İnorganik katalizörler ve enzimler (biyokatalizörler), kendileri tüketilmeden, kimyasal reaksiyonların seyrini ve enerji yeteneklerini hızlandırır. Herhangi bir katalizörün varlığında kimyasal sistemdeki enerji sabit kalır. Kataliz işlemi sırasında kimyasal reaksiyonun yönü değişmeden kalır.
Tanım
Enzimler biyolojik katalizörlerdir. Temelleri proteindir. Enzimlerin aktif kısmı metal atomları gibi inorganik maddeler içerir. Aynı zamanda enzim molekülünün içerdiği metallerin katalitik etkinliği milyonlarca kat artar. Enzimin organik ve inorganik fragmanlarının tek tek bir katalizörün özelliklerini sergileyememeleri, birlikte güçlü katalizörler olmaları dikkat çekicidir.
İnorganik katalizörler her türlü kimyasal reaksiyonu hızlandırır.
Karşılaştırmak
İnorganik katalizörler doğası gereği inorganik maddelerdir ve enzimler proteinlerdir. İnorganik katalizörler protein içermez.
Enzimler, inorganik katalizörlerle karşılaştırıldığında substrat spesifikliğine ve en yüksek verime sahiptir. Enzimler sayesinde reaksiyon milyonlarca kat daha hızlı ilerler.
Örneğin hidrojen peroksit, katalizörlerin varlığı olmadan oldukça yavaş ayrışır. İnorganik bir katalizörün (genellikle demir tuzları) varlığında reaksiyon bir miktar hızlanır. Katalaz enzimi de eklendiğinde peroksit hayal edilemeyecek bir hızla ayrışır.
Enzimler sınırlı bir sıcaklık aralığında (genellikle 37 0 C) çalışabilirler. İnorganik katalizörlerin etki hızı, sıcaklıktaki her 10 derecelik artışla 2-4 kat artar. Enzimler düzenlemeye tabidir (enzim inhibitörleri ve aktivatörleri vardır). İnorganik katalizörler düzensiz çalışmayla karakterize edilir.
Enzimler konformasyonel değişkenlik ile karakterize edilir (yapıları eski bağların kırılması ve gücü daha zayıf olan yeni bağların oluşturulması sürecinde meydana gelen küçük değişikliklere uğrar). Enzimleri içeren reaksiyonlar yalnızca fizyolojik koşullar altında meydana gelir. Enzimler, gerekli sıcaklık, basınç ve pH'ın yaratıldığı vücutta, dokularında ve hücrelerinde çalışabilir.
Sonuçlar web sitesi
- Enzimler yüksek moleküler protein gövdeleridir; oldukça spesifiktirler. Enzimler yalnızca bir tür reaksiyonu katalize edebilir. Biyokimyasal reaksiyonların katalizörleridirler. İnorganik katalizörler çeşitli reaksiyonları hızlandırır.
- Enzimler belirli bir dar sıcaklık aralığında, belirli bir basınçta ve ortamın asitliğinde etki gösterebilir.
- Enzimatik reaksiyonlar hızlıdır.
|
benzerlikler | |
|
1. Yalnızca enerji açısından mümkün olan reaksiyonlar katalize edilir. 2. Reaksiyonun yönünü değiştirmezler. 3. Reaksiyon dengesinin başlangıcını hızlandırırlar, ancak onu değiştirmezler. 4. Reaksiyon sürecinde tüketilmezler. |
1. Enzimatik reaksiyonun hızı çok daha yüksektir. 2. Yüksek özgüllük. 3. Hafif çalışma koşulları (hücre içi). 4. Reaksiyon hızını ayarlama imkanı. 5. Bir enzimatik reaksiyonun hızı, enzim miktarıyla orantılıdır. |
Kataliz aşamaları
Bir enzimatik reaksiyonda aşağıdaki adımlar ayırt edilebilir:
1. Bir enzim-substrat kompleksi (E-S) oluşturmak için bir substratın (S) bir enzime (E) bağlanması.
2. Enzim-substrat kompleksinin bir veya daha fazla aşamada bir veya daha fazla geçiş kompleksine (E-X) dönüştürülmesi.
3. Geçiş kompleksinin bir enzim-ürün (E-P) kompleksine dönüştürülmesi.
4. Nihai ürünlerin enzimden ayrılması.
Kataliz mekanizmaları
|
Bağışçılar |
Kabul edenler |
|
COOH -NH3 + -SH |
COO- -NH2 -S- |
2. Kovalent kataliz Enzimler substratlarıyla reaksiyona girerek kovalent bağlar kullanarak çok kararsız enzim-substrat kompleksleri oluşturur ve molekül içi yeniden düzenlemeler sırasında reaksiyon ürünleri oluşur.
Enzim Reaksiyonlarının Türleri
1. Masa tenisi türü– enzim ilk önce substrat A ile etkileşime girer, içindeki tüm kimyasal grupları çıkarır ve onu karşılık gelen ürüne dönüştürür. Substrat B daha sonra enzime bağlanarak bu kimyasal grupları alır. Bir örnek, amino gruplarının amino asitlerden keto asitlere transferinin reaksiyonu - transaminasyondur.
Masa tenisi enzimatik reaksiyonu
2. Sıralı reaksiyonların türü- A ve B substratları enzime sırayla eklenir ve bir "üçlü kompleks" oluşturulur, ardından kataliz meydana gelir. Reaksiyon ürünleri de sırayla enzimden ayrılır.
"Ardışık reaksiyonlar" tipine göre enzimatik reaksiyon
3. Rastgele etkileşimlerin türü A ve B substratları enzime herhangi bir sırayla rastgele eklenir ve katalizden sonra bunlar da parçalanır.
"Rastgele etkileşimler" türüne göre enzimatik reaksiyon
Enzimler doğası gereği proteindir
Tüm enzimlerin protein olduğu ve proteinlerin tüm özelliklerine sahip olduğu uzun zamandır bilinmektedir. Bu nedenle proteinler gibi enzimler de basit ve karmaşık olarak ikiye ayrılır.
Basit enzimler yalnızca amino asitlerden oluşur - örneğin, pepsin , Tripsin , lizozim.
Kompleks enzimler(holoenzimler) amino asitlerden oluşan bir protein kısmına sahiptir - apoenzim ve protein olmayan kısım – kofaktör. Kofaktör de çağrılabilir koenzim veya protez grup. Bir örnek olabilir süksinat dehidrojenaz (FAD içerir) (trikarboksilik asit döngüsünde), aminotransferazlar (piridoksal fosfat içerir) (fonksiyon), peroksidaz(hem içerir). Katalizin gerçekleştirilmesi için tam bir apoprotein ve kofaktör kompleksi gereklidir; ayrı ayrı kataliz gerçekleştiremezler.
Birçok protein gibi enzimler de monomerler, yani bir alt birimden oluşur ve polimerler birçok alt birimden oluşur.
Suda çözündüğünde protein molekülleri pozitif yük kazanır.
Bir proteinin bu özelliği pI değeri kullanılarak nasıl ifade edilebilir?
+ bir. pI > 7 g.< 3
B. pI = 7 d Yükün işaretine göre karar vermek imkansızdır.
V. PI< 7 интервале значения рI.
3. Glutamat, arginin ve valin amino asitlerini içeren bir protein suda çözüldüğünde, protein molekülleri pozitif yük kazanır. Proteinin amino asit bileşimi hakkında ne söylenebilir?
A. glutamat arginin + arjinin glutamattan daha fazladır.
B. valin glutamattan daha azdır d.
V. valin glutamat miktarından daha fazladır
4 . Kan protein albümininin pI değeri 4,6'dır. Bu şu anlama gelir: sulu çözeltide
+ bir. protein negatif yüklüdür. Yükün işareti herhangi bir olabilir.
B. protein pozitif yüklüdür ve yükün işareti belirlenemez
V. proteinin yükü yoktur
Enzimler ve inorganik katalizörler arasındaki benzerlik şudur:
A. enzim yüksek özgüllüğe sahiptir
B. enzimatik reaksiyonun hızı kontrol edilir
+ g Kataliz sırasında sistemin enerjisi sabit kalır.
Enzimler ve inorganik katalizörler arasındaki fark şudur:
(2 cevap):
+ bir. enzim yüksek özgüllüğe sahiptir
+b. enzimatik reaksiyonun hızı kontrol edilir
V. Kataliz sırasında kimyasal sistemin enerjisi değişir
d.enzimler enerji açısından imkansız reaksiyonları katalize eder
d. Kataliz sırasında kimyasal tepkimenin yönü değişir.
7. Enzimin yapısını açıklarken “kofaktör ve koenzim” terimlerinden bahsedilmiştir.
Açıklığa kavuşturulmalıdır:
+a. Kofaktör ve koenzim aktif bölgenin dışında bulunur
B. aktif bölgede yalnızca kofaktör var
V. aktif bölgede yalnızca koenzim bulunur
d. kofaktör ve koenzim aktif bölgede bulunur.
d. koenzim aktif bölgenin dışında bulunur
8. Tanım gereği: “Protein denatürasyonu
A. çözünürlük kaybı d. uzaysal değişim
B. yapının tüm peptid bağlarının hidrolizi
V. kısmi proteoliz +d. doğal protein özelliklerinin kaybı.
9. Bir proteinin görevlerinden bahsederken “apoenzim” terimi kullanıldı. Ne demek istediler:
A. kompleks protein-enzim + enzimin protein kısmı
B. basit protein enzimi d. inaktive protein enzimi.
V. Enzimin protein olmayan kısmı
10. Kompleks bir enzim proteininin aktif merkezi bölümler içerir:
A. yalnızca katalitik ve allosterik;
B. yalnızca substrat katalitik ve allosterik
+ c. substrat ve katalitik
11. Bir enzimin “özgüllüğü” kavramı aşağıdakilere dayanmaktadır:
A. reaksiyon türü d. reaksiyon ürününün yapısı
B. substratın yapısı reaksiyonun türü, substratın yapısı
+v. reaksiyonun türü ve substratın ve reaksiyon ürününün yapısı.
12. Enzimin özellikleri incelenirken, aynı mekansal yapıya sahip, aynı kimyasal sınıfın substratları üzerinde etkili olduğu keşfedildi. Olası özgüllüğün türü nasıl belirlenir:
A. mutlak + g, stereospesifiklik
B. grup I (göreceli) d. mutlak, stereospesifiklik
c.stereoözgüllük
13. Etkileşim sürecinde "enzim ve substratın uzaysal konfigürasyonunda indüklenen değişiklikler" teorisi bilim adamları tarafından ortaya atılmıştır.
+ A .Koshlandom Menten
B. Lowry D.Fisher
V. Michaelis
14. Protein karakterize edilirken “holoenzim” terimi kullanılmıştır. Ne demek istediler: bu
+ bir. enzimin kompleks protein-enzim kısmı d.
B. basit protein-enzim d. inaktive edilmiş protein-enzim
V. Enzimin protein olmayan kısmı
15. Enzimlerin sınıflara bölünmesi aşağıdakilere dayanmaktadır:
A. substratın yapısı koenzimin doğası
B. reaksiyon ürününün yapısı, reaksiyonun tipi ve koenzimin doğası
+v. katalize edilen reaksiyonun tipi
16. Aktif merkezde demir iyonları içeren enzimler, siyanür iyonunun etkisi altında devre dışı bırakılır. İnhibisyonun türünü belirleyin:
A. rekabetçi c. spesifik olmayan
B. rekabetçi olmayan +g. özel
17. “Efektör, modülatör” maddesi enzim bölgesine etki eder:
A. Substrat ve allosterik
B. katalitik substrat ve katalitik
+ c. allosterik
Farklılıklar:
1. Enzimatik reaksiyonların hızı, inorganik katalizörler tarafından katalize edilenlerden daha yüksektir.
2. Enzimlerin substrat spesifikliği yüksektir.
3. Enzimler kimyasal yapıları gereği proteinlerdir, katalizörler ise inorganiktir.
4. Enzimler düzenlemeye tabidir (enzim aktivatörleri ve inhibitörleri vardır), inorganik katalizörler düzensiz çalışır.
5. Enzimler konformasyonel kararsızlığa sahiptir; yeni zayıf bağların kırılması ve oluşması nedeniyle yapılarında hafif değişikliklere uğrama yeteneği.
6. Enzimatik reaksiyonlar, hücrelerin, dokuların ve vücudun içinde çalıştıkları için yalnızca fizyolojik koşullar altında meydana gelir (bunlar belirli sıcaklık, basınç ve pH değerleridir).
Enzimlerin genel özellikleri:
1. Kataliz işlemi sırasında tüketilmezler;
2. Diğer doğadaki katalizörlerle karşılaştırıldığında yüksek aktiviteye sahiptirler;
3. Yüksek özgüllüğe sahiptirler;
4. Kararsızlık (kararsızlık);
5. Yalnızca termodinamik yasalarıyla çelişmeyen reaksiyonlar hızlandırılır.
İnorganik katalizörlerin genel özellikleri:
1. Kimyasal yapısı - düşük moleküler ağırlıklı maddeler;
2. Reaksiyon sırasında katalizörün yapısı çok az değişir veya hiç değişmez;
3. Optimum pH – kuvvetli asidik veya alkali;
4. Reaksiyon hızındaki artış, enzimlerin neden olduğu artıştan çok daha azdır.
Özgüllük - substrata göre enzimlerin çok yüksek seçiciliği. Enzimin özgüllüğü, substratın ve substrat merkezinin uzaysal konfigürasyonunun çakışması ile açıklanır. Enzimin özgüllüğünden hem enzimin aktif merkezi hem de protein molekülünün tamamı sorumludur. Bir enzimin aktif bölgesi, enzimin gerçekleştirebileceği reaksiyon tipini belirler. Üç tür özgüllük vardır: mutlak, göreceli, stereokimyasal.
Mutlak özgüllük. Yalnızca bir substrata etki eden enzimler bu özelliğe sahiptir. Örneğin, sükraz yalnızca sükrozu, laktaz - laktozu, maltaz - maltozu, üreaz - üre, arginaz - arginin vb. hidrolize eder.
Göreceli özgüllük, bir enzimin ortak bir bağ tipine sahip bir grup substrat üzerinde etki etme yeteneğidir; göreceli özgüllük, yalnızca bir substrat grubundaki belirli bir bağ türüyle ilişkili olarak kendini gösterir. Örnek: lipazlar hayvansal ve bitkisel kökenli yağlardaki ester bağlarını parçalar. Amilaz, nişasta, dekstrinler ve glikojendeki a-glikosidik bağı hidrolize eder. Alkol dehidrojenaz alkolleri (metanol, etanol vb.) oksitler.
Stereokimyasal özgüllük, bir enzimin yalnızca bir stereoizomer üzerinde etki gösterme yeteneğidir. Örneğin: 1) L, B-izomerizmi: Tükürük ve pankreas suyundan elde edilen L-amilaz, yalnızca nişastadaki L-glikozidik bağları ayırır ve lifteki D-glikozidik bağları ayırmaz; 2) L ve B izomerizmi: Vücudumuzda sadece L-amino asitler dönüşüme uğrar çünkü bu dönüşümler, yalnızca amino asitlerin L-formuyla reaksiyona girebilen L-oksidaz enzimleri tarafından gerçekleştirilir; 3) Cis-, trans-izomerizm: Fumarat hidrataz yalnızca trans-izomeri (fumarik asit) malik asite dönüştürebilir. Cis izomeri (maleik asit) vücudumuzda bu tür dönüşümlere uğramaz.
Enzimlerin lokalizasyonu fonksiyonlarına bağlıdır. Bazı enzimler sitoplazmada kolayca çözünür, diğerleri ise belirli organellerle ilişkilidir. Örneğin redoks enzimleri mitokondride yoğunlaşmıştır.
Ektoenzimler, plazma zarında lokalize olan ve onun dışında etki gösteren enzimlerdir.
Endoenzimler - hücre içinde işlev görür. Biyosentez ve enerji metabolizması reaksiyonlarını katalize ederler.
Ekzoenzimler hücre tarafından hücre dışındaki ortama salgılanır, büyük molekülleri daha küçük parçalara bölerek hücreye nüfuz etmelerini kolaylaştırırlar. Bunlar, mikroorganizmaların beslenmesinde son derece önemli bir rol oynayan hidrolitik enzimleri içerir.
Enzimler ve yaşam süreçlerindeki önemi
Kimya dersinizden katalizörün ne olduğunu biliyorsunuz. Bu, reaksiyonu hızlandıran, reaksiyonun sonunda değişmeden kalan (tükenmeyen) bir maddedir. Biyolojik katalizörlere denir enzimler(lat. fermentum– fermantasyon, ekşi maya) veya enzimler.
Hemen hemen tüm enzimler proteindir (ancak tüm proteinler enzim değildir!). Son yıllarda bazı RNA moleküllerinin aynı zamanda enzim özelliği taşıdığı da bilinmektedir.
Yüksek oranda saflaştırılmış kristal enzim ilk olarak 1926'da Amerikalı biyokimyacı J. Sumner tarafından izole edildi. Bu enzim üreazürenin parçalanmasını katalize eder. Bugüne kadar 2 binden fazla enzim biliniyor ve sayıları artmaya devam ediyor. Birçoğu canlı hücrelerden izole edilir ve saf formda elde edilir.
Hücrede sürekli olarak binlerce reaksiyon gerçekleşmektedir. Organik ve inorganik maddeleri bir test tüpünde canlı bir hücredekiyle tamamen aynı oranlarda, ancak enzimler olmadan karıştırırsanız, gözle görülür bir hızda neredeyse hiçbir reaksiyon meydana gelmez. Genetik bilginin gerçekleşmesi ve tüm metabolizmanın gerçekleşmesi enzimler sayesinde gerçekleşir.
Çoğu enzimin adı, çoğunlukla enzimin etkileşime girdiği madde olan substratın adına eklenen -az sonekiyle karakterize edilir.
Enzimlerin yapısı
Substratın moleküler ağırlığıyla karşılaştırıldığında enzimler çok daha büyük bir kütleye sahiptir. Bu tutarsızlık, enzim molekülünün tamamının katalizde yer almadığını göstermektedir. Bu konuyu anlamak için enzimlerin yapısını tanımanız gerekir.
Enzimler yapı itibariyle basit veya karmaşık proteinler olabilir. İkinci durumda, enzim, protein kısmına ek olarak ( apoenzim) protein olmayan nitelikte ek bir grup var - bir aktivatör ( kofaktör, veya koenzim), aktif oluşumuna neden olur holoenzim. Enzim aktivatörleri şunlardır:
1) inorganik iyonlar (örneğin tükürükte bulunan amilaz enzimini aktive etmek için klorür iyonları (Cl-) gereklidir);
2) substrata sıkı bir şekilde bağlı protez grupları (FAD, biyotin);
3) substratla gevşek bir şekilde ilişkili olan koenzimler (NAD, NADP, koenzim A).
Protein kısmı ve protein olmayan bileşen ayrı ayrı enzimatik aktiviteye sahip değildir, ancak bir araya getirildiklerinde bir enzimin karakteristik özelliklerini kazanırlar.
Enzimlerin protein kısmı, yapı bakımından benzersiz olan, belirli amino asit kalıntılarının birbirine sıkı bir şekilde yönlendirilmiş bir kombinasyonu olan aktif merkezler içerir (bir dizi enzimin aktif merkezlerinin yapısı şimdi deşifre edilmiştir). Aktif merkez, bir "enzim-substrat kompleksi" oluşturmak için substrat molekülüyle etkileşime girer. "Enzim-substrat kompleksi" daha sonra enzime ve reaksiyonun ürün veya ürünlerine ayrışır.
1890 yılında E. Fisher tarafından ortaya atılan hipoteze göre substrat enzime şu şekilde yaklaşmaktadır: kilidin anahtarı, yani enzimin aktif bölgesinin ve substratın uzaysal konfigürasyonları tam olarak karşılık gelir ( tamamlayıcı) birbirlerine. Substrat, "kilide" uyan bir "anahtarla", yani enzimle karşılaştırılır. Bu nedenle, lizozimin aktif merkezi (tükürüğün enzimi) bir yarık şeklindedir ve şekli, bu enzimin etkisi altında parçalanan bakteriyel bir basilin karmaşık bir karbonhidrat molekülünün bir parçasına tam olarak karşılık gelir.
1959'da D. Koshland, substrat yapısının ve enzimin aktif merkezinin mekansal yazışmasının yalnızca birbirleriyle etkileşime girdikleri anda yaratıldığına göre bir hipotez öne sürdü. Bu hipoteze çağrıldı "eller ve eldivenler" hipotezi(indüklenen etkileşim hipotezi). Bu “dinamik tanıma” süreci günümüzde en yaygın kabul gören hipotezdir.
Enzimler ve biyolojik olmayan katalizörler arasındaki farklar
Enzimler biyolojik olmayan katalizörlerden birçok yönden farklılık gösterir.
1. Enzimler çok daha verimlidir (10 4 –10 9 kez). Böylece katalaz enziminin tek bir molekülü, hücreler için toksik olan 10 bin molekül hidrojen peroksiti bir saniyede parçalayabilmektedir:
2H 2 O 2 ––> 2H 2 O + O 2,
Vücuttaki çeşitli bileşiklerin oksidasyonu sırasında ortaya çıkar. Veya enzimlerin yüksek verimliliğini doğrulayan başka bir örnek: Oda sıcaklığında bir üreaz molekülü, bir saniyede 30 bine kadar üre molekülünü parçalama kapasitesine sahiptir:
H 2 N–CO–NH2 + H2O ––> CO2 + 2NH3.
Katalizör olmasaydı bu süreç yaklaşık 3 milyon yıl sürerdi.
2. Enzim etkisinin yüksek özgüllüğü. Çoğu enzim, yalnızca bir veya çok az sayıda “kendi” doğal bileşiği (substrat) üzerinde etki gösterir. Enzimlerin özgüllüğü formülle yansıtılır "bir enzim - bir substrat". Bu nedenle canlı organizmalarda birçok reaksiyon bağımsız olarak katalize edilir.
3. Enzimler hassas ve hassas düzenlemelere tabidir. Bir enzimin aktivitesi, "çalıştığı" koşullardaki küçük değişikliklerle artabilir veya azalabilir.
4. Biyolojik olmayan katalizörler çoğu durumda yalnızca yüksek sıcaklıklarda iyi çalışır. Hücrelerde küçük miktarlarda bulunan enzimler normal sıcaklık ve basınçta çalışırlar (her ne kadar yüksek sıcaklık denatürasyona neden olduğundan enzimlerin etki alanı sınırlıdır). Çoğu enzim protein olduğundan aktiviteleri fizyolojik olarak normal koşullar altında en yüksektir: t = 35–45 °C; hafif alkalin ortam (her enzimin kendi optimal pH değeri olmasına rağmen).
5. Enzimler, biyolojik taşıyıcılar adı verilen kompleksler oluşturur. Bir hücredeki herhangi bir maddenin parçalanması veya sentezlenmesi süreci genellikle bir takım kimyasal işlemlere bölünür. Her işlem ayrı bir enzim tarafından gerçekleştirilir. Bu tür enzimlerden oluşan bir grup, bir tür biyokimyasal taşıma bandını oluşturur.
6. Enzimler düzenlenebilme özelliğine sahiptir; "aç" ve "kapat" (ancak bu tüm enzimler için geçerli değildir; örneğin tükürük amilazı ve diğer bazı sindirim enzimleri düzenlenmez). Çoğu apoenzim molekülünde, çoklu enzim konveyöründen çıkan son ürünü de tanıyan bölümler vardır. Böyle bir üründen çok fazla varsa, o zaman başlangıçtaki enzimin aktivitesi onun tarafından inhibe edilir ve bunun tersi de yeterli ürün yoksa, enzim aktive edilir. Pek çok biyokimyasal süreç bu şekilde düzenlenir.
Bu nedenle enzimlerin biyolojik olmayan katalizörlere göre birçok avantajı vardır.
| | | sonraki ders ==> | |
| Kalan araştırma ve yayınların analizi. Avrupa Birliği ve Ukrayna bölgelerinin finansmanı sorunları şu bilim adamları tarafından değerlendirildi: Voznyak G.V., Grigor’eva O.N., Belichenko A.F. | | |