Lektionstype: integreret
Lektionens mål:
Pædagogisk
- udbygge viden om proteiner - biologiske polymerer.
- finde ud af proteiners struktur, sammensætning og egenskaber.
- Klassificer proteiner efter deres funktioner i kroppen.
Uddannelsesmæssigt:
- dannelse af grundlæggende pædagogiske kompetencer: pædagogisk, kommunikativ, personlig.
- udvikling af færdigheder og evner til selvstændigt pædagogisk arbejde med informationskilder.
- udvikling af færdigheder til at analysere, sammenligne, generalisere, drage konklusioner, tale foran et publikum.
Uddannelsesmæssigt:
- dannelse af tilstrækkelig uafhængighed af eleverne.
- pleje behovet for viden, øge kognitive interesser, skabe interesse for naturvidenskab.
Lektionens mål:
- brug af historisk materiale ved introduktion af lektionens emne
- inddragelse af elementer og informationsteknologi i processen med at forklare lektionsmateriale (multimediepræsentation).
Kort beskrivelse af lektionsforløbet(Lektionen varer 90 minutter)
- Introduktion
- Struktur og sammensætning af proteiner
- Strukturel klassificering af proteiner
- Egenskaber af proteiner
- Funktioner af proteiner
- Betydningen af proteiner og enzymer
- Reflekterende-evaluerende fase
- Konklusion.
Nødvendigt udstyr og materialer: multimedieprojektor, reagensglas, holder, spritlampe, tændstikker, pipette; proteinopløsning, salpetersyreopløsning (konc.), kobbersulfat, phenol, natriumhydroxid, kobberhydroxid, vand, kyllingeprotein
Detaljeret lektionsoversigt
Elevens motivation
Ændrer hvert øjeblik
Dit billede er pudsigt,
Lunefuld som et barn og spøgelsesagtig som røg,
Overalt koger livet i kræsen angst,
At blande det store med det ubetydelige og latterlige...
S.Ya. Nadson.
Biologi lærer
Hvad handler linjerne fra Nadsons digt om? Hvad er livet? Hvor kom hun fra på jorden? Dette spørgsmål er blevet stillet i mange århundreder og af mange videnskabsmænd. Blandt dem er den rejsende og naturforsker Alexander Humboldt, Friedrich Engels, der definerede "livet som... en eksistensform for proteinlegemer..."
Vi er særligt opmærksomme på studiet af proteiner, fordi proteiner er hovedbestanddelen af alt liv på Jorden. Intet stof udfører så mange specifikke og forskelligartede funktioner i kroppen som protein. (dias 1, bilag 1)
Proteiner er komplekse organiske forbindelser, der er højmolekylære polymerer - makromolekyler - bygget af standard submolekylære blokke forbundet med en speciel type kemisk binding og danner specifikke rumlige konfigurationer. Den første til at etablere blokprincippet om proteinstruktur og blokkens kemiske struktur var den fremragende tyske biokemiker Emil Hermann Fischer (1852 -1919). Proteiner kaldes også proteiner.
Genetisk information modtager sin virkelige legemliggørelse i proteiner. Cellekernen indeholder mange tusinde gener, som hver især bestemmer en egenskab ved organismen. Derfor er der tusindvis af forskellige proteiner til stede i cellen, som hver især udfører en specifik funktion bestemt af det tilsvarende gen.
Hver type protein har en unik kemisk sammensætning og struktur, der bestemmer dens biologiske egenskaber. Som en konsekvens heraf er proteiner genstand for både biologiske og kemiske videnskaber, såsom biokemi, biofysik, molekylærbiologi eller bioorganisk kemi. Dagens historie om proteiner vil være baseret på resultaterne af alle disse videnskaber.
Struktur og sammensætning af proteiner
Kemi lærer
På grund af kompleksiteten af proteinmolekyler og den ekstreme mangfoldighed af deres funktioner, er det ekstremt vanskeligt at skabe en enkelt klar klassificering af proteiner på et hvilket som helst grundlag. Derfor er tre forskellige klassifikationer af proteiner i øjeblikket accepteret:
1) efter sammensætning, 2) efter struktur, 3) efter funktioner
1. elev
Alle proteiner består af kulstof, brint, ilt og nitrogen, og mange indeholder også svovl. . Omtrentlig kemisk sammensætning af protein kan repræsenteres af følgende tabel: (slide2) C 50 - 55%, O 19 - 24%, H 6,5 - 7,3%, N 15 - 19%, S 0,2 -2,4%.
Proteiner tegner sig for mere end 50% af den samlede masse af organiske forbindelser i en dyrecelle: (slide3) i muskler - 80%, i hud - 63%, i lever - 57%, i hjerne - 45%, i knogler -28 %
Kemiske formler for nogle proteiner: (slide 4)
Penicillin C16H18O4N2
Kasein С1864Н3021О576N468 S2
Hæmoglobin C3032H4816 O872N780S8Fe4
Biologi lærer
Molekylmasser af nogle protein- og ikke-proteinforbindelser:
Ethylalkohol 46
Kyllingeæggehvide er cirka 36.000
Tobaksmosaikvirusprotein cirka 40.000.000
Disse tabeller viser den ekstraordinære kompleksitet af proteiner i struktur med stoffer af ikke-protein natur.
Proteiner er komplekse biopolymerer, hvis submolekylære blokke, eller monomerer, er kemiske derivater af aminosyrer, kaldet aminosyrerester. 20 aminosyrerester er involveret i dannelsen af proteiner
Lad os overveje den generelle struktur og sammensætning af aminosyrer, der er nødvendige for konstruktionen af proteiner.
Molekylet af enhver aminosyre indeholder en aminogruppe - 2 og en carboxylgruppe - COOH, forbundet med YuCH-gruppen, hvortil også er knyttet forskellige sideradikaler, betegnet - R. Alle disse grupper er forbundet med kovalente bindinger.
Således har aminosyrerne inkluderet i proteinstrukturen følgende generelle formel: (slide 5)
Bemærk, at flere hundrede aminosyrer er kendte, men normalt bruges kun 20 af dem af kroppen til proteinbiosyntese
Kemi lærer(dias 6)
Proteiner (polypeptider) er biopolymerer bygget af a-aminosyrerester forbundet med peptidbindinger. Tilstedeværelsen af peptidbindinger i proteiner blev foreslået af videnskabsmand A.Ya. Danilevsky.
En peptidbinding er en amidbinding -CO-NH- dannet ved interaktionen af a-aminosyrer på grund af reaktionen mellem NH2-aminogruppen i et molekyle og carboxylgruppen i et andet.
(slide 7) Makromolekyler af naturlige polypeptider (proteiner) består af a-aminosyrerester -NH-CH(R)-CO-
R-radikalet kan indeholde åbne kæder, carbo- og heterocykler samt forskellige funktionelle grupper (-SH, -OH, -COOH, -NH2).
Skema for polypeptiddannelse ( slide 8 )
Strukturel klassificering af proteiner
Biologi lærer(dias 9)
Proteinmakromolekyler har en strengt ordnet kemisk og rumlig struktur, hvilket er ekstremt vigtigt for deres manifestation af visse biologiske egenskaber.
Der er 4 niveauer af strukturel organisering af proteiner:
Primær struktur, sekundær struktur, tertiær struktur, kvaternær struktur a-aminosyrerester i polypeptidkæden. Peptidbindinger giver en vis stivhed og Primær struktur– et bestemt sæt og rækkefølge, stabilitet af strukturen. Imidlertid forekommer forlængede polypeptidkæder ikke i naturen; de danner en højere ordens struktur på grund af dannelsen af intramolekylære bindinger. Afkodning af den primære struktur af proteiner begyndte i 1953, da strukturen af et kort peptid, oxytocin, der kun indeholdt 8 aminosyrerester, blev etableret. I 1955 Et større peptid, insulin, blev dechiffreret, bestående af to peptidkæder dannet af 51 aminosyrerester. (dias 10)
Sekundær struktur– I 1951 viste de amerikanske videnskabsmænd Linus Pauling og Robert Corey, at når der dannes hydrogenbindinger mellem aminosyrerester placeret i en vis afstand fra hinanden i den primære struktur, får et filamentøst proteinmolekyle formlen for en såkaldt helix. Denne type helix ser ud som en vindeltrappe med regelmæssige drejninger, hvor hver første og fjerde aminosyrerest er forbundet med hydrogenbindinger. (dias 11)
Tertiær struktur - kendetegnet ved tredimensionel rumlig pakning af polypeptidkæden. Som et resultat af dets dannelse kan de lineære dimensioner af proteinmolekylet blive 10 gange mindre end længden af polypeptidkæden. Dannelsen af den tertiære struktur er baseret på dannelsen af forskellige bindinger mellem aminosyrerester, der er meget fjerne i den primære struktur. Deres tilgang kan udføres på grund af kovalente S - S-bindinger (disulfidbroer), hydrogenbindinger, hydrofobe og ioniske interaktioner. (dias 12)
Kvartær struktur
Der er proteiner, hvis molekyler kan kombineres til større strukturer. I dette tilfælde er individuelle dele af proteinmolekylet, kaldet underenheder eller oligomerer, forbundet til andre underenheder gennem relativt svage bindinger, hvilket danner et makromolekylært kompleks. Arrangementet af polypeptidkæderne af underenheder i forhold til hinanden, dvs. metoden til deres fælles rumlige pakning, repræsenterer proteinets kvaternære struktur. Denne struktur af proteinmolekylet bestemmer proteinets specifikke biologiske aktivitet.
Aggregater af flere proteinmakromolekyler (proteinkomplekser), dannet gennem interaktion af forskellige polypeptidkæder. (dias 13)
Gutter, lad os nu sætte den viden, du har tilegnet dig, ind i systemet: (slide 14)
Egenskaber af proteiner ( dias 15)
Kemi lærer: Gutter, nu vil vi udføre en mini-forskning, som et resultat af hvilken du vil lære om proteiners egenskaber.
Opløselighed(kyllingeproteinopløsning)
Hydrolyse
Når proteiner hydrolyseres, dannes aminosyrer.
Denaturering
Når proteiner opvarmes, ødelægges først det kvaternære, derefter den tertiære struktur af proteinet, og så videre. Når opvarmningen stopper, samles proteinmolekylerne igen til komplekse strukturer. Følgelig kan et protein kun ødelægges fuldstændigt ved meget høj opvarmning, hvilket ødelægger den primære struktur - polypeptidkæden. Når proteiner opvarmes, ødelægges først det kvaternære, derefter den tertiære struktur af proteinet, og så videre. Når opvarmningen stopper, samles proteinmolekylerne igen til komplekse strukturer. Følgelig kan et protein kun ødelægges fuldstændigt ved meget høj opvarmning, hvilket ødelægger den primære struktur - polypeptidkæden.
Demonstration af erfaring:
Erfaring nr. 1 Protein + opvarmning --- denaturering (udfældning)
Erfaring nr. 2 Protein + phenol --- denaturering (fældning)
Erfaring nr. 3 Protein + CuSO4 --- denaturering (fældning)
Farvereaktioner:
Proteiner er karakteriseret ved foldning og dannelse af et gult bundfald under påvirkning af salpetersyre (xanthoproteinreaktion) og dannelse af en violet farve, når proteinet reagerer med kobber(II)hydroxid (biuretreaktion)
Erfaring 1. Biuret reaktion - genkendelse af peptidgrupper i et proteinmolekyle
Reagenser. 2 ml kobber(II)sulfatopløsning.
Algoritme
1. Tilsæt det samme volumen natriumhydroxidopløsning til proteinopløsningen.
2. Tilsæt 2-3 dråber kobber(II)sulfatopløsning til blandingen
3. Ryst reagensglasset og observer farveændringen. (rød-violet vises)
Erfaring 2. Xanthoproteinreaktion - nitrering af benzenkerner fundet i radikalerne af proteinmolekyler
Udstyr og reagenser. Reagensglas, holder, spritlampe, tændstikker, pipette; 2 ml proteinopløsning, 0,5 ml salpetersyreopløsning (konc.)
Algoritme
1.Hæld 2 ml proteinopløsning i reagensglasset.
2. Tilsæt dråbevis 0,5 ml salpetersyreopløsning (konc.)
3. Opvarm reagensglasset.
4. Observer farveændringen. (Proteinet bliver gult.)
Biologi lærer
Funktioner af proteiner i naturen:(dias 16)
Proteiner er en del af alle cellemembraner og celleorganeller, såvel som ekstracellulære strukturer. Keratin protein yder strukturel funktion. Dette protein består af hår, uld, horn, hove og det øverste døde hudlag. I de dybere lag af huden er der puder af kollagen og elastinproteiner. Det er disse proteiner, der giver hudens styrke og elasticitet.
Næste funktion , energi. Proteiner kan nedbrydes, oxideres og give den energi, der er nødvendig for livet.
Motor. Særlige kontraktile proteiner er involveret i alle typer af celle- og kropsbevægelser: dannelsen af pseudopodier, flimren af cilia og slag af flageller i protozoer, muskelsammentrækning i flercellede dyr og giver muskelproteinerne actin og myosin.
Transportere. Der er forskellige transportproteiner i blodet, i de ydre cellemembraner, i cytoplasma og cellekerner. Der er transportproteiner i blodet, som genkender og binder visse hormoner og fører dem til målceller. Transportproteiner som hæmoglobin og hæmocyanin, der transporterer ilt, og myoglobin, som holder ilt i musklerne.
Opbevaring. Takket være proteiner kan visse stoffer lagres i kroppen. Æggealbumin fungerer som et vandlagrende protein i æggehviden, mælkekasein er en energikilde, og proteinet ferritin holder jern i æggeblomme, milt og lever.
Beskyttende. Som reaktion på indtrængning af fremmede proteiner eller mikroorganismer med antigene egenskaber i kroppen danner blodlymfocytter specielle proteiner - antistoffer, der kan binde og neutralisere dem. Spyt og tårer indeholder proteinet lysozym, et enzym, der ødelægger bakterielle cellevægge. Fibrin og trombin hjælper med at stoppe blødning.
Katalytisk. Proteiner er biologiske katalysatorer. For eksempel pepsin, trypsin osv.
- strukturelle (uldkeratin, silkefibroin, kollagen
- Energi
- motor (aktin, myosin);
- transport (hæmoglobin);
- reservedele (kasein, ægalbumin);
- beskyttende (immunoglobuliner) osv.
- katalytisk (enzymer);
Betydningen af proteiner og enzymer
2. elev
Blandt proteiner er der en særlig og meget vigtig underklasse - enzymer.
Enzymer er proteiner, der har katalytisk aktivitet, dvs. accelererende reaktioner. Alle enzymer er meget specifikke for deres substrat og katalyserer som regel kun én meget specifik reaktion. Enzymes arbejde påvirkes af adskillige faktorer: pH, temperatur, mediets ioniske sammensætning osv.
Sygdomme forårsaget af enzymmangel er almindeligt kendte. Eksempel: mælkens ufordøjelighed (intet lactaseenzym); hypovitaminose (vitaminmangel) Bestemmelse af enzymaktivitet i biologiske væsker er af stor betydning for diagnosticering af sygdommen. For eksempel er viral hepatitis bestemt af aktiviteten af enzymer i blodplasmaet.
Enzymer bruges som reagenser ved diagnosticering af visse sygdomme.
Enzymer bruges til at behandle visse sygdomme. Eksempler på nogle enzymbaserede lægemidler: pancreatin, festal, lidase.
Enzymer bruges i industrien.
I fødevareindustrien bruges enzymer til fremstilling af læskedrikke, oste, dåsemad, pølser og røget kød.
I husdyrhold anvendes enzymer til fremstilling af foder.
Enzymer bruges til fremstilling af fotografiske materialer.
Enzymer bruges til forarbejdning af hør og hamp.
Enzymer bruges til at blødgøre læder i læderindustrien.
Enzymer er en del af vaskepulver.
Reflekterende-evaluerende fase
Nu vil vi ved hjælp af test- og signalkortene tjekke, hvordan du har mestret materialet.
For svaret "Ja" hæver du et rødt kort, for svaret "Nej" hæver du et blåt kort.
1. Proteiner indeholder aminosyrer, der er tæt forbundet med hinanden af hydrogenbindinger Nej)
2. En peptidbinding er en binding mellem kulstoffet i carboxylgruppen i en aminosyre og nitrogenet i aminogruppen i en anden aminosyre. (Ja)
3. Proteiner udgør hovedparten af cellens organiske stoffer. (Ja)
4. Protein er en monomer. (Ingen)
5. Produktet af hydrolyse af peptidbindinger er vand. (Ingen)
6. Produkter af hydrolyse af peptidbindinger - aminosyrer. (Ja)
7. Protein er et makromolekyle. (Ja)
8. Cellekatalysatorer er proteiner. (Ja)
9. Der er proteiner, der transporterer ilt og kuldioxid. (Ja)
10. Immunitet er ikke forbundet med proteiner. (Ingen)
Selv test(dias 18)
1. Forskeren foreslog tilstedeværelsen af peptidbindinger i proteiner:
A) M.V. Lomonosov ;
B ) OG JEG. Danilevsky;
B) V.V. Markovnikov;
D) F.eks. Fisher.
2. Hvilken funktion udfører proteinet insulin i kroppen?
A) Fremmer blodkoagulation;
B) danner komplekser med fremmede proteiner;
B) transporterer O2 i muskler;
G) regulerer glukosemetabolismen.
3. En efterligning af den tertiære struktur af et proteinmolekyle er:
A) en kugle af tråd;
B) en elektrisk spole rullet til en kugle;
B) fjernsynsantenne;
D) rettet telefonledning.
4. Hvad er navnet på det protein, hvis primære struktur først blev dechifreret?
A) Ribonuclease;
B) Insulin ;
B) Globin;
D) Myoglobin.
5. Biologiske katalysatorer - stoffer af proteinnatur - kaldes:
A) Hormoner ;
B) Enzymer ;
B) Vitaminer;
D) Kulhydrater.
6. Hvilken struktur af proteinmolekylet bestemmer proteinets specifikke biologiske aktivitet?
EN) Kvartær;
B) Tertiær;
B) Sekundær;
D) Primær.
7. Hvilken type kemisk binding opretholder den sekundære struktur af et proteinmolekyle?
EN) Brint
B) Ionisk;
B) Peptid;
D) Hydrofobisk.
8. Angiv grundstofsammensætningen af simple proteiner:
B) C, N, O, N, S;
D) Hele det periodiske system.
Afspejling
Fortsæt sætningen
1) I dag i klassen……..
2) Nu ved jeg…….
3) I min lektion…..
Lektier
1. ESSAY om emnet: Hvad kan jeg gøre anderledes nu, hvor jeg har modtaget denne information?
2. Skriv om emnet "Protein". Sinkwine. (5 linjer)
Afslutning på lektionen
Vi startede vores lektion med ordene "livet". Vi vil gerne afslutte lektionen med det samme koncept "At leve betyder at lære!
At leve betyder at drømme bredt og frit!
At leve betyder at skabe, arbejde utrætteligt, med uudtømmelig inspiration!
Brugte bøger
- I.G. Khomchenko. Generel kemi. M.: Uddannelse, 1993.
- V.G. Zhirikov. Organisk kemi. M.: Uddannelse, 2003.
- V.B. Zakharov, S, G. Mamontov, V.I. Sivoglazov. Biologi. Generelle mønstre: Lærebog for 10-11. klasser på almene uddannelsesinstitutioner. M: 2003
- A.O. Ruvinsky, L.V. Vysotskaya, S.M. Glagolev. Almen biologi: Lærebog for 10-11 klassetrin med fordybelse. M.: Uddannelse, 1993.
Emne: "KEMI, EGENSKABER, FUNKTIONER AF ENKLE OG KOMPLEKSE PROTEINER"
Vælg et eller flere rigtige svar, eller udfyld sætningen
1. Proteiner er polymerer opbygget af _____________, ________forbindelser.
2. Hvilke af følgende forbindelser er proteiner:
1. kollagen
2. myoglobin
3. insulin
4. glutathion
5. vasopressin
3. Hvilke af følgende proteiner er beskyttende?
1.transferrin
2. immunoglobulin
3. protrombin
4.fibrinogen
5.insulin
4. Hvilke af følgende proteiner er transportproteiner?
1. albumin
2. ceruloplasmin
3. transcortin (kortikosteroidbindende globulin)
4. hæmoglobin
5. immunoglobulin
5. De strukturelle proteiner i menneskekroppen omfatter:
1.transferrin
2. kollagen
3. insulin
4. elastin
6. De kontraktile proteiner i den menneskelige krop omfatter:
2. keratin
3. hæmoglobin
5. protrombin
7. De regulerende proteiner i den menneskelige krop omfatter:
1. ceruloplasmin
2.insulin
3.cytokiner
4. hæmoglobin
5.fibrinogen
8.Den primære struktur af et protein refererer til ____________ i et proteinmolekyle.
9. Den sekundære struktur af et protein forstås som rumlig indretning _________.
10. Associationen af flere polypeptidkæder til at danne et funktionelt aktivt proteinmolekyle kaldes _____ og _____ strukturer.
11 .Hvilke typer af sekundær struktur findes i proteiner?
1.a-helix
2.β-plisseret struktur
3. amorf bold
4. kollagenspiral
5. β-helix
12.__________ deltage i dannelsen af den sekundære struktur af proteiner.
13.Deltagere i dannelsen af den tertiære struktur af proteiner er:___ ,___ ,___, ___.
14.Dannelsen af et proteins kvaternære struktur involverer: ___, ___ og ___ mellem radikaler af polære uladede aminosyrer.
15.Hvilket af følgende proteiner har ikke en kvaternær struktur?
1. hæmoglobin
2. myoglobin
3. katalase
4.insulin
5.lactatdehydrogenase
16. Mellem radikalerne af hvilke af de anførte aminosyrepar kan der opstå brintbindinger i et neutralt miljø?
1.glutamat og serin
2. serin og alanin
3.glutamat og lysin
4. asparagin og tyrosin
5. threonin og cystein
17.Hvilke af de anførte aminosyrepar kan danne ionbindinger mellem radikaler i et neutralt miljø?
1.asparagin og lysin
2.aspartat og arginin
3.glutamat og phenylalanin
4.glutamat og lysin
5. Phenylalanin og Alanin
18.Hvilket af følgende aminosyrepar kan der opstå disulfidbindinger mellem radikalerne?
1.serin og serin
2.cystein og serin
3.cystein og cystein
4.cystein og methionin
5.methionin og methionin
19.Hvilke typer bindinger kan opstå mellem aminosyreradikaler af glutamat og tyrosin?
1.pseudopeptid
3. hydrogen
4. hydrofobisk
5. disulfid
20.Hvilke typer bindinger kan dannes mellem aminosyreradikalerne leucin og valin?
1.disulfid
3.hydrofobisk
4.peptid
5.brint
21. Denaturering er processen med _____ nedbrydning af et protein og tab af ______ af et proteinmolekyle.
Under denaturering, den rumlige struktur af proteinmolekylet ___ og den biologiske aktivitet af proteinet ___.
23. Foldningen af et proteinmolekyle for at danne et naturligt molekyle efter virkningen af denaturerende midler kaldes:
1. denaturering
2. Renativering
3. ionisering
4. udvinding
5. genfoldning
24.Irreversibel udfældning af proteiner fra opløsninger er forårsaget af virkningen af:
1. koncentreret
2. opløsninger af tungmetalsalte
3. opløsninger af salte af alkali- og jordalkalimetaller
5.trichloreddikesyre
25.Hvilke af følgende proteinudfældningsreaktioner er reversible?
1.tannin udfældning
2.fældning med acetone ved lav temperatur
3.fældning med sulfosalicylsyre
4.fældning med kobbersulfat
5.fældning med ammoniumsulfat
26.Hvilke kvalitative reaktioner kan bruges til at påvise protein i urinen?
2.Heller
3.med sulfosalicylsyre
4.biuret
5. Adamkiewicz
27.Proteinopløselighed i vand bestemmes af:
1.afgiftsbeløb
2. pH i miljøet
3.tilstedeværelse af en hydreringsskal
4.tilstedeværelse af en ikke-proteinkomponent
5.proteinmolekylets form
28.Proteinudfældning fra opløsninger sker under påvirkning af:
1. dehydrerende faktorer
2. faktorer, der bidrager til at øge ladningen af proteinmolekylet;
3.denaturerende faktorer
4.faktorer, der hjælper med at neutralisere ladningen af et proteinmolekyle
5.faktorer, der øger den kolloide stabilitet af proteiner
29.For at isolere proteiner fra opløsninger ved at salte ud, brug højkoncentrerede opløsninger :
30.Til ekstraktion af proteiner fra vævshomogenater anvendes følgende:
1,5% opløsning
3,5% opløsning
4.mættet opløsning
31 Et proteins isoelektriske punkt kaldes pH-værdien af det miljø, hvor ladningen af proteinmolekylet er ___ og pH-værdien af miljøet, hvor antallet af ____ er lig med antallet af ____ grupper i proteinmolekylet.
32.Ladningen af et proteinmolekyle afhænger af:
1.tilstedeværelse af hydrofobe aminosyrer
2. pH i miljøet
3. tilstedeværelse af grupper, der er i stand til at dissociere (amino-, carboxy-guanidin, imidazol) i aminosyreradikaler
4. tilstedeværelse af α-amino- og α-carboxygrupper i molekylets hovedkæde
5.tilstedeværelse af elektrolytter
33.Proteinopløsninger er karakteriseret ved følgende fysisk-kemiske egenskaber:
1. høj viskositet
2.opalescens
3.høj diffusionshastighed
4. manglende evne til at trænge ind i en semipermeabel membran
5. evne til at trænge ind i en semipermeabel membran
34.Dialyse er metode til oprensning af proteiner fra ______ , baseret på ___ passerer gennem en semipermeabel membran.
35. For at adskille proteinblandinger i individuelle komponenter anvendes følgende fysiske og kemiske metoder:
1 partitionskromatografi
2.gelkromatografi
3.elektroforese
5.ionbytterkromatografi
36. Hvilken af følgende metoder bruges til at adskille proteiner med forskellige isoelektriske punktværdier?
1. gelfiltrering
2.ionbytterkromatografi
3.elektroforese
4. affinitetskromatografi
5.partitionskromatografi
37.Hvilke aminosyrer dominerer i et protein med et isoelektrisk punkt på 6,9?
1.glutaminsyre
2.arginin
4.asparaginsyre
Proteiner som kollagen, keratin, elastin er blevet brugt i kosmetologi i lang tid. Men peptider begyndte at blive brugt relativt for nylig. Og ligesom en stigende stjerne ofte overstråler en aldrende diva, truer peptider med fuldstændig at formørke proteiner på kosmetikscenen. Er det bare en nyhedseffekt, eller tilbyder peptider faktisk noget nyt sammenlignet med proteiner? Lad os sammenligne.
Størrelse betyder noget
Hovedproblemet med proteiner, når de påføres huden som en del af kosmetik eller lægemidler, er den store størrelse af molekylerne, som forhindrer disse molekylers indtrængning gennem stratum corneum. Selv i proteinhydrolysater, som normalt bruges i kosmetik, forbliver fragmenter for store til at kunne tale om deres effektive indtrængning i huden. Store proteinpolymerer på overfladen af huden danner en film, der ved tilstrækkelig luftfugtighed fugter og blødgør hornlaget eller omvendt kan virke løftende og give en følelse af stramhed, hvis det er meget tørt, blæsende eller frostigt udenfor . Denne effekt er imidlertid mere typisk for lineære polypeptider.
Mange peptider, som er størrelsesordener mindre end proteiner, er allerede i stand til at passere gennem stratum corneum og nå laget af levende celler. Det er selvfølgelig svært for selv peptider at trænge igennem intakt hud, men sund hud har altid mikrorevner, skrammer, områder med beskadiget barriere mv. Derudover kan hudens permeabilitet øges ved at eksfoliere, skabe en tilstand af hyperhydrering eller anvende permeabilitetsforstærkere.
I kosmetologi er der en særlig kategori af lægemidler - enzym (enzymatisk) peeling, hvor proteinfraktionen er repræsenteret af proteolytiske enzymer. I dette tilfælde er det netop ikke nødvendigt, at enzymproteinet passerer gennem stratum corneum. Vi vil tale om disse stoffer separat.
Stabilitet i det færdige produkt
Som nævnt ovenfor har alle store proteiner en kompleks tredimensionel struktur, som bestemmer deres biologiske egenskaber. Derfor mister proteiner deres funktionalitet, så snart deres struktur er uorganiseret, hvilket ofte sker i kosmetiske formuleringer.
Strukturen af små peptider er mere stabil i de fleste kosmetiske sammensætninger.
Artsspecificitet
Proteiner er artsspecifikke, så kollagen fra f.eks. fisk eller fugle vil ikke "virke" i menneskekroppen, før det er adskilt til individuelle aminosyrer, og det "korrekte" kollagen er bygget af dem.
Men små peptider er som regel universelle, og i denne henseende kan signalmolekyler fra dyr og endda planter også påvirke menneskelige celler. Dette forklares af det faktum, at systemet med cellulær regulering såvel som de grundlæggende forsvarsmekanismer blev dannet på de tidligste stadier af evolutionen af levende væsener og efterfølgende ændrede sig lidt. Dette giver dig mulighed for at tage et peptid isoleret fra f.eks. soja og bruge det til at stimulere hudcelleomsætningen. Alle disse egenskaber placerer peptider blandt de mest lovende og interessante kosmetiske ingredienser i dag og højst sandsynligt i morgen.
Kilde: "Manual for socialinstruktører og studerende," udarbejdet af: O.I. Tyutyunnik (Master of Sports of the USSR i vægtløftning)https://do4a.net/data/MetaMirrorCache/b7c755e091c4939dcc1a00e6e8419675.jpg
STRUKTUR AF PROTEINER
Proteiner er naturlige højmolekylære organiske forbindelser bygget af 20 aminosyrer. Et proteinmolekyle er en ikke-forgrenende polymer, hvis minimale strukturelle enhed er en monomer, repræsenteret af en aminosyre. Aminosyrer i et proteinmolekyle er forbundet med urea (polypeptid) bindinger til lange kæder. Molekylmasse - fra flere tusinde til flere millioner atomenheder. Afhængigt af proteinmolekylets form skelnes der mellem globulære og fibrillære proteiner.
Kugleformede proteiner er kendetegnet ved deres sfæriske molekylære form og er opløselige i vand og saltvandsopløsninger. God opløselighed forklares ved lokalisering af ladede aminosyrerester på overfladen af kuglen, omgivet af en hydreringsskal, som sikrer god kontakt med opløsningsmidlet. Denne gruppe omfatter alle enzymer og de fleste biologisk aktive proteiner.
Fibrillære proteiner er karakteriseret ved en fibrøs struktur og er praktisk talt uopløselige i vand og saltvandsopløsninger. Polypeptidkæder i molekyler er placeret parallelt med hinanden. Deltag i dannelsen af strukturelle elementer af bindevæv (kollagener, keratiner, elastiner). En særlig gruppe er komplekse proteiner, som udover aminosyrer omfatter kulhydrater, nukleinsyrer mv. I alle levende organismer spiller proteiner en ekstremt vigtig rolle. De deltager i konstruktionen af celler og væv, er biokatalysatorer (enzymer), hormoner, respiratoriske pigmenter (hæmoglobiner), beskyttende stoffer (immunoglobuliner) osv. Proteinbiosyntese sker på ribosomer og bestemmes af nukleinsyrekoden under translationsprocessen.
20 aminosyrer, forbundet med hinanden i værdi og vekslende i forskellige sekvenser, repræsenterer hele mangfoldigheden af naturlige proteiner. Menneskekroppen er i stand til at danne mange aminosyrer fra andre fødevarestoffer, men den kan ikke selv syntetisere 9 aminosyrer og skal få dem fra mad. Sådanne syrer kaldes essentielle eller essentielle. Disse er valin, leucin, isoleucin, lysin, methionin, threonin, tryptophan, phenylalanin, histidin. Essentielle aminosyrer omfatter alanin, asparagin, asparaginsyre, arginin, glycin, glutamin, glutaminsyre, prolin, cystein, tyrosin, serier. Hvis et protein mangler en essentiel aminosyre, vil proteinet ikke blive fuldstændigt fordøjet. Fra dette synspunkt er animalske produkter (kød, fisk, mælk) mere i overensstemmelse med menneskelige behov end planteprodukter.
Primær struktur er et koncept, der angiver sekvensen af aminosyrerester i et protein. Peptidbinding er den vigtigste type binding, der bestemmer den primære struktur.
Sekundær struktur karakteriserer formen af en proteinkæde i rummet. Denne form varierer afhængigt af sættet af aminosyrer og deres sekvens i polypeptidkæden. Der er to hovedformer for sekundær struktur: α-helix og β-konfiguration. Mange proteiner har en α-helix form. Du kan forestille dig det som en almindelig spiral dannet på overfladen af en cylinder. Stabiliteten af den spiralformede konfiguration bestemmes af talrige hydrogenbindinger mellem CO- og NH-grupperne i peptidbindingerne; β-konfigurationen er karakteristisk for et lille antal proteiner. I form kan denne struktur sammenlignes med bælgen på en harmonika (foldet struktur)
Tertiær struktur opstår på grund af bøjningen af peptidkæden i rummet. Denne konfiguration kan forestilles som en spiral dannet på en cylinder, hvis akse periodisk ændrer retning, hvilket fører til dannelsen af bøjninger.
PROTEINERS EGENSKABER
Opløselighed afhænger af opløsningens pH, opløsningsmidlets beskaffenhed (dets dielektriske konstant), koncentrationen af elektrolytten, dvs. på ionstyrken og typen af modion og på proteinets struktur. Kugleformede proteiner er meget opløselige, mens fibrillære proteiner er meget mindre opløselige. Ved lav ionstyrke øger ioner opløseligheden af proteinet ved at neutralisere dets ladede grupper. Således er euglobuliner uopløselige i vand, men opløses i svage opløsninger af bordsalt. Ved høj ionstyrke bidrager ioner til udfældning af proteiner, som om de konkurrerer med dem om vandmolekyler - den såkaldte udsaltning af proteiner. Organiske opløsningsmidler udfælder proteiner, hvilket får dem til at denaturere.Elektrolytiske egenskaber proteiner skyldes, at molekylerne i et basismiljø opfører sig som polyanioner med en negativ total ladning, og i et surt miljø - med en positiv total ladning. Dette bestemmer proteiners evne til at migrere i et elektrisk felt til anoden eller katoden, afhængigt af nettoladningen. Analysen af deres blanding - elektroforese - er baseret på denne egenskab af proteiner.
Proteindenaturering er en konsekvens af brud på svage bindinger, hvilket fører til ødelæggelse af sekundære og tertiære strukturer. Et denatureret proteinmolekyle er uordnet - det får karakter af en tilfældig (statistisk) spole. Som regel er proteindenaturering irreversibel, men i nogle tilfælde kan der efter eliminering af denatureringsmidlet forekomme renaturering - genoprettelse af sekundære og tertiære strukturer og egenskaber.Denatureringsmidler: høje temperaturer (brud af hydrogen og hydrofobe bindinger), syrer og baser (brud af elektrostatiske bindinger), organiske opløsningsmidler (brud af overvejende hydrofobe bindinger).
Denatureringsmidler omfatter også rengøringsmidler, salte af tungmetaller, ultraviolet stråling og andre typer stråling.
Denaturering bryder ikke kovalente bindinger, men øger deres tilgængelighed til andre faktorer, især enzymer.
PROTEINERS FUNKTIONER
Katalytisk eller enzymatisk. Alle kemiske transformationer i en levende organisme sker med deltagelse af katalysatorer. Biologiske katalysatorer (enzymer) er proteiner af kemisk natur, der katalyserer kemiske transformationer i kroppen, der udgør stofskiftet.Transport funktion. Proteiner transporterer eller transporterer biologisk betydningsfulde forbindelser i kroppen. I nogle tilfælde sorberes den transporterede forbindelse af et proteinmolekyle. Dette beskytter dem mod ødelæggelse og sikrer overførsel gennem blodbanen. Denne type transport kaldes passiv. Membranproteiner transporterer forbindelser fra områder med lav koncentration til områder med høj koncentration. Dette indebærer et betydeligt energiforbrug og kaldes aktiv transport.
Mekanokemisk funktion- nogle proteiners evne til at ændre konformation, dvs. reducere længden af et molekyle, trække sig sammen. Sådanne proteiner kaldes kontraktile proteiner (muskelproteiner), fordi de udfører mekanisk arbejde ved hjælp af energien fra kemiske bindinger.
Strukturel(plastisk) funktion udføres hovedsageligt af fibrillære proteiner - elementer af cellemembraner. Disse proteiner i sammensætningen af bindevæv giver deres styrke og elasticitet: keratin af uld og hår, kollagener af sener, hud, brusk, vaskulære vægge og bindevæv.
Hormonal funktion(kontrolfunktion) realiseres af hormoner af peptid- eller proteinnatur. De påvirker produktionen eller aktiviteten af enzymproteiner og ændrer hastigheden af de kemiske reaktioner, de katalyserer, dvs. kontrollere metaboliske processer
Beskyttende funktion proteiner realiseres af antistoffer, interferoner, fibrinogen.
Antistoffer- forbindelser af proteinkarakter, hvis syntese induceres under immunresponsen - kroppens reaktion på indtrængning af fremmede proteiner eller andre antigene komponenter (for eksempel kulhydrater med høj molekylvægt) i det indre miljø. Antistoffer kombineres med antigenet og danner et uopløseligt kompleks, hvilket gør antigenet sikkert for kroppen.
Interferoner- glucoproteiner syntetiseret af cellen, efter at virussen trænger ind i den. I modsætning til antistoffer interferoner interferoner ikke med antigenet, men forårsager dannelsen af intracellulære enzymer. De blokerer syntesen af virale proteiner og forhindrer kopiering af viral information. Dette forhindrer virussen i at formere sig.
Fibrinogen- et opløseligt plasmaprotein, som i sidste fase af blodkoagulationsprocessen omdannes til fibrin - et uopløseligt protein. Fibrin danner rammen om en blodprop, hvilket begrænser blodtab.
Plasmin- et blodplasmaprotein, der katalyserer nedbrydningen af fibrin. Dette sikrer genoprettelse af åbenheden af et kar, der er tilstoppet med en fibrinkoagel.
Energifunktion proteiner leveres af en del af de aminosyrer, der frigives under nedbrydningen af protein i væv. Under processen med redoxnedbrydning frigiver aminosyrer energi og syntetiserer energibæreren ATP (adenosintriphosphorsyre). Protein står for omkring 18% af menneskets energiindtag.
PROTEINABSOLUTION
Blandt de organiske stoffer i levende stof indtager proteiner en særlig plads i deres betydning og biologiske funktioner. Omkring 30 % af alle proteiner i den menneskelige krop findes i muskler, omkring 20 % i knogler og sener og omkring 10 % i huden. Men de vigtigste proteiner er enzymer. Deres antal i kroppen er lille, men de styrer en række meget vigtige kemiske reaktioner. Alle processer, der forekommer i kroppen: madfordøjelse, oxidative reaktioner, aktivitet af de endokrine kirtler, muskelaktivitet og hjernefunktion reguleres af enzymer. Deres variation er enorm. Der er mange hundrede af dem i en enkelt celle.
Proteiner, eller proteiner som de ellers kaldes, har en meget kompleks struktur og er de mest komplekse af næringsstoffer. Proteiner er en væsentlig bestanddel af alle levende celler. Proteiner inkluderer kulstof, brint, ilt, nitrogen, svovl og nogle gange fosfor. Det mest karakteristiske træk ved et protein er tilstedeværelsen i det nitrogen.
Andre næringsstoffer indeholder ikke nitrogen. Derfor kaldes protein et nitrogenholdigt stof. De vigtigste nitrogenholdige stoffer, der udgør protein, er aminosyrer. Antallet af aminosyrer er lille – man kender kun 28. Al den enorme variation af proteiner, der findes i naturen, er en anderledes kombination af kendte aminosyrer. Proteiners egenskaber og kvaliteter afhænger af deres kombination.
Når to eller flere aminosyrer kombineres, dannes en mere kompleks forbindelse - polypeptid. Polypeptider danner, når de kombineres, endnu større og mere komplekse partikler og i sidste ende et komplekst proteinmolekyle.
I fordøjelseskanalen nedbrydes proteiner gennem en række mellemstadier (albumoser og peptoner) til simplere forbindelser (polypeptider) og derefter til aminosyrer. Aminosyrer, i modsætning til protein, absorberes og absorberes let af kroppen. De bruges af kroppen til at danne sit eget specifikke protein. Hvis deres nedbrydning i væv fortsætter på grund af et overskud af aminosyrer, så oxideres de til kuldioxid og vand.
De fleste proteiner er opløselige i vand. På grund af deres store størrelse passerer proteinmolekyler næsten ikke gennem porerne i cellemembraner. Ved opvarmning koagulerer vandige opløsninger af proteiner. Der er proteiner (for eksempel gelatine), der kun opløses i vand, når de opvarmes.
Når det absorberes, kommer maden først ind i mundhulen og derefter gennem spiserøret ind i maven. Ren mavesaft er farveløs og har en sur reaktion, som er forårsaget af tilstedeværelsen af saltsyre i en koncentration på 0,5%.
Mavesaft har evnen til at fordøje mad, hvilket skyldes tilstedeværelsen af enzymer i den. Det indeholder pepsin, et enzym, der nedbryder protein til peptoner og albumoser. Pepsin produceres af kirtlerne i maven i en inaktiv form, men bliver aktiv, når den udsættes for saltsyre. Pepsin virker kun i et surt miljø og bliver inaktivt, når det udsættes for et alkalisk miljø.
Når maden kommer ind i maven, bliver den der i 3 til 10 timer. Hvor længe maden bliver i maven afhænger af dens natur og fysiske tilstand – om den er flydende eller fast. Vand forlader maven umiddelbart efter indtastning. Mad, der indeholder mere protein, bliver i maven længere end mad med kulhydrat; Fed mad bliver i maven endnu længere. Bevægelsen af mad sker på grund af sammentrækningen af maven, hvilket letter passagen af allerede betydeligt fordøjet madvælling ind i pylorusdelen og derefter ind i tolvfingertarmen, hvor den fordøjes yderligere. Her hældes saften fra tarmkirtlerne, som tarmslimhinden er prikket med, samt bugspytkirtelsaft og galde på madvællingen. Under påvirkning af disse safter undergår fødevarestoffer - proteiner, fedtstoffer, kulhydrater - yderligere nedbrydning og bringes til en tilstand, hvor de kan optages i blodet og lymfen.
Bugspytkirteljuice er farveløs og har alkalisk reaktion.Et af de vigtigste enzymer er trypsin, fundet i bugspytkirtelsaften i en inaktiv tilstand i form af trypsinogen. Trypsinogen kan ikke nedbryde proteiner, medmindre det omdannes til en aktiv tilstand, dvs. ind i trypsin. Dette sker under påvirkning af et stof, der findes i tarmsaften enterokinase. Enterokinase produceres i tarmslimhinden. I tolvfingertarmen ophører effekten af pepsin, da pepsin kun virker i et surt miljø. Yderligere fordøjelse af proteiner fortsætter under påvirkning af trypsin.
Trypsin er meget aktivt i et alkalisk miljø. Dets virkning fortsætter i et surt miljø, men dets aktivitet falder. Trypsin virker på proteiner og nedbryder dem til protein og peptoner og videre til aminosyrer.
I maven og tolvfingertarmen nedbrydes proteiner, fedtstoffer og kulhydrater næsten fuldstændigt, kun en del af dem forbliver ufordøjede. I tyndtarmen, under påvirkning af tarmsaft, sker den endelige nedbrydning af alle næringsstoffer og optagelse af produkter i blodet. Dette sker gennem kapillærer, som hver især nærmer sig en villi placeret på væggen af tyndtarmen.
PROTEIN METABOLISME
Efter nedbrydningen af proteiner i fordøjelseskanalen absorberes de resulterende aminosyrer i blodet sammen med en lille mængde polypeptider - forbindelser bestående af flere aminosyrer. Fra aminosyrer syntetiserer cellerne i vores krop protein, som adskiller sig fra det forbrugte protein og er karakteristisk for en given menneskekrop.
Dannelsen af nyt protein i kroppen hos mennesker og dyr sker kontinuerligt, da det gennem hele livet erstatter døende blodlegemer, hud, tarmslimhinder osv. nye, unge celler skabes. Proteiner kommer ind i fordøjelseskanalen med maden, hvor de nedbrydes til aminosyrer, og der dannes et cellespecifikt protein af de optagede aminosyrer. Hvis proteinet, uden om fordøjelseskanalen, indføres direkte i blodet, kan det ikke kun ikke bruges af menneskekroppen, men vil også forårsage en række alvorlige komplikationer. Kroppen reagerer på en sådan introduktion af protein med en kraftig stigning i temperaturen og nogle andre fænomener. Hvis proteinet genindføres efter 15-20 dage, kan der endda opstå død på grund af luftvejslammelse, alvorlig hjertedysfunktion og generelle kramper.
Proteiner kan ikke erstattes af andre næringsstoffer, da proteinsyntese i kroppen kun er mulig fra aminosyrer. Derfor er tilførsel af alle eller de vigtigste aminosyrer så nødvendig.
Af de kendte aminosyrer er det ikke alle, der har samme værdi for kroppen. Blandt dem er der dem, der kan erstattes af andre eller syntetiseres i kroppen fra andre aminosyrer. Sammen med dette er der essentielle aminosyrer, i fravær af hvilke, eller endda en af dem, er proteinmetabolismen i kroppen forstyrret.
Proteiner indeholder ikke altid alle aminosyrerne, nogle indeholder flere aminosyrer, som kroppen har brug for, mens andre indeholder mindre. Forskellige proteiner indeholder forskellige aminosyrer og i forskellige forhold.
Proteiner, der indeholder alle de aminosyrer, kroppen har brug for, kaldes komplette proteiner. Proteiner, der ikke indeholder alle de nødvendige aminosyrer, er ufuldstændige.
Indtagelsen af komplette proteiner er vigtig for mennesker, da kroppen frit kan syntetisere sine specifikke proteiner fra dem. Et komplet protein kan dog erstattes af to eller tre ufuldstændige proteiner, som supplerer hinanden og giver alle de nødvendige aminosyrer i alt. For kroppens normale funktion er det derfor nødvendigt, at maden indeholder komplette proteiner eller et sæt ufuldstændige proteiner, der har samme aminosyreindhold som komplette proteiner.
Indtagelsen af komplette proteiner fra mad er ekstremt vigtig for en voksende organisme, da der i et barns krop, sammen med genoprettelse af døende celler, som hos voksne, skabes nye celler i stort antal.
Almindelig blandet mad indeholder en række forskellige proteiner, som tilsammen giver kroppens behov for aminosyrer. Ikke kun den biologiske værdi af proteiner, der leveres med fødevarer, er vigtig, men også deres mængde. Ved utilstrækkeligt proteinindtag suspenderes eller forsinkes kroppens normale vækst, da proteinbehovet ikke dækkes på grund af utilstrækkeligt indtag.
Komplette proteiner omfatter hovedsageligt proteiner af animalsk oprindelse, undtagen gelatine, som er et ufuldstændigt protein. Ufuldstændige proteiner er hovedsageligt af vegetabilsk oprindelse. Nogle planter (kartofler, bælgfrugter osv.) indeholder dog komplette proteiner. Blandt animalske proteiner er proteiner fra kød, æg, mælk osv. særligt værdifulde for kroppen.
Afhængighed af proteiners biologiske egenskaber af den primære struktur. Artsspecificitet af den primære struktur af proteiner (insuliner fra forskellige dyr)
Biologi og genetik
Artsspecificitet af den primære struktur af insulinproteiner i forskellige dyr. Stabiliteten af den primære struktur sikres hovedsageligt af større valente peptidbindinger; et lille antal disulfidbindinger kan være involveret. I nogle enzymer med lignende katalytiske egenskaber findes identiske peptidstrukturer indeholdende uændrede invariante regioner og variable aminosyresekvenser, især i regionerne af deres aktive centre.
Afhængighed af proteiners biologiske egenskaber af den primære struktur. Artsspecificitet af den primære struktur af proteiner (insuliner fra forskellige dyr).
Analyse af data om proteiners primære struktur giver os mulighed for at drage følgende generelle konklusioner.
1. Den primære struktur af proteiner er unik og genetisk bestemt. Hvert individuelt homogent protein er karakteriseret ved en unik sekvens af aminosyrer: Hyppigheden af aminosyresubstitutioner fører ikke kun til strukturelle omlejringer, men også til ændringer i fysisk-kemiske egenskaber og biologiske funktioner.
2. Stabiliteten af den primære struktur sikres hovedsageligt af større valente peptidbindinger; et lille antal disulfidbindinger kan være involveret.
3. Forskellige kombinationer af aminosyrer kan findes i en polypeptidkæde; Gentagne sekvenser er relativt sjældne i polypeptider.
4. I nogle enzymer med lignende katalytiske egenskaber er der identiske peptidstrukturer indeholdende uændrede (invariante) regioner og variable aminosyresekvenser, især i regionerne af deres aktive centre. Dette princip om strukturel lighed er mest typisk for en række proteolytiske enzymer: trypsin, chymotrypsin osv.
5. I den primære struktur af polypeptidkæden bestemmes de sekundære, tertiære og kvaternære strukturer af proteinmolekylet, hvilket bestemmer dets generelle rumlige konformation.
Den primære struktur af insulin varierer noget mellem forskellige arter, ligesom dets betydning for regulering af kulhydratmetabolisme. Det tætteste på human insulin er svineinsulin, som kun adskiller sig fra det med én aminosyrerest: alanin er placeret i position 30 i B-kæden af svineinsulin, og threonin er placeret i human insulin; Bovint insulin adskiller sig i tre aminosyrerester.
Samt andre værker, der kan interessere dig |
||
| 57782. | Det samme er sandt | 76 KB |
| Meta til projektet: vis marchens udbredte stagnation; at sikre, at det er muligt at undersøge processerne for aktivitet og daglig produktion; udvikle og systematisere de lærte fakta... | ||
| 57783. | Anvendelse af den afledede til studiet af en funktion | 1,89 MB |
| Lektionens mål: at udvikle færdigheder i at undersøge og tegne funktioner ved hjælp af derivater. Læreren skriver på tavlen og eleverne i deres notesbøger: Anvendelse af afledte i studiet af funktioner. | ||
| 57784. | Det samme er sandt | 89 KB |
| Meta: Ekstern og systematisering af viden, hvilket betyder begyndelsen af læring med dem; formulere på egen hånd, koncentrer dig, hjælp andre, analyser situationen; udvikling af avancerede færdigheder, kreativitet... | ||
| 57785. | Zastosuvannaya marcherer i forskellige galuzy videnskab | 1,1 MB |
| Meta: Begyndelse: datoer for studiet af den generelle uddybning og udvidelse af viden om emnet at lære et helt billede af opnåelsen af systematisk viden om begreberne geometrisk og fysisk forskydning. | ||
| 57786. | Polen i 20'erne af det 20. århundrede | 76,5 KB |
| Lektionsopsummering: karakteriser processen med fornyelse af Polens suveræne uafhængighed; afsløre Yus rolle. Tydelige resultater: Efter lektionen vil eleverne være i stand til at: forklare omstændighederne bag, hvad der skete i Polen... | ||
| 57787. | Søg efter information på internettet | 113 KB |
| Meta: se på internetnetværkets søgesystemer, regler for informationssøgning i internettets globale netværk, formuler søgen efter nødvendig information, udvikle færdigheder, robotter og udvikle en informationskultur uchniv. | ||
| 57788. | Barnets rettigheder i henhold til international lov | 58 KB |
| Den præsenterede metodiske udvikling har til formål at konsolidere elevernes viden om børns rettigheder erhvervet i juralektioner fra medierne; danne en juridisk holdning til spørgsmålet om børns rettigheder... | ||
| 57789. | Stavemåde uden navne | 52 KB |
| Lektionsopsummering: forstå reglerne for at skrive uden navne; vibrere i tankerne for at etablere reglerne i praksis, med fokus på semantisk analyse af ord; øve syntaktisk og morfologisk analyse af navne... | ||
| 57790. | Aritmetisk progression | 384 KB |
| Udviklingsmål: udvikling af elevernes forskningsfærdigheder, evner til at analysere de opnåede data og drage konklusioner; udvikling af færdigheder til at udføre selvkontrol og gensidig kontrol, arbejde i grupper... |
Artsspecificitet af den primære struktur af proteiner (insuliner fra forskellige dyr)
Den primære struktur af et protein er en lineær sekvens af aminosyrerester i en polypeptidkæde.
Information om den primære struktur af hvert protein er kodet i DNA.
Et proteins aminosyresekvens bestemmer dets rumlige struktur (konformation) og specifikke biologiske funktion.
Der er mere end 50.000 proteiner i menneskekroppen, hver af dem har en primær struktur, der er unik for et givet protein.
Alle molekyler af et individuelt protein har den samme vekslen af aminosyrerester, hvilket adskiller dette protein fra ethvert andet protein. Udskiftning af selv en aminosyre fører ofte til tab af biologisk aktivitet af proteinet.
I hæmoglobin forårsager udskiftning af glutamat (glutaminsyre) i position 6 i beta-kæden med valin seglcelleanæmi.
Proteinfamilier.
Proteiner, der har homologe områder af polypeptidkæden, lignende rumlig struktur (konformation) og udfører identiske funktioner inden for den samme art, danner en familie af proteiner.
Som regel opstår de under evolution inden for en biologisk art ved at erstatte nogle aminosyrer med andre, der ligner hinanden i fysiske og kemiske egenskaber.
Eksempler på proteinfamilier er: myoglobinfamilien, som ud over myoglobin selv omfatter alle typer hæmoglobin; familien af immunoglobuliner, familien af T-celle-antigengenkendelsesreceptorer, familien af proteiner i det store histokompatibilitetskompleks, familien af serinproteaser, hvis karakteristiske træk er den obligatoriske tilstedeværelse af aminosyren serin i det aktive center.
Hovedproteinet i blodplasma, albumin, danner en familie med alfa-føtoprotein, et af proteinerne i foster-placentalkomplekset, som det har 70% homologi med i den primære struktur.
Proteiner, der udfører de samme funktioner i forskellige arter, kaldes homologe.
Deres eksistens bekræfter artens fælles evolutionære oprindelse. De er karakteriseret ved:
- samme eller lidt forskellig masse;
— forskelle i aminosyresammensætning påvirker ikke det eller de aktive områder, der er ansvarlige for dannelsen af konformation;
Insulin fra forskellige organismer er den vigtigste regulator af kulhydratmetabolisme hos dyr og mennesker; det har en betydelig lighed i sin primære struktur.
Kvæginsulin adskiller sig fra human insulin i tre aminosyrerester, mens svineinsulin kun adskiller sig med én aminosyre.
Konformation af peptidkæder i proteiner (sekundære og tertiære strukturer).
Svage intramolekylære interaktioner i peptidkæden, disulfidbindinger. Domænestruktur og dets rolle i proteiners funktion.
Konformation af peptidkæder i proteiner (sekundære og tertiære strukturer)
Konformationen af proteinkæder er en vis rumlig struktur dannet på grund af intramolekylære interaktioner.
De to hovedtyper af proteinkonformation er sekundære og tertiære strukturer. Den sekundære struktur af proteiner er den rumlige struktur af polypeptidkæden, bestemt af hydrogenbindinger dannet af de funktionelle grupper af peptidrygraden.
Den sekundære struktur af proteiner indeholder regioner med regelmæssige og uregelmæssige strukturer. Områder med en regelmæssig struktur er repræsenteret af stabile strukturer af to typer: alfa-spiralformet og beta-foldet:
Alfa-spiralformede strukturer er det mest almindelige element i proteinets sekundære struktur.
Peptidkæden danner en helix, hvor hver tur indeholder 3,6 aminosyrerester. I spiralformede områder opstår der hydrogenbindinger mellem >C=0- og >NH-grupperne af peptidbindinger gennem 4 aminosyrerester. Disse bindinger er orienteret langs spiralens akse.
Sidekæderne af aminosyrerester er lokaliseret på periferien af helixen og deltager ikke i dannelsen af hydrogenbindinger, der stabiliserer α-helixen. Dog forhindrer radikalerne i nogle aminosyrer dannelsen af en alfa-helix, hvis flere ligeligt ladede radikaler er placeret i nærheden (elektrostatisk frastødning forekommer) eller voluminøse radikaler, såsom tryptofan og methionin, er placeret i nærheden (mekanisk afbrydelse af alfa-helixen).
Prolin, som mangler et hydrogenatom ved det nitrogenatom, der danner peptidbindingen, kan ikke danne en hydrogenbinding med den tilsvarende carboxylgruppe, og alfa-helixen er brudt. I det område, hvor prolin er lokaliseret, danner polypeptidkæden en løkke eller bøjning.
Beta-plisserede strukturer stabiliseres af multiple hydrogenbindinger mellem atomer af peptidgrupper af lineære sektioner af en polypeptidkæde (intrakædebindinger) eller forskellige polypeptidkæder (interkædebindinger).
Hydrogenbindinger er placeret vinkelret på polypeptidkæden. Hvis kæderne er orienteret i samme retning, dannes et parallelt P-foldet lag, og hvis kæderne er orienteret i modsatte retninger, dannes et antiparallelt beta-foldet lag. Radikalerne af aminosyrerester er orienteret næsten vinkelret på betalagets plan.
Ud over regulære strukturer har proteiner områder med en uregelmæssig sekundær struktur, kaldet tilfældige spoler (dette udtryk bruges også ofte til at beskrive et denatureret protein).
De har ikke et regulært rumligt arrangement, som alfa-helix og beta-foldede struktur, selvom de danner en konformation karakteristisk for hvert protein, bestående af løkkeformede og ringformede strukturer. I et proteinmolekyle, der består af et antal spiralformede og foldede sektioner, er der nødvendigvis sektioner med en uregelmæssig struktur. De omfatter fra 3 til 10-15 aminosyrerester. Betydningen af disse områder er komprimeringen af proteinmolekylet. Det blev fundet, at rotationsregionerne af p-sheetstrukturen indbefatter konfigurationen af aminosyrerne prolin-glycin-prolin.
Den tertiære struktur af et protein er en tredimensionel konformation af proteinet, dannet som et resultat af interaktionen mellem aminosyreradikaler, som kan være placeret i peptidkæden i enhver afstand fra hinanden.
Den funktionelt aktive konformation kaldes proteinets native struktur.
Svage intramolekylære interaktioner i peptidkæden; disulfidbindinger. Dannelsen af den tertiære struktur involverer:
— hydrofobe interaktioner, dvs. svage interaktioner mellem ikke-polære radikaler, hvilket fører til, at hydrofobe aminosyreradikaler befinder sig inde i proteinets kugleformede struktur og danner en hydrofob kerne,
- ion- og hydrogenbindinger mellem hydrofile grupper af aminosyreradikaler fundet inde i den hydrofobe kerne.
Ion- og hydrogenbindinger, såvel som hydrofobe interaktioner, er svage; deres energi er ikke meget højere end energien fra termisk bevægelse af molekyler ved stuetemperatur.
— kovalente disulfidbindinger -S-S- mellem cysteinrester placeret forskellige steder i polypeptidkæden.
Tilstedeværelsen af disulfidbindinger er karakteristisk for proteiner, der udskilles af cellen (insulin, immunoglobuliner).
Domæner er uafhængige, kompakt foldede fragmenter af en polypeptidkæde, der er ansvarlige for en specifik biologisk effekt. De har en uafhængig tertiær struktur, der ligner kugleformede proteiner.
Der er tre domæner i strukturen af membranreceptoren:
1 - ekstracellulær (består af spiral og foldede sektioner);
2 - membran, alfa-spiralformet sektion bestående af hydrofobe aminosyrer (ankersektion);
3 - intracellulært, til interaktion med et intracellulært enzym.
Et træk ved domæneorganisationen af et protein er domænernes relative uafhængighed, dvs.
muligheden for deres autonome funktion. For eksempel fortsætter det ekstracellulære domæne af membranreceptoren, der er adskilt fra membranens alfa-spiralformede region, med at binde hormonmolekyler. Den isolerede ankerregion af membranreceptoren er i stand til spontant at integreres i cellemembranen, og det isolerede intracellulære domæne af membranreceptoren er i stand til at interagere med et intracellulært enzym (for eksempel adenylatcyclase).
(For eksempel, i hexokinase er det ene domæne forbundet med glucose, det andet med ATP; nærheden af domænerne fremmer nærheden af ATP og glucose og accelererer følgelig overførslen af fosfatgruppen)
Hexokinase katalyserer fosforyleringen af glucose.
Den aktive side er placeret i folden mellem de to domæner. Når hexokinase binder sig til glukose, lukkes domænerne, og substratet ender i en "fælde", hvor det gennemgår fosforylering.
Forrige12345678910111213141516Næste
KONFIGURATION OG KONFORMATION AF ET PROTEINMOLEKYLE
⇐ Forrige Side 4 af 4
Ud fra alt det, der er blevet sagt, kan vi konkludere, at den rumlige organisering af proteiner er meget kompleks.
I kemi er der et begreb - rumlig KONFIGURATION - rumlig relativ placering af dele af molekylet stift fikseret ved kovalente bindinger(for eksempel: tilhører L-serien af stereoisomerer eller til D-serien).
For proteiner bruges konceptet også KONFIRMATION proteinmolekyle - et bestemt, men ikke frosset, ikke uforanderligt relativ arrangement af molekylets dele.
Da konformationen af et proteinmolekyle dannes med deltagelse af svage typer bindinger, er det mobilt (i stand til at ændre sig), og proteinet kan ændre sin struktur. Afhængigt af miljøforhold kan et molekyle eksistere i forskellige konformationelle tilstande, som let omdannes til hinanden. Energetisk gunstige for virkelige forhold er kun en eller flere konformationelle tilstande, mellem hvilke der er en ligevægt.
Overgange fra en konformationstilstand til en anden sikrer proteinmolekylets funktion. Disse er reversible konformationelle ændringer (findes i kroppen, for eksempel under ledning af en nerveimpuls, under overførsel af ilt med hæmoglobin). Når konformationen ændres, ødelægges nogle af de svage bindinger, og nye svage bindinger dannes.
LIGANDS
Interaktionen mellem et protein og et stof fører nogle gange til, at et molekyle af dette stof bindes af et proteinmolekyle.
Dette fænomen er kendt som "sorption" (binding). Den omvendte proces - frigivelsen af et andet molekyle fra proteinet kaldes "desorption".
Hvis sorptionsprocessen for nogle molekylepar råder over desorption, så er dette allerede specifik sorption, og stoffet der sorberes kaldes "ligand".
Typer af ligander:
1) Enzymproteinets ligand er substratet.
2) Transportproteinligand – transporteret stof.
3) Antistof (immunoglobulin) ligand – antigen.
4) Hormon- eller neurotransmitterreceptorligand – hormon eller neurotransmitter.
Et protein kan ændre sin konformation, ikke kun når det interagerer med en ligand, men også som et resultat af enhver kemisk interaktion.
Et eksempel på en sådan interaktion er tilsætningen af en phosphorsyrerest.
Under naturlige forhold har proteiner adskillige termodynamisk gunstige konformationstilstande.
Disse er indfødte stater (naturlige). Natura (lat.) – natur.
PROTEINMOLEKYLETS NATIVITET
FØDELSE- dette er et unikt kompleks af fysiske, fysisk-kemiske, kemiske og biologiske egenskaber af et proteinmolekyle, som tilhører det, når proteinmolekylet er i sin naturlige, naturlige (native) tilstand.
For eksempel: proteinet i øjenlinsen - krystallinsk - er kun meget gennemsigtigt i sin oprindelige tilstand).
PROTEINDENATURING
For at betegne den proces, hvor et proteins native egenskaber går tabt, bruges udtrykket DENATURING.
DENATURING - dette er fratagelsen af et protein af dets naturlige, native egenskaber, ledsaget af ødelæggelsen af den kvaternære (hvis der var en), tertiær og nogle gange sekundær struktur af proteinmolekylet, som opstår, når disulfid og svage typer bindinger involveret i dannelsen af disse strukturer ødelægges. Den primære struktur bevares, fordi den er dannet af stærke kovalente bindinger.
Ødelæggelse af den primære struktur kan kun ske som følge af hydrolyse af proteinmolekylet ved langvarig kogning i en syre- eller alkaliopløsning.
FAKTORER SOM FORÅRSAGE PROTEINDENATURING
Faktorer der forårsager proteindenaturering kan opdeles i fysisk Og kemisk.
Fysiske faktorer
1. Høje temperaturer. Forskellige proteiner har forskellig varmefølsomhed.
Nogle proteiner gennemgår denaturering allerede ved 40-500C. Sådanne proteiner kaldes termolabile. Andre proteiner denaturerer ved meget højere temperaturer, det er de termostabil.
2. Ultraviolet bestråling
3. Røntgen- og radioaktiv eksponering
4. Ultralyd
5. Mekanisk påvirkning (f.eks. vibration).
Kemiske faktorer
1. Koncentrerede syrer og baser.
For eksempel trichloreddikesyre (organisk), salpetersyre (uorganisk).
2. Salte af tungmetaller (f.eks. CuSO4).
3. Organiske opløsningsmidler (ethylalkohol, acetone)
4. Plant alkaloider.
5. Urinstof i høje koncentrationer
Andre stoffer, der kan bryde svage typer bindinger i proteinmolekyler.
Eksponering for denatureringsfaktorer bruges til at sterilisere udstyr og instrumenter samt som antiseptika.
Reversibilitet af denaturering
I et reagensglas (in vitro) er dette oftest en irreversibel proces.
Hvis et denatureret protein placeres under forhold tæt på native, så kan det renatureres, men meget langsomt, og dette fænomen er ikke typisk for alle proteiner.
In vivo, i kroppen, er hurtig renaturering mulig. Dette skyldes produktionen af specifikke proteiner i en levende organisme, der "genkender" strukturen af det denaturerede protein, binder sig til det ved hjælp af svage typer bindinger og skaber optimale betingelser for renaturering.
Sådanne specifikke proteiner er kendt som " varmechokproteiner"eller" stress proteiner».
Stress proteiner
Der er flere familier af disse proteiner, de adskiller sig i molekylvægt.
For eksempel er proteinet hsp 70, et heatshock-protein med en masse på 70 kDa, kendt.
Sådanne proteiner findes i alle kroppens celler.
De udfører også funktionen med at transportere polypeptidkæder gennem biologiske membraner og deltager i dannelsen af de tertiære og kvaternære strukturer af proteinmolekyler. De anførte funktioner af stressproteiner kaldes ledsager.
Under forskellige typer stress induceres syntesen af sådanne proteiner: når kroppen overophedes (40-440C), under virussygdomme, forgiftning med salte af tungmetaller, ethanol osv.
Et øget indhold af stressproteiner blev fundet i kroppen af sydlige folk sammenlignet med den nordlige race.
Varmechokproteinmolekylet består af to kompakte kugler forbundet med en løs kæde:
Forskellige varmechokproteiner har en fælles byggeplan.
Forskellige proteiner med forskellige funktioner kan indeholde de samme domæner. For eksempel har forskellige calciumbindende proteiner det samme domæne for dem alle, hvilket er ansvarligt for Ca+2-binding.
Domænestrukturens rolle er, at den giver proteinet større muligheder for at udføre sin funktion på grund af bevægelser af et domæne i forhold til et andet. De områder, hvor to domæner forbinder sig, er de strukturelt svageste steder i sådanne proteiners molekyle.
Det er her bindingshydrolyse oftest sker, og proteinet ødelægges.