ប្រូតេអ៊ីនដែលជាលើកដំបូងដែលត្រូវបានសំយោគដោយសិប្បនិម្មិត។ ការសំយោគប្រូតេអ៊ីនសិប្បនិម្មិត

គ្រួសារត្រីឆ្លាមគឺរីករាលដាលខ្លាំងណាស់ ហើយបានសិក្សាយ៉ាងល្អ។

យើងម្នាក់ៗដឹងថាមានសត្វមំសាសីដ៏គួរឱ្យភ័យខ្លាចដូចជា ត្រីឆ្លាមពណ៌ស ឬត្រីឆ្លាមខ្លា។ ប៉ុន្តែក្នុងចំណោមត្រីឆ្លាម ក៏មានប្រភេទសត្វដ៏អស្ចារ្យផងដែរ ដូចជាត្រីឆ្លាមហ្គ្រីនឡែន។

ពូជនេះដែលរហូតមកដល់ពេលថ្មីៗនេះ មិនទាន់មានអ្នកណាដឹងនៅឡើយ មិនទាន់ត្រូវបានសិក្សាឱ្យបានច្បាស់នៅឡើយទេ ប៉ុន្តែវាមានតែមួយគត់។ ការពិតគឺថា ត្រីឆ្លាមហ្គ្រីនលែន អាចរស់នៅ និងដើរលើមហាសមុទ្រទឹកកកនៃភពផែនដី អស់រយៈពេលជាងមួយរយឆ្នាំ។

ការពិពណ៌នានិងរបៀបរស់នៅ

ត្រីឆ្លាម Greenland - Somniosus microcephalus ត្រូវបានរកឃើញនៅឆ្នេរសមុទ្រភាគខាងជើងនៃទ្វីបអឺរ៉ុប តាមបណ្តោយឆ្នេរសមុទ្រ Labrador និងនៅជិតកោះនេះ បានធ្វើឱ្យអ្នកស្រាវជ្រាវភ្ញាក់ផ្អើល។

តើសត្វមំសាសីត្រូពិចធម្មតាអាចបញ្ចប់ដោយរបៀបណានៅក្នុងទឹកដ៏ត្រជាក់ទាំងនេះ? ពីកិច្ចប្រជុំលើកដំបូងអ្នកវិទ្យាសាស្ត្រមិនបានចាកចេញពីត្រីឆ្លាមហ្គ្រីនឡែនដោយមិនយកចិត្តទុកដាក់ដោយសង្ឃឹមថានឹងរកឃើញអាថ៌កំបាំងរបស់វា។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយនៅតែមានអាថ៌កំបាំងច្រើនពេក។

ត្រីឆ្លាមហ្គ្រីនលែនគឺជាសត្វមំសាសីដ៏ធំមួយដែលមានប្រវែងជាមធ្យមរហូតដល់ 7 ម៉ែត្រ និងទម្ងន់មួយតោន។ ជាធម្មតាត្រីឆ្លាមទាំងនេះមានប្រវែងប្រហែលបួនម៉ែត្រ។ មិនដូចសាច់ញាតិភាគច្រើនរបស់វាទេ ព្រុយខាងក្រោយរបស់វាតូច ធ្មេញមុតស្រួចរបស់វាមានប្រវែងមិនដល់មួយសង់ទីម៉ែត្រទេ ពណ៌របស់វាគឺជិតកាហ្វេ ជំនួសឱ្យពណ៌ប្រផេះធម្មតា ហើយវាអាចហែលក្នុងទឹកនៅសីតុណ្ហភាពទាបជាងសូន្យបន្តិច។

ត្រីឆ្លាមប៉ូលគឺតែងតែមានភាពរីករាយ។ មំសាសីនេះស៊ីត្រីច្រើនប្រភេទ ហើយមិនមើលងាយក្តាម និងចាហួយឡើយ។ វាក៏មានការពិតដ៏ចម្លែកមួយនៅក្នុងជីវប្រវត្តិរបស់នាងផងដែរ៖ អាហារឆ្ងាញ់ដែលចូលចិត្តរបស់ត្រីឆ្លាមគឺការផ្សាភ្ជាប់រោម។ តើ​សត្វ​ឈ្មោល​ប្រភេទ​នេះ​អាច​យកឈ្នះ​ឆ្មា​ដែល​រហ័សរហួន និង​រហ័សរហួន​បាន​ដោយ​របៀប​ណា​? ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ នេះជាការពិត ចាប់តាំងពីបំណែកសាច់ទាំងមូលពីរោមសត្វ និងសត្វតោសមុទ្រត្រូវបានរកឃើញជាញឹកញាប់នៅក្នុងក្រពះរបស់ត្រីឆ្លាមប៉ូល

សម្រាប់ភាពយឺតយ៉ាវទាំងអស់ ត្រីឆ្លាមមានចំណង់អាហារដ៏ធំសម្បើម ដោយហេតុថា សត្វធំត្រូវបានគេរកឃើញនៅក្នុងក្រពះរបស់ពួកគេច្រើនជាងមួយដង៖ ត្រាទាំងមូល ត្រីឆ្លាម និងត្រីសាម៉ុងដ៏ច្រើនសន្ធឹកសន្ធាប់ សត្វរមាំងគ្មានស្នែង និងសូម្បីតែខ្លាឃ្មុំប៉ូល។ ប្រហែលជាក្រោយមកបានក្លាយជាជនរងគ្រោះក្នុងអំឡុងពេលហែលទឹកដ៏វែងរបស់គាត់។

ក្នុងឆ្នាំ 2016 ក្រុមអ្នកស្រាវជ្រាវអន្តរជាតិដែលដឹកនាំដោយអ្នកឯកទេសឈានមុខគេនៅសាកលវិទ្យាល័យ Copenhagen លោក Julius Nielsen បានរកឃើញថាអាយុរបស់ត្រីឆ្លាមដែលចាប់បាននៅឆ្នេរសមុទ្រ Greenland គឺច្រើនជាង 400 ឆ្នាំ។ បន្ទាប់ពីការស្រាវជ្រាវហ្មត់ចត់បន្ថែមទៀត អាយុពិតប្រាកដត្រូវបានបង្កើតឡើងជា 512 ឆ្នាំ។

ត្រីឆ្លាម Greenland រស់នៅក្រោមទឹកកកនៃមហាសមុទ្រអាកទិក និងឆ្នេរសមុទ្ររបស់វាក្នុងជម្រៅរហូតដល់ 600 ម៉ែត្រ។ ទាំងនេះគឺជាត្រីឆ្លាមធំជាងគេបំផុតក្នុងពិភពលោក ពួកវាលូតលាស់ដល់ទៅ 20 ម៉ែត្រ និងអាចរស់នៅបានរាប់រយឆ្នាំ។ វាត្រូវបានគេជឿថាពួកគេថែមទាំងស៊ីខ្លាឃ្មុំប៉ូលផងដែរ។

ដោយសារតែជម្រកត្រជាក់របស់វា ត្រីឆ្លាមគឺជាថ្លើមវែង។ ដូចជាផលិតផលនៅក្នុងទូទឹកកក វាត្រូវការពេលយូរដើម្បីចាស់ទុំ ហើយក្លាយជាផ្លូវភេទពេញវ័យនៅអាយុប្រហែល 140 ឆ្នាំ។ អាសូត Trimethylamine ដែលផលិត និងប្រមូលផ្តុំនៅក្នុងសាច់ដុំរបស់ត្រី អនុញ្ញាតឱ្យវារស់នៅក្នុងស្ថានភាពត្រជាក់បែបនេះ។

សម្រាប់មនុស្ស ត្រីឆ្លាមមិនបង្កគ្រោះថ្នាក់អ្វីឡើយ ប៉ុន្តែយោងទៅតាមរឿងព្រេងរបស់ Inuit មានករណីដែលត្រីបានក្រឡាប់ទូកកាយ៉ាក់។ ភាគច្រើនទំនងជាសត្វមំសាសីគ្រាន់តែច្រឡំពួកវាជាមួយសត្វព្រៃ។ ត្រីឆ្លាម Greenland ពីមុនត្រូវបានគេបរបាញ់សម្រាប់ថ្លើមដ៏ធំរបស់ពួកគេ។ សាច់មិនត្រូវបានបរិភោគដោយគ្មានការរៀបចំត្រឹមត្រូវ។ វែង និងពិបាកណាស់។

មិនមានការបោះពុម្ពផ្សាយព័ត៌មានតែមួយនៅក្នុងពិភពលោក រំលងចំណងជើងខ្លាំងៗលើប្រធានបទនេះទេ៖

មានសត្វនៅក្នុងសមុទ្រដែលអាចមើលឃើញ Shakespeare ។

ការឡើងរឹងរបស់ត្រីឆ្លាម៖ អ្នកវិទ្យាសាស្ត្របានរកឃើញថា ត្រីឆ្លាមហ្គ្រីនលែនរស់នៅពី ៤០០ ទៅ ៥០០ ឆ្នាំ។

អ្នកវិទ្យាសាស្ត្របានរកឃើញសត្វឆ្អឹងខ្នងដែលរស់នៅបានយូរជាងគេ។

ទឹកត្រជាក់នៃ Greenland គឺជាជម្រករបស់ត្រីឆ្លាមដែលមានអាយុ 400 ឆ្នាំ។

អ្នកនេសាទចាប់បានត្រីឆ្លាមអាយុវែងមួយក្បាល ដែលកើតក្នុងសម័យ Ivan the Terrible ។

អ្នកវិទ្យាសាស្ត្របានដាក់ឈ្មោះអាយុដែលអាចកើតមាននៃសត្វចំណាស់បំផុតនៅលើភពផែនដី។

ត្រីឆ្លាមនេះដែលចាប់បានដោយអ្នកវិទ្យាសាស្ត្របានរស់នៅកំឡុងសម័យកូឡុំបឺស។

អាយុកាលរបស់ត្រីឆ្លាម Greenland អាចលើសពី 500 ឆ្នាំ។

អ្នកជីវវិទូបានគ្រប់គ្រងរកឃើញសត្វចំណាស់ជាងគេបំផុតនៅលើពិភពលោក។

អត្រាកំណើនរបស់វាត្រូវបានរាយការណ៍ថាមានតិចជាងមួយសង់ទីម៉ែត្រក្នុងមួយឆ្នាំ។ ពីមុនគេដឹងហើយថា ត្រីឆ្លាមទាំងនេះ គឺជាសត្វដែលរស់នៅបានយូរ ប៉ុន្តែតើវារស់នៅបានយូរប៉ុណ្ណា គឺជាអាថ៌កំបាំង។

Stephen Campana អ្នកជំនាញត្រីឆ្លាមនៅសាកលវិទ្យាល័យ University of បាននិយាយថា អ្នកជីវវិទូសមុទ្របានសម្លឹងមើលអាយុជីវិតរបស់ត្រីឆ្លាម Greenland អស់ជាច្រើនទសវត្សរ៍មកហើយ ដោយគ្មានជោគជ័យ។ - ដោយពិចារណាថាត្រីឆ្លាមនេះគឺជាសត្វមំសាសីដ៏គ្រោះថ្នាក់ (ស្តេចនៃខ្សែសង្វាក់អាហារ) នៅក្នុងទឹកអាកទិក វាពិតជាមិនគួរឱ្យជឿដែលយើងមិនដឹងថាតើត្រីឆ្លាមនេះរស់នៅបាន 20 ឆ្នាំ ឬ 1000 ឆ្នាំនោះទេ។

ត្រីឆ្លាម Greenland ត្រូវបានគេឃើញជាលើកដំបូងនៅលើផ្ទៃទឹក ពីនាវាស្រាវជ្រាវ Sanna នៅ North Greenland ។

Julius Nielsen និយាយ​ថា​នេះ​ជា​ភស្តុតាង​រឹង​ដំបូង​នៃ​រយៈពេល​ដែល​សត្វ​ទាំងនេះ​អាច​រស់​បាន៖

យើងសន្មត់ថាយើងកំពុងទាក់ទងជាមួយសត្វចម្លែកមួយ ប៉ុន្តែការពិតដែលថាត្រីឆ្លាមប្រែទៅជាចាស់គឺជាការភ្ញាក់ផ្អើលមួយសម្រាប់យើង!

នេះពិតជាប្រាប់យើងថាសត្វនេះមានតែមួយគត់ ហើយគួរត្រូវបានចាត់ទុកថាជាសត្វចំណាស់ជាងគេបំផុតក្នុងពិភពលោក។

វីដេអូ - សត្វឆ្អឹងខ្នងដែលរស់នៅបានយូរបំផុតនៅលើភពផែនដី៖

ការបោះពុម្ភផ្សាយនៅក្នុងទិនានុប្បវត្តិវិទ្យាសាស្ត្រដ៏ល្បីល្បាញ (ខែសីហា 2016) ដោយ Nielsen និងក្រុមអ្នកស្រាវជ្រាវអន្តរជាតិរបស់គាត់ (អ្នកឯកទេសមកពីចក្រភពអង់គ្លេស ដាណឺម៉ាក និងសហរដ្ឋអាមេរិក) ពិពណ៌នាអំពីរបៀបដែលពួកគេកំណត់អាយុរបស់ត្រីឆ្លាម Greenland 28 ឆ្នាំក្នុងអំឡុងពេលស្រាវជ្រាវវិទ្យាសាស្ត្ររវាងឆ្នាំ 2010 និង 2013 ។

វាប្រែថាអាយុរបស់ត្រីជាច្រើនអាចត្រូវបានកំណត់ដោយការរាប់ការលូតលាស់នៃស្រទាប់នៃកាល់ស្យូមកាបូណាត - "ថ្ម" - នៅក្នុង . បច្ចេកទេសនេះគឺស្រដៀងនឹងការរាប់រង្វង់លូតលាស់នៅលើដើមឈើ។

ការលំបាកនៃការសិក្សាគឺថាត្រីឆ្លាមមិនមានថ្មបែបនេះទេ។ ប៉ុន្តែ ត្រីឆ្លាម Greenland មានជាលិកាដែលសម្បូរទៅដោយជាតិកាល់ស្យូមច្រើន ដែលសាកសមសម្រាប់ការវិភាគប្រភេទនេះ។

លើសពីនេះ ក្រុមស្រាវជ្រាវបានពឹងផ្អែកលើវិធីសាស្រ្តផ្សេងៗ ជាឧទាហរណ៍ ការសិក្សា។

កែវភ្នែកមានប្រូតេអ៊ីនដែលកកកុញតាមពេលវេលា ក៏ដូចជាប្រូតេអ៊ីននៅចំកណ្តាលភ្នែក ដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងផងដែរ និងមិនផ្លាស់ប្តូរពេញមួយជីវិតរបស់ត្រី។

ការកំណត់កាលបរិច្ឆេទនៃការកើតឡើងនៃប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះបានអនុញ្ញាតឱ្យអ្នកជំនាញកំណត់អាយុរបស់ត្រីឆ្លាម។

ដើម្បីកំណត់ថាតើប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅពេលណា អ្នកវិទ្យាសាស្ត្របានងាកទៅរកការណាត់ជួបវិទ្យុសកម្ម ដែលជាវិធីសាស្ត្រដែលពឹងផ្អែកលើការកំណត់កម្រិតនៅក្នុងសម្ភារៈនៃប្រភេទកាបូនដែលគេស្គាល់ថាជាកាបូន-14 ដែលឆ្លងកាត់ការពុកផុយវិទ្យុសកម្មតាមពេលវេលា។

ដោយប្រើបច្ចេកទេសនេះដើម្បីធ្វើការជាមួយប្រូតេអ៊ីននៅចំកណ្តាលនៃកញ្ចក់នីមួយៗ អ្នកវិទ្យាសាស្ត្របានសន្និដ្ឋានអំពីអាយុដ៏ធំទូលាយសម្រាប់ត្រីឆ្លាមនីមួយៗ។

បន្ទាប់មកអ្នកវិទ្យាសាស្ត្របានទាញយក "ផលប៉ះពាល់" នៃការធ្វើតេស្តដែលបានកើតឡើងនៅក្នុងទសវត្សរ៍ឆ្នាំ 1950: នៅពេលដែលគ្រាប់បែកត្រូវបានបំផ្ទុះ ពួកគេបានបង្កើនកម្រិតកាបូន-14 នៅក្នុងបរិយាកាស។

ជីពចរកាបូន-១៤ បានចូលទៅក្នុងបណ្តាញអាហារសមុទ្រខាងជើង អាត្លង់ទិក មិនយូរជាងដើមទសវត្សរ៍ឆ្នាំ 1960 ទេ។

នេះផ្តល់ឱ្យយើងនូវត្រាពេលវេលាមានប្រយោជន៍” Nielsen និយាយ។ - ខ្ញុំចង់ដឹងថាខ្ញុំឃើញជីពចរនៅក្នុងត្រីឆ្លាមរបស់ខ្ញុំនៅឯណា ហើយតើវាមានន័យយ៉ាងណា៖ តើវាមានអាយុ ៥០ ឬ ១០ ឆ្នាំទេ?

Nielsen និងក្រុមរបស់គាត់បានរកឃើញថាប្រូតេអ៊ីនកែវភ្នែកនៃត្រីឆ្លាម Greenland តូចបំផុតចំនួន 28 មានផ្ទុកបរិមាណកាបូន-14 ខ្ពស់ ដែលបង្ហាញថាពួកវាកើតក្រោយដើមទសវត្សរ៍ឆ្នាំ 1960 ។

ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ត្រីឆ្លាមតូចទី 3 បានបង្ហាញកម្រិតកាបូន-14 ខ្ពស់ជាងត្រីឆ្លាមធំជាង 25 បន្តិច។ នេះអាចបង្ហាញថាវាបានកើតនៅដើមទសវត្សរ៍ឆ្នាំ 1960 នៅពេលដែលភាគល្អិតអាតូមិចពីគ្រាប់បែកដែលមានទំនាក់ទំនងជាមួយកាបូន-14 បានចាប់ផ្តើមដាក់បញ្ចូលទៅក្នុងខ្សែសង្វាក់អាហារសមុទ្រទាំងអស់។

បន្ទាប់ពីការធ្វើដំណើរយ៉ាងទូលំទូលាយ ត្រីឆ្លាមហ្គ្រីនលែន ត្រឡប់ទៅទឹកជ្រៅ និងត្រជាក់នៃ Uummannaq Fjord នៅភាគពាយព្យនៃហ្គ្រីនឡែន (ត្រីឆ្លាមគឺជាផ្នែកមួយនៃកម្មវិធីដាក់ស្លាក និងដោះលែងសត្វមំសាសីដ៏ធំមួយនៅក្នុងប្រទេសន័រវេស និងហ្គ្រីនឡែន)។

នេះបង្ហាញថាភាគច្រើននៃត្រីឆ្លាមរបស់យើងដែលបានវិភាគគឺពិតជាមានអាយុលើសពី 50 ឆ្នាំ" Nielsen បាននិយាយថា។

បន្ទាប់មកអ្នកវិទ្យាសាស្ត្របានរួមបញ្ចូលគ្នានូវកាលបរិច្ឆេទវិទ្យុសកម្មជាមួយនឹងការប៉ាន់ប្រមាណអំពីរបៀបដែលត្រីឆ្លាម Greenland លូតលាស់ដើម្បីបង្កើតគំរូដែលអនុញ្ញាតឱ្យពួកគេសាកល្បងសត្វមំសាសីដែលមានអាយុ 25 ឆ្នាំដែលកើតមុនទសវត្សរ៍ឆ្នាំ 1960 ។

លទ្ធផលរបស់ពួកគេបានបង្ហាញថា ត្រីឆ្លាមដ៏ធំបំផុតក្នុងក្រុមគឺញី ដែលមានប្រវែងជាងប្រាំម៉ែត្រ។ នាងទំនងជាមានអាយុប្រហែល 392 ឆ្នាំ ទោះបីជាដូចដែល Nielsen កត់សម្គាល់ក៏ដោយ ជួរនៃអាយុដែលអាចមានចាប់ពី 272 ដល់ 512 ឆ្នាំ។

អ្នកស្រាវជ្រាវបាននិយាយថា ត្រីឆ្លាម Greenland ឥឡូវនេះគឺជាបេក្ខភាពដ៏ល្អបំផុតសម្រាប់ចំណងជើងនៃសត្វឆ្អឹងកងដែលរស់នៅបានយូរបំផុតនៅលើភពផែនដីយើង។

វីដេអូ - ត្រីឆ្លាមតំបន់ប៉ូលហ្គ្រីនឡែន៖

ជាងនេះទៅទៀត ស្ត្រីពេញវ័យក្នុងការពិសោធន៍ឈានដល់ភាពចាស់ទុំខាងផ្លូវភេទ លុះត្រាតែពួកគេមានប្រវែងដល់ទៅ 4 ម៉ែត្រ។ កំណើតដំបូងរបស់ពួកគេកើតឡើងតែនៅអាយុប្រហែល 150 ឆ្នាំប៉ុណ្ណោះ។

Nielsen ជឿជាក់ថា "ការសិក្សានាពេលអនាគតគួរតែអាចកំណត់អាយុដោយភាពត្រឹមត្រូវជាងមុន" ។

ហើយរង់ចាំការស្រាវជ្រាវបន្ថែម៖

មានទិដ្ឋភាពផ្សេងទៀតនៃជីវវិទ្យាត្រីឆ្លាមហ្គ្រីនលែនដែលគួរឱ្យចាប់អារម្មណ៍ខ្លាំងណាស់ក្នុងការដឹងនិងគ្របដណ្តប់" គាត់បានបញ្ចប់។

ចូរយើងចាំថាអ្នកវិទ្យាសាស្ត្រពីមុនបានណែនាំរួចហើយថាជារៀងរាល់ឆ្នាំត្រីឆ្លាមហ្គ្រីនឡែនលូតលាស់ 0.5-1 សង់ទីម៉ែត្រ។

ហើយហេតុផលនៃភាពជាប់បានយូរ សន្មតថាការរំលាយអាហារយឺតខ្លាំង៖ ត្រីឆ្លាមប្រភេទនេះគឺជាមំសាសីដែលរស់នៅក្នុងទឹកដែលមានសីតុណ្ហភាពពី -1 ទៅ +5 អង្សាសេ។

នេះក៏ពន្យល់ពីភាពយឺតយ៉ាវរបស់ត្រីឆ្លាមផងដែរ ដែលវាត្រូវបានផ្តល់រង្វាន់ជាឈ្មោះឡាតាំង Somniosus microcephalus ដែលមានន័យថា "ងងុយគេងជាមួយនឹងខួរក្បាលតូច"។

ខ្លឹមសារនៃអត្ថបទ

ប្រូតេអ៊ីន (មាត្រា 1)- ថ្នាក់នៃប៉ូលីម៊ែរជីវសាស្រ្តដែលមាននៅក្នុងគ្រប់សារពាង្គកាយមានជីវិត។ ដោយមានការចូលរួមពីប្រូតេអ៊ីន ដំណើរការសំខាន់ៗដែលធានានូវមុខងារសំខាន់ៗរបស់រាងកាយកើតឡើង៖ ការដកដង្ហើម ការរំលាយអាហារ ការកន្ត្រាក់សាច់ដុំ ការបញ្ជូនសរសៃប្រសាទ។ ជាលិកាឆ្អឹង ស្បែក សក់ និងទម្រង់ស្នែងរបស់សត្វមានជីវិតមានប្រូតេអ៊ីន។ ចំពោះថនិកសត្វភាគច្រើន ការលូតលាស់ និងការអភិវឌ្ឍន៍រាងកាយកើតឡើងដោយសារអាហារដែលមានប្រូតេអ៊ីនជាសមាសធាតុអាហារ។ តួនាទីរបស់ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរាងកាយហើយយោងទៅតាមរចនាសម្ព័ន្ធរបស់ពួកគេមានភាពចម្រុះណាស់។

សមាសភាពប្រូតេអ៊ីន។

ប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់គឺជាប៉ូលីម៊ែរ ដែលខ្សែសង្វាក់ត្រូវបានប្រមូលផ្តុំពីបំណែកនៃអាស៊ីតអាមីណូ។ អាស៊ីតអាមីណូគឺជាសមាសធាតុសរីរាង្គដែលមាននៅក្នុងសមាសភាពរបស់វា (ស្របតាមឈ្មោះ) ក្រុមអាមីណូ NH 2 និងក្រុមអាស៊ីតសរីរាង្គ i.e. carboxyl ក្រុម COOH ។ ក្នុងចំណោមអាស៊ីដអាមីណូទាំងអស់ដែលមានស្រាប់ (តាមទ្រឹស្តីចំនួនអាស៊ីតអាមីណូដែលអាចធ្វើបានគឺគ្មានដែនកំណត់) មានតែអាតូមកាបូនតែមួយរវាងក្រុមអាមីណូ និងក្រុម carboxyl ប៉ុណ្ណោះដែលចូលរួមក្នុងការបង្កើតប្រូតេអ៊ីន។ ជាទូទៅអាស៊ីតអាមីណូដែលពាក់ព័ន្ធនឹងការបង្កើតប្រូតេអ៊ីនអាចត្រូវបានតំណាងដោយរូបមន្ត: H 2 N–CH(R)–COOH ។ ក្រុម R ដែលភ្ជាប់ទៅនឹងអាតូមកាបូន (មួយរវាងក្រុមអាមីណូ និងក្រុម carboxyl) កំណត់ភាពខុសគ្នារវាងអាស៊ីតអាមីណូដែលបង្កើតជាប្រូតេអ៊ីន។ ក្រុមនេះអាចមានតែអាតូមកាបូន និងអ៊ីដ្រូសែនប៉ុណ្ណោះ ប៉ុន្តែជាញឹកញាប់វាមាន បន្ថែមពីលើ C និង H ក្រុមមុខងារផ្សេងៗ (ដែលមានសមត្ថភាពបំប្លែងបន្ថែម) ឧទាហរណ៍ HO-, H 2 N- ជាដើម។ ជម្រើសមួយនៅពេល R = H ។

សារពាង្គកាយរបស់សត្វមានជីវិតមានអាស៊ីតអាមីណូច្រើនជាង 100 ផ្សេងៗគ្នា ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ មិនមែនទាំងអស់ត្រូវបានប្រើប្រាស់ក្នុងការសាងសង់ប្រូតេអ៊ីននោះទេ ប៉ុន្តែមានតែ 20 ប៉ុណ្ណោះដែលហៅថា "មូលដ្ឋាន" ។ នៅក្នុងតារាង 1 បង្ហាញឈ្មោះរបស់ពួកគេ (ភាគច្រើននៃឈ្មោះដែលបានបង្កើតជាប្រវត្តិសាស្ត្រ) រូបមន្តរចនាសម្ព័ន្ធ ក៏ដូចជាអក្សរកាត់ដែលគេប្រើយ៉ាងទូលំទូលាយ។ រូបមន្តរចនាសម្ព័ន្ធទាំងអស់ត្រូវបានរៀបចំនៅក្នុងតារាងដូច្នេះបំណែកអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់នៅខាងស្តាំ។

តារាងទី 1. អាស៊ីតអាមីណូពាក់ព័ន្ធនឹងការបង្កើតប្រូតេអ៊ីន

ឈ្មោះ	រចនាសម្ព័ន្ធ	ការកំណត់
គ្លីស៊ីន		ជីលី
អាឡានីន		ALA
វ៉ាលីន		កោរសក់
លូស៊ីន		ឡេអ៊ី
ISOLEUCINE		អាយលី
សឺរិន		SER
THREONINE		TRE
ស៊ីស្តេអ៊ីន		ស៊ីអាយអេស
មេទីយ៉ូនីន		ជួប
លីស៊ីន		លីហ្សា
អាហ្សង់ទីន		ARG
អាស៊ីតអាស្ប៉ារ៉ាជីក		ASN
អាស្ប៉ារ៉ាជីន		ASN
អាស៊ីតគ្លុយតាមីក		គ្លូ
គ្លុយតាមីន		GLN
ភេនឡាឡានីន		ម៉ាស៊ីន​ផ្លុំ​សក់
TYROSINE		TIR
ទ្រីបតូហ្វាន		បី
អ៊ីស្ទីឌីន		GIS
ប្រូលីន		ប្រូ
នៅក្នុងការអនុវត្តអន្តរជាតិ ការកំណត់អក្សរកាត់នៃអាស៊ីតអាមីណូដែលបានរាយបញ្ជីដោយប្រើអក្សរកាត់ឡាតាំងបី ឬអក្សរមួយត្រូវបានទទួលយក ឧទាហរណ៍ glycine - Gly ឬ G, alanine - Ala ឬ A ។

ក្នុងចំណោមអាស៊ីដអាមីណូទាំងម្ភៃនេះ (តារាងទី 1) មានតែប្រូលីនប៉ុណ្ណោះដែលមានក្រុម NH នៅជាប់នឹងក្រុម carboxyl COOH (ជំនួសឱ្យ NH 2) ព្រោះវាជាផ្នែកមួយនៃបំណែករង្វិល។

អាស៊ីដអាមីណូចំនួនប្រាំបី (valine, leucine, isoleucine, threonine, methionine, lysine, phenylalanine និង tryptophan) ដែលដាក់ក្នុងតារាងនៅលើផ្ទៃខាងក្រោយពណ៌ប្រផេះត្រូវបានគេហៅថាសំខាន់ ព្រោះរាងកាយត្រូវតែទទួលវាពីអាហារប្រូតេអ៊ីនជានិច្ចសម្រាប់ការលូតលាស់ និងការអភិវឌ្ឍន៍ធម្មតា។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្កើតឡើងជាលទ្ធផលនៃការតភ្ជាប់បន្តបន្ទាប់គ្នានៃអាស៊ីតអាមីណូ ខណៈពេលដែលក្រុម carboxyl នៃអាស៊ីតមួយមានអន្តរកម្មជាមួយក្រុមអាមីណូនៃម៉ូលេគុលជិតខាង ដែលបណ្តាលឱ្យមានការបង្កើតចំណង peptide -CO-NH- និងការចេញផ្សាយនៃ ម៉ូលេគុលទឹក។ នៅក្នុងរូបភព។ រូបភាពទី 1 បង្ហាញពីការរួមបញ្ចូលគ្នាជាបន្តបន្ទាប់នៃ alanine, valine និង glycine ។

អង្ករ។ ១ ស៊េរីការតភ្ជាប់នៃអាស៊ីតអាមីណូកំឡុងពេលបង្កើតម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ ផ្លូវពីក្រុមអាមីណូស្ថានីយនៃ H 2 N ទៅក្រុម carboxyl ស្ថានីយនៃ COOH ត្រូវបានជ្រើសរើសជាទិសដៅសំខាន់នៃខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ។

ដើម្បីពិពណ៌នាអំពីរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន អក្សរកាត់សម្រាប់អាស៊ីតអាមីណូ (តារាងទី 1 ជួរឈរទីបី) ដែលពាក់ព័ន្ធនឹងការបង្កើតខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ត្រូវបានប្រើ។ បំណែកនៃម៉ូលេគុលដែលបង្ហាញក្នុងរូប។ 1 ត្រូវបានសរសេរដូចខាងក្រោម: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH ។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនមានពី 50 ទៅ 1500 សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ (ខ្សែសង្វាក់ខ្លីត្រូវបានគេហៅថា polypeptides) ។ លក្ខណៈបុគ្គលនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់ដោយសំណុំនៃអាស៊ីតអាមីណូដែលបង្កើតជាខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ហើយមិនសំខាន់ជាងនេះទេដោយលំដាប់នៃការឆ្លាស់គ្នារបស់ពួកគេតាមខ្សែសង្វាក់។ ឧទាហរណ៍ ម៉ូលេគុលអាំងស៊ុយលីនមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូចំនួន 51 (នេះគឺជាប្រូតេអ៊ីនខ្សែសង្វាក់ខ្លីបំផុតមួយ) ហើយមានខ្សែសង្វាក់ប៉ារ៉ាឡែលពីរដែលមានប្រវែងមិនស្មើគ្នាដែលតភ្ជាប់គ្នាទៅវិញទៅមក។ លំដាប់នៃការជំនួសនៃបំណែកអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានបង្ហាញនៅក្នុងរូបភព។ ២.

អង្ករ។ ២ ម៉ូលេគុលអាំងស៊ុយលីនដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងពីសំណល់អាស៊ីតអាមីណូចំនួន 51 បំណែកនៃអាស៊ីតអាមីណូដូចគ្នាបេះបិទត្រូវបានសម្គាល់ដោយពណ៌ផ្ទៃខាងក្រោយដែលត្រូវគ្នា។ សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ cysteine ​​​​ដែលមាននៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ (អក្សរកាត់ CIS) បង្កើតជាស្ពាន disulfide –S-S- ដែលភ្ជាប់ម៉ូលេគុលវត្ថុធាតុ polymer ពីរ ឬបង្កើតជាស្ពានក្នុងខ្សែសង្វាក់មួយ។

ម៉ូលេគុលអាស៊ីតអាមីណូ cysteine ​​​​(តារាងទី 1) មានក្រុម sulfhydride ប្រតិកម្ម -SH ដែលមានអន្តរកម្មជាមួយគ្នាបង្កើតជាស្ពាន disulfide -S-S- ។ តួនាទីរបស់ cysteine ​​​​នៅក្នុងពិភពនៃប្រូតេអ៊ីនគឺពិសេសដោយមានការចូលរួមរបស់វាតំណភ្ជាប់ឆ្លងកាត់ត្រូវបានបង្កើតឡើងរវាងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនវត្ថុធាតុ polymer ។

ការរួមបញ្ចូលគ្នានៃអាស៊ីតអាមីណូចូលទៅក្នុងខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer កើតឡើងនៅក្នុងសារពាង្គកាយរស់នៅក្រោមការគ្រប់គ្រងនៃអាស៊ីតនុយក្លេអ៊ីក ពួកគេផ្តល់នូវលំដាប់នៃការជួបប្រជុំគ្នាយ៉ាងតឹងរឹង និងគ្រប់គ្រងប្រវែងថេរនៃម៉ូលេគុលវត្ថុធាតុ polymer ( សង់​ទី​ម៉ែ​ត. អាស៊ីត NUCLEIC).

រចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន។

សមាសភាពនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដែលបង្ហាញក្នុងទម្រង់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូជំនួស (រូបភាពទី 2) ត្រូវបានគេហៅថារចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីន។ ចំណងអ៊ីដ្រូសែនកើតឡើងរវាងក្រុម imino HN និងក្រុម carbonyl CO ដែលមានវត្តមាននៅក្នុងខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ( សង់​ទី​ម៉ែ​ត. ការភ្ជាប់អ៊ីដ្រូសែន) ជាលទ្ធផល ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនទទួលបានរូបរាងលំហជាក់លាក់ ហៅថារចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ។ ប្រភេទប្រូតេអ៊ីនទូទៅបំផុតនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំគឺពីរ។

ជម្រើសដំបូងគេហៅថា α-helix ត្រូវបានដឹងដោយប្រើចំណងអ៊ីដ្រូសែននៅក្នុងម៉ូលេគុលវត្ថុធាតុ polymer តែមួយ។ ប៉ារ៉ាម៉ែត្រធរណីមាត្រនៃម៉ូលេគុលដែលកំណត់ដោយប្រវែងចំណង និងមុំចំណង គឺដូចជាការបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែនគឺអាចធ្វើទៅបានសម្រាប់ក្រុម H-N និង C=O ដែលរវាងនោះមានបំណែក peptide ពីរ H-N-C=O (រូបភាព 3) ។

សមាសភាពនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide បង្ហាញក្នុងរូបភព។ ៣, សរសេរជាអក្សរកាត់ដូចខាងក្រោមៈ

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-ALA-ALA-ALA-ALA-ALA-COOH ។

ជាលទ្ធផលនៃឥទ្ធិពលនៃការរឹតបន្តឹងនៃចំណងអ៊ីដ្រូសែន ម៉ូលេគុលមានរូបរាងនៃវង់ - អ្វីដែលគេហៅថា α-helix វាត្រូវបានពិពណ៌នាថាជាខ្សែបូវង់រាងកោងឆ្លងកាត់អាតូមដែលបង្កើតជាខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer (រូបភាពទី 4) ។

អង្ករ។ ៤ គំរូ 3D នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងទម្រង់នៃ α-helix ។ ចំណងអ៊ីដ្រូសែនត្រូវបានបង្ហាញដោយបន្ទាត់ចំនុចពណ៌បៃតង។ រាងស៊ីឡាំងនៃ helix អាចមើលឃើញនៅមុំជាក់លាក់នៃការបង្វិល (អាតូមអ៊ីដ្រូសែនមិនត្រូវបានបង្ហាញនៅក្នុងរូបភាព) ។ ពណ៌នៃអាតូមនីមួយៗត្រូវបានផ្តល់ឱ្យដោយអនុលោមតាមច្បាប់អន្តរជាតិ ដែលណែនាំពណ៌ខ្មៅសម្រាប់អាតូមកាបូន ពណ៌ខៀវសម្រាប់អាតូមអាសូត ពណ៌ក្រហមសម្រាប់អុកស៊ីហ្សែន ពណ៌លឿងសម្រាប់ស្ពាន់ធ័រ (សម្រាប់អាតូមអ៊ីដ្រូសែនមិនបង្ហាញក្នុងរូប ពណ៌សត្រូវបានណែនាំ ក្នុងករណីនេះទាំងមូល។ រចនាសម្ព័នដែលបង្ហាញពីផ្ទៃខាងក្រោយងងឹត) ។

កំណែមួយទៀតនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំដែលហៅថា រចនាសម្ព័ន្ធ β ត្រូវបានបង្កើតឡើងផងដែរជាមួយនឹងការចូលរួមនៃចំណងអ៊ីដ្រូសែន ភាពខុសគ្នាគឺថាក្រុម H-N និង C = O នៃខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ពីរឬច្រើនដែលមានទីតាំងនៅក្នុងអន្តរកម្មស្របគ្នា។ ចាប់តាំងពីខ្សែសង្វាក់ polypeptide មានទិសដៅមួយ (រូបភាពទី 1) ជម្រើសគឺអាចធ្វើទៅបាននៅពេលដែលទិសដៅនៃច្រវាក់ស្របគ្នា (រចនាសម្ព័ន្ធ β-ប៉ារ៉ាឡែល រូបភាពទី 5) ឬពួកវាផ្ទុយគ្នា (antiparallel β-structure រូបភព 6) ។

ខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer នៃសមាសធាតុផ្សេងៗអាចចូលរួមក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធ β ខណៈពេលដែលក្រុមសរីរាង្គដែលបង្កើតខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer (Ph, CH 2 OH =O ក្រុមគឺសម្រេចចិត្ត។ ដោយសារក្រុម H-N និង C=O ត្រូវបានដឹកនាំក្នុងទិសដៅផ្សេងៗគ្នាទាក់ទងទៅនឹងខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer (ឡើងលើ និងចុះក្រោមក្នុងរូប) អន្តរកម្មក្នុងពេលដំណាលគ្នានៃខ្សែសង្វាក់បីឬច្រើនអាចកើតមាន។

សមាសភាពនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដំបូងនៅក្នុងរូបភព។ ៥៖

H 2 N-LEY-ALA-FEN-GLY-ALA-ALA-COOH

សមាសភាពនៃខ្សែទីពីរនិងទីបី:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

សមាសភាពនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide បង្ហាញក្នុងរូបភព។ 6, ដូចគ្នានឹងរូបភាព។ 5, ភាពខុសគ្នាគឺថាខ្សែសង្វាក់ទីពីរមានទិសដៅផ្ទុយ (ធៀបនឹងរូបភាពទី 5) ។

ការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធ β នៅខាងក្នុងម៉ូលេគុលមួយគឺអាចធ្វើទៅបាននៅពេលដែលបំណែកខ្សែសង្វាក់នៅក្នុងតំបន់ជាក់លាក់មួយត្រូវបានបង្វិលដោយ 180 ° ក្នុងករណីនេះ សាខាពីរនៃម៉ូលេគុលមួយមានទិសដៅផ្ទុយគ្នា ដែលបណ្តាលឱ្យមានការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធ β-ប្រឆាំងនឹងប៉ារ៉ាឡែល ( រូប ៧).

រចនាសម្ព័ន្ធដែលបានបង្ហាញនៅក្នុងរូបភព។ 7 នៅក្នុងរូបភាពរាបស្មើ បង្ហាញក្នុងរូប។ 8 នៅក្នុងទម្រង់នៃគំរូបីវិមាត្រ។ ផ្នែកនៃរចនាសម្ព័ន្ធ β ជាធម្មតាត្រូវបានតំណាងដោយខ្សែបូរាងសំប៉ែតដែលឆ្លងកាត់អាតូមដែលបង្កើតជាខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ។

រចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនឆ្លាស់គ្នារវាង α-helix និង ribbon-like β-structures ក៏ដូចជាខ្សែសង្វាក់ polypeptide តែមួយ។ ការរៀបចំគ្នាទៅវិញទៅមក និងការឆ្លាស់គ្នានៅក្នុងខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ត្រូវបានគេហៅថារចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន។

វិធីសាស្រ្តសម្រាប់ពណ៌នារចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្ហាញខាងក្រោមដោយប្រើឧទាហរណ៍នៃប្រូតេអ៊ីនបន្លែ crambin ។ រូបមន្តរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន ដែលជារឿយៗមានបំណែកអាស៊ីតអាមីណូរហូតដល់រាប់រយ មានលក្ខណៈស្មុគស្មាញ ស្មុគស្មាញ និងពិបាកយល់ ដូច្នេះហើយ ពេលខ្លះរូបមន្តរចនាសម្ព័ន្ធសាមញ្ញត្រូវបានប្រើ - ដោយគ្មាននិមិត្តសញ្ញានៃធាតុគីមី (រូបភាពទី 9 ជម្រើស A) ប៉ុន្តែនៅ ពេលវេលាដូចគ្នារក្សាពណ៌នៃ valence strokes ស្របតាមច្បាប់អន្តរជាតិ (រូបភាពទី 4) ។ ក្នុងករណីនេះ រូបមន្តត្រូវបានបង្ហាញមិននៅក្នុងផ្ទះល្វែងទេ ប៉ុន្តែជារូបភាពលំហ ដែលត្រូវនឹងរចនាសម្ព័ន្ធពិតនៃម៉ូលេគុល។ ជាឧទាហរណ៍ វិធីសាស្រ្តនេះអនុញ្ញាតឱ្យបែងចែកស្ពាន disulfide (ស្រដៀងទៅនឹងអ្វីដែលមាននៅក្នុងអាំងស៊ុយលីន រូបភាពទី 2) ក្រុម phenyl នៅក្នុងស៊ុមចំហៀងនៃខ្សែសង្វាក់។ល។ រូបភាពនៃម៉ូលេគុលក្នុងទម្រង់ជាគំរូបីវិមាត្រ (បាល់ ភ្ជាប់ដោយកំណាត់) គឺច្បាស់ជាងនេះបន្តិច (រូបភាពទី 9 ជម្រើស ខ) ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ វិធីសាស្រ្តទាំងពីរនេះមិនអនុញ្ញាតឱ្យបង្ហាញរចនាសម្ព័ន្ធទីបីទេ ដូច្នេះអ្នកជីវរូបវិទ្យាជនជាតិអាមេរិក Jane Richardson បានស្នើឱ្យពណ៌នាអំពីរចនាសម្ព័ន្ធ α នៅក្នុងទម្រង់នៃខ្សែបូរមួលរាងជារង្វង់ (សូមមើលរូបទី 4) រចនាសម្ព័ន្ធ β ក្នុងទម្រង់ជាខ្សែបូរលករាបស្មើ (រូបភាពទី 4) ។ 8) និងការភ្ជាប់ពួកវានូវខ្សែសង្វាក់តែមួយ - ក្នុងទម្រង់ជាបាច់ស្តើង រចនាសម្ព័ន្ធនីមួយៗមានពណ៌ផ្ទាល់ខ្លួន។ វិធីសាស្រ្តនៃការពិពណ៌នាអំពីរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីនមួយឥឡូវនេះត្រូវបានប្រើប្រាស់យ៉ាងទូលំទូលាយ (រូបភាពទី 9 ជម្រើស B) ។ ពេលខ្លះ សម្រាប់ព័ត៌មានបន្ថែម រចនាសម្ព័ន្ធទីបី និងរូបមន្តរចនាសម្ព័ន្ធសាមញ្ញត្រូវបានបង្ហាញជាមួយគ្នា (រូបភាពទី 9 ជម្រើស D) ។ វាក៏មានការកែប្រែនៃវិធីសាស្ត្រដែលស្នើឡើងដោយ Richardson ផងដែរ៖ α-helices ត្រូវបានបង្ហាញជាស៊ីឡាំង ហើយរចនាសម្ព័ន្ធ β ត្រូវបានបង្ហាញក្នុងទម្រង់ជាព្រួញរាបស្មើដែលបង្ហាញពីទិសដៅនៃខ្សែសង្វាក់ (រូបភាពទី 9 ជម្រើស E)។ វិធីសាស្រ្តមិនសូវសាមញ្ញមួយគឺនៅក្នុងនោះម៉ូលេគុលទាំងមូលត្រូវបានបង្ហាញជាទម្រង់ខ្សែពួរ ដែលរចនាសម្ព័ន្ធមិនស្មើគ្នាត្រូវបានបន្លិចដោយពណ៌ផ្សេងគ្នា ហើយស្ពាន disulfide ត្រូវបានបង្ហាញជាស្ពានពណ៌លឿង (រូបភាពទី 9 ជម្រើស E) ។

ភាពងាយស្រួលបំផុតសម្រាប់ការយល់ឃើញគឺជម្រើស B នៅពេលដែលពណ៌នាអំពីរចនាសម្ព័ន្ធទីបី លក្ខណៈរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន (បំណែកអាស៊ីតអាមីណូ លំដាប់នៃការផ្លាស់ប្តូររបស់ពួកគេ ចំណងអ៊ីដ្រូសែន) មិនត្រូវបានចង្អុលបង្ហាញទេ ហើយវាត្រូវបានគេសន្មត់ថាប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់មាន "ព័ត៌មានលម្អិត។ យកចេញពីសំណុំស្តង់ដារនៃអាស៊ីតអាមីណូចំនួនម្ភៃ (តារាងទី 1) ។ ភារកិច្ចចម្បងនៅពេលពណ៌នារចនាសម្ព័ន្ធទីបីគឺដើម្បីបង្ហាញពីការរៀបចំលំហ និងការផ្លាស់ប្តូរនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ។

អង្ករ។ ៩ ជម្រើសផ្សេងគ្នាសម្រាប់តំណាងឱ្យរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន CRUMBIN.
ក - រូបមន្តរចនាសម្ព័ន្ធក្នុងរូបភាពលំហ។
ខ - រចនាសម្ព័ន្ធនៅក្នុងទម្រង់នៃគំរូបីវិមាត្រ។
ខ - រចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃម៉ូលេគុល។
ឃ - ការរួមបញ្ចូលគ្នានៃជម្រើស A និង B ។
ឃ - រូបភាពសាមញ្ញនៃរចនាសម្ព័ន្ធទីបី។
អ៊ី - រចនាសម្ព័ន្ធទីបីជាមួយនឹងស្ពាន disulfide ។

ភាពងាយស្រួលបំផុតសម្រាប់ការយល់ឃើញគឺរចនាសម្ព័ន្ធកម្រិតសំឡេង (ជម្រើស B) ដែលដោះលែងពីព័ត៌មានលម្អិតនៃរូបមន្តរចនាសម្ព័ន្ធ។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធទីបី ជាក្បួនត្រូវចំណាយពេលលើការកំណត់ជាក់លាក់មួយ ដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយអន្តរកម្មប៉ូល (អេឡិចត្រូស្ទិច) និងចំណងអ៊ីដ្រូសែន។ ជាលទ្ធផល ម៉ូលេគុលទទួលបានទម្រង់ជាបាល់បង្រួម - ប្រូតេអ៊ីន globular (globules, ឡាត. ball) ឬ filamentous - ប្រូតេអ៊ីន fibrillar (fibra, ឡាត. ជាតិសរសៃ) ។

ឧទាហរណ៏នៃរចនាសម្ព័ន្ធរាងជារង្វង់គឺប្រូតេអ៊ីន albumin ថ្នាក់ albumin រួមមានស៊ុតមាន់ពណ៌ស។ ខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer នៃអាល់ប៊ុយមីនត្រូវបានប្រមូលផ្តុំជាចម្បងពីអាឡានីន អាស៊ីត aspartic glycine និង cysteine ​​ដោយឆ្លាស់គ្នាតាមលំដាប់ជាក់លាក់មួយ។ រចនាសម្ព័ន្ធទីបីមាន α-helices តភ្ជាប់ដោយខ្សែសង្វាក់តែមួយ (រូបភាព 10) ។

អង្ករ។ ១០ រចនាសម្ព័ន្ធសកលនៃអាល់ប៊ុមមីន

ឧទាហរណ៍នៃរចនាសម្ព័ន្ធ fibrillar គឺប្រូតេអ៊ីន fibroin ។ ពួកវាផ្ទុកនូវសំណល់ glycine, alanine និង serine មួយចំនួនធំ (រាល់សំណល់អាស៊ីតអាមីណូទីពីរគឺ glycine); មិនមានសំណល់ cysteine ​​​​ដែលមានក្រុម sulfhydride ទេ។ Fibroin ដែលជាធាតុផ្សំសំខាន់នៃសរសៃសូត្រធម្មជាតិ និងពីងពាង មានរចនាសម្ព័ន្ធ β ដែលតភ្ជាប់ដោយខ្សែសង្វាក់តែមួយ (រូបភាពទី 11)។

អង្ករ។ ដប់មួយ ប្រូតេអ៊ីន FIBRILLAR FIBROIN

លទ្ធភាពនៃការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រភេទជាក់លាក់មួយគឺមាននៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីនពោលគឺឧ។ កំណត់ជាមុនដោយលំដាប់នៃការជំនួសនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ។ ពីសំណុំជាក់លាក់នៃសំណល់បែបនេះ α-helices កើតឡើងភាគច្រើន (មានសំណុំបែបនេះច្រើន) សំណុំមួយទៀតនាំទៅរករូបរាងនៃរចនាសម្ព័ន្ធ β ខ្សែសង្វាក់តែមួយត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយសមាសភាពរបស់វា។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួន ខណៈពេលដែលរក្សាបាននូវរចនាសម្ព័នទីបីរបស់ពួកគេ មានសមត្ថភាពរួមបញ្ចូលគ្នាទៅជា supramolecular aggregates ដ៏ធំ ខណៈពេលដែលពួកវាត្រូវបានភ្ជាប់ជាមួយគ្នាដោយអន្តរកម្មប៉ូល ក៏ដូចជាចំណងអ៊ីដ្រូសែន។ ការបង្កើតបែបនេះត្រូវបានគេហៅថារចនាសម្ព័ន្ធ quaternary នៃប្រូតេអ៊ីន។ ឧទាហរណ៍ ferritin ប្រូតេអ៊ីនដែលមានជាចម្បងនៃ leucine អាស៊ីត glutamic អាស៊ីត aspartic និង histidine (ferricin មានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូទាំង 20 ក្នុងបរិមាណខុសៗគ្នា) បង្កើតបានជារចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃ α-helices ស្របគ្នាចំនួនបួន។ នៅពេលដែលម៉ូលេគុលត្រូវបានបញ្ចូលគ្នាទៅក្នុងក្រុមតែមួយ (រូបភាពទី 12) រចនាសម្ព័ន្ធ quaternary ត្រូវបានបង្កើតឡើង ដែលអាចរួមបញ្ចូលរហូតដល់ 24 ម៉ូលេគុល ferritin ។

Fig.12 ការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary នៃ ferritin ប្រូតេអ៊ីនសកល

ឧទាហរណ៍មួយទៀតនៃការបង្កើត supramolecular គឺរចនាសម្ព័ន្ធនៃ collagen ។ វាគឺជាប្រូតេអ៊ីន fibrillar ដែលជាខ្សែសង្វាក់ដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងជាចម្បងពី glycine ជំនួសដោយ proline និង lysine ។ រចនាសម្ព័ន្ធមានខ្សែសង្វាក់តែមួយ α-helices បីដង ឆ្លាស់គ្នាជាមួយនឹងរចនាសម្ព័ន្ធ β ដែលមានរាងជាខ្សែបូដែលត្រូវបានរៀបចំជាបាច់ប៉ារ៉ាឡែល (រូបភាព 13) ។

Fig.13 រចនាសម្ព័ន្ធ SUPRAMOLECULAR នៃប្រូតេអ៊ីន FIBRILLAR COLLAGEN

លក្ខណៈសម្បត្តិគីមីនៃប្រូតេអ៊ីន។

នៅក្រោមសកម្មភាពនៃសារធាតុរំលាយសរីរាង្គ ផលិតផលកាកសំណល់នៃបាក់តេរីមួយចំនួន (ការរំលាយអាស៊ីតឡាក់ទិក) ឬជាមួយនឹងការកើនឡើងនៃសីតុណ្ហភាព ការបំផ្លិចបំផ្លាញនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ និងទីបីកើតឡើងដោយមិនធ្វើឱ្យខូចរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងរបស់វា ដែលជាលទ្ធផលដែលប្រូតេអ៊ីនបាត់បង់ការរលាយ និងបាត់បង់សកម្មភាពជីវសាស្រ្ត។ ដំណើរការនេះត្រូវបានគេហៅថា denaturation ពោលគឺការបាត់បង់នូវលក្ខណៈសម្បត្តិធម្មជាតិ ឧទាហរណ៍ ទឹកដោះគោជូរ ពណ៌ស coagulated នៃស៊ុតមាន់ឆ្អិន។ នៅសីតុណ្ហភាពកើនឡើង ប្រូតេអ៊ីននៃសារពាង្គកាយមានជីវិត (ជាពិសេសអតិសុខុមប្រាណ) ប្រែចេញយ៉ាងឆាប់រហ័ស។ ប្រូតេអ៊ីនបែបនេះមិនអាចចូលរួមក្នុងដំណើរការជីវសាស្រ្តបានទេ ជាលទ្ធផល មីក្រូសារពាង្គកាយស្លាប់ ដូច្នេះទឹកដោះគោឆ្អិន (ឬប៉ាស្ទ័រ) អាចរក្សាទុកបានយូរ។

ចំណង H-N-C=O peptide ដែលបង្កើតជាខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបាន hydrolyzed នៅក្នុងវត្តមាននៃអាស៊ីតឬអាល់កាឡាំងដែលបណ្តាលឱ្យខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer បំបែកដែលអាចនាំទៅដល់អាស៊ីតអាមីណូដើម។ ចំណង peptide ដែលជាផ្នែកមួយនៃ α-helices ឬ β-structures មានភាពធន់នឹងអ៊ីដ្រូលីស៊ីស និងឥទ្ធិពលគីមីផ្សេងៗ (បើប្រៀបធៀបទៅនឹងចំណងដូចគ្នានៅក្នុងខ្សែសង្វាក់តែមួយ)។ ការបំបែកម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនកាន់តែឆ្ងាញ់ទៅក្នុងសមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូរបស់វាត្រូវបានអនុវត្តនៅក្នុងបរិស្ថានដែលគ្មានជាតិទឹកដោយប្រើ hydrazine H 2 N-NH 2 ខណៈពេលដែលបំណែកអាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់ លើកលែងតែមួយចុងក្រោយ បង្កើតបានជាអាស៊ីត carboxylic hydrazides ដែលមានបំណែក។ C(O)–HN–NH 2 (រូបភាព 14)។

អង្ករ។ ១៤. ការបែងចែក POLYPeptide

ការវិភាគបែបនេះអាចផ្តល់ព័ត៌មានអំពីសមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីនជាក់លាក់មួយ ប៉ុន្តែវាមានសារៈសំខាន់ជាងក្នុងការដឹងពីលំដាប់របស់វានៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ វិធីសាស្រ្តមួយក្នុងចំណោមវិធីសាស្រ្តដែលត្រូវបានប្រើប្រាស់យ៉ាងទូលំទូលាយសម្រាប់គោលបំណងនេះគឺសកម្មភាពរបស់ phenyl isothiocyanate (FITC) នៅលើសង្វាក់ polypeptide ដែលនៅក្នុងបរិយាកាសអាល់កាឡាំងត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹង polypeptide (ពីចុងបញ្ចប់ដែលមានក្រុមអាមីណូ) ហើយនៅពេលដែលប្រតិកម្មនៃ បរិស្ថានផ្លាស់ប្តូរទៅជាអាស៊ីត វាត្រូវបានផ្ដាច់ចេញពីខ្សែសង្វាក់ ដោយយកបំណែកនៃអាស៊ីតអាមីណូមួយមកជាមួយ (រូបភាពទី 15)។

អង្ករ។ ១៥ ការបោសសំអាតជាបន្តបន្ទាប់នៃ POLYPeptide

បច្ចេកទេសពិសេសជាច្រើនត្រូវបានបង្កើតឡើងសម្រាប់ការវិភាគបែបនេះ រួមទាំងអ្នកដែលចាប់ផ្តើម "បំបែក" ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនចូលទៅក្នុងសមាសធាតុផ្សំរបស់វា ដោយចាប់ផ្តើមពីចុង carboxyl ។

S-S cross-disulfide bridges (បង្កើតឡើងដោយអន្តរកម្មនៃសំណល់ cysteine ​​​​។ រូបទី 2 និងទី 9) ត្រូវបានបំបែកដោយបំលែងពួកវាទៅជាក្រុម HS ដោយសកម្មភាពនៃភ្នាក់ងារកាត់បន្ថយផ្សេងៗ។ សកម្មភាពនៃភ្នាក់ងារកត់សុី (អុកស៊ីហ្សែន ឬអ៊ីដ្រូសែន peroxide) ម្តងទៀតនាំទៅរកការបង្កើតស្ពាន disulfide (រូបភាព 16) ។

អង្ករ។ ១៦. ការលុបបំបាត់ស្ពាន DISULPHIDE

ដើម្បីបង្កើតតំណភ្ជាប់ឆ្លងបន្ថែមនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន ប្រតិកម្មនៃក្រុមអាមីណូ និង carboxyl ត្រូវបានប្រើប្រាស់។ ក្រុមអាមីណូដែលមានទីតាំងនៅស៊ុមចំហៀងនៃខ្សែសង្វាក់គឺអាចចូលដំណើរការបានច្រើនជាងអន្តរកម្មផ្សេងៗ - បំណែកនៃ lysine, asparagine, lysine, proline (តារាងទី 1) ។ នៅពេលដែលក្រុមអាមីណូបែបនេះមានអន្តរកម្មជាមួយ formaldehyde ដំណើរការ condensation កើតឡើង ហើយឆ្លងកាត់ស្ពាន –NH–CH2–NH– លេចឡើង (រូបភាព 17) ។

អង្ករ។ ១៧ ការបង្កើតស្ពានឆ្លងកាត់បន្ថែមរវាងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន.

ក្រុម carboxyl ស្ថានីយនៃប្រូតេអ៊ីនមានសមត្ថភាពក្នុងការប្រតិកម្មជាមួយនឹងសមាសធាតុស្មុគ្រស្មាញនៃលោហៈ polyvalent មួយចំនួន (សមាសធាតុ chromium ត្រូវបានគេប្រើញឹកញាប់ជាង) ហើយតំណភ្ជាប់ឆ្លងកាត់ក៏កើតឡើងផងដែរ។ ដំណើរការទាំងពីរនេះ ត្រូវបានគេប្រើប្រាស់ក្នុងការខាត់ស្បែក។

តួនាទីរបស់ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងខ្លួន។

តួនាទីរបស់ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរាងកាយគឺខុសគ្នា។

អង់ស៊ីម(ជាតិ fermentation ឡាត. - fermentation) ឈ្មោះផ្សេងទៀតរបស់ពួកគេគឺ អង់ស៊ីម (en zumh ក្រិក. - នៅក្នុងផ្សិត) គឺជាប្រូតេអ៊ីនដែលមានសកម្មភាពកាតាលីករ ពួកវាមានសមត្ថភាពបង្កើនល្បឿនដំណើរការជីវគីមីរាប់ពាន់ដង។ នៅក្រោមសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីម សមាសធាតុផ្សំនៃអាហារ៖ ប្រូតេអ៊ីន ខ្លាញ់ និងកាបូអ៊ីដ្រាតត្រូវបានបំបែកទៅជាសមាសធាតុសាមញ្ញជាង ដែលម៉ាក្រូម៉ូលេគុលថ្មីដែលចាំបាច់សម្រាប់ប្រភេទជាក់លាក់នៃសារពាង្គកាយត្រូវបានសំយោគ។ អង់ស៊ីមក៏ចូលរួមក្នុងដំណើរការសំយោគជីវគីមីជាច្រើនផងដែរ ឧទាហរណ៍ ក្នុងការសំយោគប្រូតេអ៊ីន (ប្រូតេអ៊ីនខ្លះជួយសំយោគផ្សេងទៀត)។ សង់​ទី​ម៉ែ​ត. អង់ស៊ីម

អង់ស៊ីមមិនត្រឹមតែជាកាតាលីករដែលមានប្រសិទ្ធភាពខ្ពស់ប៉ុណ្ណោះទេ ប៉ុន្តែក៏មានជម្រើសផងដែរ (ដឹកនាំប្រតិកម្មយ៉ាងតឹងរ៉ឹងក្នុងទិសដៅដែលបានផ្តល់ឱ្យ)។ នៅក្នុងវត្តមានរបស់ពួកគេ ប្រតិកម្មដំណើរការជាមួយនឹងទិន្នផលស្ទើរតែ 100% ដោយគ្មានការបង្កើតផលិតផល ហើយលក្ខខណ្ឌគឺស្រាល៖ សម្ពាធបរិយាកាសធម្មតា និងសីតុណ្ហភាពនៃសារពាង្គកាយមានជីវិត។ សម្រាប់ការប្រៀបធៀបការសំយោគអាម៉ូញាក់ពីអ៊ីដ្រូសែននិងអាសូតនៅក្នុងវត្តមាននៃកាតាលីករ - ដែកធ្វើឱ្យសកម្ម - ត្រូវបានអនុវត្តនៅ 400-500 ° C និងសម្ពាធ 30 MPa ទិន្នផលអាម៉ូញាក់គឺ 15-25% ក្នុងមួយវដ្ត។ អង់ស៊ីមត្រូវបានចាត់ទុកថាជាកាតាលីករដែលមិនអាចកាត់ថ្លៃបាន។

ការស្រាវជ្រាវដែលពឹងផ្អែកខ្លាំងលើអង់ស៊ីមបានចាប់ផ្តើមនៅពាក់កណ្តាលសតវត្សទី 19 ឥឡូវនេះមានអង់ស៊ីមផ្សេងៗគ្នាជាង 2000 ត្រូវបានសិក្សា ហើយនេះគឺជាប្រភេទប្រូតេអ៊ីនចម្រុះបំផុត។

ឈ្មោះនៃអង់ស៊ីមមានដូចខាងក្រោម៖ ការបញ្ចប់ -ase ត្រូវបានបន្ថែមទៅឈ្មោះរបស់ reagent ដែលអង់ស៊ីមធ្វើអន្តរកម្ម ឬជាឈ្មោះនៃប្រតិកម្មកាតាលីករ ឧទាហរណ៍ arginase decomposes arginine (តារាងទី 1) decarboxylase catalyzes decarboxylation, i.e. ការដក CO 2 ចេញពីក្រុម carboxyl៖

– COOH → – CH + CO 2

ជាញឹកញាប់ ដើម្បីបង្ហាញឱ្យកាន់តែច្បាស់អំពីតួនាទីរបស់អង់ស៊ីម ទាំងវត្ថុ និងប្រភេទនៃប្រតិកម្មត្រូវបានចង្អុលបង្ហាញនៅក្នុងឈ្មោះរបស់វា ឧទាហរណ៍ អាល់កុល dehydrogenase ដែលជាអង់ស៊ីមដែលធ្វើសកម្មភាព dehydrogenation នៃជាតិអាល់កុល ។

សម្រាប់អង់ស៊ីមមួយចំនួន ត្រូវបានរកឃើញតាំងពីយូរយារណាស់មកហើយ ឈ្មោះប្រវត្តិសាស្ត្រ (ដោយគ្មានទីបញ្ចប់ -aza) ត្រូវបានរក្សាទុក ឧទាហរណ៍ pepsin (pepsis, ក្រិក. ការរំលាយអាហារ) និង trypsin (thrypsis ក្រិក. liquefaction) អង់ស៊ីមទាំងនេះបំបែកប្រូតេអ៊ីន។

សម្រាប់ការរៀបចំប្រព័ន្ធអង់ស៊ីមត្រូវបានរួមបញ្ចូលគ្នាទៅជាថ្នាក់ធំការចាត់ថ្នាក់គឺផ្អែកលើប្រភេទនៃប្រតិកម្មថ្នាក់ត្រូវបានគេដាក់ឈ្មោះតាមគោលការណ៍ទូទៅ - ឈ្មោះនៃប្រតិកម្មនិងការបញ្ចប់ - aza ។ ថ្នាក់ទាំងនេះមួយចំនួនត្រូវបានរាយខាងក្រោម។

អុកស៊ីដឌ័រតេស- អង់ស៊ីមដែលបំប្លែងប្រតិកម្ម redox ។ Dehydrogenases រួមបញ្ចូលនៅក្នុងថ្នាក់នេះអនុវត្តការផ្ទេរប្រូតុង ឧទាហរណ៍ អាល់កុល dehydrogenase (ADH) កត់សុីអាល់កុលទៅ aldehydes ការកត់សុីជាបន្តបន្ទាប់នៃ aldehydes ទៅអាស៊ីត carboxylic ត្រូវបានជំរុញដោយ aldehyde dehydrogenases (ALDH) ។ ដំណើរការទាំងពីរកើតឡើងនៅក្នុងរាងកាយកំឡុងពេលបំប្លែងអេតាណុលទៅជាអាស៊ីតអាសេទិក (រូបភាព 18) ។

អង្ករ។ ១៨ អុកស៊ីតកម្មពីរដំណាក់កាលនៃអេតាណុលទៅអាស៊ីតអាសេទិក

វាមិនមែនជាអេតាណុលដែលមានឥទ្ធិពលគ្រឿងញៀននោះទេប៉ុន្តែអាសេតាល់ដេអ៊ីតជាផលិតផលកម្រិតមធ្យម សកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីម ALDH កាន់តែទាប ដំណាក់កាលទីពីរកាន់តែយឺត - ការកត់សុីនៃអាសេតាល់ដេអ៊ីតទៅជាអាស៊ីតអាសេទិក និងយូរជាង និងខ្លាំងជាងឥទ្ធិពលពុលពីការទទួលទាន។ អេតាណុល ការវិភាគបានបង្ហាញថាជាង 80% នៃអ្នកតំណាងនៃការប្រណាំងពណ៌លឿងមានសកម្មភាព ALDH ទាប ហើយដូច្នេះមានការអត់ធ្មត់ចំពោះជាតិអាល់កុលខ្លាំងជាងគួរឱ្យកត់សម្គាល់។ ហេតុផលសម្រាប់សកម្មភាពកាត់បន្ថយពីកំណើតរបស់ ALDH គឺថាសំណល់អាស៊ីត glutamic មួយចំនួននៅក្នុងម៉ូលេគុល ALDH "ចុះខ្សោយ" ត្រូវបានជំនួសដោយបំណែក lysine (តារាងទី 1) ។

ការផ្ទេរប្រាក់- អង់ស៊ីមដែលជំរុញការផ្ទេរក្រុមមុខងារ ឧទាហរណ៍ transiminase ជំរុញចលនានៃក្រុមអាមីណូ។

អ៊ីដ្រូឡាស- អង់ស៊ីមដែលបំប្លែងអ៊ីដ្រូលីស៊ីស។ ចំណង trypsin និង pepsin hydrolyze peptide ដែលបានរៀបរាប់ពីមុន និង lipases បំបែកចំណង ester នៅក្នុងខ្លាញ់៖

-RC(O)OR 1 +H 2 O → -RC(O)OH + HOR 1

លីយ៉ាស- អង់ស៊ីមដែលបំប្លែងប្រតិកម្មដែលមិនកើតឡើងដោយអ៊ីដ្រូលីតជាលទ្ធផលនៃប្រតិកម្មបែបនេះ ចំណង C-C, C-O, C-N ត្រូវបានខូច ហើយចំណងថ្មីត្រូវបានបង្កើតឡើង។ អង់ស៊ីម decarboxylase ជាកម្មសិទ្ធិរបស់ថ្នាក់នេះ។

Isomerases- អង់ស៊ីមដែលបំប្លែង isomerization ឧទាហរណ៍ ការបំប្លែងអាស៊ីត maleic ទៅអាស៊ីត fumaric (រូបភាព 19) នេះគឺជាឧទាហរណ៍នៃ cis - trans isomerization ( សូមមើល ISOMERIA).

អង្ករ។ ១៩. ភាពប្រសើរឡើងនៃអាស៊ីត MALEICដើម្បី fumaric នៅក្នុងវត្តមាននៃអង់ស៊ីមមួយ។

នៅក្នុងការងាររបស់អង់ស៊ីមគោលការណ៍ទូទៅមួយត្រូវបានគេសង្កេតឃើញដែលយោងទៅតាមការឆ្លើយឆ្លងតាមរចនាសម្ព័ន្ធតែងតែរវាងអង់ស៊ីមនិងសារធាតុប្រតិកម្មនៃប្រតិកម្មបង្កើនល្បឿន។ នេះ​បើ​តាម​ការ​បង្ហាញ​ជា​ន័យ​ធៀប​របស់​អ្នក​បង្កើត​គោលលទ្ធិ​នៃ​អង់ស៊ីម​មួយ​រូប E. Fisherសារធាតុប្រតិកម្មសមនឹងអង់ស៊ីមដូចជាកូនសោរចាក់សោ។ ក្នុងន័យនេះ អង់ស៊ីមនីមួយៗបំប្លែងប្រតិកម្មគីមីជាក់លាក់មួយ ឬក្រុមនៃប្រតិកម្មដែលមានប្រភេទដូចគ្នា។ ជួនកាលអង់ស៊ីមអាចធ្វើសកម្មភាពលើសមាសធាតុតែមួយឧទាហរណ៍ urease (uron ក្រិក. - ទឹកនោម) បំប្លែងតែអ៊ីដ្រូលីសនៃអ៊ុយ៖

(H 2 N) 2 C = O + H 2 O = CO 2 + 2NH ៣

ការជ្រើសរើសដ៏ស្រទន់បំផុតត្រូវបានបង្ហាញដោយអង់ស៊ីមដែលបែងចែករវាងអង់ទីករសកម្មអុបទិក - isomers ឆ្វេង និងស្តាំ។ L-arginase ធ្វើសកម្មភាពតែលើ levorotatory arginine ហើយមិនប៉ះពាល់ដល់ isomer dextrorotary ទេ។ L-lactate dehydrogenase ធ្វើសកម្មភាពតែលើ levorotatory esters នៃអាស៊ីតឡាក់ទិកដែលហៅថា lactates (lactis) ។ ឡាត. ទឹកដោះគោ) ខណៈពេលដែល D-lactate dehydrogenase បំបែក D-lactates ទាំងស្រុង។

អង់ស៊ីមភាគច្រើនធ្វើសកម្មភាពមិនមែននៅលើមួយទេប៉ុន្តែនៅលើក្រុមនៃសមាសធាតុដែលពាក់ព័ន្ធឧទាហរណ៍ trypsin "ចូលចិត្ត" ដើម្បីបំបែកចំណង peptide ដែលបង្កើតឡើងដោយ lysine និង arginine (តារាង 1 ។ )

លក្ខណៈសម្បត្តិកាតាលីករនៃអង់ស៊ីមមួយចំនួនដូចជា hydrolases ត្រូវបានកំណត់ដោយរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនខ្លួនវាផ្ទាល់ - oxidoreductases (ឧទាហរណ៍អាល់កុល dehydrogenase) អាចសកម្មបានតែនៅក្នុងវត្តមាននៃម៉ូលេគុលដែលមិនមានប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹង។ ពួកវា - វីតាមីនធ្វើឱ្យសកម្មអ៊ីយ៉ុង Mg, Ca, Zn, Mn និងបំណែកនៃអាស៊ីត nucleic (រូបភាព 20) ។

អង្ករ។ ២០ អាល់កុល DEHYDROGENASE ម៉ូលេគុល

ប្រូតេអ៊ីនដឹកជញ្ជូនភ្ជាប់ និងដឹកជញ្ជូនម៉ូលេគុល ឬអ៊ីយ៉ុងផ្សេងៗឆ្លងកាត់ភ្នាសកោសិកា (ទាំងខាងក្នុង និងខាងក្រៅកោសិកា) ក៏ដូចជាពីសរីរាង្គមួយទៅសរីរាង្គមួយទៀត។

ឧទាហរណ៍ អេម៉ូក្លូប៊ីនភ្ជាប់អុកស៊ីហ្សែននៅពេលដែលឈាមឆ្លងកាត់សួត ហើយបញ្ជូនវាទៅជាលិកាផ្សេងៗនៃរាងកាយ ដែលអុកស៊ីសែនត្រូវបានបញ្ចេញ ហើយបន្ទាប់មកប្រើដើម្បីកត់សុីសមាសធាតុអាហារ ដំណើរការនេះបម្រើជាប្រភពថាមពល (ជួនកាលពាក្យថា "ដុត" អាហារក្នុងរាងកាយត្រូវបានប្រើប្រាស់)។

បន្ថែមពីលើផ្នែកប្រូតេអ៊ីន អេម៉ូក្លូប៊ីនមានសមាសធាតុស្មុគ្រស្មាញនៃជាតិដែកជាមួយនឹងម៉ូលេគុល porphyrin (porphyros) ក្រិក. - ពណ៌ស្វាយ) ដែលបណ្តាលឱ្យមានពណ៌ក្រហមនៃឈាម។ វាជាស្មុគ្រស្មាញនេះ (រូបភាពទី 21 ខាងឆ្វេង) ដែលដើរតួនាទីជាអ្នកដឹកជញ្ជូនអុកស៊ីសែន។ នៅក្នុងអេម៉ូក្លូប៊ីន ស្មុគ្រស្មាញដែក porphyrin មានទីតាំងនៅខាងក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន ហើយត្រូវបានរក្សានៅនឹងកន្លែងតាមរយៈអន្តរកម្មប៉ូល ក៏ដូចជាចំណងសម្របសម្រួលជាមួយអាសូតក្នុងអ៊ីស្ទីឌីន (តារាងទី 1) ដែលជាផ្នែកមួយនៃប្រូតេអ៊ីន។ ម៉ូលេគុល O2 ដែលផ្ទុកដោយអេម៉ូក្លូប៊ីនត្រូវបានភ្ជាប់តាមរយៈចំណងសំរបសំរួលទៅនឹងអាតូមដែកនៅចំហៀងទល់មុខនឹងអ្វីដែលអ៊ីស្ទីឌីនត្រូវបានភ្ជាប់ (រូបភាពទី 21 ខាងស្តាំ) ។

អង្ករ។ ២១ រចនាសម្ព័ន្ធនៃស្មុគ្រស្មាញដែក

រចនាសម្ព័ន្ធនៃស្មុគស្មាញត្រូវបានបង្ហាញនៅខាងស្តាំក្នុងទម្រង់នៃគំរូបីវិមាត្រ។ ស្មុគ្រស្មាញត្រូវបានផ្ទុកនៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដោយចំណងសំរបសំរួល (បន្ទាត់ចំនុចពណ៌ខៀវ) រវាងអាតូម Fe និងអាតូម N នៅក្នុង histidine ដែលជាផ្នែកមួយនៃប្រូតេអ៊ីន។ ម៉ូលេគុល O2 ដែលផ្ទុកដោយអេម៉ូក្លូប៊ីនត្រូវបានភ្ជាប់ដោយសំរបសំរួល (បន្ទាត់ចំនុចក្រហម) ទៅនឹងអាតូម Fe ពីផ្នែកម្ខាងនៃស្មុគស្មាញប្លង់។

អេម៉ូក្លូប៊ីនគឺជាប្រូតេអ៊ីនមួយក្នុងចំណោមប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវបានសិក្សាយ៉ាងល្អិតល្អន់បំផុត វាមានភ្ជាប់ដោយខ្សែសង្វាក់តែមួយ និងមានសារធាតុដែកចំនួនបួន។ ដូច្នេះ អេម៉ូក្លូប៊ីនគឺដូចជាកញ្ចប់ពន្លឺសម្រាប់ដឹកជញ្ជូនម៉ូលេគុលអុកស៊ីសែនចំនួនបួនក្នុងពេលតែមួយ។ រូបរាងនៃអេម៉ូក្លូប៊ីនត្រូវគ្នាទៅនឹងប្រូតេអ៊ីន globular (រូបភាព 22) ។

អង្ករ។ ២២ ទម្រង់សកលនៃអេម៉ូក្លូប៊ីន

"អត្ថប្រយោជន៍" សំខាន់នៃអេម៉ូក្លូប៊ីនគឺថាការបន្ថែមអុកស៊ីសែននិងការលុបបំបាត់ជាបន្តបន្ទាប់របស់វាក្នុងអំឡុងពេលផ្ទេរទៅជាលិកានិងសរីរាង្គផ្សេងៗកើតឡើងយ៉ាងឆាប់រហ័ស។ កាបូនម៉ូណូអុកស៊ីត CO (កាបូនម៉ូណូអុកស៊ីត) ភ្ជាប់ទៅនឹង Fe នៅក្នុងអេម៉ូក្លូប៊ីនកាន់តែលឿន ប៉ុន្តែមិនដូច O 2 ទេ បង្កើតបានជាស្មុគស្មាញដែលពិបាកបំផ្លាញ។ ជាលទ្ធផលអេម៉ូក្លូប៊ីនបែបនេះមិនអាចចង O 2 ដែលនាំ (នៅពេលស្រូបកាបូនម៉ូណូអុកស៊ីតក្នុងបរិមាណច្រើន) ដល់ការស្លាប់នៃរាងកាយដោយការថប់ដង្ហើម។

មុខងារទីពីរនៃអេម៉ូក្លូប៊ីនគឺការផ្ទេរ CO 2 ដែលបញ្ចេញចេញ ប៉ុន្តែនៅក្នុងដំណើរការនៃការភ្ជាប់កាបូនឌីអុកស៊ីតបណ្តោះអាសន្ន វាមិនមែនជាអាតូមដែកដែលចូលរួមនោះទេ ប៉ុន្តែជាក្រុម H 2 N នៃប្រូតេអ៊ីន។

"ការអនុវត្ត" នៃប្រូតេអ៊ីនអាស្រ័យលើរចនាសម្ព័ន្ធរបស់វា ឧទាហរណ៍ ការជំនួសសំណល់អាស៊ីតអាមីណូតែមួយគត់នៃអាស៊ីត glutamic នៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៃអេម៉ូក្លូប៊ីនជាមួយនឹងសំណល់ valine (កម្រត្រូវបានគេសង្កេតឃើញពីភាពមិនធម្មតាពីកំណើត) នាំឱ្យកើតជំងឺហៅថា ភាពស្លេកស្លាំងនៃកោសិកាជំងឺ.

វាក៏មានប្រូតេអ៊ីនដឹកជញ្ជូនដែលអាចចងខ្លាញ់ គ្លុយកូស និងអាស៊ីតអាមីណូ ហើយដឹកជញ្ជូនវាទាំងកោសិកាខាងក្នុង និងខាងក្រៅ។

ប្រូតេអ៊ីនដឹកជញ្ជូននៃប្រភេទពិសេសមិនដឹកជញ្ជូនសារធាតុដោយខ្លួនឯងទេប៉ុន្តែអនុវត្តមុខងារនៃ "និយតករដឹកជញ្ជូន" ដោយឆ្លងកាត់សារធាតុមួយចំនួនតាមរយៈភ្នាស (ជញ្ជាំងខាងក្រៅនៃកោសិកា) ។ ប្រូតេអ៊ីនបែបនេះត្រូវបានគេហៅថាប្រូតេអ៊ីនភ្នាស។ ពួកវាមានរាងជាស៊ីឡាំងប្រហោង ហើយត្រូវបានបង្កប់នៅក្នុងជញ្ជាំងភ្នាស ធានាឱ្យមានចលនានៃម៉ូលេគុលប៉ូល ឬអ៊ីយ៉ុងមួយចំនួនចូលទៅក្នុងកោសិកា។ ឧទាហរណ៏នៃប្រូតេអ៊ីនភ្នាសគឺ porin (រូបភាព 23) ។

អង្ករ។ ២៣ ប្រូតេអ៊ីន PORIN

អាហារ និងប្រូតេអ៊ីនស្តុកទុក ដូចដែលឈ្មោះបានបង្ហាញ បម្រើជាប្រភពនៃអាហាររូបត្ថម្ភខាងក្នុង ដែលភាគច្រើនជាញឹកញាប់សម្រាប់អំប្រ៊ីយ៉ុងនៃរុក្ខជាតិ និងសត្វ ក៏ដូចជានៅក្នុងដំណាក់កាលដំបូងនៃការអភិវឌ្ឍន៍នៃសារពាង្គកាយវ័យក្មេង។ ប្រូតេអ៊ីនអាហាររួមមានអាល់ប៊ុមប៊ីន (រូបភាពទី 10) ដែលជាសមាសធាតុសំខាន់នៃស៊ុតពណ៌ស និង casein ដែលជាប្រូតេអ៊ីនសំខាន់នៃទឹកដោះគោ។ នៅក្រោមឥទិ្ធពលនៃអង់ស៊ីម pepsin, casein coagulates នៅក្នុងក្រពះដែលធានានូវការរក្សារបស់វានៅក្នុងបំពង់រំលាយអាហារនិងការស្រូបយកប្រកបដោយប្រសិទ្ធភាព។ Casein មានបំណែកនៃអាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់ដែលត្រូវការដោយរាងកាយ។

Ferritin (រូបភាពទី 12) ដែលត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងជាលិកាសត្វមានអ៊ីយ៉ុងដែក។

ប្រូតេអ៊ីនផ្ទុកក៏រួមបញ្ចូលផងដែរនូវ myoglobin ដែលស្រដៀងនឹងសមាសភាពនិងរចនាសម្ព័ន្ធទៅនឹងអេម៉ូក្លូប៊ីន។ Myoglobin ត្រូវបានប្រមូលផ្តុំជាចម្បងនៅក្នុងសាច់ដុំ តួនាទីសំខាន់របស់វាគឺរក្សាទុកអុកស៊ីសែនដែលអេម៉ូក្លូប៊ីនផ្តល់ឱ្យវា។ វាត្រូវបានឆ្អែតយ៉ាងឆាប់រហ័សជាមួយនឹងអុកស៊ីសែន (លឿនជាងអេម៉ូក្លូប៊ីន) ហើយបន្ទាប់មកផ្ទេរវាបន្តិចម្តងៗទៅកាន់ជាលិកាផ្សេងៗ។

ប្រូតេអ៊ីនរចនាសម្ព័ន្ធអនុវត្តមុខងារការពារ (ស្បែក) ឬមុខងារជំនួយ - ពួកគេរក្សារាងកាយរួមគ្នាជាទាំងមូលហើយផ្តល់ឱ្យវានូវកម្លាំង (ឆ្អឹងខ្ចីនិងសរសៃពួរ) ។ សមាសធាតុចម្បងរបស់ពួកគេគឺប្រូតេអ៊ីន fibrillar collagen (រូបភាពទី 11) ដែលជាប្រូតេអ៊ីនទូទៅបំផុតនៅក្នុងពិភពសត្វនៅក្នុងខ្លួនរបស់ថនិកសត្វដែលស្មើនឹងជិត 30% នៃម៉ាសសរុបនៃប្រូតេអ៊ីន។ Collagen មានកម្លាំង tensile ខ្ពស់ (ភាពខ្លាំងនៃស្បែកត្រូវបានគេស្គាល់) ប៉ុន្តែដោយសារតែមាតិកាទាបនៃតំណភ្ជាប់ឆ្លងនៅក្នុង collagen ស្បែក ស្បែកសត្វគឺត្រូវបានប្រើប្រាស់តិចតួចនៅក្នុងទម្រង់ឆៅរបស់ពួកគេសម្រាប់ការផលិតផលិតផលផ្សេងៗ។ ដើម្បីកាត់បន្ថយការហើមនៃស្បែកនៅក្នុងទឹក ការរួញកំឡុងពេលស្ងួត ក៏ដូចជាដើម្បីបង្កើនភាពរឹងមាំនៅក្នុងស្ថានភាពដែលជ្រាបទឹក និងបង្កើនភាពយឺតនៃស្រទាប់កូឡាជែន តំណភ្ជាប់ឆ្លងកាត់បន្ថែមត្រូវបានបង្កើតឡើង (រូបភាពទី 15a) នេះគឺជាអ្វីដែលគេហៅថាដំណើរការ tanning ស្បែក។ .

នៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិត ម៉ូលេគុលកូឡាជែនដែលកើតឡើងកំឡុងពេលលូតលាស់ និងការអភិវឌ្ឍនៃសារពាង្គកាយមិនត្រូវបានបន្តឡើងវិញទេ ហើយមិនត្រូវបានជំនួសដោយសារធាតុសំយោគថ្មីនោះទេ។ នៅពេលដែលរាងកាយកាន់តែចាស់ចំនួននៃតំណភ្ជាប់ឆ្លងកាត់នៅក្នុង collagen កើនឡើងដែលនាំឱ្យមានការថយចុះនៃការបត់បែនរបស់វាហើយចាប់តាំងពីការបន្តមិនកើតឡើងការផ្លាស់ប្តូរទាក់ទងនឹងអាយុលេចឡើង - ការកើនឡើងនៃភាពផុយស្រួយនៃឆ្អឹងខ្ចីនិងសរសៃពួរនិងរូបរាង។ នៃស្នាមជ្រួញនៅលើស្បែក។

សរសៃចងសរសៃមានផ្ទុក elastin ដែលជាប្រូតេអ៊ីនរចនាសម្ព័ន្ធដែលងាយស្រួលលាតសន្ធឹងក្នុងទំហំពីរ។ ជ័រប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវបានរកឃើញនៅត្រង់ចំណុចស្លាបរបស់សត្វល្អិតមួយចំនួន មានភាពបត់បែនខ្លាំងបំផុត។

ទម្រង់ស្នែង - សក់ ក្រចក រោម ដែលភាគច្រើនមានប្រូតេអ៊ីន keratin (រូបភាព 24) ។ ភាពខុសគ្នាសំខាន់របស់វាគឺមាតិកាគួរឱ្យកត់សម្គាល់នៃសំណល់ cysteine ​​​​ដែលបង្កើតជាស្ពាន disulfide ដែលផ្តល់នូវការបត់បែនខ្ពស់ (សមត្ថភាពក្នុងការស្តាររូបរាងដើមរបស់វាឡើងវិញបន្ទាប់ពីការខូចទ្រង់ទ្រាយ) ដល់សក់ក៏ដូចជាក្រណាត់រោមចៀម។

អង្ករ។ ២៤. បំណែកនៃប្រូតេអ៊ីន FIBRILLAR KERATIN

ដើម្បីផ្លាស់ប្តូររូបរាងរបស់វត្ថុ keratin ដោយមិនអាចផ្លាស់ប្តូរបាន ដំបូងអ្នកត្រូវតែបំផ្លាញស្ពាន disulfide ដោយមានជំនួយពីភ្នាក់ងារកាត់បន្ថយ ផ្តល់រូបរាងថ្មី ហើយបន្ទាប់មកបង្កើតស្ពាន disulfide ម្តងទៀត ដោយមានជំនួយពីភ្នាក់ងារកត់សុី (រូបភាព 16) ។ គឺពិតជាអ្វីដែលត្រូវបានធ្វើ, ឧទាហរណ៍, សក់ perm ។

ជាមួយនឹងការកើនឡើងនៃមាតិកានៃសំណល់ cysteine ​​​​នៅក្នុង keratin ហើយតាមនោះការកើនឡើងនៃចំនួនស្ពាន disulfide សមត្ថភាពក្នុងការខូចទ្រង់ទ្រាយបាត់ប៉ុន្តែកម្លាំងខ្ពស់លេចឡើង (ស្នែងនៃ ungulates និងសំបកអណ្តើកមានផ្ទុក cysteine ​​ដល់ទៅ 18% ។ បំណែក) ។ រាងកាយថនិកសត្វមានរហូតដល់ទៅ 30 ប្រភេទផ្សេងគ្នានៃ keratin ។

ប្រូតេអ៊ីន fibrillar fibroin ទាក់ទងទៅនឹង keratin ដែលលាក់ដោយដង្កូវនាងដង្កូវនាងនៅពេលរុំដូង ក៏ដូចជាដោយសត្វពីងពាងនៅពេលត្បាញបណ្តាញ មានតែរចនាសម្ព័ន្ធ β ដែលតភ្ជាប់ដោយខ្សែសង្វាក់តែមួយ (រូបភាពទី 11)។ មិនដូច keratin ទេ fibroin មិនមានស្ពានឆ្លងកាត់ disulfide ហើយមានកម្លាំង tensile ខ្លាំង (កម្លាំងក្នុងមួយឯកតាឆ្លងកាត់ផ្នែកនៃគំរូបណ្តាញមួយចំនួនគឺខ្ពស់ជាងខ្សែដែក) ។ ដោយសារតែកង្វះតំណភ្ជាប់ឆ្លងកាត់ fibroin មិនមានភាពបត់បែន (វាត្រូវបានគេដឹងថាក្រណាត់រោមចៀមស្ទើរតែធន់នឹងភាពជ្រីវជ្រួញខណៈពេលដែលក្រណាត់សូត្រងាយនឹងជ្រីវជ្រួញ) ។

ប្រូតេអ៊ីនបទប្បញ្ញត្តិ។

ប្រូតេអ៊ីននិយតកម្មដែលត្រូវបានគេហៅថាជាទូទៅ អរម៉ូនចូលរួមក្នុងដំណើរការសរីរវិទ្យាផ្សេងៗ។ ឧទាហរណ៍អ័រម៉ូនអាំងស៊ុយលីន (រូបភាពទី 25) មានខ្សែសង្វាក់αពីរដែលតភ្ជាប់ដោយស្ពាន disulfide ។ អាំងស៊ុយលីនធ្វើនិយ័តកម្មដំណើរការមេតាបូលីសដែលពាក់ព័ន្ធនឹងជាតិស្ករ អវត្តមានរបស់វានាំឱ្យមានជំងឺទឹកនោមផ្អែម។

អង្ករ។ ២៥ ប្រូតេអ៊ីនអាំងស៊ុយលីន

ក្រពេញ pituitary នៃខួរក្បាលសំយោគអរម៉ូនដែលគ្រប់គ្រងការលូតលាស់របស់រាងកាយ។ មានប្រូតេអ៊ីននិយតកម្មដែលគ្រប់គ្រង biosynthesis នៃអង់ស៊ីមជាច្រើននៅក្នុងរាងកាយ។

ប្រូតេអ៊ីន Contractile និង motor ផ្តល់ឱ្យរាងកាយនូវសមត្ថភាពក្នុងការចុះកិច្ចសន្យា ផ្លាស់ប្តូររូបរាង និងចលនា ជាពិសេសសាច់ដុំ។ 40% នៃម៉ាសនៃប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់ដែលមាននៅក្នុងសាច់ដុំគឺ myosin (mys, myos, ក្រិក. - សាច់ដុំ) ។ ម៉ូលេគុលរបស់វាមានទាំងផ្នែក fibrillar និង globular (រូបភាព 26)

អង្ករ។ ២៦ ម៉ូលេគុល MYOSIN

ម៉ូលេគុលបែបនេះរួមបញ្ចូលគ្នាទៅជាដុំធំដែលមានម៉ូលេគុល 300-400 ។

នៅពេលដែលកំហាប់នៃអ៊ីយ៉ុងកាល់ស្យូមផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងលំហជុំវិញសរសៃសាច់ដុំ ការផ្លាស់ប្តូរដែលអាចបញ្ច្រាស់បានក្នុងការអនុលោមតាមម៉ូលេគុលកើតឡើង - ការផ្លាស់ប្តូររូបរាងនៃខ្សែសង្វាក់ដោយសារតែការបង្វិលនៃបំណែកបុគ្គលជុំវិញចំណង valence ។ នេះនាំឱ្យមានការកន្ត្រាក់សាច់ដុំនិងការសំរាកលំហែ សញ្ញាដើម្បីផ្លាស់ប្តូរការប្រមូលផ្តុំនៃអ៊ីយ៉ុងកាល់ស្យូមបានមកពីចុងបញ្ចប់សរសៃប្រសាទនៅក្នុងសរសៃសាច់ដុំ។ ការកន្ត្រាក់សាច់ដុំសិប្បនិម្មិតអាចត្រូវបានបង្កឡើងដោយសកម្មភាពនៃកម្លាំងអគ្គិសនីដែលនាំឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរយ៉ាងខ្លាំងនៃការផ្តោតអារម្មណ៍នៃអ៊ីយ៉ុងកាល់ស្យូមរំញោចសាច់ដុំបេះដូងត្រូវបានផ្អែកលើនេះដើម្បីស្តារមុខងារបេះដូង។

ប្រូតេអ៊ីនការពារជួយការពាររាងកាយពីការឈ្លានពាននៃការវាយប្រហារបាក់តេរី មេរោគ និងពីការជ្រៀតចូលនៃប្រូតេអ៊ីនបរទេស (ឈ្មោះទូទៅសម្រាប់សាកសពបរទេសគឺ antigens) ។ តួនាទីនៃប្រូតេអ៊ីនការពារត្រូវបានអនុវត្តដោយ immunoglobulins (ឈ្មោះផ្សេងទៀតសម្រាប់ពួកគេគឺអង្គបដិប្រាណ) ពួកគេទទួលស្គាល់អង់ទីហ្សែនដែលបានចូលទៅក្នុងខ្លួនហើយចងយ៉ាងរឹងមាំទៅនឹងពួកគេ។ នៅក្នុងខ្លួនរបស់ថនិកសត្វ រួមទាំងមនុស្សផង មាន immunoglobulins ប្រាំប្រភេទគឺ M, G, A, D និង E ដែលរចនាសម្ព័ន្ធរបស់វាដូចឈ្មោះបានបង្ហាញគឺរាងមូល ហើយលើសពីនេះទៀតពួកវាទាំងអស់ត្រូវបានបង្កើតឡើងតាមរបៀបស្រដៀងគ្នា។ អង្គការម៉ូលេគុលនៃអង្គបដិប្រាណត្រូវបានបង្ហាញខាងក្រោមដោយប្រើឧទាហរណ៍នៃថ្នាក់ G immunoglobulin (រូបភាព 27) ។ ម៉ូលេគុលមានខ្សែសង្វាក់ polypeptide បួនដែលតភ្ជាប់ដោយស្ពាន S-S disulfide បី (ពួកវាត្រូវបានបង្ហាញក្នុងរូបភាពទី 27 ជាមួយនឹងចំណងក្រាស់ក្រាស់ និងនិមិត្តសញ្ញា S ធំ) លើសពីនេះទៀត ខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer នីមួយៗមានស្ពាន intrachain disulfide ។ ខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ធំពីរ (ពណ៌ខៀវ) មានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ 400-600 ។ ខ្សែសង្វាក់ពីរផ្សេងទៀត (ពណ៌បៃតង) មានប្រវែងជិតពាក់កណ្តាលដែលមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូប្រហែល 220 ។ ខ្សែសង្វាក់ទាំងបួនត្រូវបានរៀបចំតាមរបៀបដែលក្រុមស្ថានីយ H 2 N ត្រូវបានដឹកនាំក្នុងទិសដៅដូចគ្នា។

អង្ករ។ ២៧ ការតំណាងតាមគ្រោងការណ៍នៃរចនាសម្ព័ន្ធនៃ IMMUNOGLOBULIN

បន្ទាប់ពីរាងកាយបានទាក់ទងជាមួយប្រូតេអ៊ីនបរទេស (អង់ទីហ្សែន) កោសិកានៃប្រព័ន្ធភាពស៊ាំចាប់ផ្តើមផលិតសារធាតុ immunoglobulins (អង្គបដិប្រាណ) ដែលប្រមូលផ្តុំនៅក្នុងសេរ៉ូមឈាម។ នៅដំណាក់កាលទី 1 ការងារសំខាន់ត្រូវបានអនុវត្តដោយផ្នែកនៃច្រវាក់ដែលមានស្ថានីយ H 2 N (ក្នុងរូបភាពទី 27 ផ្នែកដែលត្រូវគ្នាត្រូវបានសម្គាល់ជាពណ៌ខៀវខ្ចីនិងពណ៌បៃតងខ្ចី) ។ ទាំងនេះគឺជាតំបន់នៃការចាប់យកអង់ទីហ្សែន។ កំឡុងពេលសំយោគនៃ immunoglobulin តំបន់ទាំងនេះត្រូវបានបង្កើតឡើងតាមរបៀបដែលរចនាសម្ព័ន្ធ និងការកំណត់របស់វាត្រូវគ្នាជាអតិបរមាទៅនឹងរចនាសម្ព័ន្ធនៃអង់ទីហ្សែនដែលជិតមកដល់ (ដូចជាគន្លឹះសម្រាប់សោ ដូចជាអង់ស៊ីម ប៉ុន្តែកិច្ចការក្នុងករណីនេះគឺខុសគ្នា)។ ដូច្នេះសម្រាប់អង់ទីករនីមួយៗ អង្គបដិប្រាណបុគ្គលយ៉ាងតឹងរឹងត្រូវបានបង្កើតឡើងជាការឆ្លើយតបនៃប្រព័ន្ធភាពស៊ាំ។ មិនមានប្រូតេអ៊ីនដែលគេស្គាល់អាចផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធរបស់វាបានទេដូច្នេះ "ប្លាស្ទិក" អាស្រ័យលើកត្តាខាងក្រៅបន្ថែមលើ immunoglobulins ។ អង់ស៊ីមដោះស្រាយបញ្ហានៃការឆ្លើយឆ្លងតាមរចនាសម្ព័ន្ធទៅនឹង reagent តាមរបៀបផ្សេងៗគ្នា - ដោយមានជំនួយពីសំណុំអង់ស៊ីមជាច្រើនដោយគិតគូរពីគ្រប់ករណីដែលអាចកើតមានហើយ immunoglobulins បង្កើត "ឧបករណ៍ធ្វើការ" ម្តងទៀតរាល់ពេល។ លើសពីនេះទៅទៀត តំបន់នៃ immunoglobulin (រូបភាពទី 27) ផ្តល់នូវតំបន់ចាប់យកទាំងពីរជាមួយនឹងការចល័តឯករាជ្យជាលទ្ធផល ម៉ូលេគុល immunoglobulin អាច "ស្វែងរក" ភ្លាមៗនូវទីតាំងដែលងាយស្រួលបំផុតចំនួនពីរសម្រាប់ការចាប់យកនៅក្នុង antigen ដើម្បីទទួលបានសុវត្ថិភាព។ ជួសជុលវា នេះគឺជាការរំលឹកពីសកម្មភាពរបស់សត្វក្រៀល។

បន្ទាប់មក ខ្សែសង្វាក់នៃប្រតិកម្មបន្តបន្ទាប់គ្នានៃប្រព័ន្ធភាពស៊ាំរបស់រាងកាយត្រូវបានធ្វើឱ្យសកម្ម សារធាតុ immunoglobulins នៃថ្នាក់ផ្សេងទៀតត្រូវបានភ្ជាប់ជាលទ្ធផល ប្រូតេអ៊ីនបរទេសត្រូវបានធ្វើឱ្យអសកម្ម ហើយបន្ទាប់មកអង់ទីហ្សែន (អតិសុខុមប្រាណបរទេស ឬជាតិពុល) ត្រូវបានបំផ្លាញ និងយកចេញ។

បន្ទាប់ពីទំនាក់ទំនងជាមួយ antigen ការប្រមូលផ្តុំអតិបរមានៃ immunoglobulin ត្រូវបានសម្រេច (អាស្រ័យលើធម្មជាតិនៃ antigen និងលក្ខណៈបុគ្គលនៃសារពាង្គកាយខ្លួនវា) ក្នុងរយៈពេលជាច្រើនម៉ោង (ជួនកាលច្រើនថ្ងៃ) ។ រាងកាយរក្សាការចងចាំនៃទំនាក់ទំនងបែបនេះហើយជាមួយនឹងការវាយប្រហារម្តងហើយម្តងទៀតដោយ antigen ដូចគ្នា immunoglobulins កកកុញនៅក្នុងសេរ៉ូមឈាមលឿននិងក្នុងបរិមាណកាន់តែច្រើន - ភាពស៊ាំដែលទទួលបានកើតឡើង។

ការចាត់ថ្នាក់នៃប្រូតេអ៊ីនខាងលើគឺខុសខ្លះៗ ឧទាហរណ៍ ប្រូតេអ៊ីន thrombin ដែលបានរៀបរាប់ក្នុងចំណោមប្រូតេអ៊ីនការពារ គឺជាអង់ស៊ីមសំខាន់ដែលជំរុញការរំលាយអ៊ីដ្រូលីសនៃចំណង peptide ពោលគឺវាជាកម្មសិទ្ធិរបស់ថ្នាក់នៃប្រូតេអីន។

ប្រូតេអ៊ីនការពារច្រើនតែរួមបញ្ចូលប្រូតេអ៊ីនពីពិសពស់ និងប្រូតេអ៊ីនពុលពីរុក្ខជាតិមួយចំនួន ដោយសារភារកិច្ចរបស់ពួកគេគឺការពាររាងកាយពីការខូចខាត។

មានប្រូតេអ៊ីនដែលមុខងាររបស់វាមានលក្ខណៈប្លែកពីគេ ដែលធ្វើឱ្យពួកគេពិបាកក្នុងការចាត់ថ្នាក់។ ជាឧទាហរណ៍ ប្រូតេអ៊ីន monellin ដែលត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងរុក្ខជាតិអាហ្រ្វិក មានរសជាតិផ្អែមខ្លាំង ហើយត្រូវបានគេសិក្សាថាជាសារធាតុគ្មានជាតិពុល ដែលអាចត្រូវបានប្រើជំនួសស្ករដើម្បីការពារការធាត់។ ប្លាស្មាឈាមរបស់ត្រីអង់តាក់ទិកមួយចំនួនមានផ្ទុកនូវប្រូតេអ៊ីនដែលមានលក្ខណៈសម្បត្តិប្រឆាំងនឹងការកក ដែលការពារឈាមរបស់ត្រីទាំងនេះពីការកក។

ការសំយោគប្រូតេអ៊ីនសិប្បនិម្មិត។

ការ condensation នៃអាស៊ីតអាមីណូដែលនាំឱ្យមានខ្សែសង្វាក់ polypeptide គឺជាដំណើរការដែលបានសិក្សាយ៉ាងល្អ។ ឧទាហរណ៍ វាអាចទៅរួច ដើម្បីអនុវត្តការ condensation នៃអាស៊ីតអាមីណូណាមួយ ឬល្បាយនៃអាស៊ីត ហើយតាមនោះ ទទួលបានវត្ថុធាតុ polymer ដែលមានឯកតាដូចគ្នាបេះបិទ ឬឯកតាផ្សេងគ្នាឆ្លាស់គ្នាតាមលំដាប់ចៃដន្យ។ សារធាតុប៉ូលីម៊ែរបែបនេះមានភាពស្រដៀងគ្នាតិចតួចទៅនឹងសារធាតុ polypeptides ធម្មជាតិ ហើយមិនមានសកម្មភាពជីវសាស្រ្តទេ។ ភារកិច្ចចម្បងគឺការបញ្ចូលគ្នានូវអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងលំដាប់ដែលបានកំណត់ទុកជាមុនយ៉ាងតឹងរ៉ឹង ដើម្បីផលិតឡើងវិញនូវលំដាប់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនធម្មជាតិ។ អ្នកវិទ្យាសាស្ត្រជនជាតិអាមេរិក Robert Merrifield បានស្នើវិធីសាស្រ្តដើមដែលធ្វើឱ្យវាអាចធ្វើទៅបានដើម្បីដោះស្រាយបញ្ហានេះ។ ខ្លឹមសារនៃវិធីសាស្រ្តគឺថាអាស៊ីតអាមីណូដំបូងត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងជែលវត្ថុធាតុ polymer ដែលមិនអាចរលាយបានដែលមានក្រុមប្រតិកម្មដែលអាចផ្សំជាមួយ -COOH - ក្រុមនៃអាស៊ីតអាមីណូ។ សារធាតុ polystyrene ដែលភ្ជាប់គ្នាជាមួយក្រុម chloromethyl ដែលត្រូវបានបញ្ចូលទៅក្នុងវាត្រូវបានយកជាស្រទាប់ខាងក្រោមវត្ថុធាតុ polymer ។ ដើម្បីបងា្ករអាស៊ីតអាមីណូដែលបានយកសម្រាប់ប្រតិកម្មពីប្រតិកម្មជាមួយខ្លួនវា និងដើម្បីការពារវាពីការចូលរួមក្នុងក្រុម H 2 N ទៅនឹងស្រទាប់ខាងក្រោម ក្រុមអាមីណូនៃអាស៊ីតនេះត្រូវបានរារាំងជាលើកដំបូងជាមួយនឹងសារធាតុជំនួសសំពីងសំពោង [(C 4 H 9) 3] 3 ក្រុម OS (O) ។ បន្ទាប់ពីអាស៊ីតអាមីណូបានភ្ជាប់ទៅនឹងការគាំទ្រវត្ថុធាតុ polymer ក្រុមទប់ស្កាត់ត្រូវបានដកចេញ ហើយអាស៊ីតអាមីណូមួយទៀតត្រូវបានបញ្ចូលទៅក្នុងល្បាយប្រតិកម្មដែលមានក្រុម H 2 N ដែលបានទប់ស្កាត់ពីមុនផងដែរ។ នៅក្នុងប្រព័ន្ធបែបនេះមានតែអន្តរកម្មនៃក្រុម H 2 N នៃអាស៊ីតអាមីណូទីមួយនិងក្រុម -COOH នៃអាស៊ីតទីពីរគឺអាចធ្វើទៅបានដែលត្រូវបានអនុវត្តនៅក្នុងវត្តមាននៃកាតាលីករ (អំបិលផូស្វ័រ) ។ បន្ទាប់មកគ្រោងការណ៍ទាំងមូលត្រូវបានធ្វើម្តងទៀតដោយណែនាំអាស៊ីតអាមីណូទីបី (រូបភាព 28) ។

អង្ករ។ ២៨. គ្រោងការណ៍សម្រាប់ការសំយោគនៃខ្សែសង្វាក់ POLYPeptide

នៅដំណាក់កាលចុងក្រោយខ្សែសង្វាក់ polypeptide លទ្ធផលត្រូវបានបំបែកចេញពីការគាំទ្រ polystyrene ។ ឥឡូវនេះដំណើរការទាំងមូលគឺដោយស្វ័យប្រវត្តិ; peptides ជាច្រើនដែលប្រើក្នុងវេជ្ជសាស្ត្រ និងកសិកម្មត្រូវបានសំយោគដោយប្រើវិធីសាស្ត្រនេះ។ វាក៏អាចធ្វើទៅបានផងដែរដើម្បីទទួលបាន analogues នៃ peptides ធម្មជាតិដែលប្រសើរឡើងជាមួយនឹងផលប៉ះពាល់ជ្រើសរើសនិងធ្វើឱ្យប្រសើរឡើង។ ប្រូតេអ៊ីនតូចៗមួយចំនួនត្រូវបានសំយោគ ដូចជាអរម៉ូនអាំងស៊ុយលីន និងអង់ស៊ីមមួយចំនួន។

វាក៏មានវិធីសាស្រ្តនៃការសំយោគប្រូតេអ៊ីនដែលចម្លងដំណើរការធម្មជាតិ៖ ពួកគេសំយោគបំណែកនៃអាស៊ីត nucleic ដែលបានកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធសម្រាប់ផលិតប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួន បន្ទាប់មកបំណែកទាំងនេះត្រូវបានបង្កើតឡើងជាសារពាង្គកាយមានជីវិត (ឧទាហរណ៍ ទៅជាបាក់តេរី) បន្ទាប់ពីនោះរាងកាយចាប់ផ្តើមផលិត។ ប្រូតេអ៊ីនដែលចង់បាន។ នៅក្នុងវិធីនេះបរិមាណដ៏ច្រើននៃប្រូតេអ៊ីននិង peptides ពិបាកទៅដល់ក៏ដូចជា analogues របស់ពួកគេឥឡូវនេះត្រូវបានទទួល។

ប្រូតេអ៊ីនជាប្រភពអាហារ។

ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិតត្រូវបានបំបែកឥតឈប់ឈរទៅជាអាស៊ីតអាមីណូដើមរបស់វា (ដោយមានការចូលរួមពីអង់ស៊ីមដែលមិនអាចខ្វះបាន) អាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួនត្រូវបានបំលែងទៅជាសារធាតុផ្សេងទៀត បន្ទាប់មកប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានសំយោគម្តងទៀត (ក៏មានការចូលរួមពីអង់ស៊ីមផងដែរ) ឧ។ រាងកាយត្រូវបានបន្តជានិច្ច។ ប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួន (កូឡាជែនស្បែក និងសក់) មិនត្រូវបានបន្តឡើងវិញទេ រាងកាយនឹងបាត់បង់ពួកវាជាបន្តបន្ទាប់ ហើយសំយោគសារធាតុថ្មីមកវិញ។ ប្រូតេអ៊ីន​ជា​ប្រភព​អាហារ​បំពេញ​មុខងារ​សំខាន់​ពីរ៖ ពួកគេ​ផ្គត់ផ្គង់​រាងកាយ​ជាមួយ​នឹង​សម្ភារៈ​សំណង់​សម្រាប់​សំយោគ​ម៉ូលេគុល​ប្រូតេអ៊ីន​ថ្មី ហើយ​លើសពីនេះ​ទៀត ផ្គត់ផ្គង់​ថាមពល​ដល់​រាងកាយ (ប្រភព​កាឡូរី)។

ថនិកសត្វដែលស៊ីសាច់ (រួមទាំងមនុស្ស) ទទួលបានប្រូតេអ៊ីនចាំបាច់ពីអាហាររុក្ខជាតិ និងសត្វ។ គ្មានប្រូតេអ៊ីនណាមួយដែលទទួលបានពីអាហារត្រូវបានបញ្ចូលទៅក្នុងរាងកាយមិនផ្លាស់ប្តូរទេ។ នៅក្នុងបំពង់រំលាយអាហារ ប្រូតេអ៊ីនដែលស្រូបចូលទាំងអស់ត្រូវបានបំបែកទៅជាអាស៊ីតអាមីណូ ហើយពីពួកវាប្រូតេអ៊ីនដែលចាំបាច់សម្រាប់សារពាង្គកាយជាក់លាក់មួយត្រូវបានបង្កើតឡើង ខណៈដែលអាស៊ីតសំខាន់ៗចំនួន 8 (តារាងទី 1) នៅសល់ 12 អាចត្រូវបានសំយោគនៅក្នុងរាងកាយប្រសិនបើពួកវា មិនត្រូវបានផ្គត់ផ្គង់ក្នុងបរិមាណគ្រប់គ្រាន់ជាមួយនឹងអាហារនោះទេ ប៉ុន្តែអាស៊ីតសំខាន់ៗត្រូវតែត្រូវបានផ្គត់ផ្គង់ជាមួយអាហារដោយមិនខកខាន។ រាងកាយទទួលបានអាតូមស្ពាន់ធ័រនៅក្នុង cysteine ​​​​ជាមួយនឹងអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ methionine ។ ប្រូតេអ៊ីនខ្លះបំបែកចេញ បញ្ចេញថាមពលចាំបាច់ដើម្បីរក្សាជីវិត ហើយអាសូតដែលពួកវាផ្ទុកត្រូវបានបញ្ចេញចេញពីរាងកាយក្នុងទឹកនោម។ ជាធម្មតារាងកាយរបស់មនុស្សបាត់បង់ប្រូតេអ៊ីន 25-30 ក្រាមក្នុងមួយថ្ងៃ ដូច្នេះអាហារប្រូតេអ៊ីនត្រូវតែមានវត្តមានជានិច្ចក្នុងបរិមាណដែលត្រូវការ។ តម្រូវការប្រចាំថ្ងៃអប្បបរមាសម្រាប់ប្រូតេអ៊ីនគឺ 37 ក្រាមសម្រាប់បុរស និង 29 ក្រាមសម្រាប់ស្ត្រី ប៉ុន្តែការទទួលទានដែលត្រូវបានណែនាំគឺខ្ពស់ជាងស្ទើរតែពីរដង។ នៅពេលវាយតម្លៃផលិតផលម្ហូបអាហារវាចាំបាច់ណាស់ក្នុងការពិចារណាពីគុណភាពប្រូតេអ៊ីន។ នៅក្នុងអវត្តមាន ឬមាតិកាទាបនៃអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗ ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានចាត់ទុកថាមានតម្លៃទាប ដូច្នេះប្រូតេអ៊ីនបែបនេះគួរតែត្រូវបានប្រើប្រាស់ក្នុងបរិមាណធំជាងនេះ។ ដូច្នេះ ប្រូតេអ៊ីន legume មានផ្ទុកសារធាតុ methionine តិចតួច ហើយប្រូតេអ៊ីនស្រូវសាលី និងពោតមានកម្រិតទាបនៅក្នុង Lysine (អាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗទាំងពីរ)។ ប្រូតេអ៊ីនសត្វ (មិនរាប់បញ្ចូលកូឡាជែន) ត្រូវបានចាត់ថ្នាក់ជាផលិតផលអាហារពេញលេញ។ សំណុំពេញលេញនៃអាស៊ីតសំខាន់ៗទាំងអស់មានទឹកដោះគោ casein ក៏ដូចជាឈីក្រុម Fulham និងឈីសដែលផលិតពីវា ដូច្នេះរបបអាហារបួសប្រសិនបើវាតឹងរ៉ឹងខ្លាំង ពោលគឺឧ។ “គ្មានទឹកដោះគោ” ទាមទារការបង្កើនការប្រើប្រាស់គ្រាប់ធញ្ញជាតិ គ្រាប់ និងផ្សិត ដើម្បីផ្គត់ផ្គង់រាងកាយជាមួយនឹងអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗក្នុងបរិមាណដែលត្រូវការ។

អាស៊ីតអាមីណូសំយោគ និងប្រូតេអ៊ីនក៏ត្រូវបានគេប្រើជាផលិតផលអាហារផងដែរ ដោយបន្ថែមពួកវាទៅក្នុងចំណីដែលមានអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗក្នុងបរិមាណតិចតួច។ មានបាក់តេរីដែលអាចដំណើរការ និងបញ្ចូលអ៊ីដ្រូកាបូនប្រេង ក្នុងករណីនេះ សម្រាប់ការសំយោគប្រូតេអ៊ីនពេញលេញ ពួកគេត្រូវការអាហារជាមួយសមាសធាតុដែលមានផ្ទុកអាម៉ូញាក់ (អាម៉ូញាក់ ឬនីត្រាត)។ ប្រូតេអ៊ីនដែលទទួលបានតាមរបៀបនេះត្រូវបានគេប្រើជាចំណីសម្រាប់បសុសត្វនិងបសុបក្សី។ សំណុំនៃអង់ស៊ីម - កាបូអ៊ីដ្រាត - ត្រូវបានបន្ថែមជាញឹកញាប់ទៅក្នុងចំណីរបស់សត្វក្នុងស្រុកដែលជំរុញឱ្យមានអ៊ីដ្រូលីសនៃសារធាតុដែលពិបាកក្នុងការបំបែកសមាសធាតុនៃអាហារកាបូអ៊ីដ្រាត (ជញ្ជាំងកោសិកានៃដំណាំគ្រាប់ធញ្ញជាតិ) ជាលទ្ធផលដែលអាហាររុក្ខជាតិត្រូវបានស្រូបយកបានពេញលេញ។

Mikhail Levitsky

ប្រូតេអ៊ីន (មាត្រា 2)

(ប្រូតេអ៊ីន) ថ្នាក់នៃសមាសធាតុដែលមានផ្ទុកអាសូតស្មុគស្មាញ ដែលជាលក្ខណៈ និងសំខាន់បំផុត (រួមជាមួយនឹងអាស៊ីតនុយក្លេអ៊ីក) សមាសធាតុនៃសារធាតុរស់នៅ។ ប្រូតេអ៊ីនអនុវត្តមុខងារជាច្រើន និងផ្សេងៗគ្នា។ ប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើនគឺជាអង់ស៊ីមដែលជំរុញឱ្យមានប្រតិកម្មគីមី។ អ័រម៉ូនជាច្រើនដែលគ្រប់គ្រងដំណើរការសរីរវិទ្យាក៏ជាប្រូតេអ៊ីនផងដែរ។ ប្រូតេអ៊ីនរចនាសម្ព័ន្ធដូចជា collagen និង keratin គឺជាសមាសធាតុសំខាន់នៃជាលិកាឆ្អឹង សក់ និងក្រចក។ ប្រូតេអ៊ីន contractile សាច់ដុំមានសមត្ថភាពក្នុងការផ្លាស់ប្តូរប្រវែងរបស់ពួកគេដោយប្រើថាមពលគីមីដើម្បីអនុវត្តការងារមេកានិច។ ប្រូតេអ៊ីនរួមមានអង្គបដិប្រាណដែលចង និងបន្សាបសារធាតុពុល។ ប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនដែលអាចឆ្លើយតបទៅនឹងឥទ្ធិពលខាងក្រៅ (ពន្លឺ, ក្លិន) បម្រើជាអ្នកទទួលនៅក្នុងអារម្មណ៍ដែលយល់ឃើញពីការរលាក។ ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនដែលមានទីតាំងនៅខាងក្នុងកោសិកា និងនៅលើភ្នាសកោសិកាអនុវត្តមុខងារនិយតកម្ម។

នៅពាក់កណ្តាលទីមួយនៃសតវត្សទី 19 ។ អ្នកគីមីវិទ្យាជាច្រើន ហើយក្នុងចំណោមពួកគេ ជាចម្បង J. von Liebig បានសន្និដ្ឋានបន្តិចម្តងៗថា ប្រូតេអ៊ីនតំណាងឱ្យថ្នាក់ពិសេសនៃសមាសធាតុអាសូត។ ឈ្មោះ "ប្រូតេអ៊ីន" (ពីភាសាក្រិក protos - ដំបូង) ត្រូវបានស្នើឡើងនៅឆ្នាំ 1840 ដោយអ្នកគីមីវិទ្យាជនជាតិហូឡង់ G. Mulder ។

លក្ខណៈសម្បត្តិរូបវន្ត

ប្រូតេអ៊ីនមានពណ៌សនៅក្នុងសភាពរឹង ប៉ុន្តែគ្មានពណ៌នៅក្នុងដំណោះស្រាយ លុះត្រាតែពួកវាផ្ទុកនូវប្រភេទនៃក្រូម៉ូសូម (ពណ៌) ដូចជាអេម៉ូក្លូប៊ីន។ ភាពរលាយក្នុងទឹកប្រែប្រួលយ៉ាងខ្លាំងក្នុងចំណោមប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នា។ វាក៏ប្រែប្រួលអាស្រ័យលើ pH និងកំហាប់អំបិលក្នុងសូលុយស្យុង ដូច្នេះវាអាចធ្វើទៅបានដើម្បីជ្រើសរើសលក្ខខណ្ឌដែលប្រូតេអ៊ីនមួយនឹងជ្រើសរើស precipitate នៅក្នុងវត្តមាននៃប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀត។ វិធីសាស្រ្ត "អំបិលចេញ" នេះត្រូវបានគេប្រើយ៉ាងទូលំទូលាយដើម្បីញែក និងបន្សុទ្ធប្រូតេអ៊ីន។ ប្រូតេអ៊ីនដែលបានបន្សុតច្រើនតែហូរចេញពីសូលុយស្យុងជាគ្រីស្តាល់។

បើប្រៀបធៀបទៅនឹងសមាសធាតុផ្សេងទៀតទម្ងន់ម៉ូលេគុលនៃប្រូតេអ៊ីនគឺធំណាស់ - ពីជាច្រើនពាន់ទៅរាប់លាន daltons ។ ដូច្នេះក្នុងអំឡុងពេល ultracentrifugation ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបាន sedimented និងក្នុងអត្រាផ្សេងគ្នា។ ដោយសារតែវត្តមានក្រុមវិជ្ជមាន និងអវិជ្ជមាននៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន ពួកវាផ្លាស់ទីក្នុងល្បឿនខុសៗគ្នា និងក្នុងវាលអគ្គិសនី។ នេះគឺជាមូលដ្ឋាននៃ electrophoresis ដែលជាវិធីសាស្រ្តមួយដែលត្រូវបានប្រើដើម្បីញែកប្រូតេអ៊ីនបុគ្គលចេញពីល្បាយស្មុគស្មាញ។ ប្រូតេអ៊ីនក៏ត្រូវបានបន្សុតដោយក្រូម៉ូសូមផងដែរ។

លក្ខណៈសម្បត្តិគីមី

រចនាសម្ព័ន្ធ។

ប្រូតេអ៊ីន​គឺ​ជា​ប៉ូលីមែរ, i.e. ម៉ូលេគុលដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងដូចជាខ្សែសង្វាក់ពីឯកតា monomer ដដែលៗ ឬអនុunits តួនាទីដែលត្រូវបានលេងដោយអាស៊ីតអាមីណូអាល់ហ្វា។ រូបមន្តទូទៅនៃអាស៊ីតអាមីណូ

ដែល R ជាអាតូមអ៊ីដ្រូសែន ឬក្រុមសរីរាង្គមួយចំនួន។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន (ខ្សែសង្វាក់ polypeptide) អាចមានអាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួនតូច ឬច្រើនពាន់ឯកតា monomer ។ ការរួមបញ្ចូលគ្នានៃអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់គឺអាចធ្វើទៅបានពីព្រោះពួកវានីមួយៗមានក្រុមគីមីពីរផ្សេងគ្នា៖ ក្រុមអាមីណូមូលដ្ឋាន NH2 និងក្រុមអាស៊ីត carboxyl COOH ។ ក្រុមទាំងពីរនេះត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងអាតូម a-carbon ។ ក្រុម carboxyl នៃអាស៊ីតអាមីណូមួយអាចបង្កើតជាចំណងអាមីដ (peptide) ជាមួយក្រុមអាមីណូនៃអាស៊ីតអាមីណូមួយទៀត៖

បន្ទាប់ពីអាស៊ីតអាមីណូពីរត្រូវបានភ្ជាប់តាមរបៀបនេះ ខ្សែសង្វាក់អាចត្រូវបានពង្រីកដោយបន្ថែមមួយភាគបីទៅអាស៊ីតអាមីណូទីពីរ ហើយដូច្នេះនៅលើ។ ដូចដែលអាចមើលឃើញពីសមីការខាងលើ នៅពេលដែលចំណង peptide ត្រូវបានបង្កើតឡើង ម៉ូលេគុលទឹកត្រូវបានបញ្ចេញ។ នៅក្នុងវត្តមាននៃអាស៊ីតអាល់កាឡាំងឬអង់ស៊ីម proteolytic ប្រតិកម្មដំណើរការក្នុងទិសដៅផ្ទុយ: ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានបំបែកទៅជាអាស៊ីតអាមីណូជាមួយនឹងការបន្ថែមទឹក។ ប្រតិកម្មនេះត្រូវបានគេហៅថា hydrolysis ។ Hydrolysis កើតឡើងដោយឯកឯង ហើយថាមពលត្រូវបានទាមទារដើម្បីភ្ជាប់អាស៊ីតអាមីណូចូលទៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។

ក្រុម carboxyl និងក្រុម amide (ឬក្រុម imide ស្រដៀងគ្នានៅក្នុងករណីនៃអាស៊ីតអាមីណូប្រូលីន) មាននៅក្នុងអាស៊ីដអាមីណូទាំងអស់ ប៉ុន្តែភាពខុសគ្នារវាងអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានកំណត់ដោយធម្មជាតិនៃក្រុម ឬ "ខ្សែសង្វាក់ចំហៀង" ។ ដែលត្រូវបានកំណត់ខាងលើដោយអក្សរ R. តួនាទីនៃខ្សែសង្វាក់ចំហៀងអាចត្រូវបានលេងដោយអាតូមអ៊ីដ្រូសែនមួយ ដូចជាអាស៊ីតអាមីណូ glycine និងក្រុមសំពីងសំពោងមួយចំនួនដូចជា អ៊ីស្ទីឌីន និង ទ្រីបតូហ្វាន។ ខ្សែសង្វាក់ចំហៀងខ្លះមានភាពអសកម្មគីមី ខណៈពេលដែលខ្សែសង្វាក់ផ្សេងទៀតមានប្រតិកម្មគួរឱ្យកត់សម្គាល់។

អាស៊ីដអាមីណូផ្សេងៗគ្នាជាច្រើនពាន់អាចត្រូវបានសំយោគ ហើយអាស៊ីតអាមីណូផ្សេងៗគ្នាជាច្រើនកើតឡើងនៅក្នុងធម្មជាតិ ប៉ុន្តែមានតែអាស៊ីដអាមីណូចំនួន 20 ប្រភេទប៉ុណ្ណោះដែលត្រូវបានប្រើប្រាស់សម្រាប់ការសំយោគប្រូតេអ៊ីន៖ អាឡានីន អាហ្គីនីន អាស្ប៉ារ៉ាជីន អាស៊ីត aspartic វ៉ាលីន អ៊ីស្ទីឌីន គ្លីស៊ីន គ្លូតាមីន អាស៊ីត, isoleucine, leucine, lysine, methionine, proline, serine, tyrosine, threonine, tryptophan, phenylalanine និង cysteine ​​​​(នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន cysteine ​​​​អាចមានវត្តមានជា dimer - cystine) ។ ពិត ប្រូតេអ៊ីនខ្លះមានអាស៊ីតអាមីណូផ្សេងទៀត បន្ថែមពីលើសារធាតុដែលកើតឡើងជាទៀងទាត់ចំនួនម្ភៃ ប៉ុន្តែពួកវាត្រូវបានបង្កើតឡើងជាលទ្ធផលនៃការកែប្រែមួយក្នុងចំណោមម្ភៃដែលបានរាយបញ្ជីបន្ទាប់ពីវាត្រូវបានបញ្ចូលទៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន។

សកម្មភាពអុបទិក។

អាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់ លើកលែងតែ glycine មានក្រុមបួនផ្សេងគ្នាដែលភ្ជាប់ទៅនឹងអាតូម α-កាបូន។ តាមទស្សនៈនៃធរណីមាត្រ ក្រុមបួនផ្សេងគ្នាអាចត្រូវបានភ្ជាប់តាមពីរវិធី ហើយតាមនោះមានការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធពីរដែលអាចធ្វើទៅបាន ឬពីរ isomers ដែលទាក់ទងគ្នាទៅវិញទៅមកជាវត្ថុមួយគឺរូបភាពកញ្ចក់របស់វាពោលគឺឧ។ ដូចជាដៃឆ្វេងទៅស្តាំ។ ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធមួយត្រូវបានគេហៅថាដៃឆ្វេង ឬដៃឆ្វេង (L) និងមួយទៀតហៅថា ដៃស្តាំ ឬ dextrorotatory (D) ពីព្រោះអ៊ីសូមឺរទាំងពីរខុសគ្នាក្នុងទិសដៅនៃការបង្វិលយន្តហោះនៃពន្លឺប៉ូល។ មានតែអាស៊ីត L-amino ប៉ុណ្ណោះដែលត្រូវបានគេរកឃើញនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន (ករណីលើកលែងគឺ glycine វាអាចត្រូវបានរកឃើញក្នុងទម្រង់តែមួយដោយសារតែក្រុមពីរក្នុងចំណោមក្រុមទាំងបួនរបស់វាដូចគ្នា) ហើយទាំងអស់សុទ្ធតែមានសកម្មភាពអុបទិក (ដោយសារតែមានអ៊ីសូមឺរតែមួយប៉ុណ្ណោះ)។ អាស៊ីតអាមីណូគឺកម្រនៅក្នុងធម្មជាតិ; ពួកវាត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងថ្នាំអង់ទីប៊ីយោទិចមួយចំនួន និងជញ្ជាំងកោសិកានៃបាក់តេរី។

លំដាប់អាស៊ីតអាមីណូ។

អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide មិនត្រូវបានរៀបចំដោយចៃដន្យទេប៉ុន្តែនៅក្នុងលំដាប់ថេរជាក់លាក់មួយហើយវាគឺជាលំដាប់នេះដែលកំណត់មុខងារនិងលក្ខណៈសម្បត្តិនៃប្រូតេអ៊ីន។ ដោយការផ្លាស់ប្តូរលំដាប់នៃអាស៊ីដអាមីណូទាំង 20 ប្រភេទ អ្នកអាចបង្កើតប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នាបានយ៉ាងច្រើន ដូចជាអ្នកអាចបង្កើតអត្ថបទផ្សេងៗគ្នាជាច្រើនពីអក្សរនៃអក្ខរក្រម។

កាលពីមុន ការកំណត់លំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីន ច្រើនតែចំណាយពេលច្រើនឆ្នាំ។ ការកំណត់ដោយផ្ទាល់នៅតែជាកិច្ចការដែលពឹងផ្អែកលើកម្លាំងពលកម្ម ទោះបីជាឧបករណ៍ត្រូវបានបង្កើតឡើងដែលអនុញ្ញាតឱ្យវាត្រូវបានអនុវត្តដោយស្វ័យប្រវត្តិក៏ដោយ។ ជាធម្មតាវាងាយស្រួលក្នុងការកំណត់លំដាប់នុយក្លេអូទីតនៃហ្សែនដែលត្រូវគ្នា និងកាត់យកលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីនចេញពីវា។ រហូតមកដល់បច្ចុប្បន្ន លំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីនរាប់រយត្រូវបានគេកំណត់រួចហើយ។ មុខងារនៃប្រូតេអ៊ីនដែលបានឌិគ្រីបត្រូវបានគេស្គាល់ជាធម្មតា ហើយនេះជួយឱ្យស្រមៃមើលមុខងារដែលអាចកើតមាននៃប្រូតេអ៊ីនស្រដៀងគ្នាដែលបានបង្កើតឡើង ឧទាហរណ៍នៅក្នុង neoplasms សាហាវ។

ប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញ។

ប្រូតេអ៊ីនដែលមានតែអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានគេហៅថាសាមញ្ញ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ជាញឹកញយ អាតូមដែក ឬសមាសធាតុគីមីមួយចំនួនដែលមិនមែនជាអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានភ្ជាប់ទៅខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ ប្រូតេអ៊ីនបែបនេះត្រូវបានគេហៅថាស្មុគស្មាញ។ ឧទាហរណ៍មួយគឺអេម៉ូក្លូប៊ីន៖ វាមានជាតិដែក porphyrin ដែលកំណត់ពណ៌ក្រហមរបស់វា និងអនុញ្ញាតឱ្យវាដើរតួជាអ្នកដឹកជញ្ជូនអុកស៊ីសែន។

ឈ្មោះនៃប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញបំផុតបង្ហាញពីលក្ខណៈនៃក្រុមដែលភ្ជាប់មកជាមួយ: glycoproteins មានជាតិស្ករ, lipoproteins មានខ្លាញ់។ ប្រសិនបើសកម្មភាពកាតាលីករនៃអង់ស៊ីមមួយអាស្រ័យលើក្រុមដែលភ្ជាប់មកជាមួយនោះ វាត្រូវបានគេហៅថាក្រុមសិប្បនិម្មិត។ ជាញឹកញាប់វីតាមីនដើរតួជាក្រុមសិប្បនិម្មិតឬជាផ្នែកមួយនៃក្រុមមួយ។ ជាឧទាហរណ៍ វីតាមីន A ភ្ជាប់ទៅនឹងប្រូតេអ៊ីនមួយក្នុងរីទីណា កំណត់ភាពប្រែប្រួលរបស់វាចំពោះពន្លឺ។

រចនាសម្ព័ន្ធទីបី។

អ្វីដែលសំខាន់គឺមិនច្រើនទេ លំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីនខ្លួនវា (រចនាសម្ព័ន្ធចម្បង) ប៉ុន្តែវិធីដែលវាត្រូវបានដាក់ក្នុងលំហ។ នៅតាមបណ្តោយប្រវែងទាំងមូលនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide អ៊ីយ៉ុងអ៊ីដ្រូសែនបង្កើតជាចំណងអ៊ីដ្រូសែនធម្មតា ដែលផ្តល់ឱ្យវានូវរូបរាងនៃ helix ឬស្រទាប់ (រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ) ។ ពីការរួមបញ្ចូលគ្នានៃ helices និងស្រទាប់បែបនេះទម្រង់បង្រួមនៃលំដាប់បន្ទាប់កើតឡើង - រចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន។ នៅជុំវិញចំណងដែលកាន់ឯកតា monomer នៃខ្សែសង្វាក់ ការបង្វិលនៅមុំតូចអាចធ្វើទៅបាន។ ដូច្នេះ តាមទស្សនៈធរណីមាត្រសុទ្ធសាធ ចំនួននៃការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធដែលអាចធ្វើបានសម្រាប់ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ណាមួយគឺមានទំហំធំគ្មានកំណត់។ តាមការពិត ប្រូតេអ៊ីននីមួយៗជាធម្មតាមាននៅក្នុងការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធតែមួយ ដែលកំណត់ដោយលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូរបស់វា។ រចនាសម្ព័ន្ធនេះមិនរឹងទេវាហាក់ដូចជា "ដកដង្ហើម" - វាប្រែប្រួលជុំវិញការកំណត់មធ្យមជាក់លាក់មួយ។ សៀគ្វីត្រូវបានបត់ចូលទៅក្នុងការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធដែលថាមពលឥតគិតថ្លៃ (សមត្ថភាពក្នុងការផលិតការងារ) មានតិចតួចដូចជានិទាឃរដូវដែលបានចេញផ្សាយបង្ហាប់តែទៅរដ្ឋដែលត្រូវគ្នាទៅនឹងថាមពលទំនេរអប្បបរមា។ ជារឿយៗផ្នែកមួយនៃខ្សែសង្វាក់ត្រូវបានភ្ជាប់យ៉ាងតឹងរ៉ឹងទៅមួយទៀតដោយចំណង disulfide (–S–S–) រវាងសំណល់ cysteine ​​​​ពីរ។ នេះជាមូលហេតុមួយផ្នែកដែល cysteine ​​​​ដើរតួនាទីយ៉ាងសំខាន់ក្នុងចំណោមអាស៊ីតអាមីណូ។

ភាពស្មុគស្មាញនៃរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនគឺអស្ចារ្យណាស់ដែលវាមិនទាន់អាចគណនារចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីននោះទេ ទោះបីជាលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូរបស់វាត្រូវបានគេស្គាល់ក៏ដោយ។ ប៉ុន្តែប្រសិនបើអាចទទួលបានគ្រីស្តាល់ប្រូតេអ៊ីន នោះរចនាសម្ព័ន្ធទីបីរបស់វាអាចត្រូវបានកំណត់ដោយការបំភាយកាំរស្មីអ៊ិច។

នៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធ, contractile និងប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនផ្សេងទៀត, ច្រវាក់ត្រូវបានពន្លូតនិងច្រវាក់បត់បន្តិចមួយចំនួនដេកនៅក្បែរនោះបង្កើត fibrils; fibrils, នៅក្នុងវេន, បត់ចូលទៅក្នុងទ្រង់ទ្រាយធំ - សរសៃ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើននៅក្នុងសូលុយស្យុងមានរាងជារាងមូល៖ ច្រវាក់ត្រូវបានរុំជារង្វង់ ដូចជាអំបោះនៅក្នុងបាល់។ ថាមពលដោយឥតគិតថ្លៃជាមួយនឹងការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធនេះគឺតិចតួចបំផុត ចាប់តាំងពីអាស៊ីតអាមីណូ hydrophobic ("ជ្រាបទឹក") ត្រូវបានលាក់នៅខាងក្នុងពិភពលោក ហើយអាស៊ីតអាមីណូ hydrophilic ("ទាក់ទាញទឹក") ស្ថិតនៅលើផ្ទៃរបស់វា។

ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនគឺជាស្មុគស្មាញនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ជាច្រើន។ រចនាសម្ព័ន្ធនេះត្រូវបានគេហៅថារចនាសម្ព័ន្ធ quaternary នៃប្រូតេអ៊ីន។ ជាឧទាហរណ៍ ម៉ូលេគុលអេម៉ូក្លូប៊ីនមាន 4 អនុរង ដែលនីមួយៗជាប្រូតេអ៊ីន globular ។

ប្រូតេអ៊ីនតាមរចនាសម្ព័ន្ធ ដោយសារការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធលីនេអ៊ែរ បង្កើតជាសរសៃដែលមានកម្លាំង tensile ខ្ពស់ ខណៈពេលដែលការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធ globular អនុញ្ញាតឱ្យប្រូតេអ៊ីនចូលទៅក្នុងអន្តរកម្មជាក់លាក់ជាមួយសមាសធាតុផ្សេងទៀត។ នៅលើផ្ទៃនៃ globule នៅពេលដែលច្រវាក់ត្រូវបានដាក់យ៉ាងត្រឹមត្រូវ បែហោងធ្មែញនៃរូបរាងជាក់លាក់មួយលេចឡើងដែលក្រុមគីមីប្រតិកម្មមានទីតាំងនៅ។ ប្រសិនបើប្រូតេអ៊ីនគឺជាអង់ស៊ីមមួយ នោះម៉ូលេគុលផ្សេងទៀតដែលជាធម្មតាតូចជាង ម៉ូលេគុលនៃសារធាតុមួយចំនួនចូលទៅក្នុងបែហោងធ្មែញដូចជាសោមួយចូលទៅក្នុងសោ។ ក្នុងករណីនេះ ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធនៃពពកអេឡិចត្រុងនៃម៉ូលេគុលបានផ្លាស់ប្តូរនៅក្រោមឥទ្ធិពលនៃក្រុមគីមីដែលមាននៅក្នុងបែហោងធ្មែញ ហើយនេះបង្ខំឱ្យវាមានប្រតិកម្មតាមរបៀបជាក់លាក់មួយ។ តាមរបៀបនេះ អង់ស៊ីមបំប្លែងប្រតិកម្ម។ ម៉ូលេគុលអង្គបដិប្រាណក៏មានបែហោងធ្មែញដែលសារធាតុបរទេសជាច្រើនចង ហើយត្រូវបានបំលែងដោយហេតុនេះថាគ្មានគ្រោះថ្នាក់។ គំរូ "សោ និងសោ" ដែលពន្យល់ពីអន្តរកម្មនៃប្រូតេអ៊ីនជាមួយសមាសធាតុផ្សេងទៀត អនុញ្ញាតឱ្យយើងយល់ពីភាពជាក់លាក់នៃអង់ស៊ីម និងអង្គបដិបក្ខ ពោលគឺឧ។ សមត្ថភាពរបស់ពួកគេក្នុងការប្រតិកម្មតែជាមួយសមាសធាតុជាក់លាក់។

ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងប្រភេទផ្សេងៗនៃសារពាង្គកាយ។

ប្រូតេអ៊ីនដែលអនុវត្តមុខងារដូចគ្នានៅក្នុងប្រភេទរុក្ខជាតិ និងសត្វផ្សេងៗគ្នា ហើយដូច្នេះមានឈ្មោះដូចគ្នាក៏មានការកំណត់ស្រដៀងគ្នាដែរ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ពួកវាមានភាពខុសគ្នាខ្លះនៅក្នុងលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូរបស់ពួកគេ។ ដោយសារប្រភេទសត្វខុសគ្នាពីបុព្វបុរសធម្មតា អាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួននៅទីតាំងជាក់លាក់ត្រូវបានជំនួសដោយការផ្លាស់ប្តូរដោយអ្នកដទៃ។ បំរែបំរួលដែលបង្កគ្រោះថ្នាក់ដែលបង្កឱ្យមានជំងឺតំណពូជត្រូវបានលុបចោលដោយការជ្រើសរើសធម្មជាតិ ប៉ុន្តែអព្យាក្រឹតដែលមានប្រយោជន៍ ឬយ៉ាងហោចណាស់អាចបន្តកើតមាន។ ប្រភេទជីវសាស្រ្តពីរដែលនៅជិតគ្នាទៅវិញទៅមក ភាពខុសគ្នាតិចជាងត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនរបស់វា។

ប្រូតេអ៊ីនខ្លះផ្លាស់ប្តូរយ៉ាងឆាប់រហ័ស ខ្លះទៀតត្រូវបានអភិរក្សយ៉ាងខ្លាំង។ ក្រោយមកទៀតរួមបញ្ចូលឧទាហរណ៍ cytochrome c ដែលជាអង់ស៊ីមផ្លូវដង្ហើមដែលមាននៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិតភាគច្រើន។ នៅក្នុងមនុស្ស និងសត្វស្វា លំដាប់អាស៊ីតអាមីណូរបស់វាគឺដូចគ្នាបេះបិទ ប៉ុន្តែនៅក្នុង cytochrome c ស្រូវសាលីមានតែ 38% នៃអាស៊ីតអាមីណូខុសគ្នា។ សូម្បីតែនៅពេលប្រៀបធៀបមនុស្ស និងបាក់តេរី ភាពស្រដៀងគ្នានៃ cytochrome c (ភាពខុសគ្នាប៉ះពាល់ដល់ 65% នៃអាស៊ីតអាមីណូ) នៅតែអាចកត់សម្គាល់បាន ទោះបីជាបុព្វបុរសទូទៅនៃបាក់តេរី និងមនុស្សបានរស់នៅលើផែនដីប្រហែល 2 ពាន់លានឆ្នាំមុនក៏ដោយ។ សព្វថ្ងៃនេះការប្រៀបធៀបនៃលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានគេប្រើជាញឹកញាប់ដើម្បីសាងសង់មែកធាង phylogenetic (គ្រួសារ) ដែលឆ្លុះបញ្ចាំងពីទំនាក់ទំនងវិវត្តន៍រវាងសារពាង្គកាយផ្សេងៗគ្នា។

ការប្រែពណ៌។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនសំយោគ, បត់, ទទួលបានការកំណត់លក្ខណៈរបស់វា។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធនេះអាចត្រូវបានបំផ្លាញដោយកំដៅ ដោយការផ្លាស់ប្តូរ pH ដោយការប៉ះពាល់នឹងសារធាតុរំលាយសរីរាង្គ និងសូម្បីតែដោយគ្រាន់តែអង្រួនដំណោះស្រាយរហូតដល់ពពុះលេចឡើងនៅលើផ្ទៃរបស់វា។ ប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវបានកែប្រែតាមរបៀបនេះត្រូវបានគេហៅថា denatured; វាបាត់បង់សកម្មភាពជីវសាស្រ្តរបស់វា ហើយជាធម្មតាក្លាយទៅជាមិនរលាយ។ ឧទាហរណ៍ដ៏ល្បីនៃប្រូតេអ៊ីន denatured គឺស៊ុតឆ្អិន ឬ whipped cream ។ ប្រូតេអ៊ីន​តូចៗ​ដែល​មាន​អាស៊ីដ​អាមីណូ​ប្រហែល​មួយ​រយ​ប៉ុណ្ណោះ​គឺ​មាន​សមត្ថភាព​នៃ​ការ​ផ្លាស់​ប្តូរ​វិញ​បាន​។ ទទួលបានការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធដើមឡើងវិញ។ ប៉ុន្តែប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើនគ្រាន់តែប្រែក្លាយទៅជាសង្វាក់ polypeptide ដ៏ច្របូកច្របល់ ហើយមិនស្តារការកំណត់ពីមុនរបស់វាឡើងវិញទេ។

ការលំបាកចម្បងមួយក្នុងការបែងចែកប្រូតេអ៊ីនសកម្មគឺភាពរសើបខ្លាំងរបស់ពួកគេចំពោះការប្រែពណ៌។ ទ្រព្យសម្បត្តិនៃប្រូតេអ៊ីននេះរកឃើញកម្មវិធីមានប្រយោជន៍ក្នុងការរក្សាទុកអាហារ៖ សីតុណ្ហភាពខ្ពស់ធ្វើឱ្យអង់ស៊ីមរបស់អតិសុខុមប្រាណចុះខ្សោយ ហើយអតិសុខុមប្រាណស្លាប់។

សំយោគប្រូតេអ៊ីន

ដើម្បីសំយោគប្រូតេអ៊ីន សារពាង្គកាយមានជីវិតត្រូវតែមានប្រព័ន្ធអង់ស៊ីមដែលមានសមត្ថភាពភ្ជាប់អាស៊ីតអាមីណូមួយទៅអាស៊ីតអាមីណូមួយទៀត។ ប្រភពនៃព័ត៌មានក៏ត្រូវការផងដែរដើម្បីកំណត់ថាតើអាស៊ីតអាមីណូណាគួរត្រូវបានបញ្ចូលគ្នា។ ដោយសារមានប្រូតេអ៊ីនរាប់ពាន់ប្រភេទនៅក្នុងខ្លួន ហើយពួកវានីមួយៗមានជាមធ្យមនៃអាស៊ីដអាមីណូរាប់រយ នោះព័ត៌មានដែលត្រូវការគឺពិតជាធំសម្បើមណាស់។ វាត្រូវបានរក្សាទុក (ស្រដៀងទៅនឹងរបៀបដែលការកត់ត្រាត្រូវបានរក្សាទុកនៅលើកាសែតម៉ាញ៉េទិច) នៅក្នុងម៉ូលេគុលអាស៊ីត nucleic ដែលបង្កើតហ្សែន។

ការធ្វើឱ្យអង់ស៊ីមសកម្ម។

ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលសំយោគពីអាស៊ីតអាមីណូមិនតែងតែជាប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងទម្រង់ចុងក្រោយរបស់វានោះទេ។ អង់ស៊ីមជាច្រើនត្រូវបានសំយោគដំបូងថាជាបុព្វកថាអសកម្ម ហើយក្លាយជាសកម្មតែបន្ទាប់ពីអង់ស៊ីមមួយផ្សេងទៀតដកអាស៊ីដអាមីណូជាច្រើននៅចុងម្ខាងនៃសង្វាក់។ អង់ស៊ីមរំលាយអាហារមួយចំនួនដូចជា trypsin ត្រូវបានសំយោគក្នុងទម្រង់អសកម្មនេះ។ អង់ស៊ីមទាំងនេះត្រូវបានធ្វើឱ្យសកម្មនៅក្នុងបំពង់រំលាយអាហារ ជាលទ្ធផលនៃការយកចេញនៃបំណែកស្ថានីយនៃខ្សែសង្វាក់។ អរម៉ូនអាំងស៊ុយលីនដែលជាម៉ូលេគុលដែលនៅក្នុងទម្រង់សកម្មរបស់វាមានខ្សែសង្វាក់ខ្លីពីរត្រូវបានសំយោគក្នុងទម្រង់ជាខ្សែសង្វាក់មួយដែលគេហៅថា។ ប្រូស៊ុលលីន។ បន្ទាប់មកផ្នែកកណ្តាលនៃខ្សែសង្វាក់នេះត្រូវបានយកចេញ ហើយបំណែកដែលនៅសេសសល់បានចងភ្ជាប់គ្នាដើម្បីបង្កើតជាម៉ូលេគុលអរម៉ូនសកម្ម។ ប្រូតេអ៊ីនស្មុគ្រស្មាញត្រូវបានបង្កើតឡើងតែបន្ទាប់ពីក្រុមគីមីជាក់លាក់មួយត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងប្រូតេអ៊ីនហើយការភ្ជាប់នេះជារឿយៗក៏ត្រូវការអង់ស៊ីមផងដែរ។

ចរាចរមេតាប៉ូលីស។

បន្ទាប់ពីការផ្តល់អាហារដល់អាស៊ីតអាមីណូរបស់សត្វដែលមានស្លាកអ៊ីសូតូបវិទ្យុសកម្មនៃកាបូន អាសូត ឬអ៊ីដ្រូសែន ស្លាកត្រូវបានបញ្ចូលទៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនរបស់វាយ៉ាងឆាប់រហ័ស។ ប្រសិនបើអាស៊ីតអាមីណូដែលមានស្លាកសញ្ញាឈប់ចូលទៅក្នុងខ្លួន បរិមាណនៃស្លាកនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនចាប់ផ្តើមថយចុះ។ ការពិសោធន៍ទាំងនេះបង្ហាញថាប្រូតេអ៊ីនលទ្ធផលមិនត្រូវបានរក្សាទុកនៅក្នុងខ្លួនរហូតដល់ចុងបញ្ចប់នៃជីវិត។ ពួកវាទាំងអស់ដោយមានករណីលើកលែងតិចតួចគឺស្ថិតនៅក្នុងស្ថានភាពថាមវន្ត បំបែកជាបន្តបន្ទាប់ទៅជាអាស៊ីតអាមីណូ ហើយបន្ទាប់មកត្រូវបានសំយោគម្តងទៀត។

ប្រូតេអ៊ីនខ្លះបំបែកនៅពេលដែលកោសិកាស្លាប់ និងត្រូវបានបំផ្លាញ។ រឿងនេះកើតឡើងគ្រប់ពេលវេលា ជាឧទាហរណ៍ ជាមួយនឹងកោសិកាឈាមក្រហម និងកោសិកា epithelial ស្រទាប់ខាងក្នុងនៃពោះវៀន។ លើសពីនេះ ការបំបែក និងសំយោគឡើងវិញនៃប្រូតេអ៊ីនក៏កើតមាននៅក្នុងកោសិការស់នៅផងដែរ។ ចម្លែកគ្រប់គ្រាន់ មិនសូវត្រូវបានគេដឹងអំពីការបំបែកប្រូតេអ៊ីនជាងការសំយោគរបស់វា។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ វាច្បាស់ណាស់ថាការបំបែកពាក់ព័ន្ធនឹងអង់ស៊ីម proteolytic ស្រដៀងទៅនឹងសារធាតុដែលបំបែកប្រូតេអ៊ីនទៅជាអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងបំពង់រំលាយអាហារ។

ពាក់កណ្តាលជីវិតនៃប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នាប្រែប្រួល - ពីច្រើនម៉ោងទៅច្រើនខែ។ ករណីលើកលែងតែមួយគត់គឺម៉ូលេគុលកូឡាជែន។ នៅពេលដែលបានបង្កើតឡើង ពួកវានៅតែមានស្ថេរភាព ហើយមិនត្រូវបានបន្ត ឬជំនួសឡើយ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ យូរៗទៅ លក្ខណៈសម្បត្តិមួយចំនួនរបស់ពួកគេបានផ្លាស់ប្តូរ ជាពិសេសការបត់បែន ហើយចាប់តាំងពីពួកវាមិនត្រូវបានបន្ត នេះបណ្តាលឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរទាក់ទងនឹងអាយុមួយចំនួន ដូចជារូបរាងនៃស្នាមជ្រួញនៅលើស្បែក។

ប្រូតេអ៊ីនសំយោគ។

អ្នកគីមីវិទ្យាបានរៀនធ្វើវត្ថុធាតុ polymerization អាស៊ីដអាមីណូយូរមកហើយ ប៉ុន្តែអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានបញ្ចូលគ្នាក្នុងលក្ខណៈមិនសណ្តាប់ធ្នាប់ ដូច្នេះផលិតផលនៃវត្ថុធាតុ polymerization មានលក្ខណៈស្រដៀងនឹងធម្មជាតិតិចតួច។ ពិត វា​អាច​ផ្សំ​អាស៊ីត​អាមីណូ​តាម​លំដាប់​ដែល​ធ្វើ​ឱ្យ​វា​អាច​ទទួល​បាន​ប្រូតេអ៊ីន​សកម្ម​ជីវសាស្ត្រ​មួយ​ចំនួន ជា​ពិសេស​អាំងស៊ុយលីន។ ដំណើរការនេះមានភាពស្មុគស្មាញណាស់ ហើយតាមរបៀបនេះវាអាចទៅរួចដើម្បីទទួលបានតែប្រូតេអ៊ីនទាំងនោះដែលម៉ូលេគុលមានអាស៊ីតអាមីណូប្រហែលមួយរយ។ វាជាការប្រសើរជំនួសក្នុងការសំយោគ ឬបំបែកលំដាប់នុយក្លេអូទីតនៃហ្សែនដែលត្រូវនឹងលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូដែលចង់បាន ហើយបន្ទាប់មកណែនាំហ្សែននេះទៅជាបាក់តេរី ដែលនឹងបង្កើតបរិមាណដ៏ច្រើននៃផលិតផលដែលចង់បានដោយការចម្លង។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយវិធីសាស្ត្រនេះក៏មានគុណវិបត្តិរបស់វាដែរ។

ប្រូតេអ៊ីន និងអាហារូបត្ថម្ភ

នៅពេលដែលប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរាងកាយត្រូវបានបំបែកទៅជាអាស៊ីតអាមីណូអាស៊ីតអាមីណូទាំងនេះអាចត្រូវបានប្រើម្តងទៀតដើម្បីសំយោគប្រូតេអ៊ីន។ ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះអាស៊ីតអាមីណូខ្លួនឯងគឺជាកម្មវត្ថុនៃការបំបែកដូច្នេះវាមិនត្រូវបានគេប្រើប្រាស់ឡើងវិញទាំងស្រុងនោះទេ។ វាក៏ច្បាស់ដែរថាក្នុងអំឡុងពេលលូតលាស់ ការមានផ្ទៃពោះ និងការព្យាបាលមុខរបួស ការសំយោគប្រូតេអ៊ីនត្រូវតែលើសពីការបំបែក។ រាងកាយបាត់បង់ប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនជាបន្តបន្ទាប់; ទាំងនេះគឺជាប្រូតេអ៊ីននៃសក់ ក្រចក និងស្រទាប់ផ្ទៃនៃស្បែក។ ដូច្នេះដើម្បីសំយោគប្រូតេអ៊ីន សារពាង្គកាយនីមួយៗត្រូវតែទទួលអាស៊ីតអាមីណូពីអាហារ។

ប្រភពនៃអាស៊ីតអាមីណូ។

រុក្ខជាតិបៃតងសំយោគអាស៊ីតអាមីណូទាំង 20 ដែលមាននៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនពី CO2 ទឹក និងអាម៉ូញាក់ ឬនីត្រាត។ បាក់តេរីជាច្រើនក៏មានសមត្ថភាពក្នុងការសំយោគអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងវត្តមាននៃជាតិស្ករ (ឬសមមូលមួយចំនួន) និងអាសូតថេរ ប៉ុន្តែស្ករត្រូវបានផ្គត់ផ្គង់ដោយរុក្ខជាតិបៃតង។ សត្វមានសមត្ថភាពកំណត់ក្នុងការសំយោគអាស៊ីតអាមីណូ; ពួកគេទទួលបានអាស៊ីតអាមីណូដោយការបរិភោគរុក្ខជាតិបៃតង ឬសត្វដទៃទៀត។ នៅក្នុងបំពង់រំលាយអាហារ ប្រូតេអ៊ីនដែលស្រូបចូលត្រូវបានបំបែកទៅជាអាស៊ីតអាមីណូ ក្រោយមកទៀតត្រូវបានស្រូបចូល ហើយពីពួកវាប្រូតេអ៊ីនដែលជាលក្ខណៈនៃសារពាង្គកាយមួយត្រូវបានបង្កើតឡើង។ គ្មានប្រូតេអ៊ីនដែលស្រូបបញ្ចូលទៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធរាងកាយដូចនោះទេ។ ករណីលើកលែងតែមួយគត់គឺថានៅក្នុងថនិកសត្វជាច្រើនអង្គបដិប្រាណរបស់ម្តាយខ្លះអាចឆ្លងកាត់សុកចូលទៅក្នុងចរន្តឈាមរបស់ទារកហើយតាមរយៈទឹកដោះម្តាយ (ជាពិសេសនៅក្នុងសត្វចៃឆ្កែ) អាចត្រូវបានផ្ទេរទៅទារកទើបនឹងកើតភ្លាមៗបន្ទាប់ពីកំណើត។

តម្រូវការប្រូតេអ៊ីន។

វាច្បាស់ណាស់ថាដើម្បីរក្សាជីវិតរាងកាយត្រូវតែទទួលបានបរិមាណជាក់លាក់នៃប្រូតេអ៊ីនពីអាហារ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយវិសាលភាពនៃតម្រូវការនេះអាស្រ័យលើកត្តាមួយចំនួន។ រាងកាយត្រូវការអាហារទាំងប្រភពថាមពល (កាឡូរី) និងជាសម្ភារៈសម្រាប់កសាងរចនាសម្ព័ន្ធរបស់វា។ តម្រូវការថាមពលកើតឡើងមុន។ នេះមានន័យថានៅពេលដែលមានកាបូអ៊ីដ្រាត និងខ្លាញ់តិចតួចនៅក្នុងរបបអាហារ ប្រូតេអ៊ីនក្នុងរបបអាហារមិនត្រូវបានប្រើសម្រាប់ការសំយោគប្រូតេអ៊ីនផ្ទាល់របស់ពួកគេទេ ប៉ុន្តែជាប្រភពនៃកាឡូរី។ ក្នុងអំឡុងពេលតមអាហារយូរ សូម្បីតែប្រូតេអ៊ីនផ្ទាល់ខ្លួនរបស់អ្នកក៏ត្រូវបានគេប្រើដើម្បីបំពេញតម្រូវការថាមពលដែរ។ ប្រសិនបើមានកាបូអ៊ីដ្រាតគ្រប់គ្រាន់នៅក្នុងរបបអាហារនោះការប្រើប្រាស់ប្រូតេអ៊ីនអាចត្រូវបានកាត់បន្ថយ។

តុល្យភាពអាសូត។

ជាមធ្យមប្រហែល។ 16% នៃម៉ាសសរុបនៃប្រូតេអ៊ីនគឺអាសូត។ នៅពេលដែលអាស៊ីតអាមីណូដែលមាននៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបំបែក នោះអាសូតដែលពួកវាមានត្រូវបានបញ្ចេញចេញពីរាងកាយក្នុងទឹកនោម និង (ក្នុងកម្រិតតិចជាង) នៅក្នុងលាមកក្នុងទម្រង់ជាសមាសធាតុអាសូតផ្សេងៗ។ ដូច្នេះវាជាការងាយស្រួលក្នុងការប្រើសូចនាករដូចជាតុល្យភាពអាសូតដើម្បីវាយតម្លៃគុណភាពនៃអាហាររូបត្ថម្ភប្រូតេអ៊ីន i.e. ភាពខុសគ្នា (គិតជាក្រាម) រវាងបរិមាណអាសូតចូលក្នុងខ្លួន និងបរិមាណអាសូតដែលត្រូវបានបញ្ចេញក្នុងមួយថ្ងៃ។ ជាមួយនឹងអាហាររូបត្ថម្ភធម្មតាក្នុងមនុស្សពេញវ័យបរិមាណទាំងនេះគឺស្មើគ្នា។ នៅក្នុងសារពាង្គកាយដែលកំពុងលូតលាស់ បរិមាណអាសូតដែលត្រូវបានបញ្ចេញគឺតិចជាងបរិមាណដែលទទួលបាន ពោលគឺឧ។ តុល្យភាពគឺវិជ្ជមាន។ ប្រសិនបើមានកង្វះប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរបបអាហារតុល្យភាពគឺអវិជ្ជមាន។ ប្រសិនបើមានកាឡូរីគ្រប់គ្រាន់នៅក្នុងរបបអាហារ ប៉ុន្តែមិនមានប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងវាទេ រាងកាយនឹងរក្សាទុកប្រូតេអ៊ីន។ ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះ ការរំលាយអាហារប្រូតេអ៊ីនថយចុះ ហើយការប្រើប្រាស់ម្តងហើយម្តងទៀតនៃអាស៊ីតអាមីណូក្នុងការសំយោគប្រូតេអ៊ីនកើតឡើងជាមួយនឹងប្រសិទ្ធភាពខ្ពស់បំផុត។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ការបាត់បង់គឺជៀសមិនរួច ហើយសមាសធាតុអាសូតនៅតែត្រូវបានបញ្ចេញនៅក្នុងទឹកនោម និងមួយផ្នែកនៅក្នុងលាមក។ បរិមាណអាសូតដែលត្រូវបានបញ្ចេញចេញពីរាងកាយក្នុងមួយថ្ងៃក្នុងអំឡុងពេលតមអាហារប្រូតេអ៊ីនអាចដើរតួជារង្វាស់នៃកង្វះប្រូតេអ៊ីនប្រចាំថ្ងៃ។ វាជារឿងធម្មតាទេដែលសន្មតថាតាមរយៈការបញ្ចូលទៅក្នុងរបបអាហារបរិមាណប្រូតេអ៊ីនដែលស្មើនឹងកង្វះនេះ តុល្យភាពអាសូតអាចត្រូវបានស្ដារឡើងវិញ។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយវាមិនមែនទេ។ បន្ទាប់ពីទទួលបានបរិមាណប្រូតេអ៊ីននេះ រាងកាយចាប់ផ្តើមប្រើប្រាស់អាស៊ីដអាមីណូកាន់តែមានប្រសិទ្ធភាព ដូច្នេះប្រូតេអ៊ីនបន្ថែមមួយចំនួនត្រូវបានទាមទារដើម្បីស្ដារតុល្យភាពអាសូត។

ប្រសិនបើបរិមាណប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរបបអាហារលើសពីអ្វីដែលចាំបាច់ដើម្បីរក្សាតុល្យភាពអាសូត នោះវាហាក់ដូចជាគ្មានគ្រោះថ្នាក់អ្វីឡើយ។ អាស៊ីតអាមីណូលើសត្រូវបានប្រើជាប្រភពថាមពល។ ជាឧទាហរណ៍ដ៏គួរឱ្យចាប់អារម្មណ៍មួយ Eskimos ប្រើប្រាស់កាបូអ៊ីដ្រាតតិចតួច និងប្រហែលដប់ដងនៃបរិមាណប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវការដើម្បីរក្សាតុល្យភាពអាសូត។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយ ក្នុងករណីភាគច្រើន ការប្រើប្រូតេអ៊ីនជាប្រភពថាមពលគឺមិនមានអត្ថប្រយោជន៍ទេ ព្រោះបរិមាណកាបូអ៊ីដ្រាតដែលបានផ្តល់ឱ្យអាចផលិតកាឡូរីច្រើនជាងបរិមាណប្រូតេអ៊ីនដូចគ្នា។ នៅក្នុងប្រទេសក្រីក្រ មនុស្សទទួលបានកាឡូរីរបស់ពួកគេពីកាបូអ៊ីដ្រាត ហើយប្រើប្រាស់ប្រូតេអ៊ីនក្នុងបរិមាណតិចតួចបំផុត។

ប្រសិនបើរាងកាយទទួលបានចំនួនកាឡូរីដែលត្រូវការក្នុងទម្រង់នៃផលិតផលដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីននោះបរិមាណប្រូតេអ៊ីនអប្បបរមាដើម្បីធានាបាននូវការថែរក្សាតុល្យភាពអាសូតគឺប្រហាក់ប្រហែល។ 30 ក្រាមក្នុងមួយថ្ងៃ។ ប្រូតេអ៊ីន​ច្រើន​នេះ​មាន​ក្នុង​នំប៉័ង​បួន​បន្ទះ ឬ​ទឹកដោះគោ ០.៥ លីត្រ។ ចំនួនធំជាងបន្តិចត្រូវបានចាត់ទុកថាល្អបំផុត។ 50 ទៅ 70 ក្រាមត្រូវបានណែនាំ។

អាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗ។

រហូតមកដល់ពេលនេះប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគេចាត់ទុកថាទាំងមូល។ ទន្ទឹមនឹងនេះ ដើម្បីឱ្យការសំយោគប្រូតេអ៊ីនកើតឡើង អាស៊ីតអាមីណូចាំបាច់ទាំងអស់ត្រូវតែមានវត្តមាននៅក្នុងខ្លួន។ រាងកាយរបស់សត្វមានសមត្ថភាពក្នុងការសំយោគអាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួន។ ពួកគេត្រូវបានគេហៅថាអាចជំនួសបានព្រោះវាមិនចាំបាច់មានវត្តមាននៅក្នុងរបបអាហារនោះទេ - វាមានសារៈសំខាន់តែមួយគត់ដែលការផ្គត់ផ្គង់ប្រូតេអ៊ីនជាប្រភពនៃអាសូតគឺគ្រប់គ្រាន់។ បន្ទាប់មក ប្រសិនបើមានការខ្វះខាតនៃអាស៊ីតអាមីណូដែលមិនសំខាន់ រាងកាយអាចសំយោគពួកវាដោយចំណាយលើសចំនួនដែលមានវត្តមាន។ អាស៊ីតអាមីណូដែលនៅសេសសល់ "សំខាន់" មិនអាចសំយោគបានទេ ហើយត្រូវតែផ្គត់ផ្គង់ដល់រាងកាយតាមរយៈអាហារ។ សារធាតុសំខាន់ៗសម្រាប់មនុស្សគឺ វ៉ាលីន ឡេយូស៊ីន អ៊ីសូលយូស៊ីន ថូអូនីន មេតូនីន ហ្វីនីឡាឡានីន ទ្រីបតូហ្វាន អ៊ីស្ទីឌីន លីស៊ីន និងអាហ្គីនីន។ (ទោះបីជា arginine អាចត្រូវបានសំយោគនៅក្នុងរាងកាយក៏ដោយ វាត្រូវបានចាត់ថ្នាក់ជាអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់មួយ ព្រោះវាមិនត្រូវបានផលិតក្នុងបរិមាណគ្រប់គ្រាន់សម្រាប់ទារកទើបនឹងកើត និងកុមារដែលកំពុងលូតលាស់។ ម្យ៉ាងវិញទៀត អាស៊ីតអាមីណូទាំងនេះខ្លះពីអាហារអាចក្លាយជាមិនចាំបាច់សម្រាប់មនុស្សពេញវ័យ។ មនុស្ស។ )

បញ្ជីនៃអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗនេះគឺប្រហែលដូចគ្នានៅក្នុងសត្វឆ្អឹងកងផ្សេងទៀត និងសូម្បីតែសត្វល្អិត។ តម្លៃអាហារូបត្ថម្ភនៃប្រូតេអ៊ីនជាធម្មតាត្រូវបានកំណត់ដោយការផ្តល់អាហារដល់សត្វកណ្តុរដែលកំពុងលូតលាស់ និងតាមដានការឡើងទម្ងន់របស់សត្វ។

តម្លៃអាហារូបត្ថម្ភនៃប្រូតេអ៊ីន។

តម្លៃអាហារូបត្ថម្ភនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់ដោយអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗដែលខ្វះខាតបំផុត។ ចូរយើងបង្ហាញវាជាមួយនឹងឧទាហរណ៍មួយ។ ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងខ្លួនរបស់យើងមានជាមធ្យមប្រហែល។ 2% tryptophan (ដោយទម្ងន់) ។ ចូរនិយាយថារបបអាហាររួមមានប្រូតេអ៊ីន 10 ក្រាមដែលមាន tryptophan 1% ហើយមានអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗផ្សេងទៀតគ្រប់គ្រាន់នៅក្នុងវា។ ក្នុងករណីរបស់យើង 10 ក្រាមនៃប្រូតេអ៊ីនមិនពេញលេញនេះគឺចាំបាច់ស្មើនឹង 5 ក្រាមនៃប្រូតេអ៊ីនពេញលេញ។ នៅសល់ 5 ក្រាមអាចបម្រើជាប្រភពថាមពលប៉ុណ្ណោះ។ ចំណាំថាចាប់តាំងពីអាស៊ីតអាមីណូមិនត្រូវបានរក្សាទុកនៅក្នុងរាងកាយ ហើយដើម្បីឱ្យការសំយោគប្រូតេអ៊ីនកើតឡើង អាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់ត្រូវតែមានវត្តមានក្នុងពេលតែមួយ ឥទ្ធិពលនៃការទទួលទានអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗអាចត្រូវបានរកឃើញ លុះត្រាតែពួកវាទាំងអស់ ចូលទៅក្នុងរាងកាយក្នុងពេលតែមួយ។

សមាសភាពជាមធ្យមនៃប្រូតេអ៊ីនសត្វភាគច្រើនគឺជិតនឹងសមាសធាតុមធ្យមនៃប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងខ្លួនមនុស្ស ដូច្នេះហើយយើងទំនងជាមិនប្រឈមមុខនឹងកង្វះអាស៊ីតអាមីណូនោះទេ ប្រសិនបើរបបអាហាររបស់យើងសម្បូរទៅដោយអាហារដូចជាសាច់ ស៊ុត ទឹកដោះគោ និងឈីស។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយមានប្រូតេអ៊ីនដូចជា gelatin (ផលិតផលនៃ collagen denaturation) ដែលមានអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗតិចតួចណាស់។ ប្រូតេអ៊ីនរុក្ខជាតិ ទោះបីជាវាល្អជាង gelatin ក្នុងន័យនេះក៏ដោយ ក៏អាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗខ្សោយដែរ។ ពួកវាមានកម្រិតទាបនៃ lysine និង tryptophan ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ របបអាហារបួសសុទ្ធមិនអាចត្រូវបានចាត់ទុកថាមានគ្រោះថ្នាក់ទាល់តែសោះ លុះត្រាតែវាប្រើប្រាស់បរិមាណប្រូតេអ៊ីនរុក្ខជាតិច្រើនបន្តិច ទើបគ្រប់គ្រាន់ដើម្បីផ្តល់ឱ្យរាងកាយនូវអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗ។ រុក្ខជាតិមានប្រូតេអ៊ីនច្រើនបំផុតនៅក្នុងគ្រាប់ពូជរបស់ពួកគេ ជាពិសេសនៅក្នុងគ្រាប់ពូជនៃស្រូវសាលី និង legumes ផ្សេងៗ។ ពន្លកវ័យក្មេងដូចជា asparagus ក៏សម្បូរប្រូតេអ៊ីនផងដែរ។

ប្រូតេអ៊ីនសំយោគនៅក្នុងរបបអាហារ។

ដោយការបន្ថែមអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗសំយោគក្នុងបរិមាណតិចតួច ឬប្រូតេអ៊ីនសម្បូរអាស៊ីតអាមីណូទៅប្រូតេអ៊ីនមិនពេញលេញ ដូចជាប្រូតេអ៊ីនពោត តម្លៃអាហារូបត្ថម្ភរបស់ក្រោយមកអាចកើនឡើងយ៉ាងខ្លាំង ពោលគឺឧ។ ដោយហេតុនេះបង្កើនបរិមាណប្រូតេអ៊ីនដែលប្រើប្រាស់។ លទ្ធភាព​មួយ​ទៀត​គឺ​ការ​ដុះ​បាក់តេរី ឬ​ផ្សិត​លើ​អ៊ីដ្រូកាបូន​ប្រេង​ដោយ​ការ​បន្ថែម​នីត្រាត ឬ​អាម៉ូញាក់​ជា​ប្រភព​អាសូត។ ប្រូតេអ៊ីនអតិសុខុមប្រាណដែលទទួលបានតាមរបៀបនេះអាចបម្រើជាចំណីសម្រាប់បសុបក្សី ឬបសុសត្វ ឬអាចប្រើប្រាស់ដោយផ្ទាល់ដោយមនុស្ស។ វិធីសាស្រ្តទីបីដែលប្រើយ៉ាងទូលំទូលាយប្រើសរីរវិទ្យានៃសត្វចៃ។ នៅក្នុង ruminants, នៅក្នុងផ្នែកដំបូងនៃក្រពះ, អ្វីដែលគេហៅថា។ rumen ត្រូវបានរស់នៅដោយទម្រង់ពិសេសនៃបាក់តេរី និង protozoa ដែលបំប្លែងប្រូតេអ៊ីនរុក្ខជាតិមិនពេញលេញទៅជាប្រូតេអ៊ីនអតិសុខុមប្រាណពេញលេញ ហើយទាំងនេះបន្ទាប់ពីការរំលាយអាហារ និងការស្រូបចូល ប្រែទៅជាប្រូតេអ៊ីនសត្វ។ អ៊ុយរ៉េ ដែលជាសមាសធាតុដែលមានផ្ទុកអាសូតសំយោគថោក អាចត្រូវបានបន្ថែមទៅក្នុងចំណីបសុសត្វ។ អតិសុខុមប្រាណដែលរស់នៅក្នុង rumen ប្រើអ៊ុយអាសូតដើម្បីបំប្លែងកាបូអ៊ីដ្រាត (ដែលមានច្រើននៅក្នុងចំណី) ទៅជាប្រូតេអ៊ីន។ ប្រហែលមួយភាគបីនៃអាសូតទាំងអស់នៅក្នុងចំណីសត្វអាចមកក្នុងទម្រង់ជាអ៊ុយ ដែលមានន័យថា ដល់កម្រិតជាក់លាក់មួយ គឺការសំយោគគីមីនៃប្រូតេអ៊ីន។