Презентация на тему белков по химии. «Думать- самая трудная работа

Слайд 9

Разные способы изображения трёхмерной структуры белка

Слайд 10

Химические свойства:

гидролиз (при нагревании с растворами кислот, щелочей, при действии ферментов) Белок ↔ аминокислоты → кровь во все клетки и ткани организма

Слайд 11

OH O H IIIII I H2N─CH2 ─C ─N ─CH─C─N ─CH─C=O → H2OI H2OI I CH2 CH2 OH I I трипептид OH SH → H2N─CH2 ─C=O + H2N─CH─C=O + H2N─CH─C=O I I III OH CH2 OHCH2 OH I I OHSH глицин серин цистеин

Слайд 12

2) денатурация – нарушение природной структуры белка (под действием нагревания и химических реагентов)

Слайд 13

3) амфотерность: + NaOH __________ cвойства кислот Белок __________ свойства оснований + HCl

Слайд 14

4) цветные реакции белков – качественные реакции а) ксантопротеиновая реакция: Белок +HNO3 конц. → желтое окрашивание б) биуретовая реакция: Белок + Cu(OH)2↓ → раствор фиолетового цвета 5) горение – запах жжённых перьев

Слайд 15

Роль белков в клетке: 1. Строительный материал дляоболочки, органоидов и мембран клетки. Из них построены кровеносные сосуды, сухожилия, волосы. 2. Каталитическая функция. Все клеточные катализаторы – белки. 3. Двигательная функция. Сократительные белки вызывают всякое движение.

Слайд 16

4. Транспортная роль – белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит по всем тканям. 5. Защитная функция – выработка белковых тел антител для обезвреживания чужеродных веществ. 6. Энергетическая функция - при разложении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.

Слайд 17

Содержание белков в различных тканях человека

В мышцах – до 80%; в селезенке, крови, легких – около 72%; в коже – 63%; в печени – 57%; в мозге – 15%; жировая ткань, костная и ткань зубов содержат от 14 до 28% белков.

Слайд 18

Синтез белков

Слайд 19

По данным Всемирной организации здравоохранения примерно половина населения земного шара находится в состоянии белкового голодания, а мировая нехватка пищевого белка составляет около 15 млн. тонн в год при норме потребления белка в сутки взрослым человеком 115 грамм

Слайд 20

Проверь себя

1. Главным носителем жизни являются … 2. … - это сложные высокомолекулярные соединения, построенные из … . 3. Элементный состав белков: … . 4. Молекулярная масса белков изменяется от … до … .

«Белки» Подготовила преподаватель химии - - Дзагоева Фатима Борисовна

Владикавказский многопрофильный техникум

Цели урока.

Образовательная.

Изучить состав, строение и свойства белков, их основные биологические функции; Развивающая.

Уметь сравнивать состав, строение и свойства различных органических соединений; Воспитательная.

Воспитывать у школьников потребность к изучению своего организма на примере изучения белков; осознание важности жизни.

План 1. Биологические функции белков. 2. Состав белков. 3. Строение белковых молекул. 4. Физические свойства. 5. Химические свойства. 6. Превращения белков в организме. 7. Успехи в изучении и синтезе белков. Вопросы для повторения 1. Какие органические вещества называются аминокислотами? Приведите примеры формул и названий таких соединений. Можно ли их назвать соединениями с двойными функциями? 2. В чем проявляется амфотерный характер аминокислот? Напишите уравнения реакций аланина с соляной кислотой и гидроксидом калия. 3. Напишите уравнение реакции глицина с аланином. 4. Что такое пептидная связь, дипептид, полипептид? 5. В медицине для стимулирования работы головного мозга применяют глицин в таблетках. Рассчитайте массовую долю глицина в растворе, полученном растворением одной таблетки массой 0,2 г в 30 мл воды. «Жизнь есть способ существования белковых тел» Ф.Энгельс В 1838 г. для обозначения беков выдающийся шведский химик Й.Я.Берцелиус ввел термин протеин (греч. Protos – первый). Белки – это природные полимеры, которые играют ключевую роль почти во всех структурах живых организмов и происходящих в них процессах. Биологические функции белков: 1. Структурная. Белки являются обязательными компонентамивсех составных частей растительных и животных клеток. 2. Транспортная. Белки накапливают и переносят по организму важные вещества. 3. Защитная. Антитела препятствуют проникновению в организм бактерий и ядовитых веществ, обеспечивают иммунитет. 4. Каталитическая. Все биологические катализаторы (ферменты) – это белки. 5. Двигательная. Мышечные ткани состоят из белковых молекул, способных сокращаться и скользить друг относительно друга. 6. Энергетическая . При окислении белков выделяется значительное количество энергии. 7. Регуляторная . Белки-гормоны регулируют многие процессы в организме. Определение Белки – это природные полимеры, образованные остатками α-аминокислот, связанные пептидной связью. Строение белковых молекул Первичная структура белка Это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Например, гормон инсулин, фермент рибонуклеаза, белок крови гемоглобин, белки некоторых вирусов. Вторичная структура белка Это α-спираль, которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи за счет водородных связей между группами: −CО− и −NН− Третичная структура белка Это пространственная конфигурация спирали. Образована дисульфидными (- S - S -), гидрофобными и ионными связями. Физические свойства Свойства белков также разнообразны, как и функции, которые они выполняют. Одни белки растворяются в воде, образуя, как правило, коллоидные растворы (например, белок яйца); другие растворяются в разбавленных растворах солей; третьи не растворимы (например, белки покровных тканей). Химические свойства 1. Горение белков. Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жжёных перьев 2. Гидролиз белков: Белки + Н2О → α- аминокислоты Химические свойста белков 2. Денатурация белков(свёртывание): Белок в растворе + кислоты, щелочи, соли тяжелых металлов, t˚, УФ - лучи → Белок с изменённой вторичной и третичной структурой. 3. Цветные (качественные) реакции на белки: а) Ксантопротеиновая реакция: Белок + HNO3 → Жёлтое окрашивание б) Биуретовая реакция: Белок + CuSO4 + NaOH → Ярко-фиолетовое окрашивание Превращение белков в организме В организме животных и человека под влиянием ферментов происходит гидролиз белков. В результате этого образуются аминокислоты, которые всасываются ворсинками кишечник в кровь и используются для образования белков, специфических данному организму. Успехи в изучении и синтезе белков Белки имеют чрезвычайно сложное строение. Первый белок, у которого в 1954 г. удалось расшифровать первичную структуру, был инсулин. Для этого потребовалось почти 10 лет. Синтез белков в условиях лабораторий и химических заводов – задача очень сложная. Решение её явится величайшей победой всего человечества. Осуществится проблема биохимического и синтетического получения пищи. В настоящее время уже разработаны пути получения более 120 разных видов искусственных мясных и рыбных продуктов. Практическое осуществление этого ведется в двух направлениях: 1) использование белков растений, например сои; 2) использование белков продуктов, полученных микробиологическим путём из нефти. Вопросы для закрепления 1. Что такое белки? 2. Дайте характеристику каждой из трёх структур белковых молекул. 3. Охарактеризуйте биологическую роль белка 4. Опишите физические и химические свойства белков. 5. Что такое денатурация? Чем она может быть вызвана? 6. Что вы знаете о синдроме приобретённого иммунодефицита (СПИДе)? Как это заболевание связано с нарушением белкового обмена в организме? 7. В двух пробирках находятся растворы глицерина и белка. Как с помощью одного и того же реактива различить их? Домашнее задание § 11.3 стр. 221 – 224 упр.1 – 6. О.С. Габриелян, И.Г. Остроумов, Химия для профессий и специальностей технического профиля, Москва ИЦ «Академия» 2013

Белки

Белки. Из истории. Термин. Размер белка может измеряться в числе аминокислот или в дальтонах. Простые белки. Сложные белки. Функции белков. Уровни организации. Первичная структура. Вторичная структура. Третичная структура. Четвертичная структура. Типы строения белков. Глобулярные белки. Фибриллярные белки. Денатурация. - Белки.pptx

Урок Белки

Белки. Рождение урока начинается: Задачи урока: Сформировать знания о химических свойствах белков. Научиться подтверждать химические свойства белков экспериментально. Цели урока: Развивающая: развитие умения анализировать, сравнивать, делать выводы о свойствах белков. План урока. Вид урока: лекция с элементами беседы. Метод урока: объяснительно-стимулирующий. Тип урока: урок усвоения новых знаний на основе уже имеющихся. Межпредметные связи: биология, физиология питания. Материально-техническое обеспечение урока: Диск CD «Структура белков». Учебник химии 11 класс (Г.Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман). - Урок Белки.ppt

Белки химия

Белки. Содержание. Определение. Функции белков. Кожа и волосы защищают внутреннюю среду организма от внешних воздействий. В состав слизи и синовиальной жидкости входят мукопротеиды. Источники аминокислот. Такие аминокислоты называются незаменимыми. Аминокислоты, участвующие в создании белков. Глицин Аланин Валин Лейцин Изолейцин Серин Треонин Цистеин. Метионин лизин аргинин аспарагин аспарагиновая кислота глутаминовая кислота. Глутамин фенилаланин тирозин триптофан гистидин пролин. Строение полипептидной цепи. Последовательное соединение аминокислот при образовании белковой молекулы. - Белки химия.ppt

Аминокислоты

Аминокислоты. Подобно многим биомолекулам, аминокислоты существуют в виде зеркальных изомеров (стереоизомеров). Обычно, только L-изомеры аминокислот участвуют в биологических процессах. Понятие аминокислот. Аминокислоты – соединения, в молекулах которых одновременно присутствуют амино- и карбоксильные группы. Классификации аминокислот. ?-Аминомасляная кислота. ?-Аминомасляная кислота. ?-Аминомасляная кислота. Глицин, моноаминомонокарбоновая кислота. Аспаргиновая кислота, моноаминодикарбоновая кислота. Лизин, диаминомонокарбоновая кислота. Нейтральные гидрофобные аминокислоты. Изолейцин. - Аминокислоты.ppt

«Аминокислоты» химия

Аминокислоты. Общая формула. Биологическая роль. Номенклатура аминокислот. Диаминогексановая кислота. Изомерия углеродного скелета. Свойства. Способы получения. Образование полипептидов. Получение аминокислот. Природные аминокислоты. Применение аминокислот. Органические соединения. Составьте формулу. - «Аминокислоты» химия.ppt

Основные аминокислоты

Аминокислоты. Определение аминокислот. Последовательность изучения новой темы. Слово «Аминокислоты » с точки зрения словообразования. Предложите общую формулу для аминокислот. Радикал. Соединения. Аминоуксусная кислота. Аминопропионовая кислота. Аминовалериановая кислота. Изомерия углеродного скелета аминокислот. Изомерия положения аминогруппы. Формулы. Глицин. Физические свойства АК. Получение аминокислот. Аминогруппа. Нейтральная реакция раствора глицина. Щелочная среда. Кислотный характер. Реакции АК. Взаимодействие с основаниями. Взаимодействуют с основными оксидами. Творческое задание. - Основные аминокислоты.pptx

Свойства аминокислот

Аминокислоты. NH2 – CH - COOH | R. Производные карбоновых кислот, у которых атом Н в радикале замещен на аминогруппу. СН3СООН уксусная кислота H – СН - СООН аминоуксусная кислота | NH2. (Глицин). Физические свойства. Химические свойства. 1806г. Рафаэль Пириа Гидролиз аспарагина аспарагиновая кислота НО-С-СН2-СН-СООН? | О NH2. 1909г. К. Икеда Сушеные водоросли – усиливают аромат и вкус пищи – пищевые добавки. (Аланин). - Свойства аминокислот.ppt

Виды аминокислот

Химическая природа белка. Белковые аминокислоты являются?-производными органических кислот. Общая формула аминокислоты. Краткие обозначения аминокислот. Классификация по физиологическому признаку. Классификация по химической природе. Глицин. Центральное звено пуриновых оснований. Глицина много в фибриллярных белках, желатине, фибриллярных соединениях шёлка, волосах. Участвует в синтезе треонина, применяют в фармации. Аланин. Аланин легко превращается в печени в глюкозу и наоборот. Валин. Валин - незаменимая аминокислота. Лейцин. Лейцин (?-аминоизокапроновая кислота) - алифатическая аминокислота; незаменимая аминокислота. - Виды аминокислот.ppt

Аминокислоты белков

Аминокислоты. Белки. План урока. Состав и свойства аминокислот. Амфотерность аминокислот. Реакция поликонденсации. Химические свойства белков. 1.Состав и свойства аминокислот. Глицин – бесцветное кристаллическое вещество, хорошо растворимое в воде, сладковатого вкуса. Глицин играет большую роль в обмене веществ. Используется в качестве лекарственного средства для улучшения мозгового кровообращения. 2. Амфотерность аминокислот. Глицинат калия. Хлороводородная соль глицина. 3. Реакция поликонденсации. 4. Белки. Белки–продукты реакции поликонденсации аминокислот. Белки имеют очень сложное строение. - Аминокислоты белков.ppt

Аминокислоты и белки

Аминокислоты и белки. Строение, свойства. Аминокислоты. Незаменимые аминокислоты. Кислотно-основные свойства. Не ионная форма; идеализированная аминокислота. Цвиттер-ион; аминокислота в твердом состоянии. Изоэлектрическая точка (рI). Способы получения аминокислот Аминирование?-галогензамещенных кислот. Способы получения аминокислот Бромирование при помощи малоновой кислоты. Способы получения аминокислот Синтез Штреккера–Зелинского. Способы получения аминокислот. Способы получения аминокислот Биологический способ получения аминокислот. Корм с добавкой рацемической смеси a-аминокислот. - Аминокислоты и белки.ppt

«Аминокислоты и белки» химия

Аминокислоты, белки. Аминокислоты. Свойства аминокислот. Названия аминокислот. Образование пептидной связи. Схема образования пептидной связи. Аминокислоты необходимы для синтеза белков в живых организмах. Белок – это высокомолекулярное органическое соединение. В состав белка входят химические элементы. По физическим свойствам белки делятся. Белки являются компонентами волос. Молекула инсулина. Структура белка. Вторичная структура – возникает за счет скручивания первичной. Третичная структура – это глобулярная форма. Четвертичная структура. Комплекс из четырёх макромолекул. - «Аминокислоты и белки» химия.pptx

«Аминокислоты и белки» химия 10 класс

Аминокислоты. План характеристики. Органические соединения. Производные карбоновых кислот. Гетерофункциональные(бифункциональные) соединения. Общая формула. Классификация. С – с- с – с – соон. Лизин. Изомерия. В живых организмах. Физические свойства. Химические свойства. Этиловый эфир. Хлороводородная соль. Растворимость в воде. Полипептид. Пептидная связь. Дипепидид. Способы получения. Луи Воклен. Природные аминокислоты. Сушеные водоросли. Белки. Высокомолекулярные органические соединения. Водород. Основными структурными компонентами белков являются аминокислоты. - «Аминокислоты и белки» химия 10 класс.pptx

Физико-химический анализ

Многомерный физико-химический анализ. Содержание доклада. Г.Х. Андерсен. Физико-химический анализ. Одномерный физико-химический анализ. Модель многомерного физико-химического анализа. Инструментарий МФХА. Факторный анализ свойств раствора глицина. Факторный анализ. Химические реакции в растворе. Диаграммы ионных форм. Реакция. Эксперимент. Дисперсионный анализ. Зависимая переменная. Коэффициент преломления. Трехмерная диаграмма электропроводности раствора. Регрессионный анализ. Моделирование латентной структуры. Модель ковариационной структуры. Диаграмма путей. Результаты моделирования. -

Описание презентации по отдельным слайдам:

1 слайд

Описание слайда:

БЕЛКИ Цели: Дать определение Изучить состав Изучить пространственное строение Изучить основные функции белков Изучить классификацию Изучить свойства

2 слайд

Описание слайда:

Исключительное свойство белка – самоорганизация структуры, т.е. его способность самопроизвольно создавать определённую, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое другое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь.

3 слайд

Описание слайда:

Белки – высокомолекулярные природные соединения (биополимеры), состоящие из остатков аминокислот, которые соединены пептидной связью. Белки Протеины Протеиды

4 слайд

Описание слайда:

В состав белковых веществ входят: углерод, водород, кислород, азот, сера, фосфор. Гемоглобин – C3032H4816O872N780S8Fe4. Молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Mr белка яйца = 36 000, Mr белка мышц = 1 500 000 ВОДА – 65% ЖИРЫ – 10% БЕЛКИ – 18% УГЛЕВОДЫ – 5% Другие неорганические и органические вещества – 2% Качественный состав белков

5 слайд

Описание слайда:

СТРОЕНИЕ В молекулах белка α - аминокислоты связаны между собой пептидными (-СO-NH-) связями О О О О R R1 R2 R3 Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (-S-S-) связями, или, как их часто называют, дисульфидными мостиками

6 слайд

Описание слайда:

Первичная структура – последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структурой белка. Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет 1010-1012

7 слайд

Описание слайда:

Вторичная структура – пространственная конфигурация полипептидной цепи, то есть ее возможное расположение в пространстве. Для белков наиболее часто встречающимся вариантом вторичной структуры является спираль. Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всём протяжении полипептидной цепи.

8 слайд

Описание слайда:

Третичная структура – трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль. Третичной структурой объясняется специфичность белковой молекулы и ее биологическая активность. В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. По характеры «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.

9 слайд

Описание слайда:

Четвертичная структура – расположение в пространстве нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет свою первичную, вторичную и третичную структуру и называется субъединицей. В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют сложные ансамбли. В этом случае образуется четвертичная структура белков.

10 слайд

Описание слайда:

КЛАССИФИКАЦИЯ Существует несколько классификаций белков. В их основе лежат разные признаки: Степень сложности (простые и сложные); Форма молекул (глобулярные и фибриллярные белки); Растворимость в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавленных солевых растворах – альбумины, спирторастворимые – проламины, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах – глутелины); Выполняемая функция (например, запасные белки, скелетные и т.п.).

11 слайд

Описание слайда:

Функции белков Строительная (пластическая) – белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки. Каталитическая – все клеточные катализаторы – белки (активные центры фермента). Двигательная – сократительные белки вызывают всякое движение. Транспортная – белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям. Защитная – выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ. Энергетическая – 1 г белка эквивалентен 17,6 кДж. Рецепторная – реакция на внешний раздражитель

12 слайд

Описание слайда:

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ Белки – амфотерные электролиты. При определённом значении рН среды (она называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одной из свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения их из растворов, например в технологии получения белковых продуктов.

13 слайд

Описание слайда:

1. Гидролиз (кислотно-основный, ферментативный), в результате которого образуются аминокислоты. 2. Денатурация – нарушение природной структуры белка под действием нагревания или химических реагентов. Денатурированный белок теряет свои биологические свойства. ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Денатурация может быть обратимой (так называемая, ренатурация) и необратимой. Пример необратимой денатурации при тепловом воздействии – свертывание яичного альбумина при варке яиц.

14 слайд