Các chất xúc tác vô cơ và enzyme (chất xúc tác sinh học), không bị tiêu thụ, sẽ đẩy nhanh quá trình phản ứng hóa học và khả năng cung cấp năng lượng của chúng. Khi có bất kỳ chất xúc tác nào, năng lượng trong hệ thống hóa học không đổi. Trong quá trình xúc tác, hướng của phản ứng hóa học không thay đổi.
Sự định nghĩa
Enzyme là chất xúc tác sinh học. Cơ sở của họ là protein. Phần hoạt động của enzyme chứa các chất vô cơ, ví dụ như các nguyên tử kim loại. Đồng thời, hiệu suất xúc tác của các kim loại có trong phân tử enzyme tăng lên hàng triệu lần. Đáng chú ý là các mảnh hữu cơ và vô cơ của enzyme không có khả năng thể hiện các đặc tính của chất xúc tác riêng lẻ, trong khi chúng lại là những chất xúc tác mạnh mẽ.
vô cơ chất xúc tác tăng tốc tất cả các loại phản ứng hóa học.
So sánh
Chất xúc tác vô cơ về bản chất là các chất vô cơ và enzyme là protein. Chất xúc tác vô cơ không chứa protein.
Enzyme so với các chất xúc tác vô cơ có tính đặc hiệu cơ chất và hiệu quả cao nhất. Nhờ enzyme, phản ứng diễn ra nhanh hơn hàng triệu lần.
Ví dụ, hydro peroxide phân hủy khá chậm nếu không có chất xúc tác. Khi có mặt chất xúc tác vô cơ (thường là muối sắt), tốc độ phản ứng tăng lên phần nào. Và khi thêm enzyme catalase vào, peroxide sẽ phân hủy với tốc độ không thể tưởng tượng được.
Enzyme có thể hoạt động ở phạm vi nhiệt độ giới hạn (thường là 37 0 C). Tốc độ tác dụng của chất xúc tác vô cơ tăng gấp 2-4 lần khi nhiệt độ tăng thêm 10 độ. Enzyme chịu sự điều chỉnh (có chất ức chế và chất kích hoạt enzyme). Chất xúc tác vô cơ được đặc trưng bởi hoạt động không được kiểm soát.
Enzyme được đặc trưng bởi tính không ổn định về hình dạng (cấu trúc của chúng trải qua những thay đổi nhỏ xảy ra trong quá trình phá vỡ liên kết cũ và hình thành liên kết mới, độ bền của liên kết này yếu hơn). Phản ứng liên quan đến enzyme chỉ xảy ra trong điều kiện sinh lý. Enzyme có thể hoạt động bên trong cơ thể, các mô và tế bào, nơi tạo ra nhiệt độ, áp suất và độ pH cần thiết.
Trang web kết luận
- Enzyme là các cơ thể protein phân tử cao; chúng khá đặc hiệu. Enzyme chỉ có thể xúc tác cho một loại phản ứng. Chúng là chất xúc tác cho các phản ứng sinh hóa. Chất xúc tác vô cơ tăng tốc độ phản ứng khác nhau.
- Enzyme có thể hoạt động trong một phạm vi nhiệt độ hẹp cụ thể, áp suất nhất định và độ axit của môi trường.
- Phản ứng enzyme diễn ra nhanh chóng.
|
Điểm tương đồng | |
|
1. Chỉ những phản ứng có thể xảy ra về mặt năng lượng mới được xúc tác. 2. Chúng không làm thay đổi hướng phản ứng. 3. Chúng đẩy nhanh quá trình bắt đầu cân bằng phản ứng nhưng không làm dịch chuyển nó. 4. Chúng không bị tiêu hao trong quá trình phản ứng. |
1. Tốc độ phản ứng enzyme cao hơn nhiều. 2. Tính đặc hiệu cao. 3. Điều kiện làm việc nhẹ nhàng (nội bào). 4. Khả năng điều chỉnh tốc độ phản ứng. 5. Tốc độ phản ứng enzyme tỷ lệ thuận với lượng enzyme. |
Các giai đoạn xúc tác
Các bước sau đây có thể được phân biệt trong phản ứng enzyme:
1. Gắn cơ chất (S) vào enzyme (E) để tạo thành phức hợp enzyme-cơ chất (E-S).
2. Chuyển đổi phức hợp enzyme-cơ chất thành một hoặc nhiều phức hợp chuyển tiếp (E-X) trong một hoặc nhiều bước.
3. Chuyển đổi phức hợp chuyển tiếp thành phức hợp enzyme-sản phẩm (E-P).
4. Tách sản phẩm cuối cùng khỏi enzyme.
Cơ chế xúc tác
|
nhà tài trợ |
Người chấp nhận |
|
COOH -NH 3 + -SH |
COO- -NH 2 -S- |
2. Xúc tác cộng hóa trị– enzyme phản ứng với cơ chất của chúng, tạo thành phức hợp enzyme-cơ chất rất không ổn định bằng cách sử dụng liên kết cộng hóa trị, từ đó các sản phẩm phản ứng được hình thành trong quá trình sắp xếp lại nội phân tử.
Các loại phản ứng enzyme
1. Loại bóng bàn– đầu tiên enzyme tương tác với cơ chất A, loại bỏ bất kỳ nhóm hóa học nào khỏi nó và chuyển hóa thành sản phẩm tương ứng. Cơ chất B sau đó được gắn vào enzyme, nhận các nhóm hóa học này. Một ví dụ là phản ứng chuyển nhóm amin từ axit amin sang axit keto - chuyển hóa.
Phản ứng bóng bàn bằng enzym
2. Loại phản ứng tuần tự– cơ chất A và B lần lượt được thêm vào enzyme, tạo thành “phức hợp bậc ba”, sau đó xảy ra xúc tác. Sản phẩm phản ứng cũng lần lượt được tách ra khỏi enzym.
Phản ứng enzyme theo kiểu "phản ứng tuần tự"
3. Loại tương tác ngẫu nhiên– Cơ chất A và B được thêm ngẫu nhiên vào enzyme theo thứ tự bất kỳ và sau khi xúc tác chúng cũng bị tách ra.
Phản ứng enzym theo kiểu "tương tác ngẫu nhiên"
Bản chất của enzyme là protein
Từ lâu người ta đã xác định rằng tất cả các enzyme đều là protein và có tất cả các đặc tính của protein. Vì vậy, giống như protein, enzyme được chia thành đơn giản và phức tạp.
Enzim đơn giản chỉ bao gồm các axit amin - ví dụ, pepsin , trypsin , lysozym.
Enzyme phức tạp(holoenzym) chứa một phần protein gồm các axit amin - apoenzim, và phần không phải protein – người đồng sáng lập. Ngược lại, cofactor có thể được gọi là coenzim hoặc chân giả nhóm. Một ví dụ có thể là succinate dehydrogenase (chứa FAD) (trong chu trình axit tricarboxylic), aminotransferase (chứa pyridoxal phosphate) (chức năng), peroxidase(chứa hem). Để thực hiện xúc tác, cần phải có một phức hợp hoàn chỉnh gồm apoprotein và đồng yếu tố; chúng không thể thực hiện xúc tác một cách riêng biệt.
Giống như nhiều protein, enzym có thể monome, tức là bao gồm một tiểu đơn vị và polyme, bao gồm một số tiểu đơn vị.
Khi hòa tan trong nước, phân tử protein mang điện tích dương.
Làm thế nào đặc tính này của protein có thể được biểu thị bằng giá trị pI?
+ một. pI > 7 g.< 3
b. pI = 7 d Không thể đánh giá bằng dấu điện tích
V. pI< 7 интервале значения рI.
3. Khi một protein chứa các axit amin glutamate, arginine và valine được hòa tan trong nước, các phân tử protein thu được điện tích dương. Có thể nói gì về thành phần axit amin của protein?
MỘT. glutamate nhiều hơn arginine + g. arginine nhiều hơn glutamate.
b. valine nhỏ hơn glutamate d. arginine và glutamate giống nhau
V. valine lớn hơn lượng glutamate
4 . Albumin protein trong máu có giá trị pI là 4,6. Điều này có nghĩa là trong dung dịch nước
+ một. dấu của điện tích có thể là bất kỳ.
b. Protein tích điện dương không thể xác định được dấu của điện tích.
V. protein không có điện tích
Điểm giống nhau giữa enzyme và chất xúc tác vô cơ là
MỘT. enzyme có tính đặc hiệu cao
b. Tốc độ phản ứng enzyme được kiểm soát
+ g. Trong quá trình xúc tác, năng lượng của hệ không đổi
Sự khác biệt giữa enzyme và chất xúc tác vô cơ là
(2 đáp án):
+ một. enzyme có tính đặc hiệu cao
+b. Tốc độ phản ứng enzyme được kiểm soát
V. Trong quá trình xúc tác, năng lượng của hệ thống hóa học thay đổi
d. enzym xúc tác cho các phản ứng không thể sử dụng năng lượng
d. Trong quá trình xúc tác, hướng của phản ứng hóa học thay đổi
7. Giải thích cấu trúc của enzyme, người ta đã đề cập đến thuật ngữ “cofactor và coenzym”.
Cần làm rõ:
+a. cofactor và coenzym nằm ngoài trung tâm hoạt động
b. chỉ có người đồng sáng lập ở trang hoạt động
V. chỉ có coenzym ở trung tâm hoạt động
d. cofactor và coenzym nằm ở trung tâm hoạt động
d. coenzym nằm ngoài trung tâm hoạt động
8. Theo định nghĩa: “Sự biến tính protein là
MỘT. mất khả năng hòa tan thay đổi về không gian d.
b. thủy phân tất cả các liên kết peptit của cấu trúc
V. phân giải một phần protein +d. mất đi tính chất protein tự nhiên.
9. Khi thảo luận về chức năng của protein, thuật ngữ “apoenzym” đã được sử dụng. Ý họ là gì:
MỘT. phức hợp protein-enzym + phần protein của enzyme
b. enzyme protein đơn giản d. enzyme protein bất hoạt.
V. phần phi protein của enzyme
10. Trung tâm hoạt động của protein enzyme phức tạp bao gồm các phần:
MỘT. chỉ có chất xúc tác và chất dị lập thể
b. chỉ có chất xúc tác và dị lập thể d.
+c. chất nền và chất xúc tác
11. Khái niệm “tính đặc hiệu” của enzyme dựa trên:
MỘT. Loại phản ứng D. Cấu trúc của sản phẩm phản ứng
b. cấu trúc của chất nền d. loại phản ứng, cấu trúc của chất nền
+v. loại phản ứng và cấu trúc của cơ chất và sản phẩm phản ứng.
12. Khi nghiên cứu tính chất của enzyme, người ta phát hiện ra rằng nó hoạt động trên các cơ chất cùng loại hóa học, có cấu trúc không gian tương tự nhau. Cách xác định loại đặc hiệu có thể có:
MỘT. nhóm tuyệt đối + g, tính đặc hiệu lập thể
b. nhóm I (tương đối) d. tuyệt đối, đặc tính lập thể
c.tính đặc hiệu âm thanh nổi
13. Lý thuyết “gây ra sự thay đổi cấu hình không gian của enzyme và cơ chất” trong quá trình tương tác giữa chúng đã được các nhà khoa học đưa ra
+ MỘT .Menten Koshlandom
b. Lowry D. Fisher
V. Michaelis
14. Khi mô tả đặc điểm của protein, thuật ngữ “holoenzym” đã được sử dụng. Ý họ là gì: cái này
+ một. protein-enzym phức hợp d. phần protein của enzyme
b. enzyme protein đơn giản d. enzyme protein bất hoạt
V. phần phi protein của enzyme
15. Việc phân chia enzyme thành các lớp dựa trên:
MỘT. cấu trúc của cơ chất d. bản chất của coenzym
b. cấu trúc của sản phẩm phản ứng, loại phản ứng và bản chất của coenzym
+v. loại phản ứng được xúc tác
16. Enzyme chứa ion sắt ở trung tâm hoạt động bị vô hiệu hóa dưới tác động của ion xyanua. Xác định loại ức chế:
MỘT. cạnh tranh c. không đặc hiệu
b. không cạnh tranh +g. cụ thể
17. Chất “tác động, điều biến” tác động lên vị trí enzyme:
MỘT. chất nền d. chất nền và dị lập thể
b. chất xúc tác d. chất nền và chất xúc tác
+c. phân lập thể
Sự khác biệt:
1. Tốc độ phản ứng enzym cao hơn tốc độ phản ứng xúc tác bởi chất xúc tác vô cơ.
2. Enzyme có tính đặc hiệu cơ chất cao.
3. Enzim là protein về bản chất hóa học, chất xúc tác là chất vô cơ.
4. Enzyme chịu sự điều hòa (có chất kích hoạt và chất ức chế enzyme), chất xúc tác vô cơ hoạt động không được điều hòa.
5. Enzyme có tính không ổn định về hình dạng - khả năng trải qua những thay đổi nhỏ trong cấu trúc của chúng do sự phá vỡ và hình thành các liên kết yếu mới.
6. Phản ứng enzyme chỉ xảy ra trong điều kiện sinh lý, vì chúng hoạt động bên trong tế bào, mô và cơ thể (đây là những giá trị nhất định về nhiệt độ, áp suất và độ pH).
Tính chất chung của enzyme:
1. Chúng không bị tiêu hao trong quá trình xúc tác;
2. Chúng có hoạt tính cao so với các chất xúc tác có tính chất khác;
3. Chúng có tính đặc hiệu cao;
4. Lability (không ổn định);
5. Chỉ những phản ứng nào được tăng tốc không mâu thuẫn với các định luật nhiệt động lực học.
Tính chất chung của chất xúc tác vô cơ:
1. Bản chất hóa học - chất có phân tử lượng thấp;
2. Trong quá trình phản ứng, cấu trúc của chất xúc tác thay đổi một chút hoặc không thay đổi chút nào;
3. Độ pH tối ưu - axit hoặc kiềm mạnh;
4. Tốc độ phản ứng tăng ít hơn nhiều so với tốc độ phản ứng do enzyme gây ra.
Tính đặc hiệu - độ chọn lọc rất cao của enzyme so với cơ chất. Tính đặc hiệu của enzyme được giải thích bằng sự trùng hợp về cấu hình không gian của cơ chất và trung tâm cơ chất. Cả trung tâm hoạt động của enzyme và toàn bộ phân tử protein của nó đều chịu trách nhiệm về tính đặc hiệu của enzyme. Vị trí hoạt động của enzyme quyết định loại phản ứng mà enzyme có thể thực hiện. Có ba loại tính đặc hiệu: tuyệt đối, tương đối, hóa học lập thể.
Tính đặc hiệu tuyệt đối. Các enzyme chỉ hoạt động trên một cơ chất có tính đặc hiệu này. Ví dụ, sucrase chỉ thủy phân sucrose, lactase - lactose, maltase - maltose, urease - urê, arginase - arginine, v.v.
Tính đặc hiệu tương đối là khả năng của enzyme tác động lên một nhóm cơ chất có cùng một loại liên kết, tức là tính đặc hiệu tương đối chỉ biểu hiện trong mối quan hệ với một loại liên kết nhất định trong một nhóm cơ chất. Ví dụ: lipase phá vỡ liên kết este trong chất béo có nguồn gốc động vật và thực vật. Amylase thủy phân liên kết α-glycosid trong tinh bột, dextrin và glycogen. Alcohol dehydrogenase oxy hóa rượu (metanol, ethanol, v.v.).
Tính đặc hiệu hóa học lập thể là khả năng của một enzyme chỉ hoạt động trên một đồng phân lập thể. Ví dụ: 1) L, đồng phân B: L-amylase từ nước bọt và dịch tụy chỉ phân cắt liên kết L-glucosidic trong tinh bột và không phân cắt liên kết D-glucosidic trong chất xơ; 2) Đồng phân L và B: Trong cơ thể chúng ta, chỉ có axit L-amino trải qua quá trình biến đổi, bởi vì những biến đổi này được thực hiện bởi enzyme L-oxidase, chỉ có khả năng phản ứng với dạng L của axit amin; 3) Cis-, đồng phân trans: Fumarate hydratase chỉ có thể chuyển đổi đồng phân trans (axit fumaric) thành axit malic. Đồng phân cis (axit maleic) không trải qua những biến đổi như vậy trong cơ thể chúng ta.
Việc định vị các enzyme phụ thuộc vào chức năng của chúng. Một số enzyme được hòa tan đơn giản trong tế bào chất, một số khác được liên kết với các bào quan nhất định. Ví dụ, các enzym oxi hóa khử tập trung ở ty thể.
Ectoenzym là các enzym định vị trong màng sinh chất và hoạt động bên ngoài màng
Endoenzym - chức năng bên trong tế bào. Chúng xúc tác cho các phản ứng sinh tổng hợp và chuyển hóa năng lượng.
Exoenzym được tế bào tiết ra môi trường; ở bên ngoài tế bào, chúng phân hủy các phân tử lớn thành những mảnh nhỏ hơn và do đó tạo điều kiện cho chúng xâm nhập vào tế bào. Chúng bao gồm các enzyme thủy phân, đóng vai trò cực kỳ quan trọng trong dinh dưỡng của vi sinh vật.
Enzyme và tầm quan trọng của chúng trong quá trình sống
Từ khóa học hóa học, bạn biết chất xúc tác là gì. Đây là chất làm tăng tốc độ phản ứng, không bị thay đổi khi kết thúc phản ứng (không bị tiêu hao). Chất xúc tác sinh học được gọi là enzim(từ lat. chất lên men- lên men, bột chua), hoặc enzim.
Hầu hết tất cả các enzyme đều là protein (nhưng không phải tất cả protein đều là enzyme!). Trong những năm gần đây, người ta biết rằng một số phân tử RNA cũng có những đặc tính của enzyme.
Enzym tinh thể có độ tinh khiết cao lần đầu tiên được phân lập vào năm 1926 bởi nhà hóa sinh người Mỹ J. Sumner. Enzym này đã urease, xúc tác cho quá trình phân hủy urê. Cho đến nay, hơn 2 nghìn enzyme đã được biết đến và số lượng của chúng vẫn tiếp tục tăng lên. Nhiều trong số chúng được phân lập từ tế bào sống và thu được ở dạng nguyên chất.
Hàng ngàn phản ứng liên tục diễn ra trong tế bào. Nếu bạn trộn các chất hữu cơ và vô cơ trong ống nghiệm theo tỷ lệ chính xác như trong tế bào sống, nhưng không có enzyme thì hầu như không có phản ứng nào xảy ra với tốc độ đáng chú ý. Chính nhờ các enzym mà thông tin di truyền được hiện thực hóa và mọi quá trình trao đổi chất được thực hiện.
Tên của hầu hết các enzyme được đặc trưng bởi hậu tố -ase, thường được thêm vào tên của cơ chất - chất mà enzyme tương tác.
Cấu trúc của enzyme
So với trọng lượng phân tử của cơ chất, enzyme có khối lượng lớn hơn rất nhiều. Sự khác biệt này cho thấy rằng không phải toàn bộ phân tử enzyme đều tham gia vào quá trình xúc tác. Để hiểu vấn đề này, bạn cần làm quen với cấu trúc của enzyme.
Theo cấu trúc, enzyme có thể là protein đơn giản hoặc phức tạp. Trong trường hợp thứ hai, ngoài phần protein, enzyme còn chứa ( apoenzim) có thêm một nhóm có bản chất phi protein - chất kích hoạt ( người đồng sáng lập, hoặc coenzim), dẫn đến hình thành hoạt chất holoenzim. Chất kích hoạt enzym là:
1) các ion vô cơ (ví dụ, để kích hoạt enzyme amylase có trong nước bọt, cần có ion clorua (Cl–));
2) các nhóm chân tay giả (FAD, biotin), liên kết chặt chẽ với chất nền;
3) coenzym (NAD, NADP, coenzim A), liên kết lỏng lẻo với cơ chất.
Phần protein và thành phần phi protein riêng lẻ thiếu hoạt động enzyme, nhưng khi kết hợp với nhau, chúng có được các đặc tính đặc trưng của enzyme.
Phần protein của enzyme chứa các trung tâm hoạt động có cấu trúc độc đáo, là sự kết hợp của một số gốc axit amin nhất định được định hướng chặt chẽ trong mối quan hệ với nhau (cấu trúc của các trung tâm hoạt động của một số enzyme hiện đã được giải mã). Trung tâm hoạt động tương tác với phân tử cơ chất để tạo thành “phức hợp enzyme-cơ chất”. "Phức hợp enzyme-cơ chất" sau đó phân hủy thành enzyme và sản phẩm hoặc các sản phẩm của phản ứng.
Theo giả thuyết được đưa ra vào năm 1890 bởi E. Fisher, cơ chất tiếp cận enzyme như chìa khóa để khóa, tức là cấu hình không gian của vị trí hoạt động của enzyme và cơ chất tương ứng chính xác ( bổ sung) với nhau. Chất nền được so sánh với một chiếc “chìa khóa” vừa với “ổ khóa” - enzyme. Như vậy, trung tâm hoạt động của lysozyme (enzim của nước bọt) có hình dạng một khe và có hình dạng tương ứng chính xác với một đoạn phân tử carbohydrate phức tạp của trực khuẩn vi khuẩn, bị phân hủy dưới tác dụng của enzym này.
Năm 1959, D. Koshland đưa ra một giả thuyết theo đó sự tương ứng về không gian giữa cấu trúc của cơ chất và trung tâm hoạt động của enzyme chỉ được tạo ra tại thời điểm chúng tương tác với nhau. Giả thuyết này được gọi Giả thuyết "bàn tay và găng tay"(giả thuyết tương tác cảm ứng). Quá trình “nhận dạng động” này là giả thuyết được chấp nhận rộng rãi nhất hiện nay.
Sự khác biệt giữa enzyme và chất xúc tác phi sinh học
Enzyme khác với các chất xúc tác phi sinh học ở nhiều điểm.
1. Enzyme hoạt động hiệu quả hơn nhiều (10 4 –10 9 lần). Do đó, một phân tử enzyme catalase có thể phá vỡ 10 nghìn phân tử hydrogen peroxide, chất gây độc cho tế bào, trong một giây:
2H 2 O 2 ––> 2H 2 O + O 2,
xảy ra trong quá trình oxy hóa các hợp chất khác nhau trong cơ thể. Hoặc một ví dụ khác khẳng định hiệu quả cao của enzyme: ở nhiệt độ phòng, một phân tử urease có khả năng phân hủy tới 30 nghìn phân tử urê trong một giây:
H 2 N–CO–NH 2 + H 2 O ––> CO 2 + 2NH 3.
Nếu không có chất xúc tác, quá trình này sẽ mất khoảng 3 triệu năm.
2. Tính đặc hiệu cao của hoạt động enzyme. Hầu hết các enzyme chỉ hoạt động trên một hoặc một số lượng rất nhỏ các hợp chất tự nhiên (cơ chất) “của chúng”. Tính đặc hiệu của enzyme được thể hiện qua công thức "một enzyme - một cơ chất". Do đó, trong cơ thể sống, nhiều phản ứng được xúc tác độc lập.
3. Enzyme phải được điều chỉnh tốt và chính xác. Hoạt động của một enzyme có thể tăng hoặc giảm khi có những thay đổi nhỏ về điều kiện mà nó “hoạt động”.
4. Chất xúc tác phi sinh học trong hầu hết các trường hợp chỉ hoạt động tốt ở nhiệt độ cao. Enzyme hiện diện trong tế bào với số lượng nhỏ, hoạt động ở nhiệt độ và áp suất bình thường (mặc dù phạm vi hoạt động của enzyme bị hạn chế vì nhiệt độ cao gây biến tính). Vì hầu hết các enzyme đều là protein nên hoạt tính của chúng cao nhất trong điều kiện sinh lý bình thường: t=35–45 °C; môi trường hơi kiềm (mặc dù mỗi enzyme có giá trị pH tối ưu riêng).
5. Enzyme tạo thành phức hợp - gọi là chất vận chuyển sinh học. Quá trình phân hủy hoặc tổng hợp bất kỳ chất nào trong tế bào thường được chia thành một số hoạt động hóa học. Mỗi hoạt động được thực hiện bởi một enzyme riêng biệt. Một nhóm enzyme như vậy tạo thành một loại băng tải sinh hóa.
6. Enzyme có khả năng được điều hòa, tức là “bật” và “tắt” (tuy nhiên, điều này không áp dụng cho tất cả các enzyme; ví dụ như amylase nước bọt và một số enzyme tiêu hóa khác không được điều hòa). Trong hầu hết các phân tử apoenzym đều có những phần nhận biết sản phẩm cuối cùng “đi ra khỏi” băng tải đa enzym. Nếu có quá nhiều sản phẩm như vậy thì hoạt động của chính enzyme ban đầu sẽ bị ức chế và ngược lại, nếu không có đủ sản phẩm thì enzyme sẽ được kích hoạt. Đây là cách nhiều quá trình sinh hóa được điều chỉnh.
Vì vậy, enzym có một số ưu điểm so với các chất xúc tác phi sinh học.
| | | bài giảng tiếp theo ==> | |
| Phân tích các nghiên cứu và ấn phẩm còn lại. Các vấn đề tài chính cho các khu vực của Liên minh Châu Âu và Ukraine đã được các nhà khoa học sau xem xét: Voznyak G.V., Grigor'eva O.N., Belichenko A.F. | | |