b) der fremkommer en violet-blå farve. Reagerer med saltopløsninger og alkoholer

Generel lektion om emnet "Proteiner. Deres struktur og funktioner."


  • Bestemmelse af proteiner
  • Struktur
  • Denaturering
  • Kvalitative reaktioner
  • Funktioner

Studiets historie

  • Proteiner blev identificeret som en separat klasse af biologiske molekyler i det 18. århundrede som et resultat af en fransk kemikers arbejde Antoine de Fourcroix og andre videnskabsmænd.
  • hollandsk kemiker Gerrit Mulder i 1836 foreslog han den første model for den kemiske struktur af proteiner.
  • I 1894, en tysk fysiolog Albrecht Kossel fremsat en teori, ifølge hvilken aminosyrer er de vigtigste strukturelle elementer i proteiner.
  • I begyndelsen af ​​det 20. århundrede en tysk kemiker Emil Fischer eksperimentelt bevist, at proteiner består af aminosyrerester forbundet med peptidbindinger.

Antoine de Fourcroix

Albrecht Kossel

Gerrit Mulder

Emil Fischer


Egern

Egern- højmolekylære organiske stoffer bestående af aminosyrer forbundet i en kæde med en peptidbinding.

Aminosyrer- organiske forbindelser, hvis molekyle samtidig indeholder carboxyl- og amingrupper.



Egern

Uopløselige (skleroproteiner )

  • Keratin
  • fibroin

Opløseligt (albumin)

  • Blodprotein
  • Mælkeprotein


Denaturering

Denaturering- tab af proteiner på grund af deres naturlige egenskaber på grund af forstyrrelse af deres molekylers rumlige struktur.

Denaturering er normalt forårsaget af en temperaturstigning, virkningen af ​​stærke syrer og baser, salte af tungmetaller, nogle opløsningsmidler (alkohol), stråling osv.


C6H3(NO2)CH(NH2)COOH↓ + H2O - der dannes et hvidt bundfald. C6H3(NO2)CH(NH2)COOH -t-- gul opløsning-- + NH3 -- orange opløsning c) Biuretreaktion: Protein + CuSO4 + NaOH - blå-violet farve." width="640"

Kemiske egenskaber

Kvalitative reaktioner på proteiner:

EN) For at bestemme svovl i proteiner:

Protein + O2→ lugt af brændende fjer

b) Xanthoprotein reaktion:

Protein +HNO3 → hvidt bundfald

Med 6H4CH(NH2)COOH + HNO3 (koncentreret) -H2SO4-- C6H3(NO2)CH(NH2)COOH↓ + H2O - dannes et hvidt bundfald.

C6H3(NO2)CH(NH2)COOH -t-- gul opløsning-- + NH3 - orange opløsning

V) Biuret reaktion:

Protein + CuSO4 + NaOH - blå-violet farve.


Kemiske egenskaber

Hydrolyse

Proteinhydrolyse er ødelæggelse af peptidbindinger, dvs. bindinger mellem kulstof- og nitrogenatomer i peptidgrupper (-CO - NH-). Der dannes en blanding af α-aminosyrer.

Protein + H2O → blanding af aminosyrer

H2N–CH2–CO–NH–CH(CH2OH)–CO–NH–CH(CH2SH)–COOH + 2H2O → H2N–CH2–COOH + H2N–CH(CH2OH)–COOH + H2N–CH(CH2SH)–COOH


Enzymatisk

Alle enzymer er proteiner i naturen


Transportere

Blodproteinet hæmoglobin transporterer ilt til organer og væv.


Strukturel

Bindevævsproteiner, kreatin, kollagen, elastin, retikulin udfører en strukturel funktion. De består af kroppens integument (hud, hår, negle), blodkar.


Beskyttende

Den beskyttende funktion realiseres af antistofproteiner, som produceres af kroppens immunsystem, når fremmede stoffer kaldet antigener (bakterier, vira osv.) trænger ind i det. er også realiseret i blodproteiners, især fibrinogens, evne til at danne en koagulering (koagulere). Dette beskytter kroppen mod blodtab på grund af skade.


Signal

Receptorproteiner opfatter og transmitterer signaler fra omgivelserne. For eksempel når lys virker på øjets nethinde.


Hormonal

Mange hormoner er repræsenteret af proteiner eller polypeptider. For eksempel skjoldbruskkirtelhormon triiodothyronin .


Motor

Alle former for bevægelse af levende organismer, herunder muskelsammentrækning, flimren af ​​cilia, bevægelse af flageller, blade i planter, udføres af specielle kontraktile proteiner. Actin og myosin spiller en stor rolle i funktionen af ​​menneskelige muskler.



Præsentation om emnet "Proteiner" i kemi i powerpoint-format. Et oplæg for 10. klasses skolebørn fortæller om, hvad proteiner er, deres kvalitative sammensætning, funktioner og kemiske egenskaber.

Fragmenter fra præsentationen

Egern– højmolekylære naturlige forbindelser (biopolymerer), bestående af aminosyrerester forbundet med peptidbindinger.

Kvalitativ sammensætning af proteiner

  • Sammensætningen af ​​proteinstoffer omfatter: kulstof, brint, oxygen, nitrogen, svovl, fosfor.
  • Hæmoglobin – C3032H4816O872N780S8Fe4.
  • Molekylvægten af ​​proteiner varierer fra flere tusinde til flere millioner.
  • Mr ægprotein = 36.000, Mr muskelprotein = 1.500.000
  • Primær struktur- sekvens af vekslen af ​​aminosyrerester i en polypeptidkæde.
  • Sekundær struktur– rumlig konfiguration af polypeptidkæden, det vil sige dens mulige placering i rummet. For proteiner er den mest almindelige variant af sekundær struktur en helix.
  • Tertiær struktur– den tredimensionelle konfiguration, som en snoet spiral tager i rummet. Den tertiære struktur forklarer proteinmolekylets specificitet og dets biologiske aktivitet.
  • Kvartær struktur- arrangement i rummet af flere polypeptidkæder, som hver har sin egen primære, sekundære og tertiære struktur og kaldes en underenhed.

Funktioner af proteiner

  • Konstruktion (plastik) - proteiner er involveret i dannelsen af ​​cellemembranen, organeller og cellemembraner.
  • Katalytisk - alle cellulære katalysatorer er proteiner (aktive centre for enzymet).
  • Motoriske - kontraktile proteiner forårsager enhver bevægelse.
  • Transport - blodproteinet hæmoglobin binder ilt og transporterer det til alle væv.
  • Beskyttende - produktion af proteinlegemer og antistoffer for at neutralisere fremmede stoffer.
  • Energi – 1 g protein svarer til 17,6 kJ.
  • Receptiv - reaktion på en ekstern stimulus

Kemiske egenskaber af proteiner

  • Hydrolyse (syre-base, enzymatisk), hvilket resulterer i dannelse af aminosyrer.
  • Denaturering er en forstyrrelse af den naturlige struktur af et protein under påvirkning af varme eller kemiske reagenser.
  • Denatureret protein mister sine biologiske egenskaber.

Farvereaktioner på proteiner

  • Xanthoprotein - interaktion med koncentreret salpetersyre, som er ledsaget af udseendet af en gul farve.
  • Biuret - interaktionen mellem svagt alkaliske opløsninger af proteiner med en opløsning af kobber (II) sulfat, som et resultat af hvilken en violet-blå farve vises.

Proteiner eller proteinstoffer er højmolekylære (molekylvægt varierer fra 5-10 tusind til 1 million eller mere) naturlige polymerer, hvis molekyler er bygget af aminosyrerester forbundet med en amid-(peptid)binding. katalytisk (enzymer); regulatoriske (hormoner); strukturelle (kollagen, fibroin); motor (myosin); transport (hæmoglobin, myoglobin); beskyttende (immunoglobuliner, interferon); ekstra (kasein, albumin, gliadin). Blandt proteinerne er der antibiotika og stoffer, der har en toksisk virkning. Proteiner er grundlaget for biomembraner, den vigtigste komponent i cellen og cellulære komponenter. De spiller en nøglerolle i cellens liv og efterlader så at sige det materielle grundlag for dens kemiske aktivitet. Proteinets eksklusive egenskab er selvorganisering af struktur, dvs. dets evne til spontant at skabe en vis rumlig struktur, der kun er karakteristisk for et givet protein. I det væsentlige er alle kroppens aktiviteter (udvikling, bevægelse, udførelse af forskellige funktioner og meget mere) forbundet med proteinstoffer. Det er umuligt at forestille sig et liv uden proteiner. Proteiner er den vigtigste bestanddel af mad til mennesker og dyr, og forsyner dem med de aminosyrer, de har brug for. VAND – 65 % FEDT – 10 % PROTEINER – 18 % KULHYDRATER – 5 % Andre uorganiske og organiske stoffer – 2 % I proteinmolekyler er α - aminosyrer bundet sammen af ​​peptid (-CO-NH-) bindinger... N CH C N CH C N CH C N CH C ... H R O H R1 O H R2 O H R3 O Polypeptidkæder konstrueret på denne måde eller individuelle sektioner i en polypeptidkæde kan i nogle tilfælde yderligere være forbundet med hinanden ved hjælp af disulfid (-S-S-) bindinger , eller som de ofte kaldes disulfidbroer En stor rolle i at skabe strukturen af ​​proteiner spilles af ioniske (salt) og hydrogenbindinger, samt hydrofob interaktion - en særlig type kontakt mellem de hydrofobe komponenter i proteinmolekyler. i et vandigt miljø. Alle disse bindinger har varierende styrke og sikrer dannelsen af ​​et komplekst, stort proteinmolekyle. På trods af forskellen i strukturen og funktionerne af proteinstoffer varierer deres grundstofsammensætning lidt (i % efter tørvægt): kulstof-51-53; oxygen - 21,5-23,5; nitrogen - 16,8-18,4; hydrogen - 6,5-7,3; svovl-0,3-2,5 Nogle proteiner indeholder små mængder fosfor, selen og andre grundstoffer. Sekvensen af ​​aminosyrerester i en polypeptidkæde kaldes den primære struktur af et protein. Det samlede antal af forskellige typer proteiner i alle typer af levende organismer er 1010-1012. De fleste proteiner har en sekundær struktur, dog ikke altid langs hele længden af ​​polypeptidkæden. Polypeptidkæder med en bestemt sekundær struktur kan være placeret forskelligt i rummet. Dette rumlige arrangement kaldes den tertiære struktur. Ved dannelsen af ​​den tertiære struktur spiller ioniske og hydrofobe interaktioner ud over hydrogenbindinger en vigtig rolle. Baseret på arten af ​​"pakningen" af proteinmolekylet skelnes der mellem kugleformede eller sfæriske og fibrillære eller filamentøse proteiner. I nogle tilfælde danner individuelle proteinunderenheder komplekse ensembler ved hjælp af hydrogenbindinger, elektrostatiske og andre interaktioner. I dette tilfælde dannes den kvaternære struktur af proteiner. Det skal dog endnu en gang bemærkes, at i organiseringen af ​​højere proteinstrukturer hører en eksklusiv rolle til den primære struktur. Struktur af et proteinmolekyle Strukturkarakteristika Primær - lineær Rækkefølgen af ​​alternering af aminosyrer i en polypeptidkæde - lineær struktur Type binding, der bestemmer strukturen Grafisk billede Peptidbinding NH CO Sekundær - spiralformet Snoning af en polypeptid lineær kæde til en helix - spiralstruktur Intramolekylære HYDROGENBINDNINGER Tertiær - kugleformet Pakning af den sekundære helix i spole - kugleformet struktur Disulfid- og ionbindinger CO ... HNCO ... HN Der er flere klassifikationer af proteiner. De er baseret på forskellige karakteristika: Grad af kompleksitet (simpel og kompleks); Form af molekyler (globulære og fibrillære proteiner); Opløselighed i individuelle opløsningsmidler (vandopløselige, opløselige i fortyndede saltvandsopløsninger - albuminer, alkoholopløselige - prolaminer, opløselige i fortyndede alkalier og syrer - gluteliner); Udført skelet osv.). funktion (f.eks. lagerproteiner, Proteiner er amfotere elektrolytter. Ved en bestemt pH-værdi af mediet (det kaldes det isoelektriske punkt) er antallet af positive og negative ladninger i proteinmolekylet det samme. Dette er en af ​​de proteinernes egenskaber på dette tidspunkt er elektrisk neutrale, og deres opløselighed i vand. Proteiners evne til at reducere opløseligheden, når deres molekyler når elektrisk neutralitet, bruges til at isolere dem fra opløsninger, for eksempel i teknologien til at opnå proteinprodukter. hydreringsprocessen betyder binding af vand af proteiner, og de udviser hydrofile egenskaber: de svulmer, deres masse og volumen øges, ledsaget af opsvulmning af dets delvise opløsning amid (CO-NH-, peptidbinding), amin (NH2) og carboxyl (COOH) grupper, der er til stede i sammensætningen og placeret på overfladen af ​​proteinmakromolekylet, tiltrækker strengt vandmolekyler, der orienterer dem på overfladen af ​​molekylet. Den hydrerende (vandige) skal, der omgiver proteinkuglerne, forhindrer aggregering og sedimentering og bidrager derfor til proteinopløsningens stabilitet. Med begrænset hævelse danner koncentrerede proteinopløsninger komplekse systemer kaldet gelé. Geléer er ikke flydende, elastiske, har plasticitet, en vis mekanisk styrke og er i stand til at bevare deres form. Kugleformede proteiner kan hydreres fuldstændigt ved at opløse dem i vand (for eksempel mælkeproteiner) og danne opløsninger med lave koncentrationer. Korn- og melproteinernes hydrofilicitet spiller en vigtig rolle ved opbevaring og forarbejdning af korn og ved bagning. Dejen, som fås i bageriproduktion, er et protein opsvulmet i vand, en koncentreret gelé, der indeholder stivelseskorn. Under denaturering under påvirkning af eksterne faktorer (temperatur, mekanisk stress, virkningen af ​​kemiske midler og en række andre faktorer) sker der en ændring i proteinmakromolekylets sekundære, tertiære og kvaternære strukturer, dvs. dets native rumlige struktur. Primær struktur, og derfor. Og den kemiske sammensætning af proteinet ændres ikke. Fysiske egenskaber ændres: opløselighed og hydreringsevne falder, biologisk aktivitet går tabt. Formen af ​​proteinmakromolekylet ændres, og der sker aggregering. Samtidig øges aktiviteten af ​​visse kemiske grupper, effekten af ​​proteolytiske enzymer på proteiner lettes, og derfor er det lettere at hydrolysere. I fødevareteknologi er termisk denaturering af proteiner af særlig praktisk betydning, hvis grad afhænger af temperatur, varighed af opvarmning og fugtighed. Proteindenaturering kan også være forårsaget af mekanisk påvirkning (tryk, gnidning, rystning, ultralyd). Endelig er denatureringen af ​​proteiner forårsaget af virkningen af ​​kemiske reagenser (syrer, alkalier, alkohol, acetone. Alle disse metoder er meget udbredt i fødevareindustrien og bioteknologien. Skumningsprocessen forstås som proteiners evne til at danne stærkt koncentrerede flydende gassystemer kaldet skum, hvor protein er et skummiddel, afhænger ikke kun af dets natur og koncentration, men også af temperatur. Proteiner bruges som skummidler i konfektureindustrien (skumfiduser, skumfiduser). Brød har en skumstruktur, og dette påvirker dets smagsegenskaber For fødevareindustrien kan der skelnes mellem to meget vigtige processer: 1) Hydrolyse af proteiner under påvirkning af enzymer. 2) Interaktion af aminogrupper af proteiner eller aminosyrer med carbonylgrupper af reducerende sukkerarter. Hastigheden af ​​proteinhydrolyse afhænger af dets sammensætning, molekylære struktur, enzymaktivitet og betingelser. Hydrolysereaktionen med dannelse af aminosyrer kan generelt skrives således: Proteiner brænder for at danne nitrogen, kuldioxid og vand samt nogle andre stoffer. Forbrænding er ledsaget af den karakteristiske lugt af brændte fjer. Følgende reaktioner anvendes: xanthoproteinreaktion, hvor vekselvirkningen af ​​aromatiske og heteroatomiske cyklusser i et proteinmolekyle med koncentreret salpetersyre forekommer, ledsaget af udseendet af en gul farve; biuret, hvor svagt alkaliske opløsninger af proteiner interagerer med en opløsning af kobber(II)sulfat for at danne komplekse forbindelser mellem Cu2+ ioner og polypeptider. Reaktionen er ledsaget af udseendet af en violet-blå farve.

Egern

Slides: 18 Ord: 764 Lyde: 0 Effekter: 81

Egern. Fra historien. Semester. Proteinstørrelse kan måles i antal aminosyrer eller i dalton. Simple proteiner. Komplekse proteiner. Funktioner af proteiner. Organisationsniveauer. Primær struktur. Sekundær struktur. Tertiær struktur. Kvartær struktur. Typer af proteinstruktur. Kugleformede proteiner. Fibrillære proteiner. Denaturering. - Egern.pptx

Egerns lektion

Slides: 22 Ord: 767 Lyde: 0 Effekter: 76

Egern. Lektionens fødsel begynder: Lektionens mål: At udvikle viden om proteiners kemiske egenskaber. Lær at bekræfte de kemiske egenskaber af proteiner eksperimentelt. Lektionens mål: Udviklingsmæssigt: udvikling af evnen til at analysere, sammenligne og drage konklusioner om proteiners egenskaber. Lektionsplan. Undervisningstype: forelæsning med elementer af samtale. Lektionsmetode: forklarende og stimulerende. Lektionstype: lektion om at lære ny viden baseret på eksisterende viden. Tværfaglige forbindelser: biologi, ernæringsfysiologi. Materiale og teknisk support til lektionen: CD "Structure of Proteins". Kemi lærebog 11. klasse (G.E. Rudzitis, F.G. Feldman). - Egernens lektion.ppt

Proteinkemi

Slides: 29 Ord: 652 Lyde: 0 Effekter: 0

Egern. Indhold. Definition. Funktioner af proteiner. Hud og hår beskytter kroppens indre miljø mod ydre påvirkninger. Sammensætningen af ​​slim og ledvæske omfatter mucoproteiner. Kilder til aminosyrer. Sådanne aminosyrer kaldes essentielle. Aminosyrer involveret i dannelsen af ​​proteiner. Glycin Alanin Valin Leucin Isoleucin Serin Threonin Cystein. Methionin lysin arginin asparagin asparaginsyre glutaminsyre. Glutamin phenylalanin tyrosin tryptophan histidin prolin. Struktur af polypeptidkæden. Den sekventielle kombination af aminosyrer til dannelse af et proteinmolekyle. - Proteinkemi.ppt

Aminosyrer

Slides: 69 Ord: 3182 Lyde: 0 Effekter: 22

Aminosyrer. Som mange biomolekyler eksisterer aminosyrer som spejlbilledeisomerer (stereoisomerer). Typisk er kun L-isomerer af aminosyrer involveret i biologiske processer. Begrebet aminosyrer. Aminosyrer er forbindelser, hvis molekyler samtidigt indeholder amino- og carboxylgrupper. Klassifikationer af aminosyrer. a-aminosmørsyre. a-aminosmørsyre. a-aminosmørsyre. Glycin, monoaminomonocarboxylsyre. Asparaginsyre, monoaminodicarboxylsyre. Lysin, diaminomonocarboxylsyre. Neutrale hydrofobe aminosyrer. Isoleucin. - Aminosyrer.ppt

"Aminosyrer" kemi

Slides: 15 Ord: 649 Lyde: 0 Effekter: 57

Aminosyrer. Generel formel. Biologisk rolle. Nomenklatur af aminosyrer. Diaminohexansyre. Isomerisme af kulstofskelettet. Ejendomme. Metoder til at opnå. Dannelse af polypeptider. At opnå aminosyrer. Naturlige aminosyrer. Anvendelse af aminosyrer. Organiske forbindelser. Lav en formel. - "Aminosyrer" kemi.ppt

Essentielle aminosyrer

Slides: 31 Ord: 724 Lyde: 0 Effekter: 228

Aminosyrer. Bestemmelse af aminosyrer. Sekvensen med at studere et nyt emne. Ordet "aminosyrer" ud fra orddannelsens synspunkt. Foreslå en generel formel for aminosyrer. Radikal. Forbindelser. Aminoeddikesyre. Aminopropionsyre. Aminovalerianesyre. Isomerisme af kulstofskelettet af aminosyrer. Isomerisme af aminogruppeposition. Formler. Glycin. Fysiske egenskaber af AK. At opnå aminosyrer. Amino gruppe. Neutral reaktion af glycinopløsning. Alkalisk miljø. Syrlig karakter. AK reaktioner. Interaktion med baser. Interagere med basiske oxider. Kreativ opgave. - Grundlæggende aminosyrer.pptx

Aminosyrers egenskaber

Slides: 9 Ord: 296 Lyde: 0 Effekter: 58

Aminosyrer. NH2 – CH - COOH | R. Derivater af carboxylsyrer, hvor H-atomet i radikalet er erstattet af en aminogruppe. CH3COOH eddikesyre H – CH - COOH aminoeddikesyre | NH2. (Glycin). Fysiske egenskaber. Kemiske egenskaber. 1806 Rafael Piria Hydrolyse af asparagin asparaginsyre HO-C-CH2-CH-COOH? | Om NH2. 1909 K. Ikeda Tørret tang - forstærker duften og smagen af ​​mad - fødevaretilsætningsstoffer. (Alanin). - Egenskaber af aminosyrer.ppt

Typer af aminosyrer

Slides: 36 Ord: 2054 Lyde: 0 Effekter: 0

Kemisk karakter af protein. Proteinaminosyrer er derivater af organiske syrer. Generel aminosyreformel. Korte betegnelser for aminosyrer. Klassificering efter fysiologiske karakteristika. Klassificering efter kemisk art. Glycin. Den centrale enhed af purinbaser. Der er meget glycin i fibrillære proteiner, gelatine, fibrillære silkeforbindelser og hår. Deltager i syntesen af ​​threonin og bruges i apotek. Alanin. Alanin omdannes let til glukose i leveren og omvendt. Valin. Valin er en essentiel aminosyre. Leucin. Leucin (a-aminoisocapronsyre) er en alifatisk aminosyre; essentiel aminosyre. - Typer af aminosyrer.ppt

Aminosyrer af proteiner

Slides: 14 Ord: 287 Lyde: 0 Effekter: 0

Aminosyrer. Egern. Lektionsplan. Sammensætning og egenskaber af aminosyrer. Amfotericitet af aminosyrer. Polykondensationsreaktion. Kemiske egenskaber af proteiner. 1. Sammensætning og egenskaber af aminosyrer. Glycin er et farveløst krystallinsk stof, meget opløseligt i vand, med en sødlig smag. Glycin spiller en vigtig rolle i stofskiftet. Anvendes som medicin til at forbedre cerebral cirkulation. 2. Amfotericitet af aminosyrer. Kaliumglycinat. Glycinhydrochloridsalt. 3. Polykondensationsreaktion. 4. Proteiner. Proteiner er produkter af polykondensationsreaktionen af ​​aminosyrer. Proteiner har en meget kompleks struktur. - Aminosyrer af proteiner.ppt

Aminosyrer og proteiner

Slides: 50 Ord: 677 Lyde: 0 Effekter: 6

Aminosyrer og proteiner. Struktur, egenskaber. Aminosyrer. Essentielle aminosyrer. Syre-base egenskaber. Ikke-ionisk form; idealiseret aminosyre. Zwitterion; aminosyre i fast tilstand. Isoelektrisk punkt (pI). Metoder til opnåelse af aminosyrer Aminering af a-halogenerede syrer. Metoder til opnåelse af aminosyrer Bromering ved hjælp af malonsyre. Metoder til opnåelse af aminosyrer Strecker-Zelinsky syntese. Metoder til opnåelse af aminosyrer. Metoder til opnåelse af aminosyrer Biologisk metode til opnåelse af aminosyrer. Foder med tilsætning af en racemisk blanding af a-aminosyrer. - Aminosyrer og proteiner.ppt

"Aminosyrer og proteiner" kemi

Slides: 32 Ord: 1261 Lyde: 0 Effekter: 37

Aminosyrer, proteiner. Aminosyrer. Aminosyrers egenskaber. Navne på aminosyrer. Peptidbindingsdannelse. Skema for dannelse af peptidbindinger. Aminosyrer er nødvendige for syntesen af ​​proteiner i levende organismer. Protein er en organisk forbindelse med høj molekylvægt. Protein indeholder kemiske elementer. Proteiner opdeles efter deres fysiske egenskaber. Proteiner er komponenterne i håret. Insulin molekyle. Protein struktur. Sekundær struktur - opstår på grund af vridning af den primære. Den tertiære struktur er den kugleformede form. Kvartær struktur. Et kompleks af fire makromolekyler. - "Aminosyrer og proteiner" kemi.pptx

"Aminosyrer og proteiner" kemi klasse 10

Slides: 41 Ord: 1290 Lyde: 0 Effekter: 194

Aminosyrer. Karakteriseringsplan. Organiske forbindelser. Derivater af carboxylsyrer. Heterofunktionelle (bifunktionelle) forbindelser. Generel formel. Klassifikation. S – s- s – s – snart. Lysin. Isomerisme. I levende organismer. Fysiske egenskaber. Kemiske egenskaber. Ethylether. Saltsalt. Opløselighed i vand. Polypeptid. Peptidbinding. Dipepidid. Metoder til at opnå. Louis Vauquelin. Naturlige aminosyrer. Tørret tang. Egern. Organiske forbindelser med høj molekylvægt. Brint. De vigtigste strukturelle komponenter i proteiner er aminosyrer. - "Aminosyrer og proteiner" kemi grad 10.pptx

Fysisk-kemisk analyse

Slides: 26 Ord: 634 Lyde: 0 Effekter: 0

Multivariat fysisk-kemisk analyse. Indhold af rapporten. G.H. Andersen. Fysisk-kemisk analyse. Endimensionel fysisk-kemisk analyse. Model for multidimensionel fysisk-kemisk analyse. MFHA Toolkit. Faktoranalyse af egenskaberne af glycinopløsning. Faktoranalyse. Kemiske reaktioner i opløsning. Diagrammer af ioniske former. Reaktion. Eksperiment. Analyse af varians. Afhængig variabel. Brydningsindeks. Tredimensionelt diagram af en opløsnings elektriske ledningsevne. Regressions analyse. Modellering af latent struktur. Kovariansstrukturmodel. Sti diagram. Simuleringsresultater. -

Beskrivelse af præsentationen ved individuelle slides:

1 rutsjebane

Slidebeskrivelse:

PROTEINER Mål: Giv en definition Studer sammensætningen Studer den rumlige struktur Studer proteiners hovedfunktioner Studer klassifikationen Studer egenskaberne

2 rutsjebane

Slidebeskrivelse:

Proteinets eksklusive egenskab er selvorganisering af struktur, dvs. dets evne til spontant at skabe en vis rumlig struktur, der kun er karakteristisk for et givet protein. I det væsentlige er alle kroppens aktiviteter (udvikling, bevægelse, udførelse af forskellige funktioner og meget mere) forbundet med proteinstoffer. Det er umuligt at forestille sig et liv uden proteiner.

3 slide

Slidebeskrivelse:

Proteiner er højmolekylære naturlige forbindelser (biopolymerer) bestående af aminosyrerester forbundet med peptidbindinger. Proteiner Proteiner Proteiner

4 dias

Slidebeskrivelse:

Sammensætningen af ​​proteinstoffer omfatter: kulstof, brint, oxygen, nitrogen, svovl, fosfor. Hæmoglobin – C3032H4816O872N780S8Fe4. Molekylvægten af ​​proteiner varierer fra flere tusinde til flere millioner. Hr ægprotein = 36.000, Hr muskelprotein = 1.500.000 VAND – 65 % FEDT – 10 % PROTEINER – 18 % KULHYDRATER – 5 % Andre uorganiske og organiske stoffer – 2 % Kvalitativ sammensætning af proteiner

5 dias

Slidebeskrivelse:

STRUKTUR I proteinmolekyler er α - aminosyrer bundet til hinanden af ​​peptid (-CO-NH-) bindinger O O O O R R R1 R2 R3 Polypeptidkæderne eller individuelle sektioner i polypeptidkæden, der er konstrueret på denne måde, kan i nogle tilfælde være yderligere bundet til hinanden af ​​disulfid (-S-S-) bindinger, eller, som de ofte kaldes, disulfidbroer

6 rutsjebane

Slidebeskrivelse:

Primær struktur er sekvensen af ​​alternerende aminosyrerester i en polypeptidkæde. Sekvensen af ​​aminosyrerester i en polypeptidkæde kaldes den primære struktur af et protein. Det samlede antal forskellige typer proteiner i alle typer af levende organismer er 1010-1012

7 dias

Slidebeskrivelse:

Sekundær struktur er den rumlige konfiguration af en polypeptidkæde, det vil sige dens mulige placering i rummet. For proteiner er den mest almindelige variant af sekundær struktur en helix. De fleste proteiner har en sekundær struktur, dog ikke altid gennem hele polypeptidkæden.

8 rutsjebane

Slidebeskrivelse:

Tertiær struktur er den tredimensionelle konfiguration, som en snoet spiral antager i rummet. Den tertiære struktur forklarer proteinmolekylets specificitet og dets biologiske aktivitet. Ved dannelsen af ​​den tertiære struktur spiller ioniske og hydrofobe interaktioner ud over hydrogenbindinger en vigtig rolle. Baseret på arten af ​​"pakningen" af proteinmolekylet skelnes der mellem kugleformede eller sfæriske og fibrillære eller filamentøse proteiner.

Slide 9

Slidebeskrivelse:

Kvaternær struktur er arrangementet i rummet af flere polypeptidkæder, som hver har sin egen primære, sekundære og tertiære struktur og kaldes en underenhed. I nogle tilfælde danner individuelle proteinunderenheder komplekse ensembler ved hjælp af hydrogenbindinger, elektrostatiske og andre interaktioner. I dette tilfælde dannes den kvaternære struktur af proteiner.

10 dias

Slidebeskrivelse:

KLASSIFIKATION Der er flere klassifikationer af proteiner. De er baseret på forskellige karakteristika: Grad af kompleksitet (simpel og kompleks); Form af molekyler (globulære og fibrillære proteiner); Opløselighed i individuelle opløsningsmidler (vandopløselige, opløselige i fortyndede saltvandsopløsninger - albuminer, alkoholopløselige - prolaminer, opløselige i fortyndede alkalier og syrer - gluteliner); Funktion udført (for eksempel lagerproteiner, skeletproteiner osv.).

11 rutsjebane

Slidebeskrivelse:

Funktioner af proteiner Konstruktion (plastik) - proteiner er involveret i dannelsen af ​​cellemembranen, organeller og cellemembraner. Katalytisk - alle cellulære katalysatorer er proteiner (aktive centre for enzymet). Motoriske - kontraktile proteiner forårsager enhver bevægelse. Transport - blodproteinet hæmoglobin binder ilt og transporterer det til alle væv. Beskyttende - produktion af proteinlegemer og antistoffer for at neutralisere fremmede stoffer. Energi – 1 g protein svarer til 17,6 kJ. Receptiv - reaktion på en ekstern stimulus

12 dias

Slidebeskrivelse:

PROTEINERS KEMISKE EGENSKABER Proteiner er amfotere elektrolytter. Ved en bestemt pH-værdi af mediet (det kaldes det isoelektriske punkt) er antallet af positive og negative ladninger i proteinmolekylet det samme. Dette er en af ​​egenskaberne ved protein. Proteiner er på dette tidspunkt elektrisk neutrale, og deres opløselighed i vand er den laveste. Proteiners evne til at reducere opløseligheden, når deres molekyler når elektrisk neutralitet, bruges til at isolere dem fra opløsninger, for eksempel i teknologien til at opnå proteinprodukter.

Slide 13

Slidebeskrivelse:

1. Hydrolyse (syre-base, enzymatisk), som resulterer i dannelse af aminosyrer. 2. Denaturering - forstyrrelse af den naturlige struktur af et protein under påvirkning af varme eller kemiske reagenser. Denatureret protein mister sine biologiske egenskaber. PROTEINERS KEMISKE EGENSKABER Den primære struktur af et protein bevares under denaturering. Denaturering kan være reversibel (såkaldt renaturering) og irreversibel. Et eksempel på irreversibel denaturering på grund af varme er koagulering af ægalbumin, når æg koges.

Slide 14