಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಗೋಳಾಕಾರದ ರಚನೆಯೊಳಗೆ ತಮ್ಮನ್ನು ಕಂಡುಕೊಳ್ಳುತ್ತವೆ, ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಕೋರ್ ಅನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ,

- ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಕೋರ್ ಒಳಗೆ ಕಂಡುಬರುವ ಅಮೈನೋ ಆಸಿಡ್ ರಾಡಿಕಲ್ಗಳ ಹೈಡ್ರೋಫಿಲಿಕ್ ಗುಂಪುಗಳ ನಡುವಿನ ಅಯಾನಿಕ್ ಮತ್ತು ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳು.

ಅಯಾನಿಕ್ ಮತ್ತು ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳು, ಹಾಗೆಯೇ ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಗಳು ದುರ್ಬಲವಾಗಿವೆ; ಅವುಗಳ ಶಕ್ತಿಯು ಕೋಣೆಯ ಉಷ್ಣಾಂಶದಲ್ಲಿ ಅಣುಗಳ ಉಷ್ಣ ಚಲನೆಯ ಶಕ್ತಿಗಿಂತ ಹೆಚ್ಚಿಲ್ಲ.

- ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ವಿವಿಧ ಸ್ಥಳಗಳಲ್ಲಿ ನೆಲೆಗೊಂಡಿರುವ ಸಿಸ್ಟೀನ್ ಅವಶೇಷಗಳ ನಡುವೆ ಕೋವೆಲೆಂಟ್ ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಬಂಧಗಳು -S-S-.

ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಬಂಧಗಳ ಉಪಸ್ಥಿತಿಯು ಜೀವಕೋಶದಿಂದ (ಇನ್ಸುಲಿನ್, ಇಮ್ಯುನೊಗ್ಲಾಬ್ಯುಲಿನ್ಗಳು) ಸ್ರವಿಸುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ವಿಶಿಷ್ಟ ಲಕ್ಷಣವಾಗಿದೆ.

ಡೊಮೇನ್‌ಗಳು ಒಂದು ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಜೈವಿಕ ಪರಿಣಾಮಕ್ಕೆ ಕಾರಣವಾಗಿರುವ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಸ್ವತಂತ್ರ, ಸಾಂದ್ರವಾಗಿ ಮಡಿಸಿದ ತುಣುಕುಗಳಾಗಿವೆ. ಅವು ಗೋಳಾಕಾರದ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಂತೆಯೇ ಸ್ವತಂತ್ರ ತೃತೀಯ ರಚನೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿವೆ.

ಮೆಂಬರೇನ್ ರಿಸೆಪ್ಟರ್ನ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಮೂರು ಡೊಮೇನ್ಗಳಿವೆ:

1 - ಬಾಹ್ಯಕೋಶೀಯ (ಸುರುಳಿ ಮತ್ತು ಮಡಿಸಿದ ವಿಭಾಗಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುತ್ತದೆ);

2 - ಮೆಂಬರೇನ್, ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುವ ಆಲ್ಫಾ-ಹೆಲಿಕಲ್ ವಿಭಾಗ (ಆಂಕರ್ ವಿಭಾಗ);

3 - ಅಂತರ್ಜೀವಕೋಶದ, ಅಂತರ್ಜೀವಕೋಶದ ಕಿಣ್ವದೊಂದಿಗೆ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಗಾಗಿ.

ಪ್ರೊಟೀನ್‌ನ ಡೊಮೇನ್ ಸಂಘಟನೆಯ ವೈಶಿಷ್ಟ್ಯವೆಂದರೆ ಡೊಮೇನ್‌ಗಳ ಸಾಪೇಕ್ಷ ಸ್ವಾತಂತ್ರ್ಯ, ಅಂದರೆ.

ಅವರ ಸ್ವಾಯತ್ತ ಕಾರ್ಯನಿರ್ವಹಣೆಯ ಸಾಧ್ಯತೆ. ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಮೆಂಬರೇನ್ ರಿಸೆಪ್ಟರ್‌ನ ಬಾಹ್ಯಕೋಶೀಯ ಡೊಮೇನ್, ಮೆಂಬರೇನ್ ಆಲ್ಫಾ-ಹೆಲಿಕಲ್ ಪ್ರದೇಶದಿಂದ ಬೇರ್ಪಟ್ಟು, ಹಾರ್ಮೋನ್ ಅಣುಗಳನ್ನು ಬಂಧಿಸುವುದನ್ನು ಮುಂದುವರಿಸುತ್ತದೆ. ಮೆಂಬರೇನ್ ಗ್ರಾಹಕದ ಪ್ರತ್ಯೇಕವಾದ ಆಂಕರ್ ಪ್ರದೇಶವು ಜೀವಕೋಶದ ಪೊರೆಯೊಂದಿಗೆ ಸ್ವಯಂಪ್ರೇರಿತವಾಗಿ ಸಂಯೋಜಿಸಲು ಸಾಧ್ಯವಾಗುತ್ತದೆ, ಮತ್ತು ಪೊರೆಯ ಗ್ರಾಹಕದ ಪ್ರತ್ಯೇಕವಾದ ಅಂತರ್ಜೀವಕೋಶದ ಡೊಮೇನ್ ಅಂತರ್ಜೀವಕೋಶದ ಕಿಣ್ವದೊಂದಿಗೆ ಸಂವಹನ ನಡೆಸಲು ಸಾಧ್ಯವಾಗುತ್ತದೆ (ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಅಡೆನೈಲೇಟ್ ಸೈಕ್ಲೇಸ್).

(ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಹೆಕ್ಸೊಕಿನೇಸ್‌ನಲ್ಲಿ, ಒಂದು ಡೊಮೇನ್ ಗ್ಲೂಕೋಸ್‌ನೊಂದಿಗೆ, ಇನ್ನೊಂದು ಎಟಿಪಿಯೊಂದಿಗೆ ಸಂಬಂಧಿಸಿದೆ; ಡೊಮೇನ್‌ಗಳ ಸಾಮೀಪ್ಯವು ಎಟಿಪಿ ಮತ್ತು ಗ್ಲೂಕೋಸ್‌ನ ಸಾಮೀಪ್ಯವನ್ನು ಉತ್ತೇಜಿಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಅದರ ಪ್ರಕಾರ, ಫಾಸ್ಫೇಟ್ ಗುಂಪಿನ ವರ್ಗಾವಣೆಯನ್ನು ವೇಗಗೊಳಿಸುತ್ತದೆ)

ಹೆಕ್ಸೊಕಿನೇಸ್ ಗ್ಲೂಕೋಸ್‌ನ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಅನ್ನು ವೇಗವರ್ಧಿಸುತ್ತದೆ.

ಸಕ್ರಿಯ ಸೈಟ್ ಎರಡು ಡೊಮೇನ್‌ಗಳ ನಡುವಿನ ಪದರದಲ್ಲಿದೆ. ಹೆಕ್ಸೊಕಿನೇಸ್ ಗ್ಲೂಕೋಸ್‌ಗೆ ಬಂಧಿಸಿದಾಗ, ಡೊಮೇನ್‌ಗಳು ಮುಚ್ಚಲ್ಪಡುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ತಲಾಧಾರವು "ಟ್ರ್ಯಾಪ್" ನಲ್ಲಿ ಕೊನೆಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ, ಅಲ್ಲಿ ಅದು ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್‌ಗೆ ಒಳಗಾಗುತ್ತದೆ.

ಹಿಂದಿನ12345678910111213141516ಮುಂದೆ

ಪ್ರೊಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ಸಂರಚನೆ ಮತ್ತು ಸಂರಚನೆ

⇐ ಹಿಂದಿನ ಪುಟ 4 ರಲ್ಲಿ 4

ಹೇಳಲಾದ ಎಲ್ಲದರಿಂದ, ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ಸಂಘಟನೆಯು ತುಂಬಾ ಸಂಕೀರ್ಣವಾಗಿದೆ ಎಂದು ನಾವು ತೀರ್ಮಾನಿಸಬಹುದು.

ರಸಾಯನಶಾಸ್ತ್ರದಲ್ಲಿ ಒಂದು ಪರಿಕಲ್ಪನೆ ಇದೆ - ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ಕಾನ್ಫಿಗರೇಶನ್ - ಕೋವೆಲನ್ಸಿಯ ಬಂಧಗಳಿಂದ ಕಟ್ಟುನಿಟ್ಟಾಗಿ ಸ್ಥಿರವಾಗಿರುವ ಅಣುವಿನ ಭಾಗಗಳ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ಸಾಪೇಕ್ಷ ವ್ಯವಸ್ಥೆ(ಉದಾಹರಣೆಗೆ: ಸ್ಟೀರಿಯೊಐಸೋಮರ್‌ಗಳ L-ಸರಣಿಗೆ ಅಥವಾ D-ಸರಣಿಗೆ ಸೇರಿದೆ).

ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಿಗೆ ಪರಿಕಲ್ಪನೆಯನ್ನು ಸಹ ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ ಕನ್ಫರ್ಮೇಶನ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣು - ಒಂದು ನಿರ್ದಿಷ್ಟ, ಆದರೆ ಹೆಪ್ಪುಗಟ್ಟಿಲ್ಲದ, ಅಣುವಿನ ಭಾಗಗಳ ಬದಲಾಯಿಸಲಾಗದ ಸಂಬಂಧಿತ ವ್ಯವಸ್ಥೆ.

ದುರ್ಬಲ ರೀತಿಯ ಬಂಧಗಳ ಭಾಗವಹಿಸುವಿಕೆಯೊಂದಿಗೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ರಚನೆಯು ರೂಪುಗೊಳ್ಳುವುದರಿಂದ, ಅದು ಮೊಬೈಲ್ ಆಗಿದೆ (ಬದಲಾವಣೆ ಸಾಮರ್ಥ್ಯ), ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅದರ ರಚನೆಯನ್ನು ಬದಲಾಯಿಸಬಹುದು. ಪರಿಸರದ ಪರಿಸ್ಥಿತಿಗಳ ಆಧಾರದ ಮೇಲೆ, ಒಂದು ಅಣುವು ವಿಭಿನ್ನ ಹೊಂದಾಣಿಕೆಯ ಸ್ಥಿತಿಗಳಲ್ಲಿ ಅಸ್ತಿತ್ವದಲ್ಲಿರಬಹುದು, ಅದು ಸುಲಭವಾಗಿ ಪರಸ್ಪರ ರೂಪಾಂತರಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ. ನೈಜ ಪರಿಸ್ಥಿತಿಗಳಿಗೆ ಶಕ್ತಿಯುತವಾಗಿ ಅನುಕೂಲಕರವಾದವುಗಳು ಕೇವಲ ಒಂದು ಅಥವಾ ಹಲವಾರು ಹೊಂದಾಣಿಕೆಯ ಸ್ಥಿತಿಗಳ ನಡುವೆ ಸಮತೋಲನವನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ.

ಒಂದು ಅನುರೂಪ ಸ್ಥಿತಿಯಿಂದ ಇನ್ನೊಂದಕ್ಕೆ ಪರಿವರ್ತನೆಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ಕಾರ್ಯನಿರ್ವಹಣೆಯನ್ನು ಖಚಿತಪಡಿಸುತ್ತವೆ. ಇವುಗಳು ಹಿಂತಿರುಗಿಸಬಹುದಾದ ಹೊಂದಾಣಿಕೆಯ ಬದಲಾವಣೆಗಳು (ದೇಹದಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುತ್ತವೆ, ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ನರಗಳ ಪ್ರಚೋದನೆಯ ವಹನದ ಸಮಯದಲ್ಲಿ, ಹಿಮೋಗ್ಲೋಬಿನ್ ಮೂಲಕ ಆಮ್ಲಜನಕದ ವರ್ಗಾವಣೆಯ ಸಮಯದಲ್ಲಿ). ರಚನೆಯು ಬದಲಾದಾಗ, ಕೆಲವು ದುರ್ಬಲ ಬಂಧಗಳು ನಾಶವಾಗುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಹೊಸ ದುರ್ಬಲ ಬಂಧಗಳು ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತವೆ.

ಲಿಗಾಂಡ್ಸ್

ಒಂದು ವಸ್ತುವಿನೊಂದಿಗೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ನ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಯು ಕೆಲವೊಮ್ಮೆ ಈ ವಸ್ತುವಿನ ಅಣುವನ್ನು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನಿಂದ ಬಂಧಿಸಲು ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ.

ಈ ವಿದ್ಯಮಾನವನ್ನು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ "ಸೋರ್ಪ್ಶನ್" (ಬೈಂಡಿಂಗ್). ಹಿಮ್ಮುಖ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆ - ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನಿಂದ ಮತ್ತೊಂದು ಅಣುವಿನ ಬಿಡುಗಡೆಯನ್ನು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ "ನಿರ್ಜಲೀಕರಣ".

ಕೆಲವು ಜೋಡಿ ಅಣುಗಳಿಗೆ ಸೋರ್ಪ್ಶನ್ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯು ನಿರ್ಜಲೀಕರಣದ ಮೇಲೆ ಮೇಲುಗೈ ಸಾಧಿಸಿದರೆ, ಇದು ಈಗಾಗಲೇ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಸೋರಿಕೆ,ಮತ್ತು sorbed ಎಂದು ಪದಾರ್ಥವನ್ನು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ "ಲಿಗಂಡ್".

ಲಿಗಂಡ್‌ಗಳ ವಿಧಗಳು:

1) ಕಿಣ್ವ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಲಿಗಂಡ್ ತಲಾಧಾರವಾಗಿದೆ.

2) ಟ್ರಾನ್ಸ್ಪೋರ್ಟ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಲಿಗಂಡ್ - ಸಾಗಿಸಿದ ವಸ್ತು.

3) ಪ್ರತಿಕಾಯ (ಇಮ್ಯುನೊಗ್ಲಾಬ್ಯುಲಿನ್) ಲಿಗಾಂಡ್ - ಪ್ರತಿಜನಕ.

4) ಹಾರ್ಮೋನ್ ಅಥವಾ ನ್ಯೂರೋಟ್ರಾನ್ಸ್ಮಿಟರ್ ರಿಸೆಪ್ಟರ್ ಲಿಗಂಡ್ - ಹಾರ್ಮೋನ್ ಅಥವಾ ನರಪ್ರೇಕ್ಷಕ.

ಲಿಗಂಡ್‌ನೊಂದಿಗೆ ಸಂವಹನ ನಡೆಸುವಾಗ ಮಾತ್ರವಲ್ಲದೆ ಯಾವುದೇ ರಾಸಾಯನಿಕ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಯ ಪರಿಣಾಮವಾಗಿಯೂ ಪ್ರೋಟೀನ್ ತನ್ನ ರಚನೆಯನ್ನು ಬದಲಾಯಿಸಬಹುದು.

ಅಂತಹ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಯ ಉದಾಹರಣೆಯೆಂದರೆ ಫಾಸ್ಪರಿಕ್ ಆಮ್ಲದ ಶೇಷವನ್ನು ಸೇರಿಸುವುದು.

ನೈಸರ್ಗಿಕ ಪರಿಸ್ಥಿತಿಗಳಲ್ಲಿ, ಪ್ರೋಟೀನುಗಳು ಹಲವಾರು ಉಷ್ಣಬಲವಾಗಿ ಅನುಕೂಲಕರವಾದ ಅನುರೂಪ ಸ್ಥಿತಿಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ.

ಇವು ಸ್ಥಳೀಯ ರಾಜ್ಯಗಳು (ನೈಸರ್ಗಿಕ). ನ್ಯಾಚುರಾ (ಲ್ಯಾಟ್.) - ಪ್ರಕೃತಿ.

ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ನೇಟಿವಿಟಿ

ನೇಟಿವಿಟಿ- ಇದು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ಭೌತಿಕ, ಭೌತ ರಾಸಾಯನಿಕ, ರಾಸಾಯನಿಕ ಮತ್ತು ಜೈವಿಕ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳ ವಿಶಿಷ್ಟ ಸಂಕೀರ್ಣವಾಗಿದೆ, ಇದು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವು ಅದರ ನೈಸರ್ಗಿಕ, ನೈಸರ್ಗಿಕ (ಸ್ಥಳೀಯ) ಸ್ಥಿತಿಯಲ್ಲಿದ್ದಾಗ ಅದು ಸೇರಿದೆ.

ಉದಾಹರಣೆಗೆ: ಕಣ್ಣಿನ ಮಸೂರದ ಪ್ರೋಟೀನ್ - ಸ್ಫಟಿಕ - ಅದರ ಸ್ಥಳೀಯ ಸ್ಥಿತಿಯಲ್ಲಿ ಮಾತ್ರ ಹೆಚ್ಚು ಪಾರದರ್ಶಕವಾಗಿರುತ್ತದೆ).

ಪ್ರೋಟೀನ್ ಡಿನಾಟರೇಶನ್

ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಸ್ಥಳೀಯ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳು ಕಳೆದುಹೋಗುವ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯನ್ನು ಸೂಚಿಸಲು, DENATURATION ಪದವನ್ನು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಡಿನಾಟರೇಶನ್ - ಇದು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ಕ್ವಾಟರ್ನರಿ (ಒಂದು ವೇಳೆ), ತೃತೀಯ ಮತ್ತು ಕೆಲವೊಮ್ಮೆ ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯ ನಾಶದೊಂದಿಗೆ ಅದರ ನೈಸರ್ಗಿಕ, ಸ್ಥಳೀಯ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳ ಅಭಾವವಾಗಿದೆ, ಇದು ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಮತ್ತು ದುರ್ಬಲ ರೀತಿಯ ಬಂಧಗಳೊಂದಿಗೆ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ. ಈ ರಚನೆಗಳ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ತೊಡಗಿರುವವರು ನಾಶವಾಗುತ್ತಾರೆ.ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯನ್ನು ಸಂರಕ್ಷಿಸಲಾಗಿದೆ ಏಕೆಂದರೆ ಇದು ಬಲವಾದ ಕೋವೆಲನ್ಸಿಯ ಬಂಧಗಳಿಂದ ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ.

ಆಮ್ಲ ಅಥವಾ ಕ್ಷಾರ ದ್ರಾವಣದಲ್ಲಿ ದೀರ್ಘಕಾಲದ ಕುದಿಯುವ ಮೂಲಕ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ಜಲವಿಚ್ಛೇದನದ ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯ ನಾಶವು ಮಾತ್ರ ಸಂಭವಿಸಬಹುದು.

ಪ್ರೋಟೀನ್ ಡಿನಾಟರೇಶನ್ ಅನ್ನು ಉಂಟುಮಾಡುವ ಅಂಶಗಳು

ಪ್ರೋಟೀನ್ ಡಿನಾಟರೇಶನ್ ಅನ್ನು ಉಂಟುಮಾಡುವ ಅಂಶಗಳನ್ನು ವಿಂಗಡಿಸಬಹುದು ಭೌತಿಕಮತ್ತು ರಾಸಾಯನಿಕ.

ಭೌತಿಕ ಅಂಶಗಳು

1. ಹೆಚ್ಚಿನ ತಾಪಮಾನ. ವಿಭಿನ್ನ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಶಾಖಕ್ಕೆ ವಿಭಿನ್ನ ಸಂವೇದನೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ.

ಕೆಲವು ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಈಗಾಗಲೇ 40-500C ನಲ್ಲಿ ಡಿನಾಟರೇಶನ್ಗೆ ಒಳಗಾಗುತ್ತವೆ. ಅಂತಹ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ ಥರ್ಮೊಬೈಲ್. ಇತರ ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳು ಹೆಚ್ಚಿನ ತಾಪಮಾನದಲ್ಲಿ ನಾಶವಾಗುತ್ತವೆ, ಅವುಗಳು ಥರ್ಮೋಸ್ಟೆಬಲ್.

2. ನೇರಳಾತೀತ ವಿಕಿರಣ

3. ಎಕ್ಸ್-ರೇ ಮತ್ತು ವಿಕಿರಣಶೀಲ ಮಾನ್ಯತೆ

4. ಅಲ್ಟ್ರಾಸೌಂಡ್

5. ಯಾಂತ್ರಿಕ ಪ್ರಭಾವ (ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಕಂಪನ).

ರಾಸಾಯನಿಕ ಅಂಶಗಳು

1. ಕೇಂದ್ರೀಕೃತ ಆಮ್ಲಗಳು ಮತ್ತು ಕ್ಷಾರಗಳು.

ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಟ್ರೈಕ್ಲೋರೊಅಸೆಟಿಕ್ ಆಮ್ಲ (ಸಾವಯವ), ನೈಟ್ರಿಕ್ ಆಮ್ಲ (ಅಜೈವಿಕ).

2. ಭಾರೀ ಲೋಹಗಳ ಲವಣಗಳು (ಉದಾಹರಣೆಗೆ, CuSO4).

3. ಸಾವಯವ ದ್ರಾವಕಗಳು (ಈಥೈಲ್ ಆಲ್ಕೋಹಾಲ್, ಅಸಿಟೋನ್)

4. ಸಸ್ಯ ಆಲ್ಕಲಾಯ್ಡ್ಗಳು.

5. ಹೆಚ್ಚಿನ ಸಾಂದ್ರತೆಗಳಲ್ಲಿ ಯೂರಿಯಾ

ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುಗಳಲ್ಲಿ ದುರ್ಬಲ ರೀತಿಯ ಬಂಧಗಳನ್ನು ಮುರಿಯುವ ಇತರ ವಸ್ತುಗಳು.

ಡಿನಾಟರೇಶನ್ ಅಂಶಗಳಿಗೆ ಒಡ್ಡಿಕೊಳ್ಳುವುದನ್ನು ಉಪಕರಣಗಳು ಮತ್ತು ಉಪಕರಣಗಳನ್ನು ಕ್ರಿಮಿನಾಶಕಗೊಳಿಸಲು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ, ಜೊತೆಗೆ ನಂಜುನಿರೋಧಕಗಳನ್ನು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಡಿನಾಟರೇಶನ್ ರಿವರ್ಸಿಬಿಲಿಟಿ

ಪರೀಕ್ಷಾ ಟ್ಯೂಬ್‌ನಲ್ಲಿ (ವಿಟ್ರೊ) ಇದು ಹೆಚ್ಚಾಗಿ ಬದಲಾಯಿಸಲಾಗದ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯಾಗಿದೆ.

ಡಿನೇಚರ್ಡ್ ಪ್ರೊಟೀನ್ ಅನ್ನು ಸ್ಥಳೀಯ ಪದಗಳಿಗಿಂತ ಹತ್ತಿರವಿರುವ ಪರಿಸ್ಥಿತಿಗಳಲ್ಲಿ ಇರಿಸಿದರೆ, ಅದು ಮರುಕಳಿಸಬಹುದು, ಆದರೆ ಬಹಳ ನಿಧಾನವಾಗಿ, ಮತ್ತು ಈ ವಿದ್ಯಮಾನವು ಎಲ್ಲಾ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಿಗೆ ವಿಶಿಷ್ಟವಲ್ಲ.

ವಿವೋದಲ್ಲಿ, ದೇಹದಲ್ಲಿ, ಕ್ಷಿಪ್ರ ಪುನರುತ್ಥಾನ ಸಾಧ್ಯ. ಇದು ಜೀವಂತ ಜೀವಿಯಲ್ಲಿ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಉತ್ಪಾದನೆಯಿಂದಾಗಿ, ಅದು ಡಿನೇಚರ್ಡ್ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ರಚನೆಯನ್ನು "ಗುರುತಿಸುತ್ತದೆ", ದುರ್ಬಲ ರೀತಿಯ ಬಂಧಗಳನ್ನು ಬಳಸಿಕೊಂಡು ಅದಕ್ಕೆ ಲಗತ್ತಿಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಪುನರ್ನಿರ್ಮಾಣಕ್ಕೆ ಸೂಕ್ತವಾದ ಪರಿಸ್ಥಿತಿಗಳನ್ನು ಸೃಷ್ಟಿಸುತ್ತದೆ.

ಅಂತಹ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು "ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ ಶಾಖ ಆಘಾತ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು"ಅಥವಾ" ಒತ್ತಡ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು».

ಒತ್ತಡ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು

ಈ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಹಲವಾರು ಕುಟುಂಬಗಳಿವೆ, ಅವು ಆಣ್ವಿಕ ತೂಕದಲ್ಲಿ ಭಿನ್ನವಾಗಿರುತ್ತವೆ.

ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಪ್ರೋಟೀನ್ hsp 70, 70 kDa ದ್ರವ್ಯರಾಶಿಯೊಂದಿಗೆ ಹೀಟ್‌ಶಾಕ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅನ್ನು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಅಂತಹ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ದೇಹದ ಎಲ್ಲಾ ಜೀವಕೋಶಗಳಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುತ್ತವೆ.

ಅವರು ಜೈವಿಕ ಪೊರೆಗಳ ಮೂಲಕ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳನ್ನು ಸಾಗಿಸುವ ಕಾರ್ಯವನ್ನು ನಿರ್ವಹಿಸುತ್ತಾರೆ ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುಗಳ ತೃತೀಯ ಮತ್ತು ಕ್ವಾಟರ್ನರಿ ರಚನೆಗಳ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಭಾಗವಹಿಸುತ್ತಾರೆ. ಒತ್ತಡದ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಪಟ್ಟಿ ಮಾಡಲಾದ ಕಾರ್ಯಗಳನ್ನು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ ಚಾಪರೋನ್.

ವಿವಿಧ ರೀತಿಯ ಒತ್ತಡದ ಅಡಿಯಲ್ಲಿ, ಅಂತಹ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯನ್ನು ಪ್ರಚೋದಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ: ದೇಹವು ಅಧಿಕ ಬಿಸಿಯಾದಾಗ (40-440C), ವೈರಲ್ ರೋಗಗಳ ಸಮಯದಲ್ಲಿ, ಭಾರೀ ಲೋಹಗಳ ಲವಣಗಳು, ಎಥೆನಾಲ್, ಇತ್ಯಾದಿಗಳೊಂದಿಗೆ ವಿಷಪೂರಿತವಾಗಿದೆ.

ಉತ್ತರ ಜನಾಂಗಕ್ಕೆ ಹೋಲಿಸಿದರೆ ದಕ್ಷಿಣದ ಜನರ ದೇಹದಲ್ಲಿ ಒತ್ತಡದ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಹೆಚ್ಚಿದ ವಿಷಯವು ಕಂಡುಬಂದಿದೆ.

ಶಾಖ ಆಘಾತ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವು ಸಡಿಲವಾದ ಸರಪಳಿಯಿಂದ ಸಂಪರ್ಕಿಸಲಾದ ಎರಡು ಕಾಂಪ್ಯಾಕ್ಟ್ ಗ್ಲೋಬ್ಯುಲ್‌ಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿದೆ:

ವಿಭಿನ್ನ ಶಾಖ ಆಘಾತ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಸಾಮಾನ್ಯ ನಿರ್ಮಾಣ ಯೋಜನೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿವೆ.

ವಿಭಿನ್ನ ಕಾರ್ಯಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ವಿಭಿನ್ನ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಒಂದೇ ಡೊಮೇನ್‌ಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರಬಹುದು. ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ವಿವಿಧ ಕ್ಯಾಲ್ಸಿಯಂ-ಬೈಂಡಿಂಗ್ ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳು ಎಲ್ಲಾ ಒಂದೇ ಡೊಮೇನ್ ಅನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ, ಇದು Ca+2 ಬೈಂಡಿಂಗ್‌ಗೆ ಕಾರಣವಾಗಿದೆ.

ಡೊಮೇನ್ ರಚನೆಯ ಪಾತ್ರವೆಂದರೆ ಅದು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅನ್ನು ಮತ್ತೊಂದು ಡೊಮೇನ್‌ನ ಚಲನೆಗಳಿಂದಾಗಿ ಅದರ ಕಾರ್ಯವನ್ನು ನಿರ್ವಹಿಸಲು ಹೆಚ್ಚಿನ ಅವಕಾಶಗಳನ್ನು ಒದಗಿಸುತ್ತದೆ. ಎರಡು ಡೊಮೇನ್‌ಗಳು ಸೇರುವ ಪ್ರದೇಶಗಳು ಅಂತಹ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಅಣುವಿನಲ್ಲಿ ರಚನಾತ್ಮಕವಾಗಿ ದುರ್ಬಲ ಸ್ಥಳಗಳಾಗಿವೆ.

ಇಲ್ಲಿ ಬಂಧ ಜಲವಿಚ್ಛೇದನವು ಹೆಚ್ಚಾಗಿ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟೀನ್ ನಾಶವಾಗುತ್ತದೆ.