Неорганічні каталізатори та ферменти (біокаталізатори), не витрачаючись самі, прискорюють перебіг хімічних реакцій та їх енергетичні можливості. У присутності будь-яких каталізаторів енергія у хімічній системі зберігає сталість. У процесі каталізу напрямок хімічної реакції залишається незмінним.
Визначення
Ферментиє біологічними каталізаторами. Їхня основа – білок. Активна частина ферментів містить неорганічну речовину, наприклад, атоми металів. При цьому каталітична ефективність металів, включених до молекули ферменту, збільшується в мільйони разів. Примітно те, що органічний та неорганічний фрагменти ферменту не здатні окремо виявляти властивості каталізатора, тоді як у тандемі є потужними каталізаторами.
Неорганічні каталізаториприскорюють різноманітні хімічні реакції.
Порівняння
Неорганічні каталізатори за своєю природою – неорганічні речовини, а ферменти – білки. У складі неорганічних каталізаторів білка немає.
Ферменти, порівняно з неорганічними каталізаторами, мають специфічність дії до субстрату і найбільш високу ефективність. Завдяки ферментам реакція протікає швидше у мільйони разів.
Наприклад, перекис водню без присутності каталізаторів розкладається досить повільно. За наявності неорганічного каталізатора (зазвичай солей заліза) реакція дещо прискорюється. А при додаванні ферменту каталази пероксид розкладається з неймовірною швидкістю.
Ферменти здатні працювати в обмеженому діапазоні температур (зазвичай 37 0 С). Швидкість дії неорганічних каталізаторів із кожним збільшенням температури на 10 градусів підвищується у 2-4 рази. Ферменти піддаються регуляції (існують інгібітори та активатори ферментів). Неорганічним каталізаторам властива нерегульована робота.
Для ферментів характерна конформаційна лабільність (їх структура піддається незначним змінам, що утворюються в процесі розриву старих зв'язків та утворення нових зв'язків, міцність яких слабша). Реакції з участю ферментів протікають лише фізіологічних умовах. Ферменти здатні працювати всередині організму, його тканин та клітин, де створюються необхідний температурний режим, тиск та рН.
Висновки сайт
- Ферменти – високомолекулярні білкові тіла, досить специфічні. Ферменти здатні каталізувати лише один-єдиний тип реакції. Вони є каталізаторами біохімічних реакцій. Неорганічні каталізатори пришвидшують різні реакції.
- Ферменти можуть діяти у конкретному вузькому температурному інтервалі, певному тиску та кислотності середовища.
- Ферментативні реакції мають високу швидкість.
|
Подібність | |
|
1. Каталізують лише енергетично можливі реакції. 2. Не змінюють напрями реакції. 3. Прискорюють настання рівноваги реакції, але зрушують його. 4. Не витрачаються у процесі реакції. |
1. Швидкість ферментативної реакції набагато вища. 2. Висока специфічність. 3. М'які умови роботи (внутрішньоклітинні). 4. Можливість регулювання швидкості реакції. 5. Швидкість ферментативної реакції пропорційна кількості ферменту. |
Етапи каталізу
У ферментативної реакції можна назвати такі етапи:
1. Приєднання субстрату (S) до ферменту (E) із заснуванням фермент-субстратного комплексу (E-S).
2. Перетворення фермент-субстратного комплексу на один або кілька перехідних комплексів (E-X) за одну або кілька стадій.
3. Перетворення перехідного комплексу на комплекс фермент-продукт (E-P).
4. Відділення кінцевих продуктів ферменту.
Механізми каталізу
|
Донори |
Акцептори |
|
СООН -NH 3 + -SH |
СОО- -NH 2 -S- |
2. Ковалентний каталіз- Ферменти реагують зі своїми субстратами, утворюючи за допомогою ковалентних зв'язків дуже нестабільні фермент-субстратні комплекси, з яких в ході внутрішньомолекулярних перебудов утворюються продукти реакції.
Типи ферментативних реакцій
1. Тип "пінг-понг"- фермент спочатку взаємодіє з субстратом А, відбираючи у нього якісь хімічні групи і перетворюючи на відповідний продукт. Потім до ферменту приєднується субстрат, одержує ці хімічні групи. Прикладом є реакції перенесення аміногруп від амінокислот на кетокислоти - трансамінування.
Ферментативна реакція на кшталт "пінг-понг"
2. Тип послідовних реакцій- До ферменту послідовно приєднуються субстрати А і В, утворюючи "потрійний комплекс", після чого здійснюється каталіз. Продукти реакції також послідовно відщеплюються від ферменту.
Ферментативна реакція на кшталт "послідовних реакцій"
3. Тип випадкових взаємодій- субстрати А і В приєднуються до ферменту в будь-якому порядку, неупорядковано, і після каталізу також відщеплюються.
Ферментативна реакція на кшталт "випадкових взаємодій"
Ферменти мають білкову природу
Давно з'ясовано, що це ферменти є білками і мають всі властивості білків. Тому подібно до білків ферменти діляться на прості і складні.
Прості ферментискладаються тільки з амінокислот – наприклад, пепсин , трипсин , лізоцим.
Складні ферменти(холоферменти) мають у своєму складі білкову частину, що складається з амінокислот. апофермент, і небілкову частину – кофактор. Кофактор, у свою чергу, може називатися коферментомабо простетичноїгрупою. Прикладом може бути сукцинатдегідрогеназу (містить ФАД) (у циклі трикарбонових кислот), амінотрансферази (містять піридоксальфосфат) (функція), пероксидаза(містить гем). Для здійснення каталізу необхідний повноцінний комплекс апобелка та кофактора, окремо каталіз вони здійснити не можуть.
Як багато білків, ферменти можуть бути мономерами, тобто. складаються з однієї субодиниці, та полімерами, що складаються з кількох субодиниць.
При розчиненні у воді молекули білка набувають позитивного заряду.
Як цю властивість білка виразити за допомогою значення рI?
+ а. рI > 7 р pI< 3
б. pI = 7 д. за знаком заряду не можна судити про
в. pI< 7 интервале значения рI.
3. При розчиненні у воді білка, що містить амінокислоти, глутамат, аргінін, валін, молекули білка набули позитивного заряду. Що можна сказати про амінокислотний склад білка?
а. глутамату більше, ніж аргініну + р. аргініну більше, ніж глутамату
б. валіна менше, ніж глутамату д. аргініну та глутамату однакове
в. валіна більше, ніж глутамату кількість
4 . У білка крові альбуміну значення величини рI дорівнює 4,6. Це означає, що у водному розчині
+ а. білок заряджений негативно г. знак заряду може бути будь-який
б. білок позитивно заряджений д. знак заряду визначити неможливо
в. білок не має заряду
Подібність ферментів з неорганічними каталізаторами полягає в тому,
а. фермент має високу специфічність
б. швидкість ферментативної реакції регулюється
+ р. в ході каталізу енергія системи залишається постійною
Відмінність ферментів від неорганічних каталізаторів у тому, що
(2 відповіді):
+ а. фермент має високу специфічність
+ б. швидкість ферментативної реакції регулюється
в. під час каталізу енергія хімічної системи змінюється
р. ферменти каталізують енергетично неможливі реакції
д. в ході каталізу напрям хімічної реакції змінюється
7. Пояснюючи будову ферменту, згадали терміни «кофактор та кофермент».
Слід уточнити:
+а. кофактор та кофермент знаходяться поза активним центром
б. тільки кофактор знаходиться в активному центрі
в. лише кофермент знаходиться в активному центрі
м. кофактор та кофермент знаходяться в активному центрі
д. кофермент знаходиться поза активним центром
8. За визначенням: «Денатурація білка-це
а. втрата розчинності р. зміна просторової
б. гідроліз усіх пептидних зв'язків структури
в. частковий протеоліз +д. втрата природних властивостей білка.
9. Обговорюючи функції білка, застосували термін "апофермент". Що мали на увазі:
а. складний білок-фермент + р. білкову частину ферменту
б. простий білок-фермент буд. інактивований білок-фермент.
в. небілкову частину ферменту
10. Активний центр складного білка-ферменту включає ділянки:
а. тільки каталітичний р. субстратний та алостеричний
б. тільки субстратний д. каталітичний та алостеричний
+ ст. субстратний та каталітичний
11. В основу поняття «специфічність» ферменту покладено:
а. тип реакції р. будова продукту реакції
б. будова субстрату буд. тип реакції, будова субстрату
+ст. тип реакції та будова субстрату та продукту реакції.
12. При вивченні властивостей ферменту виявили, що він діє на субстрати одного хімічного класу, що мають подібну просторову будову. Як визначити вид можливої специфічності:
а. абсолютна + р. групова, стереоспецифічність
б. групова я (відносна) д. абсолютна, стероспецифічність
в.стереоспецифічність
13. Теорія «індукованої зміни просторової конфігурації ферменту та субстрату» у процесі їх взаємодії висунута вченим
+ а .Кошландом м. Ментен
б. Лоурі д. Фішером
в. Міхаелісом
14. Характеризуючи білок, застосували термін "холофермент". Що мали на увазі: це
+ а. складний білок-фермент р. білкову частину ферменту
б. простий білок-фермент буд. інактивований білок-фермент
в. небілкову частину ферменту
15. Розподіл ферментів на класи заснований на:
а. будову субстрату в природі коферменту
б. будову продукту реакції д. тип реакції і природу коферменту
+ст. тип каталізованої реакції
16. Ферменти, що містять в активному центрі іони заліза, дезактивуються під впливом іона ціаніду. Визначте тип інгібування:
а. конкурентний ст. неспецифічний
б. неконкурентний +р. специфічний
17. Речовина «ефект, модулятор» діє на ділянку ферменту:
а. субстратний р. субстратний та алостеричний
б. каталітичний д. субстратний та каталітичний
+ ст. алостеричний
Відмінності:
1. Швидкість ферментативних реакцій вища, ніж реакцій, що каталізуються неорганічними каталізаторами.
2. Ферменти мають високу специфічність до субстрату.
3. Ферменти за своєю хімічною природою білки, каталізатори – неорганіка.
4. Ферменти піддаються регуляції (є активатори та інгібітори ферментів), неорганічні каталізатори працюють нерегульовано.
5. Ферменти мають конформаційну лабільність - здатність до невеликих змін своєї структури за рахунок розриву та утворення нових слабких зв'язків.
6. Ферментативні реакції протікають тільки у фізіологічних умовах, тому що працюють усередині клітин, тканин та організму (це певні значення температури, тиску та рН).
Загальні властивості ферментів:
1. Не витрачаються в процесі каталізу;
2. мають високу активність порівняно з каталізаторами ін. природи;
3. Мають високу специфічність;
4. Лабільність (нестійкість);
5. Прискорюють ті реакції, які суперечать законам термодинаміки .
Загальні властивості неорганічних каталізаторів:
1. Хімічна природа – низькомолекулярні речовини;
2. У ході реакції структура каталізатора змінюється незначно, або зовсім не змінюється;
3. Оптимум pH – сильнокисла або лужна;
4. Збільшення швидкості реакції набагато менше, ніж за дії ферментів.
Специфіка - дуже висока вибірковість ферментів по відношенню до субстрату. Специфічність ферменту пояснюється збігом просторової конфігурації субстрату та субстратного центру. За специфічність ферменту відповідальний як активний центр ферменту, і вся його білкова молекула. Активний центр ферменту визначає тип реакції, який може здійснити цей фермент. Розрізняють три види специфічності: абсолютну, відносну, стереохімічну.
Абсолютна специфічність. Таку специфічність мають ферменти, які діють лише на один субстрат. Наприклад, сахараза гідролізує тільки сахарозу, лактазу - лактозу, мальтазу - мальтозу, уреазу - сечовину, аргіназу - аргінін і т.д.
Відносна специфічність - це здатність ферменту діяти групу субстратів із загальним типом зв'язку, тобто. відносна специфічність проявляється лише стосовно певного типу зв'язку групи субстратів. Приклад: ліпаза розщеплюють складноефірний зв'язок у жирах тваринного та рослинного походження. Амілаза гідролізує α-глікозидний зв'язок у крохмалі, декстринах та глікогені. Алкогольдегідрогеназа окислює спирти (метанол, етанол та ін).
Стереохімічна специфічність – це здатність ферменту діяти лише на один стереоізомер. Наприклад: 1) L, B-ізомерія: L-амілаза слини та соку підшлункової залози розщеплює тільки L-глюкозидні зв'язки в крохмалі і не розщеплює D-глюкозидні зв'язки клітковини; 2) L та В-ізомерія: У нашому організмі перетворення піддаються тільки L-амінокислоти, т.к. ці перетворення здійснюються ферментами L-оксидазами, здатними реагувати лише з L-формою амінокислот; 3) Цис-, транс-ізомерія: Фумаратгідратаза може перетворювати тільки транс-ізомер (фумарову кислоту) на яблучну. Цис-ізомер (малеїнова кислота) таким перетворенням у нашому організмі не піддається.
Локалізація ферментів залежить від своїх функцій. Одні ферменти легко розчинені в цитоплазмі, інші пов'язані з певними органоїдами. Наприклад, окислювально-відновні ферменти зосереджені в мітохондріях.
Ектоферменти - ферменти, що локалізуються в плазматичній мембрані та діють зовні від неї
Ендоферменти – функціонують усередині клітини. Вони каталізують реакції біосинтезу та енергетичного обміну.
Екзоферменти - виділяються клітиною в довкілля, поза клітини розщеплюють великі молекули більш дрібні уламки і цим сприяють проникненню в клітину. До них відносяться гідролітичні ферменти, які грають виключно важливу роль у харчуванні мікроорганізмів.
Ферменти та їх значення у процесах життєдіяльності
З курсу хімії вам відомо, що таке каталізатор. Це речовина, яка прискорює реакцію, залишаючись наприкінці реакції незмінною (не витрачаючись). Біологічні каталізатори називаються ферментами(Від лат. fermentum- бродіння, закваска), або ензимами.
Майже всі ферменти – це білки (але не всі білки – ферменти!). В останні роки стало відомо, що деякі молекули РНК мають властивості ферментів.
Вперше високоочищений кристалічний фермент було виділено 1926 р. американським біохіміком Дж.Самнером. Цим ферментом була уреазаяка каталізує розщеплення сечовини. На цей час відомо понад 2 тис. ферментів, та його кількість продовжує зростати. Багато з них виділені з живих клітин та отримані у чистому вигляді.
У клітці постійно йдуть тисячі реакцій. Якщо змішати в пробірці органічні та неорганічні речовини точно в тих же співвідношеннях, що й у живій клітині, але без ферментів, то майже жодних реакцій із помітною швидкістю не йтиме. Саме завдяки ферментам реалізується генетична інформація та здійснюється весь обмін речовин.
Для назви більшості ферментів характерний суфікс-аза, який найчастіше додається до назви субстрату – речовини, з якою взаємодіє фермент.
Будова ферментів
У порівнянні з молекулярною масою субстрату ферменти мають набагато більшу масу. Така невідповідність наводить на думку, що не вся молекула ферменту бере участь у каталізі. Щоб розібратися в цьому питанні, необхідно познайомитись із будовою ферментів.
За будовою ферменти можуть бути простими та складними білками. У другому випадку у складі ферменту крім білкової частини ( апофермент) є додаткова група небілкової природи - активатор ( кофактор, або кофермент), внаслідок чого утворюється активний голофермент. Активаторами ферментів є:
1) неорганічні іони (наприклад, для активації ферменту амілази, що знаходиться в слині, потрібні іони хлору (Сl–);
2) простетичні групи (ФАД, біотин), міцно пов'язані із субстратом;
3) коферменти (НАД, НАДФ, кофермент А), неміцно пов'язані із субстратом.
Білкова частина і небілковий компонент окремо позбавлені ферментативної активності, але, з'єднавшись разом, набувають характерних властивостей ферменту.
У білковій частині ферментів містяться унікальні за своєю структурою активні центри, що є поєднанням певних амінокислотних залишків, строго орієнтованих по відношенню один до одного (в даний час структура активних центрів ряду ферментів розшифрована). Активний центр взаємодіє з молекулою субстрату із заснуванням «фермент-субстратного комплексу». Потім «фермент-субстратний комплекс» розпадається на фермент та продукт чи продукти реакції.
Згідно з гіпотезою, висунутою в 1890 р. Е. Фішером, субстрат підходить до ферменту, як ключ до замку, тобто. просторові конфігурації активного центру ферменту та субстрату точно відповідають ( комплементарні) один одному. Субстрат порівнюється з "ключом", який підходить до "замку" - ферменту. Так, активний центр лізоциму (ферменту слини) має вигляд щілини і формою точно відповідає фрагменту молекули складного вуглеводу бактеріальної палички, яка розщеплюється під дією цього ферменту.
У 1959 р. Д. Кошланд висунув гіпотезу, за якою просторова відповідність структури субстрату та активного центру ферменту створюється лише в момент їхньої взаємодії один з одним. Цю гіпотезу назвали гіпотезою «руки та рукавички»(Гіпотеза індукованої взаємодії). Цей процес «динамічного впізнавання» – на сьогодні найпоширеніша гіпотеза.
Відмінності ферментів від небіологічних каталізаторів
Ферменти багато в чому від небіологічних каталізаторів.
1. Ферменти значно ефективніше (10 4 –10 9 разів). Так, єдина молекула ферменту каталази може розщепити за секунду 10 тис. молекул токсичної для клітини перекису водню:
2Н 2 Про 2 ––> 2H 2 O + O 2 ,
яка виникає при окисненні в організмі різних сполук. Або ще один приклад, що підтверджує високу ефективність дії ферментів: при кімнатній температурі одна молекула уреази здатна за одну секунду розщепити до 30 тис. молекул сечовини:
H 2 N–CO–NH 2 + Н 2 О ––> СО 2 + 2NН 3 .
Якби не було каталізатора, на це знадобилося б близько 3 млн років.
2. Висока специфічність впливу ферментів. Більшість ферментів діють лише одне чи дуже невелика кількість «своїх» природних сполук (субстратів). Специфічність ферментів відбиває формула "один фермент - один субстрат". Завдяки цьому у живих організмах безліч реакцій каталізується незалежно.
3. Ферменти доступні тонкої та точної регуляції. Активність ферменту може збільшуватися або зменшуватися при незначній зміні умов, у яких він працює.
4. Небіологічні каталізатори в більшості випадків добре працюють лише за високої температури. Ферменти ж, присутні у клітинах у малих кількостях, працюють за нормальної температури і тиску (хоча рамки дії ферментів обмежені, оскільки висока температура викликає денатурацію). Оскільки більшість ферментів є білками, їхня активність найвища за фізіологічно нормальних умов: t=35–45 °C; слаболужне середовище (хоча для кожного ферменту існує своє оптимальне значення рН).
5. Ферменти утворюють комплекси – звані біологічні конвеєри. Процес розщеплення або синтезу будь-якої речовини в клітині, як правило, поділено на низку хімічних операцій. Кожну операцію виконує окремий фермент. Група таких ферментів складає своєрідний біохімічний конвеєр.
6. Ферменти здатні регулюватися, тобто. "включатися" і "вимикатися" (правда, це стосується не всіх ферментів, наприклад, не регулюється амілаза слини і ряд інших травних ферментів). У більшості молекул апоферментів є ділянки, які дізнаються ще й кінцевий продукт, що «сходить» із поліферментного конвеєра. Якщо такого продукту занадто багато, то активність початкового ферменту гальмується ним, і навпаки, якщо продукту мало, фермент активізується. Так регулюється багато біохімічних процесів.
Таким чином, ферменти мають цілу низку переваг у порівнянні з небіологічними каталізаторами.
| | | наступна лекція ==> | |
| Аналіз останніх досліджень та публікацій. Проблеми фінансування регіонів Європейського Союзу України розглядали такі науковці як: Возняк Г.В., Григор'єва О.М., Бєліченко О.Ф. | | |