Функции белков презентация. Функции белков

Строение белковСТРОЕНИЕ БЕЛКОВ
Белки - высокомолекулярные органические
соединения, состоящие из остатков αаминокислот.
В состав белков входят углерод, водород, азот,
кислород, сера. Часть белков образует комплексы
с другими молекулами, содержащими фосфор,
железо, цинк и медь.
Белки обладают большой молекулярной массой:
яичный альбумин - 36 000, гемоглобин -
152 000, миозин - 500 000. Для сравнения:
молекулярная масса спирта - 46, уксусной
кислоты - 60, бензола - 78.

Аминокислотный состав белков

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ
Белки - непериодические полимеры,
мономерами которых являются α-аминокислоты.
Обычно в качестве мономеров белков называют
20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях
их обнаружено свыше 170.
В зависимости от того, могут ли аминокислоты
синтезироваться в организме человека и других
животных, различают: заменимые аминокислоты
- могут синтезироваться; незаменимые
аминокислоты - не могут синтезироваться.
Незаменимые аминокислоты должны поступать в
организм вместе с пищей. Растения синтезируют
все виды аминокислот.

Аминокислотный состав белков

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ
В зависимости от аминокислотного состава,
белки бывают:
полноценными - содержат весь набор
аминокислот;
неполноценными - какие-то аминокислоты в их
составе отсутствуют. Если белки состоят только из
аминокислот, их называют простыми. Если белки
содержат помимо аминокислот еще и
неаминокислотный компонент (простетическую
группу), их называют сложными. Простетическая
группа может быть представлена металлами
(металлопротеины), углеводами (гликопротеины),
липидами (липопротеины), нуклеиновыми
кислотами (нуклеопротеины).

Аминокислотный состав белков

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ
Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–
СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу
(остальная часть молекулы). Строение радикала у разных
видов аминокислот - различное. В зависимости от
количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в
состав аминокислот, различают: нейтральные
аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и
одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие
более одной аминогруппы; кислые аминокислоты,
имеющие более одной карбоксильной группы.
аминогруппа
карбоксильная
группа

Пептидная связь

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ
Пептиды - органические вещества, состоящие из остатков аминокислот,
соединенных пептидной связью.
Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации
аминокислот.
При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной
группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь,
которую и называют пептидной. В зависимости от количества
аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают
дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи
может повторяться многократно.
Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида
находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом
- свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

ПРОСТРАНСТВЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ
Выполнение белками определенных
специфических функций зависит от
пространственной конфигурации их молекул,
кроме того, клетке энергетически невыгодно
держать белки в развернутой форме, в виде
цепочки, поэтому полипептидные цепи
подвергаются укладке, приобретая
определенную трехмерную структуру, или
конформацию. Выделяют 4 уровня
пространственной организации белков:
первичный, вторичный, третичный и
четвертичный.

Первичная структура белка

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА
Это последовательность расположения аминокислотных
остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу
белка. Связь между аминокислотами - пептидная.
Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число
теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком
чередования аминокислот, - 1020. Имея 20 аминокислот, можно составить из них
еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека
обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от
друга, так и от белков других организмов.

Вторичная структура

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА
Это упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль
(имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются
водородными связями, возникающими между карбоксильными
группами и аминогруппами.
Практически все СО- и NН-группы принимают участие в
образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но,
повторяясь многократно, придают данной конфигурации
устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры
существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы,
ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате
возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и
установления гидрофобных взаимодействий между радикалами
аминокислотных остатков.
Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильногидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные
радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то
время как гидрофильные радикалы в результате гидратации
(взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности
молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется
дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами
серы двух остатков цистеина.
На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела,
некоторые гормоны.

Четвертичная структура

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА
Она характерна для сложных белков, молекулы которых
образованы двумя и более глобулами. Субъединицы
удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и
электростатическим взаимодействиям. Иногда при
образовании четвертичной структуры между субъединицами
возникают дисульфидные связи.
Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную
структуру, является гемоглобин. Он образован двумя αсубъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя βсубъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой
субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Свойства белков

СВОЙСТВА БЕЛКОВ
Белки сочетают в себе основные и кислотные
свойства, определяемые радикалами аминокислот:
чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче
выражены его кислотные свойства.
Способность отдавать и присоединять Н+ определяют
буферные свойства белков; один из самых мощных
буферов - гемоглобин в эритроцитах,
поддерживающий рН крови на постоянном уровне.
Есть белки растворимые (фибриноген), есть
нерастворимые, выполняющие механические функции
(фиброин, кератин, коллаген).
Есть белки активные в химическом отношении
(ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к
воздействию различных условий внешней среды и
крайне неустойчивые.

Свойства белков

СВОЙСТВА БЕЛКОВ
Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые
металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание) могут
вызывать нарушение структурной организации молекулы белка.
Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле
белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является
разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка.
Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении
условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная,
затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной
конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие,
делает невозможным выполнение белком свойственных ему
биологических функций.
Если денатурация не сопровождается разрушением первичной
структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит
самовосстановление свойственной белку конформации. Такой
денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны.
Процесс восстановления структуры белка после денатурации
называется ренатурацией. Если восстановление пространственной
конфигурации белка невозможно, то денатурация называется
необратимой.

Функции белков

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
Функция
Примеры и пояснения
Строительная
Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран
(липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.
Транспортная
Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в
легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают
активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.
Регуляторная
Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин
регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
Защитная
В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые
белки - антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует
остановке кровотечений.
Двигательная
Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных.
Сигнальная
В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в
ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и
передачу команд в клетку.
Запасающая
В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря
белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо
не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.
При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а
Энергетическая затем до конечных продуктов - воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки
используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками - ферментами, которые ускоряют биохимические
Каталитическая реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО2 при
фотосинтезе.

БЕЛКИ, ИХ СТРУКТУРА, СВОЙСТВА. БИОЛОГИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ БЕЛКОВ.

  • Лепешенко Т.И.
  • ГБОУ НПО РО ПУ № 61
  • Г. Новошахтинск Ростовской области
Цели урока
  • Образовательная:
  • Ознакомить обучающихся с природными полимерами – белками. Изучить их строение, классификацию и свойства. Раскрыть биологическое значение в жизни человека. Дать характеристику как важнейшим составляющим частям пищи.
  • Воспитательная:
  • Воспитывать позитивное отношении к химии.
  • Развивающая:
  • Развивать умение работать с постоянно увеличивающимся информационным потоком, развивать логическое мышление, самостоятельность суждений, формировать умение и навыки устной речи, мыслительные навыки, необходимые не только в учёбе, но и в повседневной жизни.
Закончи предложения
  • Реакция получения анилина из нитробензола носит имя ………
  • Основные свойства аминокислот обусловлены присутствием в молекуле – NH2. Что это?
  • Кислотные свойства аминокислот обусловлены присутствием в молекуле ……
  • Определить раствор анилина можно с помощью …….
  • Метиламин можно рассматривать как производное ……
  • Зинина
  • Аминогруппа
  • бромной воды
  • аммиака, в котором атомы водорода замещены углеводородными радикалами
Белки в природе Находятся в протоплазме и ядре всех растительных и животных клеток, являются главными носителями жизни.
  • Альбумин (в курином яйце)
  • Гемоглобин (в крови человека)
  • Казеин (в коровьем молоке)
  • Миоглобин и миозин (в мышцах)
  • – NH – CH – C – NH – CH – C – NH – CH –
  • │ ║ │ ║ │
  • R1 О R2 О R3
Содержание белков в различных тканях человека
  • Мышцы до 80%
  • Лёгкие-72%
  • Кожа-63%
  • Печень-57%
  • Мозг-15%
  • Жировая и костная ткани, зубы-14-28%
В состав белков входят:
  • С – 50 – 52%;
  • Н – 6,0 – 8,0%;
  • О – 19 – 24%;
  • N – 15 – 18%;
  • S – 0,5 – 2,0%.
Классификация белков
  • Белки
  • простые сложные
  • состоят только содержат белковую
  • из аминокислот и небелковую части
  • (альбумин, фибрин) (липиды, углеводы,
  • ионы металлов –
  • протеолипиды,
  • гемоглобин)
Классификация белков
  • По растворимости:
  • 1.Растворимые
  • 2.Нерастворимые
  • По агрегатному состоянию:
  • 1.Жидкие
  • 2.Твердые
Пептидная теория
  • В 1903 году немецкий ученый Э.Г.Фишер предложил пептидную теорию, которая стала ключом к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью NH–CO.
  • Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 1888 году русским ученым А.Я.Данилевским.
  • Белок – это высокомолекулярное органическое соединение, представляющее собой биополимер, состоящий из мономеров, которыми являются α-аминокислоты соединенные пептидной связью.
Строение белковой молекулы Свойства белков
  • При обработке хлоридом натрия белки высаливаются из раствора. Этот процесс обратим.
Гидратация белков
  • Водорастворимые белки образуют коллоидные растворы.
Пенообразование
  • Процесс пенообразования–это способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость–газ»,называемые пенами.
  • Белки в качестве пенообразователей широко используются в кондитерской промышленности(пастила, зефир, суфле).
  • Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства.
Гидролиз белков Денатурация белков Цветные реакции белков Ксантопротеиновая реакция
  • Поместите кусочек прессованного творога в пробирку и добавьте несколько капель азотной кислоты. Осторожно нагрейте.
Биуретовая реакция
  • Налейте в пробирку
  • 2 миллилитра яичного белка, 2 миллилитра концентрированного раствора гидроксида натрия и несколько капель раствора сульфата меди (II).
Горение белка
  • При горении животных белков ощущается характерный запах «жжёного рога». В значительной степени этот запах определяется содержанием серы в белках.
  • Растительных белков – запахом жженой бумаги.
Функции белков (немного биологии)
  • транспортная
  • защитная
  • каталитическая
  • структурная
  • регуляторная
  • рецепторная
  • двигательная
  • энергетическая
Транспортная функция
  • Заключается в связывании и доставке (транспорте) различных веществ от одного органа к другому.
  • Гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин.
  • Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород.
Защитная функция
  • Антитела обезвреживают вещества, поступающие в организм или появляющиеся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.
  • Белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови, уменьшает кровопотери
Каталитическая функция
  • Заключается в увеличении скорости различных реакций обмена веществ и энергии в организме.
  • Модель фермента
Структурная функция
  • Гидролизованный коллаген (белок соединительной ткани)
  • Белки составляют основу строения клетки.
Регуляторная функция
  • Модель белка-регулятора (гормон)
  • Железы внутренней секреции
Рецепторная функция
  • Белки-рецепторы служат для восприятия и преобразования различных сигналов
  • (фоторецептор-родопсин).
Двигательная функция
  • Миозин
  • Актин
Энергетическая функция
  • 1 г белка эквивалентен 17,6 кДж.
Превращение белков в организме Суточная норма потребления белка
  • 0,85-1,00 граммов на килограмм веса для взрослого человека (около 100 граммов в сутки для среднего мужчины и 70 граммов для женщины).
  • Детям требуется больше белка - до 1,9 граммов на килограмм веса в сутки.
Значение белков
  • Изучение белков важно для выяснения природы заболеваний, наблюдаемых у человека и животных.
  • Отдельные белки находят применение в народном хозяйстве(шерсть, шёлк, кожа, перья, волосы и рога).
  • Выведения новых высокопродуктивных пород животных и сортов растений.
  • Развитие направлений современной биоорганической химии - генной инженерии и биотехнологии
Тест по теме «Белки»
  • 1) Белки это:
  • а) искусственные волокна в) природные высокомолекулярные соединения
  • б) синтетические волокна г) природные низкомолекулярные соединения
  • 2) Минимальное содержание белка отмечено в:
  • а) кишечнике б) зубах в) костях г) мышцах
  • 3) Молекулярная масса белков колеблется:
  • а) от нескольких единиц до нескольких десятков
  • б) от нескольких десятков до нескольких сотен
  • в) от нескольких сотен до нескольких тысяч
  • г) от нескольких тысяч до нескольких миллионов
Тест по теме «Белки»
  • 4) В состав белков НЕ входит:
  • а) азот б) стронций в) фосфор г) сера
  • 5) Защитная роль белков в организме выражается в:
  • а) осуществлении всех жизненных процессов
  • б) доставке кислорода из легких в ткани
  • в) ускорении многих химических реакций
  • г) обезвреживании чужеродных веществ
Тест по теме «Белки»
  • 6) В результате гидролиза природных белков получается:
  • а) смесь 20 аминокислот
  • б) смесь бета-аминокислот
  • в) смесь различных альфа-аминокислот
  • г) смесь альфа- и бета-аминокислот
  • 7) Первичная структура белка отражает:
  • а) последовательность соединения аминокислотных звеньев в полипептидной цепи
  • б) пространственную конфигурацию полипептидной цепи
  • в) объем, форму и взаимное расположение участков полипептидной цепи
  • г) ассоциацию белковых молекул
Тест по теме «Белки»
  • 8) Вторичная структура белка поддерживается:
  • а) ковалентными полярными связями
  • б) водородными связями между >C=O и >NH группами
  • в) водородными связями и дисульфидными мостиками
  • г) ионными связями
  • 9) Биологическую активность белковой молекулы обуславливает структура:
  • а) первичная б) вторичная в) третичная г) четверичная
  • 10) Гидролиз белков в организме человека происходит под влиянием:
  • а) ферментов б) температуры тела
  • в) температуры окружающей среды г) давления крови
Проверь себя
  • Критерии оценки:
  • нет ошибок - 5
  • 2 ошибки - 4
  • 3 - 4 ошибки - 3
  • более 4 ошибок - 2
Ответьте на вопросы:
  • В чем причина несовместимости тканей при пересадке органов от одного организма к другому?
  • Научное название белков.
  • Из чего построены молекулы белков?
  • Сколько структур белка существует?
  • Структура белка, свернутая в спираль?
  • Как называется четвертичная структура белка?
  • Как называется связь - NH – CO - ?
  • Разрушение структуры белка.
  • Реакции, определяющие наличие белка?
  • Пищевые продукты с большим содержанием белка.
  • Самая неустойчивая структура белка?
  • Для каждого организма характерен свой
  • индивидуальный набор белков
  • протеины
  • Из остатков аминокислот
  • вторичная
  • глобула
  • пептидная
  • денатурация
  • Ксантопротеиновая, биуретовая
  • четвертичная
Хорошо поработали!
  • Молодцы!
Ресурсы Интернет:
  • http://art8you.net/clipart/symbols-arrows/ - указатели
  • schoolsetovo.ucoz.ru - колбы
  • http://himbio.ucoz.ru/index/illjustracii/0-21 - пробирки
  • http://artcity.lv/2007/10/06/klipart-tekhnika-124-izobrazhenija.html - молекула
  • http://diterglass.com/page/145/ - капли воды
  • Химия О.С. Габриелян, А.Г. Остроумов, Учебник для профессий и специальностей социально – экономического профиля, М., «Академия» 2011 год,256 с.
  • Химия О.С. Габриелян, А.Г. Остроумов, Пособие для преподавателей, М., Академия 2012 год.

Какие белки называются кислыми? Белки, в которых больше кислых аминокислот, понижающие рН. Какие белки называются нейтральными? Белки, в которых одинаковое количество карбоксильных и аминогрупп. Почему белки являются мощными буферными системами? Способны присоединять или отдавать ионы водорода, поддерживая определенный уровень рН. Что такое денатурация белка? Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Что такое ренатурация? Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Приведите примеры растворимых и нерастворимых белков: Растворимые (белки плазмы крови – фибриноген, протромбин, альбумин, глобулины), нерастворимые белки, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Приведите примеры белков, устойчивых к внешним воздействиям: Фиброин – белок паутины, кератин – белки волос, коллаген – белок сухожилий.

Ф. Энгельс


Тема: «Функции белков»

  • Цель урока:
  • 1. Выяснить, действительно ли белки являются «основой жизни»
  • 2. Доказать, что белки «основа жизни» на основе изучения свойств и функций белков

  • 1. Строение белков
  • 2.Классификация и свойства белков

Биологическая разминка 1.Структура белковой молекулы

  • 1. Высокомолекулярное органическое соединение, состоящее из повторяющихся звеньев
  • 2. Нарушение природной структуры белка
  • 3. Повторяющиеся звенья – простые молекулы
  • 4. Биополимеры; мономеры – аминокислоты
  • 5. Прочная ковалентная полярная; между аминокислотами в белке
  • 6. Обратимая денатурация
  • 7. Нарушение первичной структуры белка

  • 1.Почему врачи рекомендуют принимать жаропонижающие лекарства, если у больного температура превышает 38 о C?
  • 2.Почему из сваренного яйца никогда не появится цыплёнок?
  • 3.Почему работникам химических производств, при отравлениях солями тяжелых металлов (Cu,Pb,Рg) пострадавшим дают молоко? Дайте гигиеническое обоснование для изучений функций белка?

  • 1.Что представляют ферменты?
  • 2.Каковы их функции?
  • 3.В чём сущность каталитической реакции?
  • 4.Чем отличается фермент от катализатора?
  • 5.Как факторы влияют на работу фермента?
  • 6. Что вы узнали о ферменте каталаза?

Вещество, на которое оказывает действие фермент, называется субстратом . Вещества, получающиеся в результате ферментативной реакции, называются продуктами реакции


Поисковое задание

1. Опорный конспект

2. Учебник 10 класса (профиль) - стр.98-99

3. Справочное пособие – стр. 107 - 110


  • Строительная
  • Рецепторная
  • Регуляторная
  • Транспортная
  • Защитная
  • Токсины
  • Двигательная
  • Энергетическая
  • Запасающая
  • Каталитическая

  • 1. Структурная - белки участвуют в формировании клеточных и внеклеточных структур, например входят в состав клеточных мембран, волос (кератин), сухожилий (коллаген) и др.

2. Сигнальная (рецепторная) - в мембраны клеток встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды и передавать таким образом сигналы в клетку


3. Регуляторная некоторые гормоны имеют белковую природу. Например, инсулин, регулирующий уровень глюкозы в крови


4. Транспортная В клеточных мембранах присутствуют особые транспортные белки, способные связывать определённые вещества (глюкозу, аминокислоты) и переносить их внутрь клеток. Гемоглобин транспортирует кислород и частично углекислый газ


5. Защитная Иммуноглобулины (антитела) обладают способностью распознавать проникшие в организм чужеродные белки или микроорганизмы и обезвреживать их. Фибриноген и протромбин участвуют в процессе свертывания крови и предохраняют организм от кровопотерь.



6. Токсины также относят к белкам, выполняющим защитную функцию


7. Двигательная Сократительные белки - актин и миозин - обеспечивают сокращения мышц у многоклеточных животных


8. Энергетическая При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии


9. Запасающая Альбумин яиц и казеин молока - резервные белки животных


1. Выберите функцию, которая в организме выполняется почти исключительно белками

энергетическая

регуляторная

информационная

ферментативная

2. Функция, которую НЕ могут выполнять белки:

транспортная

каталитическая

матричная

энергетическая

3. Ферментами называются

белки-катализаторы

белки-регуляторы

субстраты

денатураты


4. Выберите белок, выполняющий преимущественно двигательную функцию

коллаген

миоглобин

5. Выберите белок, выполняющий фермен-

тативную функцию

6. Выберите белок, выполняющий защитную функцию

альбумин

глюкагон

антитело


Задание: Установите соответствие между белками и их функциями

Белки: Функции

А. Кератин

Б.Гемоглобин В.Актин Г.Антитела Д.Миозин Е. Фибриноген

З. Альбумин

И. Каталаза

К. Пепсин

Л. Инсулин

1.Строительная 2. Запасающая

3. Защитная

4. Двигательная

5. Транспортная

6. Ферментативная

7. Регуляторная


Д.З: с. 95 – 99(1) с. 44- 47(2)

«Белки и их функции» - 1 г белка эквивалентен 17,6 кДж. Понятие о белках. Транспортная функция белков. Строительный материал. Энергетическая функция. Превращения белков в организме. Химические свойства белков. Защитная функция. Вторичная структура Третичная структура Четвертичная структура.

«Белки вещество» - Пищевые белки. Четвертичная. Составляют цитоскелет клетки. Четвертичная структура. Имеют лишь некоторые белки. Клубок удерживается благодаря связям, возникающим между радикалами АК. Состоят из большого количества АК. Энергетические белки. Нерастворимые белки - фибриллярные. Используются организмом для движения.

«Биосинтез белка биология» - У. Основной функцией рибосом является синтез белков. Такой комплекс называется полисома. Знаю и умею: Трансляция– перевод последовательности нуклеотидов в последовательность аминокислот белка. Г. Рибосомы - очень мелкие органоиды клетки, образованные рибонуклеиновыми кислотами и белками. «Мы все наследники ДНК».

«Биосинтез белка» - 7. Содержание. Биосинтез белков в живой клетке. 9. 6. 3. Список литературы. 10. 5. Схема растительной и животной клеток. Участники биосинтеза молекул белка. Введение. 1. 2.

«Биосинтез белков» - Проверь себя. Значение белков. Трансляция (лат. перенесение, перевод). Синтез полипептидной цепи на рибосоме. 6. Дан отрезок ДНК: Ц-Г-А-Т-Т-А-Г-Ц-Г-Г-А-А-Ц-А-Ц. Транскрипция Трансляция. Содержание. Энергетика биосинтеза. Тема урока: Биосинтез белка.

«Функции белков» - 6. Весьма важна для жизни клетки сигнальная функция белков. Двигательную функцию выполняют: особые сократительные белки в жгутиках, ресничках, мышцах. Способны присоединять или отдавать ионы водорода, поддерживая определенный уровень рН. Одна из важнейших функций белков. Например, инсулин регулирует содержание сахара в крови.

Всего в теме 11 презентаций