Неорганските катализатори и ензими (биокатализатори), без самите да се потрошат, го забрзуваат текот на хемиските реакции и нивните енергетски способности. Во присуство на кој било катализатор, енергијата во хемискиот систем останува константна. За време на процесот на катализа, насоката на хемиската реакција останува непроменета.
Дефиниција
Ензимисе биолошки катализатори. Нивната основа е протеинот. Активниот дел од ензимите содржи неоргански супстанции, на пример, метални атоми. Во исто време, каталитичката ефикасност на металите вклучени во молекулата на ензимот се зголемува милиони пати. Вреди да се одбележи дека органските и неорганските фрагменти на ензимот не се способни поединечно да ги покажуваат својствата на катализаторот, додека во тандем тие се моќни катализатори.
Неоргански катализаториги забрзува сите видови хемиски реакции.
Споредба
Неорганските катализатори се неоргански по природа, додека ензимите се протеини. Неорганските катализатори не содржат протеини.
Ензимите, во споредба со неорганските катализатори, имаат специфичност на супстратот и најголема ефикасност. Благодарение на ензимите, реакцијата се одвива милиони пати побрзо.
На пример, водород пероксид се распаѓа прилично бавно без присуство на катализатори. Во присуство на неоргански катализатор (обично железни соли), реакцијата донекаде се забрзува. И кога ќе се додаде ензимот каталаза, пероксидот се распаѓа со незамислива брзина.
Ензимите можат да работат во ограничен температурен опсег (обично 37 0 C). Брзината на дејство на неорганските катализатори се зголемува за 2-4 пати со секое зголемување на температурата за 10 степени. Ензимите се предмет на регулација (постојат ензимски инхибитори и активатори). Неорганските катализатори се карактеризираат со нерегулирана работа.
Ензимите се карактеризираат со конформациска лабилност (нивната структура претрпува мали промени кои настануваат во процесот на раскинување на старите врски и формирање на нови врски, чија јачина е послаба). Реакциите кои вклучуваат ензими се случуваат само под физиолошки услови. Ензимите се способни да работат внатре во телото, неговите ткива и клетки, каде што се создаваат потребната температура, притисок и pH вредност.
Веб-страница за заклучоци
- Ензимите се високомолекуларни протеински тела; тие се доста специфични. Ензимите можат да катализираат само еден вид реакција. Тие се катализатори за биохемиски реакции. Неорганските катализатори ги забрзуваат различните реакции.
- Ензимите можат да дејствуваат во одреден тесен температурен опсег, одреден притисок и киселост на околината.
- Ензимските реакции се брзи.
|
Сличности | |
|
1. Се катализираат само енергетски можните реакции. 2. Не го менуваат правецот на реакцијата. 3. Го забрзуваат почетокот на реакциската рамнотежа, но не ја поместуваат. 4. Не се трошат за време на процесот на реакција. |
1. Брзината на ензимската реакција е многу поголема. 2. Висока специфичност. 3. Благи услови за работа (интрацелуларни). 4. Можност за прилагодување на брзината на реакцијата. 5. Брзината на ензимската реакција е пропорционална на количината на ензимот. |
Фази на катализа
Во ензимската реакција може да се разликуваат следниве чекори:
1. Прицврстување на супстрат (S) за ензим (Е) за да се формира комплекс ензим-супстрат (E-S).
2. Конверзија на комплексот ензим-супстрат во еден или повеќе преодни комплекси (E-X) во еден или повеќе чекори.
3. Конверзија на преодниот комплекс во комплекс ензимски производ (E-P).
4. Одвојување на финалните производи од ензимот.
Механизми на катализа
|
Донатори |
Акцептори |
|
COOH -NH 3 + -SH |
COO- -NH 2 -S- |
2. Ковалентна катализа– ензимите реагираат со нивните супстрати, формирајќи многу нестабилни комплекси ензим-супстрат користејќи ковалентни врски, од кои се формираат реакциони продукти при интрамолекуларни преуредувања.
Видови на ензимски реакции
1. Тип на пинг-понг– ензимот најпрво комуницира со супстратот А, отстранувајќи ги сите хемиски групи од него и претворајќи го во соодветниот производ. Супстратот Б потоа е прикачен на ензимот, примајќи ги овие хемиски групи. Пример е реакцијата на пренос на амино групи од амино киселини во кето киселини - трансаминација.
Пинг-понг ензимска реакција
2. Вид на последователни реакции– супстратите А и Б секвенцијално се додаваат во ензимот, формирајќи „троен комплекс“, по што се јавува катализа. Производите на реакцијата исто така секвенцијално се одвојуваат од ензимот.
Ензимска реакција според типот „секвенцијални реакции“.
3. Вид на случајни интеракции– супстратите А и Б се додаваат на ензимот по кој било редослед, по случаен избор, а по катализата исто така се отцепуваат.
Ензимска реакција според типот на „случајни интеракции“
Ензимите се протеински по природа
Одамна е утврдено дека сите ензими се протеини и ги имаат сите својства на протеините. Затоа, како и протеините, ензимите се поделени на едноставни и сложени.
Едноставни ензимисе состои само од амино киселини - на пример, пепсин , трипсин , лизозим.
Комплексни ензими(холоензимите) имаат протеински дел кој се состои од амино киселини - апоензими непротеинскиот дел - кофактор. Кофакторот, пак, може да се нарече коензимили протетскигрупа. Пример може да биде сукцинат дехидрогеназа (содржи FAD) (во циклусот на трикарбоксилна киселина), аминотрансферази (содржи пиридоксал фосфат) (функција), пероксидаза(содржи хем). За да се изврши катализа, неопходен е комплетен комплекс на апопротеин и кофактор, тие не можат да вршат катализа одделно.
Како и многу протеини, ензимите можат да бидат мономери, т.е. се состои од една подединица и полимери, кој се состои од неколку подединици.
Кога се раствораат во вода, протеинските молекули добиваат позитивен полнеж.
Како може ова својство на протеинот да се изрази користејќи ја вредноста на pI?
+ а. pI > 7 g pI< 3
б. pI = 7 г Невозможно е да се суди според знакот на полнењето
В. pI< 7 интервале значения рI.
3. Кога протеинот што ги содржи амино киселините глутамат, аргинин и валин бил растворен во вода, молекулите на протеинот добиле позитивен полнеж. Што може да се каже за аминокиселинскиот состав на протеинот?
А. глутамат е повеќе од аргинин + г.аргинин е повеќе од глутамат
б. валинот е помал од глутаматот d. аргинин и глутамат се исти
В. валинот е поголем од количината на глутамат
4 . Крвниот протеин албумин има pI вредност од 4,6. Тоа значи дека во воден раствор
+ а. протеинот е негативно наелектризиран.Знакот на полнежот може да биде кој било
б. протеинот е позитивно наелектризиран и знакот на полнежот не може да се одреди
В. протеинот нема полнење
Сличноста помеѓу ензимите и неорганските катализатори е во тоа
А. ензимот има висока специфичност
б. се контролира брзината на ензимската реакција
+ g За време на катализата, енергијата на системот останува константна
Разликата помеѓу ензимите и неорганските катализатори е во тоа
(2 одговори):
+ а. ензимот има висока специфичност
+ б. се контролира брзината на ензимската реакција
В. За време на катализата, енергијата на хемискиот систем се менува
г) ензимите катализираат енергетски невозможни реакции
г) за време на катализата, насоката на хемиската реакција се менува
7. Објаснувајќи ја структурата на ензимот, беа споменати термините „кофактор и коензим“.
Треба да се разјасни:
+а. кофакторот и коензимот се надвор од активното место
б. само кофакторот е во активното место
В. само коензимот е во активното место
г) кофакторот и коензимот се во активното место
г) коензимот се наоѓа надвор од активното место
8. По дефиниција: „Денатурација на протеини е
А. губење на растворливост г.промена на просторот
б. хидролиза на сите пептидни врски на структурата
В. делумна протеолиза +г. губење на својствата на природните протеини.
9. Кога се дискутираше за функциите на протеинот, се користеше терминот „апоензим“. Што мислеа:
А. комплекс протеин-ензим + протеински дел од ензимот
б. едноставен протеин-ензим г. инактивиран протеин-ензим.
В. непротеински дел од ензимот
10. Активниот центар на сложениот ензимски протеин вклучува делови:
А. само каталитички, супстрат и алостеричен
б. само супстрат г.каталитички и алостеричен
+ в. супстрат и каталитички
11. Концептот на „специфичност“ на ензимот се заснова на:
А. тип на реакција г. структура на реакциониот производ
б. структура на подлогата г.тип на реакција, структура на подлогата
+v. тип на реакција и структура на подлогата и реакциониот производ.
12. При проучувањето на својствата на ензимот, откриено е дека тој делува на супстрати од иста хемиска класа, имајќи слична просторна структура. Како да се одреди типот на можна специфичност:
А. апсолутна + г група, стереоспецифичност
б. група I (релативна) г. апсолутна, стереоспецифичност
в.стереоспецифичност
13. Теоријата за „индуцирани промени во просторната конфигурација на ензимот и супстратот“ во процесот на нивната интеракција беше изнесена од научниците
+ А .Koshlandom Menten
б. Лори Д. Фишер
В. Михаилис
14. При карактеризирање на протеинот, се користел терминот „холоензим“. Што мислеа: ова
+ а. комплекс протеин-ензим г. протеински дел од ензимот
б. едноставен протеин-ензим г. инактивиран протеин-ензим
В. непротеински дел од ензимот
15. Поделбата на ензимите на класи се заснова на:
А. структура на супстратот г.природата на коензимот
б. структурата на производот од реакцијата, видот на реакцијата и природата на коензимот
+v. тип на реакција катализирана
16. Ензимите кои содржат јони на железо во активниот центар се деактивираат под влијание на јони на цијанид. Одредете го типот на инхибиција:
А. натпреварувачки в. неспецифични
б. неконкурентни +g. специфичен
17. Супстанцијата „ефектор, модулатор“ делува на местото на ензимот:
А. супстрат г. супстрат и алостеричен
б. каталитички г. подлога и катализатор
+ в. алостерична
Разлики:
1. Брзината на ензимските реакции е поголема од оние катализирани од неоргански катализатори.
2. Ензимите имаат висока специфичност на супстратот.
3. Ензимите се протеини по нивната хемиска природа, катализаторите се неоргански.
4. Ензимите се предмет на регулација (има ензимски активатори и инхибитори), неорганските катализатори работат нерегулирани.
5. Ензимите имаат конформациска лабилност - способност да претрпат мали промени во нивната структура поради кршење и формирање на нови слаби врски.
6. Ензимските реакции се случуваат само под физиолошки услови, бидејќи тие работат во клетките, ткивата и телото (ова се одредени вредности на температура, притисок и pH).
Општи својства на ензимите:
1. Не се трошат за време на процесот на катализа;
2. Имаат висока активност во споредба со катализаторите од друга природа;
3. Имаат висока специфичност;
4. Лабилност (нестабилност);
5. Се забрзуваат само оние реакции кои не се во спротивност со законите на термодинамиката.
Општи својства на неоргански катализатори:
1. Хемиска природа - супстанции со мала молекуларна тежина;
2. Во текот на реакцијата, структурата на катализаторот малку се менува или воопшто не се менува;
3. Оптимална pH вредност - силно кисела или алкална;
4. Зголемувањето на брзината на реакцијата е многу помало отколку со дејството на ензимите.
Специфичност - многу висока селективност на ензимите во однос на супстратот. Специфичноста на ензимот се објаснува со совпаѓањето на просторната конфигурација на подлогата и центарот на подлогата. И активниот центар на ензимот и целата негова протеинска молекула се одговорни за специфичноста на ензимот. Активното место на ензимот го одредува типот на реакција што ензимот може да ја изврши. Постојат три типа на специфичност: апсолутна, релативна, стереохемиска.
Апсолутна специфичност. Ензимите кои делуваат само на еден супстрат ја имаат оваа специфичност. На пример, сахарозата хидролизира само сахароза, лактаза - лактоза, малтаза - малтоза, уреаза - уреа, аргиназа - аргинин итн.
Релативна специфичност е способноста на ензимот да делува на група супстрати со заеднички тип на врска, т.е. релативната специфичност се манифестира само во однос на одреден тип на врска во група супстрати. Пример: липазите ги разградуваат естерските врски во мастите од животинско и растително потекло. Амилазата ја хидролизира α-гликозидната врска во скроб, декстрини и гликоген. Алкохол дехидрогеназата ги оксидира алкохолите (метанол, етанол, итн.).
Стереохемиска специфичност е способноста на ензимот да делува само на еден стереоизомер. На пример: 1) L, B-изомеризам: L-амилазата од плунката и сокот од панкреасот ги расцепува само L-глукозидните врски во скробот и не ги расцепува D-глукозидните врски во влакната; 2) L и B-изомеризам: во нашето тело, само L-амино киселините претрпуваат трансформации, бидејќи овие трансформации се вршат со ензими L-оксидази, способни да реагираат само со L-формата на амино киселините; 3) Цис-, транс-изомеризам: Фумарат хидратазата може да го претвори само транс-изомерот (фумарна киселина) во јаболкова киселина. Цис изомерот (малеинската киселина) не претрпува такви трансформации во нашето тело.
Локализацијата на ензимите зависи од нивните функции. Некои ензими едноставно се раствораат во цитоплазмата, други се поврзани со одредени органели. На пример, редокс ензимите се концентрирани во митохондриите.
Ектоензимите се ензими локализирани во плазматската мембрана и дејствуваат надвор од неа
Ендоензими - функционираат внатре во клетката. Тие ги катализираат реакциите на биосинтезата и енергетскиот метаболизам.
Егзоензимите се излачуваат од клетката во околината; надвор од клетката, тие ги разградуваат големите молекули на помали фрагменти и со тоа го олеснуваат нивното навлегување во клетката. Тие вклучуваат хидролитички ензими, кои играат исклучително важна улога во исхраната на микроорганизмите.
Ензимите и нивното значење во животните процеси
Од вашиот курс по хемија знаете што е катализатор. Ова е супстанца која ја забрзува реакцијата, останувајќи непроменета на крајот од реакцијата (без да се конзумира). Биолошките катализатори се нарекуваат ензими(од лат. ферментум– ферментација, квас) или ензими.
Речиси сите ензими се протеини (но не сите протеини се ензими!). Во последниве години, стана познато дека некои молекули на РНК имаат и својства на ензими.
Високо прочистениот кристален ензим првпат бил изолиран во 1926 година од американскиот биохемичар Џ. Самнер. Овој ензим беше уреаза, што го катализира разградувањето на уреата. До денес се познати повеќе од 2 илјади ензими, а нивниот број продолжува да расте. Многу од нив се изолирани од живите клетки и се добиваат во нивната чиста форма.
Во ќелијата постојано се случуваат илјадници реакции. Ако измешате органски и неоргански материи во епрувета во точно исти пропорции како во жива клетка, но без ензими, тогаш речиси и да нема реакции со забележлива брзина. Благодарение на ензимите се реализираат генетските информации и се спроведува целиот метаболизам.
Името на повеќето ензими се карактеризира со суфиксот -аза, кој најчесто се додава на името на супстратот - супстанцијата со која ензимот комуницира.
Структурата на ензимите
Во споредба со молекуларната тежина на подлогата, ензимите имаат многу поголема маса. Ова несовпаѓање сугерира дека не е вклучена целата ензимска молекула во катализата. За да го разберете ова прашање, треба да се запознаете со структурата на ензимите.
По структура, ензимите можат да бидат едноставни или сложени протеини. Во вториот случај, ензимот содржи, покрај протеинскиот дел ( апоензим) постои дополнителна група од непротеинска природа - активатор ( кофактор, или коензим), што резултира со формирање на активни холоензим. Ензимските активатори се:
1) неоргански јони (на пример, за да се активира ензимот амилаза кој се наоѓа во плунката, потребни се јони на хлорид (Cl–));
2) протетски групи (FAD, биотин) цврсто врзани за подлогата;
3) коензими (NAD, NADP, коензим А), лабаво поврзани со супстратот.
Протеинскиот дел и непротеинската компонента поединечно немаат ензимска активност, но кога се комбинираат заедно тие ги добиваат карактеристичните својства на ензимот.
Протеинскиот дел од ензимите содржи активни центри кои се единствени по својата структура, кои се комбинација од одредени амино киселински остатоци строго ориентирани едни на други (сега е дешифрирана структурата на активните центри на голем број ензими). Активниот центар е во интеракција со молекулата на подлогата за да формира „комплекс ензим-супстрат“. „Комплексот ензим-супстрат“ потоа се распаѓа на ензимот и производот или производите од реакцијата.
Според хипотезата изнесена во 1890 година од Е. Фишер, супстратот се приближува до ензимот како клуч на бравата, т.е. просторните конфигурации на активното место на ензимот и супстратот точно одговараат ( комплементарни) едни со други. Подлогата се споредува со „клуч“ што одговара на „бравата“ - ензимот. Така, активниот центар на лизозимот (ензимот на плунката) има изглед на процеп и во форма точно одговара на фрагмент од сложена јаглехидратна молекула на бактериски бацил, кој се разложува под дејство на овој ензим.
Во 1959 година, Д. Оваа хипотеза беше наречена хипотеза за „раце и ракавици“.(хипотеза за индуцирана интеракција). Овој процес на „динамично препознавање“ е најшироко прифатената хипотеза денес.
Разлики помеѓу ензими и небиолошки катализатори
Ензимите се разликуваат од небиолошките катализатори на многу начини.
1. Ензимите се многу поефикасни (10 4 – 10 9 пати). Така, една молекула на ензимот каталаза може да разложи 10 илјади молекули на водороден пероксид, кој е токсичен за клетките, во една секунда:
2H 2 O 2 ––> 2H 2 O + O 2,
што настанува при оксидација на различни соединенија во телото. Или друг пример што ја потврдува високата ефикасност на ензимите: на собна температура, една молекула на уреаза е способна да разложи до 30 илјади молекули на уреа во една секунда:
H 2 N–CO–NH 2 + H 2 O ––> CO 2 + 2NH 3.
Без катализатор, ова би траело околу 3 милиони години.
2. Висока специфичност на ензимското дејство. Повеќето ензими делуваат само на еден или многу мал број „нивни“ природни соединенија (супстрати). Специфичноста на ензимите се рефлектира со формулата "еден ензим - еден супстрат". Поради ова, кај живите организми многу реакции се катализираат независно.
3. Ензимите се предмет на фина и прецизна регулација. Активноста на ензимот може да се зголеми или намали со мали промени во условите во кои тој „работи“.
4. Небиолошките катализатори во повеќето случаи работат добро само на високи температури. Ензимите, кои се присутни во клетките во мали количини, работат на нормална температура и притисок (иако опсегот на дејство на ензимите е ограничен, бидејќи високата температура предизвикува денатурација). Бидејќи повеќето ензими се протеини, нивната активност е највисока во физиолошки нормални услови: t = 35–45 °C; малку алкална средина (иако секој ензим има своја оптимална pH вредност).
5. Ензимите формираат комплекси - таканаречени биолошки транспортери. Процесот на разградување или синтеза на која било супстанција во клетката обично се дели на голем број хемиски операции. Секоја операција се изведува од посебен ензим. Група такви ензими сочинуваат еден вид биохемиска подвижна лента.
6. Ензимите се способни да се регулираат, т.е. „вклучи“ и „исклучи“ (сепак, ова не важи за сите ензими; на пример, плунковната амилаза и голем број други дигестивни ензими не се регулирани). Во повеќето апоензимски молекули има делови кои исто така го препознаваат финалниот производ што „излегува“ од мултиензимскиот транспортер. Ако има премногу таков производ, тогаш активноста на самиот почетен ензим е инхибирана од него, и обратно, ако нема доволно производ, тогаш ензимот се активира. Така се регулираат многу биохемиски процеси.
Така, ензимите имаат голем број на предности во однос на небиолошките катализатори.
| | | следно предавање ==> | |
| Анализа на преостанатите истражувања и публикации. Проблемите за финансирање на регионите на Европската унија и Украина ги разгледаа следните научници: Возњак Г.В., Григорева О.Н., Беличенко А.Ф. | | |